第一章绪论及第二章蛋白质化学
生物化学作业参考答案
《生物化学》作业参考答案第一章绪论一、名词解释：1.生物化学：是运用化学的理论、方法和技术，研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科。
二、问答题：1.为什么护理学专业学生要学习生物化学？答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用，与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系。
从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等，都离不开生物化学的知识基础。
生物化学的基础知识和生化技术，为临床护理观察和护理诊断提供依据，对维持人类健康，预防疾病的发生和发展都起着重要作用。
第二章蛋白质化学一、名词解释：1.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
2.肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3.蛋白质的等电点（pI）：在某一pH条件下，蛋白质解离成正负离子数量相等，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
4.蛋白质的呈色反应：指蛋白质分子中，肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色，这种现象称为蛋白质的呈色反应。
二、问答题：1.什么是蛋白质的变性？简述蛋白质的变性后的临床使用价值。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值，如：（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
2.简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征。
答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种。
α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转，一般为右手螺旋。
中职生物化学第1章绪论、第3章蛋白质化学
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
• 3.生物活性肽 如缩宫素、生长 素、谷胱甘肽（GSH）等
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
ห้องสมุดไป่ตู้
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
㈡蛋白质的一级结构 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺
序称为蛋白质的一级结构。也是 蛋白质的基本结构
β-转角
β-折迭
α-螺旋
无规卷曲
㈡蛋白质分子的三级结构 (具有生物学功能)
C 端
N端
㈢蛋白质分子的四级结构
• 有些蛋白质分子含有二条或多条多 肽链，每一条多肽链都有完整的三 级结构，称为蛋白质的亚基
• 蛋白质分子中各亚基的空间排布及 亚基接触部位的布局和相互作用， 称为蛋白质的四级结构
血 红 蛋 白
分子生物学时代称为功能生物化学 50年代提出DNA双螺旋结构模型 60年代确定了遗传信息传递的中心
法则，我国首先人工合成了牛胰岛 素 70年代建立了重组DNA技术 80年代发现了核酶 现代开始实施人类基因计划
二、生物化学与健康的关系 古代应用实例：
脚气病→槟榔（VitB1）
雀目（夜盲症）→猪肝(VitA)
的 四 级 结 构
亚基单独存在没有活性，聚合一 起形成四级结构，才具有生物活 性
如过氧化氢酶由四个相同亚基构 成
如血红蛋白含2个α-亚基和2个 β-亚基
蛋白质的空间结构决定其特定 的生物学功能
• 疯牛病中的蛋白质构象改变 • 疯牛病是由朊病毒蛋白引起的一
组人和动物神经退行性病变 • 正常的PrP富含α-螺旋，称为
蛋白质的结构与功能及理化性质
一、肽和键肽
（一）肽(peptide) * 肽键(peptide bond)：是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
H R2
H2O
R1
HH
H2N C C N C COOH
HO
R2
肽键
• 多肽链(polypeptide chain) • 二肽，三肽…… • 寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide) • 氨基酸残基(residue) • 氨基末端（amino terminal）和羧基末端
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量平均为16％。
• 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：
蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25
一、氨基酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。
（一）生物化学与疾病的发生 （二）生物化学与疾病的诊断 （三）生物化学与疾病的治疗
四、如何学好生物化学
（一）建立广泛的联想，与其他学科联系。 （二）不要把注意力放在结构式上。 （三）理解记忆。 （四）做好预习和复习。
第二章 蛋白质和核酸化学
第一节ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、 Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
（一）氨基酸的结构
• 特点：一个氨基和一个羧基链 接在同个碳原子上
生物化学与分子生物学药大总结全解
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
第二章蛋白质1. 名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
（9）分子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病（10）蛋白质的变构效应：蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应（酶的变构效应称为别构效应）（11）蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同效应，具有抑制作用的称为负协同效应（12）蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但不改变蛋白质的一级结构。
生物化学教案
生物化学课程教学教案（课堂教学学时：80）第一章绪论（2学时）本章重要地位：通过本章讲授使学生了解该门课的概貌、学习方法，激发学生学习兴趣。
教学要点：重点介绍生物化学的内涵、研究任务及其地位，通过生物化学发展史的讲授激发学生的学习兴趣；同时介绍学习本课程的方法和基本要求。
教学内容：一、生物化学发展简历二、生物化学的基本内涵1、生命活动的物质基础2、生物化学反应的基本规律三、生物化学在专业学习中的地位与作用四、如何学好生物化学五、学习本课程的基本要求第二章蛋白质化学（16学时）本章重要地位：蛋白质是一类最重要的生物大分子，是生命信息的体现者，在生物体内具有特殊的地位。
在蛋白质组水平上揭示生命现象的本质及活动规律将成为生命科学研究的重点和前沿。
教学要点：重点讲授氨基酸的结构和性质，蛋白质的结构、性质、功能以及结构与功能的关系，蛋白质一级结构的测定，使学生掌握有关氨基酸、蛋白质的分离纯化的基本原理与方法。
教学内容：第一节氨基酸的结构与分类一、氨基酸的结构二、基本氨基酸的分类（要求学生熟记）三、不常见蛋白质氨基酸及非蛋白质氨基酸第二节氨基酸的性质一、氨基酸的构型、旋光性和光吸收二、氨基酸的两性解离及等电点三、氨基酸的化学反应（注意说明反应特点）第三节氨基酸混合物的分离（重点）一、层析技术纸层析、薄层层析、离子交换层析、高效液相层析二、电泳技术纸电泳第四节蛋白质概论一、蛋白质的定义二、蛋白质的生物学重要性三、蛋白质的元素组成四、蛋白质的分类五、蛋白质的分子结构层次第五节蛋白质的一级结构一、肽1. 肽的结构和命名2. 肽键的结构特点3. 肽的理化性质4. 天然存在的活性肽二、蛋白质一级结构的测定（重点）1. 蛋白质一级结构的概念2. 蛋白质一级结构测定的意义3. 一级结构测定的原则和基本流程4. 蛋白质的一级结构测定1）多肽链的拆分2）N-末端和C-末端氨基酸残基的确定（3）多肽链部分裂解成较小的片段（4）测定各短肽段的氨基酸序列（5）重建完整多肽链的一级结构-获得多肽链的完整序列（6 ）确定半胱氨酸残基间形成的二硫键的位置（7）酰胺基位置的确定。
生物化学重点内容
生物化学重点内容生物化学重点内容第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法探讨生命活动规律的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述（静态）生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，该阶分析和研究组成生物体的各种化学成分，以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一阶段段的主要工作是研究生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：是现代生物化学阶段，这一阶段的主要研究任务是探讨各种生物大分子的结构和功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢等几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质化学一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经缩水而形成的特殊酰胺键(-CO-NH-)。
生物化学-蛋白质
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状，高熔点。
光吸收：可见光区均无吸收，在220-300nm区域，Phe （max:257-259nm）、Tyr（max:275-278nm）和Trp （max:279-280nm）均有吸收（图示）。
蛋白质二级结构
定义：蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语：酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型：
-螺旋（ -helix） -折叠（ -sheet） -转角（-turn） 无规卷曲（random coil） （结构参考书中的相关图）
氨基酸是两性离子，其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下，溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为两性离子，呈电中性，此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式，然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算： 一氨基一羧基氨基酸：取两个pK值进行计算； 一氨基二羧基氨基酸：取两个低的pK值进行计算； 二氨基一羧基氨基酸：取两个高的pK值进行计算； 由于邻近基团的影响，-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低，而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下，大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物，在570nm有最大 吸收，可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物，脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
大学生生物化学期末复习资料
第一章绪论一、生物化学的定义生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。
二、生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。
其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。
三、生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。
四、我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。
非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。
二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。
中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。
解离后，分子带负电荷。
碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
解离后，分子携带正电荷。
三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。
等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
意义：由于在等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。
利用这一性质，可以分离制备某些氨基酸。
利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。
四、计算丙氨酸，天冬氨酸和赖氨酸的等电点丙氨酸：PI= （PK1 + PK2） / 2 = （2.34 + 9.69） / 2 = 6.02天冬氨酸：PI= （PK1 + PKR ）/ 2=（ 2.09 + 3.86） / 2 = 2.97赖氨酸：PI= （PK2 + PKR ）/ 2 = （8.95 + 10.53） = 9.74五、蛋白质各级结构定义及其主要维持力一级结构：即多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
蛋白质工程-复习提纲
蛋白质工程第一章——绪论一、蛋白质工程的定义？狭义定义：蛋白质工程就是通过基因重组技术改变或设计合成具有特定生物功能的蛋白质广义定义：蛋白质工程是通过物理、化学、生物和基因重组等技术改造蛋白质或设计合成具有特定功能的新蛋白质（简单来说：蛋白质工程就是一门改造设计蛋白质的学科）二、蛋白质工程的基本研究内容？研究内容总体可分为四大部分：（1）蛋白质的基础知识——结构、理化性质、生物功能、功能与结构的关系（2）蛋白质的物质准备——表达、纯化（3）蛋白质的研究方法——结构解析、分析鉴定、蛋白质组学研究（4）蛋白质的改造应用——设计改变、功能应用、蛋白质生物信息学或者可分为三大部分：（1）蛋白质结构分析——基础（关系学）（2）结构、功能的设计和预测——基础的应用与验证（实验科学）（3）创造和/或改造蛋白质——新蛋白质——终目标（工程学）三、蛋白质工程的应用（1）蛋白质工程应用蛋白质多肽药物、新型疫苗、工业用酶……（2）蛋白质工程意义1）在医药、工业、农业、环保等方面应用前景广泛2）对揭示生命现象的本质和生命活动的规律具有重要意义3）是蛋白质结构形成和功能表达的关系研究中不可替代的手段（3）蛋白质工程的支持技术定点突变等遗传操作技术；蛋白质结构解析技术；生物信息学分析技术；蛋白质的设计、表达、生产技术第二章——蛋白质结构与功能一、蛋白质的生物学功能调节功能、防御/攻击、支架作用、信息传递、运动功能、转运功能、储存功能、催化功能、结构成分二、蛋白质基本化学组件（1）氨基酸（amino）1）氨基酸种类：二十种天然氨基酸、稀有氨基酸、非天然蛋白质氨基酸2）氨基酸的化学组成与结构：①均含有C 、H 、O 、N 、S，以一定比例存在。
有些含有微量的金属元素（如铁、锌、钼、镍等）②易被酸、碱和蛋白酶催化水解为胨、肽。
共同的化学结构（除脯氨酸）3）氨基酸的性质极性氨基酸：Ser、Thr、Cys、Asn、Gln、His、Tyr——二硫键疏水氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro、Met、Trp——疏水内核荷电氨基酸：Arg、Lys、His（+）；Asp、Glu（-）——PI，蛋白分离谱特性、紫外线吸收特性——检测（3）肽单位、多肽链1）肽键定义：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
张丽萍生物化学简明教程课后习题详解
张丽萍生物化学简明教程课后习题详解第一章绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学共同组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子水解与制备及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传达和抒发；（4）生物体新陈代谢的调节与掌控。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示信息：生物化学就是生命科学的基础学科，特别注意从相同的角度，回去认知并运用生物化学的科学知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规簟答疑：生物大分子在元素共同组成上存有相近的规赈浴ｌ肌⑶狻⒀酢⒌、磷、硫等6种就是蛋白质、核酸、糖和脂的主要共同组成元素。
碳原子具备特定的成键性质，即为碳原子最外层的4个电子可使碳与自身构成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可以与氮、氧和氢原子构成共价键。
碳与被键再分原子构成4个共价键的性质,使碳骨架可以构成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特定的成键性质婉o应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（―nh2）、羟基（―oh）、羰基（c）、羧基（―cooh）、巯基（―sh）、磷酸基（―po4）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有著共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键生成成链状，其主链骨架呈现出周期性重复。
形成蛋白质的构件就是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具备方向性（n端的→c端的）,蛋白质主链骨架呈圆形“肽单位”重复；核酸的构件就是核苷酸,核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具备方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈圆形“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；形成脂质的构件就是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃短链也就是一种重复结构；形成多糖的构件就是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈圆形葡萄糖基的重复。
生物化学检验各章节试题答案
第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学：是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下，生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。
临床生物化学在医学中的应用主要有：（1）探讨疾病发病机制中的应用；（2）临床疾病和治疗中的应用；（3）医学教育中的作用。
五、临床生物化学的主要作用有两个方面：第一，阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。
第二，开发应用临床生物化学检验方法和技术，对检验结果的数据及其临床意义作出评价，用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。
第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。
三、1.急性时相反应蛋白（acute phase raction protein,APRP）：在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等，AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等，这些血浆蛋白浓度显著升高；而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。
这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。
2. 氨基酸血症（Aminoacidemia）：当酶缺陷出现在代谢途径的起点时，其催化的氨基酸将在血循环中增加，成为氨基酸血症。
3. 必需氨基酸（essential amino acid）：体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，包括：苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。
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Ala (A, 丙氨酸） Val (V, 缬氨酸)
Leu ( L, 亮氨酸)
Ile (I, 异亮氨酸）
Met （M, 甲硫氨酸） Phe （F, 苯丙氨酸)
Trp (W, 色氨酸)
Pro (P, 脯氨酸）
Tyr (T, 酪氨酸)
Gly (G, 甘氨酸）
第一章Байду номын сангаас论及第二章蛋白质化学
第一章绪论及第二章蛋白质化学
氨基酸的分类
１．按照氨基酸分子中所含的氨基和羧基的数目不同：
２．按照氨基酸分子中侧链R基的性质不同：
３. 按照氨基酸分子中侧链R基的极性不同： 非极性氨基酸 （10种） 在生理pH条件下有极性但不带电荷的氨基酸（5种） 在生理pH条件下带电荷的氨基酸（5种）
第一章绪论及第二章蛋白质化学
非极性氨基酸：
①能完全水解, ②大部分氨基酸不被破
坏, ③不发生外消旋.
① Trp被破坏,
基酸均为L－型，细菌中有D－型氨基酸； ⑤ 在近紫外光区(220nm-300nm)，只有Tyr、
Phe和Trp三种氨基酸有光吸收能力，最大 吸收值在280nm左右；
第一章绪论及第二章蛋白质化学
酪氨酸和色氨酸 的紫外吸收
第一章绪论及第二章蛋白质化学
氨基酸的两性性质和等电点
第一章绪论及第二章蛋白质化学
-SO3H (强酸型) -COOH (弱酸型)
可解离出H+，溶液中的阳离 子与其交换而结合在树脂上
阴离子交换树脂(含碱性基团），如：
-N(CH3)3OH (强碱性) 子
可解离出OH－,溶液中的阴离
-NH3OH (弱碱性)
能与其交换而结合在树脂上
第一章绪论及第二章蛋白质化学
分离氨基酸混合物常用强酸型阳离子交换树脂：
第一章绪论及第二章蛋白质化学
第一章 绪论
生物化学的研究内容：
在分子水平上探讨构成生物体的基本物质（糖、脂、 蛋白质、核酸、酶、维生素、激素等）的结构、物理 化学性质和功能，以及这些物质在生物体内的代谢规 律（化学变化规律和能量变化规律）,揭示某些复杂的 生命现象（如生长、发育、衰老、疾病等）的分子机 理。
用碱处理交换柱，树脂变成Na+型，调氨基酸混合 物至pH2-3，使氨基酸变成阳离子，与Na+交换而挂在 树脂上。
氨基酸与树脂结合的牢固程度取决于：
静电引力 疏水相互作用
(主要) (次要)
pH＝3时，静电引力大小： 碱性AA(R2+) ＞中性AA(R+) ＞酸性AA(R0)
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机化合物。
蛋白质对生命的意义： 催化功能 调节和调控功能 运动、支持和结构功能 转运功能 贮存功能 保护功能
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蛋白质的组成和分类：
元素组成上的特点：含N量较高，且恒定为16%左右 蛋白质含量(%)=含氮量/16% =含氮量×6.25 (凯氏定氮法测蛋白质含量的基础)
蛋白质的分类
氨基酸侧链的反应： 米伦反应： Tyr 福林反应： Tyr 坂口反应： Arg Pauly反应： His, Tyr 乙醛酸反应：Trp
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氨基酸的离子交换层析：
以人工合成的高分子化合物(如苯乙烯－苯二乙 烯树脂)做支持物，其上交联着可交换的阳离子或阴 离子。
阳离子交换树脂(含酸性基团），如：
氨基酸自动分析仪原理示意图
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蛋白质的水解
水解方 法
操作
碱法
加6mol/LNaoH，密封 于小试管，置110℃水 解若干小时
优点
缺点
①能完全水解或不完全 水解,
② Trp不被破坏, ③ 水解液较清亮.
①水解作用强烈,大部 分氨基酸被破坏,
②发生外消旋作用
酸法
加5Mol/LHCl,密封于小 试管,置110℃水解若干 小时
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生物化学既是各门生物学理论学科（细胞生物 学、分子生物学、遗传学、微生物学、免疫学、临 床医学、诊断医学等等）的基础，同时也是制药工 程学、食品和营养学等多门应用学科的基础。
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第二章 蛋白质化学
蛋白质是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成 的一类具有特定的空间构象和生物学活性的高分子有
全质子化的甘氨 酸的滴定曲线
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pI=（pK1+ pK2) / 2
Handerson-Hasselbalch公式：
pH=pK′+
lg
〔proton accetors〕 〔proton donors〕
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氨基酸的甲醛滴定
由于甲醛能与氨基酸中 的-NH2 作用形成-NHCH2OH、 -N(CH2OH)2 等羟甲基衍生 物，使氨基酸向解离出H＋ 的方向移动，表现为酸性 增强，碱性减弱（约2～3 个pH单位）。
极性但不带电荷的氨基酸： Ser (S, 丝氨酸） Thr (T, 苏氨酸） Asn (N, 天冬酰胺) Gln (Q, 谷氨酰胺) Cys (C, 半胱氨酸)
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极性带电荷氨基酸： 酸性氨基酸：
Asp ( D, 天冬氨酸) Glu (E, 谷氨酸)
碱性氨基酸： His (H, 组氨酸) Lys (K, 赖氨酸) Arg ( R, 精氨酸)
第一章绪论及第二章蛋白质化学
第一章绪论及第二章蛋白质化学
修饰氨基酸
第一章绪论及第二章蛋白质化学
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氨基酸的一般性质：
① 能结晶，晶形多种多样； ② 熔点高(＞200℃)； ③ 味道各异； ④ 除甘氨酸外，均有旋光性，蛋白质中的氨
第一章绪论及第二章蛋白质化学
第一章绪论及第二章蛋白质化学
蛋白质的组成单位： 氨基酸
一、氨基酸的结构
共同特点：
1.除脯氨酸外，在α-C上 皆有一个氨基；
2. 均为L-氨基酸； 3. 除甘氨酸外，均有手性 碳。
第一章绪论及第二章蛋白质化学
氨基酸分子上碳原子的编号
第一章绪论及第二章蛋白质化学
氨基酸分子手性碳的参考标准 第一章绪论及第二章蛋白质化学
第一章绪论及第二章蛋白质化学
第一章绪论及第二章蛋白质化学
氨基酸的甲 醛滴定曲线
氨基酸的化学反应：
茚三酮反应：
除脯氨酸之外的α-氨基酸生成的蓝紫色物质在570nm有 最大吸收，脯氨酸反应生成的黄色物质在440nm有最大吸收， 所以该反应可用于柱层析和纸层析中氨基酸的定量和定性分析。
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