MUC1抗原的B细胞表位预测
B细胞抗原表位预测方法的研究进展
B细胞抗原表位预测方法的研究进展
马凡舒;张蕾;王洋;孙彦刚;闫喜军
【期刊名称】《中国畜牧兽医》
【年(卷),期】2016(043)001
【摘要】抗原表位是抗原分子的主要功能单位.B细胞抗原表位的准确定位对疫苗设计、诊断试剂的研发及高通量抗体的制备均具有重要意义.作者对目前常用的B 细胞线性表位预测方法和B细胞构象表位预测方法进行概述,并对不同预测方法进行比较,旨在为病原微生物抗原表位研究提供一定的理论参考.
【总页数】5页(P63-67)
【作者】马凡舒;张蕾;王洋;孙彦刚;闫喜军
【作者单位】中国农业科学院特产研究所,长春130112;中国农业科学院特产研究所,长春130112;中国农业科学院特产研究所,长春130112;中国农业科学院特产研究所,长春130112;中国农业科学院特产研究所,长春130112
【正文语种】中文
【中图分类】S852.4
【相关文献】
1.线性B细胞表位预测方法研究进展 [J], 程华;成彬;羊红光
2.结核分枝杆菌蛋白抗原T细胞表位的研究进展 [J], 彭美玉;李柏青
3.肿瘤抗原细胞毒性T淋巴细胞表位鉴定和多肽疫苗的研究进展 [J], 吴亚红;高艳锋;祁元明
4.B 细胞抗原表位的研究进展及其应用 [J], 郭春艳;赵向绒;胡军
5.抗原表位预测方法的研究进展 [J], 王艳华;张德林;殷宏;付宝权
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MUC1在胰腺癌早期诊断与治疗中的研究进展
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而导管内不典型增生可进一步发展为导管腺癌。 近来，在各级ＰａｎｌＮ中均检测到ＭＵＣｌ的过度表 达，这预示着ＭＵＣｌ的异常表达是ＤＡＣ发生的早 期事件¨Ｊ。 Ｇｏｌｄ等［９］报道，针对ＭＵＣｌ的单克隆抗体 ＰＡＭ４对于胰腺癌有很高的特异性，通过酶联免疫 试验对比ＰＡＭ４一ＭＵＣＩ在非浸润性胰腺损伤、Ｐａｎ— ＩＮ、胰腺癌以及胰腺产黏液蛋白瘤（ＩＰＭＮ）表达。 结果显示，在浸润性胰腺癌中阳性率达８５％（包括 Ｔ１期），早期上皮内瘤变中阳性率为９４％，而在 ＩＰＭＮ中阳性率为８６％。总的诊断胰腺癌敏感性 和特异性分别达到８２％和８５％。江志敏等［１们定量 综合分析ＭＵＣｌ对胰腺导管腺癌的诊断研究结果， 系统评估ＭＵＣｌ的诊断价值，结果提示ＭＵＣｌ诊断 胰腺导管腺癌效能属于中等，可作为胰腺导管腺癌 筛查的可选检查之一，以提高胰腺癌的早期诊断。 最近，Ｆａｒｉｎａ等［１１］通过对由胰腺肿瘤引起的胆管狭 窄患者的胆汁样本的研究发现，ＭＵＣ－１和癌胚抗原 相关细胞附着分子６（ＣＥＡＣＡＭ６）在胰腺癌中高表 达。该结果提示，通过检测胆汁样本中的肿瘤标志 物可以作为一种诊断恶性胆道狭窄的新手段。高 志强等［１２１的研究显示，ＭＵＣｌ在胰腺癌中的阳性表 达率和在正常胰腺组织中的阳性表达率差异具有 统计学意义（Ｐ＜０．０１），且在胰腺癌中的表达随淋 巴结转移的出现及肿瘤ＴＮＭ分期的升高而明显增 高，存在显著统计学意义（Ｐ＜ｏ．０５），但与肿瘤位置 及分化程度无明显相关。上述结果表明，ＭＵＣｌ的 表达随肿瘤病变进展逐渐增强。 ＩＰＭＮ作为胰腺导管上皮发生的另一类肿瘤。 有研究报道，在ＥＵＳ－ＦＮＡ下，部分ＩＰＭＮ表达 ＭＵＣｌ亦可阳性。进一步研究显示，由于胃型和肠 型ＩＰＭＮ是ＩＰＭＮ中最主要的两种组织学类型，因 此，在ＩＰＭＮ中，ＭＵＣｌ很少表达。而另一种黏蛋 白ＭＵＣ２常常呈阳性表达，并且ＭＵＣｌ阳性提示 侵袭表型，ＭＵＣ２阳性提示惰性表型。ＭＵＣｌ过表 达是提示浸润型ＩＰＭＮ最敏感和最特异的标志［１川。 ＩＰＭＮ与普通胰腺导管癌在肿瘤发生上存在异同， 部分ＩＰＭＮ遵循“肠型”癌变模式。过去ＩＰＭＮ曾 被误认为是胰腺黏液性囊性肿瘤（ＭＣＮ），ＭＵＣｌ标 志不仅可以辅助鉴别两者，而且对ＩＰＭＮ的新分型 具有重要作用Ｌ１引。
黏蛋白1(MUC1)在肿瘤免疫中的作用研究进展
细胞与分子免疫学杂志（Chin J Cell M ol Immunol)2020, 36( 10)953•综述.文章编号：1007 -8738(2020)10 -0953 -06黏蛋白1(MUC1)在肿瘤免疫中的作用研究进展曾艳芳，卢琦，王张智，刘兴，雷婷，严诗佳，陶炳灼，秦鑫*(湖北文理学院医学院生物化学与分子生物学学部，湖北襄阳441056)[摘要]黏蛋白l(MU C l)是抗肿瘤药物设计的重要耙点。
我们主要总结了MUC1的生物学特点和生物学功能，特别是MUC1在参与肿瘤细胞的增殖、上皮间质转化、免疫逃逸以及肿瘤细胞表观遗传学重塑等方面的作用；并对基于MUC1的抗肿瘤策 略：疫苗设计策略、靶向MUC1的抗体研究、以MUC1为耙点的嵌合抗原受体T(CAR-T)细胞，树突状细胞（DC)等免疫治疗策 略以及联合免疫检査点抑制剂的临床治疗策略等方面的研究进展进行了讨论，以期为基于MUC1粑点的肿瘤免疫治疗策略提 供参考。
[关键词]黏蛋白l(M U C l);肿瘤；免疫治疗；综述[中图分类号]R730.3, R730.51, G353.ll [文献标志码]A肿瘤的免疫治疗是继手术、放疗和化疗之后第 四种肿瘤治疗策略，其通过激活机体自身免疫系统 从而达到消除肿瘤的目的[1_2]。
黏蛋白1(m u c i n antigen 1，M U C1)是黏蛋白家族中最早被发现的蛋 白，在正常生理环境中，M U C1可表达于许多组织器 官中上皮细胞近管腔面或腺腔面，呈顶端表达，极性 分布[3]。
在肿瘤细胞中，M U C1则呈现出表达上调、糖基化异常和极性消失等特点，并且通过调控肿瘤 细胞的增殖，上皮间质转化和表观遗传学等过程在 肿瘤的发生发展中发挥重要作用，尤其是近年来的 研究表明M U C1还可以通过和肿瘤微环境中的免疫 细胞相互作用进而促进肿瘤的免疫逃逸。
M U C1的这些特点使其成为肿瘤免疫治疗领域中一个具有良 好前景的靶点，我们总结了 M U C1的生物学特点和 其在肿瘤发生发展中的作用，并对M U C1在肿瘤免 疫治疗领域的研究进展进行讨论，以期为以M U C1为靶点的肿瘤免疫治疗策略提供可能的参考。
B细胞表位预测
免疫球蛋白分子结构
免疫球蛋白的基本结构是由二硫键连接的四条肽链组 成的对称结构。分子量较小的一对肽链称为轻链
（Light chain，L链），每条轻链约由214个氨基酸 残基组成，L链共有两型，Kappa(κ）与Lambda （λ）。同一个免疫球蛋白单体分子上的L链型别完全 相同。分子量较大的一对肽链称为重链（Heavy
• 2、stabilization clean function
• 3、monitoring function
Immunocyte
• 1、Innate immune response cell
• ( Such as cell surface expression of the receptor can identify a molecule,this molecule express on the surface of a variety of pathogens )
IgA分血清型和分泌型。血清型IgA主要由肠系膜淋巴组织 中的浆细胞产生，占血清抗体总量的10%～20%，以单体为 主，分子量170KD，有IgA1和IgA2两个亚类。分泌型IgA
是由呼吸道、消化道、泌尿生殖道等处粘膜固有层中的浆细胞 产生的，在浆细胞内由J链连接成双聚体后分泌出细胞，当双 聚体的IgA通过粘膜上皮细胞向外分泌时，与上皮细胞合成的 分泌片结合形成完整的SIgA，释放到分泌液中，分布于粘膜 表面。SIgA主要存在于唾液、泪液、初乳、胃肠液、尿液、
• 2、Adaptive immune response cell
• (Cloning is the distribution of such cells,each of the cloned cells to identify an antigen receptor,)
B细胞表位预测研究进展
B细胞表位预测研究进展羊红光; 张立佳; 成彬【期刊名称】《《河北省科学院学报》》【年(卷),期】2019(036)003【总页数】7页(P21-27)【关键词】B细胞表位; 表位鉴定; 表位预测; 计算方法【作者】羊红光; 张立佳; 成彬【作者单位】河北省科学院应用数学研究所河北石家庄 050018; 河北省科学院河北石家庄 050081; 河北省信息安全认证工程技术研究中心河北石家庄050018【正文语种】中文【中图分类】R392.9许多微生物菌株对抗生素的耐药性日益增加，化疗药物的副作用日益严重，使得人们需要寻找有效的诊断方法和新的预防策略，特别是通过接种疫苗进行预防。
理解表位/抗体相互作用是构建有效疫苗和有效诊断的关键。
B细胞表位定位是鉴定微生物主要抗原决定簇的一种有前途的方法，特别是不连续构象的决定簇。
基于表位的疫苗比传统疫苗具有显著的优势，因为它们具有特异性，能够避免不良免疫反应，能产生更持久的免疫保护[1]。
“表位”一词在20世纪60年代开始普遍使用[2]，是指“抗体与其抗原结合的地方”。
B细胞表位由抗原的一组氨基酸残基组成，这些残基与属于抗体的残基直接接触。
从结构上看，B细胞表位分为线性表位(也称为连续表位)和构象性表位(也非线性称为或不连续表位)[3]。
线性表位由抗原序列的单个连续片段组成，在蛋白质变性后或在小肽片段中持续存在。
构象表位仅存在于正确折叠的蛋白质或大的折叠片段中。
1 表位的鉴定与预测表位的认识严格来讲，分为鉴定和预测两种方式。
鉴定是准确确定表位的方法，预测是为鉴定表位提供可能的结果的方法，是一种表位筛选方法。
目前，表位鉴定有多种方法可以实现，这些方法有各自的优势，也存在自身的缺点。
下面简要的介绍一下这几种方法[4]。
(1)基于结晶学的方法。
该方法能够检测连续的线性表位，但是复杂和昂贵，因为它需要大量高纯度的、已知结构的蛋白单克隆抗体(单克隆抗体)复合物。
在这种技术中，首先需要获得高度纯化的抗原，并使其与相应的抗体共结晶。
肺癌疫苗研究进展
肺癌疫苗研究进展黄真;王洁【摘要】全球范围内肺癌发病率及死亡率均位居前列，是对人类健康和生命危害威胁最大的恶性肿瘤之一。
尽管新的化疗药物不断问世，但肺癌的预后仍不尽人意，5年生存率仅15％。
学界正以不同的视角关注肺癌的研究。
近年来随着医学免疫学及分子遗传学迅速发展，人们发现肺癌的发生与基因改变及免疫功能异常密切相关，故免疫治疗再次激发人们浓厚的兴趣并成为肺癌的研究热点。
其中肺癌疫苗在早期临床研究中因能激活宿主免疫系统而具有高度的靶向性、安全性及良好的生活质量，显示出令人鼓舞的前景。
【期刊名称】《中国肺癌杂志》【年(卷),期】2008(011)001【总页数】3页(P43-45)【关键词】肺癌疫苗;免疫功能异常;5年生存率;分子遗传学;医学免疫学;癌发病率;恶性肿瘤;人类健康【作者】黄真;王洁【作者单位】100036,北京大学临床肿瘤学院北京肿瘤医院;100036,北京大学临床肿瘤学院北京肿瘤医院【正文语种】中文【中图分类】R734.2全球范围内肺癌发病率及死亡率均位居前列，是对人类健康和生命危害威胁最大的恶性肿瘤之一。
尽管新的化疗药物不断问世,但肺癌的预后仍不尽人意，5年生存率仅15%。
学界正以不同的视角关注肺癌的研究。
近年来随着医学免疫学及分子遗传学迅速发展,人们发现肺癌的发生与基因改变及免疫功能异常密切相关,故免疫治疗再次激发人们浓厚的兴趣并成为肺癌的研究热点。
其中肺癌疫苗在早期临床研究中因能激活宿主免疫系统而具有高度的靶向性、安全性及良好的生活质量，显示出令人鼓舞的前景。
1 GVAX肺癌疫苗临床试验中GVAX疫苗为多种肿瘤疫苗，对肾癌、黑色素瘤、前列腺癌、胰腺癌、肺癌均具抗癌活性。
GVAX疫苗是由经过基因修饰的肿瘤细胞组成，修饰目的是使肿瘤细胞分泌粒细胞-巨嗜细胞集落刺激因子（GM-CSF），在刺激机体对疫苗的免疫反应中起关键作用，然后辐射处理经遗传学修饰的细胞以便减弱毒性，增加安全性。
肾癌、胰腺癌GVAX疫苗研究较多。
B细胞表位预测
1、B细胞表位预测对于多种免疫学研究是必不可少的。
针对不同的蛋白,应选择不同的方法。
一般来说，蛋白质的C端具有较好的亲水性、表面可及性和柔性，所以是很好的抗原决定簇区域。
本课题选用的蛋白质C—末端序列标签都是唯一的、或是其家族中的几个成员所共有的.在人蛋白质中，约81%的蛋白质其C末端的5个氨基酸残基的小肽是该蛋白质所特有的，制备针对蛋白质C末端小肽的抗体,常常能得到特异性识别该全蛋白的抗体。
另外，蛋白的二级结构是B细胞表位计算机预测的重要参数之一，β转角为凸出结构,多出现在蛋白质抗原表面，有利于与抗体结合,较可能成为抗原表位.而α螺旋和β折叠结构规则不易变形,较难结合抗体，一般不作为抗原表位.含有5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环（loop）。
以往的研究表明，蛋白表面的loop区可能为功能性抗体的识别位点，特异性好，可及性强。
本课题选用的HPO、G-CSF、HSA空间结构已明确，所以直接选择loop区或无规卷曲作为B细胞表位.举例：人Pif1基因编码至少两种蛋白亚型，分子量分别为74kDa和80kDa，与酵母具有高度的同源性,α型和β型Pif1只有C末端不同[20］，其余部分完全相同，并且二者的C末端在蛋白数据库中都是唯一的，选择α型和β型的C末端作为B细胞表位,既满足特异性的需要,也能区分亚型.GPAA1是一种跨膜蛋白，原核表达非常困难，形成包涵体，且包涵体难以溶解和复性。
对这一类型的蛋白，非常适合选择其特有的B细胞表位免疫动物，来最终制备识别全蛋白质的抗体。
ABCpred是基于人工神经网络模型的线性B细胞表位预测工具，该系统检验了源于Bcipep数据库的700个非冗余B细胞表位和源于Swiss—Prot数据库的700个长度为10~20个氨基酸的随机选择多肽，准确率近66%。
Bepipred结合隐马尔科夫模型和亲水性参数评分预测线性B细胞表位，AROC评分达到0.671。
将两种预测方法得到的预测结果进行比较，其共有的预测表位是真正B细胞表位的几率更大，如果能进一步结合蛋白质二级结构预测结果,就可以选出可信度更高的B细胞表位。
MUC1抗原的B细胞表位预测
212 MUC1 的二级结构预测
采用 DNAStar 软件的 Chou2Fasman 方案和 Garnier 法进行二 级结构预测 ,结果 (图 1) 表明 :MUC1 属于一种混合型蛋白 ,其 中 α, 2螺旋占 11 % β, 2片层占 47 % , Turn (转角) 占 12 % , Coil (无 规则卷曲) 占 30 %。
406
第 27 卷第 2005 年 3
5期 月
ACTA
第 三 军 医 大 学 学 报 ACADEMIAE MEDICINAE MILITARIS
TERTIAE
Vol. 27 Mar.
, No. 2005
5
论著
文章编号 :100025404 (2005) 0520406204
图 3 MUC1 的溶剂可及性分析 Fig 3 Analysis of solvent accessibility of MUC1
215 MUCI 的可塑性预测
可塑性较高 区 域 (图 4) : 22251 , 57277 , 84290 , 1042113 , 1202 133 , 1392153 , 1602171 , 1802194 , 2202230 , 2562263 , 2702297 , 3142 325 ,3512359 ,3792388 ,4112417 ,4802500 。这些区域可能具有一定 的柔韧性 ,形成表位的可能性较大 ,容易与抗体进行嵌合 。由 于 MUC1 是一种具有一定刚性和伸展性的大分子 ,表达于细胞 表面可覆盖其周围的细胞表面分子 ,从而影响细胞表面分子间 的相互作用 ,从而有助于肿瘤细胞从瘤体上释放出来 ,逃避免 疫系统的监视 。
噬菌体随机肽库筛选MUC1抗原模拟表位
噬菌体随机肽库筛选MUC1抗原模拟表位杨清浩;王祥卫;金燕;张立新【期刊名称】《第三军医大学学报》【年(卷),期】2005(27)13【摘要】目的噬菌体随机多肽文库筛选及鉴定MUC1抗原的模拟表位。
方法利用纯化获得的BC2抗体筛选噬菌体随机7肽库,通过夹心ELISA分析噬菌体克隆,测定阳性克隆DNA序列并进行同源性及氨基酸分析,竞争性抑制实验鉴定噬菌体克隆。
结果经3轮筛选,获得了30个阳性克隆,DNA序列分析并推导出氨基酸序列:TAPDLRP、SAPDLRP、AAPDSRP及LAPDFRP。
鉴定结果表明:4个噬菌体展示肽克隆抑制率均在50%以上。
结论所得序列TAPDLRP、SAPDLRPAAPDSRP 及LAPDFRP模拟MUC1抗原表位。
【总页数】3页(P1332-1334)【关键词】MCU1抗原;模拟表位;噬菌体随机7肽库;抗体【作者】杨清浩;王祥卫;金燕;张立新【作者单位】第三军医大学新桥医院泌尿外科;北京军事医学科学院附属307医院肿瘤分子室【正文语种】中文【中图分类】R373.9;R392.11【相关文献】1.利用噬菌体随机肽库筛选抗原模拟表位的研究进展 [J], 裴亚峰;胡骁飞;王耀;侯玉泽;张改平;邓瑞广2.应用噬菌体随机肽库技术筛选丙肝病毒NS3抗原模拟表位 [J], 钟彦伟;成军;陈新华;王刚;洪源;王琳;李莉;张玲霞;陈菊梅3.利用噬菌体随机9肽库筛选寻常型天疱疮抗原模拟表位 [J], 黄丽群;姚刚;薛峰;潘萌;孙兵;郑捷4.利用噬菌体随机肽库筛选Rh (D)血型抗原的模拟表位 [J], 刘淑均;沈继龙;卞茂红;张循善;闻慧琴5.用噬菌体随机12肽库筛选单纯疱疹病毒2型gD基因模拟抗原表位的研究 [J], 于爱莲;焦凤萍;王玉;洪源;成军;庄东明因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
219435330_MUC1模拟表位肽致敏DC对宫颈癌荷瘤小鼠肿瘤生长及免疫微环境的影响
doi：10.3969/j.issn.1000-484X.2023.06.037MUC1模拟表位肽致敏DC对宫颈癌荷瘤小鼠肿瘤生长及免疫微环境的影响汪祖春王烈宏祁青玲（青海红十字医院妇科，西宁 810000）中图分类号R392 R73-362 文献标志码 A 文章编号1000-484X（2023）06-1285-05［摘要］目的：研究黏蛋白1（MUC1）模拟表位肽致敏树突状细胞（DC）对宫颈癌荷瘤小鼠生长和免疫微环境的影响。
方法：培养小鼠骨髓细胞，诱导并刺激DC成熟，MUC1模拟表位肽处理构建负载MUC1模拟表位肽的DC。
构建稳定表达MUC1的宫颈癌U14细胞株的荷瘤BALB/c小鼠模型，随机分为3组：空白对照组（注射0.2 ml生理盐水）、DC组（注射2×105个未加MUC1模拟表位肽的DCs）和DC+MUC1组（注射2×105个负载MUC1模拟表位肽的DCs），免疫1周后进行二次免疫。
治疗前和二次免疫1周后测量肿瘤体积；二次免疫1周后取小鼠肿瘤组织称重并计算抑瘤率；取小鼠外周血，流式细胞术检测CD3+T、CD4+T、CD8+T细胞、CD4+CD25+Foxp3+Treg水平；ELISA检测小鼠血清IL-6、IL-10、TGF-β、VEGF浓度。
结果：与治疗前比较，空白对照组、DC组和DC+MUC1组肿瘤体积增大（P<0.05），治疗前各组差异无统计学意义（P>0.05），二次免疫1周后，DC+MUC1组肿瘤体积小于空白对照组和DC组（P<0.05），空白对照组和DC组差异无统计学意义（P>0.05）；DC组和DC+MUC1组小鼠抑瘤率均高于空白对照组（P<0.05），DC+MUC1组小鼠抑瘤率高于DC组（P<0.05）；DC+MUC1组小鼠外周血CD3+T、CD4+T、CD8+T 细胞水平高于空白对照组和DC组（P<0.05），空白对照组和DC组差异无统计学意义（P>0.05）；DC+MUC1组CD4+CD25+Foxp3+Treg 和血清IL-6、IL-10、TGF-β、VEGF水平低于空白对照组和DC组，空白对照组和DC组差异无统计学意义（P>0.05）。
MUC1黏蛋白模拟表位的筛选和鉴定
MUC1黏蛋白模拟表位的筛选和鉴定崔志刚;宋波;张立新;路浩军;李春海【期刊名称】《免疫学杂志》【年(卷),期】2006(22)2【摘要】目的从噬菌体表面展示的随机12肽库中筛选出MUC1抗原的模拟表位。
方法通过生物淘洗,获得阳性噬菌体克隆,通过基因测序,推导氨基酸序列,同MUC1核心序列比较,选出2个模拟表位,进行抗原表位预测和竞争抑制实验。
结果筛选到的两个模拟表位与MUC1单克隆抗体的亲和力均较强,能特异性抑制MUC1的抗原抗体结合,且包含有与某些MHCⅠ类分子较好结合的位点。
结论从噬菌体12肽库中筛选出两个MUC1的模拟表位可以作为靶向MUC1肿瘤疫苗的候选肽。
【总页数】3页(P210-212)【关键词】MUC1;噬菌体表面展示;模拟表位【作者】崔志刚;宋波;张立新;路浩军;李春海【作者单位】第三军医大学西南医院泌尿外科;军事医学科学院附属医院肿瘤分子生物学实验室【正文语种】中文【中图分类】R730.3【相关文献】1.猪轮状病毒VP7蛋白模拟表位的噬菌体展示技术筛选与鉴定 [J], 任晓峰;秦昭恒;曹丽艳;葛旭颖2.新型MUC1黏蛋白模拟表位原核表达、纯化和鉴定 [J], 崔志刚; 张立新; 岳明; 路浩军; 刘志清; 李春海3.新型MUC1黏蛋白模拟表位原核表达、纯化和鉴定 [J], 崔志刚; 张立新; 岳明; 路浩军; 刘志清; 李春海4.高致病性禽流感病毒血凝素蛋白广谱中和表位模拟肽的筛选与鉴定 [J], 宋慧娟;罗文新;郑振华;陈瑛炜;陈毅歆;陈自敏;张军;夏宁邵5.MUC1黏蛋白模拟表位的筛选和原核表达 [J], 崔志刚;宋波;张立新;路浩军;李春海因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
B 细胞抗原表位的研究进展及其应用
B细胞抗原表位的研究进展及其应用郭春艳1,2，赵向绒1,2，胡军1,2【摘要】［摘要］抗原表位是抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，其对于研究特异性免疫应答有着重要意义。
简要综述了蛋白质抗原表位的种类及特性，回顾了近几年来理论预测和实验确定B细胞抗原表位的常用方法及B细胞抗原表位分析的研究方法，以及抗原表位在流感流行预测及疫苗安全性方面的应用。
【期刊名称】生物技术通讯【年(卷),期】2013(000)002【总页数】5【关键词】［关键词］ B细胞表位；进展；应用抗原是指能刺激机体产生特异性免疫应答，并与免疫应答产物（抗体）或致敏淋巴细胞结合，发生免疫效应的物质，包括免疫原性和反应原性两个固有属性。
在机体免疫应答过程中，抗原起着激发和决定作用。
实际上，抗原不是通过其完整分子来发挥作用，其功能和特异性是通过其表位来实现的[1]。
表位是蛋白质抗原性的物质基础，开展对蛋白质抗原表位的研究，对于传染病流行的预测预警、疾病的诊断，以及分子疫苗的设计等具有重要意义。
1 抗原表位的概念及分类抗原表位又称抗原决定簇，是指抗原分子表面具有特殊结构和免疫活性的化学基团，代表了抗原分子上的一个免疫活性区，具有刺激机体产生抗体或致敏淋巴细胞并能够被其识别的部位。
免疫细胞通常无法借助其表面受体来识别整个蛋白质分子，而仅识别抗原肽分子上的表位，所以，抗体的特异性是针对表位而不是针对完整的抗原分子。
表位一般只占5～7个氨基酸残基或单糖残基的大小，最多不超过20个氨基酸残基[2]。
根据表位对机体的影响，可分为保护性表位、致病性表位、自身抗原交叉反应表位及异嗜性表位；根据表位特异性免疫应答的程度，可将抗原中的表位分为免疫优势表位、亚优势表位和隐性表位；根据与抗原受体细胞结合的不同，分为B细胞抗原表位和T细胞抗原表位。
按表位结构不同分为连续性抗原表位和不连续性抗原表位，前者又称线型表位，是由肽链上顺序连续的氨基酸组成，多见于T细胞表位和部分B细胞表位，短线性肽即可模拟这种表位而与针对完整蛋白的抗体结合，通常这种结合较弱，因为小肽并不含完整天然蛋白的构象，在多数情况下这种表位可能只代表了复杂表位的一部分；后者又称构象型抗原表位，是由那些空间邻近但顺序上不连续的氨基酸组成[3]，约90%是构象性表位，仅见于B细胞表位。
MUC1在多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤中的研究的开题报告
MUC1在多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤中的研
究的开题报告
标题：MUC1在多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤中的研究
背景：MUC1是高度糖基化的重要黏附分子，它表达于很多正常组织和肿瘤组织中。
MUC1不仅参与肿瘤细胞的黏附和侵袭，还可以调控肿瘤细胞的生长、增殖和转移。
多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤都是常见的血液恶性肿瘤，但研究表明这两种疾病的MUC1表达有不同的表现。
因此，本研究旨在探究MUC1在多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤中的表达及其在疾病发生发展中的作用，在临床上提供相应的参考意见。
方法：本研究选取20例多发性骨髓瘤和20例B细胞性非霍奇金淋巴瘤患者的组织标本，应用免疫组化法检测其中MUC1的表达情况。
同时，通过测定体外培养的肿瘤细胞系对MUC1的敏感性和耐药性，评估MUC1在多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤疾病进程中的作用。
预期结果：本研究预期能够明确多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤中MUC1的表达特点，并探明其在疾病发生、发展中的作用，为今后的临床治疗指导和药物研发提供参考意见。
意义：本研究的意义在于拓展了对多发性骨髓瘤和B细胞性非霍奇金淋巴瘤发生机制的理解，同时对于这两种疾病的诊疗、预后判断和治疗有一定的指导意义。
此外，本研究还有望为探索MUC1在其他类型肿瘤中的作用提供参考资料。
人水通道蛋白1的B细胞表位初步预测分析
具有较 高的免疫原性 。结论
奠定 了基础 。
多参数 预测分析获得多个人水通道蛋 白 １表位多肽 ， 为后续制备抗人水通道蛋 白 １ 克隆抗体 单
［ 关键词］ 人水通道蛋 白 １Ｂ细胞 ； ； 表位预测 ； 免疫原 性
中 图分 类 号 文章 编 号 Ｒ ７０ ２ ３ ． 文献标识码 Ａ ｄ ｉ１ ．９ ９ｊｉ ｎ １０ ０ ８ ．０ １ １．０ ｏ：０ ３ ６／．ｓ ．０ ４． １ ８２ １． １０ ５ ｓ １０ ０ ８ （０ １ １ １７ ０ ０ ４— １８ ２ １ ） １— １３— ３
分 别对人水
通道 蛋白 １ 进行亲水性 、 二级结构 、 柔韧性 、 极性 、 可及性 、 电荷分布 等多参数 进行分 析 ， 后用 抗原 性指数 的方法综合 分析 。 然
人水通道蛋 白 １的肽段 ２ —３ 、９－ ５４ ４ 、９～９ 、１ １ ９ ３ ４ 、２～ ９ ７ ３ １０～１５ １２～１８ １０～１８ １３～１４ ２ ９— ３ ２ 、２ ２ 、３ ３ 、５ ６ ห้องสมุดไป่ตู้２ ２ ７预测结果
ａ ｔ ｅ ｉ ｎ ｅ ｔ ｏ ． ｓ ｌ Ｔ ｅ ｐ ｐ ｉ ｅ ｏ １ —３ ３ — ５， ２ — ９， ９ —９ １ ０ —１ ５， ２ —１ ８， ３ —１ ８， ５ —１ ｎ ｎ ｉ ｎ ｃ ｉ ｄ ｘ ｍｅｈ ｄ Ｒｅ ｕ ｔ ｇ ｓ ｈ ｅｔ ｆ ｄ ２ ９， ９ ４ ４ ４ ７ ３， １ ２ １２ ２ １０ ３ １３ ４ ６ ａｄ
Ｂ ｃ ｌ ｅ ｉｏ ｅ ｏ ｕ ｅｌ ｐ ｔ ｐ ｆｈ ｍａ ｑ ａ ｏ ｎ ｐ ｏ ｅｎ １ ｒ ｌ ｉ ａ ｙ ａ ａｙ ｉ ｎ ｒ ｄ ｃ ｔ ｎ ｎ ａ ｕ ｐ ｆ ｒ ｔ ｉ ：ｐ ｅ ｉ ｎ ｒ ｎ ｌ ｓｓａ ｄ ｐ ｅ ｉａ ｉ ｉ ｍ ｏ
癌症治疗靶点MUC1和MUC16
癌症治疗靶点MUC1和MUC16粘蛋白（MUC）家族是一组高度糖基化的大分子，在哺乳动物上皮细胞中大量表达。
粘蛋白有助于粘液屏障的形成，因此对感染具有保护作用。
有趣的是，一些MUC蛋白在癌细胞中异常表达，并参与肿瘤的发生和发展，包括细胞生长、增殖、凋亡抑制、化疗耐药、代谢重编程和免疫逃避。
由于其独特的生物学和结构特征，MUC蛋白被认为是某些癌症的重要生物标志物，以及非常具有前景的治疗靶点。
粘蛋白的结构和分类粘蛋白分为两类：分泌粘蛋白和跨膜粘蛋白。
分泌性粘蛋白包括凝胶形成粘蛋白和非凝胶形成粘蛋白，包括MUC2、MUC5AC、MUC5B、MUC6、MUC7、MUC8、MUC9（OVGP1）和MUC19。
跨膜粘蛋白还包括一个跨膜结构域和一个细胞内结构域，包括MUC1、MUC3A、MUC3B、MUC4、MUC12、MUC13、MUC14（内皮粘蛋白）、MUC15、MUC16、MUC17、MUC20、MUC21和MUC22。
跨膜粘蛋白是单次跨膜的I型膜蛋白，其N端胞外区域包括串联重复序列（TR）结构域、SEA（海胆精子蛋白-肠激酶-聚集蛋白）结构域和/或EGF（表皮生长因子）样结构域。
TR结构域包含数量可变的重复氨基酸序列，富含丝氨酸、苏氨酸和脯氨酸（S/T/P）。
这些S/T/P残基是O-连接N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）加成的位点，以启动进一步的N-连接糖基化链反应。
TR结构域由于其高度糖基化的结构而成为这些分子的物理和化学特征的基础，例如润滑或免疫保护。
SEA结构域有一个高度保守的裂解位点，位于细胞膜外侧附近。
跨膜粘蛋白的蛋白水解裂解将它们分成一个N端亚单位（包含TR结构域）和C端亚单位（包含跨膜和细胞质结构域）。
这两个亚单位可以形成一个非共价且稳定的复合物。
EGF样结构域与一些生长因子序列同源，并与ErbB受体等生长因子受体相互作用。
MUC1是第一个被识别的粘蛋白，也称为EMA（肿瘤相关上皮膜抗原）或CD227，是一种大的糖基化蛋白质，根据糖基化状态，其预期分子量在120到500 kDa之间。
B细胞表位预测_黄健
B细胞表位预测X黄健1,郭建巍2综述;蔡美英3审校(1.电子科技大学生命科学与技术学院,成都610054;2.军事医学科学院,北京100850;3.四川大学华西医学中心免疫学教研室)摘要:从原理、方法及应用等多方面对B细胞表位预测研究的既往成果、当前现状及存在问题进行了回顾与分析,对其未来发展提出了建议并作展望。
关键词:B细胞;表位;预测中图分类号:R392文献标识码:A文章编号:1005-5673(2004)01-0040-03B细胞表位是抗原中可被B细胞抗原受体(B cell receptor,BC R)或抗体特异性识别并相互结合的线性片段或空间构象性结构。
准确预测B细胞表位,不仅有助于基础免疫学研究,而且也有助于疫苗和抗体的研究与开发,有助于疾病的预防与诊断。
1B细胞表位预测的原理与方法B细胞表位预测基于B细胞表位的结构。
从空间结构上看,B细胞表位可分为连续性的线性B细胞表位和不连续的空间构象性表位。
早在上个世纪50年代,Elivin A Kabat的实验表明,线性B细胞表位可能由6~8个氨基酸或单糖残基构成。
随后,对抗原抗体复合物的X射线晶体衍射研究显示,抗体一般通过深袋状的抗原结合槽与多糖、核酸、多肽、半抗原等形成的线性B细胞表位结合。
例如,血管紧张素II是一种8肽,其相应抗体通过深而狭窄面积约725平方埃的抗原结合槽与之结合;槽中血管紧张素II的氨基端和羧基端紧密折叠在一起,它的8个残基均参与产生范德华力,维系与相应抗体的结合112。
另有一些X射线晶体衍射研究提示:构象性B细胞表位可能由分布于肽链不同部位、甚至不同肽链的15~22个氨基酸残基构成;针对构象性B 细胞表位的抗体通常由类似数目的残基形成一个面积约650~990平方埃的比较平坦的抗原结合面。
例如,鸡卵白溶菌酶与相应抗体的结合就是通过一个较为平坦却又波浪起伏的平面,抗体的抗原结合面与相应构象性B细胞表位的起伏相互嵌合122。
人类肝素酶B细胞表位的预测和免疫原性鉴定
人类肝素酶B细胞表位的预测和免疫原性鉴定杜玲;王惠菊;杨建民;方勇;赵仲生;高寒;叶再元【期刊名称】《中华微生物学和免疫学杂志》【年(卷),期】2009(029)003【摘要】目的预测并鉴定肝素酶(heparanase)蛋白B细胞表位免疫原性.方法以肝素酶蛋白的氨基酸序列为基础,采用DNAStar分析软件以及Bcepred在线二级结构分析工具分析其蛋白二级结构并预测B细胞表位.根据预测结果 ,采用8分支多抗原肽结构合成针对该表位的抗原肽,将后者与通用型T辅助表位人IL-1β线性短肽(VQGEESNDK,氨基酸163～171)联合免疫日本白毛黑眼兔,检测免疫血清效价,鉴定其特异性和免疫原性.结果软件预测显示,肝素酶蛋白大亚基的第1～15位(MAP1)、第279～293位(MAP2)及175～189位(MAP3)氨基酸序列最可能为其优势B细胞表位.间接酶联免疫吸附试验、免疫印迹及免疫组化分析,证实MAP1、MAP2及MAP3均能诱导机体产生高滴度抗体,但仅MAP1、MAP2抗体具有高特异性,MAP2抗体与肝癌组织的结合力最强.结论肝素酶大亚基的第1～15位、第279～293位氨基酸为其优势B细胞表位,其中第279～293位氨基酸的免疫原性最强,这为肝素酶多肽抗体及B细胞优势短肽疫苗研制提供了理论依据.%Objective To predict the secondary structure and the B cell epitopes of human heparanase protein, and to identify its immunogenicity. Methods The flexible regions of secondary structure and the B cell epitopes of human heparanase amino acid sequence were predicted by DNAStar and Bcepred software. The multiple antigenic peptides (MAP) of the epitopes were synthesized in 8-branch form. Rabbits were immunized with the 8-branch MAPs mixed with a universal T-helper epitope human IL-1β peptide (VQGEESNDK, amino acid 163-171 ). The immunogenicity of the synthesized peptides was evaluated by ELISA, Western blot and immunohistochemistry. Results Amino acid 1 -15 ( MAP1), 279-293 (MAP2) and 175-189(MAP3) of large-subunit of human heparanase protein was predicted as the most potential epitopes of human heparanase protein. All the three synthesized MAPs induced high titer of antibodies. ELISA, Western blot and immunohistochemistry analysis showed all the three MAPs could produce high titer serum antibodies, antibodies induced by MAP1 and MAP2 had high specific binding activity , and MAP2 antibody showed the strongest binding activity with liver cancer tissues. Conclusion The large-subunit No. 1-15, 279-293 amino acid of human heparanase protein may be the B cell preponderant epitopes and the strongest immunogenicity may be No. 279-293 peptide, which provided a theoretic basis for the antibody and vaccine development of heparanase subunit peptide.【总页数】5页(P193-197)【作者】杜玲;王惠菊;杨建民;方勇;赵仲生;高寒;叶再元【作者单位】温州学院;310014,杭州,浙江省胃肠病学重点实验室;310014,杭州,浙江省人民医院消化内科;310014,杭州,浙江大学医学院附属邵逸夫医院肿瘤内科;310014,杭州,浙江省胃肠病学重点实验室;310014,杭州,浙江省胃肠病学重点实验室;310014,杭州,浙江省胃肠病学重点实验室【正文语种】中文【中图分类】R9【相关文献】1.人源α－烯醇化酶B细胞表位鉴定及其与牙龈卟啉单胞菌烯醇化酶的交叉反应预测2.肝素酶B细胞表位MAP疫苗对肝癌生长及肺转移影响的实验研究3.人类表皮生长因子受体2的B细胞表位初步预测分析4.人肿瘤转移相关抗原肝素酶HLA-A2.1限制性CTL表位的预测及初步鉴定5.人类偏肺病毒F蛋白的B细胞表位预测因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
la a 1抗原的B细胞表位预测
la a 1抗原的B细胞表位预测
李冰峰
【期刊名称】《科技信息》
【年(卷),期】2006(000)10X
【摘要】目的，预测Pla a 1抗原的免疫原性及B细胞表位。
方法联合运用多种方法预测Plaa1的二级结构并预测其表面特性。
如亲水性、可塑性及抗原表位。
结果该蛋白是一个分子量约19kDa，pI值约8．7，具有较强的免疫原性。
结论Pl a a1抗原蛋白主要的抗原表位集中于29-42，49—60，86—100。
【总页数】2页(P10,23)
【作者】李冰峰
【作者单位】南京化工职业技术学院应用化学系,江苏南京210048
【正文语种】中文
【中图分类】Q51
【相关文献】
1.解脲支原体3血清型和14血清型多带抗原B细胞表位预测 [J], 林巧爱;董海艳;朱珊丽;薛向阳
2.用生物信息学方法预测2-型猪链球菌保护性抗原IBP的B细胞表位 [J], 姜楠;黄悦;李红;胡蓉;苏敏
3.MAGE-A家族抗原共同B细胞表位预测分析 [J], 金劲激;丁玉杰;王冰冰;侯柏龙;张丽芳;朱冠保
4.2-型猪链球菌保护性抗原ESA的细胞定位及B细胞表位预测 [J], 刘丽娜;钟乃
凤;王赟;张洁;周静
5.FSHR胞外区抗原的二级结构预测和B细胞表位预测 [J], 申子刚;阎萍;何畏;陈正琼;何海洋;张记;杨霞;吴玉章;梁志清;李晋涛
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酿酒酵母液泡电导1的抗原表位预测及抗原编码基因的克隆
酿酒酵母液泡电导1的抗原表位预测及抗原编码基因的克隆董晓宇;邱宇;曹钧雄【期刊名称】《生物加工过程》【年(卷),期】2024(22)3【摘要】为了制备酵母菌液泡电导1(Yvc1)的抗原蛋白,本文首先通过生物信息学方法预测Yvc1抗原表位,并克隆其抗原编码基因。
利用NCBI GenBank数据库、ORP Finder、EXPASY ProtScale、SOPMA、IEDB和NetMHCⅡpan等生物信息学工具对酿酒酵母S288c的Yvc1抗原表位进行预测,并根据预测的结果设计引物并克隆其抗原编码基因。
结果显示,YVC1基因全长2028 bp,有33个开放阅读框,最长一个被通读的序列,编码675个氨基酸。
Yvc1分子量7.7937×10^(4),属于稳定、亲水性蛋白质;该蛋白含有4个膜外区域,亚细胞定位于液泡膜;二级结构中的无规则卷曲和β转角分别占29.48%和3.11%;分别含有5个B细胞优势抗原表位和2个Th优势表位区域;最终预测,优势抗原表位在1~236位氨基酸区域。
扩增的酿酒酵母DL5168抗原编码基因序列与预测抗原的基因序列487707~489734 bp 位点的相似性达到99%。
本研究表明,生物信息学方法成功预测并克隆到Yvc1抗原编码基因,这为其抗原蛋白制备奠定基础。
【总页数】11页(P278-288)【作者】董晓宇;邱宇;曹钧雄【作者单位】大连大学生命健康学院【正文语种】中文【中图分类】Q51;Q781;Q939【相关文献】1.草莓皱缩病毒(SCV)外壳蛋白抗原表位的预测、编码片段的克隆及表达2.斯氏副柔线虫CAMK/TSSK蛋白激酶基因的克隆及其蛋白质结构与抗原表位预测分析3.伪狂犬病病毒闽A株gE基因表位抗原编码区的克隆与序列测定4.吉林磐石新分离株PCV2全基因克隆及Cap蛋白B细胞抗原表位预测5.棘球蚴AgB抗原家族基因的克隆及抗原表位的预测分析因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
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第 5 期 杨清浩 ,等. MUC1 抗原的 B 细胞表位预测 40 7
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MUC1 抗原的 B 细胞表位预测
杨清浩1 ,王祥卫1 ,金 燕1 ,张立新2 ( 1 第三军医大学新桥医院泌尿外科 ,全军肾脏病中心 ,重庆 400037 ; 2 北京军事医学
科学院 307 医院肿瘤分子室 ,北京 100850)
提 要 : 目的 预测 MUC1 抗原的 B 细胞表位 。方法 联合运用多种方法对 MUC1 的二级结构和表面特性 ,如理化
1 材料与方法
1. 1 蛋白质的序列
蛋白质的序列检索自瑞士生物信息研究所提供的 Swiss2
基金项目 :国家“863”课题资助项目 (2002AA214111) Supported by the National“863”Research Projects of China (2002AA214111) 作者简介 :杨清浩 (1965 - ) ,男 ,四川省蓬溪县人 ,博士 ,副主任医师 ,副教授 ,
STDRSPYEKVSAGNGGSSLSYTNPAVAATSANL MUC1 含 516 个氨基酸 ,分子量 53 ×103 ,含有 3 个 VNTRs 重 复 (PDTRPAPGSTAPPAHGVTSA) 。
212 MUC1 的二级结构预测
采用 DNAStar 软件的 Chou2Fasman 方案和 Garnier 法进行二 级结构预测 ,结果 (图 1) 表明 :MUC1 属于一种混合型蛋白 ,其 中 α, 2螺旋占 11 % β, 2片层占 47 % , Turn (转角) 占 12 % , Coil (无 规则卷曲) 占 30 %。
图 3 MUC1 的溶剂可及性分析 Fig 3 Analysis of solvent accessibility of MUC1
215 MUCI 的可塑性预测
可塑性较高 区 域 (图 4) : 22251 , 57277 , 84290 , 1042113 , 1202 133 , 1392153 , 1602171 , 1802194 , 2202230 , 2562263 , 2702297 , 3142 325 ,3512359 ,3792388 ,4112417 ,4802500 。这些区域可能具有一定 的柔韧性 ,形成表位的可能性较大 ,容易与抗体进行嵌合 。由 于 MUC1 是一种具有一定刚性和伸展性的大分子 ,表达于细胞 表面可覆盖其周围的细胞表面分子 ,从而影响细胞表面分子间 的相互作用 ,从而有助于肿瘤细胞从瘤体上释放出来 ,逃避免 疫系统的监视 。
surface properties of MUC1 , such as physical and chemical characters , hydrophilicity , antigenicity , were analyzed with various methods. Re sult s Many distinct antigenic epitopes in MUC1 were identified by computation : 1210 , 24254 , 65277 , 84291 , 1082134 , 1402156 , 1592174 , 1792196 , 1992210 , 2202233 , 2372265 , 2702299 , 3162337 , 3512362 , 3692396 , 4112420 , and 4452502. Co nclusio n Prediction of the B cell epitope for MUC1 can provide a base for the studies of structure and function of MUC1 , construction of its mutants , and selection of new expression
113 亲水性参数
应用 DNAStar Protean 软件进行 ,采用 Hopp2Woods 等[3 ,4] 方 案。
114 可及性参数
采用 AntheProt 软件提供蛋白质溶剂可及性 (Solvent accessi2 bility) 方案 。
115 可塑性预测
应用 DNAStar Protean 软件进行 ,采用 Karplus2Schultz[5]方案 。
性质 、亲水性 、可塑性 、溶剂可及性及免疫原性等方面进行分析 ,预测 MUC1 的抗原表位 。结果 MUC1 存在有多个潜在的
抗原表位位点 ,可能的蛋白质抗原表位区域 : 1210 ,24254 ,65277 ,84291 ,1082134 ,1402156 ,1592174 ,1792196 ,1992210 ,2202233 ,
2372265 , 2702299 , 3162337 , 3512362 , 3692396 ,4112420 ,4452502 。结论 应用多参数预测 MUC1 抗原的 B 细胞表位 ,为进一步
研究 MUC1 结构和功能 、构建 MUC1 突变体和选择表达新型 MUC1 分子奠定了基础 。
关键词 : MUC1 抗原 ;B 细胞 ;表位
图 1 MUC1 的二级结构分析( DNAStar Protean) Fig 1 Prediction of the secondary structure of MUC1
213 MUC1 的亲水性
结果见图 2 ,MUC1 亲水性区域的分布不均匀 ,中部分布较 为密集 ,亲水性较高区域 :1210 , 25257 ,65282 , 852100 , 1102211 , 2362300 , 3112339 , 3732397 ,4432497 。
主要从事膀胱肿瘤方面的研究 。电话 : (023) 68752283 收稿日期 :2004211229 ;修回日期 :2005202215
Prot 蛋白质数据库 。
112 二级结构预测
应用 DNAStar Protean 软件提供的模块进行 ,采用 Chou 等提 出的预测方案和 Garnier 法[1 ,2] 。
中图法分类号 : R341. 32 ; R392. 11
文献标识码 : A
Prediction of the B cell epitope for MUC1 antigen
YANG Qing2hao1 , WANG Xiang2wei1 , J IN Yan1 , ZHANGLi2xin2 (1Department of Urology , Xinqiao Hospital , Third Military Medical U2
图 5 MUC1 的抗原性指数分析( DNAStar Protean) Fig 5 Analysis of the antigenic index of MUC1 by DNAStar Protean
图 2 MUC1 亲水性分析( DNAStar Protean) Fig 2 Analysis of hydrophilicity of MUC1 by DNAStar Protean
niversity , Chongqing 400037 ; 2Department of Oncology , No. 307 Hospital , Academy of Military Medical Sciences , Beijing 100850 , China)
Abstract : Objective To predict the B cell epitope for MUC1 antigen. Metho ds The secondary structure and
116 抗原性指数分析
采用 DNAStar Protean 软件提供的抗原指数分析模块 , 与方 法对 MUC1 的抗原表位进行预测 。该模块采用 Jameson2Wolf[6] 的方法 ,为 4 参数联立的综合预测方法包括 : 亲水性 、表面特 性 、可塑性 、二级结构预测方案 。
2 结果
图 4 MUC1 的可塑性分析 Fig 4 Analysis of flexible regions of MUC1
216 MUC1 抗原表位预测
应用 DNAstar 软件 ,采用 Jameson2Wolf 方法对 MUC1 的抗原 表位进行预测 (图 5 ,6) ,可看出 MUC1 存在有多个潜在的抗原 表位位点 ,可能的蛋白质抗原表位区域 :1210 ,24254 ,65277 ,842 91 ,1082134 ,1402156 ,1592174 ,1792196 ,1992210 ,2202233 ,2372265 , 2702299 , 3162337 , 3512362 , 3692396 ,4112420 ,4452502 。