胶原的相关知识

4、胶原的应用
ⅰ、食品方面
胶原蛋白本身就可以作为一种食品,食用 胶原蛋白一般来源于动物的真皮、肌腱和骨 胶原,其外观通常为白色,口感柔和,味道清淡, 易消化。但多数情况下胶原蛋白在食品中会 被用作功能物质或营养成分。 主要包括：a、在功能保健食品中的应用 b、在食品添加剂中的应用 c、在食品包装材料中的应用
Ⅳ型胶原的分子结构
D、珠状细丝胶原


具有代表性的珠状细丝胶原是Ⅵ型 胶原。存在于大多数的间质性连接组 织，由于其特殊的细丝状结构，免疫 原性较强。 分析表明：Ⅵ型胶原分子由3条不同 的链组成，每条链均含有中央胶原部 分，在每个末端带有非胶原部分，非 胶原部分大于胶原部分。电子显微镜 分析其结构是105nm长的中央棒状部 分（为三股螺旋结构），在每个末端 连接一个较大的球状部分。


ⅱ、化妆品方面 ⅲ、饲料及其他方面
展望

随着人们崇尚绿色、回归自然意 识的加强,胶原蛋白的保健和美容 功效受到人们的青睐胶原蛋白是 一大类重要的生物质资源, 有着 广阔的开发前景。在胶原蛋白结 构研究方面, 国内外已经进行了 一系列卓有成效的研究工作, 取 得了重要进展。但是, 某些研究 离实际应用尚存在一定距离, 还 有待提高。
1.2 胶原的氨基酸组成
通过对胶原中三条肽链的分析知道： 每条肽链约由1000氨基酸残基组成， 肽链中具有重复的Gly-X-Y肽段。而其 中最为常见的三肽单元是Gly-Pro-Hyp， 有助于三股螺旋的稳定。 其中酸性和碱性氨基酸并非均匀分 布，而是相对集中的出现在一定区段。 极性、非极性氨基酸的分布则与SLS 电镜照片中的非周期明暗条纹相对应。
胶原结构图
氢键的形成
胶原的各级结构概述
一级结构是指其 α链特定的氨基酸 顺序；而形成胶原特有的、紧密的左 手螺旋，构成胶原的二级结构；甘氨 酸的存在使得三条左手螺旋链可相互 弯绕形成一股紧密的右手复合螺旋， 这是胶原的三级结构；四级结构一般 是指原胶原分子按着“四分之一错列” 方式。
2、 胶原的分类

Ⅰ型胶原
存在于皮肤、角膜、肌腱中。由 1056个氨基酸残基组成，三条α肽链 形成的表示式[α1(Ⅰ)]2α2 ( Ⅰ) 。三 股螺旋分子间以一定间距呈纵向对称 交错排列形成原纤维长度大约为 300nm，直径1.5nm。当变性后，可 通过离子交换层析或SDS将其三条链 分离。
Ⅱ型胶原
仅发现于胚胎和成年软骨中，其 合成被认为是软骨分化的必要条件， 也是判断软骨分化的一个标准。它是 胚胎脊索、成年髓核、玻璃体等的主 要胶原形式。表示式为[α 1(Ⅱ)]3， 为均一的三聚体。 可利用中性盐进行分离，断层盐 析技术。
B、与纤维相关的胶原

与纤维相关的胶原主要存在于生物体基 质中，通常有多个作用部位，它们能改进纤 维结构。影响纤维之间以及纤维和其它细胞 基质成分之间的相互作用。包括Ⅸ型胶原、 Ⅻ型胶原等，其中研究得最多的是Ⅸ型胶原。 这类胶原的结构示意图如图所示。

Ⅸ型胶原分子由3条不同的α链组成异三 聚体结构，它有3个胶原部位（COL1-3）和 4个非胶原部位（NC1-4）。胶原分子的 NC1到COL2部位沿着Ⅱ型胶原分子横向排 列，NC3部位作为铰链支点，剩下的COL3 和NC4部位则呈弯曲状伸到纤维表面之处， 这些延伸出去的部分就象一座座桥，将纤维 相互之间或者纤维和基质的其他组分之间相 互连接起来。
C、网状结构胶原

网状结构胶原主要指Ⅳ 型胶原，存在于 基底膜中，这类胶原的分子如棒状，并通过 分子之间的反平行作用以及氨基末端的二硫 键的形成和分子之间羧基末端非胶原位点之 间的相互作用“形成胶原特殊的三维网状结 构。 通过电子显微镜技术以及单克隆抗体的 研究发现： Ⅳ型胶原具有超大分子结构， 包括三股螺旋部分和非螺旋部分。 Ⅳ型胶 原是异聚合体分子，研究表明Ⅳ型胶原每条 链分子质量16-18万，每个分子就象一根棒， 约400nm长，在C末端处带有一个球形的非 螺旋部分，2个分子的这个非螺旋部分相互 连接，形成最初的结构形式。再由4个这样 的基本单元相互交迭，连接在一起，分子间 靠双硫键高度交联，形成网状结构。
胶原的形态分类
胶原的形态 胶原的类型
基于生 物体组 织结构 的研究, 按照胶 原形态 的不同 可将胶 原分为6 类。
纤维类胶原( fibrillar) ������ ������ ������ 与纤维相关的胶原 ( fibril associated)
Ⅰ型 Ⅱ型 Ⅲ型 Ⅴ型 Ⅺ 型 Ⅸ型 Ⅻ型
网状结构胶原 Ⅳ型 ( network forming) ������ Ⅵ型 细丝状胶原 ( filamentous) ������ Ⅷ型 Ⅹ型 短链胶原( short chain) Ⅶ型 长链胶原( long chain)
长链胶原的结构示意图
3、胶原的性质
A、胶原的生物学性质
ⅰ、低免疫原性
胶原虽然是大分子物质，但结构重 复性大，与其它具有免疫性的蛋白质 相比，胶原的免疫原性非常低。特别 是它在以胶原组织(tissue—based)和 纯化胶原形式使用时，这一优势更为 明显。研究还发现，I型胶原的免疫原 性比Ⅲ型、V型胶原都要低得多，这 也是Ⅰ型胶原应用最广的原因之一。

胶原具有紧密牢固的螺旋结构， 绝大多数蛋白酶只能切断胶原侧链， 只有特定的蛋白酶在特定的条件才能 破坏胶原肽键；肽键一旦断裂，胶原 螺旋结构随即被破坏，断裂的胶原多 肽就被蛋白酶彻底水解。胶原酶 (collagenase)就是在胶原三螺旋区的 特殊位点具有切割作用的一类酶，将 胶原切成片段。
B、胶原的物理性质


胶原具有多样性和组织分布的特异性, 现已分离出26 种胶原,发现了至少30 种 胶原蛋白链的编码基因。 各种胶原按照被发现的先后顺序分别被 称为Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、Ⅲ型胶原⋯⋯ 等,是用罗马数字来进行命名的。胶原链 通常指的是α链。对于一些胶原,所有的3 条α链都不同(如Ⅵ型胶原) ,还有一些胶原 的2 条α链相同,1 条α不同(如Ⅰ型胶原) 。 按惯例,分子的不同链被称为α1 、α2 等; 如果附属于不同的胶原,则在其后附带罗 马数字,如Ⅰ型胶原的α1 链,称为 α1( Ⅰ) ,α2 链称为α2 (Ⅰ) 。单一一种链 的Ⅱ型胶原被称为[α1(Ⅱ)]3 ,而具有3 条 不同链的Ⅵ型胶原被称为α1( Ⅵ)α2 ( Ⅵ)α3 ( Ⅵ) , Ⅰ型胶原的2 条不同的链被 称为[α1(Ⅰ)]2α2 ( Ⅰ) 。
1.1 胶原的结构

典型的胶原分子是长且坚韧的三螺 旋结构，由3条α链多肽组成，肽链交 互缠绕形成了绳索状的超螺旋结构， 每种胶原蛋白至少含有一段三螺旋结 构区域。即结构特征是三螺旋结构， 由三条左手螺旋链相互交叉缠绕成右 手螺旋结构。 而三螺旋结构的稳定则是来自于链与 链之间的缠绕所形成的螺旋力，来自 于分子间的氢键。
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各主要类型胶原在动物体内 组织的分布
组织分布
胶原类型
Ⅰ型������ ������ Ⅱ型������ ������ Ⅲ型������ ������ Ⅳ型������ ������ Ⅴ型������ ������
皮肤、角膜、肌腱、骨 软骨、玻璃体 皮肤、子宫壁、血管壁 基底膜、胎盘 皮肤、胎盘、羊膜 子宫壁、皮肤、角膜 羊膜、皮肤 ������
ⅰ、胶原的基本物理常数 胶原在绝干条件下硬而脆，相对密度1.4， 天然胶原的等电点6.7。 ⅱ、胶原的湿热稳定性和收缩温度 引起胶原湿热收缩变性的温度称为收缩温 度，一般在65℃。热收缩的胶原纤维变粗变 短，强度降低，表现出弹性。 ⅲ、溶胀 动物皮组织中的胶原纤维，在水、酸、 碱性溶液中基本不溶解，而是出现溶胀。在 PH为2和12时最为强烈。
Ⅵ型胶原的结构示意图
E、短链胶原


短链胶原主要包括Ⅷ型胶原、 Ⅹ型胶原等。这类胶原的结构相 对比较简单，分子都较小，其三 股螺旋部分只有纤维类胶原的一 半。 Ⅹ型胶原分子为均一的三聚体， α链分子质量约为6万。
F、长链胶原


典型的长链胶原如Ⅶ型胶原，主要 存在于锚定纤维内，帮助基底膜与下 部基质的连接，起着稳定结构的作用。 研究表明： Ⅶ型胶原是均一的三 聚体，由3条相同的链组成，中心部 分是425nm长的三股螺旋部分，在两 端处是球形状部分，C端的球状部分 结构复杂，由多重小部分组成，N端 的球状部分较小，由单一的一个球组 成。
关于胶原的相关知识学习收获
2011年9月
目录
1、 胶原分子 2、 胶原的分类 3、 胶原的性质 4、 胶原的应用 5、 前景展望
1、胶原分子


胶原或称胶原蛋白（collagen）是 很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量 最丰富的蛋白质，约占整个细胞总蛋 白的1/3，属于结构蛋白质。 胶原是细胞外最重要的水不溶性纤 维蛋白， 是构成细胞外基质的骨架。 胶原在细胞外基质中形成半晶体的纤 维，给细胞提供抗张力和弹性,并在细 胞的迁移和发育中起作用。
ⅱ、生物相容性

胶原材料另一优势在于它与宿主细 胞及组织之间良好的相互作用即生物 相容性。胶原材料无论是在被吸收前 作为形成新组织的骨架．还是被吸收 同化进入宿主，成为宿主组织的一部 分，都与细胞周围的基质有着良好的 相互作用，表现出相互影响的协调性， 并成为细胞与组织正常生理功能的一 部分。
ⅲ、可生物降解性
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A 、纤维类胶原

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纤维类胶原包括Ⅰ型胶原、Ⅱ型胶原、
Ⅲ型胶原、Ⅴ型胶原、Ⅺ型胶原。这类胶
原以4D交错排列的规则形成纤维，它们的 空间排列方式是首先形成呈正五角形的微纤 维，


在纤维胶原中，约有近50%的脯氨 酸被酶作用转变成羟脯氨酸。有代表 性的酶是脯氨酰羟化酶。而赖氨酸受 赖氨酰氧化酶的作用转变成羟赖氨酸。 不同纤维胶原的共同组合能决定组 织的特定性能，如皮肤和肌腱中Ⅲ型 胶原和I型胶原相互缠绕，在软骨组织 中Ⅺ型胶原和Ⅱ型胶原相互结合，而 在鸟类的角膜中存在I型胶原和Ⅱ型胶 原的相互聚集，它们的共同组合赋予 了这些组织一些特殊的生理机能。