华南理工大学年硕士研究生入学测验生物化学与分子生物学试卷

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生化及分子生物学复习资料

生化及分子生物学复习资料（15天15题）一、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋二、B型双螺旋DNA的结构特点 1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； 2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’－磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； 3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； 4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键； 5. 螺旋的直径为2nm，螺距为，相邻碱基对的距离为，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 DNA变性（复性）、增色（减色）效应三、酶催化作用特点一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活； 4.催化活性受到调节和控制； 5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子）维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原四、生物氧化的特点 1.反应条件温和。

2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。 3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。 4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂五、磷酸戊糖途径的生理意义 1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径 2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。 3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。糖酵解；三羧酸循环；糖异生（掌握反应历程）六、软脂酸β-氧化和从头合成的比较 β-氧化；α－氧化作用；ω－氧化作用七、如何判断蛋白质的营养价值

(完整版)华南理工大学食品生物化学-试题5

食品生物化学试题五一、填空题 1. 嘧啶核苷酸的合成是从开始，首先合成出具有嘧啶环结构的化合物是。 2. α-淀粉酶和 -淀粉酶只能水解淀粉的键，所以不能够使支链淀粉彻底水解。 3. 蛋白质的一级结构指的是；在二级结构中，蛋白质的主要折叠方式是，和。 4. 酶活性中心内的必须基团是和。 5. 一般把酶催化一定化学反应的能力称为，通常以在一定条件下酶所催化化学反应的来表示。 6. 一碳单位的载体主要是，在脂肪酸生物合成中，酰基的载体为。 7. 人体对氨基酸代谢的主要场所是器官，在此氮的主要代谢产物是。 8. 在蛋白质生物合成中的作用是将氨基酸按链上的密码所决定的氨基酸顺序转移入蛋白质合成的场所——。 9. 人血液中含量最丰富的糖是，肝脏中含量最丰富的糖是，肌肉中含量最丰富的糖是。 10. 转氨酶都以为辅基，它与酶蛋白以牢固的形式结合。 11. 葡萄糖在体内主要的分解代谢途径有，和。 12. 尿素生成的过程称为，主要在肝细胞的和中进行。 13. 生物素是多种羧化酶的辅酶，在和反应中起重要作用。

14. 脂肪是动物和许多植物的主要能量贮存形式，由与3分子脂化而成的。 15. 脂肪酸分解过程中，长键脂酰CoA进入线粒体需由携带，限速酶是；脂肪酸合成过程中，线粒体的乙酰CoA出线粒体需与结合成。 16. 动物的代谢调节可以在、和等3个水平上进行。二、选择题 1. 下列氨基酸中哪一种是必需氨基酸：（） A．天冬氨酸 B．丙氨酸 C．甘氨酸 D．蛋氨酸 2. 下列糖中，除（）外都具有还原性。 A. 麦芽糖 B. 蔗糖 C. 阿拉伯糖 D. 木糖 3. 人类和灵长类嘌呤代谢的终产物是（） A．尿酸 B．尿囊素 C．尿囊酸 D．尿素 4. 下列关于氨基酸和蛋白质的说法正确的是：（） A．天然的氨基酸有20种。 B．构成蛋白质结构单元的氨基酸均为L-a-氨基酸。C．桑格（Sanger）反应中所使用的试剂是异硫氰酸苯酯。 D．天然的氨基酸均具有旋光性。 5. 在蛋白质合成过程中，氨基酸活化的专一性取决于：（） A. 密码子 B. mRNA C. 核糖体 D. 氨酰-tRNA合成酶 6、呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是（）。 A. c1→b→c→aa3→O2 B. c→c1→b→aa3→O2 C. c1→c→b→aa3→O2 D. b→c1→c→aa3→O2 7. 氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输：（） A．尿素 B．氨甲酰磷酸 C．谷氨酰胺 D．天冬酰胺 8. 三大营养物质分解代谢的最后通路是（）。 A. 糖的有氧氧化 B. 氧化磷酸化 C. 三羧酸循环 D. β-氧化 9. 在脂肪酸的合成中，每次碳链的延长都需要（）直接参加。

生物化学基本概念

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生物化学基本概念（２80) 一、绪论１生物化学 2 分子生物学(狭义、广义) 3 结构生物学 4 基因组学 5蛋白质组学 6 糖生物学 7生物工程 8 基因工程９酶工程 10 蛋白质工程 11 细胞工程１2 发酵工程１3生化工程１4 模式生物二、核酸化学 1 核酸 2 拟核区 3质粒 4 沉降系数 5N-Ｃ糖苷键６第二信使 7 转化现象 8 类病毒９沅病毒（蛋白质侵染因子) 10 核酸的一级结构 11 DNA的一级结构 12 RＮA的一级结构１3 寡核苷酸１4 多核苷酸１5 DNA的二级结构 1６ＤＮＡ的三级结构 17 正超螺旋

1８负超螺旋 19 RＮＡ的二级结构 2０RNＡ的三级结构 2１发夹结构２2 多顺反子 23 单顺反子２４减色效应 25 增色效应 2６核酸的变性 27 核酸的复性 28ＤNA的熔点（Tｍ、熔解温度) 29 退火 30 分子杂交３1 Soｕthｅrn 印迹法 32Ｎouthern 印迹法三、蛋白质化学 1激素 2抗体 3 补体 4 干扰素 5 糖蛋白６蛋白质氨基酸 7非蛋白质氨基酸 8等电点（PＩ） 9肽１０生物活性肽 11 双缩脲反应 1２构型 13 构象 1４蛋白质的一级结构 15蛋白质的二级结构１6蛋白质的三级结构 17蛋白质的四级结构 18二面角

19β-折叠２0 β-转角 21 无规则卷曲 22超二级结构２3 结构域 24分子病 25 可变残基 26 不变残基２７电泳２8 透析 29 相对迁移率 3０盐析 31 盐溶 32 蛋白质的变性作用 33 变性蛋白３4 蛋白质的复性 35 简单蛋白 36 结合蛋白 3７糖蛋白 38脂蛋白 39色蛋白４0 核蛋白 41 磷蛋白 42 金属蛋白 4３可逆沉淀 44 不可逆沉淀四、酶学 1 酶 2 单纯酶 3 结合酶 4 酶蛋白 5 辅因子 6全酶 7 辅酶

华南理工大学2013年考研真题878生物化学与分子生物学

878 华南理工大学 2013年攻读硕士学位研究生入学考试试卷（请在答题纸上做答，试卷上做答无效，试后本卷必须与答题纸一同交回）科目名称：生物化学与分子生物学适用专业：微生物学，生物化学与分子生物学，生物医学工程共 2 页一、填空题（每空2分，共20分） 1.Western印迹法的原理是用＿＿＿鉴定蛋白质的一种方法。 2.限制性内切酶特异识别和切割DNA分子中的回文结构，形成末端有＿＿＿末端和＿＿＿末端。 3.真核生物的转录后修饰包括3’端＿＿＿和5’端＿＿＿。 4.生物膜上有许多膜固有蛋白，他们的跨膜肽段大多二级结构呈＿＿＿。 5.DNA变性后，紫外光吸收能力＿＿＿，沉降速度＿＿＿，粘度＿＿＿。 6.Tm是DNA具有的一个重要特性，其定义为＿＿＿。二、是非题（每题2分，答对得2分，答错扣2分，不答得0分，共20分） 1.抽提的核酸OD280/OD260的比值大于2，可说明该核酸较纯。 2.阳离子交换层析的树脂材料带正电，可吸附带负电的分子。 3.转录的过程中，以负链的DNA为模板转录成mRNA。 4.核酸中的核糖与脱氧核糖是L型的戊糖。 5.DNA聚合酶I在DNA复制过程中以5’‐3’的方向合成新的DNA链，同时具有5’‐3’ 的外切酶活性对复制进行校验（proofreading）。 6.在阴离子交换层析中，等电点7、9、10的分子洗脱的先后顺序为7、9、10。 7.真核生物是的mRNA是多顺反子。 8.原核生物是边转录边翻译的。 9.Km值是酶的属性常数之一，与酶浓度、pH值、离子强度等条件或因素无关。 10.对于一个酶而言，其过渡态的底物类似物与底物的物相比较，是更有效的竞争性抑制剂三、问答与论述题（共110分） 1.糖是的一种重要生物分子，在体内有重要作用。（共30分）（1）糖类是能量存储和代谢的重要分子，从细胞水平上阐述糖元开始的分解代谢，直至最终完全氧化成水与二氧化碳的过程，以及ATP产生的过程（标明代谢发

612生物化学与分子生物学

中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容 1.蛋白质化学考试内容 ●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 ●氨基酸的理化性质及化学反应 ●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式） ●蛋白质一级结构测定的一般步骤 ●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 ●蛋白质的变性作用 ●蛋白质结构与功能的关系考试要求 ●了解氨基酸、肽的分类 ●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 ●了解蛋白质一级结构的测定方法（目前关于蛋白质一级结构测定的新方法和新思路很多，而教科书和教学中涉及的可能不够广泛，建议只让学生了解即可） ●理解氨基酸的通式与结构 ●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 ●掌握肽键的特点 ●掌握蛋白质的变性作用 ●掌握蛋白质结构与功能的关系 2.核酸化学考试内容 ●核酸的基本化学组成及分类 ●核苷酸的结构 ●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构 ●RNA的分类及各类RNA的生物学功能 ●核酸的主要理化特性 ●核酸的研究方法考试要求 ●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质 ●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质 ●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术 ●了解microRNA的序列和结构特点（近年来针对非编码RNA的研究越来越深入，建议增加相关考核） 3. 糖类结构与功能考试内容 ●糖的主要分类及其各自的代表 ●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 ●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求 ●掌握糖的概念及其分类 ●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用 ●理解旋光异构 ●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质 ●掌握糖的鉴定原理 4. 脂质与生物膜考试内容

生物化学、化学生物学、分子生物学,三者联系与区别

一、生物化学、化学生物学、分子生物学，三者联系与区别欧洲化学生物学的一个专门刊名为ChemBioChem刊物，这部刊物在我所阅读的文献中被反复提及，我查到该文献的两位主编分别是Jean-Marie Lehn教授和Alan R. Fersht教授，他们在诠释刊物的宗旨[1]时指出：ChemBioChem意指化学生物学和生物化学，其使命是涵盖从复杂的碳水化合物、多肽蛋白质到DNA/RNA，从组合化学、组合生物学到信号传导，从催化抗体到蛋白质折叠，从生物信息学和结构生物学到药物设计，这一范围宽广而欣欣向荣的学科领域。既然化学生物学涵盖面这么广泛，它到底和其它学科之间怎么区分呢？想到拿这个题目出来介绍是因为这是我在第一节课课堂讨论中的内容，我们小组所参考的文献主要是关于对化学生物学这门学科的认识，化学生物学的分析手段以及一些新的研究进展，比如药物开发和寻找药物靶点。当时课堂上对于题目中三者展开过热烈讨论，作为新兴学科的化学生物学，研究的是小分子作为工具解决生物学问题的学科，它如何从生物化学和分子生物学中分别出来，这也是我自己最开始产生过矛盾的问题，这里我结合所查阅的文献谈一下自己的理解。 1.1 生物化学(Biological Chemistry) 生物化学是研究生命物质的化学组成、结构、化学现象及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科[1]。根据一些生物化学的书我归纳了一下，其研究的基本内容包括对生物体的化学组成的鉴定，对

新陈代谢与代谢调节控制，生物大分子的结构与功能测定，以及研究酶催化，生物膜和生物力学，激素与维生素，生命的起源与进化。生物化学对其他各门生物学科的深刻影响首先反映在与其关系比较密切的细胞学、微生物学、遗传学、生理学等领域。通过对生物高分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。(摘自https://www.360docs.net/doc/cc18250809.html,/view/253496.htm) 1.2 化学生物学（Chemical Biology）化学生物学是使用小分子作为工具解决生物学的问题或通过干扰/调节正常过程了解蛋白质的功能[1]。曾看到过一篇关于介绍化学生物学的奠基人Schreiber的文章，他曾经指出：“化学生物学是对分子生物学的有力补充，分子生物学采用定点突变的方法来改变生物分子如蛋白质和核酸的功能；而化学生物学是采用化学的手段，如运用小分子或人工设计合成的分子作为配体来直接改变生物分子的功能[2]。” 化学生物学是近年来出现的新兴研究领域，它融合了化学、生物学、物理学、信息科学等多个相关学科的理论、技术和研究方法，是一个有活力、有应用前景的新学科。它主要研究的内容包括[3]：1化学遗传学—采用小分子活性化合物作为探针,探索和调控细胞过程 (1)基因表达的小分子调控

华南理工大学生物化学与分子生物学2008真题精

878 华南理工大学 2008年攻读硕士学位研究生入学考试试卷 (请在答题纸上做答,试卷上做答无效,试后本卷必须与答题纸一同交回科目名称:生物化学与分子生物学适用专业:微生物学,生物化学与分子生物学,生物医学工程共 8 页 (考试时间3小时,总分数150分一. 选择题 (从备选答案中选出一个正确的答案, 每小题 1分,共 30分 1.反转录酶除了有以 RNA 为模板生成 RNA-DNA 杂交分子的功能外,还有下列活性 A DNA聚合酶和 RNase A B DNA聚合酶和 S1核酸酶 C DNA聚合酶和 RNase H D S1核酸酶和 RNaseH 2.一个酶有多种底物,判断其底物专一性强弱应依据参数 A Kcat B Km C Kcat/Km D 其它 3.DNA 分子上被依赖于 DNA 的 RNA 聚合酶特异识别的顺式元件是 A 弱化子 B 操纵子 C 启动子 D 终止子 4.蛋白质形成三级结构的驱动力是:(B A 范德华力 B 疏水作用 C 氢键 D 离子键 5.利用羟基磷灰石分离提纯蛋白质是属于

A 离子交换层析 B 吸附层析 C 亲和层析 D 分子筛层析。 6.下述哪种方法不适合用来测定核酸分子的大小及其分子量 A 电镜测量法 B 沉降分析法 C 粘度法 D 吸咐层析法。 7 .今有 A,B,C,D 四种蛋白质, 其分子体积由大到小的顺序是 A>B>C>D,在凝胶过滤柱层析过程中,最先洗脱出来的蛋白质一般应该是 A A, B B, C C, D D 8.生物体内甲基的直接供体是 A S-腺苷蛋氨酸 B 半胱氨酸 C 蛋氨酸 D 牛磺酸 9 .如果要测定一个小肽的氨基酸顺序,下列试剂中选择一个你认为最合适的 A 茚三酮 B CNBr C 胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯 10 .在天然蛋白质组成中常见的一个氨基酸,它的侧链在 pH7.2和 pH13都带电荷,这个氨基酸是 A 谷氨酸 B 组氨酸 C 酪氨酸 D 精氨酸 11.某蛋白质 pI 为 7.5,在 pH6.0的缓冲液中进行自由界面电泳,其泳动方向为 A 原点不动 B 向正极泳动 C 向负极泳动 12.在接近中性的pH的条件下,下列哪种基团既可以为H +的受体,也可为H +的供体 A His-咪唑基 B Lys-ε-氨基 C Arg-胍基 D Cys-巯基 13.测定蛋白质在 DNA 上的结合部位常用方法 A Western印迹 B PCR C 限制性图谱分析 D DNaseI保护足印分析 14.人细胞 DNA 含 2.9×109碱基对,其双螺旋的总长度约为

2014华南理工大学化学与化工学院研究生复试细则及分数线

复试程序： 2014年3月29日上午8:30凭复试通知书报到，进行复试资格审查，报到地点：化学考生：逸夫工程馆108室；化工及专硕考生：逸夫工程馆105室；请考生报到时携带以下材料：应届生：学生证、二代身份证、大学成绩单的原件及所有复印件往届考生：毕业证、学位证、二代身份证、大学成绩单的原件（或加盖档案单位红章的成绩单复印件）及所有复印件（报到时间地点若有更改，以招办系统打印的复试通知书为准）下午2:30-4:30笔试，报到地点如下：复试笔试科目为《基础化学》的考生：34号楼340501 复试笔试科目为《化工原理》的考生：34号楼340502、340503 复试笔试科目为《物理化学（二）》的考生：34号楼340504 2014年3月30日上午8：00面试按照考生初试成绩正态分布，将化工学科、化学学科考生分成若干组，同时进行外语口语听力和专业知识综合面试，地点：学院各办公室，届时具体通知。晚上7：30左右一、公布录取排名表，按照录取总成绩排名确定录取名单，同时确定获各等次奖学金及全日制专业学位考生名单。地点：学院工程馆大厅布告栏。二、拟录取考生持学院“录取成绩小条”，根据张贴的导师招生信息，直接去各位导师办公室进行双向选择，确定导师和专业。材料分发地点：学院工程馆105室。三、确定好导师、专业的考生请立即返回学院工程馆105室登记并领取《体检表》（体检表上需一张照片及加盖学院公章）。

四、成绩小条收取截止时间：晚上10点。未找到导师签名录取的考生，请第二天上午找好导师签名后将成绩单小条交至逸夫工程馆108室。 2014年3月31日上午8:00-10:30体检，需携带《复试流程表》、《体检表》及时参加校医院体检。下午3:00体检通过的拟录取考生至学院工程馆105室交回《复试流程表》，并领取以下材料： 1、《调档函》、（委培与强军计划、少高计划考生除外） 2、《政审表》复试方式： 1. 专业课笔试 2014年招生专业目录公布的复试笔试科目：《化工原理》、《物理化学（二）》、《基础化学》，时间2小时，满分100分，占复试成绩30%，闭卷考试。 2. 外语口语和听力测试口语与听力相结合，时间约5分钟，满分100分，占复试成绩10%。 3. 专业知识与综合素质面试专业知识与综合素质面试时间约15分钟，满分100分，占复试成绩60%。每位考生面试结束后，由复试小组教师独立为考生当场打分，并填写《华南理工大学硕士研究生复试情况登记表》。录取原则： 1、本着公平、公开、公正的原则进行研究生录取工作，并严格遵守学校招生办公室制定的硕士研究生录取的原则和要求。 2、复试不及格（小于60分）者，不予录取；体检不合格者不予录取。 3、录取总成绩＝初试总分×50％＋复试成绩×50％×5。 4、按照“化学工程与技术”、“化学”一级学科组织面试，按录取总成绩从高到低按一级学科录取考生，确定拟录取名单后，“双向选择”导师。 5、实施差额复试，比例约为140%（不含推免生）。

生物化学与分子生物学问答题

机体是如何维持血糖平衡的（说明血糖的来源、去路及调节过程）？血液中的葡萄糖称为血糖，机体血糖平衡是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等器官代谢协调的结果（由于血糖的来源与去路保持动态平衡，血糖是组织、中枢神经、脑能量来源的主要保证）。 A.血糖来源（3分）糖类消化吸收：食物中的糖类经消化吸收入血，这是血糖最主要的来源；肝糖原分解：短期饥饿后，肝中储存的糖原分解成葡萄糖进入血液；糖异生作用：在较长时间饥饿后，氨基酸、甘油等非糖物质在肝内异生合成葡萄糖；其他单糖转化成葡萄糖。 B.血糖去路（4分）氧化供能：葡萄糖在组织细胞中通过有氧氧化和无氧酵解产生ATP，为细胞供给能量，此为血糖的主要去路。合成糖原：进食后，肝和肌肉等组织将葡萄糖合成糖原以储存。转化成非糖物质：可转化为甘油、脂肪酸以合成脂肪；可转化为氨基酸、合成蛋白质。转变成其他糖或糖衍生物（戊糖磷酸途径），如核糖、脱氧核糖、氨基多糖等。血糖浓度高于肾阈时可随尿排出一部分。 C.血糖的调节（2分）胰岛素是体内唯一降低血糖的激素，但胰岛素分泌受机体血糖的控制（机体血糖升高胰岛素分泌减少）。胰岛素分泌增加，糖原合酶活性提高、糖原磷酸化酶活性降低，糖原分解降低、糖原合成提高，血糖降低。否则相反（胰岛素分泌减少，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高）。胰高血糖素、肾上腺素作用是升高机体血糖。胰高血糖素、肾上腺素分泌增加，糖原合酶活性降低、糖原磷酸化酶活性提高，糖原分解提高、糖原合成降低，血糖提高。否则相反。老师，丙酮酸被还原为乳酸后，乳酸的去路是什么这个问题很重要。肌组织产生的乳酸的去向包括：大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肝脏进行糖异生转变为葡萄糖。大量乳酸进入血液，在心肌中经LDH1催化生成丙酮酸氧化供能；部分乳酸在肌肉内脱氢生成丙酮酸而进入到有氧氧化供能。大量乳酸透过肌细胞膜进入血液，在肾脏异生为糖或经尿排出体外。下面问题你能回答出来不 1说明脂肪氧化供能的过程（1）脂肪动员：脂肪组织中的甘油三酯在HSL的作用下水解释放脂酸和甘油。（2）脂酸氧化：经脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O 和CO2并释放能量。（3）甘油氧化：经磷酸化、脱氢、异构转变成3-磷酸甘油醛，3-磷酸甘油醛循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O 和CO2并释放能量。 1．丙氨酸异生形成葡萄糖的过程答：（1）丙氨酸经GPT催化生成丙酮酸。（2）丙酮酸在线粒体内经丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者经苹果酸脱氢酶催化生成苹果酸出线粒体，在胞液中经苹果酸脱氢酶催化生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸。（3）磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径至1，6-双磷酸果糖。1，6-双磷酸果糖经果糖双磷酸酶催化生成6-磷酸果糖，再异构成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖。

物理化学试验-华南理工大学

物理化学实验Ⅰ 课程名称：物理化学实验Ⅰ 英文名称：Experiments in Physical Chemistry 课程代码：147012 学分：0.5 课程总学时：16 实验学时：16 （其中，上机学时：0）课程性质：?必修□选修是否独立设课：?是□否课程类别：?基础实验□专业基础实验□专业领域实验含有综合性、设计性实验：?是□否面向专业：高分子材料科学与工程、材料科学与工程（无机非金属材料科学与工程、材料化学）先修课程：物理、物理化学、无机化学实验、有机化学实验、分析化学实验等课程。大纲编制人：课程负责人张震实验室负责人刘仕文一、教学信息教学的目标与任务：该课程是本专业的一门重要的基础课程，物理化学实验的特点是利用物理方法来研究化学系统变化规律，是从事本专业相关工作必须掌握的基本技术课程。其任务是通过本课程的学习，使学生达到以下三方面的训练：（1）通过实验加深学生对物理化学原理的认识，培养学生理论联系实际的能力；（2）使学生学会常用的物理化学实验方法和测试技术，提高学生的实验操作能力和独立工作能力；（3）培养学生查阅手册、处理实验数据和撰写实验报告的能力，使学生受到初步的物理性质研究方法的训练。教学基本要求：物理化学实验的特点是利用物理方法来研究化学系统变化规律，实验中常用多种物理测量仪器。因此在物理化学实验教学中，应注意基本测量技术的训练及初步培养学生选择和配套仪器进行实验研究工作的能力。物理化学实验包括下列内容：（1）热力学部分量热、相平衡和化学平衡实验是这部分的基本内容。还可以选择稀溶液的依数性、溶液组分的活度系数或热分析等方面的实验。

生化和分子生物学

华中科技大学生物学硕士研究生入学考试《生化与分子生物学》考试大纲第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。其中，生物学（专业部分）由我校自行出题。它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物学知识而有利于我校在录取时择优选拔。二、评价目标生物学（专业部分）考试在重点考查生物化学和分子生物学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。 ?正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断 ?运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案 ?准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构 o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题 o答题时间：180分钟 o题型比例：名词解释约15％；填空题约25％；简答和计算约30％；分析论述约30％第二部分考查要点一、分子生物学（一）DNA 1、DNA的结构 DNA的构成，DNA的一级结构、二级结构、高级结构 2、DNA的复制 DNA的半保留复制，复制起点、方向和速度，复制的几种主要方式 3、原核生物和真核生物DNA复制特点原核生物DNA复制特点，真核生物DNA复制特点，DNA的复制调控 4、DNA的修复四种修复方式

5、DNA的转座转座子的分类和结构特征，转座机制，转座作用的遗传学效应，真核生物的转座子（二）生物信息的传递（上）——从DNA到RNA 1、RNA的转录转录的基本过程，转录机器的主要成分 2、启动子与转录起始启动子的基本结构，启动子的识别，酶与启动子的结合，－10区和－35区的最佳间距，增强子及其功能，真核生物启动子对转录的影响 3、原核生物与真核生物mRNA的特征比较原核生物mRNA的特征，真核生物mRNA的特征 4、终止和抗终止不依赖于ρ因子的终止，依赖于ρ因子的终止，抗终止 5、内含子的剪接、编辑及化学修饰 RNA中的内含子，RNA的剪接，RNA的编辑和化学修饰（三）生物信息的传递（下）——从DNA到蛋白质 1．遗传密码三联子密码及其破译，遗传密码的性质 2．tRNA tRNA的结构、功能及种类，氨酰－tRNA合成酶 3．核糖体核糖体的结构，rRNA，核糖体的功能 4．蛋白质合成的生物学机制氨基酸的活化，肽链的起始、延伸和终止，蛋白质前体的加工，蛋白质合成抑制剂，RNA分子在生物进化中的地位 5．蛋白质运转机制翻译－运转同步机制，翻译后的运转机制，核定位蛋白的运转机制，蛋白质的降解（四）分子生物学研究法 1、重组DNA技术发展史上的重大事件略 2、DNA操作技术核酸的分离、提纯和定量测定的方法，核酸的凝胶电泳，分子杂交，细菌转化，核苷酸序列分析，基因扩增，DNA与蛋白质相互作用研究 2、基因克隆的主要载体系统质粒DNA及其分离纯化，重要的大肠杆菌质粒载体，λ噬菌体载体，柯斯质粒载体，pBluescript噬菌体载体

华南理工大学物理化学物理化学复习纲要(完整整理版)

物理化学复习提纲（华南理工大学物理化学教研室葛华才）第一章气体一．重要概念理想气体，分压，分体积，临界参数，压缩因子，对比状态二．重要关系式 (1) 理想气体：pV=nRT , n = m/M (2) 分压或分体积：p B=c B RT＝p y B (3) 压缩因子：Z = pV/RT 第二章热力学第一定律与热化学一、重要概念系统与环境，隔离系统，封闭系统，(敞开系统)，广延量(加和性：V，U，H，S，A，G)，强度量(摩尔量，T，p)，功，热，内能，焓，热容，状态与状态函数，平衡态，过程函数(Q，W)，可逆过程，节流过程，真空膨胀过程，标准态，标准反应焓，标准生成焓，标准燃烧焓二、重要公式与定义式 1. 体积功：W= -p外dV 2. 热力学第一定律：U = Q+W，d U =Q +W 3．焓的定义：H=U + pV 4．热容：定容摩尔热容 C v ，m = Q V /dT = (U m/T )V 定压摩尔热容 C p ，m = Q p /dT = (H m/T )P 理性气体：C p，m- C v，m=R；凝聚态：C p，m- C v，m≈0 理想单原子气体C v，m =3R/2，C p，m= C v，m+R=5R/2 5. 标准摩尔反应焓：由标准生成焓 f H B (T)或标准燃烧焓 c H B (T)计算 r H m = v B f H B (T) = -v B c H B (T) 6. 基希霍夫公式(适用于相变和化学反应过程) ?r r r=?r r r r(r1)+∫?r r r,r r2 r1 rr 7. 恒压摩尔反应热与恒容摩尔反应热的关系式 Q p -Q v = r H m(T) -r U m(T) =v B(g)RT 8. 理想气体的可逆绝热过程方程： p 1V 1 ?= p 2 V 2 ?，p 1 V 1 /T1 = p2V2/T2，?=C p，m/C v，m 三、各种过程Q、W、U、H的计算1．解题时可能要用到的内容 (1) 对于气体，题目没有特别声明，一般可认为是理想气体，如N 2，O 2 ，H 2 等。恒温过程d T=0，U=H=0，Q=W 非恒温过程，U = n C v，m T，H = n C p，m T 单原子气体C v ，m =3R/2，C p，m = C v，m+R = 5R/2 (2) 对于凝聚相，状态函数通常近似认为只与温度有关，而与压力或体积无关，即 U≈H= n C p，m T

生物化学与分子生物学试题库完整

“生物化学与分子生物学” 题库第二军医大学基础医学部生物化学与分子生物学教研室编制 2004年7月

第一篇生物大分子的结构与功能第一章蛋白质的结构与功能一、单项选择题（A型题） 1.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况？( ) A、氨基酸种类的数量 B、分子中的各种化学键 C、氨基酸残基的排列顺序 D、多肽链的形态和大小 E、氨基酸的连接方式 2.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是:( ) A、天然蛋白质分子均有这种结构 B、具有三级结构的多肽链都有生物学活性 C、三级结构的稳定性主要是次级键维系 D、亲水基团多聚集在三级结构的表面 E、骨架链原子的空间排布 3、学习“蛋白质结构与功能”的理论后，我们认识到错误概念是（）。 A、蛋白质变性是肽键断裂所致 B、蛋白质的一级结构决定其空间结构 C、肽键的键长较单键短，但较双键长 D、四级结构蛋白质必定由二条或二条以上多肽链组成 E、蛋白质活性不仅取决于其一级结构，还依赖于高级结构的正确 4、通过“蛋白质、核酸的结构与功能”的学习，认为错误的概念是（）。 A、氢键是维系多肽链β-折叠的主要化学键 B、DNA分子的二级结构是双螺旋，维系其稳定的重要因素是碱基堆积力 C、蛋白质变性后可以恢复，但DNA变性后则不能恢复 D、谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸三者组成GSH E、蛋白质亚基具有三级结构，而tRNA三级结构呈倒L形 5、“蛋白质分子结构与功能”一章学习，告之我们以下概念不对的是（）。 A、氢键不仅是维系β-折叠的作用力，也是稳定β-转角结构的化学键 B、活性蛋白质均具有四级结构 C、α-螺旋的每一圈包含3.6个氨基酸残基 D、亚基独立存在时，不呈现生物学活性的 E、肽键是不可以自由旋转的 6、关于蛋白质分子中α-螺旋的下列描述，哪一项是错误的？（） A、蛋白质的一种二级结构 B、呈右手螺旋

华南理工大学生物化学期末试卷

,考试作弊将带来严重后果！华南理工大学期末考试《生物化学》试卷 1. 考前请将密封线内各项信息填写清楚； 2. 所有答案请直接答在试卷上(或答题纸上)； 3．考试形式：闭卷； 4. 本试卷共大题，满分100分，考试时间120分钟。 2.5分，共20分）糖异生作用；电子传递链；酮体；脂肪酸的ω-氧化；糖酵解作用；DNA 的半保留复制； 0.5分，共25分）、在64种密码子中，有三种为终止密码子，它们分别是、和。、高能键是指其水解后放出的能量大于的化学键。、Ala 、Asp 和Glu 都是生糖氨基酸，它们脱去氨基分别生成、和。、分解生成丙酮酸的氨基酸有、、、和五种。、三种芳香族氨基酸合成的共同起始物是和。、同位素标记证明，嘌呤碱的N 1来自，C 2和C 8来自，N 3和N 9来自，C4、C5和N 7来自，C 6来自。、嘧啶合成的起始物氨甲酰磷酸的合成需要作为氨的供体，尿素循环中的氨甲酰磷酸是由作为氨的供体，它们分别由氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ催化，前

者存在于内，后者存在于细胞质中。 8、糖酵途径中的三个主要调节酶是、、。 9、合成糖原的前体分子是，糖原分解的产物是。 10、线粒体内膜上能产生跨膜质子梯度的复合体是、和和。 11、一分子的腺嘌呤核苷酸从头合成，需要分子氨基酸参与反应，这些氨基酸分别是、和。 12、糖酵解产生的NADH+H+必需依靠系统或系统才能进人线粒体，分别转变为线粒体中的和。 13、大肠杆菌中，转录的终止子有两种类型，分别是和。 14、ATP合酶由F O和F1两部分组成，前者的功能是，后者的功能是。 15、．一碳单位代谢的运载体是，其生成的重要酶是。 16、糖酵解途径中的两个底物水平磷酸化反应分别由和催化。 17、长链脂酰-CoA进入线粒体由携带，限速酶是。 18、体内脱氧核苷酸是由还原而来，催化该反应的酶是。三、单项选择（在正确的答案前面打√，共20分） 1、由糖原合成酶催化合成糖原的原料NDP－葡萄糖是指 A CDP—葡萄糖 B UDP－葡萄糖 C ADP－葡萄糖 D GDP－葡萄糖 E TDP—葡萄糖 2、雷富逊氏（Refsum’s）病患者的血清和组织中，植烷酸的浓度高，这是由于下列哪种途径异常 A 脂肪酸的β-氧化 B 脂肪酸的α-氧化 C 脂肪酸ω-氧化 D脂肪酸的活化 3、下列关于脂肪酸合成的叙述正确的是 A 葡萄糖氧化为脂肪酸合成提供NADPH B 脂肪酸合成的中间物都与CoA结合 C 柠檬酸可以激活脂肪酸合成酶 D 脂肪酸的合成过程不需要生物素参与

生物化学笔记(整理版)1

《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。（1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合－>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。 13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。

华南理工大学分析化学试题A卷

A. 30.44 B. 30.52 C. 30.48 D. 30.12 4．滴定度是标准溶液浓度的表示方式之一，其表达式为(A为被测组分，B为标准溶液)： A. T A/B = m A/V B B. T B/A = m B/V A C. T A/B = V B / m A D. T B/A = V B / m A 5．.在下列各组酸碱组分中，不属于共轭酸碱对的是： A．HCN-NaCN，B．H3PO4- Na3PO4 C．H2CO3 - NaHCO3D．NH4+ - NH3 6．下列物质中，可以直接配成标准溶液的物质是： A．NaOH，B．KMnO4 C．ZnO D．AgNO3 7．有A、B两份不同浓度的有色溶液，A溶液用1.0cm吸收池， B溶液用2.0cm吸收池，在同一波长下测得的吸光度的值相等，则它们的浓度关系为： A．A是B的1/2； B. A等于B； C．B是A的4倍； D. B是A的1/2 8．液液萃取分离中，同一物质的分配系数K D与分配比D的数值不同，这是因为该物质在两相中的 A．浓度不同； B. 溶解度不同； C．化合能力不同； D. 存在形式不同 9．离子选择性电极的电位选择性系数可用于： A. 估计电极的检测限 B. 估计共存离子的干扰程度 C. 校正方法误差 D. 计算电极的响应斜率 10．电位滴定是以测量电位的变化情况为基础，下列因素影响最大的是： A. 参比电极； B. 液接电位； C. 不对称电位； D. 被测离子活度 11. 若分光光度计的仪器测量误差ΔT＝0.5％，在T＝50％时，由测量引起的浓度相对误差为： A．1.0％B． 1.4％C． 1.8％ D．2.2％

生物化学与分子生物学名词解释

生化名解 1、肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键，可自由旋转。 2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基，若用限制性蛋白酶水解，含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域，但各结构域的构象基本不变。 3、模体（motif)：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。一个模序总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊功能，如锌指结构。 4、蛋白质变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性。 5、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，

而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。主要包括：磷酸化—去磷酸化；乙酰化—脱乙酰化；甲基化—去甲基化；腺苷化—脱腺苷化；—SH与—S—S—互变等；磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。 10、酶原和酶原激活(zymogen and zymogen activation)：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下水解开一个或几个特定的肽键，使构象发生改变，表现出酶的活性，此前体物质称为酶原。由无活性的酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活。酶原的激活，实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。 11、同工酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化学反应而酶蛋白的分子结构，理化性质，以及免疫学性质都不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列，底物的亲和性等方面都存在着差异。由同一基因或不同基因编码，同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代谢特征。 12、糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解（糖的无氧氧化）。糖酵解的反应部位在胞浆。主要包括由葡萄糖分解成丙酮酸的糖酵解途径和由丙酮酸转变成乳酸两个阶段，1分子葡萄糖经历4次底物水平磷酸化，净生成2分子ATP。关键酶主要有己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。它的意义是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。

华南理工大学本科物理化学复习笔记

本科物理化学复习提纲(I) （华南理工大学物理化学教研室葛华才，2004年6月）第一章气体一．一．重要概念理想气体，分压，分体积，临界参数，压缩因子，对比状态二．二．重要关系式 (1) 理想气体：pV=nRT , n = m/M (2) 分压或分体积：p B=c B RT＝p y B (3) 压缩因子：Z = pV/RT 第二章热力学第一定律与热化学一、重要概念系统与环境，隔离系统，封闭系统，(敞开系统)，广延量(加和性：V，U，H，S，A，G)，强度量(摩尔量，T，p)，功，热，内能，焓，热容，状态与状态函数，平衡态，过程函数(Q，W)，可逆过程，节流过程，真空膨胀过程，标准态，标准反应焓，标准生成焓，标准燃烧焓二、重要公式与定义式 1. 体积功：δW= -p外dV 2. 热力学第一定律：?U = Q+W，d U =δQ +δW 3．焓的定义：H=U + pV 4．热容：定容摩尔热容C V，m = δQ V /dT = (?U m/?T )V 定压摩尔热容C p，m = δQ p /dT = (?H m/?T )P 理性气体：C p，m- C V，m=R；凝聚态：C p，m- C V，m≈0 理想单原子气体C V，m =3R/2，C p，m= C V，m+R=5R/2 5. 标准摩尔反应焓：由标准生成焓?f H Bθ (T)或标准燃烧焓?c H Bθ (T)计算 ?r H mθ = ∑v B?f H Bθ (T) = -∑v B?c H Bθ (T) 6. 基希霍夫公式(适用于相变和化学反应过程) ?r H mθ(T2)= ?r H mθ(T1)+?2 1 T T?r C p，m d T 7. 恒压摩尔反应热与恒容摩尔反应热的关系式