生物化学王镜岩
王镜岩 生物化学 经典课件 糖代谢1(共97张PPT)
果糖-1，6-二磷酸转变为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸的反应机制
(五) 二羟丙酮磷酸转变 为甘油醛-3-磷酸
丙糖磷酸异构酶为四聚体，图中所示为单体 的结构，红色为二羟丙酮磷酸。
反应机制
五、酵解第二阶段放能 阶段的反应机制
(一 ) 甘油醛-3磷酸氧化成1， 3-二磷酸甘油 酸
脱氢酶的 作用
脱氢酶的 活性中心
乙酰-CoA 碳原子在 柠檬酸循 环中的命 运
四、柠檬酸循环的化学总结算
柠檬酸循环有4个脱氢步骤,其中3对电子经NADHATP,一对电子经FADH2ATP,柠檬酸循环 本身产生1个ATP,每次循环产生
7.5+1.5+1=10个ATP. 过去的计算是9+2+1=12个ATP.
琥珀酸脱氢 的抑制剂
琥珀酸脱氢酶为αβ二聚体，活
性部位有铁硫串。
(七) 延胡索酸水合 形成L-苹果酸
延胡索酸酶为四聚体， 有两种可能的反应机 制。反应的 G大约为0，
反应可逆。
(八) L-苹果 酸脱氢形成 草酰乙酸
苹果酸脱氢酶为二聚体，反应 的 G大约为0，反应可逆。
L-苹果酸脱氢 酶的结构苹果 酸为红色， NAD+为蓝色。
磷酸果糖激酶亚基的结构（四个亚基）
白色为ATP，红色为果糖-6-磷酸
磷酸果糖激酶是关键的调控酶，有4 个亚基，3种同工酶，同工酶A存在于骨骼 肌和心肌，对磷酸肌酸、柠檬酸、无机磷 酸的抑制作用最敏感；同工酶B存在于肝脏 和红细胞，对2,3-二磷酸甘油酸 (BPG) 的抑 制作用最敏感；同工酶C存在于脑中，对 腺嘌呤核苷酸的作用最敏感。
甘油分解的途径
基本要求
1.熟悉糖酵解作用的研究历史。 2.掌握糖酵解过程的概况。（重点）
生物化学 第三版 王镜岩 朱圣庚 著
生物化学第三版王镜岩朱圣庚著生物化学是研究生物体内生物分子构成、结构、性质以及各种生物过程中所涉及的化学反应机制的一门学科，是生物学和化学的交叉学科。
《生物化学》第三版是一本全面系统地介绍生物化学的教材，由王镜岩、朱圣庚合作编写。
本书以最新的生物化学研究成果为基础，全方位地解释了生物分子和生物过程的化学本质。
本书主要分为四部分。
第一部分介绍生物大分子化学，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的结构、功能和代谢。
第二部分介绍生物化学反应，包括代谢反应、能量转换、DNA复制、基因表达、信号转导等方面的内容。
第三部分介绍生物分子的调控，包括酶的调控、基因调控和代谢通路调控等内容。
第四部分介绍应用生物化学的研究方法和相关应用领域，包括蛋白质结晶学、分子生物学、蛋白质工程、药物研发等。
本书的特点是科学性强、实用性广、知识面广阔、系统性好。
本书的语言通俗易懂，注重实用效益，适用于各种生物化学专业的学生和科研工作者。
本书特别注重引导学生深入理解生物化学的基本概念和原理，帮助学生通过自主思考和讨论提高学习能力和科研能力。
本书的编写依托于作者多年的生物化学教学和科研经验，凝结了当代生物化学领域中的最新研究成果。
本书不仅系统地介绍了现代生物化学的思路、基本概念和研究方法，而且涵盖了生物化学的前沿研究领域和相关应用领域。
本书为广大生命科学专业的学生和从事生物化学研究和应用的教师、科研人员提供了一本权威、实用、系统、科学的教材。
总之，《生物化学》第三版是一本非常优秀的生物化学教材，可以帮助我们深入理解生命的本质和生命活动的化学本质，对于进一步发展生命科学和开展生物化学应用都具有非常重要的科学意义和实际意义。
王镜岩生物化学考研题库
2000年一、填空题1.维生素（）可帮助钙质吸收, 它可由皮肤中的（）经紫外线照射转变而来2、对酶的（）抑制不改变酶促反应的Vmax, （）抑制不改变酶促反应的Km3.生物合成所需要的还原力由（）过程提供4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化产生（）分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生（）ATP5.蛋白质的含氮量百分比是（）, 依据该数据进行定氮的方法是（）6、精氨酸的PK1（COOH）=2.17, PK2（NH3）=9.04, PK3（胍基）=12.08, 则其PI=（）7、多肽链中（）氨基酸出现的地方会引起螺旋型构象的中断8、大肠杆菌DNA聚合酶的三种活性分别是（）、（）、（）9、Km值可以用来反应酶与底物（）的大小10、肽和蛋白质特有的颜色反应是（）11.Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为（）, 碱基平面间距为（）nm, 每以螺旋周含（）对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种（）型DNA二、判断1.氨基酸与茚三酮反应均生成蓝紫色, 是鉴定氨基酸的特征反应。
（）2.限制性内切酶是识别特定核苷酸序列的核酸内切酶。
（）3.磷脂双分子层构成生物膜的基本骨架。
（）４、辅酸ＮＡＤＨ和ＮＡＤＰＨ所携带的Ｈ去向是不同的。
（）５、葡萄糖激酶是己糖激酶。
（）６、别构酶都是寡聚酶（）７、脂肪酸的氧化降解总是从分子的羧基端开始的。
（）８、二硫键对于稳定蛋白质的三级结构具有重要作用。
（）９、若ＤＮＡ双键之一股是pGpTpGpGpApC,则其互补链是pCpApCpCpCpTpG。
（）10、在大肠杆菌中转录和翻译是几乎同时进性的。
（）三、名词解释1.结构域（）2.岗崎片段（）3.PCR（）4.多酶体系（）5.别构效应（）6.操纵子（）7、酸败（）8、酵解（）9、电子传递链（）10、排阻层析四、英译汉PI（）alpha-helix（）peptide bond（）domain（）glucose（）lipid（）protein（）fatty acid（）ribozyme（）Krebs cycle（）Tm（）cDNA（）transcription（）Pribnow box（）exon（）plasmid（）eletrophoreses（）CM-cellulose （）IEF（）SDS-PAGE（）五、简答1.解释蛋白质的一、二、三、四级结构2.简述酮体及其生理意义3.简述真、原核生物核糖体结构的异同4.简述化学渗透学说是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的5、请列举2中生物新技术, 简要说明其原理和应用六、问答1.一分子17碳饱和脂肪酸甘油在有氧的情况下在体内完全氧化需要经过怎样的氧化途径,产生多少ATP2.有人认为RNA是最早出现的生物大分子, 你能对此提出何种支持或反对的理由, 并试对上述说法进行评价3、现在要从动物肝脏中提纯SOD酶, 请设计一套合理的实验路线一、填空题已知Glu的PK1（COOH）=2.19, PK2（NH3）=9.67, PKR（侧链）=4.26, 则其PI=（）, Glu在PH=5.58的缓冲液中电泳时向（）极移动, 所以Glu属于（）氨基酸2.酶的可逆抑制有（）、（）和（）三种, 对酶促反应动力血参数影响分别是（）、（）和（）3.糖酵解的关键控制酶是（）、（）、（）, TCA循环的调控酶是（）、（）4.α螺旋是蛋白质种常见的二级结构, 酶螺旋含（）个氨基酸, 沿轴前进（）nm, 在（）氨基酸出现地方螺旋中断形成结节5.每分子葡萄糖通过酵解产生（）A TP, 若完全氧化产生（）A TP6、细胞中由ADP生成ATP的磷酸化过程有两种方式, 一种是（）, 一种是（）二、名词解释1.Tm值（）2.中间产物学说（）3.中心法则（）4.凯氏定氮法（）5.超二级结构（）6.电子传递链（）7、PCR（）8、启动子（）9、糖异生（）10、多聚核糖体三、问答题1.简述蛋白质一、二、三、四级结构的概念2.写出软脂酸完全氧化的大体过程及ATP的生成3.简述磷酸戊糖途径及其生理意义4.请说明操纵子学说5.从一种真菌中分离得到一种八肽, 氨基酸分析表明它是由Lys、Lys、Phe、Tyr、Gly、Ser、Ala、Asp组成, 此肽与FDNB作用, 进行酸解释放出DNP—Ala, 用胰蛋白酶裂解产生两个三肽即（Lys、Ala、Ser）和（Gly、Phe、Lys）以及一个二肽, 此肽与胰凝乳蛋白酶反应即放出自由的天冬氨酸, 一个四肽（Lys、Ser、Phe、Ala）及一个三肽, 此三肽与FDNB反应随后用酸水解产生DNP—Gly, 试写出此八肽的氨基酸序列6、化学渗透是怎样来解释电子传递与氧化磷酸化的偶联的？你认为这个学说有什么缺陷、不完善之处, 你能提出什么想法一、填空题精氨酸的PK1（COOH）=2.17, PK2（NH3）=9.04, PK3（胍基）=12.08, 则其PI值=（）2.维生素（）可以帮助钙的吸收, 它可以由皮肤中的（）经紫外线照射转变过来3.酶的（）抑制不改变酶促反应的Vmax, （）抑制不改变酶促反应的Km4.一分子葡萄糖在肝脏完全氧化才生（）分子A TP, 一分子软脂酸完全氧化产生（）分子ATP5、2, 4—二硝基苯酚是氧化磷酸化的（）剂6.脂肪酸在肝脏不完全氧化形成（）、（）、（）等产物称为酮体7、生物合成所需要的还原力由（）过程提供8、Watson&Crick根据X射线晶体衍射数据提出的DNA的双螺旋结构模型, 其螺旋直径为（）, 碱基平面间距为（）nm, 每以螺旋周含（）对碱基, 这种构型为B型DNA, 除此之外还有一种（）型DNA9、真核细胞的核糖体由（）亚基和（）亚基组成, 其中（）亚基含有mRNA的结合位点10、大肠杆菌DNA聚合酶Ⅰ具有三种活性, 分别是（）、（）、（）二、判断题1.IEF是根据蛋白子分子的等电点进行分离的电泳技术。
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
生物化学王镜岩朱圣庚笔记
以下是《生物化学（王镜岩、朱圣庚）》的部分笔记，仅供参考：
1.1998年8月美国众议院通过了“营养标识和教育法案”，规定从1999年
11月15日起，所有在美国销售的食物外包装上都必须注明卡路里含量，并标注出5种必须标明的营养素（脂肪、饱和脂肪、胆固醇、钠和碳水化合物）。
2.酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的进行，按照酶的专
一性可将酶分成三种类型：绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性。
3.酶促反应动力学主要研究酶促反应的速率及影响酶促反应速率的各种因素。
通过米氏方程来表达速率与底物浓度之间的关系。
4.维生素是一类调节物质，它们既不是构成细胞的主要原料，也不是能量的
来源，而是一类参与机体代谢过程和生化反应的必需的有机物。
5.维生素B1又称抗脚气病维生素，是白色针状结晶或白色粉末，有微弱的特
异臭和味苦，易溶于水，遇碱易分解。
6.维生素C又称抗坏血酸，是无色晶体，易溶于水，水溶液呈酸性，具有强
还原性。
7.蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
8.氨基酸是组成蛋白质的基本单位，在生物体内蛋白质通过特定的氨基酸序
列形成多肽链，再经过特定的化学键连接形成具有一定空间结构的蛋白质。
9.酶是由生物体产生的具有生物活性的蛋白质，能够降低生化反应所需要的
活化能，具有高度的专一性、温和的反应条件以及反应的可调控性等特点。
10.维生素是生物体正常生长和代谢所必需的微量有机物，分为脂溶性维生素
和水溶性维生素两类。
以上仅为部分内容，建议查阅教材或者查阅考研论坛等网站获取更全面和准确的信息。
生物化学王镜岩版课后题答案及知识重点
第三章氨基酸知识重点α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
王镜岩生物化学讲义47页
第一章绪论一、生物化学的定义二、生物化学研究的主要内容三、生物化学在生命科学中的地位及其它学科中的作用：强调生化课的重要性四、生物化学的学习方法五、生物化学发展简史六、生物化学的现状及其发展七、相关基础知识简介（生命的构成）第二章氨基酸与蛋白质的一级结构一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。
生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。
如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素1.共有的元素有C、H、O、N，其次S、稀有P等2.其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量。
（凯氏定氮法）三.结构层次1.一级结构：AA顺序2.二级结构：主干的空间走向3.三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4.四级结构：多条肽链之间的作用。
§1.氨基酸蛋白质的结构单位、水解产物一.氨基酸的结构通式：α-碳原子，α-羧基，α-氨基氨基酸的构型：自然选择L型，D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。
王镜岩版生物化学名词解释
多糖；是由糖苷键结合的糖链，至少要超过10个的单糖组成的聚合糖高分子碳水化合物构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构构象：由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势构象。
旋光率；偏振光通过单位厚度旋光物质后其偏振面旋转的角度。
醛糖：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基，有醇和醛性质。
酮糖：多羟基酮称为酮糖对映体；互为旋光异构体的两种化合物，由于其中一个不对称碳原子的取代基在空间上取向不同而互成物体与镜像的关系，并且两者在空间上不能重叠，它们被称为对映体差象异构体；在立体化学中，含有多个手性碳原子的立体异构体中，只有一个手性碳原子的构型不同，其余的构型都相同的非对映体叫差向异构体。
异头物；是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。
异头碳；单糖由直链变成环状结构时，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
在环状结构中，半缩醛碳原子称为异头碳原子。
半缩醛；两个含α-H的醛酮分子发生缩合反应，结果生成β-羟基醛酮糖脎，是糖类的苯肼衍生物。
淀粉：D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键首尾相连，在支链处为α-1,6-糖苷键的多聚高分子化合物。
糖元；结构与支链淀粉相似，主要是α-D-葡萄糖，按α（1→4）糖苷键缩合失水而成，另有一部分支链通过α（1→6）糖苷键连接纤维素；由D-葡萄糖以β-1，4糖苷键组成的大分子多糖肽聚糖；肽聚糖存在于真细菌中的革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌的细胞壁中。
是由乙酰氨基葡萄糖、乙酰胞壁酸与四到五个氨基酸短肽聚合而成的多层网状大分子结构。
皂化值；皂化1克试样油所需氢氧化钾的毫克数。
碘值；表示有机化合物中不饱和程度的一种指标。
指100g物质中所能吸收碘的克数。
王镜岩版生物化学课件全套-2024鲜版
2024/3/28
氨基酸的性质
包括氨基和羧基的化学反 应、等电点、光学活性等 。
氨基酸的生理功能
作为蛋白质的基石，参与 多种生物活性物质的合成 ，如激素、酶等。
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蛋白质一级结构
2024/3/28
蛋白质一级结构的定义
01
指多肽链中氨基酸的排列顺序。
王镜岩版生物化学课件全套
2024/3/28
1
2024/3/28
• 生物化学概述 • 蛋白质结构与功能 • 酶学原理及应用 • 糖代谢与糖异生作用 • 脂类代谢与生物膜结构功能 • 基因表达调控与疾病关系
2
01
生物化学概述
2024/3/28
3
生物化学定义与研究对象
2024/3/28
生物化学定义
生物化学是研究生物体内化学过 程和物质代谢的科学，它探讨生 物分子结构、功能及其相互作用 。
调控机制
脂类代谢受到多种因素的调控，如激素、酶、基因表达等，以维持体 内脂类代谢的平衡。
2024/3/28
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生物膜结构功能及其与疾病关系
生物膜结构
生物膜是由脂质和蛋白质组成的超薄结构，具有选择性通透、物质运输、信息传递等功能。
生物膜功能
生物膜在细胞内外物质交换、能量转换、信号传导等方面发挥重要作用。
03
蛋白质空间构象与功能的关系
空间构象影响蛋白质的催化活性、结合能力、运输功能等。例如，酶的
空间构象对其催化底物具有特异性；抗体与抗原的结合依赖于特定的空
间构象。
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03
酶学原理及应用
2024/3/28
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酶概述及分类方法
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
王镜岩生物化学pdf
王镜岩生物化学pdf王镜岩生物化学简介1. 定义：王镜岩生物化学（英文名称Jingyan Wang Biochemistry）是一门利用生物化学方法，研究动物和植物生长，发育，代谢，能量代谢，遗传变异，病原体抗药性，疾病分析和防治，工农业活性物质等生命过程，综合运用细胞生理学，基因工程学，植物学，病原生物学，分子生物学的科学，是生物化学的一个关键学科。
2. 特点：王镜岩生物化学融合了基因工程学，细胞生物学，遗传学及生物物理学等多学科和多研究领域，批判性思维及系统思维加上原子分子结构、生命过程及其调控的复杂性与可变性，都是影响王镜岩生物化学研究的重要因素。
3. 领域：王镜岩生物化学的领域有大量的实验来支持，全面探讨了不同种类的生物体的内源环境、各种自身因素和外在环境对生命体的影响，揭示了复杂的生物体的系统结构层面的研究，系统思考、系统考察、系统概念是王镜岩生物化学研究的基础。
4. 研究方法：王镜岩生物化学主要研究途径包括：系统理论范式，系统思维范式，量子机理论，化学迷宫和模型计算，开发和优化实验设计，生物传感器开发，大数据系统，以及研究具体相关课题，如非编码RNA调控机制，蛋白质结构及功能，细胞病毒感染调控机制，核糖体系统及其在细胞内移动调控机制等。
5. 展望：随着王镜岩生物化学研究在细胞病毒感染、细胞内移动、蛋白质结构及功能、遗传变异、内源环境调控以及农业活性物质等领域取得的一系列成果，王镜岩生物化学在全球发展中扮演者越来越重要的角色，成为生物学的全新的研究方向。
未来王镜岩生物化学将追求与以生物学和遗传学为主的多领域融合发展，为机体的系统正常发育和功能恢复提供支持，最终达到让机体更耐受各种外界刺激、抵御疾病、保护生物资源、提供更多有益物质及元素、减少污染和最重要的是可持续发展，更加关注环境保护。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真
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23.3名校考研真题 详解
24.2课后习题详解
24.1复习笔记
24.3名校考研真题 详解
25.2课后习题详解
25.1复习笔记
25.3名校考研真题 详解
26.2课后习题详解
26.1复习笔记
26.3名校考研真题 详解
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27.3名校考研真题 详解
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28.1复习笔记
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29.2课后习题详解
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33.2课后习题详解
目录分析
19.2课后习题详解
19.1复习笔记
19.3名校考研真题 详解
20.2课后习题详解
20.1复习笔记
20.3名校考研真题 详解
21.2课后习题详解
21.1复习笔记
21.3名校考研真题 详解
22.2课后习题详解
22.1复习笔记
22.3名校考研真题 详解
23.2课后习题详解
23.1复习笔记
38.1复习笔记
王镜岩 生物化学 经典课件
3.通过mRNA合成cDNA 真核生物基因组DNA中重复顺序和假基因占有很大比重，克隆完整的 基因比较困难。用mRNA反转录成cDNA，得到相应的双链cDNA，再进行克 隆，获得较完整的连续编码顺序质， 可以直接通过该蛋白质的单克隆抗体纯化该基因的核糖体，再分离该蛋 白质的特异mRNA，直接反转录成cDNA，进行基因克隆，从而直接获得该 特定基因的克隆，这是用染色体DNA难以达到的克隆效果。 4.人工体外合成DNA片段 随着体外合成DNA的技术日渐完善，合成DNA的长度不断加长。一些 小分子生物活性多肽，可以通过人工合成编码顺序插入载体后，转化细 菌进行表达。分子较大的基因，可以通过分段合成，然后连接组装成完 整的基因。目前已经合成了人胰岛素A、B链基因和干扰素基因，并成功 表达，制备成商业产品。 5.聚合酶链反应(PCR)扩增特定基因片段 对于有部分了解或完全清楚的基因，可以通过PCR反应，直接从染色 体DNA或cDNA上高效快速地扩增出目的基因片段，然后进行克隆操作。唯 一的要求是，对基因片段两侧的序列了解清楚。
5. PCR筛选重组子 一些载体的外源DNA插入位点两侧，存在恒定的序列， 用相应的引物对小量抽提的质粒DNA进行PCR分析，不但可 迅速扩增插入片段，而且可以直接进行DNA顺序分析。对于 原核或真核系统表达型重组子，其插入片段的序列正确性 是非常关键的，故有必要对重组子进行序列测定，DNA序列 分析现多采用自动测序仪完成。 6. 菌落(或噬菌斑)原位杂交 菌落或噬菌斑原位杂交技术是先将转化菌直接铺在硝 酸纤维素薄膜上，或先转移琼脂平板上，再转移到硝酸纤 维素薄膜上，用核素标记的特异DNA或RNA探针进行分子杂 交，然后挑选阳性克隆菌落。本方法能进行大规模操作， 一次可筛选5×105-5×106个菌落或噬菌斑，对于从基因文 库中挑选目的重组子，是一项首选的方法。
王镜岩 生物化学(第三版)配套练习及详解
王镜岩生物化学（第三版）配套练习及详解王镜岩-生物化学（第三版）配套练习及详解第一章蛋白质化学i主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由c、h、o、n、s等几种元素构成，其中c50-55%、h6-8%、o20-30%、n15-17%、s0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（Ⅰ）氨基酸的结构和特性一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1.20种天然氨基酸具有特殊的遗传密码，直接添加到蛋白质合成中。
2.除甘氨酸外，其他氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3.除脯氨酸外，其他氨基酸为-氨基酸。
4.氨基酸虽有d、lc型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为l-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸的分子结构进行分类3.根据氨基酸侧链的极性进行分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的ph条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这一部分主要指存在于蛋白质中但含量较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中，在天然氨基酸的基础上，通过化学方法加入一些基团而形成的。
（4）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
生物化学教材电子版王镜岩
生物化学教材电子版王镜岩
王镜岩生物化学教材电子版
一、简介
1.王镜岩生物化学教材电子版是由著名生物学家王镜岩发表的一本生物化学教材，全书内容涵盖了从分子世界到生理学，从基础知识到生物工程技术的内容，轻松地揭示出生物的结构、特性、功能及其生命过程。
2.翻阅王镜岩生物化学教材，读者可以掌握生物的解剖学、生理学、群体生物学等知识，了解细胞的构造和功能的探究，对于深入探究更多的生物知识有必要作为参考书。
二、内容简介
1.第一部分：生物基础知识，主要介绍生物学概论、物种、生命进化、生物谱系、抗体、膜通道以及遗传机制。
2.第二部分：细胞结构与功能，主要讲解细胞和组织结构、细胞中生物大分子的构成、代谢路径、细胞传导、组织调节、变态生物学、逆境性状态等内容。
3.第三部分：基因组、生物信息学与医学基础，主要介绍基因组学的理论和方法、蛋白质构象、血清学及免疫学概念、生物信息学的核心方法、转录因子及转录调控等内容。
4.第四部分：生物技术应用，主要介绍基因工程、基因突变技术、微生
物发酵技术、临床医学研究、DNA条形码技术、植物细胞生物工程、生物文库技术等。
三、教材特色
1.全书内容结构合理，涵盖了生物学的主要领域。
2.行文通俗易懂，容易理解，把生物化学的知识系统地讲解出来。
3.运用大量的图表、示意图、文字说明和影像视频，让读者尽可能容易地掌握知识点。
4.全书在结构和内容上，一直按照大专院校本科生学习生物化学的实际情况考虑，让学习者能更轻松、更全面地掌握生物学知识。
生物化学王镜岩(第三版)课后习题解答全
生物化学王镜岩（第三版）课后习题解答全第一章糖类总结糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
大多数糖的实验式为（CH2O）n，其化学本质为多羟基醛、多羟基酮及其衍生物。
糖根据聚合度分为单糖和一个单体；低聚糖，含2-20个单体；多糖，含有20多种单体。
同多糖指仅含有一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含有一种以上单糖或单糖衍生物的多糖。
糖与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称为复合糖或糖结合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(c*)或称手性碳原子，含c*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个c*有两种构型d-和l-型或r-和s-型。
因此含n个c*的单糖有nn-1两个光学异构体形成两对不同的对映体。
任何光学异构体只有一个对映体，其他光学异构体是其非对映体，只有两个具有不同C*构型的光学异构体被称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个c*的构型，如果与d-甘油醛构型相同，则属d系糖，反之属l系糖，大多数天然糖是d系糖fischere论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在c5羟基和c1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或c5经基和c2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的hsworth式中d-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
王镜岩生物化学知识点整理版
王镜岩⽣物化学知识点整理版教学⽬标:1、掌握蛋⽩质得概念、重要性与分⼦组成。
2、掌握α-氨基酸得结构通式与20种氨基酸得名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸得重要性质;熟悉肽与活性肽得概念。
3、掌握蛋⽩质得⼀、⼆、三、四级结构得特点及其重要化学键。
4、了解蛋⽩质结构与功能间得关系。
5、熟悉蛋⽩质得重要性质与分类第⼀节蛋⽩质得分⼦组成⼀、蛋⽩质得元素(化学)组成主要有C(50%～55%)、H(6%～7%)、O(19%～24%)、N(13%～19%)、S(0%～4%)。
有些蛋⽩质还含微量得P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋⽩质得含氮量很接近,平均为16%。
因此,可以⽤定氮法来推算样品中蛋⽩质得⼤致含量。
每克样品含氮克数×6、25×100=100g样品中蛋⽩质含量(g%) ⼆、蛋⽩质得基本组成单位——氨基酸蛋⽩质在酸、碱或蛋⽩酶得作⽤下,最终⽔解为游离氨基酸(amino acid),即蛋⽩质组成单体或构件分⼦。
存在于⾃然界中得氨基酸有300余种,但合成蛋⽩质得氨基酸仅20种(称编码氨基酸),最先发现得就是天门冬氨酸(1806年),最后鉴定得就是苏氨酸(1938年)。
(三)氨基酸得重要理化性质1.⼀般物理性质α-氨基酸为⽆⾊晶体,熔点⼀般在200 oC以上。
各种氨基酸在⽔中得溶解度差别很⼤(酪氨酸不溶于⽔)。
⼀般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳⾹族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能⼒,Tyr、Trp得吸收峰在280nm,Phe在265 nm。
由于⼤多数蛋⽩质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋⽩质溶液280nm得光吸收值,就是分析溶液中蛋⽩质含量得快速简便得⽅法。
2.两性解离与等电点(isoelectric point, pI)氨基酸在⽔溶液或晶体状态时以两性离⼦得形式存在,既可作为酸(质⼦供体),⼜可作为碱(质⼦受体)起作⽤,就是两性电解质,其解离度与溶液得pH有关。
生物化学名词解释(王镜岩)
醛糖（aldose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-1）是一个醛基。
酮糖（ketose）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的C原子（指定为C-2）是一个酮基。
异头物（anomer）：仅在氧化数最高的C原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳（anomer carbon）：环化单糖的氧化数最高的C原子，异头碳具有羰基的化学反应性。
变旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
单糖（monosaccharide）：由3个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简糖。
糖苷（dlycoside）：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
寡糖（oligoccharide）：由2～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖（polysaccharide）：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
还原糖（reducing sugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。
淀粉（starch）：一类多糖，是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉，是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物，支链在分支处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
糖原（glycogen）: 是含有分支的α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。
极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位，该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糖原的分解和生物王镜岩生物化学(全)
糖原分解的生理意义
提供能量
糖原是动物体内主要的能量来源之一，在需要能量时，糖原可通过分解产生葡 萄糖，进而通过糖酵解或氧化磷酸化产生ATP。
维持血糖水平
在长时间没有食物摄入的情况下，糖原分解产生的葡萄糖可以进入血液循环， 维持血糖水平在正常范围内。
3
生物大分子的结构与功能
研究蛋白质、核酸、多糖等生物大分子的结构、 性质和功能，以及它们与生物体其他组分之间的 相互作用。
生物化学的发展历程
静态生物化学阶段
主要研究生物体内各种化学物质 的种类、结构和性质，以及它们 在生命活动中的作用。
动态生物化学阶段
开始研究生物体内的物质代谢和 能量代谢过程，揭示生命活动的 本质和规律。
糖原的分解和生物王 镜岩生物化学(全)
目 录
• 糖原分解概述 • 生物王镜岩生物化学简介 • 糖原分解与生物化学的关系 • 糖原分解的详细过程 • 生物化学在糖原分解中的应用 • 总结与展望
01
糖原分解概述
糖原的定义与结构
糖原是一种多糖，由许多葡萄糖分子 通过α-1,4-糖苷键连接而成，是动物 体内主要的储能物质。
质。
糖原分解还与生物体的糖代 谢、脂肪代谢和蛋白质代谢 等相互关联，共同维持生物
体内的代谢平衡。
在某些病理条件下，如糖尿 病、肥胖症等，糖原分解的 异常可能导致代谢紊乱和疾 病的发生发展。
04
糖原分解的详细过程
糖原的磷酸解
01
糖原在磷酸化酶的催化下，从非还原性末端开始，断开α1,4-糖苷键，生成葡萄糖-1-磷酸。
糖原分解产物的去向
进入血液
葡萄糖通过血液循环运输到全身各组织 器官，提供能量或合成其他物质。
生物化学王镜岩第三版
生物化学的发展历程
01
02
03
早期探索
自古以来，人类就对生物 体内的物质变化产生了兴 趣，如酿酒、制药等。
学科形成
19世纪末，随着生物学和 化学的独立发展，生物化 学逐渐形成一门交叉学科。
现代发展
随着科学技术的发展，生 物化学在分子生物学、遗 传学等领域取得了重要突 破。
生物化学的应用领域
医学研究
酶的活性中心
酶分子中与底物结合并催化反应的区域。
酶的活性调节
酶的活性受到多种因素的调节，如抑制剂、 激活剂等。
03 生物代谢途径与调控
糖代谢途径与调控
糖酵解
葡萄糖在无氧条件下被分解为丙酮酸， 产生少量ATP。
糖异生
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过 程。
磷酸戊糖途径
葡萄糖氧化分解的一种方式，主要产 生NADPH和戊糖。
蛋白质的二级结构
指蛋白质中局部主链的折叠方式， 如α-螺旋、β-折叠等。
蛋白质的三级结构
指整条肽链中全部氨基酸残基 的相对空间位置，由二级结构 单元的排列顺序和连接方式决 定。
蛋白质的性质
蛋白质具有两性解离、沉淀、 变性、结晶等性质。
核酸的结构与性质
01
02
03
04
DNA的结构
DNA由两条反向平行的多核 苷酸链组成，通过碱基配对形
成双螺旋结构。
DNA的理化性质
DNA具有紫外吸收、热变性 、酸碱稳定性等。
RNA的结构
RNA由单链核糖核酸组成， 分为mRNA、tRNA和rRNA
等类型。
RNA的理化性质
RNA具有碱基配对、热不稳 定性和水解性质等。
酶的结构与性质
酶的化学本质
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胞内单倍体（ n）DNA分子的总和。
• 基因组学：研究生物体基因和基因组的结构组成、不稳定
性及功能的一门学科（1986年，结构基因组学和功能基因 组学）。
• 基因工程：是对携带遗传信息的分子进行设计和施工的分
子工程，包括基因重组、克隆和表达。
• 人类基因组计划(1991～2005） 2003年4月14日；30亿
课程的性质、目的和任务、内容
• 是生物类专业的重要专业基础课 。 • 生物化学：是应用化学的理论与方法研究生
物体的化学组成、新陈代谢及代谢调节的机 理与规律的科学。 • 本课程的目的和任务
绪论
一、生物化学的研究内容和任务 二、生物化学与其它学科的关系 三、生物化学发展简史与前景展望
一、生物化学的研究内容和任务
*许多重要的生物分子是聚合物 *生物大分子
二、生物化学与其它学科的关系
三、生物化学发展简史与前景展望
1.生物化学发展简史（有突出贡献的重要科学家） 2.生物化学研究方法的改进
分离、纯化和鉴定方法向微量、快速、精确、 简便和自动化方向发展。
3. 多学科合作研究 4. 生命科学走向纵深
基因组研究
章
内容
第八章 代谢总论
第九章 生物氧化
讲
第十章 糖代谢 第十一章 脂类代谢
授 第十二章 蛋白质代谢来自内 第十三章 核酸代谢
容 第十四章 细胞代谢和基因
表达的调节
教材
第19 、20章 第24 章 第22、23、25、26 章 第28、29 章 第30、31、 37、38章 第33、 34、 36章 第39章
21世纪必将是分子生物学、生物化学共同发展，渗透 到所有生命科学领域的时代。
讲授内容
章
第一章 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 第七章
内容
绪论
糖类 脂类 蛋白质化学 酶学 维生素与辅酶 核酸化学 激素
教材
第1章 第2章 第3 、4、5、6、7 章 第8 、9、10 章 第11 章 第12 、13、14、15 章 第17 章
1. 静态生物化学： 2. 动态生物化学： 3. 机能生物化学： 4. 生物化学技术：
1877 年 由 德 国 医 生 Hoppe-Seyler( 霍 佩 - 赛 勒)首次提出“生物化学”一词，首创“蛋白 质”一词. 获1910年诺贝尔生理学或医学奖。
组成生物体的重要物质
• 蛋白质、糖类、脂类、核酸、无机盐和水。 • 维生素、激素和微量元素。
个碱基对，3.6万个基因；30种致病基因；医疗保健领域、 基因诊断、基因疗法和基因药物等的开发，
蛋白质组研究
• 蛋白质组：后基因组研究，基因组表达的全部蛋白质的
整体研究。
• 蛋白质组学： • 蛋白质工程：通过对蛋白质已知结构与功能的认识，借
助计算机辅助设计，利用基因定位诱变等技术改造蛋白质， 以达到改进某些性能的目 的。
教学参考书
• 《普通生物化学》第三版 郑集 陈钧辉 科学出版社 • 《生物化学》现代生物学精要速览中文版 科学出版社 王镜岩等译 • 《蛋白质分子基础》高教出版社 第二版 陶慰孙等 • 《基因组学》高等教育出版社 杨金水编著 • 《酶工程》第二版 郭勇 科学出版社 • 《生物化学简明教程》第三版 高等教育出社 聂剑初合编 • 《分子生物学》第二版 高等教育出版社 朱玉贤 李毅等 • 相关期刊杂志文章 • 相关实验教程