动物生物化学复习资料
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一、绪论与酶
1.生物化学的概念
2.酶催化作用的特征
3.维生素与辅酶
4.酶催化机理(除底物活化能外,中间产物学说和契合学说诱导)
5.酶活力及其单位(填空题)
在特定的条件下,每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位(IU)。
1972年又推荐以催量单位(katal)来表示酶的活性单位。1催量(1kat)指:在特定条件下,每秒钟使1mol底物转化为产物所需的酶量。
1U=16.67×109kat
6.酶促反应动力学([S](简答题)、I(抑制剂)、激活剂、E、t(37º)、pH(6.8~
7.0))
米氏方程:
[]
[]S
K
S
V
v
m
+
=(V:最大速度,Km:米氏常数)
Km可以表示酶与底物的亲和力,Km越小,亲和力越大。
例题1:说明磺胺类药物(竞争性抑制)与有机磷农药中毒的原理
答:磺胺药与对氨基甲酸结构相似,可与对氨基甲酸竞争叶酸合成酶的活性中心,叶酸合成受抑制,叶酸随之减少,使核酸合成障碍,细菌生长繁殖受到抑制。而人体可直接吸收叶酸。
有机磷杀虫药是乙酰胆碱酯酶的不可逆抑制剂。它与磷原子与乙酰胆碱活性部位中心丝氨酸残基的羟基以共价键结合,使酶失活。乙酰胆碱为生物体内传递神经冲动的重要物质。胆碱酯酶为羟基酶,有机磷杀虫剂中毒时,此酶活受抑制,结果造成乙酰胆碱的堆积,造成神经过度兴奋直至抽搐而死。
又如:草酰乙酸、丙二酸和琥珀酸在结构上十分相似,因此草酰乙酸、丙二酸都是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂。
7.酶活性的调节:同工酶(概念)
8.酶的分类:
(1)氧化还原酶类:琥珀酸脱氢酶、乳酸脱氢酶、细胞色素氧化酶;
(2)转移酶类:谷丙转氨酶
(3)水解酶类:蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶;
(4)裂合酶类:醛缩酶;
(5)异构酶类:葡萄糖异构酶;
(6)合成酶类:谷酰胺合成酶、DNA聚合酶。
名词解释:
生物化学是研究生命的化学的一门科学,将成为生命的化学。
新陈代谢生物体维持其生长、繁殖、运动等生命活动过程中化学变化的总称。
酶是由生物细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。
酶活性部位酶分子中能直接参与分子结合,并催化底物化学反应的部位。
酶原没有活性的酶的前体。
酶原的激活使无活性的酶原转变成活性酶的过。
活化能是指从反应物(初态)转化成中间产物(过渡态)所需要的能量。
必需基团是指直接参与与底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构想的基团。锁-钥学说底物结构必须与酶活性部位的结构非常互补,就像锁与钥匙一样,这样,才能紧密结合,形成酶–底物复合物。(简短版:底物分子专一地嵌入酶的活性中心,与酶的构象互补。)
诱导契合学说酶分子的活性部位结构原来并不与底物分子的结构互补,但活性部位有一定的柔性,当底物分子与酶分子相遇时,可以诱导酶蛋白的结构发生相应的变化,使活性部位上各个结合基团与催化集团达到对底物结构正确的空间排布与定向,从而使酶与底物互补结合,产生酶–底物复合物,并使底物发生反应。(简短版:当底物和酶接触时,可诱导酶分子的构象变化,使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置,有利于催化。)
酶活力酶催化底物化学反应的能力。
酶活力单位是衡量酶活力大小的计量单位。
比活力每毫克蛋白质中所具有的酶活力
核酸酶具有催化活性,既类似与酶的催化活性的RNA
同工酶能催化相同的化学反应,但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面,都存在明显差异的一组酶。
一.选择题
1 .酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应(C)
A .向反应体系提供能量
B . 降低反应的自由能变化
C .降低反应的活化能
D .降低底物的能量水平
E .提高产物的能量水平
2 .已知某种酶Km值为0.05mol/L,试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少(C)
A . 0.04mol/L
B . 0.8 mol/L
C . 0.2 mol/L
D . 0.05 mol/L
E . 0.1 mol/L
3 .酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是(A)
A .有活性的酶浓度减少
B .有活性的酶浓度无改变
C . Vmax增加
D .使表观Km值增加
E . 使表观Km值变小
4 .下列哪一个维生素能被氨喋呤及氨甲喋呤所拮抗(B)
A、维生素B6
B、叶酸
C、维生素B2
D、维生素B1
E、遍多酸
5.一个酶作用与多种底物时,其天然底物Km值应是(C)
A .增大
B .与其他底物相同
C .最小
D .居中间
E .与Km相同
6 .反应速度为最大反应速度的80%时,Km等于(C)
A .〔S〕
B . 1/2〔S〕
C . 1/4〔S ]
D .0.4〔S〕
E .0.8〔S 〕
二、判断题
1.基团专一性只对基团要求严格,对化学键要求不严格。
2.体内酶种类多,含量也多,消耗也多。
3.维生素B1又叫抗脚气病维生素,在体内可形成TPP。
4.酶的活性部位是由结合部位和催化部位组成的。
5.活化能越低,活化分子越多,反应速度越快。
6.Km值越大,E与S的亲和力越大。
7.酶在细胞内外都可起催化作用。
8.磺胺类药物治病的机理属于竞争性抑制。
9.唾液淀粉酶属于水解酶类。
10.动物体内酶的最适pH值是6.8—8.0 。
11.酶的专一性是由辅酶决定的。
12.低温、高温均可使酶变性。
三、简答题
1、酶有哪些催化特征?
2、 B族维生素在体内可形成的辅酶形式及其功能。
3、简述诱导契合学说的中心内容。
4、简述影响酶促反应的因素。
5、简述磺胺类药物治病机理。
6 、简述有机磷中毒机理。
二、糖代谢
1.糖的生理功能
2.糖的来源与去路
3.糖酵解反应过程(与ATP有关的方程式(5分))
4.糖有氧氧化反应过程:
(一)糖酵解途径:葡萄糖丙酮酸(方程式)
(二)丙酮酸乙酰CoA
(三)三羧酸循环(过程,脱氢,4次,分别生成多少个ATP共12个)
5.TCA循环特点及其生理意义(三羧循环)
6.G完全氧化产生的ATP(36/38,肌肉、大脑、肝脏)
7.磷酸戊糖途径的特点及生理意义(NAPPH、磷酸核糖、酵解、氧化、戊糖、异生、糖原分解)
8.葡萄糖异生作用的反应途径
9.糖原的合成与分解不是逆反应
10.糖代谢各途径之间的联系
糖酵解作用
糖有氧氧化