生物化学 酶PPT
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R1: Lys, Arg R2: 不是Pro R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
② 根据酶对底物的立体异构体有无选择性，可区分立体 异构体专一性。
胡索酸酶
反丁烯二酸 (延胡索酸)
苹果酸
③ 根据酶对底物的光学异构体有无选择性，可区分光学 异构体专一性。
CH3 HO C H + NAD+
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
异咯嗪 O
H3C
N
5 10
4 NH
8
9
1
H3C
N NO
HCH
核醇 H C OH H C OH
NH2 腺嘌呤
N N
H C OH O
O
N
N
CH2 O P O P O CH2 O
OH OH
HH
黄素单核苷酸（FMN）
H
H
Flavin mononucleotide
OH OH
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
Flavin adenine dinucleotide
全酶 holoenzyme
从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类：
① 金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的酶 含有金属离子。
✓ 金属酶：金属离子和酶结合紧密。如羧基肽酶。 ✓ 金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。
如己糖激酶等。
② 小分子有机化合物：通常为维生素或其体内 代谢转变生成的衍生物，见后。
2. 主要分为两类： ① 脂溶性维生素：包括VitA、D、E 、K 。 ② 水溶性维生素：包括B族维生素、VitC两类。
3. B族维生素主要参与形成酶的辅助因子，具体见下表。
维生素与常见的辅酶/辅基
名称 别名 活性形式 作用
VitB1 VitB2 VitPP
硫胺素 TPP
α-酮酸氧化脱羧酶的辅基
核黄素 FMN;FAD 黄素酶的辅基(传递氢)
✓ 常见类型： • 绝对专一性、相对专一性 • 立体异构体专一性 • 光学异构体专一性
① 根据酶的特异性高低分为：
• 绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底 物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。
O
脲酶
H2N—C—NH2 + H2O
2NH3 + CO2
• 相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种化学键。
第三章 酶
Enzyme
卜友泉 生物化学与分子生物学教研室
重庆医科大学
本章主要内容
第一节 概述 第二节 酶的分子结构 第三节 酶的作用特点及工作原理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶活性的调节 第六节 酶的分类与命名 第七节 酶和医学
第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质
一、酶的发现与研究简史
FMN和FAD递氢机制
O
H3C
5
N
10
4 NH
8
9
1
+ 2H
H3C
N NO
R
FMN/FAD
（氧化型）
O
H
H3C
5
N
10
4 NH
8
9
1
H3C
N NO
H
R
FMNH2/FADH2
（还原型）
（2）VitPP(尼克酸,尼克酰胺) NAD+/NADP+ ，多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 NAD+ Nicotinamide adenine dinucleotide 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 NADP+
二、酶的概念及化学本质
概念：酶是具有催化功能的生物分子。 ✓约4000余种，催化生物体内的众多化学反应， 并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序 进行。
SE P
* 酶促反应： 由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
酶的化学本质： ✓几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
与不加催化剂相比提高108～1020，与普通催化剂相比提高107～1013
✓ 酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有效地降 低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度。 • 活化能：分子从初态转变为激活态所需的能量。
酶促反应活化能的改变
2. 高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。
✓ 即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的 化学键，催化一定的化学反应，生成一定的产物。
4. 不稳定性：
✓ 多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的作用条 件一般比较温和，在中性pH、常温和常压下进 行，强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而 失去活性。
二、酶催化作用的机制（工作原理）
1. 酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能。
2. 诱导契合假说：
✓ 是指酶与底物接近时，其结构相互诱导、相互变 形和相互适应，进而相互结合，形成E-S复合物。 这种结合不同于锁-钥机械关系。
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。
第二节 酶的分子结构
重点：活性中心、必需基团、辅酶/辅基等 概念；维生素→辅酶/辅基→作用
一、酶的不同存在形式
• 单体酶：由一条多肽链组成。 • 寡聚酶：含两条或以上多肽链，即多个相
同或不同亚基以非共价键连接形成的酶。 • 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合
（一）与一般催化剂的共性
1. 在催化反应的过程中自身的质和量保持不变； 2. 只能催化热力学上允许的反应； 3. 只能缩短达到化学平衡的时间，但不改变反应的平
衡点即平衡常数； 4. 加速反应的机制都是降低反应的活化能。
SE P
（二）酶与一般催化剂的区别—即酶的特性
1. 高效性 2. 专一性(高度特异性) 3. 可调节性 4. 不稳定性
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
（1）VitB2(核黄素) FMN和FAD，是黄素酶的辅基(传递氢)。
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
✓ 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
✓ 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
一级结构
胰凝乳蛋白酶的活性中心 Chymotrypsin Active center
空间结构
活性中心
酶分子中的化学基团：
结合基团：结合底物
活性中心内
必需
催化基团：催化底物转变成产物
基团
所有
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
基团
其它
第三节 酶的作用特点与工作原理
重点：酶的特性
一、酶催化作用的特点
二、影响酶促反应速度(酶活性)的因素
1. 底物浓度 2. 酶浓度 3. pH 4. 温度 5. 激活剂 6. 抑制剂
1. 底物浓度对酶促反应速度的影响 在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓
度的情况下，底物浓度的变化对反应速度影 响的作图呈矩形双曲线。
Vm
v
0
[s]
• 当[S]较低时，V与[S]成正比；反应为一级反应。 • 随着[S]的增高， V不再成正比例加速；为混合级反应。 • 当[S]高达一定程度，V达最大；为零级反应。
1. 酶具有极高的催化效率（高效性）
✓ 酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一 般催化剂高约107～1013倍。
酶与一般催化剂催化效率的比较
底物
催化剂 反应温度 反应速度常数
尿素
H+
62
7.4 10-7
脲酶
21
5.0 106
过氧化氢
Fe 2+
22
56
过氧化氢酶 22
3.5 107
产 物
0பைடு நூலகம்
反应时间
酶促反应进程曲线
3. 酶活性
✓ 指的是酶的催化能力， 用酶促反应速度来衡量。 ✓ 酶活性检测在临床诊断等工作中具有重要意义。
4. 酶活性单位（实验课讲授）
✓ 是衡量酶活力大小的尺度。 ✓ 即在规定条件下，在单位时间(s、min或h)内生
成一定量(mg、μg、μmol等)的产物或消耗一定 数量的底物所需的酶量。
1897年，Eduard Buchner意外发现并证明发酵过程 并不需要完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻 “活力论”观点。也打开了通向现代酶学与现代生 物化学的大门，1907年的诺贝尔化学奖。
许多研究者开始鉴定酶的生物化学特性，发现与蛋白 质有关；但一些人认为酶不是蛋白质，辩称蛋白质只 是酶分子的携带者，蛋白质本身并不具有催化活性。
乳酸L脱DH氢酶
COOH
乳酸
CH3 C O + NADH + H + COOH
丙酮酸
3. 可调节性：
✓ 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。
✓ 酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的调节。
✓ 基本模式：各种细胞内外环境因素 → 调节酶的 活性和含量 → 调节代谢等过程。
1926年，James B. Sumner发现脲酶是一个纯的蛋白质； 并于1937年再次发现过氧化氢酶也是蛋白质。John H. Northrop和Wendell M. Stanley则确认胃蛋白酶、胰蛋 白酶和胰凝乳蛋白酶是蛋白质。
随后发现的2千余种酶均证明是蛋白质。
1946年度 诺贝尔化学奖
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
✓ “昔者，帝女令仪狄作酒而美，进之禹，禹饮而甘之， 曰:‘后世必有饮酒而之国者。’遂疏仪狄而绝旨酒”。刘向 <战国策>;
✓ 酶：【五音集韻】酒母也。
1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液 使淀粉转变为糖。
1878年，Wilhelm Kühne首次提出酶(enzyme)的概念。
Thomas R. Cech Sidney Altman
1902年，Victor Henri提出了酶动力学的定量理论， 但没有得到有力的实验证实。
1913年，Leonor Michaelis和其博士后Maud Leonora Menten证实了Henri的理论并扩展为米氏方程。随后， G. E. Briggs and J. B. Haldane又对其进行了扩展。
加上磷酸则 为NADP+
NAD+（NADP+）的递氢机制
NAD+或NADP+ （氧化型）
NADH或NADPH （还原型）
（3）泛酸(遍多酸) 辅酶A（CoA），是酰基转移酶的辅酶
巯基乙胺
泛酸
3’-P-ADP
四、酶的活性中心(active center)
必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶 催化活性密切相关的化学基团。
✓ 酶的构象改变有利于与底物结合；而底物在酶的 诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态，易受 酶的催化攻击。
实例：己糖激酶
酶的空间构象变化
Glucose
第四节 酶促反应动力学 -- 影响酶促反应速度的因素
一、相关基本概念
1. 酶促反应动力学
✓ 主要研究酶促反应速度及其影响因素。 ✓ 研究前提为：①在研究某一因素对酶促反应速度
➢1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式，即米-曼氏方程式， 简称米氏方程(Michaelis equation)。
影响时，固定其它因素不变；②单底物、单产物 反应；③反应速度取其初速度，即底物的消耗量 很小（一般在5﹪以内）时的反应速度。
2. 酶促反应速度
✓ 在规定的反应条件下，单位时间内底物的消耗量 和产物的生成量。
✓ 常用初速度表示，即底物消耗小于5﹪反应时段 内的平均速度；此时底物浓度变化对反应速度影 响很小，反应速度相对恒定。
② 根据酶对底物的立体异构体有无选择性，可区分立体 异构体专一性。
胡索酸酶
反丁烯二酸 (延胡索酸)
苹果酸
③ 根据酶对底物的光学异构体有无选择性，可区分光学 异构体专一性。
CH3 HO C H + NAD+
组成的多酶复合物。 • 多功能酶：指一些多酶体系在进化过程中
由于基因的融合，多种不同催化功能存在 于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶或 串联酶。
二、酶的分子组成
按照分子组成分为两种： 单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
异咯嗪 O
H3C
N
5 10
4 NH
8
9
1
H3C
N NO
HCH
核醇 H C OH H C OH
NH2 腺嘌呤
N N
H C OH O
O
N
N
CH2 O P O P O CH2 O
OH OH
HH
黄素单核苷酸（FMN）
H
H
Flavin mononucleotide
OH OH
黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
Flavin adenine dinucleotide
全酶 holoenzyme
从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类：
① 金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的酶 含有金属离子。
✓ 金属酶：金属离子和酶结合紧密。如羧基肽酶。 ✓ 金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。
如己糖激酶等。
② 小分子有机化合物：通常为维生素或其体内 代谢转变生成的衍生物，见后。
2. 主要分为两类： ① 脂溶性维生素：包括VitA、D、E 、K 。 ② 水溶性维生素：包括B族维生素、VitC两类。
3. B族维生素主要参与形成酶的辅助因子，具体见下表。
维生素与常见的辅酶/辅基
名称 别名 活性形式 作用
VitB1 VitB2 VitPP
硫胺素 TPP
α-酮酸氧化脱羧酶的辅基
核黄素 FMN;FAD 黄素酶的辅基(传递氢)
✓ 常见类型： • 绝对专一性、相对专一性 • 立体异构体专一性 • 光学异构体专一性
① 根据酶的特异性高低分为：
• 绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底 物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。
O
脲酶
H2N—C—NH2 + H2O
2NH3 + CO2
• 相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种化学键。
第三章 酶
Enzyme
卜友泉 生物化学与分子生物学教研室
重庆医科大学
本章主要内容
第一节 概述 第二节 酶的分子结构 第三节 酶的作用特点及工作原理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶活性的调节 第六节 酶的分类与命名 第七节 酶和医学
第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质
一、酶的发现与研究简史
FMN和FAD递氢机制
O
H3C
5
N
10
4 NH
8
9
1
+ 2H
H3C
N NO
R
FMN/FAD
（氧化型）
O
H
H3C
5
N
10
4 NH
8
9
1
H3C
N NO
H
R
FMNH2/FADH2
（还原型）
（2）VitPP(尼克酸,尼克酰胺) NAD+/NADP+ ，多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 NAD+ Nicotinamide adenine dinucleotide 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸 NADP+
二、酶的概念及化学本质
概念：酶是具有催化功能的生物分子。 ✓约4000余种，催化生物体内的众多化学反应， 并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序 进行。
SE P
* 酶促反应： 由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
酶的化学本质： ✓几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
与不加催化剂相比提高108～1020，与普通催化剂相比提高107～1013
✓ 酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有效地降 低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度。 • 活化能：分子从初态转变为激活态所需的能量。
酶促反应活化能的改变
2. 高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。
✓ 即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的 化学键，催化一定的化学反应，生成一定的产物。
4. 不稳定性：
✓ 多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的作用条 件一般比较温和，在中性pH、常温和常压下进 行，强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而 失去活性。
二、酶催化作用的机制（工作原理）
1. 酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能。
2. 诱导契合假说：
✓ 是指酶与底物接近时，其结构相互诱导、相互变 形和相互适应，进而相互结合，形成E-S复合物。 这种结合不同于锁-钥机械关系。
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。
第二节 酶的分子结构
重点：活性中心、必需基团、辅酶/辅基等 概念；维生素→辅酶/辅基→作用
一、酶的不同存在形式
• 单体酶：由一条多肽链组成。 • 寡聚酶：含两条或以上多肽链，即多个相
同或不同亚基以非共价键连接形成的酶。 • 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合
（一）与一般催化剂的共性
1. 在催化反应的过程中自身的质和量保持不变； 2. 只能催化热力学上允许的反应； 3. 只能缩短达到化学平衡的时间，但不改变反应的平
衡点即平衡常数； 4. 加速反应的机制都是降低反应的活化能。
SE P
（二）酶与一般催化剂的区别—即酶的特性
1. 高效性 2. 专一性(高度特异性) 3. 可调节性 4. 不稳定性
尼克酸, NAD+; 尼克酰胺 NADP+
多种脱氢酶的辅酶(传递氢)
VitB6
吡哆醇 吡哆醛
磷酸吡哆醛 氨基酸脱羧酶和转氨酶的辅基
磷酸吡哆胺
吡哆胺
泛酸 遍多酸 CoA
酰基转移酶的辅酶
生物素 VitH 生物素 羧化酶的辅基
叶酸
FH4
一碳单位转移酶的辅酶
VitB12 钴胺素 甲钴胺素 甲基转移酶的辅酶
（1）VitB2(核黄素) FMN和FAD，是黄素酶的辅基(传递氢)。
1980s，Thomas R. Cech和Sidney Altman分别在四膜 虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中 发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。
1994年，Gerald.F.Joyce等发现了具有催化活性的 DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。
1989年度 诺贝尔化学奖
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为： ① 辅酶(Coenzyme)：
✓ 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
✓ 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。
三、维生素与辅助因子
1. 定义：维生素是维持人体正常生理功能或细胞正常代 谢所必需的营养物质，人体的需要量极小（常以毫克 或微克计），但在体内不能合成或合成量很少，必须 由食物供给的一类小分子有机化合物。
一级结构
胰凝乳蛋白酶的活性中心 Chymotrypsin Active center
空间结构
活性中心
酶分子中的化学基团：
结合基团：结合底物
活性中心内
必需
催化基团：催化底物转变成产物
基团
所有
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
基团
其它
第三节 酶的作用特点与工作原理
重点：酶的特性
一、酶催化作用的特点
二、影响酶促反应速度(酶活性)的因素
1. 底物浓度 2. 酶浓度 3. pH 4. 温度 5. 激活剂 6. 抑制剂
1. 底物浓度对酶促反应速度的影响 在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓
度的情况下，底物浓度的变化对反应速度影 响的作图呈矩形双曲线。
Vm
v
0
[s]
• 当[S]较低时，V与[S]成正比；反应为一级反应。 • 随着[S]的增高， V不再成正比例加速；为混合级反应。 • 当[S]高达一定程度，V达最大；为零级反应。
1. 酶具有极高的催化效率（高效性）
✓ 酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一 般催化剂高约107～1013倍。
酶与一般催化剂催化效率的比较
底物
催化剂 反应温度 反应速度常数
尿素
H+
62
7.4 10-7
脲酶
21
5.0 106
过氧化氢
Fe 2+
22
56
过氧化氢酶 22
3.5 107
产 物
0பைடு நூலகம்
反应时间
酶促反应进程曲线
3. 酶活性
✓ 指的是酶的催化能力， 用酶促反应速度来衡量。 ✓ 酶活性检测在临床诊断等工作中具有重要意义。
4. 酶活性单位（实验课讲授）
✓ 是衡量酶活力大小的尺度。 ✓ 即在规定条件下，在单位时间(s、min或h)内生
成一定量(mg、μg、μmol等)的产物或消耗一定 数量的底物所需的酶量。
1897年，Eduard Buchner意外发现并证明发酵过程 并不需要完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻 “活力论”观点。也打开了通向现代酶学与现代生 物化学的大门，1907年的诺贝尔化学奖。
许多研究者开始鉴定酶的生物化学特性，发现与蛋白 质有关；但一些人认为酶不是蛋白质，辩称蛋白质只 是酶分子的携带者，蛋白质本身并不具有催化活性。
乳酸L脱DH氢酶
COOH
乳酸
CH3 C O + NADH + H + COOH
丙酮酸
3. 可调节性：
✓ 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。
✓ 酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的调节。
✓ 基本模式：各种细胞内外环境因素 → 调节酶的 活性和含量 → 调节代谢等过程。
1926年，James B. Sumner发现脲酶是一个纯的蛋白质； 并于1937年再次发现过氧化氢酶也是蛋白质。John H. Northrop和Wendell M. Stanley则确认胃蛋白酶、胰蛋 白酶和胰凝乳蛋白酶是蛋白质。
随后发现的2千余种酶均证明是蛋白质。
1946年度 诺贝尔化学奖
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
✓ “昔者，帝女令仪狄作酒而美，进之禹，禹饮而甘之， 曰:‘后世必有饮酒而之国者。’遂疏仪狄而绝旨酒”。刘向 <战国策>;
✓ 酶：【五音集韻】酒母也。
1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液 使淀粉转变为糖。
1878年，Wilhelm Kühne首次提出酶(enzyme)的概念。
Thomas R. Cech Sidney Altman
1902年，Victor Henri提出了酶动力学的定量理论， 但没有得到有力的实验证实。
1913年，Leonor Michaelis和其博士后Maud Leonora Menten证实了Henri的理论并扩展为米氏方程。随后， G. E. Briggs and J. B. Haldane又对其进行了扩展。
加上磷酸则 为NADP+
NAD+（NADP+）的递氢机制
NAD+或NADP+ （氧化型）
NADH或NADPH （还原型）
（3）泛酸(遍多酸) 辅酶A（CoA），是酰基转移酶的辅酶
巯基乙胺
泛酸
3’-P-ADP
四、酶的活性中心(active center)
必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶 催化活性密切相关的化学基团。
✓ 酶的构象改变有利于与底物结合；而底物在酶的 诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态，易受 酶的催化攻击。
实例：己糖激酶
酶的空间构象变化
Glucose
第四节 酶促反应动力学 -- 影响酶促反应速度的因素
一、相关基本概念
1. 酶促反应动力学
✓ 主要研究酶促反应速度及其影响因素。 ✓ 研究前提为：①在研究某一因素对酶促反应速度
➢1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底 物浓度关系的数学方程式，即米-曼氏方程式， 简称米氏方程(Michaelis equation)。
影响时，固定其它因素不变；②单底物、单产物 反应；③反应速度取其初速度，即底物的消耗量 很小（一般在5﹪以内）时的反应速度。
2. 酶促反应速度
✓ 在规定的反应条件下，单位时间内底物的消耗量 和产物的生成量。
✓ 常用初速度表示，即底物消耗小于5﹪反应时段 内的平均速度；此时底物浓度变化对反应速度影 响很小，反应速度相对恒定。