蛋白质存在于所有的生物细胞中(精)
蛋白质总结（共6篇）
蛋白质总结(共6篇)：蛋白质蛋白质知识点总结化学高中蛋白质知识网络图高中生物蛋白质知识点篇一：蛋白质总结第二章蛋白质蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定构象和特定生物功能的生物大分子。
蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
一、蛋白质的分类1、组成：单纯蛋白质；结合蛋白质2、形状：纤维状蛋白质：球状蛋白质；膜蛋白质3、功能：酶；调节蛋白；储存蛋白；转运蛋白；运动蛋白；防御蛋白与毒蛋白；受体蛋白；支架蛋白；结构蛋白；异常功能蛋白二、蛋白质的组成单位——氨基酸1、元素组成：C H O N S，蛋白质系数6.252、氨基酸组成：①氨基酸（amino acid）：分子中既含氨基又含羧基的化合物，蛋白质中仅含有20（+2）种基本氨基酸。
②氨基酸的结构通式：α－氨基酸的结构通式（除脯氨酸外，均为α-氨基酸）3、氨基酸的光学活性和立体化学特性①α－氨基酸的α－碳是一个不对称原子（手性碳原子），α－氨基酸是光活性物质（甘氨酸除外）。
②除甘氨酸外，其它19种基本氨基酸至少有两种异构体；具有两个不对称碳原子的氨基酸（例如苏氨酸、异亮氨酸）可以有4种异构体；构成蛋白质的氨基酸（除脯氨酸和甘氨酸外）均为L型氨基酸；蛋白质用碱进行水解时，或用一般的有机合成方法合成氨基酸时，得到的氨基酸为D型氨基酸和L型氨基酸的混合物。
4、氨基酸的分类（20种基本氨基酸）①根据人体需要：必需氨基酸；版必需氨基酸；非必需氨基酸。
②根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸；杂环氨基酸。
③根据R基团的极性和带电性质：非极性氨基酸；极性氨基酸（不带电，带正电，带负电）。
④不常见的蛋白质氨基酸，非蛋白质氨基酸。
5、氨基酸的理化性质①1）一般物理性质；2）旋光性；3）紫外吸收光谱和荧光光谱②两性解离和等电点：1）两性解离；2）氨基酸的解离；3）等电点③氨基酸的化学性质：1）?－氨基参加的反应；2）?－羧基参加的反应；3）?－氨基和?－羧基共同参加的反应；4）侧链R基参加的反应6、氨基酸的生理功能三、肽1、肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水所形成的化合物。
有机化学第十三章 蛋白质
结合蛋白
由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成， 色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红 蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。 糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中 的糖蛋白等。 脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清-， -脂蛋白等。 核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中 的核糖核蛋白等。
在骨骼肌中与粗丝紧密缔合在一起的是细丝(thin filament)， 它由肌动蛋白组成。肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白 (G—肌动蛋白)和纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动 蛋白实际上是一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而 成的细丝。两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。
（2）依据蛋白质的组成分类
按照蛋白质的组成，可以分为 简单蛋白(simple protein) 和结合蛋白(conjugated protein) 。
简单蛋白
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽 链，不含其它成分。 1，清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物 组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸 中。 2，谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白， 不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙 醇中。 3，精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 4，硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中， 分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
5.结构与功能的关系
一、一级结构决定蛋白质的空间构象。 血红蛋白携带氧500多钟便以 压基上第六个氨基酸本来应该是酰胺酸被古氨酸取 代了，结果血红蛋白本来应该是圆盘状的，结果变 成了镰刀状的了，携带氧的功能发生了改变，木瓜 酶200多个氨基酸，切掉180个仍然发挥功能，癌症 碱基30个亿每天都有碱基改变，癌基因） 相似结构有相似功能 糖尿病注射胰岛素 功能改变一定有相似结构的改变
蛋白质分类
蛋白质种类繁多，结构复杂，目前有几种分类方法，作一介绍。
一、根据分子形状分类根据蛋白质分子外形的对称程度可将其分为两类。
1、球状蛋白质球状蛋白质（globular proteins）分子比较对称，接近球形或椭球形。
溶解度较好，能结晶。
大多数蛋白质属于球状蛋白质，如血红蛋白、肌红蛋白、酶、抗体等。
2、纤维蛋白质纤维蛋白质（fibrous proteins）分子对称性差，类似于细棒状或纤维状。
溶解性质各不相同，大多数不溶于水，如胶原蛋白、角蛋白等。
有些则溶于水，如肌球蛋白、血纤维蛋白原等二、根据化学组成分类根据化学组成可将蛋白质分为两类。
（一）简单蛋白质简单蛋白质（simple proteins）分子中只含有氨基酸，没有其它成分。
1、清蛋白清蛋白（albumin）又称白蛋白，分子量较小，溶于水、中性盐类、稀酸和稀碱，可被饱和硫酸铵沉淀。
清蛋白在自然界分布广泛，如小麦种子中的麦清蛋白、血液中的血清清蛋白和鸡蛋中的卵清蛋白等都属于清蛋白。
2、球蛋白球蛋白（globulins）一般不溶于水而溶于稀盐溶液、稀酸或稀碱溶液，可被半饱和的硫酸铵沉淀。
球蛋白在生物界广泛存在并具有重要的生物功能。
大豆种子中的豆球蛋白、血液中的血清球蛋白、肌肉中的肌球蛋白以及免疫球蛋白都属于这一类。
3、组蛋白组蛋白（histones）可溶于水或稀酸。
组蛋白是染色体的结构蛋白，含有丰富的精氨酸和赖氨酸，所以是一类碱性蛋白质。
4、精蛋白精蛋白（protamines）易溶于水或稀酸，是一类分子量较小结构简单的蛋白质。
精蛋白含有较多的碱性氨基酸，缺少色氨酸和酪氨酸，所以是一类碱性蛋白质。
精蛋白存在于成熟的精细胞中，与DNA 结合在一起，如鱼精蛋白。
5、醇溶蛋白醇溶蛋白（prolamines）不溶于水和盐溶液，溶于70%～80%的乙醇，多存在于禾本科作物的种子中，如玉米醇溶蛋白、小麦醇溶蛋白。
6、谷蛋白类谷蛋白（glutelins）不溶于水、稀盐溶液，溶于稀酸和稀碱。
04食品化学 蛋白质
4
蛋白质
五 蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
66
4
蛋白质
蛋白质的分类
67
4
蛋白质
• 简单蛋白质——完全由氨基酸构成。 • 结合蛋白质——除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分。
4
蛋白质
依据溶解特性简单蛋白质的分类
种类 存在部位
溶解特性
清蛋白 球蛋白
谷蛋白 醇溶蛋白
精蛋白 组蛋白
硬蛋白
动、植物
植物种子 精细胞 细胞核 动物
• 多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质 生物功能的基础。是最重要的
• 以及多肽链内或链间二硫键的数目 和位置。
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蛋白质
蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在 空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
• 主要有-螺旋、-折叠、-转角。
4
蛋白质
-转角
-折叠
-螺旋
4
• 由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白；
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蛋白质
木瓜蛋白酶（组织蛋白酶）
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蛋白质
4
蛋白质
稳定蛋白质的作用力
33
4
蛋白质
① 二硫健 ② 静电作用 ③ 氢键 ④ 范德华力 ⑤ 疏水作用
34
4
蛋白质
1 二硫健
• 属于共价键。是生物大分子分子之间最强的作用力，能量 330~380kJ/mol，共价键很难恢复原形，是不可逆过程。
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蛋白质
目录
一、概述 二、蛋白质的变性 三、蛋白质的功能性质 四、食品加工中蛋白质的变化 五、蛋白质的分类与食品中常见的蛋白质
8
4
蛋白质
一 概述
蛋白质
(1)氨基酸与亚硝酸反应
2
应用：可用于AA定量和蛋白质水解程度 的测定。 注意：生成的氮气只有一半来自于AA。
（2）与2，4－二硝基氟苯（DNFB）反应
在弱碱性溶液中，发生亲核芳环取代反应， 而生成二硝基苯基AA（DNPAA），最早 Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的氨基。
（3）与苯异硫氰酸酯（PITC）的反应： PTC－AA和PTH－AA均无色，可用层析法分离。 用于鉴定多肽或蛋白质的N末端AA，在多肽和蛋 白质的AA顺序分析方面占有重要地位。
Ig功能区示意图
6、调节功能（激素、组蛋白等） 激素（Hormone）：调节机体正常活动的重 要物质，不能在体内发动一个新的代谢过 程，也不直接参与物质或能量的转换，只 是直接或间接地促进或减慢体内原有的代 谢过程。
7、接受与传递调节信息的功能（受体蛋白类、 感觉蛋白、味觉蛋白） 受体蛋白类
膜表面受体有三类
2、根据蛋白质分子组成分为简单蛋白和结 合蛋白。 简单蛋白：完全由氨基酸构成，如核 糖核酸酶。 结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有 非蛋白质成分，这种成分称辅基或配基。 如血红蛋白，核蛋白。 此外，还可根据溶解性和功能分类。
第二节 氨基酸
氨基酸的结构及特点
氨基酸的分类
氨基酸的两性性质与等电点
氨基酸等电点的计算
酸性和中性AA的 等电点计算：
pI=
pKa1+pKa2
2
pKa2+pKa3
碱性AA的等电点 计算：
pI=
2
可见，氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性 离子状态两侧的基团pKa值之和的二分之一。
四、氨基酸的理化性质
1．紫外吸收性质 组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外光有光吸收。 其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。 可利用此性质采用紫外分光光度法测定蛋白 质的含量。
蛋白质化学1
肽键（peptide bond）：
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
3 肽的命名：
亚硝酸盐反应 烃基化反应 酰化反应 脱氨基反应 西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应： 氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样，在室温下与亚硝 酸作用生成氮气，其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸 的量。
2、与酰化试剂反应： 氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时， 氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应：
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
考点整理
氨基酸与蛋白质1.蛋白质是生命最基本、最重要的物质2.蛋白质存在于所有的生物细胞中，是构成生物体最基本的结构物质和功能物质。
3.蛋白质也是细胞内含量最高的组分，约占干细胞的一半重量。
4.蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有的生命活动过程。
蛋白质含氮量---16%蛋白质含量（克%）=每克样品中含氮的克数 6.25=每克样品蛋白氮含量/16%一.氨基酸性质蛋白质组成单位---氨基酸 (构成蛋白质的有20种),除构成蛋白质的氨基酸,还有很多非蛋白质氨基酸.★一种蛋白质的氨基酸种类决定了该蛋白质的营养价值。
氨基酸性质：1.聚合能力 2.特有的酸碱性质3.侧链的结构及其化学功能的多样性4.手性(20种常见组成蛋白质的氨基酸均为L-型AA) 氨基酸的种类和性质:氨基酸3缩写字符及结构简式按极性分非极性侧连氨基酸Gly 甘氨酸Met 甲硫氨酸（蛋氨酸）Ala 丙氨酸Pro 脯氨酸Val 缬氨酸Phe 苯丙氨酸Leu 亮氨酸Trp 色氨酸Ile 异亮氨酸极性不带电侧连氨基酸Ser 丝氨酸Gln 谷氨酰氨Thr 苏氨酸Tyr 酪氨酸Asn 天冬酰氨Cys 半胱氨酸补充:两个半胱氨酸可以通过二硫键形成胱氨酸侧连带电荷氨基酸Lys 赖氨酸Asp 天冬氨酸Arg 精氨酸Glu 谷氨酸His 组氨酸八种必需氨基酸Lys 赖氨酸Phe 苯丙氨酸Thr 苏氨酸Val 缬氨酸Trp 色氨酸Ile 异亮氨酸Leu 亮氨酸Met 甲硫氨酸（蛋氨酸）两种半必需氨基酸: Arg 精氨酸His 组氨酸按酸碱性分酸性氨基酸: Asp 天冬氨酸Glu 谷氨酸碱性氨基酸: Lys 赖氨酸Arg 精氨酸His 组氨酸(碱性最弱) His组氨酸的咪唑基的pK值为6.0，在生理条件下可以电离！！！在pH 6.0时，它的咪唑基电离，带50％的正电荷，但在pH 7.0时咪唑基质子化程度不到10％！！！常常参与多种酶的催化作用！！！氨基酸之间通过脱水缩合形成肽键,进而连接成肽链.但是肽键容易被水解.水解分为酸水解和碱水解.A.酸水解优点是不容易引起水解产物的消旋化。
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疏水性R基团AA 不带电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA 脂肪族A 芳香族AA 杂环族AA
（3）按R基团的化学结构分
3.构成蛋白质的20种氨基酸
4.人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 酪氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys) ５.几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质 氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有 4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这 些不常见蛋白质氨基酸的结构如下
第一章 蛋白质(Protein)
蛋白质存在于所 有的生物细胞中， 是构成生物体最 基本的结构物质 和功能物质。 蛋白质是生命活 动的物质基础， 它参与了几乎所 有的生命活动过 程。
第一节
概
述
一、蛋白质的定义 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成 的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构 和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织 的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近 于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量 ★蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法 (测定氮的经典方法) 优点：对原料无选择性，仪器简单， 方法也简单； 缺点：易将无机氮(如核酸中的氮) 都归入蛋白质中,不精确。 一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为 蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有 6.25g 蛋白质）；故： ※ 蛋白质含量=氮的量×100/16×6.25
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象. 三、蛋白质的组成 1.元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的 硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这 些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—3％ 其他 微 量
α-氨基酸基本结构通式
(2). 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
2.常见氨基酸的分类 （1）按R基团的酸碱性分 （2）按R基团的 电性质分
中性AA 酸性AA 碱性AA
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分 蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水55% 细菌 50%~80% 蛋白质19% 真菌 14%~52% 脂肪19% 酵母菌 14%~50% 糖类＜1% 白地菌50% 无机盐7% 2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者 （1）酶的催化作用 （2）调节作用(多肽类激素) （3）运输功能 （4）运动功能 （5）免疫保护作用(干扰素) （6）接受、传递信息的受体 （7）毒蛋白
二、蛋白质在生命中的重要性 早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在 方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我 更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运 动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白 体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了 H2CHCOOH OH NH2
5- 羟基赖氨酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N- 甲基赖氨酸 3,5- 二碘酪氨酸
4- 羟基脯氨酸
二.氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 (1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀 碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀 析出。 (2) 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。 (3) 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦， 谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或 向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远 紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、 苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
除了上法外，还有 紫外比色法 双缩脲法 Folin—酚 考马斯亮兰G—250比色法 （条件：蛋白质必须是可溶的） 2.化学组成（两种类型） 单纯蛋白质：水解为 α-氨基酸 结合蛋白质=单纯蛋白质+辅基
第二节
氨基酸化学
一、氨基酸的结构与分类 1.氨基酸的结构 氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质 水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨 基酸在结构上的共同特点为： (1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸 H2N COOH CH R α-碳原子基团 R基团
酪氨酸的max ＝275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的 max＝257nm， 257=2.0x102; 色氨酸的max ＝280nm， 280=5.6x103;
2.氨基酸的离解性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在， 而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在， 羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化