生物化学-生化知识点_第三章 氨基酸分解代谢 (30章).

第三章氨基酸分解代谢下册P299 30章
细胞总是不断地从氨基酸合成蛋白质，又把蛋白质降解为氨基酸，由此可排除不正常蛋白质，排除积累过多的酶和“调节蛋白”，使细胞代谢得以正常进行。

对正常蛋白质细胞也要进行有选择的降解。

蛋白质降解为氨基酸后氨基酸会继续进行分解代谢。

§3.1 氨基酸分解代谢（P303）：
氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。

脱氨基的方式，不同生物不完全相同。

氧化脱氨基作用普遍存在于动植物中，非氧化脱氨基作用主要见于微生物。

陆生脊椎动物将脱下的氨基合成尿素，脱氨后的氨基酸碳骨架进行氧化分解，形成能进入柠檬酸循环的化合物，最后氧化成CO2和H2 O。

(一)氨基酸的脱氨基作用：
绝大多数氨基酸脱氨基出自转氨基作用，氨基酸与α-
酮戊二酸在氨基转移酶作用下发生氨基酸脱氨同时生成Glu（也有的转到草酰乙酸上生成Asp）。

（1）氨基转移反应分两步进行：
1.氨基酸先将氨基转移到酶分子的辅酶磷酸吡哆醛（PLP）上，自身形成α-
酮酸，PLP则形成磷酸吡哆胺（PMP）。

2．PMP的氨基转移到α-酮戊二酸（或草酰乙酸）上，生成Glu（或Asp），PLP恢复。

详细机制可见P305 图30-3。

（2）转氨酶：
已发现有50种以上的转氨酶，大多数需要α-酮戊二酸为氨基受体。

1.丙氨酸转氨酶（ALT），又称谷丙转氨酶（G..P.T），主要存在于肝细胞浆中，用于诊断肝病。

2.
天冬氨酸转氨酶（AST），又称谷草转氨酶（G..O.T），在心、肝中含量丰富，可用于测定心肌梗死，肝病。

人体转氨酶以ALT和AST活力最高。

（二）氧化脱氨基作用
在氧化脱氨基作用中以谷氨酸脱氢酶活性最高，该酶以NAD(P)+为辅酶，使Glu 经氧化作用，脱2H，再水解脱去氨基，生成α-酮戊二酸，如P306 图30-4所示。

谷氨酸脱氢酶由6个相同的亚基构成，分子量为33万，是变构调节酶，被GTP和ATP抑制，被ADP激活。

活性受底物及产物浓度左右。

（三）联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基重要方式是联合脱氨基作用。

一1一氨基酸的α-氨基借助转氨作用转移到α-
酮戊二酸的分子上，生成相应的α-
酮酸和Glu，然后Glu在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氨基生成α-
酮戊二酸，同时释放出氨（P307图30-5）。

此过程在肌体中广泛存在。