生物化学 氨基酸
生物化学氨基酸
第十章生物化学氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。
第一节蛋白质消化、降解及氮平衡一、蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
二、蛋白质的降解人及动物体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解、更新。
不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
三、氨基酸代谢库食物蛋白中，经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算。
肌肉中a.a占代谢库的50％以上。
肝脏中a.a占代谢库的10％。
肾中a.a占代谢库的4％。
血浆中a.a占代谢库的1～6％。
肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
生物化学第3章 氨基酸
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
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用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题 第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧 化断裂邻二羟基、α-羟基醛等 的碳碳键，产生相应的羰基 化合物。该反应可以用来区 分糖苷是呋喃还是吡喃型的。 侧翼测定直连多糖的相对分 子量和支链淀粉的非还原末 端残基数，即分支数目。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
生物化学-生化知识点_第一章氨基酸与蛋白质
第一章氨基酸与蛋白质上册 P1231. 1 氨基酸①①①蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种 L-AA，色氨酸破坏。
碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。
酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。
①①①α-氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种1. 2 氨基酸的分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸①①①常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。
每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。
按侧链R基不同进行分类。
①1①按R基化学结构分类1.脂肪族氨基酸15个①.中性氨基酸5个甘氨酸 Glycine 氨基乙酸 Gly G 无旋光丙氨酸 Alanine α-氨基丙酸 Ala A缬氨酸 Valine α-氨基-β-甲基丁酸 Val V亮氨酸 Leusine α-氨基-γ-甲基戊酸 Leu L异亮氨酸 Isoleucine α-氨基-β-甲基戊酸 Ile I①.含羟基或硫氨基酸4个丝氨酸 Serine α-氨基-β-羟基丙酸 Ser S苏氨酸 Threonine α-氨基-β-羟基丁酸 Thr T半胱氨酸 Cysteine α-氨基-β-基丙酸 Cys C甲硫氨酸 Methionine α-氨基-γ-甲硫基丁酸 Met M③．酸性氨基酸及其酰胺4个天冬氨酸 Aspartic acid α-氨基丁二酸 Asp D谷氨酸 Glutamic acid α-氨基戊二酸 Glu E天冬酰胺 Asparagine α-氨基丁二酸一酰胺 Asn N谷氨酸胺 Glutamine α-氨基戊二酸一酰胺 Gln Q④. 碱性氨基酸2个赖氨酸 Lysine α，ε-二氨基已酸 Lys K精氨酸 Arginine α-氨基-δ-胍基戊酸 Arg R2.芳香族氨基酸3个苯丙氨酸 Phenylalanine α-氨基-β-苯基丙酸 Phe F酪氨酸 Tyrosine α-氨基-β-对羟苯基丙酸 Tyr Y色氨酸 Tryptophan α-氨基-β-吲哚基丙酸 Trp W3.杂环族氨基酸2个组氨酸 Histidine α-氨基-β-咪唑基丙酸 His H脯氨酸 Proline α-吡咯烷羧酸 Pro P①2①按R基极性性质分类1.非极性R基8个Ala(A) Val(V) Leu(L) Ile(I) Pro(P)Phe(F) Trp(W) Met(M)1。
生物化学 氨基酸
氨基酸的化学反应
烃基化反应
CH2 CH2 Cl S: R1
Cl CH2 CH2 S+
R2 H2N CH COO-
R1
R1SCH2NHCH(R2)COO-
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
氨基酸的化学反应
生成西佛碱的反应
COOH
CH2OPO3-
HOCH2CHNH2 + O C
+ H+
CH2OH
•酶水解
– 优点：不产生消旋，不破坏氨基酸
– 缺点：水解时间长，单一酶水解不完全
氨基酸概述
蛋白质一般结构
• 构成蛋白质的氨基酸有20种 • 均为α-氨基酸（脯氨酸例外） • 共同结构为在同一碳原子上
有羧基、氨基与氢
• 不同点为侧链R不同
赖氨酸
脯氨酸 （亚氨基酸）
氨基酸分类
非极性，脂肪族侧链氨基酸
➢氨基酸使水的介电常数增高，一般有机物如乙 醇、丙酮等使水的介电常数降低
结论
➢氨基酸主要是以两性离子形式存在
两性解离
pH1 净电荷+1
甘氨酸的解离
pH7 净电荷 0
pH13 净电荷-1
阳离子
两性离子
阴离子
等电点
等电点
甘
（等电pH，pI）
氨
酸
➢ 两性电解质净电荷为零
时溶液的pH
的
➢ 等电点时，两性电解质
H2N
R1 O CC
R2 N C COOH
H
HH
H
HH
肽键
用途：氨基酸形成多肽的反应。
氨基酸的化学反应
与茚三酮的反应
O
O
茚三酮
C CO
《生物化学》氨基酸
氨基酸的两性解离：
阳离子
两性离子
阴离子
以甘氨酸为例： pK1= 2.34 pK2 = 9.60
+
H3N-CH2-COOH
[Gly+]
K’1
+H3N-CH2-COO－ +[ H+] [ Gly±]
pI = 5.97
[Gly±][H+]
K1’=
[Gly+]
+H3N-CH2-COO－ K’2 [Gly±]
苯丙氨酸
Phenylalanine Phe F
— CH 2— CH— COO-
NHN3H+ 3+
酪氨酸
Tyrosine Tyr Y
HO —
— CH 2— CH— COO-
NH3+ NH3+
组氨酸
Histidine His H
HC C — CH 2— CH— COO-
+HN
NH
C H
咪唑基
NH3+
如图所示
H3N+
COOH CH2
(Gly+)
COO-
H3N+ CH (G2 ly±)
COO-
H2N
CH2
(Gly-)
pH 14 12 10 8
[Gly+ ] = [Gly±]
6 4 2 0
0.1
pK1=2.34
0.05
加入的H+ mol数甘Βιβλιοθήκη 氨pK2=9.60
酸
的
pI=5.97
滴
[Gly ±] = [Gly-]
[Gly±][H+] K1’
= K2’ [Gly±]
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
专业课生物化学第三章 氨基酸
此反应可被巯基试剂逆转
6、半胱氨酸侧链上的巯基：
反应性能很高，在微碱性条件下，巯基发生解离形 成硫醇阴离子(-CH2-S-)，能与卤化烷例如碘乙酸，碘 乙酰胺，甲基碘等迅速反应，生成相应的稳定烷基衍 生物。
半胱氨酸的巯基能打开乙撑亚胺，即氨丙啶的环.
第3章：氨基酸
第一节：氨基酸的结构与分类
第二节：氨基酸的酸碱化学
第三节：氨基酸的化学性质
第四节：氨基酸的光学活性和光谱性质
第一节（一）：氨基酸的结构
一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位
1、酸水解： 盐酸或硫酸回流煮沸20小时。 不引起消旋作用，得到L-氨基酸。色氨酸完全被破坏；羟基氨 基酸、天冬酰胺、谷胺酰胺部分被破坏。 2、碱水解：氢氧化钠共煮10—20小时。 产物是D型和L型氨基酸的混合物。产生消旋现象。多数氨基酸 遭到破坏。色氨酸稳定。 3、酶水解： 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶水解。 不产生消旋作用，也不破坏氨基酸。水解不彻底。
反应中1分子的半胱氨酸引起1分子的硫硝基苯甲酸的 释放。它在pH8．0时，在412nm波长处有强烈的光吸收， 因此可利用比色法定量测定-SH基。
二硫键的形成和打开 1、二硫键的形成
在痕量的金属离子如Cu2+，Fe2+，C02+和Mn2+ 存在下，巯基在空气中氧化显著提高。这些离子 可能是反应所需的催化剂。
3. 碱性氨基酸（+）
1、非极性R基(中性-非极性氨基酸)
共8种氨基酸,4种带脂肪烃侧链的氨基酸；2种含芳香环 氨基酸；1种含巯基氨基酸和1种甘氨酸。它们在水中的溶 解度比极性氨基酸小。
2、不带电荷的极性R基(中性-极性氨基酸)
生物化学笔记氨基酸衍生物
20种氨基酸分别以5种物质进入三羧酸循环：丙氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甘氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸和色氨酸生成乙酰辅酶A，精氨酸、组氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸和谷氨酸生成a-酮戊二酸，甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸生成琥珀酰辅酶A；苯丙氨酸和酪氨酸还生成延胡索酸；天冬氨酸和天冬酰胺生成草酰乙酸。
分解主要在肝和肾进行，某些中间物可转化为糖、酮体及生物活性物质，见下节。
氨基酸脱羧形成胺后不能进入三羧酸循环。
一、乙酰辅酶A途径（一）由丙酮酸生成乙酰辅酶A1. 丙氨酸：由谷丙转氨酶转氨生成丙酮酸2. 丝氨酸：脱水脱氨生成丙酮酸，由丝氨酸脱水酶催化，含磷酸吡哆醛。
3. 甘氨酸：可接受羟甲基，转变成丝氨酸。
由丝氨酸转羟甲基酶催化，以磷酸吡哆醛为辅基，甲烯基四氢叶酸为供体，需锰。
此途径主要作为丝氨酸的合成途径，甘氨酸的分解主要是作为一碳单位供体，由甘氨酸裂解酶裂解生成甲烯基四氢叶酸和二氧化碳及氨，次要途径是氧化脱氨生成乙醛酸，再氧化成甲酸或草酸。
甘氨酸与谷胱甘肽、肌酸、胆碱、嘌呤、卟啉的合成都有关系。
4. 苏氨酸：由苏氨酸醛缩酶裂解成甘氨酸和乙醛，乙醛可氧化成乙酸再生成乙酰辅酶A。
也可脱水生成a-酮丁酸，或脱去脱羧形成氨基丙酮。
5. 半胱氨酸：可转氨生成b-巯基丙酮酸，再由转硫酶脱去硫化氢生成丙酮酸。
也可先氧化成半胱氨酸亚磺酸，再转氨、脱去亚硫酸形成丙酮酸。
产生的硫化氢要氧化成亚硫酸，再氧化成硫酸，由尿排出。
（二）由乙酰乙酰辅酶A生成乙酰辅酶A1. 苯丙氨酸：由苯丙氨酸-4-单加氧酶催化生成酪氨酸，消耗一个NADPH。
2. 酪氨酸：先转氨生成4-羟苯丙酮酸，再氧化、脱羧、开环，裂解成延胡索酸和乙酰乙酸。
延胡索酸进入三羧酸循环，乙酰乙酸由琥珀酰辅酶A活化生成乙酰乙酰辅酶A，硫解形成两个乙酰辅酶A。
3. 亮氨酸：先转氨、脱羧生成异戊酰辅酶A，再脱氢、末端羧化、加水生成羟甲基戊二酰辅酶A(HMG CoA)，裂解成乙酰乙酸和乙酰辅酶A。
生物化学 第三章 氨基酸(共92张PPT)
色氨酸
Trytophan
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
H 2N
O
CH
C
OH
CH 2 CH 2 CH 2 NH
C
NH
NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
光性。而且发现主要是L型的（也有D型的，但很少）。
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸 、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大 类。
氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符号 要求认识。
芳香族氨基酸: Phe Trp Tyr
1、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构
2缬．氨酸-羧分基V参a为l与ine的反2应0种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下
生成烷基咪唑衍生物，并引起酶活性的降低或丧失
两种分类方法。 酪氨酸 tyrosine
Try Y
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7） 时， 带
[质子供体]
乙酸
+ H
COOH
-
COO
+ H
CO-O
+ K1
H3N CH2
+
H3N CH2
K2
H2N CH2
Gl+y
Gl+-y
生物化学第八章氨基酸代谢
碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白 (transporter) 亚氨基酸转运蛋白 β氨基酸转运蛋白 二肽转运蛋白 三肽转运蛋白
目录
γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle) ： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外
细胞膜
细胞液
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
依赖ATP和泛素； 降解异常蛋白和短寿蛋白质。
目录
泛素（Ub）
76个氨基酸组成的多肽(8.5kD)
普遍存在于真核生物而得名
一级结构高度保守
目录
泛素介导的蛋白质降解过程
靶蛋白的泛素化：泛素与选择性被降解蛋白质 形成共价连接，并使其激活，包括三种酶参与 的3步反应，并消耗ATP。 泛素化蛋白质在蛋白酶体(proteasome)中降解。
要途径。
通过此种方式并未产生游离的氨。
目录
（二）氧化脱氨基作用
• 氧化脱氨基包括脱氢和水解两步反应。其 中，脱氢反应需酶催化，而水解反应则不 需酶的催化。
2H H2O R-C-COOH NH R-C-COOH + NH3 O
酶
R-CH-COOH NH2
目录
催化氧化脱氨基的酶
1. L-氨基酸氧化酶：
目录
2.氨的生成 未被吸收的氨基酸
脱氨基作用
氨
渗入肠道的尿素
尿素酶
目录
临床上用酸性灌肠降低肠道pH，NH3 转 变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸 收，防止血氨升高。
目录
3. 其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
生物化学 第三章 氨基酸
+
C H R
-H pK1' +H
+
+
COO H3N
+
-
C H R
-H pK2' +H
+
+
COO R
-
H2N C H
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI 等电点
10 -1 负离子
（ ） 与 亚 硝 酸 反 应
四. 氨基酸的化学反应
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH 2 O CH C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
天冬氨酸 Aspartic acid
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartic acid 谷氨酸 Glutamic acid
H2N
酸性氨基酸
O CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸 含羟基氨基酸
一. 氨基酸—蛋白质的构件分子 蛋白质的水解作用提供了关于 蛋白质的水解——蛋白质的水解作用提供了关于
α-氨基酸的一般结构— 氨基酸的一般结构—
20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 20种氨基酸除脯氨酸外，其他均具如下结构通式。 种氨基酸除脯氨酸外
生物化学-第3章-氨基酸
(三)纸层析
Rf主要与R基 的极性有关， 溶剂的pH可 影响R基的极 性，氨基酸 与滤纸的吸 附作用也影 响Rf。
(四) 薄层层析
速度快，硅胶等支 持物可以使用较强 烈的显色方法。
（五）离子 交换层析
离子交换 树脂的结 构如图所 示，功能 基团种类 较多。
氨基酸的离子交换分离原理
若pI−pH > 0，两性离子带净正电荷，若pI−pH < 0，两性离 子带净负电荷，差值越大，所带的净电荷越多。
作业题
1. 第155页第2题；
2. 第155页第3题；
3. 第155页第5题； 4. 第155页第6题；
5. 第155页第7题；
6. 第155页第8题； 7. 第155页第9题；
8. 第156页第14题；
9. 第156页第15题。
第4 章 蛋白质的共价结构
—、蛋白质通论
(一)蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S,其中含N平均为16%， 这一数据可用于蛋白质的含量测定。 1.简单蛋白 完全由氨基酸组成，不含非蛋白成分。 根据溶解性的不同，可将简单蛋白分为7类：清蛋白（溶 于水）、球蛋白（溶于稀盐溶液）、谷蛋白（溶于稀酸或稀 碱）、醇溶蛋白（溶于70%-80%的乙醇）、组蛋白（溶于水或 稀酸，可用稀氨水沉淀）、精蛋白（溶于水或稀酸，不溶于 氨水）和硬蛋白（只能溶于强酸）。 2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组成，后者称为辅基。根据辅基 的不同，可将结合蛋白分为以下7类： 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白 和金属蛋白。
胱氨酸 半胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸
丙烯腈
巯基阴离子
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
考研必背生物化学20种蛋白质氨基酸
L
5.98
异亮氨酸
(Isoleucine)
α-氨基-β-甲基戊酸
Ile
I
6.02
含羟基或硫氨基酸
丝氨酸
(Serine)
α-氨基-β-羟基丙酸
Ser
S
5.68
苏氨酸
(Threonine)
α-氨基-β-羟基丁酸
Thr
T
6.53
半胱氨酸
(Cysteine)
α-氨基-β-巯基丙酸
Cys
C
5.02
甲硫氨酸/蛋氨酸
考研必背生物化学20种蛋白质氨基酸
分类
氨基酸名称
化学名称
三字符号
单字符号
化学结构
等电点
脂肪族氨基酸
中性氨基酸
甘氨酸
（Glycine）
α-氨基乙酸
Gly
G
5.97
丙氨酸
(Alanine)
α-氨基丙酸
Ala
A
6.02
缬氨酸
(Valine)
α-氨基-β-甲基丁酸
Val
V
5.97
亮氨酸
(Leucine)
α-氨基-γ-甲基戊酸
(Methionine)
α-氨基-γ-甲硫基丁酸
Met
M
5.75
酸性氨基酸及其酰胺
天冬氨酸
(Aspartic acid)
α-氨基丁二酸
Asp
D
2.97
谷氨酸
(Glutamic acid)
α-氨基戊二酸
Glu
E
3.22
天冬酰胺
(Asparagine)
Asn
N
5.41
谷氨酰胺
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20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 1806 1820 1820 Vauquelin Braconnot Braconnot 天门冬芽 明胶 羊毛、肌肉
酪氨酸
丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸
1849
1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896
Morner
Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
牛角
奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
（二）在氨基酸分子中，一个氨基，一 个羧基，一个氢原子和特殊的R-基团连 接在一个碳原子
二、氨基酸的分类
(一) 常见的蛋白质氨基酸
1.常见的蛋白质氨基酸共二十种。
c b a
c a
b
氨基酸的1H NMR谱
基本要求
1.掌握氨基酸的一般结构和氨基酸的分类； 2.掌握氨基酸的酸碱性质和等电点的计算方法； 3.熟悉氨基酸的常见化学反应的应用价值；
磷酸丝氨酸
磷酸苏氨酸 磷酸酪丝氨酸
(二) 不常见的蛋白质氨基 氨酸
(三) 非蛋白质氨基酸
叠氮丝氨酸
O-重氮乙酰 丝氨酸
肌氨酸
β-丙氨基
γ-氨基丁酸
甜菜碱
高丝氨酸
羊毛硫氨酸
高半胱氨酸
苯丝氨酸
氯胺苯醇（氯霉素）
环丝氨酸
瓜氨基 组胺 5-羟色氨 青霉胺
肾上腺素
鸟氨基
三、氨基酸的酸碱化学
6.胱氨酸的二硫键可被还原为两个巯基。也可以被 过甲酸氧化成两个磺酸基。
胱氨酸 半胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸
丙烯腈
巯基阴离子
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
对羟基汞苯酸 赖氨酸
希夫碱
五、氨基酸的光学活 性和光谱性质
1.氨基酸的 光学活性和 立体化学： 氨基酸的不 对称碳原子 可用D-或L表示，其比 旋值可用于 氨基酸的鉴 别。
3.烃基化反应 可用于测定多肽链的氮末端氨基酸。 4.形成西佛碱的反应 为转氨基反应的中间步骤。 5.脱氨基反应 为氨基酸分解反应的重要中间步骤。
(二)α-羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应 可用于羧基的保护。 2.成酰氯反应 可用于羧基的活化。 3.脱羧基反应 是生成胺类的重要反应。 4.叠氮反应 可用于羧基的活化。
Bopp
Cramer Ritthausen Ritthausen Schultze Weyl Drechsel Hedin Kossel,Hedin
奶酪
蚕丝 面筋 蚕豆 羽扇豆芽 丝心蛋白 珊瑚 牛角 奶酪
胱氨酸
缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1899
1901 1901 1901 1904 1922 1935
Glu，Tyr和Cys的pI等于两个小的pK值之和的一半。
(四)氨基酸的甲醛滴定
滴定终点由12 左右降到9左 右，可以用酚 酞为指示剂， 用标准氢氧化 钠滴定。
四、氨基酸的 化学反应
(一)α-氨基参加的反应
1.与亚硝酸的反应 测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。 2.与酰化试剂的反应 可用于氨基的保护。
第3章 氨基酸 (Amino Acids )
一、氨基酸是蛋白质 的构件分子
（一）蛋白质的水解 1. 酸水解：常用 6mol/L HCl 回流 20h，水 解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨 基酸部分水解，酰胺键水解。
2.碱水解：水解完全，会引起消旋，但色 氨酸不破坏。
3.酶水解：水解不完全，不引起消旋，色 氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
（一）氨基酸的兼性离子(Zwitterions 形式 氨基酸在晶体状态和水溶液中均以兼性离子形式存在。因 此,氨基酸有很高的熔点。 （二）氨基酸的解离
)
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义: （isoelectric point） (pI）： 当溶液在某一特定的PH值时，氨基酸主要以 两性离子形式存在，在溶液中所带的电荷为 零，这时虽然在电场的作用下，也不会向正 极或负极移动，这时溶液的PH值称为…
芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷
的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。 要熟悉氨基酸的结构特点、分类和符号。
注 意 结 构 特 点
4-羟脯氨酸 5-羟赖氨酸 3-甲基组氨酸 甲状腺素
ε -N-甲基赖氨酸
ε-N，N，N-三 甲基赖氨酸
焦谷氨酸 γ-羧基谷氨酸 α-氨基己二酸
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸： pI=（pK1+pK2）/2 对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值 之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，
可以忽略不计。
如 Glu: Glu+
2.19
4.25
9.67
Glu+-
Glu-
Glu2-
若 pH=pI=3.22， Lys，Arg和His的pI等于两个大的pK值之和的一半；Asp，
2.按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。这种 分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。 3.按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极 性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极
性R-基氨基酸四类。这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质
空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。 4.也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性
2.氨基酸的光
谱性质：
芳香族氨
基酸的紫外吸
收光谱如图所
示。这一性质
可用于蛋白质
的定量测定。
3.氨基酸的核磁共振（NMR） 在外加磁场的作用下，原子核的自旋方向达到一致，可以和一定频率的 外加磁场共振而形成吸收峰，同一种原子核在分子中的位置不同，因其外围 的电子云对核的屏蔽作用引起的吸收峰位置移动（化学位移）也不同，由吸 收峰的位置可以推断原子处于哪一个基团，在1H NMR谱中，当相邻基团上有 n个质子时，该基团的质子吸收峰将分裂成n+1个峰。
(三)α-氨基和 α-羧基共同参 加的反应 1. 与茚三酮的 反应 常用于氨基酸的 定性或定量检测。
2.成肽反应
(四)侧链R基参加的反应
1. 酪氨酸可发生碘化、硝化、重氮反应，后者可用于 检测酪氨酸。 2.组氨酸可发生重氮反应。 3. 精氨酸可与环己二酮发生缩合反应，曾被用于氨基 酸序列分析。 4.色氨酸可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化，生成有色化合 物，可用于色氨酸定量测定。 5.半胱氨酸可生成烷基衍生物，可用于巯基的保 护。巯基可与重金属生成盐，使蛋白质失活。巯基 在空气中可被氧化，金属离子对此有催化作用。