肌动蛋白的结构与功能
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• 肌动蛋白（actin）是一种中等大小的蛋白 肌动蛋白（actin） 质，由375-377个 氨基酸残基组成，并且是 个 由一个大的、高度保守的 大的、 大的 高度保守的基因编码。 • 它在生物界有广泛的分布，除肌肉组织外， 还存在于几乎所有的真核细胞中，如人的 脑组织，血小板和多种植物细胞，在很多 菌类中也有发现。
（二）微丝参与细胞运动
细胞的各种运动如：胞质环流、变形运动、 细胞的各种运动如：胞质环流、变形运动、细 胞的吞噬活动等都与微丝有关。 胞的吞噬活动等都与微丝有关。
1.微丝纤维生长 1.微丝纤维生长 ，使细胞表面突 出，形成片足； 2.在片足与基质 2.在片足与基质 接触的位置形成 粘着斑； 3.在肌球蛋白的 3.在肌球蛋白的 作用下微丝纤维 滑动； 4.解除细胞后方 4.解除细胞后方 的粘和点。
微丝能被组装和去组装
• 当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲 和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装 组装。 组装 • 当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多 去组装。 聚体趋向解聚，即是去组装 去组装 • 微丝的两端组装速度并不一样。正极比负极快上5 到10倍。 • 当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到正极组 装而负极同时去组装的现象，被命为“踏车现象 踏车现象 （tread milling)。 。
（三）微丝参与细胞分裂
收缩环：有丝分裂末期， 收缩环 两个即将分离的子细胞内 产生收缩环，收缩环由大 量平行排列但具有不同极 性的微丝组成。随着收缩 环的收缩，两个子细胞的 胞质分离。
（四）微丝参与肌肉收缩
肌肉收缩的机制
• ①肌球蛋白结合 ATP， ATP，引起头部与 肌动蛋白纤维分离； 肌动蛋白纤维分离； • ②ATP水解，引起 ATP水解， 水解 头部与肌动蛋白弱 结合； 结合；
微管 微丝
中间 纤维
是细胞内的主要支架，并为细胞内 物质运输指引方向。 维持细胞形态特征，使细胞能够运 动和收缩。 是起主要支撑作用的细胞骨架成分， 使细胞具有张力和抗剪切力。
真核细胞中的细胞骨架：红色 红色表示微 红色 微 绿色表示微管 蓝色 微管，蓝色 丝，绿色 绿色 微管 蓝色表示细胞核 细胞核
（六）微丝参与细胞内 信号转导
微丝可作为某些信息传递的 介质： 介质：
1.细胞外信号 膜 下微丝 核膜及核 纤层 调控DNA的 复制和转录。 2.核内的信息也能通过 该途径传递到细胞膜。
谢谢大家! 谢谢大家
四 肌动蛋白的功能 （微丝的功能） 微丝的功能）
（一）构成细胞的支架， 构成细胞的支架， 维持细胞形态 1.微丝参与细胞骨架的形成 2.构成细胞皮层 细胞皮层(cell cortex)： 细胞皮层 ： 细胞内大部分微丝集中分布 于紧贴质膜下的胞质区域， 并有微丝结合蛋白交联成凝 胶状的三维网络结构，该区 域称为细胞皮层。
肌动蛋白的踏车现象
微丝的组装过程
成核期： 成核期： G-肌动蛋白开始聚合，其二聚体不稳定，易 水解，只有形成三聚体才稳定，即核心形成。 延长期（生长期）： ）：一旦核心形成，G-肌动蛋白单体快 延长期（生长期）： 速地在核心两端添加上去。 平衡期： 平衡期：微丝延长到一定时期，肌动蛋白掺入微丝的速 度与其从微丝上解离的速度达到平衡，此时即进入平衡期， 微丝长度基本不变。
G-肌动蛋白的结构域 肌动蛋白的结构域
1 大结构域（ 大结构域（左） 包括145-337 氨基酸残基；
Text
2 小结构域（ 小结构域（右） 包括1-144和 338-375氨基 酸残基，N末 端和C末端都 位于小功能域 中。
Text
结构域一
结构域二
残 基 组 成
结构域三
残 基 组 成
结构域四
肌动蛋白
多聚体
肌动蛋白的多聚 体形成肌动蛋白丝， 称为纤维状肌动蛋白 纤维状肌动蛋白 (fibros actin，F-actin)。 在电子显微镜下，F肌动蛋白呈右手双股 右手双股 螺旋状，直径为7nm， 螺旋 13个单体形成37nm的 半螺距。
单体
由一条多肽链 一条多肽链构 一条多肽链 成的哑铃形分子， 又称球状肌动蛋白 球状ห้องสมุดไป่ตู้动蛋白 (globular actin，Gactin)，外形类似花 生果。直径约5.5nm ，分子量为43kDa。
残 基 组 成
残 基
组 成
• 当单体肌动蛋白聚合成纤维状肌动蛋白时， 需要一定的盐离子浓度 一定的盐离子浓度。 一定的盐离子浓度 • 在KCl浓度达到20mmol/L以上时，单体聚合， 盐离子最适宜的浓度是50mmol/L～ ～ 100mmol/L。 • 聚合速度依赖于肌动蛋白的浓度，约与浓 度的立方成正比。 • 当单体肌动蛋白的浓度降到某一浓度时， 即使有盐存在，单体也不会聚合。
肌动蛋白的结构与功能 (The structure and function of actin )
1
细胞骨架的概述 什么是肌动蛋白
2
目录
3
肌动蛋白的结构
4
肌动蛋白的功能
一 细胞骨架
• 细胞骨架(cytoskeleton)是由蛋白纤维交织而成的立体网 细胞骨架(cytoskeleton) (cytoskeleton) 架结构，它充满整个细胞质的空间，与外侧的细胞膜和内 侧的核膜存在一定的结构联系，以保持细胞特有的形状并 与细胞运动有关。
• ③Pi释放， Pi释放 释放， • ④ADP释放，ATP ADP释放， 释放 结合上去， 结合上去，头部与 肌动蛋白纤维分离。 肌动蛋白纤维分离。
（五）参与细胞内物 质运输 微丝在微丝结合 蛋白介导下可与微管 一起进行细胞内物质 运输。 如小鼠黑色素 细胞中黑色素颗粒的 运输依赖于肌球蛋白。
• 微丝 微丝（microfilament, MF ）又称肌动蛋白纤 肌动蛋白纤 维 ， 是普遍存在于真核细胞中由肌动蛋白 肌动蛋白 （ actin）组成的直径为5～8nm的螺旋状纤 ） 维。
微丝是由两条肌动蛋白单链盘绕而成的双螺旋结构。 微丝是由两条肌动蛋白单链盘绕而成的双螺旋结构。
二 什么是肌动蛋白
目前已发现3种肌动蛋白异构体，人有 种基因型 种基因型： 目前已发现 种肌动蛋白异构体，人有6种基因型： 种肌动蛋白异构体
α肌动蛋白 肌动蛋白
β肌动蛋白 肌动蛋白
γ肌动蛋白 肌动蛋白
横纹肌型 心肌型 血管平滑肌型 细胞质型
细胞质型 肠平滑肌型
三 肌动蛋白的结构
• 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小， 例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨 基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋白氨基 酸的顺序只有3～5个氨基酸和兔肋骨肌不 同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的 差别仅是第298位和第375位两个地方。这 这 些肌动蛋白基因显然是从同一个祖先基因 进化而来。 进化而来。
（二）微丝参与细胞运动
细胞的各种运动如：胞质环流、变形运动、 细胞的各种运动如：胞质环流、变形运动、细 胞的吞噬活动等都与微丝有关。 胞的吞噬活动等都与微丝有关。
1.微丝纤维生长 1.微丝纤维生长 ，使细胞表面突 出，形成片足； 2.在片足与基质 2.在片足与基质 接触的位置形成 粘着斑； 3.在肌球蛋白的 3.在肌球蛋白的 作用下微丝纤维 滑动； 4.解除细胞后方 4.解除细胞后方 的粘和点。
微丝能被组装和去组装
• 当单体上结合的是ATP时，就会有较高的相互亲 和力，单体趋向于聚合成多聚体，就是组装 组装。 组装 • 当ATP水解成ADP后，单体亲和力就会下降，多 去组装。 聚体趋向解聚，即是去组装 去组装 • 微丝的两端组装速度并不一样。正极比负极快上5 到10倍。 • 当ATP浓度达一定临界值时，可以观察到正极组 装而负极同时去组装的现象，被命为“踏车现象 踏车现象 （tread milling)。 。
（三）微丝参与细胞分裂
收缩环：有丝分裂末期， 收缩环 两个即将分离的子细胞内 产生收缩环，收缩环由大 量平行排列但具有不同极 性的微丝组成。随着收缩 环的收缩，两个子细胞的 胞质分离。
（四）微丝参与肌肉收缩
肌肉收缩的机制
• ①肌球蛋白结合 ATP， ATP，引起头部与 肌动蛋白纤维分离； 肌动蛋白纤维分离； • ②ATP水解，引起 ATP水解， 水解 头部与肌动蛋白弱 结合； 结合；
微管 微丝
中间 纤维
是细胞内的主要支架，并为细胞内 物质运输指引方向。 维持细胞形态特征，使细胞能够运 动和收缩。 是起主要支撑作用的细胞骨架成分， 使细胞具有张力和抗剪切力。
真核细胞中的细胞骨架：红色 红色表示微 红色 微 绿色表示微管 蓝色 微管，蓝色 丝，绿色 绿色 微管 蓝色表示细胞核 细胞核
（六）微丝参与细胞内 信号转导
微丝可作为某些信息传递的 介质： 介质：
1.细胞外信号 膜 下微丝 核膜及核 纤层 调控DNA的 复制和转录。 2.核内的信息也能通过 该途径传递到细胞膜。
谢谢大家! 谢谢大家
四 肌动蛋白的功能 （微丝的功能） 微丝的功能）
（一）构成细胞的支架， 构成细胞的支架， 维持细胞形态 1.微丝参与细胞骨架的形成 2.构成细胞皮层 细胞皮层(cell cortex)： 细胞皮层 ： 细胞内大部分微丝集中分布 于紧贴质膜下的胞质区域， 并有微丝结合蛋白交联成凝 胶状的三维网络结构，该区 域称为细胞皮层。
肌动蛋白的踏车现象
微丝的组装过程
成核期： 成核期： G-肌动蛋白开始聚合，其二聚体不稳定，易 水解，只有形成三聚体才稳定，即核心形成。 延长期（生长期）： ）：一旦核心形成，G-肌动蛋白单体快 延长期（生长期）： 速地在核心两端添加上去。 平衡期： 平衡期：微丝延长到一定时期，肌动蛋白掺入微丝的速 度与其从微丝上解离的速度达到平衡，此时即进入平衡期， 微丝长度基本不变。
G-肌动蛋白的结构域 肌动蛋白的结构域
1 大结构域（ 大结构域（左） 包括145-337 氨基酸残基；
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2 小结构域（ 小结构域（右） 包括1-144和 338-375氨基 酸残基，N末 端和C末端都 位于小功能域 中。
Text
结构域一
结构域二
残 基 组 成
结构域三
残 基 组 成
结构域四
肌动蛋白
多聚体
肌动蛋白的多聚 体形成肌动蛋白丝， 称为纤维状肌动蛋白 纤维状肌动蛋白 (fibros actin，F-actin)。 在电子显微镜下，F肌动蛋白呈右手双股 右手双股 螺旋状，直径为7nm， 螺旋 13个单体形成37nm的 半螺距。
单体
由一条多肽链 一条多肽链构 一条多肽链 成的哑铃形分子， 又称球状肌动蛋白 球状ห้องสมุดไป่ตู้动蛋白 (globular actin，Gactin)，外形类似花 生果。直径约5.5nm ，分子量为43kDa。
残 基 组 成
残 基
组 成
• 当单体肌动蛋白聚合成纤维状肌动蛋白时， 需要一定的盐离子浓度 一定的盐离子浓度。 一定的盐离子浓度 • 在KCl浓度达到20mmol/L以上时，单体聚合， 盐离子最适宜的浓度是50mmol/L～ ～ 100mmol/L。 • 聚合速度依赖于肌动蛋白的浓度，约与浓 度的立方成正比。 • 当单体肌动蛋白的浓度降到某一浓度时， 即使有盐存在，单体也不会聚合。
肌动蛋白的结构与功能 (The structure and function of actin )
1
细胞骨架的概述 什么是肌动蛋白
2
目录
3
肌动蛋白的结构
4
肌动蛋白的功能
一 细胞骨架
• 细胞骨架(cytoskeleton)是由蛋白纤维交织而成的立体网 细胞骨架(cytoskeleton) (cytoskeleton) 架结构，它充满整个细胞质的空间，与外侧的细胞膜和内 侧的核膜存在一定的结构联系，以保持细胞特有的形状并 与细胞运动有关。
• ③Pi释放， Pi释放 释放， • ④ADP释放，ATP ADP释放， 释放 结合上去， 结合上去，头部与 肌动蛋白纤维分离。 肌动蛋白纤维分离。
（五）参与细胞内物 质运输 微丝在微丝结合 蛋白介导下可与微管 一起进行细胞内物质 运输。 如小鼠黑色素 细胞中黑色素颗粒的 运输依赖于肌球蛋白。
• 微丝 微丝（microfilament, MF ）又称肌动蛋白纤 肌动蛋白纤 维 ， 是普遍存在于真核细胞中由肌动蛋白 肌动蛋白 （ actin）组成的直径为5～8nm的螺旋状纤 ） 维。
微丝是由两条肌动蛋白单链盘绕而成的双螺旋结构。 微丝是由两条肌动蛋白单链盘绕而成的双螺旋结构。
二 什么是肌动蛋白
目前已发现3种肌动蛋白异构体，人有 种基因型 种基因型： 目前已发现 种肌动蛋白异构体，人有6种基因型： 种肌动蛋白异构体
α肌动蛋白 肌动蛋白
β肌动蛋白 肌动蛋白
γ肌动蛋白 肌动蛋白
横纹肌型 心肌型 血管平滑肌型 细胞质型
细胞质型 肠平滑肌型
三 肌动蛋白的结构
• 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小 不同种属的肌动蛋白一级结构变化很小， 例如兔﹑牛﹑鸡的骨骼肌的肌动蛋白的氨 基酸的顺序完全一样；鱼类肌动蛋白氨基 酸的顺序只有3～5个氨基酸和兔肋骨肌不 同；牛的骨骼肌和心肌二者的肌动蛋白的 差别仅是第298位和第375位两个地方。这 这 些肌动蛋白基因显然是从同一个祖先基因 进化而来。 进化而来。