生物化学考试重点笔记完整版
生物化学考试重点总结
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生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶:催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径:物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质:结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸:DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖:单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢:糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢:脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢:蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢:DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学:酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控:细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜:细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术:PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法:色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结,希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利!。
完整版)生物化学知识点重点整理
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完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征,包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径,包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程,包括光合作用和呼吸作用等机制,以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程,包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中,DNA分子能够准确地复制自身,并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中,双链DNA分离,每条链作为模板合成新的互补链,形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中,RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链,它可以是信使RNA(mRNA)、转移RNA(tRNA)或核糖体RNA(rRNA),这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列,从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上,通过配对规则,每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸,从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素,包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系,包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系,包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学与分子生物学第九版重点笔记
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- 过程:从糖酵解中间产物G-6-P形成旁路,通过氧化、基团转移生成F-6-P和3-磷酸甘油醛而返回糖酵解- 关键酶:葡糖-6-磷酸脱氢酶(G6PD)- 生理意义:提供NADPH和磷酸核糖,参与核酸的生物合成、羟化反应等
糖原的合成与分解
- 合成:肝脏、肌肉胞质内由葡萄糖合成糖原,需要UDPG作为活性葡萄糖供体- 分解:糖原分解为葡萄糖,为机体提供能量- 结构特点:多分支状,以α-1,4-糖苷键连接,分支处为α-1,6-糖苷键
糖的无氧氧化
- :磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、己糖激酶- 生理意义:缺氧时迅速供能,对肌收缩更重要
糖的有氧氧化
- 过程:葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TCA循环及氧化磷酸化,生成大量ATP- 关键酶:丙酮酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶等- 生理意义:机体主要供能方式,涉及糖、脂肪、氨基酸的代谢联系
生物化学与分子生物学第九版重点笔记
主题
重点内容
蛋白质的结构与功能
- 蛋白质含氮量平均为16%,蛋白质含量=氮元素质量×6.25(注意单位是g还是g%,g比g%大100倍)- 20种氨基酸分类:非极性脂肪族、极性中性、芳香族、酸性、碱性- 必需氨基酸:甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、赖氨酸(Lys)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、亮氨酸(Leu)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr);条件必需氨基酸:Cys、Tyr;儿童必需氨基酸:Arg、His- 一级结构:蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础,从N-端到C-端的氨基酸残基排列顺序- 二级结构:肽链主链骨架原子的相对空间位置,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角等- 三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的空间位置,主要靠氢键、离子键、疏水作用力、范德华力等次级键维持稳定- 四级结构:多条多肽链的空间排列,只有四级结构完整时,蛋白质才具有完整的生物学功能- 功能:分布广、种类多、含量多、功能多,如运输、催化、免疫、调节等
生物化学总结复习笔记
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11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指:脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步:脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28;8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8;这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶;多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成:在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A;乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸;乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化:在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路:①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸;②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇;③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控:从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控:①果糖磷酸激酶;①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱;当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂;丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化:糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制;被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环:乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径:两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点:酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义:一,酶是催化剂;二,酶是生物催化剂;三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类:1.氧化还原酶类;2.转移酶类;3.水解酶类;4裂合酶类;5异构酶类;6合成酶类.酶的专一性分类:①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性;②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制:活化分子:反应物一种更高能量的状态.过渡态:活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态:与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能:处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制:酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素:1.邻近效应:邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应:指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用:当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化:5.共价催化:酶促反应动力学:酶底物中间复合物学说:即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程:m K S S v v +=][][max ;K m 物理意义:K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括:抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为:竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式:1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原:指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活:在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质:1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型:椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型:α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA:核糖核酸DNA:脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷:是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应:核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素:1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素:1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性:变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素:1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点:。
[笔记]生物化学重点总结
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第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸:脯氨酸:唯一一个亚氨基酸甘氨酸:分子量最小,α-C原子不是手性C原子,无旋光性.4.色氨酸:分子量最大5.酸性氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环:苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸:丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸:蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区(220—300mm)有吸收光能力的氨基酸:酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面:肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N键具有部分双键性质,不能自由旋转,因此。
将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上,这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点:氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是:羟脯氨酸、羟赖氨酸,但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式:①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点:以肽键平面为单位,α—C为转轴,形成右手螺旋,每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺径为0.54nm,维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系:镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异(一级结构的改变),能引起空间结构改变,进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系:a.别构效应,某物质与蛋白质结合,引起蛋白质构象改变,导致功能改变。
生物化学重点笔记(整理版)
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教学目标:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
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第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种):②极性中性氨基酸(7种):③酸性氨基酸(Glu和Asp):④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键(-C0 -NH-)。
(完整版)生物化学知识点重点整理
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(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科,是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子(蛋白质、核酸、多糖和脂质)、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一,它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构:一级结构是氨基酸的线性序列;二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠;三级结构是螺旋和折叠的空间结构;四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质,包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。
DNA是双螺旋结构,由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构,由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程,包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能;分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环,包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子,能够加速化学反应的速率,降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源,也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点概要
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生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科,涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质:结构、功能、合成与降解
2. 核酸:DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物:单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类:脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢:糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢:氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢:脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢:核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性:氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应:酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制:酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试,加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识,取得优异的考试成绩。
生物化学重点笔记
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生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及开发新的药物和治疗方法都具有重要意义。
以下是生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子之一,具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的结构一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,通过肽键连接。
二级结构:常见的有α螺旋、β折叠、β转角等,依靠氢键维持。
三级结构:是整条多肽链的三维空间结构,主要由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构:由多个具有独立三级结构的亚基聚合而成。
2、蛋白质的性质两性解离:在不同 pH 条件下可带正电荷或负电荷。
胶体性质:蛋白质溶液是一种胶体溶液,具有一定的稳定性。
变性与复性:变性是指蛋白质的空间结构被破坏,丧失生物活性;在一定条件下,变性的蛋白质可以复性。
3、蛋白质的分离纯化盐析:利用不同蛋白质在不同盐浓度下的溶解度差异进行分离。
层析:如凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA),是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构双螺旋结构:两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成。
碱基互补配对:A 与 T 配对,G 与 C 配对。
2、 RNA 的类型与功能mRNA:携带遗传信息,指导蛋白质合成。
tRNA:转运氨基酸到核糖体。
rRNA:参与核糖体的组成。
3、核酸的性质酸碱性:核酸分子中含有磷酸基团,呈酸性。
紫外吸收:在 260nm 处有特征吸收峰。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点高效性:能极大地加快反应速率。
专一性:对底物有严格的选择性。
可调节性:其活性可以受到多种因素的调节。
2、酶的催化机制降低反应的活化能,使反应更容易进行。
3、影响酶活性的因素温度:有最适温度,过高或过低都会影响酶活性。
pH:每种酶都有其最适 pH。
抑制剂:分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
《生物化学基础》重点笔记(完整版)
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绪论学习目标:知识目标:掌握:生物化学的定义和研究方法;了解:生物化学的发展史;认识:生物化学与医学、药学的关系。
技能目标:熟悉:生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学(简称:生化),是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1.研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2.研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容。
3.遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1.加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用。
2.仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3.每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习。
4.学习后及时做好复习,整理好笔记。
5.学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力。
6.实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标:掌握:1.蛋白质的元素组成及特点,2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键,3.蛋白质的主要理化性质。
了解:蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念;技能目标:1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系,解释分子病与构象并的发病机制。
生物化学重点知识归纳
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生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分:①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类:①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖:6.核糖和脱氧核糖的环式结构:(见下图)7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等;杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式:1. 皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素(如醛固酮、皮质酮和皮质醇)和性激素(雄激素、雌激素和孕激素)。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素;醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素。
完整版)生物化学知识点重点整理
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完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的,其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量,即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25(各种蛋白质的含氮量接近,平均值为16%)。
蛋白质由20种氨基酸构成,其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸(D)和谷氨酸(E);碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸(K)、组氨酸(H)和精氨酸(R);非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸(G)、丙氨酸(A)、脯氨酸(P)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、异亮氨酸(I)和甲硫氨酸(M);极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸(S)、苏氨酸(T)、半胱氨酸(C)、天冬酰胺(N)和谷氨酰胺(Q);芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸(F)、络氨酸(Y)和色氨酸(W)。
肽是蛋白质的基本组成单元,其基本特点包括:一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序,简称氨基酸序列(由遗传信息决定)。
维持稳定的化学键有肽键(主)和二硫键(可能存在)。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2,肽链之间无共价键相连,可独立形成三级结构,是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关,因为一级结构决定了蛋白质的构象,一级结构相似则其功能也相似,改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病,如镰状细胞贫血(溶血性贫血)和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点(pI)是蛋白质的一个重要指标,定义为在某一pH值条件下,蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI,则蛋白质带负电荷,在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多,等电点高,在生理条件下净带正电荷,如组蛋白和精蛋白;酸性蛋白质含酸性氨基酸多,等电点低,在生理条件下净带负电荷,如胃蛋白酶。
生物化学考试重点笔记(完整版)
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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位(一)氨基酸的分类1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2):天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)(二)氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽(一)肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学重点整理,考研可用
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生物化学第一篇:生物分子结构与功能蛋白质,核酸,酶,聚糖,维生素。
一共五章。
第二篇:物质代谢及其调节糖代谢,脂质代谢,生物氧化,氨基酸代谢,核甘酸代谢,非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律,共七章第三篇:遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程,包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复,rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导,共六章中心法则;| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。
细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。
以DNA为模板转录生成的mrna作为信使,其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。
复制-转录-翻译第四篇:分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因,癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗,组学与医学,共七章第一章:蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节:蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一:组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二:氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸:色氨酸,酪氨酸,苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸:精氨酸,赖氨酸,组氨酸住进来,贱不贱3.酸性氨基酸:天冬氨酸,谷氨酸4.必需氨基酸:缴氨酸,异亮氨酸,亮氨酸,苯丙氨酸,蛋氨酸二甲硫氨酸,色氨酸,苏氨酸,赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸:缴氨酸,异亮氨酸,亮氨酸三:20种氨基酸具有共同或特异的理化性质(一)氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。
(二)含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸,酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
共轲双键具有紫外吸收性质。
生物化学重点笔记
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生物化学重点笔记一、生物大分子(一)蛋白质1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成,其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链,多肽链经过折叠和修饰形成具有特定空间结构和功能的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序,二级结构包括α螺旋、β折叠等,三级结构是指整条多肽链的空间构象,四级结构是指多个亚基通过非共价键结合形成的蛋白质复合物。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下,其空间结构被破坏,导致生物活性丧失。
复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
(二)核酸1、核酸的分类核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。
DNA 是遗传信息的携带者,RNA 则在遗传信息的表达过程中发挥重要作用。
2、核酸的组成核酸由核苷酸组成,核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱,DNA 中的碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C),RNA 中的碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。
3、核酸的结构DNA 是双螺旋结构,两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手螺旋。
RNA 通常以单链形式存在,但在某些情况下也可以形成局部的双螺旋结构。
(三)多糖1、多糖的分类多糖分为同多糖和杂多糖。
同多糖是由相同的单糖组成,如淀粉、糖原和纤维素;杂多糖是由不同的单糖组成,如肝素、透明质酸等。
2、多糖的功能多糖在生物体中具有多种功能,如储存能量(淀粉和糖原)、构成细胞壁(纤维素)、参与细胞识别和信号转导(糖蛋白和糖脂)等。
二、酶(一)酶的概念和特点酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
(二)酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
生物化学重点笔记
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生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成:蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成,其基本组成单位是氨基酸。
结构:蛋白质具有一级结构(氨基酸的排列顺序)、二级结构(如α螺旋、β折叠等)、三级结构(整条肽链的空间构象)和四级结构(多条肽链形成的复合物)。
2、蛋白质的性质两性解离:在一定的 pH 条件下,蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质:蛋白质溶液是一种胶体溶液,具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性:在某些物理或化学因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,导致其理化性质和生物活性改变,称为变性;变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性,称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法:如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法:包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法:如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成:核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA),它们由核苷酸组成,核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构:DNA 是双螺旋结构,RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制:以亲代 DNA 为模板,按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录:以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA(信使 RNA):携带遗传信息,指导蛋白质合成。
tRNA(转运 RNA):在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA(核糖体 RNA):参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质:酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性:高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能:通过形成酶底物复合物,使反应更容易进行。
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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量(g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸-—组成蛋白质的基本单位(一)氨基酸的分类1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly) 丙氨酸 ( Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro) 色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try)半胱氨酸(Cys) 天冬酰胺 (Asn)谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2):天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸( His)(二)氨基酸的理化性质1。
两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处.由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽(一)肽1、肽键是由一个氨基酸的a—羧基与另一个氨基酸的a—氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
6、多肽链有两端:N 末端:多肽链中有自由氨基的一端C 末端:多肽链中有自由羧基的一端(二) 几种生物活性肽1. 谷胱甘肽 2。
多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构1、定义:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。
2、主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构1、定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象2、主要的化学键:氢键3、蛋白质二级结构的主要形式a—螺旋、 b-折叠、b—转角、无规卷曲三、蛋白质的三级结构1、定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
2、主要的化学键:疏水作用、离子键、氢键和 Van der Waals力等四、蛋白质的四级结构1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构.2、亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键.第四节蛋白质的理化性质(一)蛋白质的紫外吸收(二)蛋白质的两性电离1、蛋白质的等电点: 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
(三)蛋白质的沉降特性(四)蛋白质的胶体性质蛋白质胶体稳定的因素:颗粒表面电荷、水化膜(五)蛋白质的变性、复性1、蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失.2、变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
(六)蛋白质的呈色反应⒈茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
⒉双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成一、核苷酸的组成1、元素组成:C、H、O、N、P(9~10%)2、分子组成:(1)碱基:嘌呤碱,嘧啶碱(2)戊糖:核糖,脱氧核糖(3)磷酸1、核苷的形成:碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱氧核苷)。
2、核苷:AR,GR, UR, CR 脱氧核苷:dAR, dGR, dTR,dCR3、核苷酸的结构:核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。
4、核苷酸:AMP,GMP, UMP, CMP脱氧核苷酸:dAMP,dGMP, dTMP,dCMP第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构1、定义:核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列.二、核酸的空间结构与功能(一)DNA的空间结构与功能1、DNA的二级结构—-双螺旋结构(1)DNA双螺旋结构模型要点:①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧核糖核苷酸链组成,磷酸、脱氧核糖在外围构成骨架,中间是碱基对平面,碱基严格按照碱基互补配对原则。
(A=T; GºC)②右手双螺旋结构,螺旋一圈10对碱基,螺距3。
4nm,表面有间隔排列的大沟、和小沟。
③互补碱基的氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性.2、DNA的三级结构在二级结构的基础上,DNA双螺旋结构进一步折叠、盘绕成为更为复杂的结构(1)原核生物DNA的高级结构—— DNA超螺旋闭合环状双螺旋,正超螺旋、负超螺旋(2)DNA在真核生物细胞内真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是核小体(3)核小体的组成:①DNA:约200bp(碱基对)②组蛋白:H1、H2A、H2B、H3、H4 3、DNA的功能 DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板.它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础(二)RNA的空间结构与功能1、mRNA---(含量少,种类多,寿命短)(1)mRNA的功能:携带遗传信息(DNA),作为蛋白质翻译的模板.(2) mRNA结构特点:①5´末端形成帽子结构:m7GpppN m—②3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250)尾2、tRNA(1)tRNA的一级结构特点 :①73-93个核苷酸(分子量最小)②含 10~20%(7—15个)稀有碱基,如 DHU等③ 3´末端为 - CCA-OH,5 ´末端大多是—G(2) tRNA的二级结构-—三叶草形结构有:氨基酸臂 DHU环及臂反密码环及臂TΨC环及臂额外环(3)tRNA的三级结构—- 倒L形(4)RNA的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
(三)rRNA(1)rRNA的结构:空间结构,较为复杂(2) rRNA的功能参与组成核糖体,作为蛋白质生物合成的场所.(3)rRNA的种类(根据沉降系数):①真核生物5S rRNA、5。
8S rRNA、18SrR NA、28S rRNA②原核生物5S rRNA、16S rRNA、23S rRNA第三节核酸的理化性质一、紫外吸收:核酸在260nm处有吸收高峰,在230nm处有一低谷二、DNA的变性1、定义:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程.2、方法:过量酸,碱,加热,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等3、变性后其它理化性质变化:OD260增高ﻩ粘度下降比旋度下降ﻩ浮力密度升高酸碱滴定曲线改变ﻩ生物活性丧失4、DNA变性的本质是双链间氢键的断裂5、增色效应:DNA变性时其溶液OD增高的现象。
2606、Tm:紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称融解温度,其大小与G+C含量成正比.三、DNA的复性与分子杂交1、DNA复性的定义:在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。
2、退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。
3、减色效应:DNA复性时,其溶液OD260降低。
四、核酶和脱氧核酶1、核酶:催化性RNA作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA。
2、脱氧核酶:催化性DNA 人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段,也能序列特异性降解RNA.第五章维生素一、概述1、定义:维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需,但在体内不能合成或合成量不足,必须由食物供给的一组小分子有机化合物。
2、分类:(1)脂溶性维生素 Vit.A*、D*、 E 、 K:(2)水溶性维生素: Vit。
C*B族Vit.:B1*、B2*、PP*、B6*、生物素泛酸、叶酸*、B12 *、硫辛酸3、引起维生素缺乏的原因:(1)摄入不足:偏食、烹饪不当(2)吸收障碍:胃肠道疾病、肝胆疾病(3)需要量增加:儿童,孕妇,哺乳期妇女,重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者(4)服用某些药物:如抗生素,可致肠道菌群紊乱,自、PP、生物素、泛酸等)(5)生身可合成的少量维生素缺失(维生素K、B6物体的特异缺陷:如内因子缺乏二、脂溶性维生素1、共同特点:(1)不溶于水,溶于脂肪及有机溶剂(2)在食物中与脂类共存,并随脂类一同吸收(3)在血浆中与特异蛋白结合而运输(4)在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒2、种类: Vit A, Vit D, Vit E, Vit K一、维生素A-—--抗干眼病维生素1、视黄醇(维生素A1),3-脱氢视黄醇(维生素A2)视黄醇————视黄醛 -——视黄酸2、活性形式:11-顺视黄醛(紫外线可破坏维生素A)3、来源:哺乳动物及鱼的肝脏、蛋黄、乳制品等维生素A原: β—胡萝卜素可转化为维生素A (胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜)(二)生化作用及缺乏症:1、构成视觉细胞内感光物质的成分 2、维持上皮组织结构的完整性 3、参与类固醇的合成促进生长发育4、有一定的抗癌、防癌作用缺乏症:夜盲症、干眼病二、维生素D-—-抗佝偻病维生素1、种类:VitD2(麦角钙化醇)VitD3(胆钙化醇)2、VitD2原:麦角固醇VitD3原: 7-脱氢胆固醇3、来源:肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油4、VitD3的活性形式: 1, 25-(OH)2—VitD35、生化作用及缺乏症:1、生化作用:(1)肠:促进肠道对钙的吸收; (2)肾:促进肾脏对钙、磷的重吸收(3)骨骼:增加骨对钙、磷的吸收和沉积,有利于骨的钙化;2、缺乏症:儿童—-佝偻病成人——软骨病三、维生素E--—生育酚1、活性形式:生育酚2、来源:植物油、豆类、谷物等3、生化作用:1、抗氧化作用 2、维持生殖机能3、促进血红素代谢缺乏症:未发现,临床:治疗习惯性流产四、维生素K—-—-凝血维生素1、来源:绿色蔬菜、种子、鱼、肝等2、化学结构:2-甲基—1,4-萘醌的衍生物3、生化作用:维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平,参与凝血作用4、缺乏维生素K会延迟血液凝固;易出血.第二节水溶性维生素一、概述(一)共同特点:1、易溶于水,故易随尿液排出. 2、体内不易储存,必须经常从食物中摄取。