酶化学本质以及作用特点
食品化学 第六章_酶
第三节
固定化酶
固定化酶是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或 化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶 催化活性的水不溶性酶。
作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提 高操作的机械强度。
1.固定化酶的制备
2.固定化酶在食品工业中的应用
酶的化学本质是蛋白质，其最大弱点是不稳定性，对
体。
酶和一般催化剂的共性：
◦ 加快反应速度；
◦ 不改变平衡常数；
◦ 自身不参与反应。
专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。 可分为：
◦ 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化 一个反应，而不作用于任何其它物质。 ◦ 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都 有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 ◦ 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异 构专一性和几何异构专一性。
生成不稳定的中间络合物
（ES），再分解成产物（ P）并释放出酶，使反应
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
沿一个低活化能的途径进
行，降低反应所需活化能 ，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程
酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用
可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶
原的激活。
本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露
的过程。
第二节
影响酶活力的因素
一、底物浓度对酶活力的影响
在酶浓度，pH，温度等条件 不变的情况下研究底物浓度 和反应速度的关系。如右图 所示： 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底 物浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。
生物化学-酶
(6)
合成酶 （Ligase or Synthetase） Synthetase）
合成酶，又称为连接酶，能够催化C 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； ATP参加的合成反应 解反应相互偶联，即催化有ATP参加的合成反应； H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶； 如CTP合成酶；
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶（Hydrolase） (3)水解酶（Hydrolase）
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1．高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍，比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物， 往往只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学 变化，生成一定的产物。 变化，生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别。
酶的作用和本质
酶的作用和本质酶是一类生物大分子催化剂，能够加速化学反应过程、提高反应速率，降低反应活化能。
酶具有高度的特异性，在反应中只作用于特定的底物，并可在相对温和的条件下使底物发生化学变化。
酶的本质是蛋白质，由氨基酸构成，通过二级、三级、四级结构的折叠形成其特定的三维构象。
酶的催化作用与其形成的空间结构密切相关，酶分子中的活性位点与底物结合，形成酶底物复合物，借助于专有的反应机制，使底物发生化学转化反应，最终形成产物。
酶催化反应的本质是降低反应的活化能，因此酶可在相对低的温度和压力等温和条件下催化反应，降低反应的能量消耗，并提高反应中的选择性和效率。
酶在生物体内广泛存在于细胞质、线粒体、叶绿体、内质网、高尔基体等细胞器中，参与细胞代谢、物质合成、信号转导等生命活动，是生物学中一个重要的研究对象。
酶的催化机制与底物结合、酶结构和催化反应的化学性质密切相关。
一般来说，酶催化反应可分为两个步骤：底物与酶结合、催化反应。
底物与酶结合是由于酶分子具有特定的活性中心，可与底物的分子结构相互配合，并形成酶底物复合物。
催化反应的过程中，酶分子对底物分子进行定向作用，调节反应的速度和方向，使其转化为产物。
酶在反应过程中与底物分子的相互作用是基于键的形成和断裂进行的，这些键的转变可能涉及电子的转移、共价键的形成和断裂、氢键的形成等过程。
酶的催化过程通常分为两类：羟化作用和氧化或脱氢作用。
羟化作用是指酶在催化过程中会将水分子发生加成反应，将底物的双键转化为单键，如丙酮酸羟化酶催化丙酮酸转化为乳酸。
氧化或脱氢作用是指酶在催化过程中会将底物中的氢离子转移至辅助化合物，如辅酶NAD+，将底物氧化为相应的羧酸或醛，如葡萄糖脱氢酶催化葡萄糖转化为葡萄糖酸。
总之，酶是一类催化性质强、底物特异性高的生物大分子，参与生物体内众多代谢和信号传递过程。
酶的本质是蛋白质，通过特定的三维结构和活性中心与底物分子结合，发挥催化作用，提高反应速率、选择性和效率。
酶的概述
酶催化反应速度是相应的无催化反应的108-1020 倍，并且高出非酶催化反应速度至少几个数量 级。
（2）、 专一性高 酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没
有副反应发生。 （3）、 反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。
（4）、 活性可调节
别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降 解等。
所谓“稳态”：ES的形成速度与分解速度相等、 ES的浓度保持不变的反应状态
用稳态假说推导米式方程： E S K K 12 ES K3 P E
ES生成速度：
ES分解速度：
k1（[E] - [ES]）[S]
k2[ES]+k3[ES] 以上两个速度相等：
k1（[E] - [ES]）[S] = k2[ES]+k3[ES]
enzyme
sucrose + H2O
glucose + fructose
V
[sucrose]
底物先络合成一个中间产物，然后中间产物进一步 分解成产物和游离的酶。 E S K K 12 ES K3 P E
2、米式方程：
Michaelis和Menten
3、 多酶复合体
★由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个 酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或 代谢途径的一部分。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1）
以二聚体存在 2×9600
②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000
③二氢硫辛酸脱氢酶（E3） 以二聚体存在 2×56000
1913
年
E S K K 12 ES K3 P E
V V max*[S ] Ks [S]
酶的作用及本质
酶的作用及本质在生物学领域中，酶是一类起到催化作用的蛋白质分子。
它们在调节生物体内化学反应速率方面发挥着至关重要的作用。
酶能够加速生物体内化学反应的速率，而不改变反应的终点或平衡。
酶的活性是生命活动得以进行的基础，那么酶的作用及本质究竟是什么呢？下面将对酶的作用机理和本质进行探讨。
酶的作用机理酶能够降低化学反应活化能，使反应速率加快。
在生物体内，体内化学反应通常需要消耗大量的能量，但酶的存在可以使一些反应能够在生物体内以更低的能量消耗率进行。
酶通过提供特定的活化能路径，使化学反应在较低的温度下进行，从而节省了生命体系所需的能量。
酶通过与特定底物分子结合形成酶-底物复合物，从而促进特定的化学反应。
酶-底物复合物可以调整底物分子的构象，使底物分子更容易与其他分子发生反应，从而加快反应速率。
而酶本身在反应过程中通常不会被消耗，可以参与多次反应，增强了反应的效率。
酶的本质酶本质上是一种蛋白质，由氨基酸构成。
酶分子通常具有复杂的三维结构，这种结构在很大程度上决定了酶的催化活性。
酶的结构对其功能至关重要，只有在特定的结构下，酶才能够与底物结合并促进化学反应的进行。
酶的作用是高度特异的，即特定的酶只能与特定的底物结合形成酶-底物复合物，这种特异性来源于酶分子特定的氨基酸序列和三维结构。
因此，不同的酶对应着不同的底物和催化反应，这种特异性使酶在生物体内发挥着不可替代的作用。
此外，酶的活性受到环境条件的影响，如温度、pH值、离子浓度等。
这些条件可以改变酶的结构，进而影响其活性。
酶的催化活性也受到辅助因子的影响，如辅酶或金属离子等，这些辅助因子可以改变酶的构象，影响其活性。
综上所述，酶作为生物体内的催化剂，发挥着极为重要的作用。
其作用方式及本质的探讨有助于我们更好地理解生物体内化学反应的机理，为生物学研究提供了重要的参考。
对酶的了解将有助于我们设计出更高效的药物，改善人类健康和生活质量。
生物化学---酶催化作用的特点
一般称为结合部位。
医学ppt
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➢ 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反
物四氢叶酸。
H
H2N
N NH H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
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⑧ 维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C N
HO
CH2 OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
HO H3C
CHO O
CH2 O P OH HO OH H3C
N
磷酸吡哆醛
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14
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
初二生物酶的化学本质及功能
初二生物酶的化学本质及功能酶是生物体内一类极为重要的催化剂，它能够加速化学反应的进行，使得生命活动能够顺利进行。
在初二生物学中，我们学习到了许多关于酶的知识，下面将以酶的化学本质和功能为主线，探讨其重要性和作用。
一、酶的化学本质酶是一种特殊的蛋白质催化剂，它由氨基酸组成。
酶分子通常呈现出复杂的立体结构，因为它们必须具备与底物结合的特定位点，这个位点被称为活性中心。
酶通过活性中心与底物结合，从而催化底物分子之间的反应。
酶的活性中心在结构上非常特异，只与特定的底物结合，这种特异性使得酶能够高度选择性地催化特定的化学反应。
二、酶的功能酶在生物体内发挥着各种各样的功能，下面我们来看几个酶的主要功能。
1. 消化酶消化酶在我们的消化系统中发挥着重要的作用。
例如，唾液中的淀粉酶可以将淀粉分解成糖分子，胃中的胃蛋白酶可以将蛋白质分解为氨基酸，肠道中的脂肪酶可以将脂肪分解为脂肪酸和甘油等。
这些消化酶使得我们能够将食物中的营养物质吸收到体内，为身体提供能量和建造细胞的材料。
2. 代谢酶代谢酶参与了许多重要的代谢过程，如糖的分解、脂肪和蛋白质的合成等。
例如，糖酶、脂肪酶、蛋白酶等酶能够促进大量的代谢反应，使得身体能够正常地运作。
代谢酶还参与到了维持体内化学平衡、调节体温和维持生命活动等重要功能中。
3. 免疫酶免疫酶主要参与了机体的免疫反应。
在机体受到外界病原体的入侵时，免疫酶能够识别和中和这些病原体，保护我们的身体免受疾病的侵害。
例如，抗体就是一种通过酶作用产生的免疫分子，能够与外来抗原结合并引发免疫反应。
4. 调节酶调节酶可以调节细胞内许多重要生化反应的速率和程度。
例如，激酶能够通过磷酸化的方式激活细胞内的一些酶，从而促进特定的生化反应。
反之，磷酸酶则可以通过去磷酸化的方式抑制特定的酶活性。
这种调节酶的功能使得细胞能够根据外界环境和内部需求来灵活地调整代谢活动。
三、酶的重要性酶在生物体内具有极其重要的地位和作用。
没有酶的存在，生物体内的化学反应将无法进行，生命活动也将受到极大的限制。
5.1 酶的作用与本质、酶的特性
第五章细胞的能量供应和利用第1节酶的作用和本质一、酶在细胞代谢中的作用1．细胞代谢(1)场所：__________内。
(2)实质：各种____________的总称。
(3)意义：细胞____________的基础。
2．实验：比较过氧化氢在不同条件下的分解。
(1)实验过程和现象试管编号加入物质处理现象(气泡多少)1 2 mL H2O2溶液不做处理________________2 2 mL H2O2溶液90℃水浴加热________________3 2 mL H2O2溶液加2滴FeCl3溶液________________4 2 mL H2O2溶液加2滴肝脏研磨液________________①相关概念a．自变量：在实验过程中____________的变量。
b．因变量：____________________的变量。
c．无关变量：除自变量外，实验过程中还存在的一些对实验结果造成影响的____________。
②原则：在对照实验中，除了要____________外，其他变量都应当________________。
3．酶的作用原理(1)活化能：分子从____________________________________________所需要的能量。
(2)原理：同无机催化剂相比，酶降低活化能的作用__________，因而____________更高。
(3)意义：使细胞代谢能在________的条件下快速进行。
二、酶的本质1．探索历程(1)巴斯德之前：发酵是__________反应，与__________无关。
(2)①巴斯德：发酵与酵母细胞有关，发酵是____________而不是__________________在起作用。
②李比希：引起发酵的是酵母细胞中的____________，但是这些物质只有在酵母细胞死亡并裂解后才能发挥作用。
(3)毕希纳：酵母细胞中的____________能够在__________破碎后继续起催化作用，就像在______________中一样。
酶的概述
酶的化学本质和特性
二、酶的特性
1、高效催化性 2、高度特异性(专一性) (1) 绝对专一性
(2) 相对专一性
(3) 立体异构专一性 3、反应条件温和性 4、高度不稳定性 5、可调控性
习惯命名法常常以底物命名，如淀粉酶、 蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、激酶；以反应性质 命名如氧化酶、异构酶、脱氢酶、脱氨酶、转 氨酶等；以结合底物与反应性质命名，如乳酸 脱氢酶、丙氨酸氨基转移酶、琥珀酸脱氢酶等； 有时在上述命名基础上，还加上酶的来源或酶 的其他命名特点，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、碱 性磷酸酶、酸性磷酸酶等。
酶的分子结构
四、同工酶与变构酶
2、变构酶
具有变构效应的酶称为变构酶。
变构酶除具有活性中心外还具有调控位 点。调控位点可以与底物以外的物质结合， 使酶分子的构象发生改变，从而提高或降低 酶的活性，这种效应称为变构效应。
酶的命名、分类与活力
一、命名
习惯命名法
系统命名法
酶的命名、分类与活力
一、命名
1、习惯命名法
酶的命名、分类与活力ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
二、分类
1、氧化还原酶类 2、转移酶类 3、水解酶类 4、裂合酶类 5、异构酶类
6、合成酶类
酶的命名、分类与活力
三、酶的活力
1、酶活力
酶活力也称为酶活性，是指酶催化某种底 物反应的能力。无论是酶的分离提纯或是酶的 性质研究都离不开酶的活力测定。 酶活力越强，酶促反应速率越快；反之， 酶活力越弱，反应速率越慢。
酶的分子结构
一、必需基团与活性中心
酶的化学本质和作用特点
酶的作用机制
▪ 酶促反应速度的快慢与活化分子数目有关，增加 活化分子数的途径有： 1.加热或光照，使分子所含的能量增高，增加活 化分子数目。 2.降低活化能，使本来不够活化水平的分子，也 成为活化分子，增加活化分子数目。
酶催化作用的中间络合物学说
▪ 酶先与底物结合形成不稳定的中间产物－中 间络合物，这种中间络合物具有较高的活性， 它不仅易生成，且易变成产物，并释放出酶。 E＋S ES→E＋P E－酶 S－底物 ES－中间产物 P－产物
❖ Km值的推导
当反应速度为最大反应速度一半时
V
Vmax Vmax/2
Vmax 2
＝ Vmax[S] Km + [S]
Km＝[S]
Km
[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。
（二）Km与Vmax的意义
Km值
① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物 浓度。
结果。 ▪ 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 ▪ 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
现了发酵。 ▪ 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 ▪ 20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应
用
酶
一、概述酶的重要性: 酶是生物催化剂酶的催化作用具有专一性酶是生物体的一个重要组成成分酶促反应与食品的品质具有重要的相关性酶是食品加工的一种重要工具酶的化学本质: 酶是一种蛋白质，相对分子量为12000－1000000化学上，酶由蛋白质和辅助因子构成，两者共同承担酶的活性酶活力或活性是指酶催化一定反应的能力，可用在一定条件下催化某化学反应的速率表示。
根据催化反应的性质，酶分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和连接酶。
酶的失活通常遵循一级反应动力学模式酶的活性：底物浓度与酶活性酶浓度与酶活性温度与酶活性pH 与酶活性二、内源酶对食品品质的影响内源酶(endogenous enzyme)是指存在于食品原料中的固有酶类。
完整细胞中的酶类由于细胞器的控制、酶的结合状态及与底物的分离，酶促反应不能正常进行。
一旦组织受损，酶将会与底物接触，催化底物变化，导致食品的色泽、质构、风味和营养价值发生较大的改变。
1、酶对色泽的影响导致食品，特别是果蔬果泽变化的主要有三种酶：脂肪氧合酶(Lipoxygenase, LOX)叶绿素酶(Chlorophyllase)多酚氧化酶(Polyphenol oxidase, PPO脂肪氧合酶Lipoxygenase)脂肪氧合酶（亚油酸：氧氧化还原酶；EC1.13.1.13）催化含顺，顺－1，4－戊二烯不饱和脂肪酸生成氢过氧化物。
脂肪氧合酶广泛分布于各种植物中，特别是大豆中的活性最高。
脂肪氧合酶对食品色泽的影响是由于氢过氧化物或自由基的漂白效果。
叶绿素酶(Chlorophyllase)叶绿素酶（叶绿素：脱植基叶绿素水解酶；EC3.1.1.4）将叶绿素分子中的植基水解，产生植醇和脱植基叶绿素。
叶绿素酶存在于所有植物及含叶绿素的微生物组织中。
叶绿素的作用影响蔬菜加工前的绿色稳定性。
多酚氧化酶(polyphenol oxidase)多酚氧化酶（邻二酚：氧氧化还原酶；EC1.10.3.1）催化一元酚羟基化生成邻二酚或催化邻二酚氧化生成邻醌。
酶的作用特点、结构与活性
第三章酶学概述：一、酶的化学本质⒈概念：酶（E）是由活细胞合成，在生物体内外对其底物（S）具有催化作用的特殊蛋白质。
⒉化学本质：绝大多数酶是蛋白质，某些RNA或DNA也具有催化活性。
⒊核酶：具有高效、特异催化作用的核糖核酸，主要作用底物是核酸。
⒋脱氧核酶：具有高效、特异催化作用的脱氧核糖核酸，主要作用底物也是核酸。
⒌酶学发展简史⑴公元前两千多年，我国已有酿酒记载⑵ 1878 kühne 提出“酶”（enzyme）一词。
⑶ 1897 Bühner 兄弟用无细胞酵母提取液使糖生醇，CO2。
实现了发酵，酶的特异性现象。
⑷1926 Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶⑸ 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。
⑹1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
第一节酶作用的特点酶催化反应的特点：述：酶的催化反应遵循一般催化剂共同性质。
催化热力学上能进行的反应，但不能产生新反应；可加速达到平衡点，但不能改变一个反应的平衡点。
一、高度的催化效率述：酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低化学反应的活化能，但酶的催化效率通常比一般催化剂高107～1013倍。
二、高度的特异性酶的特异性（专一性）：述：一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称～。
（一）绝对特异性⒈定义：只能作用于一种化合物，催化一种反应。
⒉举例：(课本P28)（二）相对特异性⒈定义：催化一类化合物或一种化学键。
⒉举例：(课本P29)（三）立体异构特异性⒈定义：只能作用于底物的一种立体异构体。
⒉举例：(课本P29)三、酶促反应的可调节性述：酶促反应受多种因素调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
所以，酶是一类具有催化反应高效率、高特异性的生物催化剂。
酶的作用和本质范文
酶的作用和本质范文酶是一类重要的生物大分子，它们在生物体内起着至关重要的催化作用。
酶是由蛋白质组成的，并且具有高度的专一性，可以选择性地催化特定的生物化学反应。
酶的本质是在反应物与酶结合形成酶底物复合物，通过调节反应物的构象与能量状态，加速化学反应的进行，并在反应结束后释放产物，同时回归到初始状态，以便参与下一个催化循环。
酶的作用机理可以从多个方面来解释。
首先，酶能够提供一个特定的反应环境，通过构筑一个特殊的催化位点来优化底物分子的构象，从而降低活化能，促进反应的进行。
其次，酶还能够利用亲和力和选择性催化底物与酶之间的结合形成酶底物复合物，使底物分子处于更有利于反应进行的环境中。
此外，酶还可以通过共价或非共价相互作用，与底物分子形成过渡态稳定化的中间体，促使反应向有利的方向发生。
最后，酶还可以通过改变反应的速率常数来加速反应的进行，通过控制反应物的扩散速度来调节反应的速度限制步骤。
酶的催化能力与其特殊的结构密切相关。
酶的活性位点通常由一些特定的氨基酸残基组成，其中包括酸碱催化残基、亲合催化残基和金属离子催化残基。
这些残基能够与底物分子发生相互作用，形成反应复合物，通过催化活化能降低，促进反应进行。
除此之外，酶还可以通过调节底物的取向和Orient化来提高反应速率。
此外，正常情况下，酶与产物之间的亲和力较低，这可以保证酶及时释放产物，并能参与下一个催化循环。
酶的催化作用在生物体内是非常重要的。
首先，酶能够提高生物体内的化学反应速率，使其能够在温和的条件下进行。
这种高效的催化作用能够帮助生物体在有限的时间内完成大量的反应，从而维持正常的生命活动。
其次，酶的催化作用还可以增加反应的选择性和专一性。
酶通常对特定的底物具有较高的亲和力，可以在生物体内选择性地识别和催化特定的反应，从而使生物体内的化学反应更加有序和高效。
此外，酶还能够促进生物体内的代谢过程，例如分解食物、合成新的分子和调节细胞内的信号传导等。
【课外阅读】酶的特点及功能
酶的特点及功能酶是由活细胞产生的、具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。
酶被称为生物催化剂。
生物体内错综复杂的代谢反应必须具有酶才能按一定规律有条不紊地进行。
酶缺陷或酶活性被抑制都会引起疾病。
例如，人体缺乏酪氨酸酶会引起白化病。
许多中毒性疾病，如有机磷中毒、氰化物中毒、重金属的中毒等，都是由于某些酶的活性被抑制所引起的。
1．酶促反应的特点酶是生物催化剂，因而它既有与一般催化剂相同的性质，也有与一般催化剂不同的特点。
酶和一般催化剂的共同点是：①酶在催化反应加快进行时，在反应前后酶本身没有数量和性质上的改变，因而很少量的酶就可催化大量的物质发生反应。
②酶只能催化热力学上允许进行的反应，而不能使本来不能进行的反应发生。
③酶只能使反应加快达到平衡，而不能改变达到平衡时反应物和产物的浓度。
因此，酶既能加快正反应进行，也能加快逆反应进行。
酶促反应究竟朝哪个方向进行，取决于反应物和产物的浓度。
酶与一般的催化剂相比又有其特点，最突出的是它的高效性和专一性。
2．酶的化学本质通过对酶的性质、组成和结构等等方面的研究证实，酶是蛋白质（也有RNA）。
蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。
酶按照化学组成也可分为单纯酶和结合酶两大类。
脲酶、胃蛋白酶和核糖核酸酶等一般水解酶都属于简单蛋白质，这些酶只由氨基酸组成，此外不含其他成分。
转氨酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶及其他氧化还原酶等均属于结合蛋白质。
这些酶除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的非蛋白的小分子物质，前者称酶蛋白，后者称辅因子。
酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力，只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全酶（全酶＝酶蛋白十辅因子）。
有的酶的辅因子是金属离子，有的是小分子有机化合物。
通常将这些小分子有机化合物称为辅酶或辅基。
辅酶或辅基并没有本质的差别，只不过是它们与蛋白质部分结合的牢固程度不同而已。
通常把与酶蛋白结合比较松的，用透析法可除去的小分子有机物称为辅酶；反之为辅基。
2020-2021学年 北师大版 必修一 酶的化学本质及作用、酶的特性 教案
第一节酶第1课时酶的化学本质及作用、酶的特性课标要求核心素养素养对接素养水平1.概述酶的化学本质和作用。
2．阐明酶的高效性和专一性。
3．有关酶的实验的分析。
生命观念：认同细胞代谢离不开酶。
水平一科学探究：学会控制实验的变量和设置对照实验。
水平二一、酶的化学本质及作用1．实验证据(1)巴斯德和李比希都不否认酵母菌在发酵中的重要作用，但巴斯德强调酵母菌必须保持存活和结构的完整才能发挥作用，而李比希不认同这一点。
(2)萨姆纳等科学家发现酶是蛋白质。
(3)切赫等科学家发现有些RNA也能起催化作用。
2．概念：酶是活细胞产生的具有催化功能的有机物，绝大多数酶的化学本质是蛋白质，少数酶的化学本质是RNA。
3．作用原理：酶是通过降低反应的活化能来加快反应速率的。
酶在反应前后总量和化学性质不发生变化也不会被消耗。
二、酶的特性及其原因1．特性(1)高效性：一般来说，无机催化剂能使反应速率提高100～1 000倍，而酶可以使反应速率提高108～1012倍。
(2)专一性：一种酶只能催化一种或一类化学反应。
2．原因：“诱导契合”学说(1)过氧化氢酶、Fe3＋、加热都能降低反应的活化能从而使H2O2分解速率加快。
(×)(2)酶均是由氨基酸在核糖体上脱水缩合而成的。
(×)(3)酶可以使反应速率提高100～1 000倍。
(×)(4)酶的专一性是指一种酶只能催化一种化学反应。
(×)知识点一酶的化学本质及作用1．酶的化学本质及生理功能2．酶的作用机理(1)酶在细胞代谢中的作用在细胞代谢过程中，酶的作用只是催化化学反应的进行，并不为反应提供物质和能量。
(2)酶能降低化学反应的活化能1．(2020·荣昌高一月考)用蛋白酶去除大肠杆菌核糖体的蛋白质，处理后的核糖体仍可催化氨基酸的脱水缩合反应，由此可推测核糖体中能催化该反应的物质是()A．蛋白酶B．RNA聚合酶C．RNA D．逆转录酶解析：选C。
酶
米氏方程对底物浓度和反应速度关系的解释：
根据方程： V
底物浓度很低时，Ｋm
Vmax×［S］ Ｋm＋［S］
[S],方程式分母中[S]可忽略不计。
反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。 底物浓度很高时， [S] Ｋm,方程式分母中Ｋm可忽略不计。 反应速度达最大，符合零级反应。
反应速度V
V
最大反应速度
1V 2
零级反应（反应速率与底物浓度无关，底 物总是过量的，反应速率决定于酶浓度） 一级反应
Km
底物浓度S
例1.如果有一酶促反应，其［S］＝1/2Km，则V值应等于多 少Vmax
A.0.25
B.0.33
C.0.50
D.0.67
例2.根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法不正确的是 A.当[S]<<Km时，V与[S]成正比； B.当[S]＝Km时，V＝Vmax
2．酶只能催化热力学上允许进行的反应， 而不能使本来不能进行的反应发生。 3．酶只能使反应加快达到平衡，而不能改 变达到平衡时反应物和产物的浓度。
（三）酶的特性：
1．高效性： 酶催化反应速度比一般无机催化剂 大107～1013倍。 如：CO2＋H2O
碳酸酐酶
H2CO3
是已知催化反应最快的酶之一，每一个酶分子每 秒钟能催化6×105个CO2分子与H2O结合成H2CO3。 2. 专一性：酶对它作用的底物有高度选择性。 一种酶只能作用于一些结构近似的化合物，甚至 只能作用一种化合物而发生一定的反应。
聚酶多为糖代谢酶。
几个酶嵌合而成的复合物。一般 3.多酶复合物：
由2～6个功能相关的酶组成。
如：丙酮酸脱氢酶复合物、 脂肪酸合成酶复合物
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催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。
酶化学本质以及作用特点
酶的命名和分类
▪ 习惯命名法的五个原则： 1.根据酶催化反应的性质来命名。 2.根据被作用的底物来命名。 3.将酶作用的底物与催化反应的性质结合起来
命名。 4.将酶的来源与作用底物结合起来命名。 5.将酶作用的最适pH和作用底物结合起来命名。
酶化学本质以及作用特点
系统命名法
酶化学本质以及作用特点
（二）中间产物学说
S
P （1）
E +S
ES
E +P （2）
由于酶催化的反应（2）的能垒比没有酶催化的反 应（1）要低，反应（2）所需的活化能亦比（1）低，所 以反应速度加快。
中间产物存在的证据：1.同位素32P标记底物法（磷 酸化酶与葡萄糖结合）；2.吸收光谱法（过氧化物酶与 过氧化氢结合）。
酶化学本质以及作用特点
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型：
▪ 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结 构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的 产物 。
▪ 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物 或一种化学键。
▪ 按国际系统命名原则，每一种酶具有一个系 统名称和一个习惯名称，系统名称应标明酶 的作用底物和反应性质。如果有两种底物， 均需标出，当中用“：”分开，若其中一种 是水，则可省略。
▪ L－丙氨酸：α－酮戊二酸氨基转移酶，催化 反应为： L－丙氨酸＋ α－酮戊二酸→丙氨酸 ＋L－谷氨酸。
酶化学本质以及作用特点
▪ 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构 体中的一种。
酶化学本质以及作用特点
（三）酶促反应的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
结果。 ▪ 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 ▪ 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实
现了发酵。 ▪ 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 ▪ 20世纪70年代初兴起的酶工程技术在食品行业广泛应
用
酶化学本质以及作用特点
酶的化学本质
▪ 酶（enzyme）是一类由活细胞产生的，对 其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
酶化学本质以及作用特点
酶的作用机制
▪ 酶促反应速度的快慢与活化分子数目有关，增加 活化分子数的途径有： 1.加热或光照，使分子所含的能量增高，增加活 化分子数目。 2.降低活化能，使本来不够活化水平的分子，也 成为活化分子，增加活化分子数目。
酶化学本质以及作用特点
酶催化作用的中间络合物学说
▪ 酶先与底物结合形成不稳定的中间产物－中 间络合物，这种中间络合物具有较高的活性， 它不仅易生成，且易变成产物，并释放出酶。 E＋S ES→E＋P E－酶 S－底物 ES－中间产物 P－产物
系统分类及编号
▪ 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型，把酶分为： 氧化还原酶：催化底物进行氧化还原反应的酶类。 转移酶：催化底物之间进行某些基团的转移或交换 的酶类 水解酶：催化底物发生水解反应的酶类。 裂合酶：催化一个底物分解为2个化合物或2 个化 合物合成为一个化合物的酶类。 异构酶：催化各种同分异构体之间相互转化的酶 类。 合成酶：催化2分子底物合成为1分子化合物，同时 还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。
酶化学本质以及作用特点
一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率
➢ 的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比 一般催化剂高107～1013倍。
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。 ➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的
活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有 效地降低反应的活化能。
催化基团：负责催化反应。
酶化学本质以及作用特点
（一）活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活 性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用 直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
酶化学本质以及作用特点
➢ 活性中心内的必需基团
酶化学本质以及作用特点
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反酶化应学本活质以化及作能用特的点 改变
酶的活性中心
▪ 由少数必需基团组成的能与底物分子结合并 完成特定催化反应的空间小区域，称为酶的 活性中心。 结合基团：负责与底物分子结合。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
酶化学本质以及作用特点
酶的作用特点
▪ 催化剂的共同点
• 量少高效； • 只加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 • 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速
度。
▪ 酶的特性
• 高效催化，条件温和 • 高度专一 • 不稳定性 • 活性可调节
▪ 新发现：RNA、DNA的催化作用
酶化学本质以及作用特点
酶的组成
全酶 (holoenzyme)
ห้องสมุดไป่ตู้
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
酶化学本质以及作用特点
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
▪ 酶的化学本质和作用特点 ▪ 酶的命名和分类 ▪ 酶的作用机制 ▪ pH对酶促反应的影响 ▪ 酶浓度和底物浓度对酶促反应的影响 ▪ 抑制剂和激活剂对酶促反应的影响 ▪ 食品加工中重要的酶 ▪ 固定化酶
酶化学本质以及作用特点
酶学研究历史
▪ 四千多年前，我国已有酿酒记载。 ▪ 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的