食品化学复习资料

食品化学复习题

判断题：以下为正确命题

水分子的O-H共价键具有部分（40％）离子特性。

水形成三维氢键的能力可解释水高相转变热、高表面张力等性质。

水合氢离子带正电，比非离子化水更大氢键给与能力，羟基，更大接受能力

冰转变成水伴随着最邻近水分子间距离的增加（降低密度）和最邻近水分子平均数目的增加（增加密度）。

亲水溶质会改变邻近水的结构和流动性，水会改变亲水溶质的反应性，有时甚至改变结构。在稀水溶液中，一些离子具有净结构破坏效应（Net structure-breaking effect)，此时溶液具有比纯水较好的流动性。

净结构形成离子例子：Li+、Na +、H3+O、Ca2+、Ba2+、Mg2+、Al3+、F-和OH-等。它们强加于水的结构超过了正常水结构的损失，它们强烈地与4或6个第一层水分子作用。

大离子和/或单价离子是净结构破坏体，主要是负离子和大的正离子，例如：K + 、Rb + 、NH4 + 、Cs + 、Br-、I-、NO3 + 、BrO3-、IO3-和ClO4-等

水与非极性物质的混合是对热力学不利的过程(△G＞0）。△G＞0不是由于△H＞0，而是由于T△S＜0。因为在不相容的非极性实体邻近水处形成了特殊结构，使熵下降，这一过程称为疏水水合（Hydrophobic hydration）。

笼状水合物是结晶，易于生长至可见大小，一些笼状水合物在压力够高下，0℃以上仍然稳定。

疏水相互作用是蛋白质折叠的主要推动力，使疏水残基处在蛋白质分子内部。

一个试样含有相当于区Ⅰ和区Ⅱ交界的水分含量被认为含有BET单层水分含量，BET相当于一个干制品仍然呈现最高的稳定性所能含有的最大水分含量。BET并不是一个单层，如淀粉的BET约相当于每个脱水葡萄糖基一个水分子。

目前aw测定的精确性约为±0.02。

不同物质的MSI具有显著不同的形状，S形是大多数食品的特征。水果、糖果和咖啡提取物含有大量糖和其它可溶性小分子，而聚合物含量不高，它们的MSI呈J性。

脂肪氧化：在较高的aw＞0.80加水会稀释催化剂，降低催化效率，阻滞氧化。

α—淀粉酶从内部进行，水解中间α—1，4糖甙键，产物还原末端葡萄糖单位C1为α-构型，故称“α-淀粉酶”

淀粉的糊化”。又称淀粉的糊化为“α”化。水进入微晶束，折散淀粉分子间的缔合状态，使淀粉分子失去原有的取向排列，而变为混乱状态，即淀粉粒中有序及无序态的分子间的氢键断开，分散在水中成为胶体溶液。

果胶凝胶强度与其酯化程度成正比

含有相同碳原子数的简单醛糖和简单酮糖互为异构物，通过异构化可以互相转化。单糖异构化可以通过碱或酶进行催化。

对含生氰糖苷食品的去毒处理通常可采用水浸泡和加热的方法。

D-葡萄糖可在葡萄糖氧化酶的作用下氧化成D-葡萄糖酸，并形成内酯。

D-葡萄糖酸δ-内酯在室温下可在水中水解，并导致pH下降。

用费林氏法测定还原糖时，滴定必须在溶液沸腾的状态下进行。

碳水化合物中羟基与简单醇的羟基相同，也可生成醚。

在其它条件相同的前提下，赖氨酸比非必需氨基酸更易参与麦拉德反应。

乳糖不耐症的原因是缺少乳糖酶。

甲壳低聚糖是由N-乙酰D-氨基葡萄糖或D-氨基葡萄糖通过β-1，4糖苷键连接的低聚糖，其中N-乙酰基或氨基连接在葡萄糖环的C2上。

多糖的环氧原子及连接糖环的糖苷氧原子都可与水形成氢键。

相对分子质量相同，其它条件也相同的条件下，线性多糖溶液的粘度高于高支链多糖溶液。触变溶液在静止时显示一种弱凝胶结构。

直链淀粉的老化速度快于支链淀粉。

具有表面活性的大多数极性脂类可延迟面包心变硬。

大多数酶是球状蛋白质，而纤维状蛋白总是起着结构蛋白的作用。

在中性pH范围，α-氨基和羧基都处于离子化状态。

对氨基酸而言，当——COO-和COOH浓度相等时的pH被称为pKa1；当——NH3+和——NH2浓度相等时的pH被称为pKa2。

肽单位的C——N键具有部分双键的性质，而C——O键仅有60%的双键性质。

几乎所有蛋白质肽键都以反式构型存在。

脯氨酸残基是蛋白质α螺旋的终止物。

在蛋白质β-折叠片结构中，氢键只可能在多肽链的两个片段之间形成。反平行β-折叠片结构比β-折叠片结构更为稳定。

含有高比例β-折叠片结构的蛋白质一般呈现高变性温度。

当含有高比例的α-螺旋类型的蛋白质溶液经加热和冷却时，α-螺旋结构通常转变为β-折叠片结构。β-折叠片结构不会转变为α-螺旋结构。

蛋白质三级结构的形成包括在蛋白质中各种不同的基团之间相互作用（疏水、静电和范德华尔）和氢键的优化，使得蛋白质分子的自由能尽可能地降到最低。

一级结构决定着蛋白质分子的形状。含有大量的并均匀分布在氨基酸序列中的亲水性氨基酸残基的蛋白质分子将呈拉长或棒状。含有大量的疏水性氨基酸残基的蛋白质分子将呈球状。稳定蛋白质四级结构的键或力除了二硫键外和稳定三级结构的是相同的。

可逆变性一般只涉及蛋白质三级和四级结构的变化，而不可逆变性能使蛋白质二级结构也发生变化。

氢键、静电和范德华尔相互作用具有放热的性质，它们在高温下去稳定而在低温下稳定。疏水相互作用是吸热的，疏水相互作用的强度在60~70℃达到最高。

化合价大的离子易使蛋白质凝固。

水能显著地促进蛋白质的热变性，干蛋白粉对热变性是稳定的。

揉搓或滚压等产生的剪切力可打破蛋白质的α-螺旋。

球状蛋白质内部仍然有一些空穴存在，这使得蛋白质分子结构具有可压缩性。压力诱导蛋白质变性主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩性。大多数蛋白质在100~1200MPa压力下诱导变性。

大多数纤维蛋白无空穴，故其对静水压的稳定性较高。

芳香族氨基酸残基吸收紫外线，若能量高，能打断二硫键。其它射线能起氧化和打断共价键作用。

当蛋白质分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体界面时，通常会导致蛋白质不可逆变性。

蛋白质在等电点时比在其它任何pH值时对变性作用更加稳定。

一些有机化合物，如尿素和盐酸胍（GuHCl）的水溶液，能打断氢键导致蛋白质不同程度的变性。这些物质通过提高疏水性氨基酸残基在水相的浓度，也降低了疏水相互作用。

表面活性剂是蛋白质的强变性剂，原因在于它们打断了氨基酸残基的疏水相互作用。

盐在低浓度时，离子通过非特异性静电相互作用与蛋白质作用，此类蛋白质的静电中和一般稳定了蛋白质的结构。完全的电荷中和出现在离子强度等于或低于0.2，与盐的性质无关。稳定蛋白质的盐能促进蛋白质的水合作用，并微弱地与蛋白质结合。使蛋白质不稳定的盐能