食品生物化学中酶的ppt
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
《食品生物化学》课件
食品添加剂的安全性评估
食品添加剂在上市前需经过严格的毒理学评估，确保其在规定的使 用范围内对人体无害。
控制食品添加剂的使用量
消费者应关注食品标签，了解食品中添加剂的种类和使用量，避免 过量摄入。
有害物质与食品安全
1 2
有害物质的来源与危害
食品中的有害物质可能来源于环境污染、农药残 留、非法添加物等，对人体健康造成危害。
食品生物化学的研究内容
总结词
食品生物化学的研究内容包括食品中生物大分子的结构和性 质、食品中的酶和酶促反应、食品中的生物活性物质等。
详细描述
食品生物化学的研究内容包括对食品中各种生物大分子的结 构和性质进行深入了解，探究这些分子在食品加工和贮藏过 程中的变化规律。此外，还研究食品中的酶和酶促反应，以 及食品中的生物活性物质对人体的影响。
食品生物化学反应
03
酶促反应
酶促反应定义
酶促反应是指生物体内由酶催化进行的化学反应。酶是生物体内重要的催化剂，它们能够 加速生物体内的化学反应，具有高效、专一和条件温和等特点。
酶促反应类型
酶促反应包括氧化还原反应、水解反应、异构化反应、合成反应等。不同的酶具有不同的 催化功能，能够催化特定的化学反应。
发酵反应
发酵反应定义
发酵反应是指微生物在无氧条件下分解糖类物质产生乙醇和二氧化碳的过程。这个过程在食品工业中广泛应用，如制 作面包、酒类、酸奶等。
发酵反应的类型
发酵反应分为厌氧发酵和好氧发酵两种类型。厌氧发酵是指微生物在无氧条件下进行发酵，产生乙醇和二氧化碳；好 氧发酵是指微生物在有氧条件下进行发酵，产生乳酸等物质。
不同年龄段和生理状态下的人群对营 养的需求存在差异，如孕妇、儿童、 老年人等需特别关注其营养需求。
食品添加剂在上市前需经过严格的毒理学评估，确保其在规定的使 用范围内对人体无害。
控制食品添加剂的使用量
消费者应关注食品标签，了解食品中添加剂的种类和使用量，避免 过量摄入。
有害物质与食品安全
1 2
有害物质的来源与危害
食品中的有害物质可能来源于环境污染、农药残 留、非法添加物等，对人体健康造成危害。
食品生物化学的研究内容
总结词
食品生物化学的研究内容包括食品中生物大分子的结构和性 质、食品中的酶和酶促反应、食品中的生物活性物质等。
详细描述
食品生物化学的研究内容包括对食品中各种生物大分子的结 构和性质进行深入了解，探究这些分子在食品加工和贮藏过 程中的变化规律。此外，还研究食品中的酶和酶促反应，以 及食品中的生物活性物质对人体的影响。
食品生物化学反应
03
酶促反应
酶促反应定义
酶促反应是指生物体内由酶催化进行的化学反应。酶是生物体内重要的催化剂，它们能够 加速生物体内的化学反应，具有高效、专一和条件温和等特点。
酶促反应类型
酶促反应包括氧化还原反应、水解反应、异构化反应、合成反应等。不同的酶具有不同的 催化功能，能够催化特定的化学反应。
发酵反应
发酵反应定义
发酵反应是指微生物在无氧条件下分解糖类物质产生乙醇和二氧化碳的过程。这个过程在食品工业中广泛应用，如制 作面包、酒类、酸奶等。
发酵反应的类型
发酵反应分为厌氧发酵和好氧发酵两种类型。厌氧发酵是指微生物在无氧条件下进行发酵，产生乙醇和二氧化碳；好 氧发酵是指微生物在有氧条件下进行发酵，产生乳酸等物质。
不同年龄段和生理状态下的人群对营 养的需求存在差异，如孕妇、儿童、 老年人等需特别关注其营养需求。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
“生物化学课件-淀粉酶的结构与功能”
淀粉酶的未来发展趋势
1 基因编辑技术
利用CRISPR-Cas9等技术改造 淀粉酶基因，提高酶的催化 效率
2 纳米技术应用
将淀粉酶与纳米材料结合， 实现精确控制和高效催化
3 生物信息学研究
通过大数据和机器学习等方法来分析淀粉酶的结构和功能
“生物化学课件——淀粉 酶的结构与功能”
淀粉酶是一类在生物体内起着关键作用的酶类分子。本课件将介绍淀粉酶的 概念、种类、结构特征、催化机理、基本功能及其在生命过程中的参与。
淀粉酶的种类
1 α-淀粉酶
水解淀粉内的α-1，4-糖链
3 γ-淀粉酶
水解淀粉内的γ-1，4-糖链
2 β-淀粉酶
水解淀粉内的β-1，4-糖链
淀粉酶的结构特征
催化活性中心
包含氨基酸残基的立体构型， 决定酶的催化能力
结构域
多个结构域的组合，使淀粉 酶具有特定的酶的功能
辅助因子
一些淀粉酶需结合辅助因子 才能发挥酶活性
淀粉酶的催化机理
1 糖链酶解
淀粉酶通过水解淀粉的糖链 来释放葡萄糖分子
2 酶-底物相互作用
淀粉酶与底物之间形成酶-底 物复合物，从而促进反应
植物生长
2
代谢
淀粉酶参与调控植物生长和形态的形成
3
消化系统
淀粉酶在消化系统中分解食物中的淀粉
淀粉酶与人体健康的关系
糖尿病
淀粉酶参与调控血糖水平， 与糖尿病相关
消化不良
淀粉酶缺乏可导致消化不良 和肠道问题
代谢综合征
淀粉酶与能量代谢相关，影 响代谢综合征的发展
淀粉酶的应用领域
1 食品工业
用于面包、饼干和乳制品中 的淀粉工艺
酶类型 淀粉酶 脂肪酶 蛋白酶
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1、 邻近与定向效应 2、 诱导契合与底物扭曲变形 3、 共价催化 4、 酸碱催化 5、微环境影响
酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）
底物 结合底物
His57 质子供体
形成共价 ES复合物
C-N键断裂
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）
羰基产物释放
四面体中间物 的瓦解
胰
凝
乳
Ser
蛋
白
酶
的
活
性
中 His
Asp
心
活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
2. 必需基团
指酶表现催化活性不可缺少的基团，指在活 性中心之外的某些区域，不与底物直接作用。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、与酶的高效率有关的主要因素（策略）
难点：酶催化作用机理 、各因素对酶促反应速度
的影响及酶促反应动力学的应用。
第一节 通 论
一、酶学研究历史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示 III. 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度 IV. 底物浓度远远大于酶浓度
❖在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 度的影响呈矩形双曲线关系。
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反
应为一级反应。
合并起催化反应的空间局限（部位）。
➢ 结合部位 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称 为结合部位，结合部
位决定酶的专一性。
➢ 催化部位 酶分子中促使底物发生 化学变化的部位称为催化 部位，催化部位决定酶所 催化反应的性质。
活性中心的特点
活性部位只占酶整个分子很小部分。通常只有几个aa残基组成。 酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
二、酶分子的结构特征
1. 酶的活性中心（结合部位和催化部位） 或称活性部位，酶分子中直接和底物结
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
EC 1. 大类
1. 亚类
1. 亚亚类
27 序号
第二节 酶的分子结构与功能
一、酶的组成
简单酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。
（简单蛋白质）
酶
酶蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
（apoenzym
结合酶
e）
辅酶
（结合蛋白质） 辅助因子 （coenzyme)
（cofacter) 辅基(prosthetic group)
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性
四、酶作用专一性的假说
(1)、锁钥学说（模板学说） (2)、多位点亲和理论 (3)、诱导契合学说
(3)、诱导契合学说
五、酶的命名和分类
1. 命名：习惯命名；系统命名 2. 国际系统分类法及编号
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commsion）将酶 分成六大类：1.氧化还原酶类，2.转移酶类，3.水解酶类，4.裂 解酶类，5.异构酶类，6.合成酶类
2、个性
（1）极高的催化效率 （2）高度专一性 （3）易失活 （4）酶活性可调控 （5）催化作用与结构有关
酶专一性类型
1. 结构专一性 酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学结
构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
2. 立体异构专一性 酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其
立体异构也有一定的要求
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应
为混合级反应。
V Vmax
[S]
现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，
提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有
DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶 (deoxyribozyme)。
酶化学
(Chemistry of Enzyme)
本章重点及难点
重点：了解酶作为生物催化剂的特点、国际命名；
了解酶催化作用机理 ；掌握酶促反应动力学中米 氏方程及Km的意义、应用，掌握影响酶促反应动 力学的因素及与影响酶催化高效性的因素之间的 区别。掌握别构酶的特点及核酶、同工酶、诱导 酶等的概念。
性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠 近。 酶与底物的结合是活性部分与底物的形状发生诱导锲合的过程。 酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子就结合到这 个裂缝内，裂缝内含较多疏水基团，有利于结合催化。 酶活性中心是可运动性的，酶活性中心与底物的结合通过次级键。
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因 子
*各部分成分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的专一性 辅助因子决定反应的种类与性质
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢 失。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合 不甚紧密。
二、什么是酶？
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用 的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质 和核酸，是生物催化剂。
三、酶与一般催化剂的共性及特性
1、共性
（1）不发生质、量的变化，但能 改变反应速度
（2）不改变反应的平衡点，但能 缩短反应时。
（3）可降低反应活化能 （4）只能催化热力学允许的反应
羧基产物释放
水亲核攻击
第三节 酶促反应的动力学
本节需要解决的问题
底物浓度与酶促反应速度的影响 酶浓度对酶促反应速度的影响 pH对酶促反应速度的影响 温度对酶促反应速度的影响 激活剂对酶促反应速度的影响 抑制剂对酶促反应速度的影响
一、底物浓度对反应速度的影响
（一）、曲线的基本含义
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用
酶分子中可作为亲核基团和酸碱催化的功能基团
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）
底物 结合底物
His57 质子供体
形成共价 ES复合物
C-N键断裂
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）
羰基产物释放
四面体中间物 的瓦解
胰
凝
乳
Ser
蛋
白
酶
的
活
性
中 His
Asp
心
活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
2. 必需基团
指酶表现催化活性不可缺少的基团，指在活 性中心之外的某些区域，不与底物直接作用。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、与酶的高效率有关的主要因素（策略）
难点：酶催化作用机理 、各因素对酶促反应速度
的影响及酶促反应动力学的应用。
第一节 通 论
一、酶学研究历史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来 表示 III. 反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小 （一般在5﹪以内）时的反应速度 IV. 底物浓度远远大于酶浓度
❖在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速 度的影响呈矩形双曲线关系。
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反
应为一级反应。
合并起催化反应的空间局限（部位）。
➢ 结合部位 酶分子中与底物结合
的部位或区域一般称 为结合部位，结合部
位决定酶的专一性。
➢ 催化部位 酶分子中促使底物发生 化学变化的部位称为催化 部位，催化部位决定酶所 催化反应的性质。
活性中心的特点
活性部位只占酶整个分子很小部分。通常只有几个aa残基组成。 酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。
二、酶分子的结构特征
1. 酶的活性中心（结合部位和催化部位） 或称活性部位，酶分子中直接和底物结
* 每一种酶有一个编号,如乙醇脱氢酶
EC 1. 大类
1. 亚类
1. 亚亚类
27 序号
第二节 酶的分子结构与功能
一、酶的组成
简单酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。
（简单蛋白质）
酶
酶蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
（apoenzym
结合酶
e）
辅酶
（结合蛋白质） 辅助因子 （coenzyme)
（cofacter) 辅基(prosthetic group)
类别：旋光异构专一性和几何异构专一性
四、酶作用专一性的假说
(1)、锁钥学说（模板学说） (2)、多位点亲和理论 (3)、诱导契合学说
(3)、诱导契合学说
五、酶的命名和分类
1. 命名：习惯命名；系统命名 2. 国际系统分类法及编号
*国际生物化学会酶学委员会（Enzyme Commsion）将酶 分成六大类：1.氧化还原酶类，2.转移酶类，3.水解酶类，4.裂 解酶类，5.异构酶类，6.合成酶类
2、个性
（1）极高的催化效率 （2）高度专一性 （3）易失活 （4）酶活性可调控 （5）催化作用与结构有关
酶专一性类型
1. 结构专一性 酶对所催化的分子（底物，Substrate）化学结
构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性和相对专一性
2. 立体异构专一性 酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其
立体异构也有一定的要求
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应
为混合级反应。
V Vmax
[S]
现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，
提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有
DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶 (deoxyribozyme)。
酶化学
(Chemistry of Enzyme)
本章重点及难点
重点：了解酶作为生物催化剂的特点、国际命名；
了解酶催化作用机理 ；掌握酶促反应动力学中米 氏方程及Km的意义、应用，掌握影响酶促反应动 力学的因素及与影响酶催化高效性的因素之间的 区别。掌握别构酶的特点及核酶、同工酶、诱导 酶等的概念。
性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠 近。 酶与底物的结合是活性部分与底物的形状发生诱导锲合的过程。 酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子就结合到这 个裂缝内，裂缝内含较多疏水基团，有利于结合催化。 酶活性中心是可运动性的，酶活性中心与底物的结合通过次级键。
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅助因 子
*各部分成分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的专一性 辅助因子决定反应的种类与性质
➢ 金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢 失。
➢ 金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合 不甚紧密。
二、什么是酶？
酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用 的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质 和核酸，是生物催化剂。
三、酶与一般催化剂的共性及特性
1、共性
（1）不发生质、量的变化，但能 改变反应速度
（2）不改变反应的平衡点，但能 缩短反应时。
（3）可降低反应活化能 （4）只能催化热力学允许的反应
羧基产物释放
水亲核攻击
第三节 酶促反应的动力学
本节需要解决的问题
底物浓度与酶促反应速度的影响 酶浓度对酶促反应速度的影响 pH对酶促反应速度的影响 温度对酶促反应速度的影响 激活剂对酶促反应速度的影响 抑制剂对酶促反应速度的影响
一、底物浓度对反应速度的影响
（一）、曲线的基本含义
I. 单底物、单产物反应 II. 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用