第15章 氨基酸、多肽和蛋白质 ppt课件
合集下载
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
蛋白质、多肽、氨基酸概述及分类重点 PPT
步进行 ❖ 组氨酸可在生理条件解离、结合质子
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
S-15氨基酸多肽蛋白质ppt课件
R C H = C H C O O H + N H 3
③ γ-氨基酸和δ -氨基酸受热则分子内氨基与羧 基失水形成内酰胺。
CH 2 △ CHCH O 2 +H CH CH COOH R 2 R CH 2 2 HNC H N 2 O γ氨 基 酸 γ内 酰 胺 O C H H 2C 2 R C H C H C H C H C O H 2 2 2 + R C H H O C H 2 2 N HH N HC
H H NCH C N 2
CH 3O
CH 2 COOH
丙 氨 酰 -甘 氨 酸 ， 简 写 为 丙 -甘 （ A l a -G l y ） （ Ⅱ ）
三肽含由6种异构体；四肽有24种；五肽有120 种；… …
命名原则： 以含 C—端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨 基酸名称中的酸字改为酰字，将含N—端的氨基 酸写在最前，然后按它们在链中的顺序依次排列 至最后含C—端的氨基酸。除C-端氨基酸保留原 名，其它都用“酰”来代替“酸”。
+ NH 3 （ Ⅰ ）
+ NH 3
H
NH 2 （ Ⅱ ） 负 离 子
正 离 子
两 性 离 子
氨基酸在强 酸性溶液中 以正离子存 在。
在等电点时， 氨基酸主要 以两性离子 存在。
在强碱性 溶液中以 负离子存 在。
说明结晶状态的氨基酸的高熔点、易溶于水、 难溶于非极性有机溶剂等物理性质的原因。
（3）等电点 等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两 性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不 向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶 液的pH值称为氨基酸的等电点。 中性氨基酸的等电点略小于7，一般在5～6.3之间。 酸性氨基酸的等电点小于7，一般在2.8～3.2之间。 碱性氨基酸的等电点大于7，一般在7.6～10.8之间。
第15章 蛋白质的生物合成
tRNA反密码子 第1位碱基
I
U G AC
mRNA密码子 第3位碱基
U, C, A A, G U, C U G
2020/2/21
21
Robert W. Holley 1922~1993
Har Gobind Khorana
1922~
Marshall W. Nirenberg
1927~2010
The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1968
• 原核细胞中数个结构基因常串联为一个转录 单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关
的蛋白质，为多顺反子(polycistron) 。
2020/2/21
5
原核生物的多顺反子
5 PPP
3
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
终止密码子
"for their interpretation of the genetic code and
2020/2/21
its function in protein synthesis"
22
二、核糖体是多肽链合成的装置
2020/2/21
23
2020/2/21
24
2020/2/21
27
原核、真核生物核蛋白体的组成
4. 通用性(universal)
▪ 蛋白质生物合成的整套密码，从原核生 物到人类都通用。
▪ 已发现少数例外，如动物细胞的线粒体、 植物细胞的叶绿体。
▪ 密码的通用性进一步证明各种生物进化 自同一祖先。
《多肽与蛋白质》PPT课件
31 目 录
（一）肽键是一个刚性的平面
参与肽键的6个原子C1、 C、O、N、H、C2位于同一平 面 ， C1 和 C2 在 平 面 上 所 处 的 位置为反式(trans)构型，此同 一平面上的6个原子构成了所 谓的肽单元 (peptide unit) 。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
超二级结构形式有3种：αα，βαβ，ββ
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
36 目 录
钙结合蛋白中结 合钙离子的模体
锌指结构
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
37 目 录
（六）氨基酸残基的侧链可影响二级结构的形成
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。 一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋 或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
16 目 录
2.体内有许多激素属寡肽或多肽
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
17 目 录
3. 神经肽是脑内一类重要的肽
在神经传导过程中起重要作用的肽类称为 神经肽(neuropeptide)。
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节
35 目 录
（五）模体是蛋白质的超二级结构
在许多蛋白质分子中，由几个具有二级结 构的肽段，在空间上相互接近、相互作用，所 形成的折叠模样，称为超二级结构 （supersecondary structure），又称折叠（fold） 或模体（motif）。
第一节
第二节
氨基酸多肽和蛋白质类药物课件
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
水解法 发酵法
以糖为碳源，以氨或尿素为氮源，通过微生物的 发酵繁殖，直接生产氨基酸，或利用菌体的酶系， 加入前体物质合成特定氨基酸的方法。
菌种的培养、接种发酵、产品的提取及分离纯化
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
半必需氨基酸 精氨酸和组氨酸
基本知识
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
二、氨基酸基本知识
氨基酸 功能
合成蛋白质
氮平衡作用
转变为糖或脂肪
参与酶、激素及部分维 生素的组成
基本知识
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
三、多肽基本知识
氨酸对肝细胞内三羧酸循环代谢过程的间接促 进作用，促进了肝细胞的能量生成，使得被损 伤的肝细胞的各项功能得以迅速恢复。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
个
中国药科大学生物制药专业
人
山东大学制药工程硕士
山东药品食品职业学院制药工程
简 系生物制药教研室主任 副教授
介 生物制药技术专业负责人
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
目 录
01 / 氨基酸、多肽及 蛋白质基本知识
水解法 发酵法 化学合成法
化学合成法是利用有机合成和化学工程相结合的 技术生产氨基酸的方法。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
水解法 发酵法
以糖为碳源，以氨或尿素为氮源，通过微生物的 发酵繁殖，直接生产氨基酸，或利用菌体的酶系， 加入前体物质合成特定氨基酸的方法。
菌种的培养、接种发酵、产品的提取及分离纯化
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
半必需氨基酸 精氨酸和组氨酸
基本知识
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
二、氨基酸基本知识
氨基酸 功能
合成蛋白质
氮平衡作用
转变为糖或脂肪
参与酶、激素及部分维 生素的组成
基本知识
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
三、多肽基本知识
氨酸对肝细胞内三羧酸循环代谢过程的间接促 进作用，促进了肝细胞的能量生成，使得被损 伤的肝细胞的各项功能得以迅速恢复。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
个
中国药科大学生物制药专业
人
山东大学制药工程硕士
山东药品食品职业学院制药工程
简 系生物制药教研室主任 副教授
介 生物制药技术专业负责人
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
目 录
01 / 氨基酸、多肽及 蛋白质基本知识
水解法 发酵法 化学合成法
化学合成法是利用有机合成和化学工程相结合的 技术生产氨基酸的方法。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸
《氨基酸和多肽》课件
翻译后修饰是指多肽链在翻译后进行的化学修饰，如 磷酸化、糖基化、乙酰化等，这些修饰可以影响多肽
的稳定性、活性和功能。
04
翻译是指核糖体将mRNA上的密码子转译成氨基酸序 列的过程，通过tRNA的反密码子与mRNA上的密码 子配对，将相应的氨基酸连接到肽链上。
氨基酸和多肽的生物合成过程
氨基酸的生物合成过程包括原料 准备、合成阶段和产物输出等步
在生物技术领域，氨基酸和多肽可以用于设计和合成具有特定功能的蛋白质和抗体 ，为生物工程和生物制药等领域提供技术支持。
04 氨基酸和多肽的生物合成
氨基酸的生物合成
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，具 有多种生物学功能。
转氨基作用是指氨基酸在转氨酶的作 用下，将氨基转移给α-酮戊二酸，生 成新的氨基酸和谷氨酸。
氨基酸的生理功能主要表现在合成蛋白 质和参与细胞代谢等方面，而多肽的生 理功能则更加多样化和复杂化，涉及信 号转导、免疫调节、激素和神经递质等
方面。
在生物体内，氨基酸和多肽相互协调和 配合，共同维持机体的正常生理功能。
氨基酸和多肽在生物体内发挥着重要 的生理作用，如蛋白质合成、细胞信 号转导等。
氨基酸的种类和排列顺序决定了多肽 的生物活性和功能。
氨基酸与多肽的区别
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是一种小分子，具有侧链基团；而多 肽则是由两个或多个氨基酸通过肽键连接而成的短肽链，具有相对复杂 的空间结构和生物活性。
骤。
多肽的生物合成过程包括转录、 翻译、翻译后修饰等步骤。
氨基酸和多肽的生物合成过程中 需要多种酶的参与，这些酶的作 用是促进化学反应的进行，并调
节代谢平衡。
05 氨基酸和多肽的生理功能
氨基酸的生理功能
合成蛋白质
有机化学第15章氨基酸多肽与蛋白质
H+ 水解 105oC
NHCH 2 CN H C H C NHCHCOH CH 3 CH 2 C 6 H 5 NO 2
DNFB-Gly-Ala-Phe
O O 2N NH CH 2 COH NO 2 O O + H 2 N CHC O H + H 2 NC HCOH CH 3 CH 2 C 6 H 5
甜菜碱
存在于多种蛋白性的动物保护组织（如毛发、角、指甲）中，通过氧化还 NH 2 原而相互转化。
-2 H 2 H SC H 2C H C O O H 2H NH2 SC H 2C H C O O H NH 2 SC H 2C H C H 2O O H
半胱氨酸
胱氨酸
3. 色氨酸
N H
C H 2C H C O O H NH2
R CH NH2 CH2 COOH R CH CH COOH
β-氨基酸受热失氨形成α， β-不饱和酸
R CH NH2 CH 2 C H 2CO O H R HC HN
H2 C CH2 + H O 2 C O
γ -氨基酸受热分子内氨基与羧基失水形成内酰胺（五元环内酰胺）
H2 C R CH NH2 CH2 CH2 C H 2C O O H HN C O CH 2 R HC CH 2
一 氨基的保护
1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
O
C6H5CH2OH+COCl2（光气)
C 6 H 5 CH 2 OCCl
Benzoxycarbonyl（简写Cbz）
反应过程：
+NH 3CH2CO2 -
O
C 6 H 5 CH 2 OCCl
O C 6 H 5 CH 2 OC-N H C H 2 C O O
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
蛋白质氨基酸PPT课件
凝固作用分两个阶段： 首先是变性； 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
2021
33
蛋白质变性的应用
理论上：
研究蛋白质分子结构与功能,分子量测定,亚单位拆分；
生产生活中有利的一面：
食品加工，消毒灭菌等； 非蛋白生物物质提取纯化，终止酶促反应；
生产生活中不利的一面：
活性蛋白制品（酶、抗体）的分离提取和保存；
第二十四章
氨基酸和蛋白质
2021
1
2021
2
2021
3
2021
4
2021
5
2021
6
2021
7
【观察与思考】
【思 考】：从结构上看，其共同点是什么？
2021
8
氨基酸分子中均含有羧基（-COOH）和 氨基（-NH2)原子团。α-氨基酸分子中氨基 接在离羧基最近的碳原子上。
多个氨基酸分子可以在分子间脱水，而形成 多肽（多肽是螺旋状的长链），再构成蛋白质。
系统命名法 a－氨基乙酸
a－氨基丙酸
Hale Waihona Puke NH2谷氨酸 HOOC (CH2)2 CH COOH
NH2
a－氨基戊二酸
苯丙氨酸
NH2
CH2 CH COOH a－氨基β－苯基丙酸
2021
12
3.物理性质
。
4.化学性质
(1)氨基酸的两性
氨基－NH2：能接受H+，显碱性
羧基－COOH：能提供H+，显酸性
R CH COOH OH- R CH COOH OH- R CH COO-
NH3+
H+
NH2
H+
NH2
氨基酸、肽和蛋白质ppt课件
➢ 含pro,HO-pro多不易变性凝固； 亚氨基酸，阻止支链交联
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
按分子中氨基和羧基的数目分为中性 氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。
2．命名： 多按其来源或性质而命名。国际 上有通用的符号（见P616表20-1）。
3．构型： 用D/ L体系表示——在费歇尔投 影式中氨基位于横键右边的为D型，位于 左边的为L型。例如：
ppt课件
6
COOH H C NH2
R
COOH NH2 C H
物理性质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；
酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；
氨基酸在200度以下都是稳定的；
氨基酸的pKa为2左右；
每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
ppt课件
10
二、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性——两性与等电点 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧
基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反应， 也能与碱反应，是一个两性化合物。
ppt课件
8
8个人体必需氨基酸
(C H 3 )2 C H C H (N H 2 )C O O H( C H 3 ) 2 C H C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
缬氨酸
亮氨酸
C2H5CHCH(NH2)COOH CH3 异亮氨酸
CH3CHCH(NH2)COOH OH 苏氨酸
C 6 H 5 C H 2 C H (N H 2 )C O O HC H 3 S ( C H 2 ) 2 C H (N H 2 )C O O H
酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程
中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
O
R
OR
C 2O H C C + N l 2 C H C H OOH C 2O H C NC H C H O
ppt课件
15
（2）氨基的烃基化 氨基酸与RX作用则烃基化 成N-烃基氨基酸：
N2O R
N2O R
N2O F+N 2C HC HOO N H 2O NC HC HOO
（1）两性
H
OH
RCC HOOH RCC HOOH RCC HOO
N3H
N2H
N2H
ppt课件
11
氨基酸在一般情况下不是以游离的羧 基或氨基存在的，而是两性电离，在固态 或水溶液中形成内盐。
RCH COOH RCH COO
N2 H
N3 H
ppt课件
12
（2）等电点
在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨 基的离子化程度相等（即氨基酸分子所带电荷呈中 性——处于等电状态）时溶液的pH值称为氨基酸 的等电点。常以pI表示。
ppt课件
2
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭
• “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我 笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
氨基酸
组成蛋白质的氨基酸（天然产氨基酸） 都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨 基，可用下式表示：
H
天然产的各种不同
R C COOH
的α- 氨基酸只是R不同
NH 2
而已。
氨基酸目前已知的已超
过100种以上，但在生物体内作为合成蛋白
质的原料只有20种pp（t课件见P285表15-1）。 5
1．分类： 按烃基类型可分为脂肪族氨基酸， 芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。
碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8
2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
ppt课件
14
2、氨基酸氨基的反应
（1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R
R
RC ' O +N C 2C H lC HOOR H C 'NC HC HO +H OC H
O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸
R
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有
α-碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是L型的（也有D型的，但很 少）。
ppt课件
7
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COONH3
+
丙氨酸
HO 2C(C2H )2-CH C-OO谷氨酸
NH 3
+
CH2-CH-COO
N
NH3
+
N H
组氨酸
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N 端的试剂。
（3）与亚硝酸反应
R CC HO +H O 2 N H O R CC HO + N 2 O + H 2 H O
N 2H
OH
反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定 N2的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。
ppt课件
16
（4）与茚三酮反应
α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用， 生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别 α-氨基酸的灵敏的方法。
CO CO
CO
C
OH O
水合茚三酮
C
O OH
C + RCHCOOH
C OOH NH2
ppt课件
CO
O C
C NC
CO
C HO
RCHO + CO
3H2O
17
3、氨基酸羧基的反应
氨基酸分子中羧基的反应主要利用它 能成酯、成酐、成酰胺的性质。这里值得 特别提出的是将氨基酸转化为叠氮化合物 的方法（氨基酸酯与肼作用生成酰肼，酰 肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物）。
苯丙氨酸 H 2 N (C H 2 )4 C H (N H 2 )C O O H
蛋氨酸
CH2CH(NH2)COOH
赖氨酸
ppt课件
N H
色氨酸
9
一、 名称和物理性质
名称
氨基酸的碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。 其构型的表示方法与糖一样，用D或L表示。 每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。
第十五章、氨基酸、多肽和蛋白质
学习要求：
1、掌握α-氨基酸的结构、两性、等电点、 主要化学性质及制法。
2、了解肽的命名、结构和多肽结构的测定 方法。
3、掌握蛋白质的性质，了解蛋白质复杂结 构及在构成生命体上的作用。
ppt课件
1
蛋白质是天然高分子化合物，是生命 物质的基础。我们知道，生命活动的基本 特征就是蛋白质的不断自我更新。蛋白质 是一切活细胞的组织物质，也是酶、抗体 和许多激素中的主要物质。所有蛋白质都 是α-由氨基酸构成的，因此，α-由氨基酸 是建筑蛋白质的砖石。要讨论蛋白质的结 构和性质，首先要研究α-由氨基酸。
R CHCOOH NH2
OH R CHCOO
R CHCOO
H
R CHCOOH
NH2
H
NH3
OH
NH3
溶液pH>等电点 等电点(pI)
溶液pH<等电点
ppt课件
13
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。
中性氨基酸 pI = 4.8~6.3
酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2
2．命名： 多按其来源或性质而命名。国际 上有通用的符号（见P616表20-1）。
3．构型： 用D/ L体系表示——在费歇尔投 影式中氨基位于横键右边的为D型，位于 左边的为L型。例如：
ppt课件
6
COOH H C NH2
R
COOH NH2 C H
物理性质
大部分的氨基酸在水中有一定的溶解度；
酸性的氨基酸在水中的溶解度较差；
氨基酸在200度以下都是稳定的；
氨基酸的pKa为2左右；
每一个光学纯的氨基酸都有旋光值。
ppt课件
10
二、氨基酸的性质
1、氨基酸的酸-碱性——两性与等电点 氨基酸分子中的氨基是碱性的，而羧
基是酸性的，因而氨基酸既能与酸反应， 也能与碱反应，是一个两性化合物。
ppt课件
8
8个人体必需氨基酸
(C H 3 )2 C H C H (N H 2 )C O O H( C H 3 ) 2 C H C H 2 C H ( N H 2 ) C O O H
缬氨酸
亮氨酸
C2H5CHCH(NH2)COOH CH3 异亮氨酸
CH3CHCH(NH2)COOH OH 苏氨酸
C 6 H 5 C H 2 C H (N H 2 )C O O HC H 3 S ( C H 2 ) 2 C H (N H 2 )C O O H
酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程
中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
O
R
OR
C 2O H C C + N l 2 C H C H OOH C 2O H C NC H C H O
ppt课件
15
（2）氨基的烃基化 氨基酸与RX作用则烃基化 成N-烃基氨基酸：
N2O R
N2O R
N2O F+N 2C HC HOO N H 2O NC HC HOO
（1）两性
H
OH
RCC HOOH RCC HOOH RCC HOO
N3H
N2H
N2H
ppt课件
11
氨基酸在一般情况下不是以游离的羧 基或氨基存在的，而是两性电离，在固态 或水溶液中形成内盐。
RCH COOH RCH COO
N2 H
N3 H
ppt课件
12
（2）等电点
在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨 基的离子化程度相等（即氨基酸分子所带电荷呈中 性——处于等电状态）时溶液的pH值称为氨基酸 的等电点。常以pI表示。
ppt课件
2
精品资料
• 你怎么称呼老师？
• 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点，你 是否会认为老师的教学方法需要改进？
• 你所经历的课堂，是讲座式还是讨论式？ • 教师的教鞭
• “不怕太阳晒，也不怕那风雨狂，只怕先生骂我 笨，没有学问无颜见爹娘 ……”
• “太阳当空照，花儿对我笑，小鸟说早早早……”
氨基酸
组成蛋白质的氨基酸（天然产氨基酸） 都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨 基，可用下式表示：
H
天然产的各种不同
R C COOH
的α- 氨基酸只是R不同
NH 2
而已。
氨基酸目前已知的已超
过100种以上，但在生物体内作为合成蛋白
质的原料只有20种pp（t课件见P285表15-1）。 5
1．分类： 按烃基类型可分为脂肪族氨基酸， 芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。
碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8
2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
ppt课件
14
2、氨基酸氨基的反应
（1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R
R
RC ' O +N C 2C H lC HOOR H C 'NC HC HO +H OC H
O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸
R
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有
α-碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是L型的（也有D型的，但很 少）。
ppt课件
7
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COONH3
+
丙氨酸
HO 2C(C2H )2-CH C-OO谷氨酸
NH 3
+
CH2-CH-COO
N
NH3
+
N H
组氨酸
氟代二硝基苯在多肽结构分析中用作测定N 端的试剂。
（3）与亚硝酸反应
R CC HO +H O 2 N H O R CC HO + N 2 O + H 2 H O
N 2H
OH
反应是定量完成的，衡量的放出N2，测定 N2的体积便可计算出氨基酸只氨基的含量。
ppt课件
16
（4）与茚三酮反应
α-氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用， 生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别 α-氨基酸的灵敏的方法。
CO CO
CO
C
OH O
水合茚三酮
C
O OH
C + RCHCOOH
C OOH NH2
ppt课件
CO
O C
C NC
CO
C HO
RCHO + CO
3H2O
17
3、氨基酸羧基的反应
氨基酸分子中羧基的反应主要利用它 能成酯、成酐、成酰胺的性质。这里值得 特别提出的是将氨基酸转化为叠氮化合物 的方法（氨基酸酯与肼作用生成酰肼，酰 肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物）。
苯丙氨酸 H 2 N (C H 2 )4 C H (N H 2 )C O O H
蛋氨酸
CH2CH(NH2)COOH
赖氨酸
ppt课件
N H
色氨酸
9
一、 名称和物理性质
名称
氨基酸的碳原子（除甘氨酸外）都是手性碳原子。 其构型的表示方法与糖一样，用D或L表示。 每个氨基酸都有俗名，并都用一个缩写符号表示。
第十五章、氨基酸、多肽和蛋白质
学习要求：
1、掌握α-氨基酸的结构、两性、等电点、 主要化学性质及制法。
2、了解肽的命名、结构和多肽结构的测定 方法。
3、掌握蛋白质的性质，了解蛋白质复杂结 构及在构成生命体上的作用。
ppt课件
1
蛋白质是天然高分子化合物，是生命 物质的基础。我们知道，生命活动的基本 特征就是蛋白质的不断自我更新。蛋白质 是一切活细胞的组织物质，也是酶、抗体 和许多激素中的主要物质。所有蛋白质都 是α-由氨基酸构成的，因此，α-由氨基酸 是建筑蛋白质的砖石。要讨论蛋白质的结 构和性质，首先要研究α-由氨基酸。
R CHCOOH NH2
OH R CHCOO
R CHCOO
H
R CHCOOH
NH2
H
NH3
OH
NH3
溶液pH>等电点 等电点(pI)
溶液pH<等电点
ppt课件
13
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。
中性氨基酸 pI = 4.8~6.3
酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2