第十章 细胞骨架
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第十章 细 胞 骨 架
一、细胞骨架的发现：戊二醛、常温固定、电镜制片。 二、研究细胞骨架的技术：免疫荧光抗体技术；激光共焦技术。
三、细胞骨架的基 本类型及其分布 A B C D 微丝(MF)； 微管(MT)； 中间丝(IF) ABC叠加。
四、细胞骨架功能
(1) 结构与支持 (2) 胞内运输 (3 )收缩和运动
3. 加帽蛋白
与微丝末端结合阻止微丝解聚或过度组装的蛋白质。
微丝的负极端有Arp2/3复合物结合，处于稳定态；
微丝的正极端多数通过CapZ或凝溶胶蛋白超家族成
员而被加帽。
凝溶胶蛋白和脱帽作用受细胞膜上GPCR-PIP2调控。
4. 交联蛋白
微丝的排列方式主要由微丝交联蛋白的种类决定。
中间丝
肌动蛋白丝
(4) 空间组织
肌动蛋白丝
微管
中间丝 马达蛋白 微管 神经元突起 肌动蛋白丝
马达蛋白 小肠上皮细胞 分裂细胞
微管
四、细胞骨架功能
1. 结构与支持作用
2. 胞内运输作用
3. 收缩和运动
4. 空间组织
本章内容
第一节 微丝与细胞运动 第二节 微管及其功能 第三节 中间丝
第一节 微丝与细胞运动
C.
肌钙蛋白(troponin,Tn)
TnC — 特异地与Ca2+结合 TnT — 与原肌球蛋白有高度亲和力 TnI — 抑制肌球蛋白ATPase活性
④
肌肉收缩的机制
粗 细 肌 丝 相 对 滑 动 示 意 图
A. 肌纤维接受神经冲动
B. 肌质网释放Ca2+
C. 原肌球蛋白移位
D. 粗细肌丝的相对滑动
E. Ca2+的回收
肌肉收缩过程图解
在初始状态，组成粗肌丝的肌球蛋白头部(马
达结构域)未结合ATP时，该肌球蛋白的头部与细 肌丝结合，并成僵直状态。
1-2 ATP结合到肌球蛋白头部导致与肌动蛋白纤维
的结合力下降，肌球蛋白与肌动蛋白分开； 3 ATP水解为ADP + Pi，水解产物仍与肌球蛋白结 合，获能的肌球蛋白头部发生旋转，向肌丝的正 极端抬升； 4 在Ca2+存在下，肌球蛋白头部与靠近肌丝正极 端的一个肌动蛋白亚基结合； 5 Pi释放，肌球蛋白颈部结构域构象改变，导致 肌球蛋白头部与细丝的角度发生变化，拉动细肌 丝导致细肌丝相对粗肌丝的滑动；
(二)肌球蛋白的结构
沿微丝运动的分子马达，通常含3个结构域：马达结构域、 调控结构域、与肌球蛋白复合体组装相关尾部结构域。 包含1个肌动蛋白亚基结合位点和1个具有ATPase活性的ATP 结合位点；该结构域在肌球蛋白超家族中高度保守，是肌 球蛋白定性和酚类的依据，负责化学能到机械能的转变。 调控结构域是一段α螺旋，也是肌球蛋白结合轻链的结合 部位，在肌球蛋白上发挥杠杆作用。 根据分子结构差异，分为传统的肌球蛋白和非传统的肌球 蛋白。 VI型肌动蛋白的运动方向为从微丝的正极端向负极端移动， 其余的肌动蛋白都是向微丝的正极端移动。
2. 非传统类型肌球蛋白
I型肌球蛋白只有1个头部（马达结构域）和尾部，并且在体 外不能组装成纤维。 V型是由2条肽链组成的二聚体，具有2个头部。
四、肌细胞的收缩运动
（一）肌纤维的结构
①
骨骼肌的组成
骨骼肌 肌纤维束 肌纤维
肌原纤维 肌纤维 骨骼肌 肌纤维束
肌原纤维
肌节
肌节
肌纤维是由数百条肌原纤维组成的集束。
位臵：紧贴细胞质膜的区域.
成分：肌动蛋白 + 交联蛋白、凝溶胶蛋白.
相关运动：胞质环流、吞噬作用、变皱膜运动等. 运动机制： Ca2+引起皮层凝溶胶状态的改变。
（三）应力纤维
紧贴黏着斑的细胞质膜内侧的大量呈束状排列的微 丝束。 位臵：黏着斑内的微丝束 成分：微丝、肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白 和α辅肌动蛋白 功能：使细胞产生张力，参与细胞分化 机制：？？？
一、结构与成分
1. 基本结构成分:肌动蛋白(G-actin)
2. 肌动蛋白单体（G-actin）
组装 去组装
肌动蛋白纤维（F-actin）
3.肌动蛋白在生物进化过程中高度保守，肌动蛋白微
小的差异可能会导致其功能的变化。
肌动蛋白结构：单条肽链折叠而成；1分子ATP和1分子Mg2+结合于中间缝隙。 微丝的结构：一条直径7 nm的扭链，由肌动蛋白单体组成；外观为由2股
胞质分裂环
暂时性微丝和永久性微丝
A: 微绒毛中的微丝束 B: 细胞质中的张力纤维
C: 伪足中的微丝束 D: 胞质分裂环
A.B属于永久性微丝；
C.D属于暂时性微丝
微丝结合蛋白
末端阻断（加帽） 交联蛋白
单体隔离
单体
长纤维
成束蛋白
与膜结合蛋白
解聚
纤维切割蛋白
微丝结合蛋白功能示意图
微丝结合蛋白的功能：
稳定微丝结构；
改变微丝的凝溶胶状态；
实现微丝与其他部位的连接；
调节微丝的聚合和降解。
三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达
在细胞内参与物质运输的马达蛋白可分为3类：沿微丝 运动的肌球蛋白；沿微管运动的驱动蛋白和动力蛋白。 （一）肌球蛋白的种类 在骨骼肌细胞内，多个II型肌球蛋白分子组装成肌原纤 维的粗丝，并被相关结构约束在一定的区域，肌球蛋白的头 部和组成微丝的肌动蛋白亚基之间的互作导致粗细丝之间的 滑动。
细胞用罗丹明 标记的鬼笔环肽染 色显示微丝的分布
二、微丝网格结构的调节与细胞运动
(一)非肌肉细胞内微丝的结合蛋白
大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续地 进行组装与去组装。 体内肌动蛋白的组装在2个水平上受到微丝结合蛋白的调 节：①可溶性肌动蛋白的存在状态；②微丝结合蛋白的种 类及其存在状态。 细胞内微丝网络的组织形式和功能通常取决于与之结合的 微丝结合蛋白。 根据微丝结合蛋白作用方式的不同，可将其分为：肌动蛋 白单体结合蛋白、成核蛋白、加帽蛋白、交联蛋白、割断 及解聚蛋白。
肌动蛋白结合蛋白与微丝的组装
• 在合适条件下，结合ATP的肌动蛋白既可参与微丝正极端的组装，也 可在负极端组装。 • 胸腺素β4与肌动蛋白单体结合后，抑制肌动蛋白参与微丝的组装。 • 前纤维蛋白(抑制蛋白)与肌动蛋白单体的底部结合，促进微丝正极 端的组装，阻断负极端的组装。
2. 成核蛋白
成核是肌动蛋白体外组装的限速步骤。 在外来信号作用下，活化的 Arp2/3复合物与细胞膜或其 它适当的细胞结构结合，提 供一个肌动蛋白的结合位点， 大大加速了成核过程；新的 肌动蛋白在正极端加入，而 Arp2/3复合物则位于纤维的 负极端。Arp2/3复合物也可 结合在已有的微丝上，启动 微丝的组装，新形成的微丝 与原有的纤维呈70°夹角； 多个侧支的组装可使微丝连 成一个树状网络。
1. II型肌球蛋白
胰蛋白酶处理II型肌球蛋白，产生轻酶解肌球蛋白 （LMM）和重酶解肌球蛋白（HMM）；HMM经木瓜蛋白酶处理， 形成肌球蛋白头部（HMM-S1）和杆部（HMM-S2）。
肌球蛋白体外运动的试验模型 纯化的肌球蛋白S1片段被固定在盖玻片上，加入微丝； 当加入ATP时，微丝沿盖玻片移动。
成束蛋白将相邻的微丝交联成平行排列，而凝胶形成蛋白
将微丝连接成网状。
微丝交联蛋白都有2个相似的肌动蛋白结合位点，这些蛋
白能够以单分子或二聚体形式将相邻微丝交联起来；
多肽链上两肌动蛋白结合位点的间距决定微丝束或网的松 紧程度。
交联蛋白与微丝的互作 A 丝束蛋白和绒毛蛋白等交联而成的微丝束为紧密包被型，肌 球蛋白不能进入，因而无收缩能力。 B 有α-辅肌动蛋白交联形成的微丝束相连的纤维之间比较宽 松，肌球蛋白可进入并与微丝互作，此种微丝束是可收缩的。 C 细丝蛋白将微丝交联成网状结构。
（五）微绒毛
微绒毛中的微丝和微丝交联蛋白 A 微绒毛内部微丝及微丝交联蛋白； B 小肠上皮细胞表面微绒毛； C 耳蜗毛细胞顶端的静纤毛。
（六）胞质分裂环
胞质分裂动力来自于收缩环上肌球蛋白所介导的 极性相反的微丝之间的滑动。 出现时期：有丝分裂末期 成分：肌动蛋白、肌球蛋白 收缩机制：微丝的组装与去组装
微丝组装中的踏车行为
微丝组装达到平衡时，表现为正极因添加肌动蛋白亚 基而延长，负极因蛋白亚基的离开而缩短，这一现象称为 “踏车行为”。
（三）影响微丝组装的特异性药物
细胞松弛素：与微丝结合后，可将微丝切断，并结合 在微丝末端抑制肌动蛋白在该处聚合。 鬼笔环肽：与微丝表面有强亲和力，但不与肌动蛋白 单体结合，能阻断微丝的降解，使其保持稳定状态。
II型肌球蛋白分子 2重链+4轻链
粗肌丝
所有肌球蛋白都具有相似的 马达结构域（保守区域）， 可作为肌球蛋白的分类依据， 而多肽链C端和N端扩展部分 则存在很大差异。 II型肌球蛋白成员在心肌、 骨骼肌和平滑肌中产生强大 收缩力； VII肌球蛋白参与黏着斑的 动态变化； 某些I型肌球蛋白对钙通道 的活性具有调控作用。
应力纤维和黏着斑的分布
3.细胞伪足的形成与细胞迁移
细胞迁移现象 神经嵴细胞从神经管向外迁移。
细胞迁移过程：
突起的形成→锚定位点的确立→细胞迁移→
尾部前移
细胞迁移的机制：
---肌动蛋白的聚合与肌动蛋白纤维的解聚
荧光标记的鬼笔环肽染色显示体外培养细胞内微丝的分 布及细胞周缘伸出的伪足
应力纤维 细胞皮层
每根肌纤维由肌节收缩单元呈线性重复排列而成。 肌原纤维的带状条纹由粗肌丝和细肌丝有序组装而成。 粗肌丝由肌球蛋白组装而成，细肌丝的主要成分为肌动蛋白，辅以原肌球蛋 白和肌钙蛋白。肌球蛋白的头部突出于粗肌丝表面，并可与细肌丝上肌动蛋 白亚基结合，构成粗细肌丝之间的横桥。
松弛（B上）和收缩（C上）状态下，肌节中明暗带有规律的排列状态； 松弛（B下）和收缩（C下）状态下，粗肌丝和细肌丝的结构示意图； D 肌肉中粗肌丝横切图； E 肌肉中粗肌丝和细肌丝交汇处的电镜图，细肌丝围绕粗肌丝的六角形排列。
伪足
动物细胞前缘的伪足 及细胞内的微丝
扫描电镜所显示的细胞伪足
1 2 3 4 5 6
非肌细胞前缘肌动蛋白的聚合和伪足的形成 胞外信号与受体结合并启动胞内信号； 胞内信号作用于WASP，并激活Arp2/3复合物，启动微丝的组装； 肌动蛋白单体在微丝正极端聚合，是微丝向胞膜延伸； Arp2/3复合物结合到微丝的侧面，启动微丝侧支的组装； 微丝的正极不断延伸，推动细胞质膜形成伪足； 微丝的负极端解聚。
5. 割断及解聚蛋白
凝溶胶蛋白在高Ca2+浓度下，能将较长的微丝切成片段，
使肌动蛋白由凝胶态向溶胶态转化；
长的微丝被切断产生游离小片段，可加速合成或降解；
丝切蛋白/肌动蛋白解聚因子能够与肌动蛋白单体或微丝
结合，加速解聚。
（二）细胞皮层
皮层：紧贴细胞质膜的胞质区域，并由微丝交联蛋白交联
成凝胶态三维网状结构。
一、微丝的组成及其组装
二、微丝网格结构的调节与细胞运动
三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达
四、肌细胞的收缩运动
பைடு நூலகம்
第一节 微丝与细胞运动
• 微丝，直径7 nm，存在所有真核细胞中。 • 微丝网络的空间结构与功能取决于微丝结合蛋白； • 微丝的组装与去组装与细胞突起形成、细胞微环 境调节、胞质分裂、吞噬作用、细胞迁移等多种 细胞过程相关； • 微丝还在细胞收缩和物质运输中起作用。
纤维呈右手螺旋盘绕而成，螺距36 nm；在纤维内部，每个肌动蛋白单体
周围都有4个单体，上下各一，另外2个位于一侧；具有裂缝的一端为负极。
（二）微丝的组装及其动力性特征
1. 微丝组装的条件 G-actin结合ATP;高浓度的Na+、K+;适当浓度Mg2+. 2. 微丝的组装过程 ①成核反应：肌动蛋白寡聚体的形成； 需要Arp2/3复合物的参与；肌动蛋白单体的临界浓度 C0=Koff/Kon，高于C0，自发组装。 ②纤维的延长：正极的组装速度比负极快。
6 ADP释放，肌球蛋白的头部结构域与细肌丝之间
又回到僵直状态。
微丝存在部位
相关蛋白构成
肌动蛋白 交联蛋白 凝溶胶蛋白 肌动蛋白 肌球蛋白 原肌球蛋白 肌动蛋白 肌动蛋白 肌球蛋白 肌动蛋白、肌球 蛋白、原肌球蛋 白、肌钙蛋白
②
肌节的组成
粗肌丝 细肌丝
粗肌丝： 肌球蛋白Ⅱ
肌节
肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白 细肌丝：
③
与肌肉收缩相关的蛋白
A.肌球蛋白Ⅱ（myosin）
含2条重链和4条轻链
头部具有ATP酶活力
B.
原肌球蛋白（trpomyosin,Tm）
两条平行的多肽链形成a螺旋
位于肌动蛋白螺旋沟内
调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合
一、细胞骨架的发现：戊二醛、常温固定、电镜制片。 二、研究细胞骨架的技术：免疫荧光抗体技术；激光共焦技术。
三、细胞骨架的基 本类型及其分布 A B C D 微丝(MF)； 微管(MT)； 中间丝(IF) ABC叠加。
四、细胞骨架功能
(1) 结构与支持 (2) 胞内运输 (3 )收缩和运动
3. 加帽蛋白
与微丝末端结合阻止微丝解聚或过度组装的蛋白质。
微丝的负极端有Arp2/3复合物结合，处于稳定态；
微丝的正极端多数通过CapZ或凝溶胶蛋白超家族成
员而被加帽。
凝溶胶蛋白和脱帽作用受细胞膜上GPCR-PIP2调控。
4. 交联蛋白
微丝的排列方式主要由微丝交联蛋白的种类决定。
中间丝
肌动蛋白丝
(4) 空间组织
肌动蛋白丝
微管
中间丝 马达蛋白 微管 神经元突起 肌动蛋白丝
马达蛋白 小肠上皮细胞 分裂细胞
微管
四、细胞骨架功能
1. 结构与支持作用
2. 胞内运输作用
3. 收缩和运动
4. 空间组织
本章内容
第一节 微丝与细胞运动 第二节 微管及其功能 第三节 中间丝
第一节 微丝与细胞运动
C.
肌钙蛋白(troponin,Tn)
TnC — 特异地与Ca2+结合 TnT — 与原肌球蛋白有高度亲和力 TnI — 抑制肌球蛋白ATPase活性
④
肌肉收缩的机制
粗 细 肌 丝 相 对 滑 动 示 意 图
A. 肌纤维接受神经冲动
B. 肌质网释放Ca2+
C. 原肌球蛋白移位
D. 粗细肌丝的相对滑动
E. Ca2+的回收
肌肉收缩过程图解
在初始状态，组成粗肌丝的肌球蛋白头部(马
达结构域)未结合ATP时，该肌球蛋白的头部与细 肌丝结合，并成僵直状态。
1-2 ATP结合到肌球蛋白头部导致与肌动蛋白纤维
的结合力下降，肌球蛋白与肌动蛋白分开； 3 ATP水解为ADP + Pi，水解产物仍与肌球蛋白结 合，获能的肌球蛋白头部发生旋转，向肌丝的正 极端抬升； 4 在Ca2+存在下，肌球蛋白头部与靠近肌丝正极 端的一个肌动蛋白亚基结合； 5 Pi释放，肌球蛋白颈部结构域构象改变，导致 肌球蛋白头部与细丝的角度发生变化，拉动细肌 丝导致细肌丝相对粗肌丝的滑动；
(二)肌球蛋白的结构
沿微丝运动的分子马达，通常含3个结构域：马达结构域、 调控结构域、与肌球蛋白复合体组装相关尾部结构域。 包含1个肌动蛋白亚基结合位点和1个具有ATPase活性的ATP 结合位点；该结构域在肌球蛋白超家族中高度保守，是肌 球蛋白定性和酚类的依据，负责化学能到机械能的转变。 调控结构域是一段α螺旋，也是肌球蛋白结合轻链的结合 部位，在肌球蛋白上发挥杠杆作用。 根据分子结构差异，分为传统的肌球蛋白和非传统的肌球 蛋白。 VI型肌动蛋白的运动方向为从微丝的正极端向负极端移动， 其余的肌动蛋白都是向微丝的正极端移动。
2. 非传统类型肌球蛋白
I型肌球蛋白只有1个头部（马达结构域）和尾部，并且在体 外不能组装成纤维。 V型是由2条肽链组成的二聚体，具有2个头部。
四、肌细胞的收缩运动
（一）肌纤维的结构
①
骨骼肌的组成
骨骼肌 肌纤维束 肌纤维
肌原纤维 肌纤维 骨骼肌 肌纤维束
肌原纤维
肌节
肌节
肌纤维是由数百条肌原纤维组成的集束。
位臵：紧贴细胞质膜的区域.
成分：肌动蛋白 + 交联蛋白、凝溶胶蛋白.
相关运动：胞质环流、吞噬作用、变皱膜运动等. 运动机制： Ca2+引起皮层凝溶胶状态的改变。
（三）应力纤维
紧贴黏着斑的细胞质膜内侧的大量呈束状排列的微 丝束。 位臵：黏着斑内的微丝束 成分：微丝、肌球蛋白II、原肌球蛋白、细丝蛋白 和α辅肌动蛋白 功能：使细胞产生张力，参与细胞分化 机制：？？？
一、结构与成分
1. 基本结构成分:肌动蛋白(G-actin)
2. 肌动蛋白单体（G-actin）
组装 去组装
肌动蛋白纤维（F-actin）
3.肌动蛋白在生物进化过程中高度保守，肌动蛋白微
小的差异可能会导致其功能的变化。
肌动蛋白结构：单条肽链折叠而成；1分子ATP和1分子Mg2+结合于中间缝隙。 微丝的结构：一条直径7 nm的扭链，由肌动蛋白单体组成；外观为由2股
胞质分裂环
暂时性微丝和永久性微丝
A: 微绒毛中的微丝束 B: 细胞质中的张力纤维
C: 伪足中的微丝束 D: 胞质分裂环
A.B属于永久性微丝；
C.D属于暂时性微丝
微丝结合蛋白
末端阻断（加帽） 交联蛋白
单体隔离
单体
长纤维
成束蛋白
与膜结合蛋白
解聚
纤维切割蛋白
微丝结合蛋白功能示意图
微丝结合蛋白的功能：
稳定微丝结构；
改变微丝的凝溶胶状态；
实现微丝与其他部位的连接；
调节微丝的聚合和降解。
三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达
在细胞内参与物质运输的马达蛋白可分为3类：沿微丝 运动的肌球蛋白；沿微管运动的驱动蛋白和动力蛋白。 （一）肌球蛋白的种类 在骨骼肌细胞内，多个II型肌球蛋白分子组装成肌原纤 维的粗丝，并被相关结构约束在一定的区域，肌球蛋白的头 部和组成微丝的肌动蛋白亚基之间的互作导致粗细丝之间的 滑动。
细胞用罗丹明 标记的鬼笔环肽染 色显示微丝的分布
二、微丝网格结构的调节与细胞运动
(一)非肌肉细胞内微丝的结合蛋白
大多数非肌肉细胞中，微丝是一种动态结构，它们持续地 进行组装与去组装。 体内肌动蛋白的组装在2个水平上受到微丝结合蛋白的调 节：①可溶性肌动蛋白的存在状态；②微丝结合蛋白的种 类及其存在状态。 细胞内微丝网络的组织形式和功能通常取决于与之结合的 微丝结合蛋白。 根据微丝结合蛋白作用方式的不同，可将其分为：肌动蛋 白单体结合蛋白、成核蛋白、加帽蛋白、交联蛋白、割断 及解聚蛋白。
肌动蛋白结合蛋白与微丝的组装
• 在合适条件下，结合ATP的肌动蛋白既可参与微丝正极端的组装，也 可在负极端组装。 • 胸腺素β4与肌动蛋白单体结合后，抑制肌动蛋白参与微丝的组装。 • 前纤维蛋白(抑制蛋白)与肌动蛋白单体的底部结合，促进微丝正极 端的组装，阻断负极端的组装。
2. 成核蛋白
成核是肌动蛋白体外组装的限速步骤。 在外来信号作用下，活化的 Arp2/3复合物与细胞膜或其 它适当的细胞结构结合，提 供一个肌动蛋白的结合位点， 大大加速了成核过程；新的 肌动蛋白在正极端加入，而 Arp2/3复合物则位于纤维的 负极端。Arp2/3复合物也可 结合在已有的微丝上，启动 微丝的组装，新形成的微丝 与原有的纤维呈70°夹角； 多个侧支的组装可使微丝连 成一个树状网络。
1. II型肌球蛋白
胰蛋白酶处理II型肌球蛋白，产生轻酶解肌球蛋白 （LMM）和重酶解肌球蛋白（HMM）；HMM经木瓜蛋白酶处理， 形成肌球蛋白头部（HMM-S1）和杆部（HMM-S2）。
肌球蛋白体外运动的试验模型 纯化的肌球蛋白S1片段被固定在盖玻片上，加入微丝； 当加入ATP时，微丝沿盖玻片移动。
成束蛋白将相邻的微丝交联成平行排列，而凝胶形成蛋白
将微丝连接成网状。
微丝交联蛋白都有2个相似的肌动蛋白结合位点，这些蛋
白能够以单分子或二聚体形式将相邻微丝交联起来；
多肽链上两肌动蛋白结合位点的间距决定微丝束或网的松 紧程度。
交联蛋白与微丝的互作 A 丝束蛋白和绒毛蛋白等交联而成的微丝束为紧密包被型，肌 球蛋白不能进入，因而无收缩能力。 B 有α-辅肌动蛋白交联形成的微丝束相连的纤维之间比较宽 松，肌球蛋白可进入并与微丝互作，此种微丝束是可收缩的。 C 细丝蛋白将微丝交联成网状结构。
（五）微绒毛
微绒毛中的微丝和微丝交联蛋白 A 微绒毛内部微丝及微丝交联蛋白； B 小肠上皮细胞表面微绒毛； C 耳蜗毛细胞顶端的静纤毛。
（六）胞质分裂环
胞质分裂动力来自于收缩环上肌球蛋白所介导的 极性相反的微丝之间的滑动。 出现时期：有丝分裂末期 成分：肌动蛋白、肌球蛋白 收缩机制：微丝的组装与去组装
微丝组装中的踏车行为
微丝组装达到平衡时，表现为正极因添加肌动蛋白亚 基而延长，负极因蛋白亚基的离开而缩短，这一现象称为 “踏车行为”。
（三）影响微丝组装的特异性药物
细胞松弛素：与微丝结合后，可将微丝切断，并结合 在微丝末端抑制肌动蛋白在该处聚合。 鬼笔环肽：与微丝表面有强亲和力，但不与肌动蛋白 单体结合，能阻断微丝的降解，使其保持稳定状态。
II型肌球蛋白分子 2重链+4轻链
粗肌丝
所有肌球蛋白都具有相似的 马达结构域（保守区域）， 可作为肌球蛋白的分类依据， 而多肽链C端和N端扩展部分 则存在很大差异。 II型肌球蛋白成员在心肌、 骨骼肌和平滑肌中产生强大 收缩力； VII肌球蛋白参与黏着斑的 动态变化； 某些I型肌球蛋白对钙通道 的活性具有调控作用。
应力纤维和黏着斑的分布
3.细胞伪足的形成与细胞迁移
细胞迁移现象 神经嵴细胞从神经管向外迁移。
细胞迁移过程：
突起的形成→锚定位点的确立→细胞迁移→
尾部前移
细胞迁移的机制：
---肌动蛋白的聚合与肌动蛋白纤维的解聚
荧光标记的鬼笔环肽染色显示体外培养细胞内微丝的分 布及细胞周缘伸出的伪足
应力纤维 细胞皮层
每根肌纤维由肌节收缩单元呈线性重复排列而成。 肌原纤维的带状条纹由粗肌丝和细肌丝有序组装而成。 粗肌丝由肌球蛋白组装而成，细肌丝的主要成分为肌动蛋白，辅以原肌球蛋 白和肌钙蛋白。肌球蛋白的头部突出于粗肌丝表面，并可与细肌丝上肌动蛋 白亚基结合，构成粗细肌丝之间的横桥。
松弛（B上）和收缩（C上）状态下，肌节中明暗带有规律的排列状态； 松弛（B下）和收缩（C下）状态下，粗肌丝和细肌丝的结构示意图； D 肌肉中粗肌丝横切图； E 肌肉中粗肌丝和细肌丝交汇处的电镜图，细肌丝围绕粗肌丝的六角形排列。
伪足
动物细胞前缘的伪足 及细胞内的微丝
扫描电镜所显示的细胞伪足
1 2 3 4 5 6
非肌细胞前缘肌动蛋白的聚合和伪足的形成 胞外信号与受体结合并启动胞内信号； 胞内信号作用于WASP，并激活Arp2/3复合物，启动微丝的组装； 肌动蛋白单体在微丝正极端聚合，是微丝向胞膜延伸； Arp2/3复合物结合到微丝的侧面，启动微丝侧支的组装； 微丝的正极不断延伸，推动细胞质膜形成伪足； 微丝的负极端解聚。
5. 割断及解聚蛋白
凝溶胶蛋白在高Ca2+浓度下，能将较长的微丝切成片段，
使肌动蛋白由凝胶态向溶胶态转化；
长的微丝被切断产生游离小片段，可加速合成或降解；
丝切蛋白/肌动蛋白解聚因子能够与肌动蛋白单体或微丝
结合，加速解聚。
（二）细胞皮层
皮层：紧贴细胞质膜的胞质区域，并由微丝交联蛋白交联
成凝胶态三维网状结构。
一、微丝的组成及其组装
二、微丝网格结构的调节与细胞运动
三、肌球蛋白：依赖于微丝的分子马达
四、肌细胞的收缩运动
பைடு நூலகம்
第一节 微丝与细胞运动
• 微丝，直径7 nm，存在所有真核细胞中。 • 微丝网络的空间结构与功能取决于微丝结合蛋白； • 微丝的组装与去组装与细胞突起形成、细胞微环 境调节、胞质分裂、吞噬作用、细胞迁移等多种 细胞过程相关； • 微丝还在细胞收缩和物质运输中起作用。
纤维呈右手螺旋盘绕而成，螺距36 nm；在纤维内部，每个肌动蛋白单体
周围都有4个单体，上下各一，另外2个位于一侧；具有裂缝的一端为负极。
（二）微丝的组装及其动力性特征
1. 微丝组装的条件 G-actin结合ATP;高浓度的Na+、K+;适当浓度Mg2+. 2. 微丝的组装过程 ①成核反应：肌动蛋白寡聚体的形成； 需要Arp2/3复合物的参与；肌动蛋白单体的临界浓度 C0=Koff/Kon，高于C0，自发组装。 ②纤维的延长：正极的组装速度比负极快。
6 ADP释放，肌球蛋白的头部结构域与细肌丝之间
又回到僵直状态。
微丝存在部位
相关蛋白构成
肌动蛋白 交联蛋白 凝溶胶蛋白 肌动蛋白 肌球蛋白 原肌球蛋白 肌动蛋白 肌动蛋白 肌球蛋白 肌动蛋白、肌球 蛋白、原肌球蛋 白、肌钙蛋白
②
肌节的组成
粗肌丝 细肌丝
粗肌丝： 肌球蛋白Ⅱ
肌节
肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白 细肌丝：
③
与肌肉收缩相关的蛋白
A.肌球蛋白Ⅱ（myosin）
含2条重链和4条轻链
头部具有ATP酶活力
B.
原肌球蛋白（trpomyosin,Tm）
两条平行的多肽链形成a螺旋
位于肌动蛋白螺旋沟内
调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合