生物化学关键酶
考研生物化学名词解释
PartI生化名解1.肽单元(peptideunit):参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。
2.结构域(domain):分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。
3.模体(motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。
4.蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。
5.蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI):当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.酶(enzyme):酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶，酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
(不考)7.酶的活性中心(activecenterofenzymes):酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
大学生物化学考试名词解释,简答题库
名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。
2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH 值称该氨基酸的等电点。
3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。
辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。
6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。
7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。
又称别构调节。
8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。
9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。
竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。
10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP 生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。
生物化学第八版名词解释
生物化学第八版名词解释1、结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2、模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3、等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4、蛋白质变性：指在一些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5、反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6。
Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7。
必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8。
酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9。
酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10。
变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。
11、酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与其中一种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上一些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12、同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13、氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14、底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16。
糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17。
磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学酶试题与答案
（9）第九章物质代谢的联系与调节【测试题】一、名词解释1.关键酶2.变构调节3.酶的化学修饰调节4.诱导剂5.阻遏剂6.细胞水平调节7.激素水平调节8.激素受体9.整体水平调节10.应激二、填空题：11.代谢调节的三级水平调节为、、。
12.酶的调节包括和。
13.酶的结构调节有和两种方式。
14.酶的化学修饰常见的方式有与、与, 等。
15.在酶的化学修饰调节中，修饰酶的() 与()两种形式的转变是通过() 的作用来实现的。
16.酶量的调节通过改变酶的() 与() ，从而调节代谢的速度和强度。
17.按激素受体在细胞的部位不同，可将激素分为() 和()两大类。
18.应激时糖、脂、蛋白质代谢的特点是() 增强，受到抑制。
三、选择题A 型题（1936）19.变构效应剂与酶结合的部位是A.活性中心的结合基团B.活性中心催化基团C.酶的-SH 基团D.酶的调节部位E.酶的任何部位20.下列哪一代谢途径不在胞浆中进行A.糖酵解B.磷酸戊糖途径C.糖原合成与分解D.脂肪酸β-氧化E.脂肪酸合成21.长期饥饿时，大脑的能源主要是A.葡萄糖B.糖原C.甘油D.酮体E.氨基酸22.最常见的化学修饰方式是A.聚合与解聚B.酶蛋白的合成与降解C.磷酸化与去磷酸化D.乙酰化与去乙酰化E.甲基化与去甲基化23.机体饥饿时，肝内哪条代谢途径加强A.糖酵解途径B.磷酸戊糖途径C.糖原合成D.糖异生E.脂肪合成24.作用于细胞膜受体的激素是A.肾上腺素B.类固醇激素C.前列腺素D.甲状腺素E.125OH2D325.作用于细胞内受体的激素是A.肾上腺素B.类固醇激素C.生长因子D.蛋白类激素E.肽类激素26.有关酶的化学修饰，错误的是A.一般都存在有活性（高活性）和无活性（低活性）两种形式B.有活性和无活性两种形式在酶作用下可以互相转变C.化学修饰的方式主要是磷酸化和去磷酸化D.一般不需要消耗能量E.催化化学修饰的酶受激素调节27.下列哪条途径是在胞液中进行的A.丙酮酸羧化B.三羧酸循环C.氧化磷酸化D.脂肪酸β-氧化E.脂肪酸合成28.糖异生、酮体生成及尿素合成都可发生于A.心B.肾C.脑D.肝E.肌肉29.存在于细胞膜上的酶是A.氧化磷酸化酶系B.羟化酶系C.过氧化氢酶系D.腺苷酸环化酶E.核酸合成酶系30.下列关于关键酶的概念，错误的是A.关键酶常位于代谢途径的起始反应B.关键酶在整个代谢途径中活性最高故对整个代谢途径的速度及强度起决定作用C.关键酶常催化不可逆反应D.受激素调节酶常是关键酶E.某一代谢物参与几条代谢途径，在分叉点的第一个反应常由关键酶催化31.关于糖、脂类和蛋白质三大代谢之间关系的叙述，正确的是A.糖、脂肪与蛋白质都是供能物质，通常单纯以脂肪为主要供能物质也是无害的B.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质的三者互变的枢纽，偏食哪种物质都可以C.当糖供不足时，体内主要动员蛋白质供能D.糖可以转变成脂肪，但有些不饱和脂肪酸无法合成E.蛋白质可在体内完全转变成糖和脂肪32.情绪激动时，机体会出现A.血糖升高B.血糖降低C.脂肪动员减少D.血中FFA 减少E.蛋白质分解减少33.饥饿时，机体的代谢变化错误的是A.糖异生增加B.脂肪动员加强C.酮体生成增加D.胰岛素分泌增加E.胰高血糖素分泌增加34.有关变构调节，错误的是A.变构酶常由两个或两个以上的亚基组成B.变构剂常是小分子代谢物C.变构剂通常与变构酶活性中心以外的某一特定部位结合D.代谢途径的终产物通常是催化该途径起始反应的酶的变构抑制剂E.变构调节具有放大作用35.有关酶含量的调节，错误的是A.酶含量的调节属细胞水平调节B.底物常可诱导酶的合成C.产物常抑制酶的合成D.酶含量调节属于快速调节E.激素或药物也可诱导某些酶的合成36.应激状态下血中物质改变哪项是错误的A.葡萄糖增加B.游离脂肪酸增加C.氨基酸增加D.酮体增加E.尿素减少B 型题（3740）A.酶的别构调节B.酶的化学修饰C.酶含量的调节D.通过细胞膜受体E.通过细胞质受体37.酶的磷酸化与去磷酸化作用属于38.体内ATP 增加时，ATP 对磷酸果糖激酶的抑制作用属于39.类固醇激素在体内起作用时40.肾上腺素作用于肝细胞调节血糖代谢是（4144）A.肝糖原B.乳酸C.脂肪酸D.甘油E.氨基酸41.空腹时，血糖来自42.饥饿2-3 天，血糖主要来自43.长期饥饿时，肌肉的主要能源物质44.随着饥饿的进程用作糖异生原料增加的是X 型题45.饥饿时，体内可能发生的代谢变化为A.糖异生加强B.血酮体升高C.脂肪动员加强D.血中游离脂肪酸升高E.组织对葡萄糖的利用加强46.变构调节的特点包括A.变构酶多存在调节亚基和催化亚基B.变构剂使酶蛋白构象改变，从而改变酶的活性C.变构剂与酶分子的特定部位结合D.变构调节都产生正效应，即增加酶的活性E.变构酶大多是代谢调节的关键酶47.通过膜受体作用的激素有A.胰岛素B.肾上腺素C.生长激素D.甲状腺素E.类固醇激素48.酶的化学修饰的特点包括A.需要酶催化B.使酶蛋白发生共价键的改变C.使酶的活性发生改变D.有放大效应E.最常见的方式是磷酸化与去磷酸化49.应激可引起的代谢变化A.血糖升高B.脂肪动员加强C.蛋白质分解加强D.酮体生成增加E.糖原合成增加50.诱导酶合成增加的因素为A.酶的底物B.酶的产物C.激素D.药物E.毒物四、问答题：51.简述物质代谢的特点？52.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？53.此较别构调节与酶的化学修饰的特点？54.举例说明反馈抑制及其意义？【参考答案】一、名词解释1.关键酶是指在代谢途径中催化单向反应的酶，通常催化的反应速度最慢，故它的活性决定整个代谢途径的方向和速度，也称限速酶或调节酶。
生物化学三大代谢重点总结
第八章生物氧化1. 生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内彻底分解时逐步释放能量，最终生成C02和H2O的过程。
2. 生物氧化中的主要氧化方式：加氧、脱氢、失电子3. CO2的生成方式：体内有机酸脱羧4. 呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链。
组成(1) N ADH 氧化呼吸链：苹果酸-天冬氨酸穿梭NADH —复合物I —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV f O 产2.5个ATP(2) 琥珀酸氧化呼吸链：3-磷酸甘油穿梭琥珀酸—复合物II —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV —O 产1.5个ATP含血红素的辅基：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶5. 细胞质NADH 的氧化：胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。
转运机制(1 ) 3-磷酸甘油穿梭：主要存在于脑和骨骼肌的快肌，产生 1.5个ATP(2 )苹果酸-天冬氨酸穿梭：主要存在于肝、心和肾细胞；产生2.5个ATP6. ATP的合成方式：(1 )氧化磷酸化：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
偶联部位：复合体I、III、IV(2 )底物磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，通过高能基团转移合成ATP。
磷/氧比：氧化磷酸化过程中每消耗1摩尔氧原子(0.5摩尔氧分子)所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。
7. 磷酸肌酸作为肌肉中能量的一种贮存形式第九章糖代谢寸一、糖的生理功能：(1 )氧化供能(2 )提供合成体内其它物质的原料(3 )作为机体组织细胞的组成成分吸收速率最快的为-半乳糖二、血糖1. 血糖：指血液中的葡萄糖正常空腹血糖浓度：3.9~6.1mmol/L2. 血糖的来源：（1）食物糖消化吸收（2）肝糖原分解（3）糖异生去路：（1 ）氧化分解供能（2）合成糖原（3）转化成其它糖类或非糖物质3. 血糖调节：肝脏调节、肾脏调节（肾糖阈）、神经调节、激素调节体内主要升血糖激素：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素、甲状腺素三、糖代谢1. 无氧酵解（无氧或缺氧；生成乳酸；释放少量能量）关键酶：己糖激酶、6- 磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶反应部位：胞液产能方式：底物磷酸化净生成2ATP⑴ 葡萄糖磷酸化为6- 磷酸葡萄糖-1ATP⑵ 6- 磷酸葡萄糖转变为6- 磷酸果糖⑶ 6- 磷酸果糖转变为1,6- 二磷酸果糖-1ATP⑷ 1,6- 二磷酸果糖裂解⑸ 磷酸丙糖的同分异构化⑹ 3- 磷酸甘油醛氧化为1,3- 二磷酸甘油酸【脱氢反应】⑺ 1,3- 二磷酸甘油酸转变成3- 磷酸甘油酸【底物磷酸化】+1*2ATP⑻ 3- 磷酸甘油酸转变为2- 磷酸甘油酸⑼ 2- 磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化+1*2ATP（11）丙酮酸加氢转变为乳酸生理意义：（1）是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。
生物化学名词解释
结构域domain一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个可在空间上明显区别的局部区域，其特点：结构域和分子整体以共价键相连接，具有相对独立的空间构象和生物学效应。
模体motif指具有特殊功能的超二级结构，是由多肽链中相邻的几个二级结构在空间上彼此接近形成的二级结构聚集体，有三种形式，即αα，βαβ，ββ。
是蛋白质发挥特定功能的基础。
等电点isoelectric point当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
蛋白质变性denaturation 在一些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，其理化性质、生物学活性丧失的现象。
本质是蛋白质的空间结构被破坏，其一级结构未被破坏。
DNA变性denaturation指在一些理化因素的作用下，DNA分子的双链结构中互补碱基对之间的氢键断裂，DNA双链解离成单链的现象。
本质是其二级结构被破坏，其一级结构即核苷酸序列未被破坏。
Km 值米氏常数，是酶的特征常数，米氏常数等于酶促反应速度最大速度一半时的底物浓度。
必需基团essential group指与酶的活性密切相关的化学基团，包括酶分子活性中心外的必需基团和活性中心内的必需基团。
酶的活性中心active center是酶分子中能与底物特异结合并催化底物转化为产物的具有特定结构的区域。
该区域能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
酶的竞争性抑制competitive inhibition：抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物变构酶allosteric enzyme变构效应剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的结合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。
酶的化学修饰酶蛋白肽链中一些基团可以与某些化学基团可逆地结合，从而使酶的活性改变，这一过程称为酶的化学修饰。
关键酶和限速酶名词解释
关键酶和限速酶名词解释
关键酶和限速酶都是生物化学领域中的重要概念，具体解释如下：
关键酶（也被称为限速酶）是代谢途径中决定反应的速度和方向的酶。
它常常催化一系列反应中的最独特的第一个反应，其活性决定代谢的总速度。
关键酶催化的反应速度最慢，所以又称限速酶。
它常常催化单向反应或非平衡反应，其活性能决定代谢的方向。
此外，关键酶通常处于代谢途径的起始部或分支处，其活性除受底物控制外还受多种代谢物或效应剂的调节。
以上内容仅供参考，如需更多信息，建议查阅相关文献或咨询专业生物化学领域人士。
生物化学期末复习（简答、名词解释）
⽣物化学期末复习（简答、名词解释）⽣物化学期末复习(简答、名词解释)1. 什么是物质代谢？什么是能量代谢？⼆者之间的关系如何？答：物质代谢：研究各种⽣理活性物质（如糖、蛋⽩质、脂类、核酸等）在细胞内发⽣酶促反应的途径及调控机理,包含旧分⼦的分解和新分⼦的合成；能量代谢：研究光能或化学能在细胞内向⽣物能（ATP）转化的原理和过程,以及⽣命活动对能量的利⽤。
能量代谢和物质代谢是同⼀过程的两个⽅⾯,能量转化寓于物质转化过程之中,物质转化必然伴有能量转化。
2. 中间代谢：消化吸收的营养物质和体内原有的物质在⼀切组织和细胞中进⾏的各种化学变化称为中间代谢。
3. 呼吸商（respiratory quotient 简称RQ）：指⽣物体在同⼀时间内,释放⼆氧化碳与吸收氧⽓的体积之⽐或摩尔数之⽐,即指呼吸作⽤所释放的CO2 和吸收的O2 的分⼦⽐。
4. ⾃养型⽣物：为能够利⽤⽆机物合成有机物的类型,⼜分为光合⾃养——绿⾊植物,和化能⾃养——硝化细菌等。
5. 异养型⽣物：不能⾃⼰合成有机物,必须依靠⾃养⽣物制造的有机物⽣存。
6. 简述活体内实验及其意义。
答：1）⽤整体⽣物材料或⾼等动物离体器官或微⽣物细胞群体进⾏中间代谢实验研究称为活体内实验,⽤“in vivo”表⽰。
2）活体内实验结果代表⽣物体在正常⽣理条件下,在神经、体液等调节机制下的整体代谢情况,⽐较接近⽣物体的实际。
7. 活体外实验：⽤从⽣物体分离出来的组织切⽚,组织匀浆或体外培养的细胞、细胞器及细胞抽提物进⾏中间代谢实验研究称为活体外实验,⽤“in vitro”表⽰。
8. 简述代谢途径的探讨⽅法答：1）代谢平衡实验；2）代谢障碍实验（代谢途径阻断实验）；3）使⽤抗代谢物；4）代谢物标记追踪实验；5）测定特征性酶；6）核磁共振波谱法。
9. 简述糖的⽣理功能答：1）作为⽣物体的结构成分；2）作为⽣物体内的主要能源物质；3）在体内转变为其他物质；4）作为细胞识别的信息分⼦。
关键酶名词解释
关键酶名词解释关键酶是指在细胞代谢中发挥关键作用的酶。
酶（Enzyme）是一种催化生物化学反应的蛋白质，由于酶的催化作用极具特异性和高效性，因此酶在细胞代谢中起着至关重要的作用。
关键酶则是对维持生命特别重要的酶，其催化作用对于细胞的正常生存和功能发挥至关重要。
下面将对几种常见的关键酶进行详细解释。
1. 乙酰辅酶A羧化酶（Acetyl-CoA carboxylase）：这是一种关键的酶，在细胞内催化乙酰辅酶A转化为丙酰辅酶A。
丙酰辅酶A是细胞合成脂肪酸和胆固醇的重要物质。
乙酰辅酶A羧化酶的活性直接影响脂肪酸和胆固醇的合成速率，调节细胞内脂肪代谢的平衡。
2. 乙醛脱氢酶（Alcohol dehydrogenase）：这是一类关键酶，它催化乙醇转化为乙醛。
乙醛脱氢酶参与乙醇代谢的过程，将乙醇转化为乙醛，进而进一步转化为乙酸。
这个过程是人体中乙醇的主要代谢途径，也是酒精中毒的解毒过程的一部分。
3. DNA聚合酶（DNA polymerase）：DNA聚合酶是细胞中复制和修复DNA过程中的关键酶类。
DNA聚合酶能够将DNA 模板链上的碱基序列准确地复制到合成链中，是DNA复制的关键酶。
细胞复制DNA时，DNA聚合酶能够保证复制过程中的准确性，从而确保新合成的DNA与原始模板DNA完全一致。
4. 丙酸脱氢酶（Pyruvate dehydrogenase）：丙酸脱氢酶是关键的酶类之一，参与细胞呼吸过程中的关键环节。
丙酸脱氢酶能够将丙酮酸转化为乙酰辅酶A，为细胞供应继续产生能量所需的底物。
丙酸脱氢酶活性的调节与细胞的能量代谢紧密相关。
5. ATP酶（ATPase）：ATP酶是将ATP（腺苷三磷酸）分解为ADP（腺苷二磷酸）和无机磷酸盐的关键酶。
细胞中的能量通常储存于ATP中，而ATP酶能够将ATP分解为ADP释放出储存的能量。
这个过程是细胞内能量供应的重要途径，也是调节细胞内ATP/ADP比例的重要手段。
以上仅为几个常见的关键酶的解释，关键酶的种类很多，每个关键酶都在重要的生物代谢过程中扮演着重要的角色。
生物化学（酶）试题与答案
生物化学（酶）试题与答案（9）第九章物质代谢的联系与调节【测试题】一、名词解释1.关键酶2.变构调节3.酶的化学修饰调节4.诱导剂5.阻遏剂6.细胞水平调节7.激素水平调节8.激素受体9.整体水平调节10.应激二、填空题：11.代谢调节的三级水平调节为、、。
12.酶的调节包括和。
13.酶的结构调节有和两种方式。
14.酶的化学修饰常见的方式有与、与 , 等。
15.在酶的化学修饰调节中，修饰酶的() 与()两种形式的转变是通过 () 的作用来实现的。
16.酶量的调节通过改变酶的() 与() ，从而调节代谢的速度和强度。
17.按激素受体在细胞的部位不同，可将激素分为() 和()两大类。
18.应激时糖、脂、蛋白质代谢的特点是() 增强，受到抑制。
三、选择题A 型题（1936）19.变构效应剂与酶结合的部位是A.活性中心的结合基团B.活性中心催化基团C.酶的-SH 基团D.酶的调节部位E.酶的任何部位20.下列哪一代谢途径不在胞浆中进行A.糖酵解B.磷酸戊糖途径C.糖原合成与分解D.脂肪酸β-氧化E.脂肪酸合成21.长期饥饿时，大脑的能源主要是A.葡萄糖B.糖原C.甘油D.酮体E.氨基酸22.最常见的化学修饰方式是A.聚合与解聚B.酶蛋白的合成与降解C.磷酸化与去磷酸化D.乙酰化与去乙酰化E.甲基化与去甲基化23.机体饥饿时，肝内哪条代谢途径加强A.糖酵解途径B.磷酸戊糖途径C.糖原合成D.糖异生E.脂肪合成24.作用于细胞膜受体的激素是A.肾上腺素B.类固醇激素C.前列腺素D.甲状腺素E.125OH2D325.作用于细胞内受体的激素是A.肾上腺素B.类固醇激素C.生长因子D.蛋白类激素E.肽类激素26.有关酶的化学修饰，错误的是A.一般都存在有活性（高活性）和无活性（低活性）两种形式B.有活性和无活性两种形式在酶作用下可以互相转变C.化学修饰的方式主要是磷酸化和去磷酸化D.一般不需要消耗能量E.催化化学修饰的酶受激素调节27.下列哪条途径是在胞液中进行的A.丙酮酸羧化B.三羧酸循环C.氧化磷酸化D.脂肪酸β-氧化E.脂肪酸合成28.糖异生、酮体生成及尿素合成都可发生于A.心B.肾C.脑D.肝E.肌肉29.存在于细胞膜上的酶是A.氧化磷酸化酶系B.羟化酶系C.过氧化氢酶系D.腺苷酸环化酶E.核酸合成酶系30.下列关于关键酶的概念，错误的是A.关键酶常位于代谢途径的起始反应B.关键酶在整个代谢途径中活性最高故对整个代谢途径的速度及强度起决定作用C.关键酶常催化不可逆反应D.受激素调节酶常是关键酶E.某一代谢物参与几条代谢途径，在分叉点的第一个反应常由关键酶催化31.关于糖、脂类和蛋白质三大代谢之间关系的叙述，正确的是A.糖、脂肪与蛋白质都是供能物质，通常单纯以脂肪为主要供能物质也是无害的B.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质的三者互变的枢纽，偏食哪种物质都可以C.当糖供不足时，体内主要动员蛋白质供能D.糖可以转变成脂肪，但有些不饱和脂肪酸无法合成E.蛋白质可在体内完全转变成糖和脂肪32.情绪激动时，机体会出现A.血糖升高B.血糖降低C.脂肪动员减少D.血中 FFA 减少E.蛋白质分解减少33.饥饿时，机体的代谢变化错误的是A.糖异生增加B.脂肪动员加强C.酮体生成增加D.胰岛素分泌增加E.胰高血糖素分泌增加34.有关变构调节，错误的是A.变构酶常由两个或两个以上的亚基组成B.变构剂常是小分子代谢物C.变构剂通常与变构酶活性中心以外的某一特定部位结合D.代谢途径的终产物通常是催化该途径起始反应的酶的变构抑制剂E.变构调节具有放大作用35.有关酶含量的调节，错误的是A.酶含量的调节属细胞水平调节B.底物常可诱导酶的合成C.产物常抑制酶的合成D.酶含量调节属于快速调节E.激素或药物也可诱导某些酶的合成36.应激状态下血中物质改变哪项是错误的A.葡萄糖增加B.游离脂肪酸增加C.氨基酸增加D.酮体增加E.尿素减少B 型题（3740）A.酶的别构调节B.酶的化学修饰C.酶含量的调节D.通过细胞膜受体E.通过细胞质受体37.酶的磷酸化与去磷酸化作用属于38.体内 ATP 增加时，ATP 对磷酸果糖激酶的抑制作用属于39.类固醇激素在体内起作用时40.肾上腺素作用于肝细胞调节血糖代谢是（4144）A.肝糖原 B.乳酸 C.脂肪酸 D.甘油 E.氨基酸41.空腹时，血糖来自42.饥饿 2-3 天，血糖主要来自43.长期饥饿时，肌肉的主要能源物质44.随着饥饿的进程用作糖异生原料增加的是X 型题45.饥饿时，体内可能发生的代谢变化为A.糖异生加强B.血酮体升高C.脂肪动员加强D.血中游离脂肪酸升高E.组织对葡萄糖的利用加强46.变构调节的特点包括A.变构酶多存在调节亚基和催化亚基B.变构剂使酶蛋白构象改变，从而改变酶的活性C.变构剂与酶分子的特定部位结合D.变构调节都产生正效应，即增加酶的活性E.变构酶大多是代谢调节的关键酶47.通过膜受体作用的激素有A.胰岛素B.肾上腺素C.生长激素D.甲状腺素E.类固醇激素48.酶的化学修饰的特点包括A.需要酶催化B.使酶蛋白发生共价键的改变C.使酶的活性发生改变D.有放大效应E.最常见的方式是磷酸化与去磷酸化49.应激可引起的代谢变化A.血糖升高B.脂肪动员加强C.蛋白质分解加强D.酮体生成增加E.糖原合成增加50.诱导酶合成增加的因素为A.酶的底物B.酶的产物C.激素D.药物E.毒物四、问答题：51.简述物质代谢的特点？52.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径？53.此较别构调节与酶的化学修饰的特点？54.举例说明反馈抑制及其意义？【参考答案】一、名词解释1.关键酶是指在代谢途径中催化单向反应的酶，通常催化的反应速度最慢，故它的活性决定整个代谢途径的方向和速度，也称限速酶或调节酶。
生化生物化学名词解释 (3)重点知识总结
1．模体：是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
其中一类就是具有特殊功能的超二级结构，一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
2．等电点：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
.3．蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。
4．蛋白质二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单元，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则或无规则的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
蛋白质二级结构一般不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5．蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上,由于氨基酸残基侧链R基的相互作用进一步盘曲或折迭而形成的特定构象。
也就是整条多肽链中所有原子或基团在三维空间的排布位置。
稳定主要靠次级键，包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力等。
此外，某些蛋白质中二硫键也起着重要的作用。
6．蛋白质的四级结构是指由两个或两个以上亚基之间彼此以非共价键相互作用形成的更为复杂的空间构象。
主要稳定因素：氢键、离子键。
7．分子病：蛋白质分子发生变异导致的疾病。
8．蛋白质变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用9．变构效应：蛋白质的空间结构的改变伴随其功能的变化。
10．DNA变性：在某些理化因素（温度、pH值、有机溶剂和尿素等）的作用下，维持DNA 双螺旋结构的作用力氢键和碱基堆积力被破坏，形成无规线团状分子，从而引起核酸理化性质和生物学功能的改变。
11.Tm值：通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm表示12.Km值：米氏常数Km值。
等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L13.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶（一同三不同）14.酶的别构调节：体内一些代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性。
生物化学名词解释
1.蛋白质( protein ) ：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的生物大分子。
2. 两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。
3. 氨基酸：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，是蛋白质的基本结构单位，构成蛋白质的氨基酸有20种。
4. 氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5.茚三酮反应：茚三酮在弱酸溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，最后茚三酮与反应产物（氨和还原茚三酮）发生作用，生成紫色物质（570nm)；两个亚氨基酸──脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物(440nm)。
6.肽平面：肽键中-C-N-键，具有部分双键的性质，不能旋转，使形成肽键的六个原子固定在一个平面之内。
7. 构型（configuration）是指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
8.构象(conformation)：在化学结构和configuration相同的分子中，其原子由于单键的旋转而在空间形成的不同的构象体可以相互转化。
其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。
9.α-螺旋：α-螺旋是一个棒状结构；骨干结构为锯齿形肽链。
紧密卷曲的多肽链形成棒的内部；链中的C=O和N-H基团在同一平面内，但是分布在锯齿链的两侧。
侧链以螺旋式的排布向外伸展。
10.β-折叠（β-pleated sheet）：β-折叠或β -折叠片也称β-结构或β-构象，它是蛋白质中第二种最常见的二级结构。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
关键酶名词解释的名词解释
关键酶名词解释的名词解释酶，是一类具有生物催化活性的蛋白质，能够在生物化学反应中起到催化剂的作用。
酶通过调整反应速率，加速化学反应，使其在细胞内发生的速度达到生物所需的程度。
关键酶，则是在生物化学反应中起到至关重要作用的酶。
一、代谢酶代谢酶是参与生物体代谢过程的关键酶。
生物体的代谢是指一系列化学反应和能量转换过程，维持生命活动所必需的物质和能量的合成、分解、转化及利用。
代谢酶调节和控制着这些反应的进行。
其中，一种重要的代谢酶是丙酮酸脱氢酶（PDH），它参与葡萄糖的氧化代谢过程中将丙酮酸转换为乙酰辅酶A。
二、DNA修复酶DNA修复酶是一类参与维持细胞基因组完整性的关键酶。
DNA是细胞遗传信息的储存库，但在细胞分裂和外界环境的刺激下，DNA可能会出现损伤和突变。
DNA修复酶能够及时检测和修复这些损伤，保证基因组的稳定和正常功能。
一个重要的DNA修复酶是碱基切除修复酶（BER），它能够识别和修复DNA链中的氧化损伤。
三、激素酶激素酶，也被称为内分泌酶，是调节和控制生物体内激素水平的关键酶。
激素是由内分泌腺分泌的一类化学信号分子，通过血液传播到相应的组织和器官，调节和控制生理功能的进行。
激素酶能够参与激素的合成和降解，维持激素在生物体内的稳定水平。
一种重要的激素酶是甲状腺过氧化物酶（TPO），它参与甲状腺激素合成的关键步骤。
四、抗氧化酶抗氧化酶是一类对抗自由基和氧化损伤的关键酶。
自由基是一类高度活跃的分子，因其容易与其他分子发生反应，会导致细胞和身体组织的氧化损伤，引发许多疾病。
抗氧化酶能够中和或分解自由基，保护细胞免受氧化损伤。
其中，一种重要的抗氧化酶是超氧化物歧化酶（SOD），它能够催化超氧自由基的转化和中和。
五、免疫酶免疫酶是参与免疫反应和免疫调节的关键酶。
免疫是生物体抵御病原体侵袭和保护身体健康的重要机制，它依赖于一系列免疫细胞和免疫分子的协同作用。
免疫酶能够调节免疫细胞的活性和功能，影响免疫反应的程度和方向。
生物化学名词解释
1.氨基酸的等电点（isoelectric point，pI）:在某一溶液pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，净电荷为零，呈电中性。
2.肽键（peptide bond）：两分子氨基酸借一分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水所形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。
3.肽单元（peptide unit）：组成肽键的4个原子（C 、H、O、N）和与之相邻的两个α碳原子均位于同一酰胺平面内，构成肽单元。
4.蛋白质的一级结构（primary structure）：是指蛋白质分子中从N－端到C－端的氨基酸排列顺序。
5.模体（motif）：具有特殊功能的超二级结构，它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位。
6.结构域（domain）：多肽链中相邻的超二级结构紧密联系，形成具有特殊功能的特定空间结构，球形或纤维状。
称为结构域(domain) 。
7.蛋白质的三级结构（tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基（主链+侧链）的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
8.蛋白质的亚基（subunit）：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。
9.蛋白质的变性（denaturation）：在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。
10.电泳（electrophoresis）：带电颗粒在电场中移动的现象。
11.酶（enzyme）：酶是指由活细胞产生的，能在体内和体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子。
12.全酶（holoenzyme）：酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物成称为全酶。
13.酶原(zymogen)：酶的无活性的前体。
14.最适温度（optimum temperature）：酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应得最适温度。
大学生物化学酶
S + E ES E+ P
※ 米曼氏方程式：根据中间产物学说推导出
V= Vm[S]
Km+[S]
V=1/2Vm
Vm Vm[S]
2 Km+[S]
Km+[S] = 2 Vm[S]/ Vm
Km = 2[S]- [S]
=[S]
29
※ Km与Vm得意义: 1、 Km(米氏常数)就是酶促反应速度为最
大反应速度一半时得底物浓度 2、 表示酶与底物亲和力。两者成反比。
人能利用食物中得叶酸,所以磺胺药对人得核苷酸 合成不受影响。
在服药得初期,磺胺药要加倍。 某些抗癌药物得设计也就是根据这一原理
53
2) 非竞争性抑制(抑制剂与酶结合位点 与底物与酶结合位点不在同一个部位)
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
54
特点:
(1)抑制剂与底物结构不相似,两者没有竞争作用 (2)抑制剂结合在活性中心以外得部位,引起酶活
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
6
二)酶得催化具有高度特异性 一般催化剂: 在体外,大多数反应都可用相同 得催化剂 酶: 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
特异性表现在她对底物得选择和催化得特异性。她可从 成千上万种反应物中找出自己作用得底物。
Km值越大,酶与底物亲和力越小。
30
3、Km值就是酶得特征性常数,与酶得结构、底物和 反应环境有关,与酶得浓度无关
31
酶浓度对反应速度得影响
当[S] ＞＞[E] Vm=K[E] 反应速度与酶浓度成正比。
32
酶活性
(完整版)生物化学酶
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
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代谢 酵解途径 无氧糖酵解 糖 糖有氧氧化 代 谢 糖原合成 糖原分解 糖异生 脂肪合成 脂 脂肪酸合成 类 代 谢 胞液 丙酮酸氧化脱羧—线粒体内膜 三羧酸循环—线粒体基质和内膜 胞液 胞液 胞液、线粒体、内质网等 原料：甘油、氨基酸、乳酸、丙酮 肝、脂肪组织、小肠 ：脂肪酸和3-磷酸甘油 肝脏胞液。原料：乙酰CoA和NADPH 部位 产物 丙酮酸 乳酸 水、CO2 水、CO2 UDPG 葡萄糖 葡萄糖 脂肪 己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶 辅酶：丙酮酸脱氢酶复合体：FAD、NAD、C0A、TPP、硫辛酸 柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合物 糖原合酶、葡萄糖激酶 糖原磷酸化酶、葡萄糖-6-磷酸酶 丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）羧激酶、果糖二磷酸酶 、葡萄糖-6-磷酸酶 生成2分子ATP 每循环一次生成10 个ATP，1个G分子产 生30或32个ATP. 关键酶 其他
.磷酸戊糖途径的关键酶，6-磷酸葡萄糖脱