第26章 蛋白质降解和氨基酸代谢
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哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝脏中合成尿素并 随尿排出体外。某些植物如洋蕈、马勃中也能利用 氨合成尿素，其含量占干物质重量的10％以上。 尿素在部分植物体内起着与谷氨酰胺类似的作用，既 能解除氨毒，又是氨的一种贮存形式。
• 在哺乳动物体内，鸟氨酸循环在肝脏中进 行。 • 肝脏中反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到 Arg水解成鸟氨酸和尿素为止，形成了一个 鸟氨酸循环。 • 每经过一次循环需要2个氨基(一个来自游 离氨，另一个来自Asp氨基)和1分子CO2， 并生成1分子尿素。
高等植物体内也存在着鸟氨酸循环酶类，如Arg酶等, 说明植物中也存在着鸟氨酸循环过程，但其活性低， 主要作用与Arg的合成有关。 与动物不同，植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子 中脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨。 释放出的氨，可被再循环利用合成AA或进入其它代谢 途径。
9.2.3.3 -酮酸的代谢转变
②转变为糖和脂肪 -酮酸可转变为糖和脂肪。根据AA碳骨架代谢合成， 可将AA分为生糖AA和生酮AA两类：
生糖AA可降解为Pyr、OAA、-酮戊二酸、琥珀酰CoA 和延胡索酸等糖代谢中间物。 生酮AA在体内能转变为酮体，按脂肪酸途径代谢，其 分解产物为乙酰CoA 或乙酰乙酸。乙酰CoA可进入 脂肪酸合成途径。 在20种AA中，只有Leu、Lys是纯粹生酮AA； Ile、Phe、Trp、Tyr 是既生酮也生糖； 其它14种AA纯粹是生糖AA。
包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基、非氧化 脱氨基、脱酰胺作用等，是氨基酸主要的转化方式。
26.2.1.1 氧化脱氨基作用
催化脱氨基酶有脱氢酶和氧化酶 ， 脱氢酶中最重要的是 谷氨酸脱氢酶，以NAD或NADP为辅酶，催化Glu氧化 脱氨，生成-酮戊二酸。
26.2.1.2 转氨基作用
转氨基作用是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移反应。 转氨酶广泛存在于生物体内。 已经发现的转氨酶至少有50多种。用 15N标记的氨基
蛋白降解对细胞生长发育和适应内外环境有重要功能： ①基因突变、生物合成误差、自发变性、自由基破坏 以及环境胁迫和疾病均可导致反常蛋白的产生，其中 有些可以重新恢复成正常蛋白。大多数反常蛋白必须 被及时地降解清除，以免干扰正常的生命活动。 ②短寿命蛋白不到总蛋白的10％，却包括许多代谢途径 限速酶, 控制细胞周期和细胞分化、细胞增殖的蛋白质, 调节基因表达的转录因子等,具有十分重要的生理功能。 由于它们的半寿期很短，便于通过基因表达和降解对其 含量进行精确、快速调控。另外，生长发育及细胞分化 过程中代谢途径的改变，也涉及到 酶蛋白的降解。
Argininosuccinate synthetase
Argininosuccinate Fumarate
AMP PPi
ATP
Aspartate
由鸟氨酸循环合成一分子尿素需要消耗4个高能磷酸键 水解释放的自由能，是一个耗能的过程。 尿素易溶于水，毒性较小，在动物肝脏中形成后，即 随尿排出体外。
26.2.3 氨基酸降解产物的去向
AA降解时,通过脱氨和脱羧作用生成了各种降解产物， 如NH3, -酮酸, 胺类等在体内进一步发生代谢转变。
26.2.3.1 氨的代谢转变
游离氨对动、植物机体是有毒害作用的，在正常情况 下细胞中游离氨浓度非常低。 植物中，随着根系对氨的吸收和脱氨基作用的进行， 细胞不断地将氨转变为无毒(或毒性较小)的化合物。
Urea Cycle
Carbamoylphosphate synthetase
2 ATP
Urea
2 ADP
H2O
Arginase
Ornithine
Ornitine transcarbamoylase
Carbamoylphosphate
Arginine
Cytruline
Argininosuccinate lyase
基础生物化学
General Biochemistry
任课教师: 张芬琴 E-mail: fenqinzh@hxu.edu.cn
26 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
26.1 蛋白质的酶促降解 26.2 氨基酸的分解代谢 26.3 尿素的形成 26.4 氨基酸碳骨架的分解代谢
26.1 蛋白质的酶促降解
③由解氨酶催化的脱氨基反应
Phe解氨酶催化Phe 、Tyr发生脱氨，生成肉桂酸和香豆酸进一
步转变成木质素和单宁等植物次生物质。当植物组织照光后， Phe解氨酶水平显著增加。
26.2.1.5 脱酰胺基作用
Gln和Asn可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶的作用下分别 发生脱酰胺基作用而形成相应的Glu和Asp。 谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶广泛存在于微生物和动植物 细胞中，具有很高的专一性。在花生种子发芽期，可 观察到脱酰胺反应。
26.1.3 细胞内蛋白质降解 26.1.3.1 细胞内蛋白质降解的意义
细胞内蛋白质周转是十分复杂和受到精密控制的过程， 周转速率不仅与生物体种类、营养状况、环境因素、 发育阶段等有关，还与蛋白质的种类有关。
例如，大鼠肝中鸟氨酸脱羧酶的半寿期只有11min； 5-氨基乙酰丙酸合酶半寿期约1h；磷酸烯醇式丙酮酸 羧激酶的半寿期约13 h；精氨酸酶的半寿期约96h； 3-磷酸甘油醛脱氢酶的半寿期约130h。
转氨酶——谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用
通过转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的脱氨基作用，称 为联合脱氨基作用。
9.2.1.4 非氧化脱氨基作用
微生物中主要进行非氧化脱氨基作用，方式有3种：
①还原脱氨基作用
在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用还原 脱氨基方式使AA脱去氨基。
②脱水脱氨基作用 Ser、Thr脱氨基也可经脱水方式完成，催化该反应 的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
AA氧化脱氨或经过复杂的降解过程生成多种不同的 -酮酸。
酮酸的代谢途径总括有3条去路：
①还原氨基化——合成新AA
生物体内AA的脱氨作用与-酮酸的还原氨基化是一对 可逆反应，并在生理条件下处于动态平衡中。
当体内AA过剩时，脱氨作用相应地加强，相反在需要 AA时，氨基化作用又会加强，以满足细胞对AA的 需要。
溶酶体系统 细胞质内最重要的蛋白质降解系统
泛肽系统 溶酶体系统包括多种在酸性pH下活化的小分子量蛋白 酶，因此又称为酸性系统，主要水解长寿命蛋白质和 外来蛋白。 泛肽系统在pH=7.2的胞液中起作用，因此又称为碱性 系统，主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
26.2 氨基酸的分解与转化
26.2.1 脱氨基作用
动植物机体内氨的代谢转变主要方式
①重新合成AA 当组织细胞中碳水化合物代谢旺盛时，氨可与碳水化 合物转化成的-酮酸发生氨基化反应重新生成AA。 虽然通过脱氨基作用产生的氨，再用来合成AA时 并不能增加AA的数量，但却能改变AA的种类。
• ②生成Gln和Asn • 氨可通过Gln合成酶或Asn合成酶，催化生 成相应的 酰胺，这些酰胺又可以经过Gln 酶或Asn酶的作用，将NH3重新释放出来。
③氧化成二氧化碳和水 当需要能量时，AA降解产生的各种酮酸都可直接或间接 进入TCA氧化分解供能。
氨基酸分解与转化
26.3 由氨基酸衍生的其他化合物
羧肽酶
肽链内切酶又称蛋白酶(proteinase),水解肽链内部肽键,
对参与形成肽键AA残基有一定的专一性。
胰蛋白酶、凝血酶作用于 Arg或 Lys羧基形成的肽键； 胰凝乳蛋白酶,枯草杆菌蛋白酶水解芳香族AA羧基形成
的肽键；胃蛋白酶优先水解芳香族AA氨基形成的肽键；
脯氨酰蛋白酶只能作用于Pro的羧基形成的肽键。
26.1.3.2 胞内蛋白质降解系统
细胞质膜、细胞溶胶、细胞核、溶酶体和其它细胞内膜 系统都存在蛋白质降解活性。 参与细胞内蛋白质降解的蛋白酶可分为两类： ①相对分子质量较小、专一性较低、催化过程不需要 ATP的蛋白酶和肽酶； ②高分子量的多酶复合物，对底物蛋白有高度选择性， 催化蛋白质水解不仅需消耗ATP而且受到严密调控。
胃蛋白酶最适pH为1.5～2.5，主要水解Trp、Phe、Tyr、 Met、Leu等AA氨基组成的肽键,生成多肽及少量AA。 小肠内食物蛋白由胰液(含有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、 弹 性 蛋 白 酶 、 羧 肽 酶 A 和 B) 和 小 肠 中 的 肠 激 酶 (enterokinase)、氨肽酶和二肽酶(dipeptidase)进一步 消化。
肽链外切酶包括 氨肽酶 (aminopeptidase) 和 羧肽酶 (carboxypepidase)，分别从氨基端和羧基端逐一地 将肽链水解成氨基酸。 羧肽酶A优先作用于中性AA为羧基端的肽键； 羧肽酶B则水解以碱性AA为羧基端的肽键。
26.1.2 食物中蛋白质的消化吸收（自学）百度文库
胃中食物蛋白消化是在胃蛋白酶作用下进行。胃腺分泌 胃蛋白酶原(pepsmogen)受胃酸和自身激活作用， 切去氨基端42个氨基酸残基活化为胃蛋白酶(pepsin)。
蛋白质的降解是指蛋白质在酶的作用下，使肽键水解
生成氨AA的过程。
蛋白质降解产生的AA进一步分解或作为能源或转化为 其它氮化物合成前体，所产生的氮化物是生物体内 重要的生理活性物质。
26.1.1 蛋白水解酶 26.1.1.1 肽链内切酶和外切酶
水解肽键的酶普遍存在于生物体内，包括消化道中消化 食物蛋白的蛋白酶，血液中参与血液凝固和溶解血栓的 酶以及补体系统，也包括细胞内蛋白酶。 肽链内切酶(endopeptidase) 蛋白水解酶 肽链外切酶(expeptidase) 氨肽酶
• 生成酰胺的形式既是生物体贮藏和运输氨 的主要方式，也是解除氨毒的一条主要途 径。
③生成铵盐
有些植物组织中含有大量有机酸，如异柠檬酸、柠檬 酸、苹果酸、酒石酸和草酰乙酸等，氨可以和这些 有机酸结合生成铵盐，以保持细胞内正常的pH。
④通过鸟氨酸循环排出体外
26.2.3.2 鸟氨酸循环（尿素循环 urea cycle)
酸证明，除Gly、Lys、Thr外，其余的-AA都可参
加转氨基作用，其中以谷丙转氨酶(GPT) 、 谷草转 氨酶(GOT)、谷乙转氨酶(GGT)最为重要。
26.2.1.3 联合脱氨基作用
一般认为L-AA在体内不是直接氧化脱氨,而是先与-酮戊二酸经 转氨作用变为相应的-酮酸和Glu，Glu可通过谷氨酸脱氢酶 氧化脱氨。
26.2.2 脱羧基作用
26.2.2.1 直接脱羧基作用
AA脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内，以磷酸吡哆醛作 为辅酶。 AA在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成的胺类化 合物，具有活跃的生理作用。
如：His脱羧生成组胺，Tyr脱羧生成酪胺 。
26.2.2.2 羟化脱羧基作用
Tyr在Tyr酶催化下，发生羟化作用生成3,4-二羟-Phe，简称多巴 (dopa) ， 进 一 步 脱 羧 生 成 3,4- 二 羟 苯 乙 胺 ， 简 称 多 巴 胺 (dopamine)。 Tyr酶是一种含铜酶。多巴进一步氧化形成聚合物黑素。 马铃薯、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成了黑素。 人体的表皮基底层及毛囊中有成黑素细胞，将Tyr转变为黑素 (melanin) ，使皮肤及毛发呈黑色。 植物体内，由多巴和多巴胺可形成生物碱。
消化腺蛋白酶类都以酶原形式存在，以免破坏产生它的 自身组织。酶原分泌至肠腔可转变成有活性蛋白酶。 肠激酶是一种蛋白质水解酶，首先自胰蛋白酶原氨基端 水解掉一个6肽，生成有活性的胰蛋白酶(trypsin)， 胰蛋白酶自身的激活作用较弱，它可迅速地将胰液中 其它酶原激活。 蛋白质在各种蛋白水解酶联合作用下，被水解为AA及 一些寡肽，然后才能被吸收入体内。
③维持体内AA代谢库。 体重70 kg的健康成人,体内约有组织蛋白14000g, 每日分解和重新合成蛋白约300~500g，由食物提供 的AA约70～100g，自己合成的AA约30~40g，血液 和组织内的AA(代谢库)约300~700g。
④防御机制的组成部分。 高等动物免疫系统单核吞噬细胞中含有特殊的溶酶体, 其中有一系列组织蛋白酶和其它水解酶，可将吞入的 病原体、异物等降解和清除。 ⑤蛋白质前体的裂解加工。为了有效地利用转基因技术 生产有价值的蛋白质，也需要了解细胞内蛋白质降解 机制，以免这些外来蛋白被转基因生物破坏。
• 在哺乳动物体内，鸟氨酸循环在肝脏中进 行。 • 肝脏中反应从鸟氨酸生成瓜氨酸开始直到 Arg水解成鸟氨酸和尿素为止，形成了一个 鸟氨酸循环。 • 每经过一次循环需要2个氨基(一个来自游 离氨，另一个来自Asp氨基)和1分子CO2， 并生成1分子尿素。
高等植物体内也存在着鸟氨酸循环酶类，如Arg酶等, 说明植物中也存在着鸟氨酸循环过程，但其活性低， 主要作用与Arg的合成有关。 与动物不同，植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子 中脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨。 释放出的氨，可被再循环利用合成AA或进入其它代谢 途径。
9.2.3.3 -酮酸的代谢转变
②转变为糖和脂肪 -酮酸可转变为糖和脂肪。根据AA碳骨架代谢合成， 可将AA分为生糖AA和生酮AA两类：
生糖AA可降解为Pyr、OAA、-酮戊二酸、琥珀酰CoA 和延胡索酸等糖代谢中间物。 生酮AA在体内能转变为酮体，按脂肪酸途径代谢，其 分解产物为乙酰CoA 或乙酰乙酸。乙酰CoA可进入 脂肪酸合成途径。 在20种AA中，只有Leu、Lys是纯粹生酮AA； Ile、Phe、Trp、Tyr 是既生酮也生糖； 其它14种AA纯粹是生糖AA。
包括氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基、非氧化 脱氨基、脱酰胺作用等，是氨基酸主要的转化方式。
26.2.1.1 氧化脱氨基作用
催化脱氨基酶有脱氢酶和氧化酶 ， 脱氢酶中最重要的是 谷氨酸脱氢酶，以NAD或NADP为辅酶，催化Glu氧化 脱氨，生成-酮戊二酸。
26.2.1.2 转氨基作用
转氨基作用是-氨基酸和-酮酸之间的氨基转移反应。 转氨酶广泛存在于生物体内。 已经发现的转氨酶至少有50多种。用 15N标记的氨基
蛋白降解对细胞生长发育和适应内外环境有重要功能： ①基因突变、生物合成误差、自发变性、自由基破坏 以及环境胁迫和疾病均可导致反常蛋白的产生，其中 有些可以重新恢复成正常蛋白。大多数反常蛋白必须 被及时地降解清除，以免干扰正常的生命活动。 ②短寿命蛋白不到总蛋白的10％，却包括许多代谢途径 限速酶, 控制细胞周期和细胞分化、细胞增殖的蛋白质, 调节基因表达的转录因子等,具有十分重要的生理功能。 由于它们的半寿期很短，便于通过基因表达和降解对其 含量进行精确、快速调控。另外，生长发育及细胞分化 过程中代谢途径的改变，也涉及到 酶蛋白的降解。
Argininosuccinate synthetase
Argininosuccinate Fumarate
AMP PPi
ATP
Aspartate
由鸟氨酸循环合成一分子尿素需要消耗4个高能磷酸键 水解释放的自由能，是一个耗能的过程。 尿素易溶于水，毒性较小，在动物肝脏中形成后，即 随尿排出体外。
26.2.3 氨基酸降解产物的去向
AA降解时,通过脱氨和脱羧作用生成了各种降解产物， 如NH3, -酮酸, 胺类等在体内进一步发生代谢转变。
26.2.3.1 氨的代谢转变
游离氨对动、植物机体是有毒害作用的，在正常情况 下细胞中游离氨浓度非常低。 植物中，随着根系对氨的吸收和脱氨基作用的进行， 细胞不断地将氨转变为无毒(或毒性较小)的化合物。
Urea Cycle
Carbamoylphosphate synthetase
2 ATP
Urea
2 ADP
H2O
Arginase
Ornithine
Ornitine transcarbamoylase
Carbamoylphosphate
Arginine
Cytruline
Argininosuccinate lyase
基础生物化学
General Biochemistry
任课教师: 张芬琴 E-mail: fenqinzh@hxu.edu.cn
26 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
26.1 蛋白质的酶促降解 26.2 氨基酸的分解代谢 26.3 尿素的形成 26.4 氨基酸碳骨架的分解代谢
26.1 蛋白质的酶促降解
③由解氨酶催化的脱氨基反应
Phe解氨酶催化Phe 、Tyr发生脱氨，生成肉桂酸和香豆酸进一
步转变成木质素和单宁等植物次生物质。当植物组织照光后， Phe解氨酶水平显著增加。
26.2.1.5 脱酰胺基作用
Gln和Asn可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶的作用下分别 发生脱酰胺基作用而形成相应的Glu和Asp。 谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶广泛存在于微生物和动植物 细胞中，具有很高的专一性。在花生种子发芽期，可 观察到脱酰胺反应。
26.1.3 细胞内蛋白质降解 26.1.3.1 细胞内蛋白质降解的意义
细胞内蛋白质周转是十分复杂和受到精密控制的过程， 周转速率不仅与生物体种类、营养状况、环境因素、 发育阶段等有关，还与蛋白质的种类有关。
例如，大鼠肝中鸟氨酸脱羧酶的半寿期只有11min； 5-氨基乙酰丙酸合酶半寿期约1h；磷酸烯醇式丙酮酸 羧激酶的半寿期约13 h；精氨酸酶的半寿期约96h； 3-磷酸甘油醛脱氢酶的半寿期约130h。
转氨酶——谷氨酸脱氢酶的联合脱氨作用
通过转氨基作用和氧化脱氨基作用偶联进行的脱氨基作用，称 为联合脱氨基作用。
9.2.1.4 非氧化脱氨基作用
微生物中主要进行非氧化脱氨基作用，方式有3种：
①还原脱氨基作用
在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用还原 脱氨基方式使AA脱去氨基。
②脱水脱氨基作用 Ser、Thr脱氨基也可经脱水方式完成，催化该反应 的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
AA氧化脱氨或经过复杂的降解过程生成多种不同的 -酮酸。
酮酸的代谢途径总括有3条去路：
①还原氨基化——合成新AA
生物体内AA的脱氨作用与-酮酸的还原氨基化是一对 可逆反应，并在生理条件下处于动态平衡中。
当体内AA过剩时，脱氨作用相应地加强，相反在需要 AA时，氨基化作用又会加强，以满足细胞对AA的 需要。
溶酶体系统 细胞质内最重要的蛋白质降解系统
泛肽系统 溶酶体系统包括多种在酸性pH下活化的小分子量蛋白 酶，因此又称为酸性系统，主要水解长寿命蛋白质和 外来蛋白。 泛肽系统在pH=7.2的胞液中起作用，因此又称为碱性 系统，主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
26.2 氨基酸的分解与转化
26.2.1 脱氨基作用
动植物机体内氨的代谢转变主要方式
①重新合成AA 当组织细胞中碳水化合物代谢旺盛时，氨可与碳水化 合物转化成的-酮酸发生氨基化反应重新生成AA。 虽然通过脱氨基作用产生的氨，再用来合成AA时 并不能增加AA的数量，但却能改变AA的种类。
• ②生成Gln和Asn • 氨可通过Gln合成酶或Asn合成酶，催化生 成相应的 酰胺，这些酰胺又可以经过Gln 酶或Asn酶的作用，将NH3重新释放出来。
③氧化成二氧化碳和水 当需要能量时，AA降解产生的各种酮酸都可直接或间接 进入TCA氧化分解供能。
氨基酸分解与转化
26.3 由氨基酸衍生的其他化合物
羧肽酶
肽链内切酶又称蛋白酶(proteinase),水解肽链内部肽键,
对参与形成肽键AA残基有一定的专一性。
胰蛋白酶、凝血酶作用于 Arg或 Lys羧基形成的肽键； 胰凝乳蛋白酶,枯草杆菌蛋白酶水解芳香族AA羧基形成
的肽键；胃蛋白酶优先水解芳香族AA氨基形成的肽键；
脯氨酰蛋白酶只能作用于Pro的羧基形成的肽键。
26.1.3.2 胞内蛋白质降解系统
细胞质膜、细胞溶胶、细胞核、溶酶体和其它细胞内膜 系统都存在蛋白质降解活性。 参与细胞内蛋白质降解的蛋白酶可分为两类： ①相对分子质量较小、专一性较低、催化过程不需要 ATP的蛋白酶和肽酶； ②高分子量的多酶复合物，对底物蛋白有高度选择性， 催化蛋白质水解不仅需消耗ATP而且受到严密调控。
胃蛋白酶最适pH为1.5～2.5，主要水解Trp、Phe、Tyr、 Met、Leu等AA氨基组成的肽键,生成多肽及少量AA。 小肠内食物蛋白由胰液(含有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、 弹 性 蛋 白 酶 、 羧 肽 酶 A 和 B) 和 小 肠 中 的 肠 激 酶 (enterokinase)、氨肽酶和二肽酶(dipeptidase)进一步 消化。
肽链外切酶包括 氨肽酶 (aminopeptidase) 和 羧肽酶 (carboxypepidase)，分别从氨基端和羧基端逐一地 将肽链水解成氨基酸。 羧肽酶A优先作用于中性AA为羧基端的肽键； 羧肽酶B则水解以碱性AA为羧基端的肽键。
26.1.2 食物中蛋白质的消化吸收（自学）百度文库
胃中食物蛋白消化是在胃蛋白酶作用下进行。胃腺分泌 胃蛋白酶原(pepsmogen)受胃酸和自身激活作用， 切去氨基端42个氨基酸残基活化为胃蛋白酶(pepsin)。
蛋白质的降解是指蛋白质在酶的作用下，使肽键水解
生成氨AA的过程。
蛋白质降解产生的AA进一步分解或作为能源或转化为 其它氮化物合成前体，所产生的氮化物是生物体内 重要的生理活性物质。
26.1.1 蛋白水解酶 26.1.1.1 肽链内切酶和外切酶
水解肽键的酶普遍存在于生物体内，包括消化道中消化 食物蛋白的蛋白酶，血液中参与血液凝固和溶解血栓的 酶以及补体系统，也包括细胞内蛋白酶。 肽链内切酶(endopeptidase) 蛋白水解酶 肽链外切酶(expeptidase) 氨肽酶
• 生成酰胺的形式既是生物体贮藏和运输氨 的主要方式，也是解除氨毒的一条主要途 径。
③生成铵盐
有些植物组织中含有大量有机酸，如异柠檬酸、柠檬 酸、苹果酸、酒石酸和草酰乙酸等，氨可以和这些 有机酸结合生成铵盐，以保持细胞内正常的pH。
④通过鸟氨酸循环排出体外
26.2.3.2 鸟氨酸循环（尿素循环 urea cycle)
酸证明，除Gly、Lys、Thr外，其余的-AA都可参
加转氨基作用，其中以谷丙转氨酶(GPT) 、 谷草转 氨酶(GOT)、谷乙转氨酶(GGT)最为重要。
26.2.1.3 联合脱氨基作用
一般认为L-AA在体内不是直接氧化脱氨,而是先与-酮戊二酸经 转氨作用变为相应的-酮酸和Glu，Glu可通过谷氨酸脱氢酶 氧化脱氨。
26.2.2 脱羧基作用
26.2.2.1 直接脱羧基作用
AA脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内，以磷酸吡哆醛作 为辅酶。 AA在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成的胺类化 合物，具有活跃的生理作用。
如：His脱羧生成组胺，Tyr脱羧生成酪胺 。
26.2.2.2 羟化脱羧基作用
Tyr在Tyr酶催化下，发生羟化作用生成3,4-二羟-Phe，简称多巴 (dopa) ， 进 一 步 脱 羧 生 成 3,4- 二 羟 苯 乙 胺 ， 简 称 多 巴 胺 (dopamine)。 Tyr酶是一种含铜酶。多巴进一步氧化形成聚合物黑素。 马铃薯、苹果、梨等切开后变黑，就是由于形成了黑素。 人体的表皮基底层及毛囊中有成黑素细胞，将Tyr转变为黑素 (melanin) ，使皮肤及毛发呈黑色。 植物体内，由多巴和多巴胺可形成生物碱。
消化腺蛋白酶类都以酶原形式存在，以免破坏产生它的 自身组织。酶原分泌至肠腔可转变成有活性蛋白酶。 肠激酶是一种蛋白质水解酶，首先自胰蛋白酶原氨基端 水解掉一个6肽，生成有活性的胰蛋白酶(trypsin)， 胰蛋白酶自身的激活作用较弱，它可迅速地将胰液中 其它酶原激活。 蛋白质在各种蛋白水解酶联合作用下，被水解为AA及 一些寡肽，然后才能被吸收入体内。
③维持体内AA代谢库。 体重70 kg的健康成人,体内约有组织蛋白14000g, 每日分解和重新合成蛋白约300~500g，由食物提供 的AA约70～100g，自己合成的AA约30~40g，血液 和组织内的AA(代谢库)约300~700g。
④防御机制的组成部分。 高等动物免疫系统单核吞噬细胞中含有特殊的溶酶体, 其中有一系列组织蛋白酶和其它水解酶，可将吞入的 病原体、异物等降解和清除。 ⑤蛋白质前体的裂解加工。为了有效地利用转基因技术 生产有价值的蛋白质，也需要了解细胞内蛋白质降解 机制，以免这些外来蛋白被转基因生物破坏。