基础生物化学名词解释

1.碱基互补原则：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使

得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。

2.核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。

3.核酸的复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。

4.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。

5.减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。

6退火：热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。

7.DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。

8.环化核苷酸：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。

9.碱基堆积力：各个碱基堆积在一起，产生碱基间的范德华引力，对稳定双螺旋结构起一定的作用。

10.顺反子：遗传学将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子

11.核小体：DNA双螺旋盘绕在组蛋白八聚体上形成核小体。核小体是染色体的基本结构单位。

12．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

13．氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子由于参加肽键的形成已不完整，每一个氨基酸单位叫氨基酸残基。

14．氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

15．肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去一分子水缩合而形成的共价键. 16．肽单位：多肽链主骨架的重复单位Cα-CO-NH- Cα，包括肽键和两个α-碳原子。

17．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。18．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和

折叠的方式。

19．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

20．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

21．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

22．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

23．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现

象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

24．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

25．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用26.全酶：酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为“全酶”，即全酶=酶蛋白+辅助因子。

27.米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。

28.辅酶和辅基：与酶蛋白结合松弛的称为辅酶，可以通过透析或其它方法将其从全酶中除去。如果以共价键与酶蛋白较牢固的结合的称为辅基，不易透析除去。

29.单体酶：只含有一条多肽链的酶

30.寡聚酶：由十个以下亚基组成的酶。这些亚基之间可以相同也可以不同。亚基之间不是共价结合，彼此很容易分开。

31.多酶复合体：是由几种酶彼此嵌合形成的复合体，它有利于一系列反应的连续进行。

32.活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活

性部位或活性中心，包括结合部位和催化部位。

33.激活剂：凡能提高酶活性的物质都称为激活剂，激活剂多是无机离子或简单的有机化

合物。

34.抑制剂：是能降低酶的催化活性，甚至使催化活性完全丧失的物质。

35.抑制作用：抑制剂使酶催化活性降低的作用称为抑制作用。

36.可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的结合是非共价键的，是可逆的可逆的抑制作用容易通过透析，超滤等物理方法除去抑制剂，使酶的催化活性恢复。

37.不可逆抑制作用：这类抑制作用的特征是抑制剂与酶分子的活性部位以共价键结合，这种结合不能用简单的透析，超滤等物理方法解除，所以是不不可逆的。

38.别构酶：酶分子中除了有与底物结合的活性中心外，还有与调节物结合的别构中心。

别构酶与调节物结合后，自身的构象会发生变化，从而调节酶活性，所以称它为别构酶或变构酶。

39.别构效应：调节物与酶分子的变构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，从而使酶活性中心对底物结合与催化作用受到影响，进一步调节酶促反应速度及代谢的现象。40.酶活力单位：国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min内能

转化1umol底物的酶量。特定条件：温度选定为25度，其它条件（如pH值及底物浓度）均采用最适条件。

41.酶的比活力：每毫克蛋白质所含的酶活力，用来表示酶的纯度。

42.同工酶：又称同功酶，是指催化的化学反应相同，但组成结构不完全相同的一组酶。

43.酶原：没有活性的酶的前提物。

44.维生素：有机体维持正常生命活动所必须的，得从食物中摄取的小分子有机化合物。

45.Ribozyme：具有催化活性的RNA，又称核酶或酶性RNA。

46.葡萄糖异生：非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

47.糖酵解(EMP)途径：糖原或葡萄糖分子分解生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要的途径。

48.糖的有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖或糖原氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。