生物化学蛋白质
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
生物化学总结 蛋白质
蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
生物化学-蛋白质
For Example
pI
• Glycine
的
计
• Glutamate
算:
• Histidine
pI = (pK1+pK2)/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端： N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
多肽链
多肽链
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义：蛋白质啊，简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子（氨基酸）串成一条长长的链子（多肽链），然后这些链子还能盘曲折叠，最后就形成了蛋白质。
②重要程度：在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊，很多酶也是蛋白质，有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样，是构建生物体的基础。
③前置知识：咱们得先大概知道氨基酸是啥吧，毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念，像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值：在制药方面，如果了解蛋白质的结构和功能，就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业，像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱：蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方，蛋白质和核酸就像伙伴，核酸给出指令，蛋白质负责做事。
②关联知识：和生物大分子中的核酸关联密切，核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系，因为很多代谢反应是蛋白质（酶）参与催化的。
- 掌握难度：难。
- 关键点：理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难，像是四级结构，好多条肽链怎么组合起来的，得好好琢磨。
④考点分析：- 在考试中的重要性：非常重要。
- 考查方式：会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算，也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析：- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母，按照特定顺序排列就能写出不同的单词（小的肽段），这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析：- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子，又能像碱一样接受质子。
比如说，在人体不同的生理pH环境下，蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
生物化学第2章 蛋白质
蛋白质的生物学意义
生命是蛋白质的存在形式，是重要的生物大分子； 蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种 或几种特定的蛋白质；
蛋白质有极其重要的生物学意义（生物学功能）：
蛋白质功能多样性 5-1（阅读）
蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质；
蛋白质的生物学功能有以下几个方面： 内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的，催化 效率远大于合成的催化剂；
极移动，即处于等电兼性离子（极少数为中性分子）状
态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴 离子的数目和趋势相等；
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类
P17
蛋白质分类方法至少有4种：
1. 根据分子形状分类；
2. 根据分子组成分类 ；
3.根据功能分类；
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素 （色氨酸稳定）；
3. 酶水解:
优点：不破坏氨基酸，不产生消旋作用。 缺点：使用一种酶常水解不彻底，需几种酶协同作用才 能使蛋白质完全水解；水解所需时间较长；
酶法主要用于部分水解； 常用的蛋白水解酶： 胰蛋白酶、糜（胰凝乳）蛋白酶、胃蛋白酶等；
这些酶的作用点见第6章（酶）表6-3 （P148） 。
泌一类胶质蛋白，能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上；
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸
生物化学 蛋白质
生物化学蛋白质在生命的舞台上，蛋白质无疑是一位至关重要的“明星角色”。
它不仅是构成生物体的基本成分，还在各种生命活动中发挥着不可或缺的作用。
蛋白质，这个名字或许听起来有些抽象，但其实它在我们的日常生活中无处不在。
从我们的肌肉、皮肤到头发，从身体内的各种酶、激素到抗体，都离不开蛋白质的身影。
那么，究竟什么是蛋白质呢？简单来说，蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
氨基酸就像是一个个小小的积木，通过特定的方式拼接在一起，就形成了各种各样功能各异的蛋白质。
组成蛋白质的氨基酸有 20 种，它们就像 20 个不同的字母，可以组合成无数种“单词”，也就是不同的蛋白质。
这些氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的独特结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四级。
一级结构指的是氨基酸的线性排列顺序，这是蛋白质的基础，就如同建造房屋的蓝图。
二级结构则是在一级结构的基础上，通过氢键形成的局部规则结构，比如常见的α螺旋和β折叠。
三级结构是整个蛋白质分子的三维空间结构，包括侧链的相互作用等。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的整体结构。
蛋白质的结构与其功能息息相关。
比如，血红蛋白的特殊结构使其能够在血液中高效地运输氧气。
而酶作为生物体内的催化剂，其特定的结构赋予了它们与底物结合并加速化学反应的能力。
在生物体内，蛋白质的功能多种多样。
首先，蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要成分。
肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白赋予了肌肉收缩的能力，让我们能够运动；胶原蛋白则存在于皮肤和结缔组织中，为身体提供支撑和弹性。
其次，蛋白质具有催化功能。
生物体内的各种化学反应，几乎都需要酶的参与。
酶能够大大提高反应的速率，使得生命活动能够高效地进行。
再者，蛋白质还可以作为运输载体。
例如，血红蛋白运输氧气，脂蛋白运输脂肪。
另外，蛋白质还有调节功能。
激素，如胰岛素、生长激素等，都是蛋白质，它们能够调节生物体的生理过程。
此外，蛋白质还具有免疫功能。
抗体能够识别和结合病原体，帮助我们抵御疾病的侵袭。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学第二章 蛋白质
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
生物化学蛋白质
生物化学蛋白质蛋白质，这个在生物化学领域中至关重要的分子，如同生命大厦的基石，支撑着生命的种种活动和机能。
它不仅是构成生物体的基本成分之一，还在各种生理过程中发挥着不可或缺的作用。
首先，让我们来了解一下蛋白质的基本构成。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
氨基酸是蛋白质的“砖块”，目前已知的氨基酸有 20 多种。
这些氨基酸就像形状各异的积木，通过不同的排列组合，构建出了各种各样功能独特的蛋白质。
蛋白质的结构层次丰富多样，这也决定了它功能的复杂性和多样性。
蛋白质的一级结构，指的就是氨基酸的线性排列顺序。
这看似简单的排列，却蕴含着蛋白质功能的最初密码。
二级结构则包括α螺旋、β折叠等，它们是通过氢键等作用力形成的有规律的局部结构。
三级结构是在二级结构的基础上，进一步折叠、盘绕形成的更为复杂的三维空间结构。
而四级结构则是由多个具有三级结构的亚基聚合而成。
蛋白质的功能多得令人惊叹。
有的蛋白质是结构蛋白，比如胶原蛋白，它为我们的皮肤、骨骼等提供了支撑和韧性。
还有的蛋白质是酶，它们就像是生物体内的“小工匠”，能够加速化学反应的进行。
想象一下，如果没有酶的存在，我们体内的各种代谢过程将会变得极其缓慢，生命活动也将无法正常进行。
抗体也是一种重要的蛋白质，它们在免疫系统中发挥着关键作用，能够识别并结合入侵体内的病原体，帮助我们抵御疾病的侵袭。
此外，蛋白质还在运输物质方面有着出色的表现。
例如，血红蛋白能够携带氧气，将其输送到身体的各个部位，确保细胞能够获得足够的氧气进行呼吸作用。
那么，蛋白质是如何合成的呢？这就涉及到了基因的表达过程。
基因中的遗传信息通过转录被转化为信使 RNA（mRNA），然后 mRNA被带到核糖体上，在核糖体中，tRNA 携带相应的氨基酸，按照 mRNA 上的密码子顺序依次连接，形成多肽链。
这条多肽链经过一系列的修饰和折叠，最终成为具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的合成并非一帆风顺，也会受到各种因素的调控。
生物化学--蛋白质
3.超二级结构和结构域 蛋白质二级结构和三级结构的过渡态。
（1）超二级结构 二级结构组合体，但没有结构域。
胶原蛋白
弹性蛋白
角蛋白
几种超二级结构
• 胶原蛋白 脊椎动物中最多、最普遍的蛋白质 普遍存在于结缔组织、真皮、腱、韧带、骨及软骨、血管壁、角膜 等处的细胞外基质中。
每条肽链是α左手 螺旋
共价键
③加人可与蛋白质结合成不溶解的化合物的物质 （变性）
重金属离子
酸根
4.蛋白质的变构和变性
（1）变构 蛋白质与效应物的结合引起整个蛋白质分子构象发生改变的现象就称为蛋白质的变构作用， 又称别构作用。（只涉及非共价键的断裂，是可逆的） （2）变性 蛋白质分子的空间结构发生改变和破坏从而丧失生物活性的现象叫变性。 一级结构不变，破坏二级结构以上的结构，即氢键等次级键部分或全部断裂。 溶解度降低，易沉淀（内部的疏水基团暴露）； 失去结晶能力； 肽链松散，易被水解； 辅酶脱离。 蛋白质复性：如果不过于剧烈，变性后的蛋白质可以在一定的条件下恢复其生物活性。 ②致变因素 高温、振荡、搅拌、超声波、X射线、紫外线; 重金属离子、强酸、强碱、尿素，去污剂以及酒精、丙酮等有机溶剂等。
螺距0.54nm 3.6个氨基酸残基
右手螺旋居多
（2）β-折叠 并列的比α螺旋更为伸展的肽链，互相以氢键连接起来而成片层状的结构。 肽链比较伸展，弹性较差。
（3）β-转角和不规则卷曲 β转角：使多肽链发生180°的回折。 不规则卷曲：使一种没有规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常 位于这种构象区域里。
3条α-螺旋共价相 连，形成右手螺 旋。
长， 肽链间的共价键数目增 加，使胶原纤维越来越 硬而脆，结果改变了结 缔组织的机械性能。
蛋白质名词解释生物化学
蛋白质名词解释生物化学
嘿，咱今天就来好好唠唠蛋白质这个神奇的玩意儿！你知道不，蛋
白质就像是生命这座大厦的基石呀！它无处不在，重要得不得了！
咱就说你的身体吧，肌肉、骨骼、内脏，哪哪儿都有蛋白质的身影。
蛋白质就好比是一个个勤劳的小工人，在你的身体里干着各种重要的
活儿。
比如，血红蛋白，它就像个小快递员，负责把氧气运送到身体
的各个角落，要是没了它，你能想象那得多糟糕吗？
再想想那些运动员，他们为啥要吃那么多高蛋白的食物呢？因为蛋
白质能帮他们长肌肉呀！就像盖房子需要砖头一样，肌肉的增长也离
不开蛋白质呢！
还有啊，酶也是蛋白质哦！酶就像一把把神奇的钥匙，能打开各种
化学反应的大门。
没有酶，好多生命活动根本没法进行，这多吓人呀！
咱平常吃的食物里也有很多蛋白质呢，像鸡蛋、牛奶、肉类。
你说
要是没有这些富含蛋白质的食物，我们的身体该多虚弱呀！
蛋白质可不只是简单的一种东西，它有着各种各样的类型和功能。
有的负责结构支撑，有的参与代谢调节，就像一个庞大的团队，各自
有着明确的分工。
总之，蛋白质对我们的生命来说至关重要，没有它简直不敢想象生
活会变成啥样！它就是生命的重要组成部分，不可或缺！。
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蛋白质
蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸（甘氨酸除外，其无DL之分）
氨基酸的分类
非极性脂肪族氨基酸7种
极性中性氨基酸5种
含芳香族氨基酸3种
酸性氨基酸2
碱性氨基酸3
记忆方法：
冬天（天冬氨酸）的谷（谷氨酸）子是酸的，
捡（碱性氨基酸）来（赖氨酸）精（精氨酸）读（组氨酸）。
下列氨基酸属于酸性氨基酸的是
A.丙氨酸
B.赖氨酸
C.丝氨酸
D.谷氨酸
『正确答案』D
『答案解析』常见的酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
常见的碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（冬天的谷子是酸的，捡来精读）。
1.蛋白质的结构
2.蛋白质的变性
a.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
b.本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
c.意义：（1）高温灭菌。
（2）利于消化吸收。
d.特点：
（1）化学性质改变：生物活性的丧失。
（2）物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、易沉淀、易被蛋白酶水解。
变性蛋白质的主要特点是
A.不易被蛋白酶水解
B.分子量降低
C.溶解性增加
D.生物学活性丧失
『正确答案』D
『答案解析』变性蛋白质的主要特点是：生物活性的丧失。
溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、易被蛋白酶水解。
破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
二、核酸：基本单位-核苷酸
1.核苷酸分子组成：
核-核糖（戊糖）
2.分类：DNA和RNA
RNA所含碱基：AUCG。
DNA所含碱基：ATCG。
（2）RNA的分类及特点
mRNA（信使）tRNA（搬运）
rRNA（核糖
体）功能蛋白质合成模板氨基酸转运的载体
蛋白质合成的
场所含量占RNA的2～5% 占RNA的15%
占RNA的80%
以上分子量大小各异分子量最小差异较大
分布细胞核细胞质细胞质细胞质
二级结
构
三叶草
三级结
构
倒L型
结构特
点
5′端帽子结构3′端多聚A尾带
有遗传信息密码
含有稀有碱基、反密码子。
3′端为-CCA
核糖体大、小
亚基
三、酶
1.酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的有机生物催化剂。
2.酶的催化作用
3.酶的活性中心：指酶分子能与底物结合并发生催化作用的局部空间结构。
凡具有活性的酶都具有活性中心。
（1）活性中心内的必需基团：它包含两个基团（结合基团和催化基团），其特点是与催化作用直接相关，是酶发挥催化作用的关键部位。
（2）活性中心外的必需基团：在活性中心外的区域，还有一些不与底物直接作用的必
需基团，这些基团与维持整个酶分子的空间构象有关。
4.同工酶
（1）概念：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
（2）举例：乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5共5种同工酶）。
心、肾以LDH1为主；肺以LDH3和LDH4为主；骨骼肌以LDH5为主；肝以LDH5为主。
血清中LDH含量的顺序LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5。
心肌中较丰富的LDH同工酶是
A.LDH1
B.LDH2
C.LDH3
D.LDH4
『正确答案』A
『答案解析』同工酶是是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
心肌中以LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌中含LDH5及LDH4较多。
肝中含LDH5较多。