生物化学名词解释

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❤糖类的现代概念:多羟基的醛、酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。

❤糖蛋白:糖与蛋白质之间,以蛋白质为主,一定部位以共价键与若干糖分子相连构成的分子;总体性质更接近蛋白质,其上糖链不呈现双链重复序列。

❤蛋白聚糖:主要由一条或多条糖氨聚糖和一个核心蛋白共价连接而成,还含有N-或(和)O-连接的寡糖链,糖含量高,分布在细胞外基质、细胞表面和细胞内分泌颗粒。

❤三脂酰甘油(triacylglycerol)也称之甘油三酯(triglyceride)。

一种含有与甘油酯化的3个脂酰基的脂。

脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

❤脂酰甘油:即脂肪酸和甘油所形成的脂。

脂类中最丰富的一大类是三酯酰甘油,分为:简单三脂酰甘油,三个相同脂肪酸;混合三酯酰甘油,两个或两个以上不同的脂肪酸。

❤糖脂:糖通过其半缩羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。

❤脂多糖:革兰氏阴性菌细胞壁的特有结构成分,构成外膜的主要物质,表面亲水,该脂多糖释放后能引起哺乳动物宿主产生多种生物学效应,多是毒性效应。

❤氨基酸的解离(两性电离):氨基酸是两性电解质,氨基酸完全质子化时是多元酸,侧链不解离的中性氨基酸是二元酸、酸性和碱性氨基酸可视为三元酸。

既可以被酸滴定又可以被碱滴定。

❤氨基酸的等电点:静电荷为0 时的pH 称为氨基酸的等电点(PI)。

❤肽:氨基酸通过酰氨键共价连接起来形成肽。

❤肽键:蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式,是一种酰胺键,具有部分双键的性质,双键的性质决定了六个原子位于同一平面即肽平面;键长发生了相应改变。

❤蛋白质的一级结构:蛋白质的共价结构有时也称蛋白质的一级结构,但多数场合把蛋白质的一级结构看成是氨基酸序列的同义语。

❤二级结构:蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象,称为二级结构。

❤超二级结构:若干相邻的二级结构单元(螺旋、折叠、转角)组合在一起,彼此相互作用,形成有规则在空间上能辨认的二级结构组合体、充当三级结构的构件,称为超二级结构。

❤结构域:在较大的球状蛋白质分子中,多肽链往往形成几个紧密的相对独立的球状实体,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状实体就是结构域。

❤三级结构:指由二级结构元件(α螺旋、β构象、β转角和无规则卷曲等)构建成的总三维结构,包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。

❤酶活力:指酶催化一定化学反应的能力,以测出的酶促反应速度表示酶的活力。

❤比活力:每毫克蛋白质或每毫升蛋白质所含酶的活力单位数,代表酶的纯度,可用来比较每单位质量蛋白质的催化能力。

❤酶的活性部位:三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用,这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。

❤酮体:肝脏线粒体中乙酰CoA的去路之一是转化为乙酰乙酸,D-β-羟丁酸和丙酮,这三个化合物统称为酮体。

❤核酸杂交:不同来源的分子,经热变性后,在冷却复性过程中,异源核酸分子间通过碱基配对形成杂交分子,称核酸杂交。

❤逆转录:以RNA为模板,按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA,这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反,称为逆转录。

♡酶的活性部位:三维结构上比较接近的少数特异的氨基酸残基参与底物的结合与催化作用,这一与酶活力直接相关的区域称酶的活性部位。

♡蛋白质的四级结构:是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。

构象:指一个分子中,不改变共价键的结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子间的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时不要求共价键的断裂和重新形成。

蛋白质的构象:每种蛋白质都有自己特有的空间结构或称三维结构,这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。

亚基(单体):这种蛋白质分子中,最小的单位通常称为亚基或亚单位,它一般由一条肽链构成,无生理活性;维持亚基之间的化学键主要是疏水力。

单体蛋白质:仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。

寡聚蛋白质:由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白;根据亚基组成种类分为:同多聚蛋白质;杂多聚蛋白质。

原聚体:对称的寡聚蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成,结构成分组成为原聚体。

同多聚蛋白质原聚体为亚基,杂多聚蛋白质原聚体为两种或多种亚基组成的单位。

蛋白质的变性:天然蛋白质分子受到某些物理因素和化学因素影响时,生物活性丧失、溶解度降低、不对称性增高,以及其它物理化学常数发生变化这种过程成为变性作用。

变性是次级键和部分链间二硫键的破坏,一级结构保存完好。

蛋白质的复性:少数蛋白质的变性不超过一定的限制,当变性因素去除后,变性蛋白质又可恢复到天然构象,这一现象称为蛋白质的复性。

核酶:具有催化活性的RNA称为核酶。

酶工程:是把酶学基本原理与化学工程技术及基因重组技术有机结合而形成的新型应用技术。

根据研究和解决问题的手段不同,将酶工程分为化学酶工程和生物酶工程。

别构调节:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变,进而改变酶活性的状态。

酶原激活:体内合成的不具有活性的蛋白质称为前体,经专一性水解后可变成活性蛋白质,如活性蛋白质是酶,这个前体称酶原。

酶原经加工转变为有活性酶的过程称酶原激活。

共价调节酶:通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰,使处于活性与非活性的互变状态,来调节酶活性。

同工酶:催化相同的化学反应,但其分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。

差向异构体:仅一个不对称碳原子构型不同,非镜象对映体的异构物称为差向异构体。

核酸的变性:双螺旋区氢键的断裂,变成单键,不涉及共价键、磷酸二酯键断裂降解。

核酸的复性:两条分开的链重新闭合为双螺旋称复性,复性可部分恢复理化性质。

代谢途径:每种物质分解或合成代谢所经历的系列酶促反应的总过程。

电子传递过程:还原型辅酶或辅基通过电子传递再氧化,这个过程称电子传递过程。

电子传递链:电子从还原型辅酶或辅基通过一系列电子亲和力递增顺序排列的电子载体传递到分子氧所经历的途径。

NADH呼吸链:是由NAD-脱氢酶或-NADP脱氢酶、黄酶、辅酶,细胞色素体系和一些铁硫蛋白组成的氧化还原体系。

FADH2呼吸链:与NADH呼吸链相比,底物脱下的氢不经NAD 而直接交给黄酶的辅基FAD,即少了NADH 呼吸链中的前面的一个组分。

细胞色素:一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称,还原型的细胞色素具有明显的可见光谱吸收现象。

氧化磷酸化:与生物氧化作用相伴而产生,将生物氧化过程中释放的自由能用于使ADP和无机磷酸生成高能A TP的作用,是需氧细胞生命活动的主要能量来源。

底物水平磷酸化:物质代谢过程中,直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP分子上,形成A TP的作用。

光合磷酸化:在光合作用相伴而产生的,将电子传递过程中释放的自由能用于使ADP和无机磷酸生成高能A TP的作用。

P/O比:指当一对电子通过呼吸链传至氧所产生的A TP 的摩尔数。

葡萄糖异生作用:指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。

戊糖磷酸途径:糖代谢的第二条重要途径,葡萄糖-6-磷酸经过氧化分解后产生五碳糖、CO2、无机磷酸和NADPH。

转氨基作用:氨基酸和α-酮酸之间转移,形成新的氨基酸和新的酮酸。

复制体:在DNA的复制叉上,分布着各种各样与复制有关的酶和蛋白质因子构成的复合物称为复制体。

端粒:真核生物线形染色体两个末端具有的由许多成串短的重复序列组成的特殊结构。

其功能为稳定染色体末端结构,防止染色体末端连接,并可补偿滞后链5’末端在消除RNA引物后造成的空缺。

端粒酶:催化端粒5’-末端外加重复单位,蛋白质和RNA的复合物,RNA起模板作用,功能维持端粒的一定长度,实际上是一种逆转录酶。

启动子:RNA聚合酶识别,结合和开始转录的一段DNA序列。

转录因子:RNA聚合酶起始转录需要的辅助因子(蛋白质)称为转录因子。

其作用或是识别DNA的特殊序列,或是识别其他因子,或是识别RNA聚合酶。

终止子:提供转录停止信号的DNA序列.
终止因子:协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子(蛋白质).
通读:终止子的作用被特异的因子所阻止,使聚合酶得以越过终止子继续转录。

抗终止因子:引起抗终止子作用的蛋白质称为抗终止因子。

遗传学中心法则(genetic central dogma):描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。

遗传信息贮存在DNA中,DNA被复制传给子代细胞,信息被拷贝或由DNA转录成RNA,然后RNA翻译成多肽。

不过,由于逆转录酶的反应,也可以以RNA为模板合成DNA。

内含子(intron):在转录后的加工中,从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。

术语内含子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。

外显子(exon):既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。

术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。

终止因子(ter mination factor):协助RNA聚合酶识别终止信号的的辅助因子(蛋白质)。

核酶(ribo zyme):具有像酶那样催化功能的RNA分子。

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