生物化学 酶学
生物化学技术
生物化学技术生物化学技术是一种利用生物体的生化反应制备物质的技术。
生物化学技术涉及到许多方面，包括分子生物学、酶学、基因工程、蛋白质工程等。
本文将从生物化学技术的原理、应用以及未来发展等方面进行探讨。
一、生物化学技术的原理1.1分子生物学的基础分子生物学是生物化学技术的基础之一。
它研究生物体内分子的结构、功能和相互作用等方面。
在生物化学技术中，分子生物学的应用主要包括基因克隆、DNA测序、PCR等技术。
1.2酶学的原理酶是生物体内的一种特殊的蛋白质，具有催化反应的作用。
在生物化学技术中，酶学的原理主要包括酶的选择、酶的活性调控、酶促反应等方面。
1.3基因工程的原理基因工程是指将外源基因引入到宿主细胞中，使宿主细胞产生所需的蛋白质或其他产物的一种技术。
在生物化学技术中，基因工程的原理涉及到外源基因的选择、载体的构建、转染技术等方面。
1.4蛋白质工程的原理蛋白质工程是指通过改变蛋白质的氨基酸序列，从而改变蛋白质的结构和功能的一种技术。
在生物化学技术中，蛋白质工程的原理主要包括选择蛋白质的基因、构建蛋白质的三维结构、鉴定蛋白质的功能等方面。
二、生物化学技术的应用2.1生物医药领域生物化学技术在生物医药领域有着广泛的应用。
例如，基因工程药物、抗体药物、干细胞疗法等都是生物化学技术的应用。
在这些应用中，生物化学技术可以用来生产生物药物、筛选药物靶点、设计新型药物等。
2.2农业领域生物化学技术也在农业领域有着重要的应用。
例如，转基因作物、抗病虫害作物、抗逆作物等都是生物化学技术的应用。
在这些应用中，生物化学技术可以用来改良作物的性状、提高作物的产量、减少农药的使用等。
2.3环境保护领域生物化学技术也在环境保护领域有着重要的应用。
例如，生物降解技术、生物修复技术、生物检测技术等都是生物化学技术的应用。
在这些应用中，生物化学技术可以用来降解污染物、修复受污染土壤、检测环境中的污染物等。
2.4工业生产领域生物化学技术也在工业生产领域有着广泛的应用。
生物化学中的酶学和代谢调节
生物化学中的酶学和代谢调节在生物化学中，酶是生物体内分子转化的催化剂。
酶的活性和稳定性对于维持生命活动至关重要。
生物体内的代谢作用也受到多种因素的调节，包括酶的磷酸化、酶的合成和降解等。
本文将对酶学和代谢调节进行探究。
1. 酶学基础酶是一种大分子催化剂，它能够加速化学反应的发生，但本身在反应过程中不被消耗。
酶结构多样，根据其化学性质和催化机理可分为如下几类：（1）氧化还原酶，如乳酸脱氢酶，它能够催化乳酸向丙酮酸的反应；（2）水解酶，如淀粉酶，它能够催化淀粉向糖的反应；（3）加合酶，如胰岛素，它能够催化葡萄糖向糖原的反应；（4）转移酶，如转移酶，它能够催化酰基向另一个化合物转移的反应。
酶的活性受到多种因素影响，包括温度、pH值、底物浓度等。
温度过高或过低均会影响酶的活性，常温下酶的活性最佳。
pH值也会对酶的活性产生影响，不同酶的最佳pH值也各不相同。
底物浓度的增加能够促进酶的活性，但过高的底物浓度反而会抑制酶的活性。
2. 酶的代谢调节酶的活性和稳定性受到多种因素的调节，包括酶的磷酸化、酶的合成和降解等。
（1）磷酸化磷酸化是常见的酶的调节方式之一。
磷酸化后的酶结构发生变化，从而影响其活性。
举例来说，当肝细胞内糖原的水解后，储存在细胞内的糖原酶会被磷酸化，从而失去活性。
当血糖水平降低时，胰岛素分泌减少，体内糖原水解停止，其储存的糖原酶脱磷酸还原至活性状态，这样可以保证糖原的储存。
（2）酶的合成和降解新的酶可以通过蛋白质合成过程进行合成。
当细胞内需要某种酶时，核酸可以被转录成相应的RNA，RNA再通过转译合成相应的蛋白质酶。
同时，当体内不需要某种酶时，可通过降解分解酶来维持体内代谢平衡。
例如，当饥饿状态下蛋白分解较大时，酪氨酸酶可以被分解，从而起到降解蛋白质的作用。
3. 酶缺失症酶缺失症是一种常见的代谢性疾病，其特点是体内缺乏某种酶，从而导致代谢异常。
常见的酶缺失症包括苯丙酮尿症和半乳糖血症等。
苯丙酮尿症是体内苯丙氨酸代谢缺陷造成的，如果不及时治疗，可能会导致智力低下和神经系统损伤，严重的甚至可能危及生命。
生物化学中的酶学研究
生物化学中的酶学研究生物化学是研究生物大分子结构、功能及其代谢过程等方面的学科。
其中，酶学研究是一项重要的内容。
酶是生物体内能够催化化学反应的蛋白质分子，它们在生物体内起着至关重要的作用。
本文将从酶的定义、分类、催化机理及应用等角度对酶学研究进行探讨。
一、酶的定义和分类酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，使反应速率加快。
酶的反应催化具有高效性、特异性和调控性等特征。
酶分为简单酶和复合酶两大类。
简单酶是由单一蛋白质分子构成的酶，能够催化一个特定的反应。
复合酶由多个亚单位组成，不同亚单位分别承担不同的作用，可以协同作用完成一个复杂的催化过程。
此外，酶还可以按照催化类型进行分类，主要分为氧化还原酶、转移酶、加水酶和异构酶等类别。
二、酶的催化机理酶的催化机理可分为两类：酶促反应和酶辅助反应。
酶促反应是指酶催化反应时，酶能够与受体分子结合，使其转换为高能状态，然后促使产生产物。
在这个过程中，酶与受体分子之间形成的反应中间体是整个反应机理的关键。
酶辅助反应是指酶通过调节反应中的非酶催化步骤，促进反应产生。
这种机制是通过酶能够改变反应催化过程中的化学平衡和速率来实现的。
三、酶在生物体内的应用酶在生物体内的作用非常广泛。
其中，消化系统中的酶主要用于分解食物中的大分子物质，使其变成小分子物质，方便吸收和利用。
此外，酶在生物体内还承担着代谢调节、信号转导、免疫防御等多种生理活动。
因此，酶的研究对于生命科学领域的进展具有重要意义。
除了在生物体内的应用外，酶在其他领域中也有广泛的应用。
例如，酶在制药、食品工业、生物能源等方面均有广泛的应用。
在制药领域中，酶被用来合成新型化合物、制备药物、研制新型药物等等；在食品工业中，酶可以用来改善食品的味道、色泽、质地和保质期；在生物能源领域中，酶可以被用来提高生物燃料产量和效率等。
四、酶学研究的发展前景随着生物学、生物技术、化学和信息学等学科的发展，酶学研究领域正在经历着一次变革。
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
生物化学：第三章 酶学
为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差 示标记
差 示 标 记 法 图 解
B. 差示 标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而 指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶 的活性中心 结构与底物 的结构互相 吻合，紧密 结合成中间 络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）： 酶活性中心的结构有 一定的柔性，当底物 （激活剂或抑制剂） 与酶分子结合时，酶 蛋白的构象发生了有 利于与底物结合的变 化，使反应所需的催 化基团和结合基团正 确地排列和定向，转 入有效的作用位置， 这样才能使酶与底物 完全吻合，结合成中 间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。 是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化 状态所需的自由能。
化学反应要能够 发生，关键的是反应 体系中的分子必须分 子处于活化状态，活 化分子比一般分子多 含的能量就称为活化 能。反应体系中活化 分子越多，反应就越 快。增加反应体系的 活化分子数有两条途 径:一是向反应体系 中加入能量 ，另一 途径是降低反应活化 能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究 酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法
生物化学酶类名词解释
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
生物化学第6章 酶
三、酶高效作用的机制
E+S ES 诱导契合 E + P
趋近效应 定向效应 张力作用 酸碱催化 共价催化 ①各酶经历途径不同。 ②一种酶不止一种途径。
1、趋近和定向效应
当 A、B 两底物分子结合于酶分子表面的某 一区域，其反应基团互相靠近，降低了活化能， 称为趋近效应。
酶可以使反应物在其表面对着特定的基团 几何地定向，即具有定向效应。
CH2 COOH CH(OH)COOH
L（+）苹果酸
2、非立体化学专一性
（1）键专一性：作用于一类化学键
各种水解酶类：磷酸酶 酯酶 蛋白酶 R—O—P R1—CO—OR2 肽键
（2）基团专一性：作用于一种基团
如胰蛋白酶作用于赖或精氨酸的羧基形成的肽键
（3）绝对专一性：作用一种底物
3、酶作用专一性的机理
• 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复 合物。 • 多功能酶或串联酶：一些多酶体系在进化过程中由于基 因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中。
二、酶蛋白的结构
必需基团(essential group)
酶分子中氨基酸残 基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关 的化学基团。
酶的活性中心(active center)
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的
方法除去。（反应中辅基不能离开酶蛋白）
酶活性中心的催化基团
（二）小分子有机化合物
水溶性维生素:
在反应中起运载体的作用， 传递电子、质子或其它基团。
（三）蛋白质类辅酶
分子较小，有更高的热稳定性。
金属离子、铁硫复合体和血红素是 存在于蛋白质类辅酶中的反应中心。
四、酶的结构与功能
趋近和定向效应
酶学考研题库及答案解析
酶学考研题库及答案解析酶学考研题库及答案解析酶学是生物化学中的一个重要分支，研究酶的结构、功能和调控机制。
对于考研生物学专业的学生来说，酶学是一个重要的考点，掌握酶学的知识对于提高考试成绩至关重要。
下面，我们将介绍一些常见的酶学考研题目，并给出答案解析。
一、选择题1. 下列哪个不是酶的特点？A. 酶是生物催化剂B. 酶能够降低反应的活化能C. 酶在反应中被消耗D. 酶对反应的速率具有高度专一性答案：C解析：酶是生物催化剂，能够降低反应的活化能，但在反应中并不被消耗，因此C选项不是酶的特点。
2. 酶的活性受到哪些因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D解析：酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响，因此D选项是正确的。
3. 下列哪个不属于酶的命名规则？A. 以底物命名B. 以反应类型命名C. 以酶的来源命名D. 以酶的结构命名答案：D解析：酶的命名通常以底物命名、反应类型命名和酶的来源命名，但不是以酶的结构命名。
二、填空题1. 酶的活性通常在pH值为（）和温度为（）时最高。
答案：7，37℃解析：酶的活性通常在中性pH值（约为7）和适宜的温度（37℃为人体温度）时最高。
2. 酶的底物结合位点称为（），而催化位点称为（）。
答案：亲和位点，催化位点解析：酶的底物结合位点称为亲和位点，而催化位点则是酶催化反应的关键位点。
三、解答题1. 请简要描述酶的催化机制。
答案：酶的催化机制涉及底物与酶的结合、底物转化为产物以及产物与酶的解离三个步骤。
首先，底物与酶的亲和位点结合形成酶底物复合物。
然后，在酶的催化作用下，底物发生化学反应，转化为产物。
最后，产物与酶的催化位点解离，形成酶产物复合物。
整个过程中，酶通过降低反应的活化能来加速反应速率。
2. 请简要介绍酶的抑制机制。
答案：酶的抑制机制包括竞争性抑制、非竞争性抑制和混合性抑制。
竞争性抑制是指抑制剂与底物竞争结合在酶的亲和位点上，从而阻止底物结合。
生物化学中的酶反应动力学
生物化学中的酶反应动力学酶是生物体内重要的催化剂，它的反应速率决定了众多生物代谢过程的速度和效率。
而酶反应速率的研究则是酶学中的一个重要分支——酶动力学。
在酶动力学中，研究的重点就是酶反应速率的测定和酶反应的调控机制。
一、酶反应速率的测定1.1 反应速率和酶浓度酶反应速率随着酶浓度的增加而增加，但是当酶浓度达到一定程度时，酶反应速率不再受到酶浓度的限制。
这是因为反应速率受到底物浓度和酶催化活性的限制。
1.2 最大反应速率和酶活性最大反应速率是当底物浓度足够高时，反应速率达到最大值的状态。
而酶活性则是指在最大反应速率时的酶浓度。
酶活性的大小和酶催化效率有关，也与底物的亲和力和反应过程的阻力有关。
1.3 底物浓度和酶反应速率底物浓度对酶反应速率具有重要的影响。
当底物浓度越高时，酶能够催化的反应速率也就越快。
但当底物浓度达到一定程度时，酶反应速率就不再随着底物浓度的增加而增加，因为酶已经饱和了。
二、酶反应的调控机制2.1 温度和酶反应速率温度对酶反应速率有重要的影响。
一般而言，温度越高，分子的动能越大，分子运动越快，酶反应速率就越快。
但是当温度过高时，酶的构象会发生变化，导致酶失去催化活性。
因此，要在合适的温度范围内进行酶反应研究。
2.2 pH值和酶反应速率pH值对酶反应速率也有重要的影响，因为酶在不同的pH值下具有不同的催化活性。
这是因为不同的pH值会影响酶的离子化和氢键等性质，进而影响酶的活性。
不同类型的酶也具有不同的最适pH值，因此在研究酶反应时需要注意pH值的调节。
2.3 抑制剂和酶反应速率抑制剂是能够抑制酶活性的物质，能够降低酶反应速率。
抑制剂可分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
可逆抑制剂按照受抑制的部位可以分为竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂，其中竞争性抑制剂是和底物竞争同一反应位点上的底物结合，而非竞争性抑制剂则是与酶不同的位点结合。
不可逆抑制剂则是能够永久地结合在酶的活性中心上，使酶永久地失去活性。
酶学考研题库
酶学考研题库
酶学是生物化学中的一个重要分支，它研究酶的结构、功能、作用机制以及调控机制。
以下是一些可能在考研中出现的酶学题目，供复习参考：
一、选择题
1. 酶的催化作用机制通常涉及：
A. 酶与底物的非共价结合
B. 酶与底物的共价结合
C. 酶的自我催化
D. 酶的自我分解
2. 下列哪项不是酶的一般特性？
A. 高度的专一性
B. 可被重金属离子抑制
C. 催化反应的高效性
D. 反应条件的温和性
3. 酶的活性中心通常包含：
A. 氨基酸残基
B. 核酸分子
C. 脂质分子
D. 糖蛋白
二、填空题
1. 酶的催化效率通常比非催化反应高_______倍。
2. 酶的催化作用可以通过改变_______来调节。
3. 酶的Km值是指_______。
三、简答题
1. 简述酶的专一性原理。
2. 解释酶的米氏方程及其生物学意义。
3. 描述酶的抑制作用类型及其特点。
四、论述题
1. 论述酶的活性调节机制，并举例说明。
2. 讨论酶在生物体内代谢途径中的作用及其重要性。
五、案例分析题
某研究团队在研究一种新型酶的过程中，发现该酶在不同pH值下活性有显著差异。
请分析可能的原因，并讨论如何优化该酶的催化条件。
结尾
酶学是连接生物化学与分子生物学的桥梁，对于理解生物体内的代谢过程具有重要意义。
掌握酶学的基本理论和知识，有助于深入理解生物体的生理功能以及疾病发生的分子机制。
希望以上的题目能够对考研复习有所帮助。
(完整版)生物化学酶
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
反应状态
酶和一般催化剂的比较
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶和一般催化剂的比较
酶能显著地降低化学反应的活化能
H2O2 → H2O + O2 过氧化氢的分解反应 无催化剂时活化能为75.5kJ/mol 液态钯催化时活化能为48.9kJ/mol 过氧化氢酶催化时为8.4kJ/mol
HOOCCH2CHCOOH OH
酶的分类
5 异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
酶的分类
6 连接酶(合成酶) Ligase(Synthetase)
蔗糖 → 果糖 + 葡萄糖 无催化剂时活化能为1339.8kJ/mol H+（酸）催化时活化能为104.7kJ/mol 蔗糖酶催化时为39.4kJ/mol
酶促反应特点
1.酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学 反应的活化能 ① 碳酸酐酶（红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞） CO2+H2O←→H2CO3 每个酶分子1s内可以催化6×105个CO2水合 比非催化反应高107倍 ② 脲酶（尿素酶） CO(NH2)2 → CO2 + NH3 20℃的催化常数为3×104s-1 比非催化反应大1014倍 ③ 一餐饭在37℃下的消化 无催化剂时需要50年 消化酶消化3~4小时 酶促反应速率是非催化反应的108~1020倍 是非酶催化剂的107~1013倍
➢分子间催化核酶 核酶发现的意义：生命起源研究
抗体酶
抗体酶：具有酶活性的抗体 意义
• 设计水解特定肽键的抗体酶， 以对氨基酸序列进行研究
• 利用抗体酶专一破坏病原体或 血凝块
• 立体专一性抗体酶，在制药中 消除对映体
• ……
酶工程简介
化学酶工程 •天然酶 •化学修饰酶 •固定化酶 •人工模拟酶
等。
• 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反
应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
酶的分类
4 裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
• 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
• 催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这
类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
• A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
核酶
核酶：具有催化功能的RNA分子 核酶种类
➢自催化核酶：催化分子内反应 •自我剪切核酶 •自我剪接核酶
酶的化学组成
一些金属离子做为酶的辅助因子
金属离子
酶
金属离子
酶
乙醇脱氢酶、碳酸酐酶、
Zn2+
Cu2+
羧肽酶
酪氨酸酶
Mg2+
磷酸水解酶
Cu2+或Zn2+
超氧化物歧化酶
Mg2+、Mn2+
磷酸转移酶
Cu+或2+
抗坏血酸氧化酶
Mn2+
精氨酸酶
K+、Mg2+
丙酮酸磷酸激酶
Mn2+、Zn2+、 生物素
丙酮酸羧化酶
3. 多酶复合体，由多种功能相关但不同种类的 酶（不是亚基）聚合而成
酶的结构组成
由相同亚基聚合而成的寡聚酶
寡聚酶 苹果酸脱氢酶 碱性磷酸酶
肌酸激酶 醛缩酶
己糖激酶 醇脱氢酶 丙酮酸激酶 过氧化氢酶
来源 鼠肝 E.Coli 鸡或兔肌 酵母 酵母 酵母 兔肝 牛肝
亚基数 2 2 2 2 4 4 4 4
酶的结构组成
多酶复合体及其进化
代谢反应（链式反应）与多酶复合体 EAB EBC ECD EDE EEF EFG EGH EHP
A----B----C---D---E---F---G----H----P 多酶复合体 EAB+EBC+ECD+EDE+EEF+EFG+EGH+EHP 多酶复合体的进化
底物+反应性质+酶 （如果底物不止一个，应全部列出，用冒号分隔） ➢ 举例
① 乙醇脱氢酶（习惯名） 乙醇：NAD+氧化还原酶（系统名） 乙醇+NAD+→乙醛+NADH+H+（反应）
② 谷丙转氨酶（习惯名） 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（系统名）
丙氨酸+ α-酮戊二酸→丙酮酸+谷氨酸（反应）
酶的分类
的选择性：绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
3. 酶具有高度的不稳定性,离开常温、常压、中性pH后很容易失活 4. 酶的活性受到调节和控制,酶浓度调节; 酶活性调节:别构调节、
共价修饰调节; 激素调节
酶促反应具有高效性
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
Na+、K+、 Mg2+
ATP酶
Fe2+或3+（铁卟 啉）
过氧化氢酶、过氧化物 酶
Fe2+、Mo2+
固氮酶
Fe2+或3+、FAD
琥珀酸脱氢酶
Ni2+
脲酶
酶的化学组成
转移电子、原子或化学基团的辅酶或辅基（有机分子）
辅酶
NAD+、NADP+ CoQ TPP+
CoA-SH 硫辛酸 生物素 磷酸吡哆醛
FH4 CoB12
游离可溶型→可溶型多酶复合体→膜结合多酶复合体
膜
酶的命名
习惯命名法
1. 底物+酶：淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶 2. 来源+底物+酶：胃蛋白酶、唾液淀粉酶、胰脂肪酶 3. 反应性质+酶：水解酶、转移酶、氧化酶 4. 底物+反应性质+酶：琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶
缺点：一酶多名，多酶一名，写出反应难等 系统命名法（1961，国际酶学委员会）
为什么要研究酶? - 酶研究是理解缺陷=遗传紊乱的基础(酶活性为什么丧失?) - 酶研究是理解和治疗一些癌症的基础 (为什么生长控制中酶活性 永远处于“开”状态) - 酶研究可以指示药物的作用靶点 (病原体酶进行选择性抑制) - 酶研究应用于生物产业 (复杂的合成与转化)
酶-生物催化剂
大多数是蛋白质 (除小分子的有催化能力的RNA-核酶) 为一个反应提供一个特别的最佳活化环境（活性中心） 催化活性依赖于酶分子完整的天然构象 一些酶的活性除肽链外不需要在酶的活性中心存在其他化学基团(
单纯酶) 而另一些需要附加的非肽链成分的辅助因子(结合酶):
➢ 无机离子 (如 Fe2+ 或 3+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ➢ 有机小分子 ， 作用是传送电子或特别的功能基团 ➢ 一个酶与辅助因子疏松地结合，这种辅助因子称为辅酶 ➢ 一个酶与辅助因子紧密地结合，这种辅助因子称为辅基
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶的化学组成
1. 有催化能力的蛋白质（核酶除外） 2. 单纯酶：完全由蛋白质组成的酶，没有辅助因子
各种水解酶：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等 3. 结合酶=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子（辅因子）
=全酶 4. 辅助因子：金属离子或有机小分子
①辅酶：和酶蛋白结合疏松，能用透析或超滤法除去 ②辅基：和酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去
相对分子量/103 2×37.5 2×40.0 2×40.0 2×40.0 4×27.5 4×37.0 4×57.2 4×57.5
酶的结构组成
由不同亚基聚合而成的寡聚酶
寡聚酶 1,6-二磷酸果糖
酶 琥珀酸脱氢酶
来源 鼠肝 牛心
Na+,K+-ATP酶
兔肾
乳酸脱氢酶 牛心、肝
RNA聚合酶
E.Coli
组氨酸脱羧酶 乳酸杆菌
转移功能
H+、电子 H+、电子 羧基（CO2）
酰基 酰基 羧基（CO2） 氨基 一碳单位 甲基
辅基
FMN、FAD 铁卟啉
转移部分
H+、电子 电子
酶的结构组成
1. 单体酶，只有一条肽链（亚基），最高结构为 三级，多为水解酶
2. 寡聚酶，由2个或2个以上亚基构成
① 同种亚基寡聚酶：由一种亚基聚合而成 ② 异种亚基寡聚酶：由不同种类的亚基聚合而成
酶的结构组成
1. 单体酶，只有一条肽链（亚基），最高结构为 三级，多为水解酶
2. 寡聚酶，由2个或2个以上亚基构成
① 同种亚基寡聚酶：由一种亚基聚合而成 ② 异种亚基寡聚酶：由不同种类的亚基聚合而成
酶的分类
1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂合酶类 5. 异构酶类 6. 连接酶类(合成酶)
酶的编号 EC+酶大类号·亚类号底物·亚亚类号·序号 D-葡萄糖-6-磷酸磷酸水解酶 EC 3·1·3·9