e32-1嘌呤环和嘧啶环从头合成各原子来源记忆的秘诀
生物化学口诀
司机开车无二心（丝氨酸肌醇二鳞酰甘油）
胞二酯径一生三（CDP甘油二酯途径能生产以上三个）
磷脂分类及俗名
磷脂体内分布广，
甘油磷脂鞘磷脂。
磷（脂）酰门内俗名多，
胆碱又称卵磷脂。
乙醇胺升官称作脑
二磷酰甘油来做心
此外还有丝氨酸
肌醇甘油来作伴
磷氧比
丙丁戊共三酸
苹果柠檬都是酸
２，最初原料：乙酰CoA与草酰乙酸大家应该都知道，所以从第二步起，
宁异戊同：柠檬酸，异柠檬酸，a-酮戊二酸。现在大家都要讲究个性，干什么都要别具一格，就叫做宁可异，也不要与人相同（为了记忆，酮戊倒过来成了戊酮）
３，二虎言平 （琥珀酰，琥珀酸，延胡索酸，苹果酸）：二虎相斗，必有一伤。现在世界的主题是：和平和发展。为了人类的将来，共赢才是真理。所以，二虎相斗到最后，言平。
。意思比较浅显，无需解释
嘌呤环的元素组成
竹竿立中央，谷子地上长
二氧化碳天上漂
一碳在两旁
嘌呤核苷酸分子组成
一天二碳三谷氨
四五七是甘氨酸
第六位是CO2
八九位上同二三
嘌呤核苷酸的分子组成，，对着分子式看就能看明白
甘氨酸中间站，谷氮坐两边。左上天冬氨，头顶二氧化碳。
嘌呤核苷酸合成的原料
天甘在上，谷天为底
一碳单位在两旁
1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；
2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；
3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；
4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
测定酶活性的必要条件口诀：
温度底物缓冲液；
辅助因子酸碱度。
内容：
足够的底物，最适温度，缓冲液的种类和浓度；
生化及分子生物学复习资料
生化及分子生物学复习资料（15天30题）一、蛋白质结构与功能本章重点：1、氨基酸的结构及通式、名称、分类；2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；习题：1、生物的不同层次结构？答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体2、α-螺旋的结构特点多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。
α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。
其结构特征为：（1）几乎都是右手螺旋；（2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm；（3）螺旋以链内氢键维系。
3、变性蛋白质的性质改变①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
②硫水侧链基团外露。
③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。
④生理化学性质改变。
分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。
蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、核酸结构与功能本章重点：1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）；2、核酸的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点；3、核酸的理化性质，变性、复性；4、核酸的测序方法及原理。
习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？（1）两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。
碱基位于内侧，与中心轴垂直；（3）两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；（4）螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。
生化(一)各反应的部位、关键酶和辅酶等顺口溜记忆
氨基酸代谢转氨酶VitB6氨基酸转氨基作用氨基酸分解代谢 的最主要反应L-谷氨酸脱氢酶肝肾脑VitPPNA D/NAD PL-谷氨酸氧化脱氨基骨骼肌、心肌嘌呤核苷酸循环骨骼肌丙氨酸-葡萄糖循环氨以无毒的丙氨酸形式从肌肉转 运至肝，同时为肌提供GP谷氨酰胺合成酶 脑、肌氨的转运谷氨酰胺是脑、 肌向肝肾运送氨的形式氨基甲酰磷酸合成酶I肝脏线粒体+胞液尿素循环脱羧酶VitB6氨基酸脱羧 个别氨基酸代谢转甲基酶/甲硫氨酸合成酶广泛存在VitB12（缺乏 时FH4J ）甲硫氨酸循环为50多种物质 提供甲基苯丙/酪氨酸羟化酶四氢生 物喋呤苯丙/酪氨酸代谢联合脱氨基主要在肝肾中进行。
骨骼肌、心肌氨基酸分解代谢的最主要反应是嘌呤核苷酸循 环。
氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用。
肝功能减退时，尿素合成J、血氨f,常伴氨基酸比例失调，临床上最常使用的治疗肝性脑病的药物是支链氨基酸。
甲硫氨酸可变为胱氨酸和半胱氨酸，不可逆转；苯丙氨酸可变为酪氨酸，不可逆转。
甲基的供体是甲硫氨酸，直接供体是SAM受体是同型半胱氨酸。
缺之苯丙氨酸羟化酶可致苯酮酸尿症。
组氨酸生成组胺，是血管舒张剂（组-舒）。
色氨酸生成5-羟色胺，是血管收缩剂（色-缩）。
还生成一碳单位、和烟酸（合成维生素的特例）。
不进行转氨基作用的氨基酸：来办水不呛俺。
赖氨酸、办氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸，不呛俺：不转氨。
甘氨酸参与的物质合成：干一瓢不肌。
甘：提供一碳单位、嘌呤合成、卟啉合成（血红素）、肌酸合成。
半胱氨酸参与的物质合成：搬牛吻流弹。
半：牛磺酸、维持蛋白质稳定性、产生硫酸根（PAPS、参与蛋氨酸循环。
肌酸的组成：鸡精干酵母。
肌酸：精氨酸提供咪基，甘氨酸提供骨架（骨干），酵母（SAM）提供甲基。
核苷酸代谢PRPP合成酶（R5P^ IMP）,腺苷酸代琥珀酸合成酶（IMP T AMP 肝（主要）、小肠粘膜及胸腺的胞液—大量ATP嘌呤核苷酸从头合成主要合成途径（90%APRT （腺嘌呤磷酸核糖转移酶）、HGPRT腺苷激酶脑、骨髓—少量ATP嘌呤核苷酸补救合成10%氨基甲酰磷酸合成酶n （人类），肝脏胞液•嘧啶核苷酸从头合成天冬氨酸氨基甲酰转移酶（细菌）嘧啶磷酸核糖转移酶嘧啶核苷酸补救合成嘌呤合成的兀素来源：天甘在上，谷酰为底，一碳单位站两旁，CQ顶头上。
查锡良生化考研知识点笔记08核苷酸代谢
核苷酸代谢核苷酸是核酸基本结构单位，由机体细胞自身合成，不属于营养必需物质。
食物中核酸多以核蛋白存在，胃酸作用分解为核酸和蛋白质，在小肠受肠液和胰液水解为核苷和磷酸，核苷在肠黏膜细胞中进一步分解为戊糖和碱基。
戊糖参与体内戊糖代谢，碱基被分解排出，食物来源的碱基很少被利用。
核苷酸在体内分布广泛，主要以5'-核苷酸形式存在，又以5'-ATP含量最多。
细胞中核糖核苷酸浓度远大于脱氧核苷酸浓度。
不同类型细胞各种核苷酸含量差异很大，同一种细胞，也有差异，但总量变化不大。
核苷酸功能：1、核酸合成的原料（最主要）2、体内能量的利用形式：ATP是细胞的主要能量形式；GTP也可提供能量3、参与代谢和生理调节：ATP/ADP/AMP, 第二信使cAMP、cGMP4、组成辅酶：如腺苷酸→CoA/FAD/NAD+/NADP+5、活化中间代谢产物：UDP-葡萄糖→糖原合成丨CDP-二脂酰甘油→磷脂合成一、嘌呤核苷酸代谢p.208◆合成：从头合成、补救合成1.从头合成①定义：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO₂等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸。
除某些细菌外，几乎所有生物体都能从头合成嘌呤碱。
②部位：肝（主要器官）胞液、小肠和胸腺（次要）胞液、脑和脊髓无法进行从头合成③嘌呤环上原子来源口诀：一天（一号N来自天冬氨酸），我遇见一位二八佳人（故人二八即十六岁，是2，8号C来自甲酸(或甲酰基）），六探（六号碳来自CO₂)，气死吾肝(7.4.5号来自甘氨酸），买了三九胃泰熬骨鲜汤(3.9号N来自谷氨酰胺）。
④合成途径：（1）原料：Asp、Gln、Gly、甲酸、CO2（2）嘌呤核苷酸的合成结果直接形成次黄嘌呤核苷酸（IMP）；IMP合成从5′-P-核糖（磷酸戊糖途径产生）开始的，在ATP参与下由磷酸核糖焦磷酸合成酶作用先形成磷酸核糖焦磷酸（PRPP）；此酶为重要酶谷氨酰胺提供酰胺基由磷酸核糖酰胺转移酶催化取代PRPP上的焦磷酸，形成5-磷酸核糖胺(PRA)。
核苷酸代谢
2.合成部位 合成部位
主要器官是肝 其次是小肠和胸腺 小肠和胸腺, 主要器官是 肝 , 其次是 小肠和胸腺 , 而 脑 , 骨髓则无法进行此途径 则无法进行此途径. 骨髓则无法进行此途径.
3.从头合成途径的全过程 3.从头合成途径的全过程 IMP的合成 的合成 AMP和GMP的生成 和 的生成 ATP和GTP的生成 和 的生成
2.参与补救合成途径的酶 2.参与补救合成途径的酶
腺嘌呤磷酸核糖转移酶 (adenine phosphoribosyl transferase, APRT) )
次黄嘌呤次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶 (hypoxanthine- guanine phosphoribosyl transferase, HGPRT) )
PP-1-R-5-P
AMP ATP PRPP合成酶 合成酶
磷酸核糖) (5-磷酸核糖) 磷酸核糖
R-5-P
磷酸核糖胺) (5-磷酸核糖胺) 磷酸核糖胺
H2N-1-R-5-P
AMP IMP GMP
AMP和GMP的生成 (3)AMP和GMP的生成
①腺苷酸代琥珀酸合成酶 ③IMP脱氢酶 脱氢酶 ②腺苷酸代琥珀酸裂解酶 ④GMP合成酶 合成酶
6-巯基嘌呤的结构 巯基嘌呤的结构 巯基嘌呤的结
次黄嘌呤 (H)
6-巯基嘌呤 巯基嘌呤 (6-MP)
6-MP PRPP = 谷氨酰胺 (Gln) ) = AMP 6-MP = PPi PRPP 6-MP 腺嘌呤( ) 腺嘌呤(A) PRA 氮杂丝氨酸 甘氨酰胺 核苷酸 (GAR) ) 甲酰甘氨酰 胺核苷酸 (FGAR) ) =
5. 尿嘧啶核苷酸和胞嘧啶核苷酸的合成
尿苷酸激酶 ATP ADP
UDP
二磷酸核苷激酶 ATP ADP
大学生物化学简答题 [生物化学问答题和计算题]
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大学生物化学简答题 [生物化学问答题和计算题]蛋白质化学 1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
蛋白质的结构决定功能。
一级结构决定高级结构的形成，高级结构则与蛋白质的功能直接对应。
1.一级结构与高级结构及功能的关系：氨基酸在多肽链上的排列顺序及种类构成蛋白质的一级结构，决定着高级结构的形成。
很多蛋白质在合成后经过复杂加工而形成天然高级结构和构象，就其本质来讲，高级结构的加工形成是以一级结构为依据和基础的。
有些蛋白质可以自发形成天然构象，如牛胰RNA酶，尿素变性后，空间构象发生变化，活性丧失，逐渐透析掉尿素后可自发形成天然三级结构，恢复95%生物活性。
这个例子说明了两点：一级结构决定特定的高级结构；特定的空间构象产生特定的生物功能。
一级结构中，特定种类和位置的氨基酸出现，决定着蛋白质的特有功能。
例如同源蛋白中所含的不变氨基酸残基，一但变化后会导致功能的丧失；而可变氨基酸残基在不同物种的变化则不影响蛋白质功能的实现。
又如人类的镰刀型贫血，就是因为一个关键的氨基酸置换突变后引发的。
某些一级结构的变化会导致功能的明显变化，如酶原激活过程，通过对酶原多肽链局部切除而实现酶的天然催化功能。
2.高级结构与功能的关系：任何空间结构的变化都会直接影响蛋白质的生物功能。
一个蛋白质的各种生物功能都可以在其分子表面或内部找到相对应的空间位点。
环境因素导致的蛋白质变性，因天然构象的解体而活性丧失；结合变构剂导致的蛋白质变构效应，则是因空间构象变化而改变其活性 2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的） 4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。
1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。
核苷酸的生物合成
结果：ASP提供1位上的N1原子 特点：反应可逆
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二、核苷酸的生物合成
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第八步：脱琥珀酰基生成5-氨基咪唑-4 -氨甲酰核苷酸
5-氨基咪唑-4-(N-琥珀酰)氨甲酰核苷酸 5-氨基咪唑-4-氨甲酰核苷酸+延胡索酸
氨甲酰核苷酸裂解酶
酶：腺苷酸琥珀酸裂解酶(adenylosuccinate lyase) 该酶同时具有分解腺苷酸琥珀酸的能力 特点：该反应可逆
酶：腺苷酸琥珀酸裂解酶
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3、鸟嘌呤核苷酸的合成 氧化
酶：次黄嘌呤核苷酸脱氢酶（inosine-5phosphate dehydrogenase）
NAD+为辅酶，K+为激活剂
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氨基化
酶：鸟嘌呤核苷酸合成酶 (guanylate synthetase)
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Ⅱ、嘌呤核苷酸合成的补救途径
更便捷，可以更经济地利用体内已有成分 1 第一条补救途径 碱基 + 1-磷酸核糖 核苷 ＋ ATP
核苷二磷酸激酶
XTP + YDP
X、Y：不同的核糖核苷（或脱氧核糖核苷） 酶：核苷二磷酸激酶
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胸腺嘧啶核苷酸（dTMP）的合成
由dUMP甲基化得到胸苷酸。 dUMP可以由尿嘧啶核苷二磷酸UDP还 原，再通过尿嘧啶脱氧核苷三磷酸酶转 变成dUMP
UDP→dUDP→dUTP
dUTPase
dUMP
胸苷酸合酶
磷酸核糖焦磷酸 转酰胺酶(变构酶)
AMP
IMP
GMP
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2、抑制剂的调节
1）抗菌素重氮丝 氨酸和6-重氮 -5-氧一亮氨酸 抑制Gln参与的 反应
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2）氨基喋呤 和氨甲喋 呤
职业药师记忆精髓
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服用时间 药品类别 药品名称 注释 餐后 非甾体抗炎药 阿司匹林、二氟尼柳、贝诺酯、对乙酰氨基酚、吲哚美辛、尼美舒利、布洛芬、双氯 芬酸、甲氯芬那酸、甲芬那酸 减少对胃肠道的刺激； 唯有塞来昔布除外，因食物可延缓其吸收速度，延长作用时间 维生素 维生素B1、B2 有利于吸收 组胺H2受体阻断剂 西咪替丁、雷尼替丁、法莫替丁 餐后服比餐前服效果为佳，因为餐后胃排空延迟，有更多的抗酸和缓冲作用时间 如何记忆： 餐后吃：替丁（因为是替补，要餐后才吃）+非甾体（避免刺胃）
吗啡结构像一只篮子 三个结合位点： ①负离子部位（篮把） ②适合芳环的平坦区（篮子底儿） ③与烃基相适应的凹槽（篮筐）
huang866886
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1.妊娠期B级：在动物生殖实验中并未显示对胎儿的危害，但无孕妇的对照组 （相对安全） 如：青霉素、阿莫西林、美洛西林、氨苄西林舒巴坦、哌拉西林三唑巴 坦、苄星青霉素； 头孢呋辛、头孢克洛、头孢拉定、头孢哌酮钠舒巴坦钠、头孢曲松钠； 红霉素、克林霉素； 美罗培南、多黏菌素B； 阿昔洛韦； 降糖药阿卡波糖、二甲双胍、门冬胰岛素； 解热镇痛药对乙酰氨基酚； 消化系统用药法莫替丁、雷尼替丁、泮托拉唑。2015年考题 如何记忆：美甲多么红的（女）法官判雷阿伦（林）是对的。（NBA球星雷 阿伦）
• 4.哪些药物不宜选用葡萄糖注射液溶解？2015年考题 ①青霉素 ②头孢菌素 ③苯妥英钠 ④阿昔洛韦 ⑤瑞替普酶 ⑥依托泊苷、替尼泊苷 • 如何记忆：《阿甘正传》→阿甘比较笨，剃个青头，还吃糖。（记住 是不能用糖）
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服用时间 药品类别 药品名称 注释 餐中 降糖药 二甲双胍、阿卡波糖、格列美脲 减少对胃肠道的刺激及不良反应 助消化药 酵母、胰酶、淀粉酶 发挥酶的助消化作用，并避免被胃酸分解 非甾体抗炎药 ①舒林酸 ②吡罗昔康、依索昔康、美洛昔康、奥沙普嗪 ①与食物同服可促使镇痛作用持久；②与食物同服减少胃黏膜出血的几率
科二生化简答题及名词解释
5 名词解释 增色效应：DNA变性后在260nm处的紫外光吸收增加的效应称为增色效应 减色效应：DNA复性后在260nm处的紫外光吸收减少的效应称为减色效应 第三章 名词解释 蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一级结构 蛋白质二级结构：指具有一定程序规则氢键结构的多肽链主链的空间排布，而不涉及侧链的构象 等电点 氨基酸等电点：在某一特定的PH条件下，氨基酸分子在溶液中解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等，即氨基酸分子所带静电荷为零，在电场中级既不向阴极也不向阳极移动，这是氨基酸所处溶液的PH即为该氨基酸的等电点。 蛋白质等电点：当溶液在某一特定的PH时，使蛋白质多所带的正负电荷恰好相等，即静电荷为零，这时溶液的PH称为该蛋白质的等电点。 1在下述条件下计算含有45个氨基酸残基肽链的长度（以nm为单位） （1）70%为a螺旋，10%为平行式B折叠，20%为线性。（2）全部为a螺旋。 ①（45*70%/3．6）*0．54＋（45*10%/2－1）*0．132＋（45*20%－1）0．132＝5.496 ②（45/3．6）*0．54nm＝6.75 2已知：（1）卵清蛋白pI为4.6；（2）B乳球蛋白pI为5.2；（3）糜蛋白酶原pI为9.1。问在PH5.2时上述蛋白质在电场中向阳极移动、向阴极移动还是不移动? a 向阳极移动 因为PI<5.2，所以蛋白质带负电荷，在电场中向阳极移动。 b 不移动 因为PI=5.2 c向阴极移动 因为PI>5.2，所以蛋白质带正电荷，在电场中向阴极移动。 3什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用? 蛋白质变性指天然蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，由氢键、盐键等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使其物理化学性质和生物活性改变的作用 影响因素 物理因素：加热、紫外线、X射线、超声波、剧烈震荡、搅拌等 化学因素：强酸、强碱、脲，胍，重金属盐，三氯乙酸，磷钨酸，浓乙醇等 物理性质的改变：黏度增加、溶解度减少、旋光值改变、渗透压和扩散速度降低。 化学性质的改变：容易被酶水解。生物活性改变：活性降低或完全丧失 结构改变:由于二级结构以上的高级结构破坏，由有序的紧密结构变成无序的松散结构，侧链基因暴露。变性可涉及次级键和与二硫键的变化，但不涉及肽键的断裂。 蛋白质变性的应用：做豆腐利用蛋白质变性的原理，将大豆蛋白质的浓溶液加热加盐而成变性蛋白凝固体即豆腐。医疗上的消毒杀菌是利用了蛋白质变性而使病菌失活。在急救重金属盐中毒患者时，可给患者饮用大量牛乳或蛋清，其
(完整word版)生物化学简答题
描述DNAA的双螺旋结构提出的依据,模型特点并分析说明这一结构所包含的重要的生物学意义.答：DNA双螺旋结构提出的主要依据:1.chargaff规则。
Chargaff规则指出所有生物的DNA中，不考虑种属，嘌呤的总数与嘧啶的总数总是相等，即A+G=T+C。
该规则是建立在DNA三维结构的关键，提供了线索去探寻DNA遗传信息是如何被编码的以及如何从亲代传递到子代的.2.DNA特异X线衍射图谱.Rosalind Franklin 和Maurice Wilkins 采用X射线分析DNA,通过图谱推测,分子是双螺旋，在其长轴的方向上，两个碱基的距离为0。
34nm,双螺旋的螺距为3.4nm.双螺旋结构模型特点:1。
两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为右手螺旋，螺旋表面具有大沟和小沟,螺旋直径为2nm2.磷酸与脱氧核糖在外侧,DNA形成分子的骨架结构，嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋内侧，碱基平面与纵轴近似垂直，糖环的平面与纵轴平行。
3.碱基平面之间相距0。
34nm,两个核苷酸之间的夹角为36度，则中心轴每旋转一周有10.5个核苷酸，每一转的高度为3.4nm4。
两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键结合在一起。
A与T配对，形成两个氢键，G与C配对，形成三个氢键。
因此之间的链接较稳定.5.碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
但根据碱基配对原则，一条多核苷酸链的序列被确定后,另一条互补链序列也就确定了.生物学意义:1.说明了遗传信息是由双螺旋结构碱基的序列所携带.2.两条链严格的碱基互补配对暗示了遗传信息精确传递的方式—-半保留复制。
简述底物水平磷酸化和氧化磷酸化的区别答1。
底物水平磷酸化是有机物质在分解代谢过程中形成的高能中间产物促使ADP生成ATP的过程，与氧的存在与否无关。
它也是厌氧生物获取能量的唯一方式。
2.电子传递体系磷酸化是电子经呼吸链传递到达氧而生成水时，所释放的能量偶联ADP磷酸化生成ATP 过程，是需氧生物生成ATP的主要方式。
生化背诵歌诀
生物化学记忆歌诀人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。
生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：>生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。
酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）碱性氨基酸：赖精组芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰色老笨---只可意会不可言传.一碳单位的来源肝胆阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>;酪>;苯丙，酶的竞争性抑制作用按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
糖醛酸，合成维生素C的酶古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶）双螺旋结构的特点：右双螺旋，反向平行碱基互补，氢键维系主链在外，碱基在内维生素A总结V.A视黄醇或醛，多种异构分顺反。
萝卜蔬菜多益善，因其含有V.A原。
主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，还使上皮不健全，得上干眼易感染。
促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
DNA双螺旋结构：DNA，双螺旋，正反向，互补链。
A对T，GC连，配对时，*氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。
碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4）RNA和DNA的对比如下：两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
RNA中为核糖， DNA中含有胸。
维生素B6B6兄弟三，吡哆醛、醇、胺。
他们的磷酸物，脱羧又转氨。
三羧酸循环乙酰草酰成柠檬，柠檬又成α-酮琥酰琥酸延胡索，苹果落在草丛中。
核苷酸代谢
一、名词解释1.de novo synthesis purine nucleotide2.feedback regulation of nucleotide synthesis二、选择题【A型题】1.嘧啶核苷酸生物合成时CO2中C原子进入嘧啶环哪个部位A.没有进入B.C6C.C5D.C4E.C22.dTMP合成的直接前体是A.UDPB. dUMPC.UMPD. dUDPE.dCMP3.下面分别表示嘌呤环结构中各原子的编号，谷氨酰胺提供哪些原子？A.C4C5N7B.N3N9C.C2C8D.N1E.C44.人体内嘌呤分解代谢的最终产物是A.尿素B.胺C.肌酸D.ß丙氨酸E.尿酸5.稀有核苷酸存在于下列哪一类核酸中？A. rRNAB. mRNAC.t RNAD.核仁DNAE.线粒体DNA6.脱氧核糖核酸的生成方式主要是A.直接由核糖还原B.由核苷还原C.由一磷酸核苷还原D.由二磷酸核苷还原E.由三磷酸核苷还原7.干扰d UMP转变生成dTMP的是A.6- 基嘌呤B.甲氨蝶呤C.氮杂丝氨酸D.别嘌醇E.阿糖胞苷8嘌呤、嘧啶合成的共同原料是A.甘氨酸B.磷酸核糖焦磷酸C.N10-甲酰四氢叶酸D.天冬氨酸9.别嘌醇主要通过抑制何种酶以治疗痛风症A.核苷酸酶B.尿酸酶C.黄嘌呤氧化酶D.腺苷脱氨酶E.鸟嘌呤酶10.嘌呤核甘酸和嘧啶核苷酸合成共同需要的物质是A.延胡索酸B.甲酸C.谷氨酰胺D.天门冬酰胺E.核糖-1-磷酸11.下面分别表示嘌呤环结构中各原子的编号，天冬氨酸提供哪些原子？A.C4C5N7B.N3N9C.C2C8D.N1E.C412.氨基蝶呤和甲氨蝶呤抑制嘌呤合成，因为它们抑制A.谷氨酰胺的酰胺氮的转移B.CO2加到新生环中C.A TP磷酸键能的转移D.天冬氨酸的氮转移E.二氢叶酸还原成四氢叶酸13.在体内能分解生成ß-（beta）氨基异丁酸的是A.AMPB.GMPC.CMPD.UMPE.TMP14.抑制黄嘌呤氧化酶的是A.6- 基嘌呤B.甲氨蝶呤C.氮杂丝氨酸D.别嘌醇E.阿糖胞苷【X型题】1.甘氨酸参与的代谢过程有A.肌酸的合成B.嘌呤核苷酸的合成C.嘧啶核苷酸的合成D.血红素的合成2.在分解代谢过程中可以生产一碳单位的氨基酸是A.GlyB.SerC.TyrD.Trp3.尿酸是下列哪些化合物分解代谢的终产物？A.AMPB.CMPC.GMPD.IMP三、问答题1.分别讨论氨甲酰磷酸和PRPP在代谢中的作用。
生物化学问答题和计算题;;
问答题和计算题：1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的）3、计算下列溶液的pH值：0.2 mol/L Gly 溶液与0.1mol/L HCL溶液等体积混合的混合液。
（Gly的PK1=2.34 PK2=9.60）4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。
1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。
2.多肽链的拆分几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质，如，血红蛋白为四聚体，烯醇化酶为二聚体；可用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍处理，即可分开多肽链(亚基).3.二硫键的断裂几条多肽链通过二硫键交联在一起。
可在用8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍存在下，用过量的β-巯基乙醇处理，使二硫键还原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成的巯基，以防止它重新被氧化。
4.测定每条多肽链的氨基酸组成水解,氨基酸分析仪5.分析多肽链的N-末端和C-末端多肽链端基氨基酸分为两类：N-端氨基酸和C-端氨基酸。
在肽链氨基酸顺序分析中，最重要的是N-端氨基酸分析法。
6.多肽链断裂成多个肽段，可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。
7.分离肽段测定每个肽段的氨基酸顺序。
8.确定肽段在多肽链中的次序。
9.确定原多肽链中二硫键的位置。
1、用图示说明米氏酶促反应速度与底物浓度的关系曲线，并扼要说明其含义。
（1）当[S]很低时，υ与[S]成正比，表现一级反应。
（2）随[S]的增加，υ也随[S]的增加而增加，但不成正比。
（3）当[S]很大时，υ达到最大值Vm，[S]增加υ不再增加，表现零级反应。
e5-1记忆嘌呤环和嘧啶环的编号规则及其五种碱基的结构之秘诀
e5-1记忆嘌呤环和嘧啶环的编号规则及其五种碱基的结构之秘诀
嘧啶环从底部的N开始按顺时针编号，嘌呤环“漂浮不定”，先是从它的嘧啶环“飘在”上部的N逆时针编号，然后对咪唑环从“飘在”上部的N对剩余的原子顺时针编号。
对于五种碱基结构的记法，是先记住其中的一个最简单的，然后再将其他碱基看成它的衍生物。
如三种嘧啶碱基，先记住尿嘧啶（2号位和4号位与O相连，联想到尿素的结构），胸腺嘧啶是5-甲基尿嘧啶，而胞嘧啶是尿嘧啶4号位的O被氨基取代的产物。
至于嘌呤碱基先记住腺嘌呤，它是嘌呤环在6号位连上氨基（想像嘌呤环上的六元环由六根线表示），而鸟嘌呤上的氨基连在下面的2号位C上，原来6号位上的氨基被O代替（O想像成鸟蛋）。
2015年暑期培训奥赛复习方法
理论联系实际实例
西瓜、木瓜与南瓜 日光浴的好与坏 脑黄金和脑白金 路边的野蘑菇不要采！ 减肥与增肥 近朱者赤，近墨者黑！ 狗急跳墙，人急生智 CO、NO和H2S 世界上有不怕艾滋病毒的人吗？ 埃博拉（Ebola）病毒
以下物质能减肥吗？
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如何学好生物化学（续） ？
结构生物化学强调“结构决定性质与功 能”，代谢生物化学强调“生化逻辑”、 分子生物学突出“碱基互补”和“蛋白 质与核酸的相互作用” 多做真题 关心和追踪最新进展
助记实例1
☺ 细菌的革兰氏染色呈紫色为阳性细菌——赵紫阳 ☺ 氨基酸单字母缩写记忆，如天冬氨酸单字母为D— —天地，吡咯赖氨酸为O——将口子旁拉圆即可 ☺ “钠钾泵”每消耗1个ATP将3个Na+泵到胞外，2个 K+泵到胞内——注意三个字排列顺序 ☺ 脂溶性维生素——拼成字典中没有的单词“DAKE” ☺ 纤毛和鞭毛的微管组成：9（2）+2；中心粒的微管 组成：9（3）+0。 ☺ 动物胚胎发育各胚层的发育去向：外（外胚层）表 （表皮）赶（感觉器官）神（神经系统）仙（皮肤 的附属结构，如汗腺、皮脂腺和唾液腺）、内（内 胚层）呼（呼吸道上皮）小（消化道上皮）鱼（胰 脏）干（肝脏）
2015年暑期奥赛培训 南京/njuyangsir
如何学好生物化学？
不要畏惧！要有信心！ 选择好教材和参考书 懂得助记法 善于联想和比较 理论联系实际 学会利用“内因和外因”理论理解 各种生化机制
?甲酰四氢叶酸六探亲朋好友6号来自co?三舅送去鲜骨39号来自谷氨酰胺五四旗杆挥舞547号来自甘氨酸三姑3号来自谷氨酰胺哀叹2号来自co?四天其他四个原子来自天冬氨酸四天其他四个原子来自天冬氨酸?rna与dna的比较?dna变性与蛋白质变性的比较?基于蛋白质的酶和具于rna的酶核酶的比较?白色脂肪组织与褐色脂肪组织?快肌和慢肌?三大能源贮备糖原脂肪和蛋白质?不同信号通路的比较?不同代谢途径如糖酵解与三羧酸循环光合磷酸化与氧化磷酸化等的比较?细菌古菌和真核生物在重要生化与分子生物学机制的比较比较实例比喻实例?朊病毒的致病机制近墨者黑分子伴侣作用机制近朱者赤?f1f0atp合酶分子印钞机g蛋白分子开关dna限制性内切酶分子剪刀信号肽分子邮政编码?双功能分子脚踩两只船如接头蛋白和trna?酶的自杀型抑制剂农夫与蛇的故事?细胞内的许多重要机制内因和外因理论联系实际实例?西瓜木瓜与南瓜?日光浴的好与坏?脑黄金和脑白金?路边的野蘑菇不要采
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e32-1嘌呤环和嘧啶环从头合成各原子来源记忆的秘诀
嘌呤环和嘧啶环上各原子从头合成的来源是需要记住的，因为在很多地方考试会考到。先介绍怎样记嘌呤环。记住这样一段情景剧：1天，遇见一位28佳人（甲），6探（碳）无应，气死吾肝，服用39胃泰骨鲜汤。将1天联想为1号位来自天冬氨酸，28佳人联想为2、8号位来自甲酸（或10N-甲酰基四氢叶酸），6探联想为6号位来自二氧化碳，气死吾肝联想成7、4、5号位来自甘氨酸，39胃泰加骨鲜汤联想为3、9号位来自谷氨酰胺N。