第三章蛋白质化学

天然蛋白质中的aa均为L-型； 两型aa的生理功能不同。
3、 α- 氨基酸具旋光性
左旋（-）：能使偏振光向左； 右旋（+）：能使偏振光向右。 旋光特性表示：
比旋光度[α]D ， L-氨基酸比旋光度见P76表3-7
★ 构型与比旋光度无直接对应关系
氨基酸的旋光性和旋光角度与R基团的性 质及测定时溶液的pH有关；
受体蛋白， ⑻ 控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白 ⑼ 毒蛋白：植物、微生物、昆虫所分泌 ⑽ 许多蛋白在凝血作用、通透作用、
营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
6、蛋白质的ห้องสมุดไป่ตู้解
➢ 蛋白质和多肽的肽键与一般的酰胺键一样可以被酸 碱或蛋白酶催化水解，酸或碱能够将多肽完全水解， 酶水解一般是部分水解.
➢ 完全水解得到各种氨基酸的混合物，部 分水解通常得到多肽片段。
➢ 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。
➢ 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
水解方法 酸水解
碱水解
酶水解
胰蛋白酶、 糜蛋白酶、 胃蛋白酶等
反应条件 6M HCl 或4M
H2SO4 共煮20 h
二、蛋白质的基本结构单位—氨基酸 （amino acid）
㈠ 氨基酸的结构 ㈡ 氨基酸的种类及结构 ㈢ 氨基酸的重要理化性质
氨基酸（amino acid, 简写aa)：
蛋白质的基本组成单位，是含氨基 的羧酸。
天然蛋白质由20种氨基酸组成。
1、氨基酸的结构
a、通式：
α-氨基酸中α碳原 子为不对称碳原 子（除甘氨酸）
Ala Val Ile Leu Pro Met
phe Trp
疏水性氨基酸（非极性氨基酸）
亲水性氨基酸（极性氨基酸）
Ser Thr Tyr Asn Gln Cys
不带电荷的极性氨基酸
Gly
带正电荷的碱性氨基酸 带负电荷的酸性氨基酸
Lys Arg His
Asp Glu
① 非极性R基团氨基酸 （8种）：
❖ 样品中蛋白质含量=蛋白氮×6.25 ❖ 6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的蛋白
质量（克数）
⑵分子组成：
经酸、碱和酶处理蛋白质，使其彻底水解得到产物 为氨基酸，组成蛋白质的常见20种氨基酸中除脯氨酸 外，均为α-氨基酸：
不变部分
可变部分
3、蛋白质的大小与分子量
蛋白质是分子量很大的生物分子。对
5、蛋白质的生物学功能
⑴ 催化作用 几乎所有的酶都是蛋白质
蛋白质化学
⑵ 生物体的结构成分
膜 蛋 白
⑶ 运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
⑷ 运动作用：
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动
⑸ 免疫保护作用
抗 体
⑹ 激素作用：胰岛素等 ⑺ 接受和传递信息的受体：
非蛋白质氨基酸
2、按R基团结构可分为：
（1）脂肪族侧链
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
丝氨酸
苏氨酸
脯氨酸
（2）芳香族侧链：
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
（3）含硫侧链：
半胱氨酸
甲硫氨酸
（4）含氮碱性侧链：
组氨酸
赖氨酸
精氨酸
（5）酸性及酰胺侧链：
天冬氨酸
谷氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
3、按R基团的极性分：
根据氨基酸R基侧链的极性， 可将氨基酸分为
1 D = 1.66033 10-27 Kg
对于只含有多肽链的简单蛋白质： 氨基酸残基的数目=蛋白质的分子量 / 110
（氨基酸残基平均分子量 110）
4、蛋白质的分类
分类原则：按分子形状、分子组成、溶解度、生 物功能 ⑴ 按分子形状：球状蛋白和纤维状蛋白； ⑵ 按分子组成：简单蛋白和结合蛋白； ⑶ 按溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇 溶蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白等。 ⑷ 按生物功能：酶、运输蛋白、营养和储存蛋白、 运动蛋白、结构蛋白和防御蛋白
碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他 微 量
蛋白质的含氮量
❖ 大多数蛋白质的含氮量接近于16%，这是 蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏 （Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计算 基础。所以，可以根据生物样品中的含氮 量来计算蛋白质的大概含量：
任一种给定的蛋白质来说，它的所有分子在
氨基酸的组成和顺序以及肽链的长度方面都
应该是相同的，即所谓均一的蛋白质。
蛋白质分子量的变化范围很 大，从大约6000到1000000 道尔顿（Da）或更大。
某些蛋白质是由两个或更多 个蛋白质亚基(多肽链)通过非 共价结合而成的，称寡聚蛋 白质。有些寡聚蛋白质的分 子量可高达数百万甚至数千 万。（TMV：4x107）
1、概念
蛋白质（protein): 是由20种L-α-氨基酸按一定的序列通
过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳 定构象并具一定生物功能的生物大分子。
2、 蛋白质的化学组成
⑴元素组成：蛋白质是一类含氮有机化合物，除含
有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质 还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、钼、锌 和铜等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
当某氨基酸以等量L、D型混合时，旋光 抵消，称外消旋；
化学合成所得氨基酸为D、L各半的混合 物，称DL型，无旋光性，可用化学或生 化方法将二型分开，此时才表现出旋光 性。
（二）氨基酸的种类及结构
1、根据是否组成蛋白质来分
200多种氨 基酸
常见氨基酸(基本氨基酸20种)
蛋白质氨基酸
稀有氨基酸:几种(如,4-羟基脯 氨酸 5-羟基赖氨酸)
丙氨酸（Ala） 缬氨酸（Val） 亮氨酸（Leu） 异亮氨酸（Ile） 脯氨酸（Pro） 苯丙氨酸（Phe） 色氨酸（Trp） 甲硫氨酸（Met）
α
由通式可得出：
1）组成蛋白质的aa都是α-氨基酸 （除 脯氨酸 α—亚氨基酸外） ；
2）不同aa仅R链不同； 3）除甘氨酸外，其余aa的α-碳原子
均为不对称碳原子。
2、α-氨基酸的构型：
构型：由于基团或原子在空间排列的不 对称性而引起的光学活性立体结构
称立体构型。
立体构型： 氨基在左为L-型； 氨基在右为D-型
5M NaOH 共煮20 h 生理温度、pH
产物
优点
缺点
L-aa
不引起消旋 Trp被破坏； 一部分羟基
aa (Ser,Thr) 被分解；Asn 和Gln 的酰胺 基被水解下 来
L-aa 和D-aa 不破坏Trp 混合物
引起消旋；
Arg 脱氨基 生成鸟氨酸
肽段和氨基 不破坏aa 酶解时间长 酸混合物 不引起消旋