生物化学 酶学
合集下载
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
3. 多酶复合体，由多种功能相关但不同种类的 酶（不是亚基）聚合而成
酶的结构组成
由相同亚基聚合而成的寡聚酶
寡聚酶 苹果酸脱氢酶 碱性磷酸酶
肌酸激酶 醛缩酶
己糖激酶 醇脱氢酶 丙酮酸激酶 过氧化氢酶
来源 鼠肝 E.Coli 鸡或兔肌 酵母 酵母 酵母 兔肝 牛肝
亚基数 2 2 2 2 4 4 4 4
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 • 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢
反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
酶的分类
2 转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
HOOCCH2CHCOOH OH
酶的分类
5 异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
Biblioteka Baidu
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
酶的分类
6 连接酶(合成酶) Ligase(Synthetase)
单纯酶) 而另一些需要附加的非肽链成分的辅助因子(结合酶):
➢ 无机离子 (如 Fe2+ 或 3+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ➢ 有机小分子 ， 作用是传送电子或特别的功能基团 ➢ 一个酶与辅助因子疏松地结合，这种辅助因子称为辅酶 ➢ 一个酶与辅助因子紧密地结合，这种辅助因子称为辅基
酶-生物催化剂
每一种生物过程所必须
生命现象是催化剂催化的多步反应 - 营养素分子的分解 - 化学能的贮存和转换 - 从小分子前体合成生物大分子
细胞为什么需要酶? - 在生理条件下无催化剂许多反应进行的太慢 - 在细胞环境中没有催化剂时许多生化反应不能进行(反应所需要 的不稳定的中间过渡态或2个以上分子碰撞的精确定向难以形成)
底物+反应性质+酶 （如果底物不止一个，应全部列出，用冒号分隔） ➢ 举例
① 乙醇脱氢酶（习惯名） 乙醇：NAD+氧化还原酶（系统名） 乙醇+NAD+→乙醛+NADH+H+（反应）
② 谷丙转氨酶（习惯名） 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（系统名）
丙氨酸+ α-酮戊二酸→丙酮酸+谷氨酸（反应）
酶的分类
等。
• 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反
应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
酶的分类
4 裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
• 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
蔗糖 → 果糖 + 葡萄糖 无催化剂时活化能为1339.8kJ/mol H+（酸）催化时活化能为104.7kJ/mol 蔗糖酶催化时为39.4kJ/mol
酶促反应特点
1.酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学 反应的活化能 ① 碳酸酐酶（红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞） CO2+H2O←→H2CO3 每个酶分子1s内可以催化6×105个CO2水合 比非催化反应高107倍 ② 脲酶（尿素酶） CO(NH2)2 → CO2 + NH3 20℃的催化常数为3×104s-1 比非催化反应大1014倍 ③ 一餐饭在37℃下的消化 无催化剂时需要50年 消化酶消化3~4小时 酶促反应速率是非催化反应的108~1020倍 是非酶催化剂的107~1013倍
许多酶的活性是可以调节的 许多酶的名字是在它的底物或一个描述活性的词后加一个酶字(如
淀粉酶、水解酶、氧化还原酶)
酶和一般催化剂的比较
过渡态（活化能）
自 由 能
底物，基态
活化能
活化能
产物，基态
反应状态
能量释放
酶和一般催化剂的比较
过渡态（活化态）
自
无催化剂所需
由
的活化能
能
酶促反应所需 的活化能
为什么要研究酶? - 酶研究是理解缺陷=遗传紊乱的基础(酶活性为什么丧失?) - 酶研究是理解和治疗一些癌症的基础 (为什么生长控制中酶活性 永远处于“开”状态) - 酶研究可以指示药物的作用靶点 (病原体酶进行选择性抑制) - 酶研究应用于生物产业 (复杂的合成与转化)
酶-生物催化剂
大多数是蛋白质 (除小分子的有催化能力的RNA-核酶) 为一个反应提供一个特别的最佳活化环境（活性中心） 催化活性依赖于酶分子完整的天然构象 一些酶的活性除肽链外不需要在酶的活性中心存在其他化学基团(
相对分子量/103 2×37.5 2×40.0 2×40.0 2×40.0 4×27.5 4×37.0 4×57.2 4×57.5
酶的结构组成
由不同亚基聚合而成的寡聚酶
寡聚酶 1,6-二磷酸果糖
酶 琥珀酸脱氢酶
来源 鼠肝 牛心
Na+,K+-ATP酶
兔肾
乳酸脱氢酶 牛心、肝
RNA聚合酶
E.Coli
组氨酸脱羧酶 乳酸杆菌
酶的化学组成
一些金属离子做为酶的辅助因子
金属离子
酶
金属离子
酶
乙醇脱氢酶、碳酸酐酶、
Zn2+
Cu2+
羧肽酶
酪氨酸酶
Mg2+
磷酸水解酶
Cu2+或Zn2+
超氧化物歧化酶
Mg2+、Mn2+
磷酸转移酶
Cu+或2+
抗坏血酸氧化酶
Mn2+
精氨酸酶
K+、Mg2+
丙酮酸磷酸激酶
Mn2+、Zn2+、 生物素
丙酮酸羧化酶
酶的分类
1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂合酶类 5. 异构酶类 6. 连接酶类(合成酶)
酶的编号 EC+酶大类号·亚类号底物·亚亚类号·序号 D-葡萄糖-6-磷酸磷酸水解酶 EC 3·1·3·9
酶学委员会缩写 水解酶类 水解酯键 磷酸单酯水解 排号第九
酶的分类
1 氧化-还原酶 Oxidoreductase
的选择性：绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
3. 酶具有高度的不稳定性,离开常温、常压、中性pH后很容易失活 4. 酶的活性受到调节和控制,酶浓度调节; 酶活性调节:别构调节、
共价修饰调节; 激素调节
酶促反应具有高效性
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
生物酶工程 •克隆酶（基因工程） •突变酶（人工基因修饰） •新酶的人工设计
酶与酶促反应特点
酶是具有有催化能力的蛋白质 核酶是具有催化能力的RNA分子
酶的空间结构对酶的催化活性是必须的
1. 酶促反应的高效性,因为酶能大幅度地降低化学反应的活化能 2. 酶具有高度的专一性(特异性)，是指酶在催化生化反应时对底物
酶促反应特点
1.酶促反应的高效性 2. 酶具有高度的专一性(特异性)，是指酶在催化生化反应时对底物
的选择性：绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
①蛋白酶,水解蛋白质 ②脂肪酶,水解脂肪 ③磷酸化酶, 磷酸解糖原(糖原分解不是水解!!!) 3. 酶具有高度的不稳定性,离开常温、常压、中性pH后很容易失活 4.酶的活性受到调节和控制 ①酶浓度调节：合成与降解速率调节 ②酶活性调节：别构调节、共价修饰调节 ③激素调节
➢分子间催化核酶 核酶发现的意义：生命起源研究
抗体酶
抗体酶：具有酶活性的抗体 意义
• 设计水解特定肽键的抗体酶， 以对氨基酸序列进行研究
• 利用抗体酶专一破坏病原体或 血凝块
• 立体专一性抗体酶，在制药中 消除对映体
• ……
酶工程简介
化学酶工程 •天然酶 •化学修饰酶 •固定化酶 •人工模拟酶
酶的结构组成
多酶复合体及其进化
代谢反应（链式反应）与多酶复合体 EAB EBC ECD EDE EEF EFG EGH EHP
A----B----C---D---E---F---G----H----P 多酶复合体 EAB+EBC+ECD+EDE+EEF+EFG+EGH+EHP 多酶复合体的进化
酶的结构组成
1. 单体酶，只有一条肽链（亚基），最高结构为 三级，多为水解酶
2. 寡聚酶，由2个或2个以上亚基构成
① 同种亚基寡聚酶：由一种亚基聚合而成 ② 异种亚基寡聚酶：由不同种类的亚基聚合而成
转移功能
H+、电子 H+、电子 羧基（CO2）
酰基 酰基 羧基（CO2） 氨基 一碳单位 甲基
辅基
FMN、FAD 铁卟啉
转移部分
H+、电子 电子
酶的结构组成
1. 单体酶，只有一条肽链（亚基），最高结构为 三级，多为水解酶
2. 寡聚酶，由2个或2个以上亚基构成
① 同种亚基寡聚酶：由一种亚基聚合而成 ② 异种亚基寡聚酶：由不同种类的亚基聚合而成
反应状态
酶和一般催化剂的比较
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶和一般催化剂的比较
酶能显著地降低化学反应的活化能
H2O2 → H2O + O2 过氧化氢的分解反应 无催化剂时活化能为75.5kJ/mol 液态钯催化时活化能为48.9kJ/mol 过氧化氢酶催化时为8.4kJ/mol
• 催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这
类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
• A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
核酶
核酶：具有催化功能的RNA分子 核酶种类
➢自催化核酶：催化分子内反应 •自我剪切核酶 •自我剪接核酶
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶的化学组成
1. 有催化能力的蛋白质（核酶除外） 2. 单纯酶：完全由蛋白质组成的酶，没有辅助因子
各种水解酶：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等 3. 结合酶=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子（辅因子）
=全酶 4. 辅助因子：金属离子或有机小分子
①辅酶：和酶蛋白结合疏松，能用透析或超滤法除去 ②辅基：和酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去
的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
酶的分类
3 水解酶 hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶
天冬氨酸转氨甲 酰酶
E.Coli
岩藻糖苷酶 大鼠附睾
亚基
2A 2B
Α β
2α 2β
4H 4M
2α ββ` σ
A5 B5
(C3)2 (R2)3
2α 2β
相对分子量/103
2×29.0 2×37.0
70.0 27.0 2×95.0 2×45.0
4×35.0
2×39.0 155.0, 165.0
95.0 5×29.0 5×9.0 6×34.0 6×17.0 2×60.0 2×47.0
酶的空间结构对酶的催化活性是必须的
酶的化学组成
1. 有催化能力的蛋白质（核酶除外） 2. 单纯酶：完全由蛋白质组成的酶，没有辅助因子
各种水解酶：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等 3. 结合酶=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子（辅因子）
=全酶 4. 辅助因子：金属离子或有机小分子
①辅酶：和酶蛋白结合疏松，能用透析或超滤法除去 ②辅基：和酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去
游离可溶型→可溶型多酶复合体→膜结合多酶复合体
膜
酶的命名
习惯命名法
1. 底物+酶：淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶 2. 来源+底物+酶：胃蛋白酶、唾液淀粉酶、胰脂肪酶 3. 反应性质+酶：水解酶、转移酶、氧化酶 4. 底物+反应性质+酶：琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶
缺点：一酶多名，多酶一名，写出反应难等 系统命名法（1961，国际酶学委员会）
Na+、K+、 Mg2+
ATP酶
Fe2+或3+（铁卟 啉）
过氧化氢酶、过氧化物 酶
Fe2+、Mo2+
固氮酶
Fe2+或3+、FAD
琥珀酸脱氢酶
Ni2+
脲酶
酶的化学组成
转移电子、原子或化学基团的辅酶或辅基（有机分子）
辅酶
NAD+、NADP+ CoQ TPP+
CoA-SH 硫辛酸 生物素 磷酸吡哆醛
FH4 CoB12
酶的化学本质
有催化能力的蛋白质，不包括核酶（有催化能力的RNA分子） ① 酶经酸水解的产物是氨基酸 ② 凡是能使蛋白质变性的因素也能使酶变性 ③ 酶存在两性解离和等电点性质 ④ 和蛋白质一样不能透过半透膜 ⑤ 和蛋白质具有相同的颜色反应
结论：酶的化学本质是蛋白质 酶：有催化能力的蛋白质（核酶除外）
酶的结构组成
由相同亚基聚合而成的寡聚酶
寡聚酶 苹果酸脱氢酶 碱性磷酸酶
肌酸激酶 醛缩酶
己糖激酶 醇脱氢酶 丙酮酸激酶 过氧化氢酶
来源 鼠肝 E.Coli 鸡或兔肌 酵母 酵母 酵母 兔肝 牛肝
亚基数 2 2 2 2 4 4 4 4
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 • 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢
反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
酶的分类
2 转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
HOOCCH2CHCOOH OH
酶的分类
5 异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
Biblioteka Baidu
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
酶的分类
6 连接酶(合成酶) Ligase(Synthetase)
单纯酶) 而另一些需要附加的非肽链成分的辅助因子(结合酶):
➢ 无机离子 (如 Fe2+ 或 3+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ➢ 有机小分子 ， 作用是传送电子或特别的功能基团 ➢ 一个酶与辅助因子疏松地结合，这种辅助因子称为辅酶 ➢ 一个酶与辅助因子紧密地结合，这种辅助因子称为辅基
酶-生物催化剂
每一种生物过程所必须
生命现象是催化剂催化的多步反应 - 营养素分子的分解 - 化学能的贮存和转换 - 从小分子前体合成生物大分子
细胞为什么需要酶? - 在生理条件下无催化剂许多反应进行的太慢 - 在细胞环境中没有催化剂时许多生化反应不能进行(反应所需要 的不稳定的中间过渡态或2个以上分子碰撞的精确定向难以形成)
底物+反应性质+酶 （如果底物不止一个，应全部列出，用冒号分隔） ➢ 举例
① 乙醇脱氢酶（习惯名） 乙醇：NAD+氧化还原酶（系统名） 乙醇+NAD+→乙醛+NADH+H+（反应）
② 谷丙转氨酶（习惯名） 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（系统名）
丙氨酸+ α-酮戊二酸→丙酮酸+谷氨酸（反应）
酶的分类
等。
• 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反
应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
酶的分类
4 裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或
原子形成双键的反应及其逆反应。
• 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
蔗糖 → 果糖 + 葡萄糖 无催化剂时活化能为1339.8kJ/mol H+（酸）催化时活化能为104.7kJ/mol 蔗糖酶催化时为39.4kJ/mol
酶促反应特点
1.酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学 反应的活化能 ① 碳酸酐酶（红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞） CO2+H2O←→H2CO3 每个酶分子1s内可以催化6×105个CO2水合 比非催化反应高107倍 ② 脲酶（尿素酶） CO(NH2)2 → CO2 + NH3 20℃的催化常数为3×104s-1 比非催化反应大1014倍 ③ 一餐饭在37℃下的消化 无催化剂时需要50年 消化酶消化3~4小时 酶促反应速率是非催化反应的108~1020倍 是非酶催化剂的107~1013倍
许多酶的活性是可以调节的 许多酶的名字是在它的底物或一个描述活性的词后加一个酶字(如
淀粉酶、水解酶、氧化还原酶)
酶和一般催化剂的比较
过渡态（活化能）
自 由 能
底物，基态
活化能
活化能
产物，基态
反应状态
能量释放
酶和一般催化剂的比较
过渡态（活化态）
自
无催化剂所需
由
的活化能
能
酶促反应所需 的活化能
为什么要研究酶? - 酶研究是理解缺陷=遗传紊乱的基础(酶活性为什么丧失?) - 酶研究是理解和治疗一些癌症的基础 (为什么生长控制中酶活性 永远处于“开”状态) - 酶研究可以指示药物的作用靶点 (病原体酶进行选择性抑制) - 酶研究应用于生物产业 (复杂的合成与转化)
酶-生物催化剂
大多数是蛋白质 (除小分子的有催化能力的RNA-核酶) 为一个反应提供一个特别的最佳活化环境（活性中心） 催化活性依赖于酶分子完整的天然构象 一些酶的活性除肽链外不需要在酶的活性中心存在其他化学基团(
相对分子量/103 2×37.5 2×40.0 2×40.0 2×40.0 4×27.5 4×37.0 4×57.2 4×57.5
酶的结构组成
由不同亚基聚合而成的寡聚酶
寡聚酶 1,6-二磷酸果糖
酶 琥珀酸脱氢酶
来源 鼠肝 牛心
Na+,K+-ATP酶
兔肾
乳酸脱氢酶 牛心、肝
RNA聚合酶
E.Coli
组氨酸脱羧酶 乳酸杆菌
酶的化学组成
一些金属离子做为酶的辅助因子
金属离子
酶
金属离子
酶
乙醇脱氢酶、碳酸酐酶、
Zn2+
Cu2+
羧肽酶
酪氨酸酶
Mg2+
磷酸水解酶
Cu2+或Zn2+
超氧化物歧化酶
Mg2+、Mn2+
磷酸转移酶
Cu+或2+
抗坏血酸氧化酶
Mn2+
精氨酸酶
K+、Mg2+
丙酮酸磷酸激酶
Mn2+、Zn2+、 生物素
丙酮酸羧化酶
酶的分类
1. 氧化还原酶类 2. 转移酶类 3. 水解酶类 4. 裂合酶类 5. 异构酶类 6. 连接酶类(合成酶)
酶的编号 EC+酶大类号·亚类号底物·亚亚类号·序号 D-葡萄糖-6-磷酸磷酸水解酶 EC 3·1·3·9
酶学委员会缩写 水解酶类 水解酯键 磷酸单酯水解 排号第九
酶的分类
1 氧化-还原酶 Oxidoreductase
的选择性：绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
3. 酶具有高度的不稳定性,离开常温、常压、中性pH后很容易失活 4. 酶的活性受到调节和控制,酶浓度调节; 酶活性调节:别构调节、
共价修饰调节; 激素调节
酶促反应具有高效性
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
生物酶工程 •克隆酶（基因工程） •突变酶（人工基因修饰） •新酶的人工设计
酶与酶促反应特点
酶是具有有催化能力的蛋白质 核酶是具有催化能力的RNA分子
酶的空间结构对酶的催化活性是必须的
1. 酶促反应的高效性,因为酶能大幅度地降低化学反应的活化能 2. 酶具有高度的专一性(特异性)，是指酶在催化生化反应时对底物
酶促反应特点
1.酶促反应的高效性 2. 酶具有高度的专一性(特异性)，是指酶在催化生化反应时对底物
的选择性：绝对专一性，相对专一性，立体异构专一性
①蛋白酶,水解蛋白质 ②脂肪酶,水解脂肪 ③磷酸化酶, 磷酸解糖原(糖原分解不是水解!!!) 3. 酶具有高度的不稳定性,离开常温、常压、中性pH后很容易失活 4.酶的活性受到调节和控制 ①酶浓度调节：合成与降解速率调节 ②酶活性调节：别构调节、共价修饰调节 ③激素调节
➢分子间催化核酶 核酶发现的意义：生命起源研究
抗体酶
抗体酶：具有酶活性的抗体 意义
• 设计水解特定肽键的抗体酶， 以对氨基酸序列进行研究
• 利用抗体酶专一破坏病原体或 血凝块
• 立体专一性抗体酶，在制药中 消除对映体
• ……
酶工程简介
化学酶工程 •天然酶 •化学修饰酶 •固定化酶 •人工模拟酶
酶的结构组成
多酶复合体及其进化
代谢反应（链式反应）与多酶复合体 EAB EBC ECD EDE EEF EFG EGH EHP
A----B----C---D---E---F---G----H----P 多酶复合体 EAB+EBC+ECD+EDE+EEF+EFG+EGH+EHP 多酶复合体的进化
酶的结构组成
1. 单体酶，只有一条肽链（亚基），最高结构为 三级，多为水解酶
2. 寡聚酶，由2个或2个以上亚基构成
① 同种亚基寡聚酶：由一种亚基聚合而成 ② 异种亚基寡聚酶：由不同种类的亚基聚合而成
转移功能
H+、电子 H+、电子 羧基（CO2）
酰基 酰基 羧基（CO2） 氨基 一碳单位 甲基
辅基
FMN、FAD 铁卟啉
转移部分
H+、电子 电子
酶的结构组成
1. 单体酶，只有一条肽链（亚基），最高结构为 三级，多为水解酶
2. 寡聚酶，由2个或2个以上亚基构成
① 同种亚基寡聚酶：由一种亚基聚合而成 ② 异种亚基寡聚酶：由不同种类的亚基聚合而成
反应状态
酶和一般催化剂的比较
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶和一般催化剂的比较
酶能显著地降低化学反应的活化能
H2O2 → H2O + O2 过氧化氢的分解反应 无催化剂时活化能为75.5kJ/mol 液态钯催化时活化能为48.9kJ/mol 过氧化氢酶催化时为8.4kJ/mol
• 催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这
类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
• A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi • 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
核酶
核酶：具有催化功能的RNA分子 核酶种类
➢自催化核酶：催化分子内反应 •自我剪切核酶 •自我剪接核酶
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶的化学组成
1. 有催化能力的蛋白质（核酶除外） 2. 单纯酶：完全由蛋白质组成的酶，没有辅助因子
各种水解酶：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等 3. 结合酶=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子（辅因子）
=全酶 4. 辅助因子：金属离子或有机小分子
①辅酶：和酶蛋白结合疏松，能用透析或超滤法除去 ②辅基：和酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去
的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
酶的分类
3 水解酶 hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。 • 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶
天冬氨酸转氨甲 酰酶
E.Coli
岩藻糖苷酶 大鼠附睾
亚基
2A 2B
Α β
2α 2β
4H 4M
2α ββ` σ
A5 B5
(C3)2 (R2)3
2α 2β
相对分子量/103
2×29.0 2×37.0
70.0 27.0 2×95.0 2×45.0
4×35.0
2×39.0 155.0, 165.0
95.0 5×29.0 5×9.0 6×34.0 6×17.0 2×60.0 2×47.0
酶的空间结构对酶的催化活性是必须的
酶的化学组成
1. 有催化能力的蛋白质（核酶除外） 2. 单纯酶：完全由蛋白质组成的酶，没有辅助因子
各种水解酶：蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等 3. 结合酶=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子（辅因子）
=全酶 4. 辅助因子：金属离子或有机小分子
①辅酶：和酶蛋白结合疏松，能用透析或超滤法除去 ②辅基：和酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去
游离可溶型→可溶型多酶复合体→膜结合多酶复合体
膜
酶的命名
习惯命名法
1. 底物+酶：淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶 2. 来源+底物+酶：胃蛋白酶、唾液淀粉酶、胰脂肪酶 3. 反应性质+酶：水解酶、转移酶、氧化酶 4. 底物+反应性质+酶：琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶
缺点：一酶多名，多酶一名，写出反应难等 系统命名法（1961，国际酶学委员会）
Na+、K+、 Mg2+
ATP酶
Fe2+或3+（铁卟 啉）
过氧化氢酶、过氧化物 酶
Fe2+、Mo2+
固氮酶
Fe2+或3+、FAD
琥珀酸脱氢酶
Ni2+
脲酶
酶的化学组成
转移电子、原子或化学基团的辅酶或辅基（有机分子）
辅酶
NAD+、NADP+ CoQ TPP+
CoA-SH 硫辛酸 生物素 磷酸吡哆醛
FH4 CoB12
酶的化学本质
有催化能力的蛋白质，不包括核酶（有催化能力的RNA分子） ① 酶经酸水解的产物是氨基酸 ② 凡是能使蛋白质变性的因素也能使酶变性 ③ 酶存在两性解离和等电点性质 ④ 和蛋白质一样不能透过半透膜 ⑤ 和蛋白质具有相同的颜色反应
结论：酶的化学本质是蛋白质 酶：有催化能力的蛋白质（核酶除外）