生物化学 氨基酸和多肽
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生物界蛋白质种类约在1010-1012数量级,分子量 范围：6000-1000,000 道乐顿(dalton), 归根结 底, 蛋白质由20种基本氨基酸—所组成。 多肽是由氨基酸以酰胺键形式连接而成的线形 大分子。多肽被合成后，可能就能够执行其功 能，也可能其结构还要发生更多的化学修饰。 蛋白质还要发生特定的折叠，成为固定的三维 结构，蛋白质的生物功能决定于它的高级结构， 高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的。
O
C
O 茚三酮
ONH4 C N C
DNP氨基酸（黄色）
鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（5）形成西佛碱反应—与醛酮的加成消除反应
R' C H O + H2N R C H COOH R' C H N R C COOH
H 西佛碱
西佛碱是以氨基酸为底物的某些酶促反应的 中间物，例如：转氨基反应。
氨基酸的化学性质
氨基酸
3.2 氨基酸
已发现天然氨基酸180种，参与蛋白质组成的
基本氨基酸只有20种。 作为蛋白质结构单元的氨基酸均为L--氨基酸 (以D-甘油醛为参考物)，某些蛋白质还含有若 干种不常见的氨基酸,它们都有是基本氨基酸的 衍生物。
氨基酸的结构和分类
3.2.1 氨基酸的结构和分类
除脯氨酸外，蛋白质氨基酸在结构上的共 同点是与羧基相邻的-碳上都有一个氨基，因 此称为 -氨基酸, 结构通式：
3.1 氨基酸、多肽和蛋白质
1. 蛋白质的化学组成 蛋白质中各元素组成百分比约为：
C 50%； H 7%； O 23%； N S 0-3%；其它 微量
16%；
生物组织中的含氮量近似地看作蛋白质的含 氮量 蛋白质含量（克）=每克生物样品中含氮的 克数 6.25
2. 氨基酸是蛋白质的基本结构单元
外，酰化反应还广泛用于保护氨基以及肽链的 N-末端氨基酸测定等。
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（4）烃基化反应
－NH2上的H原子被烃基取代，例：与2,4-二 硝基氟苯（2,4-dinitroflurobenzene DNFB, FDNB）反应
R O2N F NO2 R O2 N NH CH COOH + HF NO2 + HN 2 CH COOH 弱碱中
不变部分
COOC H H2N CH2 H2C CH2
可变部分
Pro
氨基酸的结构和分类
二十种基本氨基酸的结构式：
中性非极性氨基酸
氨基酸的结构和分类
中性极性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸的结构和分类
不常见的氨基酸：
由常见氨基酸衍生而来
HO COOH N H 4-羟基脯氨酸 NH2CH2CH(CH 2)2CHCOOH OH NH2 5-羟基赖氨酸
氨基酸的化学性质
3.2.4 氨基酸的化学性质
主要指－氨基和－羧基以及侧链上的官 能团所参与的反应。 1. -NH2参与的反应
-NH2特点和发生反应类型?
－氨基中氮原子是一个很好的亲核中心， 所以能够发生亲核加成或取代反应。
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
(1) 与甲醛发生羟甲基化反应
氨基酸的酸碱性质
用标准NaOH滴定,以 加入的NaOH的摩尔 数对pH 作图, 得到滴 定曲线B段 碱量为0.5 mol 时, 对 应一拐点pH 9.60, 此 时有一半的A0变成A- ， 根据pH=pK2’+lg[A-] /[A0], pH=pK2’= 9.60 净电荷为0时的pH值 即为氨基酸的等电点 pI (isoelectric point)
COOCH2 NH3+ pK2' COO+ CH2 + H
NH2 HCHO COOCH2
COO HCHO CH2
NHCH2OH
N(CH2OH)2
氨基被羟甲基化后，碱性下降，其 pK2’值减少23个pH单位，移至7附 近。这时可以用酚酞作为碱滴定氨 基酸氨基的指示剂。 由于此法与碱滴定普通的一元酸相 同，因而可以用来直接测定氨基酸 的浓度。
－羧基参与的反应
（4）叠氮化反应—羧基活化的一种方法
酰基氨基酸的甲酯或乙酯与无水肼反应，再与 亚硝酸反应。氨基酸叠氮化合物常用于肽的人 工合成。
R CH COOCH3 NH2NH2 CH3OH R CH CONHNH2 HNO2 H2O,N2 R CH CON3 NHPG NHPG 酰化氨基酸酰肼 NHPG 酰化氨基酸叠氮
第3章 蛋白质(Protein)
最重要的一 类生物大分 子,存在于 所有的生物 细胞中,是 构成生物体 最基本的结 构物质和功 能物质。
氨基酸 多肽 蛋白质 蛋白质的结构 多肽的化学合成
蛋白质功能的多样性
蛋白质是最重要的一类生物大分子, 存在于所 有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质 和功能物质, 参与了几乎所有的生命过程：催化作 用、生物调节、物质转运、免疫作用、运动、结构 成分、贮存等。 （1）催化 作为生物体新陈代谢的催化剂—酶，酶 是蛋白质中最大的一类，酶的催化效率远大于合成 的催化剂。酶催化的反应速率为非催化速率的1016 倍。 （2）调节 许多蛋白质能调节其他蛋白质执行其生 理功能的能力，如：胰兰氏小岛及细胞分泌的胰 岛素，是调节动物体内血糖代谢的一种激素。
蛋白质功能的多样性
（3）物质转运 如:红细胞里的血红蛋白 输送氧气，将氧气从肺转运到其他组织； 血清清蛋白将脂肪酸从脂肪组织转运到 各器官。 （4）防御和进攻 免疫球蛋白（抗体）， 抗体是在外来的蛋白质或其他高分子化 合物即所谓抗原的影响下由淋巴细胞产 生，并能与相应的抗原结合而排除外来 物质对生物体的干扰。 （5）运动 某些蛋白质赋予细胞以运动 的能力，肌肉收缩和细胞游动是细胞具 有这种能力的代表。如：肌动蛋白和肌 球蛋白。
氨基酸的酸碱性质
1. 氨基酸的两性解离
例：中性氨基酸的分步解离：
COOH H3N C R 正离子 (A )
+
H
K'1 - H+ +H
+
COO H3N C R 两性离子(A0) (等电点pI) H
K'2 - H+ +H
+
COO H 2N C R 负离子(A-) H
第一步解离, 第二步解离,
[ A0 ][ H ] K1 [ A ]
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（3）与酰化试剂反应
氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发 生作用时，氨基即被酰基化，例如：与苄氧 甲酰氯（carbobenzyloxychloride）反应
弱碱 CH2O C Cl + H2N CH COONa 后酸化 O R O R
CH2O C NH CH COOH + Na+ + ClN-苄氧甲酰基氨基酸
（2）成酯反应
例：氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢或加入
二氯亚砜，回流生成氨基酸乙酯的盐酸盐。
CH NH2 COOH + C2H5OH 干燥 HCl 回流 R CH COOC2H5
R
+ H2O
NH2 HCl
生成活性酯的反应：
-NH2被保护后，与对硝基苯酚反应
R CH COOH + HO NH PG O SOCl2 R CH C O NO2 NH PG NO2
活性酯是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。
氨基酸的化学性质
－羧基参与的反应
（3）成酰卤的反应-使羧基活化 —NH2被保护后，与PCl3、PCl5 或亚硫酰氯 反应：
R CH PCl3,PCl5或SOCl2 R COOH CH COCl
NHPG
NHPG
使羧基活化，在多肽人工合成中常用
氨基酸的化学性质
CH3NHCH2CH2(CH2)2CHCOOH 6-N-甲基赖氨酸 NH 2
3.2.2 氨基酸的旋光性
氨基酸的构型 (指-碳的构型) , 除甘氨酸外，氨基酸中的-C原子是一个不对称碳原子，因此 都具有旋光度。 比旋光度是-氨基酸的物理常数之一，也是鉴别 各种氨基酸的重要依据。(教材表3.2)
O +H2O C O -H2O O 水合茚三酮 O OH C OH
Байду номын сангаас
O 茚三酮
氨基酸的化学性质
O R OH C OH O 水合茚三酮
+ H2N 弱酸性
-氨基和-羧基共同参加的反应
O H C
+
CH
COOH O
R
CHO
+
NH3
+
OH
CO2
还原茚三酮
O H C OH O 还原茚三酮 + 2NH3 +
O
（5） 脱羧反应
-
OOCCH 2CH2CHCOO- 谷氨酸脱羧酶 -OOCCH2CH2CH 2NH3+ + CO2 NH 3+ Glu 氨基丁酸
氨基酸的化学性质
-氨基和-羧基共同参加的反应
3. -氨基和-羧基共同参加的反应
（1）与茚三酮反应 -氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中共热，氨基酸 即发生氧化脱氨生成酮酸，酮酸脱羧生成醛。茚 三酮则成为还原茚三酮。
-NH2参与的反应
（6）脱氨基反应
在氨基酸氧化酶作用下，发生脱氨基反应生成-
酮酸：
NH3+ R CH COO
-
氧化酶 R
O C COO
-
+ NH4+
在转氨酶催化下，－氨基可以转移到－酮酸上
NH3+
-
O C
丙酮酸
OOCCH2CH2
CH COO- + H3C O
COO-
谷丙转氨酶
NH3+ COO-
-
OOCCH2CH2 C COO-
酮戊二酸
+ CH3 C H
－羧基参与的反应 氨基酸的化学性质
2. －羧基参与的反应 成盐、成酯、成酰氯、成酰胺、脱羧、叠 氮化反应 （1）成盐反应 与碱作用即生成盐，例如：与NaOH 反应。碱金属盐溶于水，重金属盐不溶 于水。
氨基酸的化学性质
－羧基参与的反应
蛋白质功能的多样性
(6) 结构成分 建造和维持生物体的结构，给细胞 和组织提供强度和保护。如：构成毛发，角，蹄， 甲的-角蛋白(keratin);存在于骨、腱、韧、带、 皮的胶原蛋白。
蛋白质功能的多样性
（7）贮存 贮藏氨基酸，用作有机体及其胚 胎或幼体生长发育的原料。
（8）异常功能 如：应乐果甜蛋白有着极高 的甜度。
[ A ][ H ] K2 [ A0 ]
如何求解 K1’和K2’？
氨基酸pK值的求解：
滴定从甘氨酸(1.0
mol)溶液开
始
用标准盐酸滴定,以加入的盐酸 的摩尔数对pH 作图, 得到滴定 曲线A段 酸量为0.5 mol 时, 对应一拐点 pH 2.34, 此时有一半的A0 变成 A+，根据pH=pK1’+lg[A0]/[A+] pK1’ = pH= 2.34
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
酰化试剂还 有：
CH3
O H3C
O S Cl O 对甲苯磺酰氯 H3C N CH3
H3C C O C Cl CH3 叔丁氧甲酰氯 O
O O 邻苯二甲酸酐 O S O Cl 丹磺酰氯
丹磺酰氯被用于多肽链N端氨基酸的标记和微量
氨基酸定量测定。
氨基酸的酰化反应是多肽合成的基本反应。此
氨基酸的酸碱性质
结论：
求解等电点的公式：
中性氨基酸的等电点：
pI = (pK1’+pK2’)/2
侧链含有可解离基团的氨基酸等电点
酸性氨基酸： pI=(pK1’+pK’RCOO-)/2
碱性氨基酸： pI=(pK2’+pK’RNH2)/2
电泳现象：
当溶液的pH大于等电点时，氨基酸带有净负电 荷，在电场中向正极运动。 当溶液的pH小于等电点时，氨基酸带有净正电 荷，在电场中向负极运动。
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（2）与亚硝酸反应－重氮化反应
NH2 R
CH COOH
+ HNO2
室温
OH R CH COOH + N2 + H2O
在标准条件下，测定生成N2体积，可计算出氨基 酸的量，范斯来克 (Van Slyke)-法测定氨基N的基 础。 注意：生成的N2只有一半来自氨基酸。
氨基酸的酸碱性质
3.2.3 氨基酸的酸碱性质
氨基酸熔点高，一般在200 oC 以上如:甘氨酸 在233 oC 溶解并分解, 普通有机化合物如二苯 胺，溶点为53 oC. 大多数氨基酸都能溶于水，水溶液具有较高的 介电常数。
说明：氨基酸在晶体或在水中主要是以两性离子 形式存在，不带电荷的中性分子为少数。
氨基酸的酸碱性质
结论：
净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等电点，对
侧链不含解离基团的中性氨基酸：
pI = (pK1’+pK2’)/2
氨基酸的酸碱性质
酸性氨基酸：谷氨酸的滴定曲线pI=(pK1’+pKR’ )/2
pK1’ pKR’ pK2’
氨基酸的酸碱性质
碱性氨基酸: 组氨酸的滴定曲线 pI=(pKR’+pK2’)/2
O
C
O 茚三酮
ONH4 C N C
DNP氨基酸（黄色）
鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（5）形成西佛碱反应—与醛酮的加成消除反应
R' C H O + H2N R C H COOH R' C H N R C COOH
H 西佛碱
西佛碱是以氨基酸为底物的某些酶促反应的 中间物，例如：转氨基反应。
氨基酸的化学性质
氨基酸
3.2 氨基酸
已发现天然氨基酸180种，参与蛋白质组成的
基本氨基酸只有20种。 作为蛋白质结构单元的氨基酸均为L--氨基酸 (以D-甘油醛为参考物)，某些蛋白质还含有若 干种不常见的氨基酸,它们都有是基本氨基酸的 衍生物。
氨基酸的结构和分类
3.2.1 氨基酸的结构和分类
除脯氨酸外，蛋白质氨基酸在结构上的共 同点是与羧基相邻的-碳上都有一个氨基，因 此称为 -氨基酸, 结构通式：
3.1 氨基酸、多肽和蛋白质
1. 蛋白质的化学组成 蛋白质中各元素组成百分比约为：
C 50%； H 7%； O 23%； N S 0-3%；其它 微量
16%；
生物组织中的含氮量近似地看作蛋白质的含 氮量 蛋白质含量（克）=每克生物样品中含氮的 克数 6.25
2. 氨基酸是蛋白质的基本结构单元
外，酰化反应还广泛用于保护氨基以及肽链的 N-末端氨基酸测定等。
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（4）烃基化反应
－NH2上的H原子被烃基取代，例：与2,4-二 硝基氟苯（2,4-dinitroflurobenzene DNFB, FDNB）反应
R O2N F NO2 R O2 N NH CH COOH + HF NO2 + HN 2 CH COOH 弱碱中
不变部分
COOC H H2N CH2 H2C CH2
可变部分
Pro
氨基酸的结构和分类
二十种基本氨基酸的结构式：
中性非极性氨基酸
氨基酸的结构和分类
中性极性氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
氨基酸的结构和分类
不常见的氨基酸：
由常见氨基酸衍生而来
HO COOH N H 4-羟基脯氨酸 NH2CH2CH(CH 2)2CHCOOH OH NH2 5-羟基赖氨酸
氨基酸的化学性质
3.2.4 氨基酸的化学性质
主要指－氨基和－羧基以及侧链上的官 能团所参与的反应。 1. -NH2参与的反应
-NH2特点和发生反应类型?
－氨基中氮原子是一个很好的亲核中心， 所以能够发生亲核加成或取代反应。
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
(1) 与甲醛发生羟甲基化反应
氨基酸的酸碱性质
用标准NaOH滴定,以 加入的NaOH的摩尔 数对pH 作图, 得到滴 定曲线B段 碱量为0.5 mol 时, 对 应一拐点pH 9.60, 此 时有一半的A0变成A- ， 根据pH=pK2’+lg[A-] /[A0], pH=pK2’= 9.60 净电荷为0时的pH值 即为氨基酸的等电点 pI (isoelectric point)
COOCH2 NH3+ pK2' COO+ CH2 + H
NH2 HCHO COOCH2
COO HCHO CH2
NHCH2OH
N(CH2OH)2
氨基被羟甲基化后，碱性下降，其 pK2’值减少23个pH单位，移至7附 近。这时可以用酚酞作为碱滴定氨 基酸氨基的指示剂。 由于此法与碱滴定普通的一元酸相 同，因而可以用来直接测定氨基酸 的浓度。
－羧基参与的反应
（4）叠氮化反应—羧基活化的一种方法
酰基氨基酸的甲酯或乙酯与无水肼反应，再与 亚硝酸反应。氨基酸叠氮化合物常用于肽的人 工合成。
R CH COOCH3 NH2NH2 CH3OH R CH CONHNH2 HNO2 H2O,N2 R CH CON3 NHPG NHPG 酰化氨基酸酰肼 NHPG 酰化氨基酸叠氮
第3章 蛋白质(Protein)
最重要的一 类生物大分 子,存在于 所有的生物 细胞中,是 构成生物体 最基本的结 构物质和功 能物质。
氨基酸 多肽 蛋白质 蛋白质的结构 多肽的化学合成
蛋白质功能的多样性
蛋白质是最重要的一类生物大分子, 存在于所 有的生物细胞中,是构成生物体最基本的结构物质 和功能物质, 参与了几乎所有的生命过程：催化作 用、生物调节、物质转运、免疫作用、运动、结构 成分、贮存等。 （1）催化 作为生物体新陈代谢的催化剂—酶，酶 是蛋白质中最大的一类，酶的催化效率远大于合成 的催化剂。酶催化的反应速率为非催化速率的1016 倍。 （2）调节 许多蛋白质能调节其他蛋白质执行其生 理功能的能力，如：胰兰氏小岛及细胞分泌的胰 岛素，是调节动物体内血糖代谢的一种激素。
蛋白质功能的多样性
（3）物质转运 如:红细胞里的血红蛋白 输送氧气，将氧气从肺转运到其他组织； 血清清蛋白将脂肪酸从脂肪组织转运到 各器官。 （4）防御和进攻 免疫球蛋白（抗体）， 抗体是在外来的蛋白质或其他高分子化 合物即所谓抗原的影响下由淋巴细胞产 生，并能与相应的抗原结合而排除外来 物质对生物体的干扰。 （5）运动 某些蛋白质赋予细胞以运动 的能力，肌肉收缩和细胞游动是细胞具 有这种能力的代表。如：肌动蛋白和肌 球蛋白。
氨基酸的酸碱性质
1. 氨基酸的两性解离
例：中性氨基酸的分步解离：
COOH H3N C R 正离子 (A )
+
H
K'1 - H+ +H
+
COO H3N C R 两性离子(A0) (等电点pI) H
K'2 - H+ +H
+
COO H 2N C R 负离子(A-) H
第一步解离, 第二步解离,
[ A0 ][ H ] K1 [ A ]
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（3）与酰化试剂反应
氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发 生作用时，氨基即被酰基化，例如：与苄氧 甲酰氯（carbobenzyloxychloride）反应
弱碱 CH2O C Cl + H2N CH COONa 后酸化 O R O R
CH2O C NH CH COOH + Na+ + ClN-苄氧甲酰基氨基酸
（2）成酯反应
例：氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢或加入
二氯亚砜，回流生成氨基酸乙酯的盐酸盐。
CH NH2 COOH + C2H5OH 干燥 HCl 回流 R CH COOC2H5
R
+ H2O
NH2 HCl
生成活性酯的反应：
-NH2被保护后，与对硝基苯酚反应
R CH COOH + HO NH PG O SOCl2 R CH C O NO2 NH PG NO2
活性酯是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。
氨基酸的化学性质
－羧基参与的反应
（3）成酰卤的反应-使羧基活化 —NH2被保护后，与PCl3、PCl5 或亚硫酰氯 反应：
R CH PCl3,PCl5或SOCl2 R COOH CH COCl
NHPG
NHPG
使羧基活化，在多肽人工合成中常用
氨基酸的化学性质
CH3NHCH2CH2(CH2)2CHCOOH 6-N-甲基赖氨酸 NH 2
3.2.2 氨基酸的旋光性
氨基酸的构型 (指-碳的构型) , 除甘氨酸外，氨基酸中的-C原子是一个不对称碳原子，因此 都具有旋光度。 比旋光度是-氨基酸的物理常数之一，也是鉴别 各种氨基酸的重要依据。(教材表3.2)
O +H2O C O -H2O O 水合茚三酮 O OH C OH
Байду номын сангаас
O 茚三酮
氨基酸的化学性质
O R OH C OH O 水合茚三酮
+ H2N 弱酸性
-氨基和-羧基共同参加的反应
O H C
+
CH
COOH O
R
CHO
+
NH3
+
OH
CO2
还原茚三酮
O H C OH O 还原茚三酮 + 2NH3 +
O
（5） 脱羧反应
-
OOCCH 2CH2CHCOO- 谷氨酸脱羧酶 -OOCCH2CH2CH 2NH3+ + CO2 NH 3+ Glu 氨基丁酸
氨基酸的化学性质
-氨基和-羧基共同参加的反应
3. -氨基和-羧基共同参加的反应
（1）与茚三酮反应 -氨基酸与茚三酮在弱酸性溶液中共热，氨基酸 即发生氧化脱氨生成酮酸，酮酸脱羧生成醛。茚 三酮则成为还原茚三酮。
-NH2参与的反应
（6）脱氨基反应
在氨基酸氧化酶作用下，发生脱氨基反应生成-
酮酸：
NH3+ R CH COO
-
氧化酶 R
O C COO
-
+ NH4+
在转氨酶催化下，－氨基可以转移到－酮酸上
NH3+
-
O C
丙酮酸
OOCCH2CH2
CH COO- + H3C O
COO-
谷丙转氨酶
NH3+ COO-
-
OOCCH2CH2 C COO-
酮戊二酸
+ CH3 C H
－羧基参与的反应 氨基酸的化学性质
2. －羧基参与的反应 成盐、成酯、成酰氯、成酰胺、脱羧、叠 氮化反应 （1）成盐反应 与碱作用即生成盐，例如：与NaOH 反应。碱金属盐溶于水，重金属盐不溶 于水。
氨基酸的化学性质
－羧基参与的反应
蛋白质功能的多样性
(6) 结构成分 建造和维持生物体的结构，给细胞 和组织提供强度和保护。如：构成毛发，角，蹄， 甲的-角蛋白(keratin);存在于骨、腱、韧、带、 皮的胶原蛋白。
蛋白质功能的多样性
（7）贮存 贮藏氨基酸，用作有机体及其胚 胎或幼体生长发育的原料。
（8）异常功能 如：应乐果甜蛋白有着极高 的甜度。
[ A ][ H ] K2 [ A0 ]
如何求解 K1’和K2’？
氨基酸pK值的求解：
滴定从甘氨酸(1.0
mol)溶液开
始
用标准盐酸滴定,以加入的盐酸 的摩尔数对pH 作图, 得到滴定 曲线A段 酸量为0.5 mol 时, 对应一拐点 pH 2.34, 此时有一半的A0 变成 A+，根据pH=pK1’+lg[A0]/[A+] pK1’ = pH= 2.34
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
酰化试剂还 有：
CH3
O H3C
O S Cl O 对甲苯磺酰氯 H3C N CH3
H3C C O C Cl CH3 叔丁氧甲酰氯 O
O O 邻苯二甲酸酐 O S O Cl 丹磺酰氯
丹磺酰氯被用于多肽链N端氨基酸的标记和微量
氨基酸定量测定。
氨基酸的酰化反应是多肽合成的基本反应。此
氨基酸的酸碱性质
结论：
求解等电点的公式：
中性氨基酸的等电点：
pI = (pK1’+pK2’)/2
侧链含有可解离基团的氨基酸等电点
酸性氨基酸： pI=(pK1’+pK’RCOO-)/2
碱性氨基酸： pI=(pK2’+pK’RNH2)/2
电泳现象：
当溶液的pH大于等电点时，氨基酸带有净负电 荷，在电场中向正极运动。 当溶液的pH小于等电点时，氨基酸带有净正电 荷，在电场中向负极运动。
氨基酸的化学性质
-NH2参与的反应
（2）与亚硝酸反应－重氮化反应
NH2 R
CH COOH
+ HNO2
室温
OH R CH COOH + N2 + H2O
在标准条件下，测定生成N2体积，可计算出氨基 酸的量，范斯来克 (Van Slyke)-法测定氨基N的基 础。 注意：生成的N2只有一半来自氨基酸。
氨基酸的酸碱性质
3.2.3 氨基酸的酸碱性质
氨基酸熔点高，一般在200 oC 以上如:甘氨酸 在233 oC 溶解并分解, 普通有机化合物如二苯 胺，溶点为53 oC. 大多数氨基酸都能溶于水，水溶液具有较高的 介电常数。
说明：氨基酸在晶体或在水中主要是以两性离子 形式存在，不带电荷的中性分子为少数。
氨基酸的酸碱性质
结论：
净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等电点，对
侧链不含解离基团的中性氨基酸：
pI = (pK1’+pK2’)/2
氨基酸的酸碱性质
酸性氨基酸：谷氨酸的滴定曲线pI=(pK1’+pKR’ )/2
pK1’ pKR’ pK2’
氨基酸的酸碱性质
碱性氨基酸: 组氨酸的滴定曲线 pI=(pKR’+pK2’)/2