蛋白质空间结构与功能
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1 ） 肽 链 中 的 酰 胺 平 面 绕 Cα 相 继 旋转一定角度形成α-螺旋，并盘 绕前进。每隔3.6个氨基酸残基， 螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm ，即每个氨基酸残基沿螺旋中心 轴上升0.15nm，旋转100°。
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
1.a-螺旋(a-helix)
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为 定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角， 绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二
面角，亦称构象角。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
因此，从理论上讲，蛋白质中的所有Cα- C单键和 Cα- N单键都能自由旋转而形成无数变化的构象。
但事实上，一个天然蛋白质多态链在一定条件下 只有一种或很少几种构象，而且相当稳定。
Ca-C 和Ca-N 之间是s 键，可以自由旋转：
两
Ca
H
个 相
N
邻
O
C
R
O
酰 胺
y Ca
C
N
平 面
Hf
绕
Ca
H
Ca
的
旋
转
酰胺平面
二 蛋白质的二级结构
非键合原子 接触半径
Φ=1800，ψ=1800
完全伸展的多肽主链构象
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
1.a-螺旋(a-helix)
二 蛋白质的二级结构
影响a-螺旋结构稳定性的因素：
* α-螺旋遇到Pro、羟脯氨酸就会被中断 而拐弯，因为脯氨酸是亚氨基酸。
aa对α-螺旋破坏
* R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使Ca-C 、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很 小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
C
N
0.133nm
Ca
二 蛋白质的二级结构
Ca
0.145nm
H
虽是单键却有双键性质，不能自由旋转 周边六个原子在同一平面上 前后两个a-carbon在对角(trans)
(一)肽单位和肽链的构象 2.多肽链主链构象用扭角描述
二 蛋白质的二级结构
酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）
二面角
二. 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定 方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质包括α-螺旋、 β-折叠、 β-转角、 无规则卷曲等二级结构。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
1.肽平面的结构
氨基酸残基是通过肽键连接形成线性的多肽链的， 仔细观察发现一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的 重复单位N-Cα-C组成的，酰胺氢和羰基氧结合在骨 架上，而不同氨基酸残基的侧链连接在α-碳上。
3.多肽允许的构象可用拉氏图预测
Ramachandran 构象图
(二)蛋白质的二级结构
1. a-螺旋(a-helix)
二 蛋白质的二级结构
2. b-折叠 (b-pleated sheet)
3. b-转角 (b-turn)
4. 无规卷曲 (nonregular coil)
(二)蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(α-helix) α-螺旋结构的主要特点：
β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。
N端在同一端。氨基 酸之间沿轴相距 0.325nm
N端不在同一端。 氨基酸之间沿轴相 距0.35nm
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
2、b-折叠(b-pleated sheet)
维持β-折叠结构稳定性的力 —— 氢键 由相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的>=O和 >N-H形成氢键来稳定其结构。
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
2、 b -折叠(b -pleated sheet)
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
3、 b β-转-r角ev（ersebt-utrunrn）
二 蛋白质的二级结构
也称β-回折，存在于球状蛋白中。其特点是肽链回 折180°，使得氨基酸残基的>C=O与第四个残基的>N-H形 成氢键。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
可将肽链的主链看成是由被Ca隔开的许多平 面组成的。
N端
Ca
O
HR
H
C
Ca
N
N
C
Ca
O
R
H
H
C端
C
Ca
N
N
C
Ca
H
H
O
R
H
O
C--N 0.145 nm (正常) C=N 0.125 nm (正常)
C~N 0.133 nm O
0.123nm
0.153nm
侧链对α-螺旋的影响
* 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在 肽链上时，螺旋的稳定性降低。 离子间作用对α-螺旋
的影响
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
2、b-折叠(b-pleated sheet)
β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键 联结而成的锯齿状片层结构。
侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R 基团交替地分布于片层平面两侧。
主要原因：
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
原因：
1. 这是因为主链上由1/3具有部分双键性质的C-N 键，不能自由旋转。
2. 此外主链上由很多R侧链，其大小及电荷情况各 异。
3. 它们在单链旋转时产生空间位阻和静电效应， 制约着大量的构象形成。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
α-螺旋结构的主要特点：
2）螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸 向外侧；
肽链上所有的肽键都参与氢键的形 成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于 螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
1.a-螺旋(a-helix) α-螺旋结构的主要特点：
3）绝大多数天然蛋白质都是右手螺 旋。每个氨基酸残基的N-H都与前面 第四个残基C=O形成氢键。
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
3、 b -转角（ b -turn）
β-转角都在蛋白质分子的表面。
β-转角经常连接反向平行β-折叠片
β-转角富含Gly、Pro残基
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
4、无规则卷曲（non-regular coil）
本章介绍:
研究蛋白质空间结构的方法 蛋白质的二级结构 纤维状蛋白质---细胞组织的结构物质 球状蛋白质和三级结构 寡聚体蛋白质和四级结构 蛋白质空间结构与功能的关系
一 研究蛋白质空间结构的方法
(一)X射线衍射法是研究蛋白质空间结构Biblioteka Baidu主要方法
一 研究蛋白质空间结构的方法
(二)核磁共振光谱法研究液态蛋白质的构象
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
1.a-螺旋(a-helix)
两相邻酰胺平面之间，能以共同的Cα为 定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ角， 绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称作二
面角，亦称构象角。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
因此，从理论上讲，蛋白质中的所有Cα- C单键和 Cα- N单键都能自由旋转而形成无数变化的构象。
但事实上，一个天然蛋白质多态链在一定条件下 只有一种或很少几种构象，而且相当稳定。
Ca-C 和Ca-N 之间是s 键，可以自由旋转：
两
Ca
H
个 相
N
邻
O
C
R
O
酰 胺
y Ca
C
N
平 面
Hf
绕
Ca
H
Ca
的
旋
转
酰胺平面
二 蛋白质的二级结构
非键合原子 接触半径
Φ=1800，ψ=1800
完全伸展的多肽主链构象
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
1.a-螺旋(a-helix)
二 蛋白质的二级结构
影响a-螺旋结构稳定性的因素：
* α-螺旋遇到Pro、羟脯氨酸就会被中断 而拐弯，因为脯氨酸是亚氨基酸。
aa对α-螺旋破坏
* R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使Ca-C 、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很 小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
C
N
0.133nm
Ca
二 蛋白质的二级结构
Ca
0.145nm
H
虽是单键却有双键性质，不能自由旋转 周边六个原子在同一平面上 前后两个a-carbon在对角(trans)
(一)肽单位和肽链的构象 2.多肽链主链构象用扭角描述
二 蛋白质的二级结构
酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）
二面角
二. 蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定 方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质包括α-螺旋、 β-折叠、 β-转角、 无规则卷曲等二级结构。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
1.肽平面的结构
氨基酸残基是通过肽键连接形成线性的多肽链的， 仔细观察发现一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的 重复单位N-Cα-C组成的，酰胺氢和羰基氧结合在骨 架上，而不同氨基酸残基的侧链连接在α-碳上。
3.多肽允许的构象可用拉氏图预测
Ramachandran 构象图
(二)蛋白质的二级结构
1. a-螺旋(a-helix)
二 蛋白质的二级结构
2. b-折叠 (b-pleated sheet)
3. b-转角 (b-turn)
4. 无规卷曲 (nonregular coil)
(二)蛋白质的二级结构
1.α-螺旋(α-helix) α-螺旋结构的主要特点：
β-折叠分平行式和反平行式，后者更为稳定。
N端在同一端。氨基 酸之间沿轴相距 0.325nm
N端不在同一端。 氨基酸之间沿轴相 距0.35nm
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
2、b-折叠(b-pleated sheet)
维持β-折叠结构稳定性的力 —— 氢键 由相邻两条肽链间或一条肽链内的两个肽段间的>=O和 >N-H形成氢键来稳定其结构。
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
2、 b -折叠(b -pleated sheet)
二 蛋白质的二级结构
(二)蛋白质的二级结构
3、 b β-转-r角ev（ersebt-utrunrn）
二 蛋白质的二级结构
也称β-回折，存在于球状蛋白中。其特点是肽链回 折180°，使得氨基酸残基的>C=O与第四个残基的>N-H形 成氢键。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
可将肽链的主链看成是由被Ca隔开的许多平 面组成的。
N端
Ca
O
HR
H
C
Ca
N
N
C
Ca
O
R
H
H
C端
C
Ca
N
N
C
Ca
H
H
O
R
H
O
C--N 0.145 nm (正常) C=N 0.125 nm (正常)
C~N 0.133 nm O
0.123nm
0.153nm
侧链对α-螺旋的影响
* 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在 肽链上时，螺旋的稳定性降低。 离子间作用对α-螺旋
的影响
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
2、b-折叠(b-pleated sheet)
β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键 联结而成的锯齿状片层结构。
侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R 基团交替地分布于片层平面两侧。
主要原因：
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
原因：
1. 这是因为主链上由1/3具有部分双键性质的C-N 键，不能自由旋转。
2. 此外主链上由很多R侧链，其大小及电荷情况各 异。
3. 它们在单链旋转时产生空间位阻和静电效应， 制约着大量的构象形成。
(一)肽单位和肽链的构象
二 蛋白质的二级结构
α-螺旋结构的主要特点：
2）螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸 向外侧；
肽链上所有的肽键都参与氢键的形 成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于 螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
1.a-螺旋(a-helix) α-螺旋结构的主要特点：
3）绝大多数天然蛋白质都是右手螺 旋。每个氨基酸残基的N-H都与前面 第四个残基C=O形成氢键。
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
3、 b -转角（ b -turn）
β-转角都在蛋白质分子的表面。
β-转角经常连接反向平行β-折叠片
β-转角富含Gly、Pro残基
(二)蛋白质的二级结构
二 蛋白质的二级结构
4、无规则卷曲（non-regular coil）
本章介绍:
研究蛋白质空间结构的方法 蛋白质的二级结构 纤维状蛋白质---细胞组织的结构物质 球状蛋白质和三级结构 寡聚体蛋白质和四级结构 蛋白质空间结构与功能的关系
一 研究蛋白质空间结构的方法
(一)X射线衍射法是研究蛋白质空间结构Biblioteka Baidu主要方法
一 研究蛋白质空间结构的方法
(二)核磁共振光谱法研究液态蛋白质的构象