糖蛋白

糖蛋白


广泛存在于生物体内的由肽链和糖链通过共价键结合而形成的大分子。通常为一条肽链，在肽链的一些氨基酸残基上，结合着或长或短的糖链，其结合位点，有为丝氨酸或苏氨酸的羟基（O-糖苷键），也有是天冬酰胺的酰氨基（N-糖苷键）。糖蛋白和另二种由蛋白质和糖共价结合生成的复合物──蛋白聚糖和肽聚糖，在结构和分子量范围均有所不同。蛋白聚糖主要存在于动物的结缔组织，分子量往往有106到108，糖链大多由二个单糖组成的二糖单位多次重复形成的。肽聚糖存在于原核生物的细胞壁，由糖和氨基酸交替组成的巨大分子所构成。
糖蛋白分布于各种生物体中和各类组织细胞中。估计糖蛋白占所有各种天然蛋白质总数的1/2以上。人血清的各类蛋白质中，50％是糖蛋白；鸡蛋蛋清的各类蛋白质中，95％以上是糖蛋白。各类细胞表面上，大多存在着糖蛋白。动、植物的分泌物和体液中有较多的糖蛋白。
糖蛋白具有多种生物学活性。证据较充分的有润滑、运输、识别、保护等功能。
组成　糖蛋白分子中通常有一个肽链，糖链数目少则一条，多则数条至数百条。糖组份占全部分子量的比例，或少于1％，如：胶原，或多至80％以上,如：血型物质。糖蛋白分子中肽链的组成,和一般蛋白质相似,有时丝氨酸和苏氨酸含量较高。糖链的组成中，经常出现的单糖或单糖衍生物有：D-半乳糖、D-甘露糖、L-岩藻糖、D-木糖、L-阿拉伯糖、D-葡萄糖等数种中性糖；两种碱性糖──α－氨基-D-半乳糖和α－氨基-D-葡萄糖，它们通常以N-乙酰衍生物形式出现；一种酸性糖──唾液酸(SA)，即神经氨酸的各种衍生物的总称，其中最常见到是N-乙酰神经氨酸。
结构　糖蛋白分子联接肽链和糖链的共价键有两种：①是肽链中的丝氨酸或苏氨酸，通过其侧链羟基和糖链还原末端的N-乙酰氨基半乳糖（在少数情况下亦可以是其他单糖）形成O-糖苷键，这里的糖链是O-连接的糖苷链，简称O-糖链，一般较短，由二、三个至七、八个单糖组成，亦有例外，多达十多个单糖：②是肽链中的天冬酰胺通过其酰胺基和糖链还原末端的N-乙酰氨基葡萄糖形成N-连接的糖苷键，简称N-糖链，一般由七、八个至十五、六个单糖组成。N-糖链又因糖基组成不同，细分为两组：多苷露糖型N-糖链和复合型N-糖链。
有的糖蛋白分子中仅有O-糖链，如：哺乳动物颌下腺分泌的粘蛋白，北极或南极一些鱼类血液中的抗冻蛋白。有的糖蛋白分子中仅有N-糖链，如：鸡蛋中的卵清蛋白。大多数糖蛋白分子中兼有O-糖链和N-糖链,图2所

示为一个例子。即使同一种糖蛋白，其分
子中糖链的联接位置和组成也可能存在着细微的差别，称为糖蛋白分子的微观不均一性。
功能　消化道、呼吸道和泌尿生殖道中的粘液糖蛋白，起着滑润、润湿和保护作用。血浆中的一些糖蛋白具有运输功能,如：铁传递蛋白,甲状腺素结合糖蛋白等。很大一部分糖蛋白具有各种生物学活性，活跃地参加生化催化和生理调控过程。有的糖蛋白是酶和酶的抑制剂，例如：哺乳动物的核糖核酸酶B和血浆胆碱酯酶，酵母的转化酶和羧基肽酶Y等，血浆中的α1-酸性糖蛋白。人体的几种激素是糖蛋白，如：促卵泡成熟激素(FSH),促甲状腺素(TSH),绒毛膜促性腺激素(CG)等。参与血液凝固过程的纤维蛋白原、凝血酶原和几种凝血因子都是糖蛋白。担负着体液免疫功能的免疫球蛋白也是糖蛋白。
结合在细胞膜上的糖蛋白，其肽链中的疏水氨基酸密集的区段包埋在膜脂双层中，其糖链部分一律朝向胞外一侧。膜上糖蛋白中有许多已证明与细胞间的识别功能有关。例如：流感病毒使红细胞凝集，红细胞膜上专一识别流感病毒的受体是带有唾液酸的糖蛋白；用酶水解除去细胞表面的唾液酸后，红细胞便不能被流感病毒凝集。很大一部分血清中的糖蛋白，在用唾液酸酶处理后，其糖链末端的唾液酸脱落，次末端的半乳糖暴露出来，被肝细胞识别，使整个糖蛋白分子通过胞饮作用进入肝细胞内，被分解掉。肝细胞表面专一识别半乳糖的受体，是另一种带有唾液酸的糖蛋白。
可见，至少有两方面因子参与细胞的识别功能，一方面是被识别的物质分子，另一方面是起识别作用的专一的受体分子。其中的一方面，甚至有时是两方面都有糖蛋白在起作用。
糖链的存在与否，究竟对整个糖蛋白分子执行其生物学功能有多大影响？对这个问题，尚无明确的划一的答案。从目前已有材料看,有下面3种情况：①对很大一部分起滑润、保护作用的粘液糖蛋白说来，糖链的存在，关系着整个糖蛋白分子的构像、电荷、水合性能，在水溶液中的粘度等许多物理化学性状，也直接关系着这些糖蛋白的生物功能。②许多作为酶和激素的糖蛋白，其生物学活性主要在蛋白质部分,除去或改变糖链部分,对酶活性或激素功能并不带来决定性的影响。但是，糖链在维持整个分子的稳定性，使它不易被体内的蛋白酶消化掉，或者在决定整个糖蛋白分子在血循环中的生命周期等方面，起着重要作用。③参与细胞识别过程的糖蛋白,其糖链的组成和结构往往是细胞识别过程的关键,末端单糖的细微变化，可以使

细胞识别功能丧失或重获。