基础生物化学期末整理汇编
生物化学-期末复习资料
生物化学-期末复习资料一、判断题（每题1分，共15分）1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷( )2、糖类化合物都具有还原性( )3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。
( )4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。
( )5、ATP含有3个高能磷酸键。
( )6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
( )7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。
( )8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。
( )9、血糖基本来源靠食物提供。
( )10、脂肪酸氧化称β-氧化。
( )11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。
( )12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。
( )13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。
( )14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。
( )15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物。
( )二、（学科教研组期末学业水平汇编）单选题（每小题1分，共20分）1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( )A、麦芽糖B、蔗糖C、乳糖D、纤维素E、香菇多糖2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( )A、硬酯酸B、胆固醇C、胆酸D、醛固酮E、脂酰甘油3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( )A、多肽B、二肽C、L-α氨基酸D、L-β-氨基酸E、以上都不是4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( )A、能加速化学反应速度B、能缩短反应达到平衡所需的时间C、具有高度的专一性D、反应前后质和量无改E、对正、逆反应都有催化作用5、通过翻译过程生成的产物是： ( )Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( )A、１B、2C、3D、4．（学科教研组期末学业水平检测精选汇编）E、57、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( )A、1B、2C、3D、4E、58、下列哪个过程主要在线粒体进行( )A、脂肪酸合成B、胆固醇合成C、磷脂合成D、甘油分解E、脂肪酸β-氧化9、酮体生成的限速酶是( )A、HMG-CoA还原酶B、HMG-CoA裂解酶C、HMG-CoA合成酶D、磷解酶E、β-羟丁酸脱氢酶10、有关G-蛋白的概念错误的是( )A、能结合GDP和GTPB、由α、β、γ三亚基组成C、亚基聚合时具有活性D、可被激素受体复合物激活E、有潜在的GTP 活性11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( )A、氨基甲酰磷酸B、NH3C、天冬氨酸D、天冬酰胺E、谷氨酰胺12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )A、多巴→黑色素B、苯丙氨酸→酪氨酸C、苯丙氨酸→苯丙酮酸D、色氨酸→5羟色胺E、酪氨酸→尿黑酸13、胆固醇合成限速酶是： ( )A、HMG-CoA合成酶B、HMG-CoA还原酶C、HMG-CoA裂解酶D、甲基戊烯激酶E、鲨烯环氧酶14、关于糖、脂肪、蛋白质互变错误是： ( )A、葡萄糖可转变为脂肪B、蛋白质可转变为糖C、脂肪中的甘油可转变为糖D、脂肪可转变为蛋白质E、葡萄糖可转变为非必需氨基酸的碳架部分15、竞争性抑制作用的强弱取决于：( )A、抑制剂与酶的结合部位B、抑制剂与酶结合的牢固程度C、抑制剂与酶结构的相似程度D、酶的结合基团E、底物与抑制剂浓度的相对比例16、红细胞中还原型谷胱苷肽不足，易引起溶血是缺乏( )A、果糖激酶B、６－磷酸葡萄糖脱氢酶C、葡萄糖激酶D、葡萄糖６－磷酸酶E、己糖二磷酸酶17、三酰甘油的碘价愈高表示下列何情况 ( )A、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈高B、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈C、其分子中所含脂肪酸的碳链愈长D、其分子中所含脂肪酸的饱和程度愈高E、三酰甘油的分子量愈大18、真核基因调控中最重要的环节是 ( )A、基因重排B、基因转录C、DNA的甲基化与去甲基化D、mRNA的衰减E、翻译速度19、关于酶原激活方式正确是：( )A、分子内肽键一处或多处断裂构象改变，形成活性中心B、通过变构调节C、通过化学修饰D、分子内部次级键断裂所引起的构象改变E、酶蛋白与辅助因子结合20、呼吸链中氰化物抑制的部位是： ( )A、Cytaa3→O2B、NADH→Ｏ2C、CoQ→CytbD、Cyt→CytC1 D、Cytc→Cytaa3三、多选题（10个小题，每题1分，共10分）1、基因诊断的特点是：( )A、针对性强特异性高B、检测灵敏度和精确性高C、实用性强诊断范围广D、针对性强特异性低E、实用性差诊断范围窄2、下列哪些是维系DNA双螺旋的主要因素( )A、盐键B、磷酸二酯键C、疏水键D、氢键E、碱基堆砌3、核酸变性可观察到下列何现象 ( )A、粘度增加B、粘度降低C、紫外吸收值增加D、紫外吸收值降低E、磷酸二酯键断裂4、服用雷米封应适当补充哪种维生素( )A、维生素B2B、V—PPC、维生素B6D、维生素B12E、维生素C5、关于呼吸链的叙述下列何者正确？ ( )A、存在于线粒体B、参与呼吸链中氧化还原酶属不需氧脱氢酶C、NAD+是递氢体D、NAD+是递电子体E、细胞色素是递电子体6、糖异生途径的关键酶是 ( )A、丙酮酸羧化酶B、果糖二磷酸酶C、磷酸果糖激酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、已糖激酶7、甘油代谢有哪几条途径( )A、生成乳酸B、生成CO2、H2O、能量C、转变为葡萄糖或糖原D、合成脂肪的原料E、合成脂肪酸的原料8、未结合胆红素的其他名称是 ( )A、直接胆红素B、间接胆红素C、游离胆红素D、肝胆红素E、血胆红素9、在分子克隆中，目的基因可来自( )A、基因组文库B、cDNA文库C、PCR扩增D、人工合成E、DNA结合蛋白10关于DNA与RNA合成的说法哪项正确： ( )A、在生物体内转录时只能以DNA有意义链为模板B、均需要DNA为模板C、复制时两条DNA链可做模板D、复制时需要引物参加转录时不需要引物参加E、复制与转录需要的酶不同四、填空题（每空0.5分，共15分）1、胞液中产生的NADＨ经和穿梭作用进入线粒体。
基础生物化学整理资料
基础生物化学整理资料第二章核酸的结构与功能主要内容：介绍核酸的分类和化学组成，重点讨论dna和rna的结构特征，初步认识核酸的结构特征与其功能的相关性；介绍核酸的主要理化性质和核酸研究的一般方法。
第一节核酸的种类，原产与功能一、核酸的种类和原产核酸（nucleicacid)分为两种：脱氧核糖核酸(deoxyribonucleicacid)ｄｎａ，核糖核酸(ribonucleicacid)ｒｎａ脱氧核糖核酸（dna）dna分子所含生物物种的所有遗传信息，分子量通常都非常大。
dna为双链分子，其中大多数就是链状结构大分子，也存有少部分呈圆形环状结构。
原产在细胞核，叶绿体和线粒体中。
细胞核：占到95％，叶绿体和线粒体：占到5％核糖核酸（rna）负责dna遗传信息的翻译和表达，分子量要比dna小，单链分子。
细胞内分布：细胞质75%，线粒体和叶绿体15％，细胞核10％rna的分类：转移ｒｎａ（trna)15％，信使ｒｎａ（mrna)5％，核糖体ｒｎａ（rran)80％二、核酸的生物学功能1.ｄｎａ就是主要的遗传物质。
染色体ｄｎａ分子中的脱氧核苷酸顺序是遗传信息的贮存形式，ｄｎａ通过复制把全套遗传信息传递给子代ｄｎａ，通过转录把某些遗传信息传递给ｒｎａ。
在某些病毒中，ｒｎａ也是遗传物质。
2.dna通过激活将遗传信息传达给子代dna，通过mRNA将某些遗传信息传达给rna。
rna也就是遗传物质（少数生物有机体中）第二节核酸的化学组成一、核酸的基本化学共同组成：碱基、戊糖和磷酸1.碱基：为含氮的杂环化合物，呈弱碱性，称为碱基。
分为两类：嘌呤碱嘧啶碱碱基的结构特征：碱基都具有芳香环的结构特征。
嘌呤环和嘧啶环均呈平面或接近于平面的结构。
嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260nm左右）。
2.戊糖分为两种：核糖（ribose）（rna组成成份）脱氧核糖（doxyribose）（dna组成成份）3.核酸的第三个组成成分：磷酸核酸就是不含磷酸的生物大分子，所以核酸呈酸性。
基础生物化学期末考试复习题
基础生物化学期末考试复习题延边大学农学院农学系植物生理生化教研室金江山2013 年12 月第一部分：名词解释1、﹡转氨基作用：指由一种氨基酸将其分子上的氨基转移至其它α -酮酸上，形成另一种氨基酸的过程。
在转氨酶的催化下，α -氨基酸的氨基转移到α -酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α -氨基酸生成相应的α -酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α -氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
+氧化生成 H2O的同时所释放的自由能用于ADP磷酸化形成ATP，这种氧化与磷酸化相偶联的作用叫氧化磷酸化。
3、 P/O 比：指在生物氧化中，每消耗一个氧原子所生成的ATP分子数或每消耗一摩尔原子氧生成的 ATP摩尔数。
4、﹡β－氧化作用：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在α－碳原子和β－碳原子之间发生断裂，β－碳原子被氧化形成酮基，生成乙酰CoA 和较原来少2 个碳原子的脂肪酸的过程。
或是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳链的α，β碳原子上脱氢氧化并断裂，生成一分子乙酰CoA的过程。
5、电子传递链：指存在于线粒体内膜上的一系列传递体和电子传递体，按一定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电子的链。
6、﹡糖酵解：既糖的发酵分解、是葡萄糖经1、 6 二磷酸果糖和3- 磷酸甘油酸转变为丙酮酸同时生成 ATP的过程。
7、﹡底物水平磷酸化作用：指底物在氧化过程中ATP的生成没有氧分子参加，也不经过电子传递链传递电子，在底物直接氧化水平上进行磷酸化的过程。
8、尿素循环：是陆生动物排氨的主要途径。
氨基酸氧化时产生的氨，在肝胀细胞线粒体和胞质中，经过谷氨酸、瓜氨酸、精氨琥珀酸、精氨酸、鸟氨酸循环，生成尿素的过程。
2 分子氨经过尿素循环可生成 1 分子尿素，尿素经过肾脏排出体外。
9、蛋白质一级结构：是指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二流键的位置，又叫化学结构。
10、﹡增色效应：与天然 DNA 相比，变性 DNA 因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。
基础生物化学知识点总结
基础生物化学复习资料名词解释：核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。
增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。
减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。
核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。
熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。
核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。
氨基酸的等电点（pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH。
肽键：也称酰胺键，是由一个分子氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合脱水而成的化学键。
肽：由一个分子氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而成的化合物。
盐析：高浓度的中性盐使蛋白质的溶解度降低，沉淀析出的现象称为盐析。
盐溶：低浓度的中性盐使蛋白质的溶解度增大称为盐溶。
蛋白质等电点：蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH。
蛋白质的变性：在外界因素的作用下，蛋白质原有的高度规律性的空间结构遭到破坏，一级结构不变，蛋白质的生物活性丧失的现象。
蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物学活性的现象。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
米氏常数Km：酶的特征常数，其含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
变构酶：除具有酶的活性中心外，还具有与调节物结合的调节中心的寡聚酶称为变构酶。
同工酶：指催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。
比活力：指每单位质量样品中的酶活力。
维生素（Vitamin）：是维持机体正常生理功能和健康所必需的微量低分子有机化合物。
基础生物化学知识点总结
4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。
mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。
（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。
（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。
11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。
14.tRNA 的三级结构是L 形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
基础生物化学复习
基础生物化学复习第二章1.氨基酸性质：氨基酸晶体的熔点高（200C）；氨基酸使水的介电常数增高。
兼性离子:指在同一氨基酸分子上含有正负两种电荷.2.氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸不向正负极移动，处于两性离子状态。
3.某氨基酸的等电点为该氨基酸两性离子两边的pK值和的一半。
4.在氨基酸等电点以上任何pH，AA带净的负电荷，在电场中向阳极移动；在氨基酸等电点以下任何pH，AA带净的正电荷，在电场中向阴极移动。
5. 在一定pH范围中，溶液的pH离AA等电点愈远，AA带净电荷愈多。
6. 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
7.肽的物理性质：①每种肽有其晶体，晶体的熔点都很高。
②在pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离末端-NH2和游离末端-COOH以及侧链上可解离的基团。
③每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与AA一致且复杂。
④肽的化学反应：也能发生茚三酮反应、 Sanger反应、DNS反应和Edman反应；还可发生双缩脲反应。
8. 蛋白质一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位置。
蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
氢键是稳定二级结构的主要作用力。
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指多肽链在二级结构、超二级结构、结构域的基础上，进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维分子结构。
四级结构是指由两个或两个以上具有三级结构的多肽链（亚基）按一定方式聚合而成的具有特定构象的蛋白质分子。
9．盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵、硫酸钠、氯化钠），使蛋白质沉淀析出的现象。
盐析作用是由于当盐浓度较高时，盐离子与水分子作用，降低蛋白质极性基团与水分子之间的作用，破坏蛋白质分子表面的水化层。
基础生物化学期末整理
基础生物化学整理(课后习题及答案)第一章蛋白质组成成分和氨基酸1.名词解释：必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。
蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。
超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。
氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点。
蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。
盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。
蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。
蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。
2.记忆20种氨基酸及其分类.根据氨基酸的侧链R基团的极性分类：①极性氨基酸：⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、谷酰、酪、半胱⑵极性带负电荷：天、谷⑶极性带正电荷：组、赖、精②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色3.氨基酸的化学性质(两性解离).4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构).二级结构：1．α-螺旋结构α-螺旋结构具有以下主要特征：（1）α-螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的R 侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。
基础生物化学复习全资料
一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
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基础生物化学整理(课后习题及答案)第一章蛋白质组成成分和氨基酸1.名词解释：必需氨基酸：机体维持正常代谢、生长所必需，而自身不能合成，需从外界获取的氨基酸。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的中性盐（如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等）使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
电泳：带电质点在电场中向相反电荷的电极移动，这种现象称为电泳。
蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕的方式。
蛋白质的四级结构：具有独立三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而形成的聚合体结构。
超二级结构：由二级结构间组合的结构层次。
氨基酸等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点。
蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象。
盐溶：当在蛋白质溶液中加入中性盐的浓度较低时，蛋白质溶解度会增加，这种现象称为盐溶。
蛋白质的三级结构：指多肽链在二级结构、超二级结构以及结构域的基础上，进一步卷曲折叠形成复杂的球状分子结构。
蛋白质的复性：如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
蛋白质的沉淀作用：指在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏了蛋白质的水化膜或中和了其分子表面的电荷，从而使蛋白质胶体溶液变得不稳定而发生沉淀的现象。
2.记忆20种氨基酸及其分类.根据氨基酸的侧链R基团的极性分类：①极性氨基酸：⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、谷酰、酪、半胱⑵极性带负电荷：天、谷⑶极性带正电荷：组、赖、精②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色3.氨基酸的化学性质(两性解离).4.蛋白质的一级结构及其蛋白质的高级结构(重点二级结构).二级结构：1．α-螺旋结构α-螺旋结构具有以下主要特征：（1）α-螺旋结构是一个类似棒状的结构，从外观看，紧密卷曲的多肽链主链构成了螺旋棒的中心部分，所有氨基酸残基的R 侧链伸向螺旋的外侧，这样可以减少立体障碍。
肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体。
（2）α-螺旋每圈包含3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm，即螺旋每上升一圈相当于向上平移0.54nm。
相邻两个氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm，每个残基绕轴旋转100°。
（3）α-螺旋结构的稳定主要靠链内的氢键维持。
螺旋中每个氨基酸残基的羰基氧与它后面第4 个氨基酸残基的α-氨基氮上的氢之间形成氢键2．β-折叠结构β-折叠结构的特点如下：（1）在β-折叠结构中，多肽链几乎是完全伸展的。
相邻的两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm。
侧链R 交替地分布在片层的上方和下方，以避免相邻侧链R 之间的空间障碍。
（2）在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O 与N-H 之间形成氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。
所有的肽键都参与了链间氢键的形成，因此维持了β-折叠结构的稳定。
（3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。
平行中氢键不平行，反平行中氢键平行更稳定。
5.蛋白质分离纯化的方法有哪些.1.透析2. 利用分离蛋白质的沉淀作用①盐析②调pH至等电点③有机溶剂④重金属盐3.凝胶过滤层析4.离子交换纤维素层析5.亲和层析第二章核酸化学1.名词解释：增色效应：DNA 变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA 对260nm 紫外光的吸光率比变性前明显升高（增加），这种现象称为增色效应减色效应：DNA 复性后，其溶液的A260 值减小，最多可减小至变性前的A260 值，这现象称减色效应DNA的熔解温度：DNA 热变性时，其紫外吸收值到达总增加值一半时的温度。
（DNA 的变性温度亦称为该DNA 的熔点或熔解温度）核酸复性：变性核酸在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性DNA双螺旋结构：DNA的二级结构碱基互补规律：A 只能与T 相配对，形成两个氢键；G 与C 相配对，形成三个氢键。
核酸的变性：核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。
分子杂交：根据变性和复性的原理，将不同来源的DNA 变性，若这些异源DNA 之间在某些区域有相同的序列，则退火条件下能形成DNA-DNA 异源双链，或将变性的单链DNA 与RNA经复性处理形成DNA-RNA 杂合双链，这种过程称为分子杂交2.DNA的二级结构.主要是DNA双螺旋结构：具有以下特征：1．两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
2．嘌呤碱基与嘧啶碱基位于双螺旋的内侧，磷酸与核糖在外侧，彼此通过3',5'-磷酸二酯键相连接，形成DNA 分子的骨架。
碱基平面与纵轴垂直，糖环的平面则与纵轴平行。
多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向。
习惯上以C5'→C3'为正向。
两条链均为右手螺旋。
3．双螺旋的平均直径为2nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36°。
因此，沿中心轴每旋转一周有10 个核苷酸。
每一圈的高度（即螺距）为3.4nm。
4．两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连而结合在一起。
A 只能与T 相配对，形成两个氢键；G 与C 相配对，形成三个氢键。
3.tRNA的二级结构.tRNA 的二级结构都呈三叶草形. 基本特征是：①在3'末端有一段以－CCA 为主的单链区，由7对碱基组成，称氨基酸茎。
②由于双螺旋结构所占比例甚高（大约有50%的核苷酸配对），分别形成了4 个双螺旋区，称为茎（或称为臂）。
这4 个茎是：氨基酸接受茎、二氢尿嘧啶茎（简称D 茎）、反密码子茎和TψC 茎。
③大约有50%的核苷酸不配对，分别形成了4 个环：二氢尿嘧啶环（简称D 环）、反密码子环、TψC 环和额外环（又称可变环）。
④不同的tRNA 分子在长度上的变化主要发生在三个区域，即D 环、额外环的核苷酸数目及D 茎上配对的核苷酸数目不同。
4.核酸的性质(变性与复性).1.变性作用是核酸的重要物化性质。
核酸的变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链的无规则线团，使核酸的某些光学性质和流体力学性质发生改变，有时部分或全部生物活性丧失，并不涉及共价键的断裂。
常用增色效应跟踪DNA 的变性过程，了解DNA的变性程度。
2.变性DNA 在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。
DNA 复性后，许多物化性质又得到恢复，生物活性也可以得到部分恢复。
可用减色效应的大小来跟踪DNA 的复性过程，衡量复性的程度。
第三章酶学1.名词解释酶：由活细胞产生，对其作用物（底物）具有高度催化效能和高度专一性，能在细胞内外起同样催化作用的一类生物催化剂。
米氏常数：酶促反应速度和底物浓度之间关系的数学表达式。
激活剂：能够促使酶促反应速度加快的物质酶原：体内大多数酶在细胞内合成及初分泌时并无催化活性，这种无活性状态的酶的前身称为酶原。
多酶体系：在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。
（网上查的）同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、组成却有所不同的一组酶单体酶：只有一条肽链构成的酶称为单体酶抑制剂：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质底物专一性：酶只能催化某一化合物或某一类化合物，发生一定的化学变化，生成一定的产物诱导契合：酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。
酶活力：酶活力也称酶活性，指酶催化某一化学反应的能力。
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。
反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低酶的竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域。
酶的比活力：每mg蛋白质中所含的U数或每kg蛋白质中含的kat 数。
核酶：具有催化活性的RNA2.酶和一般催化剂的异同。
相同点：1. 提高反应速度，不改变平衡点;2. 只起催化作用，本身不消耗；3. 降低反应的活化能。
不同点：酶能显著降低化学反应的活化能。
3.酶的组成。
1、单纯蛋白酶类：仅由氨基酸残基构成的酶。
2、结合蛋白酶类金属离子全酶=酶蛋白+辅助因子有机物4.酶的结构。
1. 必需基团：酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。
包括：活性中心内的必需基团，活性中心外的必需基团（调控基团）。
2、酶的活性部位（中心）：酶分子中必需基团相对集中并构成一定空间构象，直接参与酶促反应的区域，称为酶的活性部位（中心）。
包括两个功能部位：结合部位和催化部位。
（1）结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域。
（2）催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。
5.影响酶促反应速度的因素。
1.底物浓度对反应速度的影响酶促反应随底物浓度增大而增大，最终不在增大，达到饱和现象2.酶浓度对反应速度的影响当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。
3.温度对反应速度的影响一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快。
但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降，直到完全失活。
酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度4.pH对反应速度的影响pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。
5.抑制剂对反应速度的影响降低酶促反应速度6.激活剂对反应速度的影响促使酶促反应速度加快第四章生物氧化与氧化磷酸化1.名词解释磷氧比P/O：是指每消耗一摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数。
能荷：是细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量，也就是指细胞内ATP— ADP—AMP系统中充满高能磷酸基团的程度。
化学渗透学说：电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体的质子梯度相偶联的。
生物氧化：糖、脂、蛋白质等有机物在细胞内氧化分解，最终生成CO2和水并释放能量的过程。
呼吸链：在生物氧化过程中，代谢物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给分子氧并生成水，这种氢和电子的传递体系称为电子传递链。
又称呼吸链。