《大专生物化学酶》PPT课件
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)
多 种
R=P03+
重 要
二者都是维生素烟酰胺的衍生物，烟酰
胺环上的4位碳具有正碳离子的作用，容
(zhòngyào)
易从底物中夺取电子和质子，所以反应中
脱
传递电子和质子，P89
氢
酶
的
辅
酶
。
可自身合成(héchéng)，不缺乏
第二十七页，共一百零三页。
(2) 核黄素（VB2)与辅酶FAD和FMN
化学(huàxué)结构
重要的作用
第三十二页，共一百零三页。
(4) 四氢叶酸(yè suān)
其前体是叶酸VB9(广泛(guǎngfàn)存在于绿叶中,造血维生素）
H2N N N
O
21
87
9
10
N3 4
56 C N
C
N
H2 H
OH
2-氨基(ānjī)-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
对氨基苯甲酸
COOH
N CH H
CH2 CH2 COOH
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第六页，共一百零三页。
2. 酶的分类(fēn
lèi)
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物(dǐ wù)的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二十页，共一百零三页。
羧肽酶
Zn 离子
第二十一页，共一百零三页。
３、辅助因子
辅酶（维生素、ATP ，结合松散）
辅基（金属离子，结合紧密）
４、辅酶
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
《生物化学第四章酶》PPT课件
2×9600 2×56000
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢
酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 129 aa 三条肽链
单链 单链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013
2. 倍酶。具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没 有副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、 激素控制等。
三、酶的化学本质
O
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学7第三章酶PPT课件
率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从
生物化学ppt课件05.第五章酶
(1) Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与 酶浓度成正比，Vmax=K3 [E]，如果酶的总浓度已知， 可从Vmax计算 酶的转换数(turnover number)，即动力
学常数K3。
(二)Km值及其意义
1. Km值 Km等于酶促反应速度为最大反应速 度一半时的底物浓度。
2. Km值的意义 (1) Km是酶的特征性常数之一。 (2) Km可近似表示酶对底物的亲和力。 (3) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。
只有蛋白质部分，无辅助因子的酶即单纯酶。
(二)结合酶 (conjugated enzyme)，即全酶
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 小分子有机化合物
辅助因子 (cofactor) 金属离子
1.辅助因子类型
(1) 辅酶 (coenzyme)：与酶蛋白结合疏松，可用 透析或超滤的方法除去。 (2) 辅基 (prosthetic group)：与酶蛋白结合紧密， 不能用透析或超滤的方法除去。
三、酶催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其 中包括三方面的调节。
(一) 对酶生成与降解量的调节。 (二) 酶催化活性的调节。 (三) 通过改变底物浓度对酶进行调节等。
四、酶催化活性的不稳定性
酶的本质是蛋白质，凡是影响蛋白质 生物学活性的因素都能影响酶的活性。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂 变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
1.共价修饰(covalent modification) 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上
生物化学酶ppt课件
5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
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了发酵。 • 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—
米氏学说。 • 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶
的蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。
3
如何证明酶是蛋白质？
• 酶的水解产物是氨基酸 • 能使蛋白变性的条件都能使酶的活性降低 • 酶也有两性解离和等电点 • 酶的溶液也呈现胶体的性质 • 有与蛋白质相同的颜色反应
（四）酶促反应的可调节性
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
2 酶的分类与命名
Ⅰ 酶的分类
1、根据酶参与的反应性质分类：
1) 氧化还原酶类 ：AH2+B
A+BH2
2) 转移酶类 ：AR+B A+BR
3） 水解酶类: AB+H2O
AOH+BH
4） 裂合酶类: AB A+B
2. 根据酶的存在状态（活动部位） • 胞内酶：
在合成分泌后定位于细胞内（主要是胞 液内）发生作用的酶，大多数的酶属于此类。
• 胞外酶： 在合成后分泌到细胞外发生作用的酶，
主要为水解酶。
• 表面酶： 主要分布在生物膜上，如原生质膜、各
种细胞器的膜和内质网上等，发生作用的酶。
3、根据酶的组成成分分类
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2） 转移(移换)酶类 Transferases
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底 物的分子上。 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH 2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
蔗糖
1
CH2OH
H
OH
CH2OHO
H
H OH
H1
H OH
结论：酶是一类有特殊活性的蛋白质。
酶学研究简史
• 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳 蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
• 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出 核酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学 奖。
• 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连 接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
4. 根据酶的结构特点及分子组成形式
• 单体酶 ：只含一条肽链，分子量小，大多 数水解酶属于此类。
• 寡聚酶：由相同或不同的若干亚基构成。 每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的 活力。如乳酸脱氢酶含四个亚基。
6） 合成酶类 Ligases or Synthetases
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这 类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
• A + B + ATP + H-O-H ==A-B + ADP + Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
酶的特异性(specificity) 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定
的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产 物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。
• 绝对特异性(absolute specificity) • 相对特异性(relative specificity) • 立体结构特异性(stereo specificity)
5
酶的特性：
1）高效性 作业二：酶的特性有哪些？
（酶与一般催化剂的区别有哪些）
2) 高度专一性 3）反应条件温和 4）高度不稳定性 5）酶活力可调节控制
（一）酶促反应具有极高的效率
➢ 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍， 比一般催化剂高107～1013倍。
（二）酶促反应具H2CHCOOH
O
NH2
3） 水解酶类 hydrolases
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 • 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4）裂合（裂解）酶类 Lyase
• 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 • 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 • 例如，苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5）异构酶类 Isomerases
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过 程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
项目三 酶
1 酶的概念及特性
★作业一定：酶的义概念：是什么酶？ 是活细胞所产生 的具有催化活性的生物大 分子，包括蛋白质及核酸， 又名生物催化剂。
★核糖酶：具有催化作用的RNA。
酶学研究简史
• 公元前两千多年，我国已有酿酒记载，古埃及人烤出了 第一个面包
• 1850年，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 • 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 • 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现
5） 异构酶类: A B
6） 连接酶类（合成酶类）:
A+B+ATP AB+ADP+Pi
1）氧化-还原酶类 Oxido-reductases
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 • 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 • 如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
OH
O
CH2OH
H OH
OH H
CH2OH
OH
OH
H OH
H1
蔗糖酶
1
H
O CH2
H OH
HH OH
OH H1
CH2OHO
H
H OH
棉子糖
OH
O
CH2OH
H OH
OH H
立体结构特异性
酶仅作用于立体异构体中的一种。
(三) 高度的不稳定性
多数酶是蛋白质。 酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中 性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
米氏学说。 • 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶
的蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。
3
如何证明酶是蛋白质？
• 酶的水解产物是氨基酸 • 能使蛋白变性的条件都能使酶的活性降低 • 酶也有两性解离和等电点 • 酶的溶液也呈现胶体的性质 • 有与蛋白质相同的颜色反应
（四）酶促反应的可调节性
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
2 酶的分类与命名
Ⅰ 酶的分类
1、根据酶参与的反应性质分类：
1) 氧化还原酶类 ：AH2+B
A+BH2
2) 转移酶类 ：AR+B A+BR
3） 水解酶类: AB+H2O
AOH+BH
4） 裂合酶类: AB A+B
2. 根据酶的存在状态（活动部位） • 胞内酶：
在合成分泌后定位于细胞内（主要是胞 液内）发生作用的酶，大多数的酶属于此类。
• 胞外酶： 在合成后分泌到细胞外发生作用的酶，
主要为水解酶。
• 表面酶： 主要分布在生物膜上，如原生质膜、各
种细胞器的膜和内质网上等，发生作用的酶。
3、根据酶的组成成分分类
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
2） 转移(移换)酶类 Transferases
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底 物的分子上。 例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH 2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
蔗糖
1
CH2OH
H
OH
CH2OHO
H
H OH
H1
H OH
结论：酶是一类有特殊活性的蛋白质。
酶学研究简史
• 1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳 蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
• 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出 核酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学 奖。
• 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连 接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
4. 根据酶的结构特点及分子组成形式
• 单体酶 ：只含一条肽链，分子量小，大多 数水解酶属于此类。
• 寡聚酶：由相同或不同的若干亚基构成。 每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的 活力。如乳酸脱氢酶含四个亚基。
6） 合成酶类 Ligases or Synthetases
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这 类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
• A + B + ATP + H-O-H ==A-B + ADP + Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
酶的特异性(specificity) 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定
的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产 物。酶的这种选择性称为酶的特异性或专一性。
• 绝对特异性(absolute specificity) • 相对特异性(relative specificity) • 立体结构特异性(stereo specificity)
5
酶的特性：
1）高效性 作业二：酶的特性有哪些？
（酶与一般催化剂的区别有哪些）
2) 高度专一性 3）反应条件温和 4）高度不稳定性 5）酶活力可调节控制
（一）酶促反应具有极高的效率
➢ 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍， 比一般催化剂高107～1013倍。
（二）酶促反应具H2CHCOOH
O
NH2
3） 水解酶类 hydrolases
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 • 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
4）裂合（裂解）酶类 Lyase
• 主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 • 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。 • 例如，苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5）异构酶类 Isomerases
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过 程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
项目三 酶
1 酶的概念及特性
★作业一定：酶的义概念：是什么酶？ 是活细胞所产生 的具有催化活性的生物大 分子，包括蛋白质及核酸， 又名生物催化剂。
★核糖酶：具有催化作用的RNA。
酶学研究简史
• 公元前两千多年，我国已有酿酒记载，古埃及人烤出了 第一个面包
• 1850年，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 • 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 • 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现
5） 异构酶类: A B
6） 连接酶类（合成酶类）:
A+B+ATP AB+ADP+Pi
1）氧化-还原酶类 Oxido-reductases
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 • 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 • 如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
OH
O
CH2OH
H OH
OH H
CH2OH
OH
OH
H OH
H1
蔗糖酶
1
H
O CH2
H OH
HH OH
OH H1
CH2OHO
H
H OH
棉子糖
OH
O
CH2OH
H OH
OH H
立体结构特异性
酶仅作用于立体异构体中的一种。
(三) 高度的不稳定性
多数酶是蛋白质。 酶的作用条件一般应在温和的条件下，如中 性pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。