蛋白质四级结构课件
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(1)主链骨架本身以大约180°回折;
(2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成;
(3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基 之间形成氢键来维系。 图2-4 β—转角结构图
5. 无规卷曲 或称卷曲（coil）是指多肽链主链部分形
• 图2-4 β—转角结构图
经常有若干个相邻的二级结构元件（主要是 —螺旋和β—折叠）组合在一起，彼此相互
破坏。 多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽 (peptide)，或肽链（peptide chain）。肽键 原子及其相连的两个Cα原子称为肽单元（ petide unit）。肽主链骨架实际上是由许多
重复单位，即肽单元借助Cα相连而成。
少数氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)；多个氨基酸相连而成的肽称 为多肽(polypeptide)。凡氨基酸残基数目在 50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白 质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特 定空间结构者称多肽。肽链中的氨基酸分子 因形成肽键失去部分基团，被称为氨基酸残
作用形成种类不多的、有规律的二级结构组 合（combination）或二级结构串（cluster） ，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称 为超二级结构（super-secondary structure）或
模序。
（四）结构域（domain）
在一级结构上相距较远的氨基酸残基，通过 三级结构的形成，多肽链的弯折，彼此聚集 在一起，从而形成一些在功能上相对独立的 ，结构较为紧凑的区域，称为结构域。 结构
如激素类的脑下垂体素、缓激肽、促甲 状腺素释放因子等。
谷胱甘肽的生理功用 解毒作用：与毒 物或药物结合，消除其毒性作用；参与 氧化还原反应：作为重要的还原剂，参 与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶 的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还 原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消 除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。
残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条 链之间通过两个二硫键联结在一起，A
链另有一个链内二硫键。 二）生物活性肽
生物体内具有一定生物学活性的肽类 物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘
肽、神经肽、肽类激素等。
1. 谷胱甘肽（GSH）：
全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯 基可氧化、还原，故有还原型（GSH）
半径0.23nm；
(2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第
A.极大的侧链基团: 如Ile、Phe、Trp集中 排列的肽段，因为存在空间位阻而妨碍
了α—螺旋的形成。
B. 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基 酸残基：如Glu、Asp相邻排列，同种电 荷的互斥效应影响了肽链内氢键的形成
，不利于α—螺旋的形成。
3.其它肽类活性物质：
原子之间。
2. 疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时， 会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水
作用力。
3. 离子键（盐键）：离子键(salt bond)是由带正电荷基 团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。
4．范德华氏（van der Waals）引力：原子之间存在的 相互作用力。
C. 有Pro等亚氨基酸存在：由于其R侧链 与其α—氨基成环，Cα-N 键不能自由旋
D.有甘氨酸存在：甘氨酸R侧链为H,因而没有约束，肽平面可以任意取向， 所以形成α—螺旋的几率很小，即使形成，由于其活泼的旋转性也极不稳定。
图2-2 α—螺旋的结构
些纤维状蛋白质分子中的基本构象，也是球 状蛋白质中常见的构象。
四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。
• 血红蛋白（Hemoglobin）的四级结构
其特点如下：
(1)肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以 Cα为旋转点，依次折叠，侧面看呈锯齿状结
构。
(2)肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交 替形成氢键，这是维持β—折叠构象稳定的主
要因素。
(3)肽链的平行走向有两种：平行式，即相互
图2-3 β—折叠结构图
酸残基。
图2-3 β—折叠结构图
4. β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级 结构，其结构特征为：
• 2-5 蛋白质三级结构示意图
蛋白质的四级结构（quaternary structure)就是指蛋白质分子中亚基的立 体排布，亚基间的相互作用与接触部位
的布局。
亚基(subunit)就是指参与构成蛋白质四 级结构的、每条具有三级结构的多肽链 。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键 、范氏引力、疏水键等非共价键。具有
蛋白质的三级结构（tertiary structure） 是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的 整体排列。包括形成主链构象和侧链构 象的所有原子在三维空间的相互关系。 也就是一条多肽链的完整的三维结构。
图2-5 蛋白质三级结构示意图
稳定三级结构的因素是侧链基团的相互 作用，包括氢键、离子键(盐键)、疏水
（二）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中 主链原子在各局部区段空间的排列分布状况，而不涉
wenku.baidu.com
2. α—螺旋结构 螺旋结构是指蛋白质肽 链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白 质中最常见、最典型、含量最丰富的二 级结构元件。α—螺旋结构的特点如下：
(1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋 ，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺 距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋
(2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成;
(3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基 之间形成氢键来维系。 图2-4 β—转角结构图
5. 无规卷曲 或称卷曲（coil）是指多肽链主链部分形
• 图2-4 β—转角结构图
经常有若干个相邻的二级结构元件（主要是 —螺旋和β—折叠）组合在一起，彼此相互
破坏。 多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽 (peptide)，或肽链（peptide chain）。肽键 原子及其相连的两个Cα原子称为肽单元（ petide unit）。肽主链骨架实际上是由许多
重复单位，即肽单元借助Cα相连而成。
少数氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)；多个氨基酸相连而成的肽称 为多肽(polypeptide)。凡氨基酸残基数目在 50个以上，且具有特定空间结构的肽称蛋白 质；凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特 定空间结构者称多肽。肽链中的氨基酸分子 因形成肽键失去部分基团，被称为氨基酸残
作用形成种类不多的、有规律的二级结构组 合（combination）或二级结构串（cluster） ，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称 为超二级结构（super-secondary structure）或
模序。
（四）结构域（domain）
在一级结构上相距较远的氨基酸残基，通过 三级结构的形成，多肽链的弯折，彼此聚集 在一起，从而形成一些在功能上相对独立的 ，结构较为紧凑的区域，称为结构域。 结构
如激素类的脑下垂体素、缓激肽、促甲 状腺素释放因子等。
谷胱甘肽的生理功用 解毒作用：与毒 物或药物结合，消除其毒性作用；参与 氧化还原反应：作为重要的还原剂，参 与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶 的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还 原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消 除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。
残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条 链之间通过两个二硫键联结在一起，A
链另有一个链内二硫键。 二）生物活性肽
生物体内具有一定生物学活性的肽类 物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘
肽、神经肽、肽类激素等。
1. 谷胱甘肽（GSH）：
全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯 基可氧化、还原，故有还原型（GSH）
半径0.23nm；
(2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第
A.极大的侧链基团: 如Ile、Phe、Trp集中 排列的肽段，因为存在空间位阻而妨碍
了α—螺旋的形成。
B. 连续存在的侧链带有相同电荷的氨基 酸残基：如Glu、Asp相邻排列，同种电 荷的互斥效应影响了肽链内氢键的形成
，不利于α—螺旋的形成。
3.其它肽类活性物质：
原子之间。
2. 疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时， 会产生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水
作用力。
3. 离子键（盐键）：离子键(salt bond)是由带正电荷基 团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。
4．范德华氏（van der Waals）引力：原子之间存在的 相互作用力。
C. 有Pro等亚氨基酸存在：由于其R侧链 与其α—氨基成环，Cα-N 键不能自由旋
D.有甘氨酸存在：甘氨酸R侧链为H,因而没有约束，肽平面可以任意取向， 所以形成α—螺旋的几率很小，即使形成，由于其活泼的旋转性也极不稳定。
图2-2 α—螺旋的结构
些纤维状蛋白质分子中的基本构象，也是球 状蛋白质中常见的构象。
四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。
• 血红蛋白（Hemoglobin）的四级结构
其特点如下：
(1)肽链近于充分伸展的结构，各个肽单元以 Cα为旋转点，依次折叠，侧面看呈锯齿状结
构。
(2)肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交 替形成氢键，这是维持β—折叠构象稳定的主
要因素。
(3)肽链的平行走向有两种：平行式，即相互
图2-3 β—折叠结构图
酸残基。
图2-3 β—折叠结构图
4. β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级 结构，其结构特征为：
• 2-5 蛋白质三级结构示意图
蛋白质的四级结构（quaternary structure)就是指蛋白质分子中亚基的立 体排布，亚基间的相互作用与接触部位
的布局。
亚基(subunit)就是指参与构成蛋白质四 级结构的、每条具有三级结构的多肽链 。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键 、范氏引力、疏水键等非共价键。具有
蛋白质的三级结构（tertiary structure） 是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的 整体排列。包括形成主链构象和侧链构 象的所有原子在三维空间的相互关系。 也就是一条多肽链的完整的三维结构。
图2-5 蛋白质三级结构示意图
稳定三级结构的因素是侧链基团的相互 作用，包括氢键、离子键(盐键)、疏水
（二）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构(secondary structure)是指多肽链中 主链原子在各局部区段空间的排列分布状况，而不涉
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2. α—螺旋结构 螺旋结构是指蛋白质肽 链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白 质中最常见、最典型、含量最丰富的二 级结构元件。α—螺旋结构的特点如下：
(1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋 ，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺 距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋