Fe与血红蛋白讲解学习
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关键字：血红蛋白 铁 卟啉 FeO2 载氧体
第一节 铁参与形成血红蛋白
血红蛋白是人体血液的重要组成部分，血红 蛋白中含有血红素，它是二价铁和卟啉形成的 金属卟啉配合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮 原子形成孔洞，这些孔洞对于第一过渡元素金 属离子的大小合适，易形成配合物。这是铁参 与形成血红蛋白的一个原因，它也为今后人造 载氧体的研究指明一定方向。卟啉能失去两个 质子形成－２价阴离子，它与二价铁形成配合 物总体上保持电中性，其中四个氮原子与铁配 位
价铁离子半径较大为 92pm.不能进入卟啉 环的4个氮原子之间, 高出卟啉环的平面.低
自旋的的二价铁离子 的离子半径为75pm.
因此它能下落到卟啉 环的平面中.使整个氧
合血红蛋白处于一个 较平稳的状态,
Pauling根据氧合血红蛋白的磁性性质以及温和条件 下可逆结合氧的现象，认为FeO2的电子结构为Fe （II）O2，其双氧上电子数为偶数， Weiss则假设在 配位的双氧上的电子为单数，其中Fe的价态为+3
整个晶体中迅速ຫໍສະໝຸດ Baidu散，达 量铁载氧体，取得了一定
到载氧和贮氧的功能。
的进展，但距离实际运用 尚有一段时间。
参考文献
《无机化学新兴领域导论》 北大出版社 1988 项斯芬 《生物学中的化学》 科学出版社 2000 J.Fisher＆J.R.P.Arnold著 李艳梅
译 《生物无机化学》 清华大学出版社 1988 王夔 《配位化合物的结构和性质》 科学出版社 1992 游效曾 《化学通报》 2001.5 秦至英 《化学通报》 200 .7 车云霞 申泮文
P a u l i n g
W e i s s
P a u l i n g
第四节 人工合成载氧体
1钴（II）—schiff碱配合物 2人工合成铁载氧体
schiff碱是指伯胺和醛或酮的 多年来人们企图合成类似血 缩 合 物 。 钴 schiff 碱 配 合 红素中的铁（II）— 卟啉
物是最早研究作为氧载体 配合物，但都遭到了失败，
铁参与血红蛋白输氧 贮氧过程原理
组长:范凤茹 组员:安朝峰
徐明
刘晓清 薛王欣
刘泽 周熹
内容提要：二价铁和卟啉形成的金属卟啉配
合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮原子形成孔 洞血红蛋白的分子排列紧密，肽链折叠成球型， 血红素被包在蛋白质链中，蛋白质链上很多氨 基酸的疏水性Ｒ基位于链的内侧，高自旋二价 铁的电子状态为d6若为高自旋状态,有4个不成 对的电子,电子分占5个轨道,使离子的半径较大. 由于有成单的电子,配合物应是顺磁性的 3个轨 道中,Fe2+的离子半径相对较小.高自旋的二价 铁离子半径较大为92pm.不能进入卟啉环的4 个氮原子之间,低自旋的的二价铁离子的离子半 径为75pm.
4Fe2+ + 4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O
第三节 Fe2+在输氧和载氧过程
中的作用
血红蛋白的二价铁离子,在未和氧分子结合时是 五配位的,第六个配位位置暂空,这时的二价铁 离子具有高自旋的电子结构，过渡金属的自旋 状态与配位场的强弱有关,在强场的作用下,一 般是低自旋,电子云相对集中,配体与中心结合 紧密.在弱场的作用下,一般是高自旋.二价铁的 电子状态为d6若为高自旋状态,只有4个不成对 的电子,电子分占5个轨道,使离子的半径较大. 而个O配2位是结一合个一相个对氧较分好子的后配配体位.当场血增红强素,F中e2第+由六高 自旋状态转变为低自旋状态.
致谢
本课题得以顺利完成,在此特别感谢朱亚先老师、 吕鑫老师在图片制作过程给予的支持，以及陈雷奇、 卢旭、宋金帅、郑晋生、李佳同学的真诚帮助。
THE END
谢谢
模型物的配合物。活性的 钴（II）—schiff碱配合物
的固态是层状结构。其所
主要原因是其中的铁 （II） 遇氧在没有特定保护的情 况下就被氧化到三价铁失
有原子都处于同一平面上， 去载氧功能，但人们还是
而取代基和烯键的氢通常 通过一定的努力利用空间
置于平面之外，层与层之 位阻、低温、刚性支撑等
间的空隙足以让氧分子在 化学物理手段合成出了大
第二节
铁在血红蛋白中的存在价态
血红蛋白中的二价铁是很稳定的，原因就在于 血红蛋白的分子排列紧密，肽链折叠成球型， 而血红素被包在蛋白质链中，蛋白质链上很多 氨基酸的疏水性Ｒ基位于链的内侧，而血红素 集团刚好处于它们形成的疏水性口袋中,唯有卟 啉环的一侧露在口袋的外面，在血红蛋白链中， 一方面，氨基酸的疏水性集团指向内侧给血红 素造成“油状”环境；另一方面，亲水性的集 团指向外侧，使血红蛋白成为水溶性物质。亲 脂的氧分子能自由的进入口袋和二价铁结合成 为氧和血红蛋白，由于疏水性R基的阻挡，亲 水性或极性的水分子和氧化剂不易进入口袋.
NH
N
N
HN
Porphin
N
N
M2+
N
N
Metalloporphyrin
4Fe2+ + 4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O
Fe 3+ + K+ + [Fe(CN)6 ]4- = Fe(CN)6Fe]↓
实验过程：取鸡血（猪血）约两毫升加入百分之十的盐 酸两毫升震荡，倒入坩埚加热，至水分蒸发完全冷却后， 取干燥粉末适量加入另一支试管滴３－５滴亚铁氰化钾， 可以看到生成蓝色的K[Fe(CN)6Fe]沉淀，说明血红蛋白中 含有铁元素。
在场的作用下，二价铁发生d轨道分裂，有的能量升高， 有的能量降低，d轨道不再是简并轨道，必然造成d轨道 的电子重排，六个电子排在能量较低的三个轨道中，空 出两个d轨道，与4s、4p轨道共同组成杂化轨道，形成 d2sp3的八面体六配位的配合物。
由于低自旋Fe2+电子 只集中在3个轨道中, 因此Fe2+的离子半径 相对较小.高自旋的二
第一节 铁参与形成血红蛋白
血红蛋白是人体血液的重要组成部分，血红 蛋白中含有血红素，它是二价铁和卟啉形成的 金属卟啉配合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮 原子形成孔洞，这些孔洞对于第一过渡元素金 属离子的大小合适，易形成配合物。这是铁参 与形成血红蛋白的一个原因，它也为今后人造 载氧体的研究指明一定方向。卟啉能失去两个 质子形成－２价阴离子，它与二价铁形成配合 物总体上保持电中性，其中四个氮原子与铁配 位
价铁离子半径较大为 92pm.不能进入卟啉 环的4个氮原子之间, 高出卟啉环的平面.低
自旋的的二价铁离子 的离子半径为75pm.
因此它能下落到卟啉 环的平面中.使整个氧
合血红蛋白处于一个 较平稳的状态,
Pauling根据氧合血红蛋白的磁性性质以及温和条件 下可逆结合氧的现象，认为FeO2的电子结构为Fe （II）O2，其双氧上电子数为偶数， Weiss则假设在 配位的双氧上的电子为单数，其中Fe的价态为+3
整个晶体中迅速ຫໍສະໝຸດ Baidu散，达 量铁载氧体，取得了一定
到载氧和贮氧的功能。
的进展，但距离实际运用 尚有一段时间。
参考文献
《无机化学新兴领域导论》 北大出版社 1988 项斯芬 《生物学中的化学》 科学出版社 2000 J.Fisher＆J.R.P.Arnold著 李艳梅
译 《生物无机化学》 清华大学出版社 1988 王夔 《配位化合物的结构和性质》 科学出版社 1992 游效曾 《化学通报》 2001.5 秦至英 《化学通报》 200 .7 车云霞 申泮文
P a u l i n g
W e i s s
P a u l i n g
第四节 人工合成载氧体
1钴（II）—schiff碱配合物 2人工合成铁载氧体
schiff碱是指伯胺和醛或酮的 多年来人们企图合成类似血 缩 合 物 。 钴 schiff 碱 配 合 红素中的铁（II）— 卟啉
物是最早研究作为氧载体 配合物，但都遭到了失败，
铁参与血红蛋白输氧 贮氧过程原理
组长:范凤茹 组员:安朝峰
徐明
刘晓清 薛王欣
刘泽 周熹
内容提要：二价铁和卟啉形成的金属卟啉配
合物。卟啉环的中心由四个吡咯氮原子形成孔 洞血红蛋白的分子排列紧密，肽链折叠成球型， 血红素被包在蛋白质链中，蛋白质链上很多氨 基酸的疏水性Ｒ基位于链的内侧，高自旋二价 铁的电子状态为d6若为高自旋状态,有4个不成 对的电子,电子分占5个轨道,使离子的半径较大. 由于有成单的电子,配合物应是顺磁性的 3个轨 道中,Fe2+的离子半径相对较小.高自旋的二价 铁离子半径较大为92pm.不能进入卟啉环的4 个氮原子之间,低自旋的的二价铁离子的离子半 径为75pm.
4Fe2+ + 4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O
第三节 Fe2+在输氧和载氧过程
中的作用
血红蛋白的二价铁离子,在未和氧分子结合时是 五配位的,第六个配位位置暂空,这时的二价铁 离子具有高自旋的电子结构，过渡金属的自旋 状态与配位场的强弱有关,在强场的作用下,一 般是低自旋,电子云相对集中,配体与中心结合 紧密.在弱场的作用下,一般是高自旋.二价铁的 电子状态为d6若为高自旋状态,只有4个不成对 的电子,电子分占5个轨道,使离子的半径较大. 而个O配2位是结一合个一相个对氧较分好子的后配配体位.当场血增红强素,F中e2第+由六高 自旋状态转变为低自旋状态.
致谢
本课题得以顺利完成,在此特别感谢朱亚先老师、 吕鑫老师在图片制作过程给予的支持，以及陈雷奇、 卢旭、宋金帅、郑晋生、李佳同学的真诚帮助。
THE END
谢谢
模型物的配合物。活性的 钴（II）—schiff碱配合物
的固态是层状结构。其所
主要原因是其中的铁 （II） 遇氧在没有特定保护的情 况下就被氧化到三价铁失
有原子都处于同一平面上， 去载氧功能，但人们还是
而取代基和烯键的氢通常 通过一定的努力利用空间
置于平面之外，层与层之 位阻、低温、刚性支撑等
间的空隙足以让氧分子在 化学物理手段合成出了大
第二节
铁在血红蛋白中的存在价态
血红蛋白中的二价铁是很稳定的，原因就在于 血红蛋白的分子排列紧密，肽链折叠成球型， 而血红素被包在蛋白质链中，蛋白质链上很多 氨基酸的疏水性Ｒ基位于链的内侧，而血红素 集团刚好处于它们形成的疏水性口袋中,唯有卟 啉环的一侧露在口袋的外面，在血红蛋白链中， 一方面，氨基酸的疏水性集团指向内侧给血红 素造成“油状”环境；另一方面，亲水性的集 团指向外侧，使血红蛋白成为水溶性物质。亲 脂的氧分子能自由的进入口袋和二价铁结合成 为氧和血红蛋白，由于疏水性R基的阻挡，亲 水性或极性的水分子和氧化剂不易进入口袋.
NH
N
N
HN
Porphin
N
N
M2+
N
N
Metalloporphyrin
4Fe2+ + 4H+ + O2 = 4Fe3+ + 2H2O
Fe 3+ + K+ + [Fe(CN)6 ]4- = Fe(CN)6Fe]↓
实验过程：取鸡血（猪血）约两毫升加入百分之十的盐 酸两毫升震荡，倒入坩埚加热，至水分蒸发完全冷却后， 取干燥粉末适量加入另一支试管滴３－５滴亚铁氰化钾， 可以看到生成蓝色的K[Fe(CN)6Fe]沉淀，说明血红蛋白中 含有铁元素。
在场的作用下，二价铁发生d轨道分裂，有的能量升高， 有的能量降低，d轨道不再是简并轨道，必然造成d轨道 的电子重排，六个电子排在能量较低的三个轨道中，空 出两个d轨道，与4s、4p轨道共同组成杂化轨道，形成 d2sp3的八面体六配位的配合物。
由于低自旋Fe2+电子 只集中在3个轨道中, 因此Fe2+的离子半径 相对较小.高自旋的二