第2章蛋白质结构
动物生物化学 第二章 蛋白质
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
第2章-3蛋白质的结构
2.3.2蛋白质的空间结构
1. 蛋白质的构象 1）构象和构型 天然蛋白质都有特定的构象，所谓构象
球状蛋白质的 三级结构
虽然纤维状蛋白质在各种生物体内含量丰富也很重要， 但是它们的种类只占自然界中蛋白质的很小的一部分， 球状蛋白质远比它们多得多。蛋白质结构的复杂性和 功能的多样性也主要体现在球状蛋白质。
一个蛋白质的三级结构是指由二级结构元件构建成的 总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几 何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
四、无规卷曲(randon coil)
超二级结构和结构域
一、超二级结构(super—secondary struture)
在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子 中经常可以看到由若干相邻的二级结构元 件组合在一起，彼此相互作用，形成种类 不多的、有规则的二级结构组合，在多种 蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二 级结构。
2）多肽主链折叠的空间限制
多肽链的共价主链上所有的α-碳 原子都参与形成单键，从理论上 讲，一个多肽主链能有无限多种 构象。
目前已知，一个蛋白质的多肽链 在生物体内只有一种或很少几种 构象，且相当稳定，这种构象称 天然构象，此时蛋白质具有生物 活性，这一事实说明：天然蛋白 质主链上的单键并不能自由旋转。
蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规 则的构象，称为二级结构。下面介绍几种 常见的二级结构元件：α-螺旋、β折叠片、 β转角和无规卷曲等。
第二章 蛋白质结构的组织形式
结构模体(motif，structural motif）
αα模体 ββ模体（发夹式β模体） βαβ模体 反平行β层回纹模体 螺旋-转折-螺旋模体
αα
αα：常为两股平行或反平行的右手螺旋段缠绕
形成的左手超螺旋。两螺旋的排列如图，是纤 维状蛋白质的主要结构元件；
ββ（发夹式β模体）
成，其螺旋含量一般在60％以上，有的高 达80％。α螺旋在这类蛋白质中大多以反 平行方式排布和堆积，所以又称反平行α 结构。 按照螺旋排布的不同拓扑学特征，又可分 为一些亚组。肌红蛋白、血红蛋白、烟草 花叶外壳蛋白、细胞色素b，等均属此类结 构。
α型结构(αstructure)分类
(1) 线绕式α螺旋(coiled-coil α helix)：纤维蛋白的结构基础，有足够 强度和柔性 (2) 四螺旋束 (four helix bundle) (3) 珠状折叠(globin fold)：血红蛋白 (4) 复杂螺旋组合
a、DNA结合模体（DNAbinding motif）：专一地 与DNA结合。λCro、阻 遏蛋白等中发现 b、钙结合模体 （calcium-binding motif)： 对钙结合专一，又称 “EF手”。小白蛋白、 钙调蛋白、肌钙蛋白等
超二级结构特征描述
序列模式：是指蛋白质一段肽链上
每一残基构象和其氨基酸序列的关 系，描述的是蛋白质空间结构与氨 基酸序列的关系。 每一类型的超二级结构都有确定的 序列模式 应用：从蛋白质一级结构中预测哪 一段肽链含有哪种类型的基序。
/scop/
蛋白质是具有高度组织、结构极复杂的生物
大分子
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠
了解这种复杂蛋白质结构的形成机理，对于
第二章_蛋白质结构基础
半胱氨酸 Cys 组氨酸 His 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp
极性氨基酸
二硫键的作用 1 稳定蛋白质的三维结构； 2 将不同的多肽链连接在一起； 3 分子内二硫键可稳定单肽链的 折 叠，使蛋白质不易被降解。
特点： 侧链都可以解离使残基带上正 或负电荷
天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg 赖氨酸 Lys
HN
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
稳定α -螺旋的因素
α-螺旋具有极性：
N
所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向
α -螺旋的特征
• • • • 肽平面的键长和键角一定； 肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角； α -螺旋的中心没有空腔
C
-helix不稳定的因素：
R基团带同种电荷： pH=7时，多聚Lys或多聚 Glu ； R基团较大时造成空间位阻， 如Ile； 多肽链中有 Pro 或 HO-Pro，α—helix 中 断，产生‘结节’kink 它改变多肽链的方向，并终止螺旋。
含酰胺氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
氨基酸的分类
疏水氨基酸
氨基酸
极性氨基酸
荷电氨基酸
特点： 1 残基的侧链一般没有化学反应性； 2 疏水作用，趋于彼此间或与其他 非极性原子相互作用
丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile
第二章蛋白质的结构与功能
一,氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有300余种, 300余种, 20种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 , 氨基酸(甘氨酸除外) 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外).
目录
(一) 氨基酸的一般结构 一
COO
+
H CH3 R
H
目录
(三)β-转角
β-转角
(四)无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构. 分肽链结构.
目录
(五)模体是具有特殊功能的超二级结构 模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中, 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具 有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 有二级结构的肽段,在空间上相互接近, 个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 超二级结构 二级结构组合形式有3 二级结构组合形式有3种:αα,βαβ,ββ . αα,βαβ,
第2章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键 通过肽键(peptide bond)相连 通过肽键 相连 形成的高分子含氮化合物. 形成的高分子含氮化合物.
目录
二个或三个具有二级结构的肽段, 二个或三个具有二级结构的肽段,在空间 上相互接近,形成一个特殊的空间构象, 上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为 模体(motif) . 模体 模体是具有特殊功能的超二级结构. 模体是具有特殊功能的超二级结构.
《生物化学》第二章
2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
- 20 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
第二章 蛋白质组成及结构
2、蛋白质家族与超家族（protein
family and superfamily）
1、同源蛋白质（homologous protein ）
定义：结构和功能类似的蛋白质。包括来自同一
祖先，随趋异进化为结构类似和功能差异的蛋白
质（也包括在一定条件下，由不同祖先趋同进化
为结构和功能类似的蛋白质）。
产生变异原因：
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3.羟基氨基酸与含硫氨基酸
丝氨酸（Ser, S） 半胱氨酸（Cys, C）
苏氨酸（Thr, T）
甲硫氨酸（Met, M）
Cys在蛋白质中属希有残基（2%）。
Serine Ser、 S
Threonine Thr T
●侧链带有羟基，可形成氢键, 也可通过水分子间接形成氢键 ●羟基化学性质活泼，具有重要的功能，如磷酸化，糖基化。 ●苏氨酸为必需AA，而丝
酶促催化丝氨酸而形成硒代半胱氨酸，再进酸，称非蛋白氨基酸。
它们多是基本氨基酸的衍生物（包括D-氨基酸、β、γ、δ-氨基酸），部 分是代谢物前体或中间物（如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间物，β-
丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动
插入外）的氨基酸相同，才可能属于同一家族，15%-25% 的残
基相同者属于准同源；
同源蛋白质拥有共同的三维结构和高度保守的氨基酸（如维持 胰岛素结构：24AA（多为非极性）,6Cys,3对二硫键）。
2、蛋白质家族与超家族
蛋白质家族（family)和超家族(superfamily)尚无明确定义， 有时可通用 。 蛋白质家族：一般将序列及结构域同源、进化上相关、且功能 相同的蛋白质归为同一家族。常常是基因家族的同义词。
第2章 蛋白质分子的立体结构原理
β-转角
2. γ-转角 γ-转角是由三个氨基酸残基构 成的,第一个氨基酸的C=O与第 三个氨基酸的N-H基形成氢键,氢 键封闭环上有7个原子.外形呈三 角形.比较不稳定.
γ-转角
三. 各种氨基酸对构象的贡献
由于各种氨基酸有不同的侧链, 性质各不相同,因而在肽链形成构象 时,各种氨基酸的表现各不相同.
2. 螺旋体构象的稳定性
虽然蛋白质的螺旋体有多种,但最稳 定的只有右手α-螺旋,因为这种螺旋有 如下特点: 1)所有α-碳原子都是四面体结构; 2)非键合原子的距离不小于最小接 触距离; 3)氢键上C=O……H-N在同一直线 上.
3. 螺旋的偶极矩
氢键是维持螺旋结构稳定的主要 力量.在C=O中,O的电子云较多,在HN中,N的电子云较多,因此在氢键 C=O……H-N中,相当于N带上负电 荷,C带上正电荷,所以氢键的电子云 分布不均,形成偶极矩. 在螺旋中,由于氢键方向都一样, 氢键的偶极矩导致螺旋产生偶极矩,N 端带上正电,C端带上负电.
5)氢键 有两类:链内氢键由同一条肽链不 同部位的C=O和N-H基团形成; 链间氢键是由不同肽链之间氨基 酸侧链形成的. 两种氢键对构象形成都起重要作 用. 6)熵效应 若蛋白质在油中溶解,其分子构象 肯定与在水中的构象是不同.
二. 蛋白质的二级结构
(一) 螺旋体结构 螺旋体构象是指肽链的主链骨 架围绕着中心轴一圈一圈地上升所 形成的构象. 整数螺旋:每圈螺旋包含的氨基 酸残基数是整数的螺旋. 非整数螺旋:每圈螺旋包含的氨 基酸残基数不是整数的螺旋.
Φ和Ψ都可以在180度之间旋转. 从α-碳原子上看,单键沿顺时针方向 旋转时,其转过的角度是正的.单键沿 反时针方向旋转时,其转过的角度是 负的.
α-碳原子的二面角
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
第二章蛋白质的结构与功能
50
毛细血管的p(O2)约 为30 torr，肌红蛋白
Mb很快被饱和，代
谢活跃的细胞线粒体
80
p(O2)约1 torr（此 氧压下Mb约为25%
饱和），当肌肉收缩
引起线粒体氧压下降
23
24
蛋白质空间结构稳定的因素
主要是一些弱的相互作用或称非共价键， 包括静电相互作用（主要是盐键和范德 华力）、氢键、疏水作用。 共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方 面也起着重要作用。
25
26
蛋白质的变性与复性
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫 外线照射、高压和表面张力等）或化学因素 （如有机溶剂、脲素、盐酸胍、酸、碱等）的 影响时，生物活性丧失，一些侧链基团暴露溶 解度降低，粘度增加，旋光和紫外吸收变化以 及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称 为蛋白质变性。其实质为蛋白质分子中的次级 键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键 的破裂，一级结构保持完好。
16
纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可 溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹 性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包 括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它 们是球状蛋白质的长向聚集体。
17
3、球状蛋白质与三级结构
氧通过血红蛋白从肺部转运到组织毛细 血管，然后从毛细血管扩散到组织中并 被肌红蛋白结合，肌红蛋白刺激O2迅速 扩散，氧化过程产生的CO2通过该转运 系统从肺部排出。
34
肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白的分子十分致密结实，含亲水 侧链的氨基酸残基几乎全分布于分子外 表面，而含疏水侧链的氨基酸残基几乎 都被埋在分子内部。 肌红蛋白由一条含153个氨基酸残基的多 肽链和一个辅基血红素构成。肌红蛋白 分子中多肽主链由长短不等的8段α螺旋 组成。分子中80%的残基处于α螺旋区 内。8段螺旋分别命名为A、B、C、D、 E、F、G、H。
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释1肽单元2模序3蛋白变性
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释:1. 肽单元2. 模序3. 蛋白变性4. 谷胱甘肽5. β-折叠6. 分子伴侣7. 蛋白质的四级结构8. 结构域9. 蛋白质等电点10. α-螺旋11. 变构效应12. 蛋白质三级结构13. 肽键二.填空:1．人体蛋白质的基本组成单位为___________，组成蛋白质的氨基酸共有___________种。
2．根据其侧链的结构和理化性质，氨基酸可分成_________，_________，________和_________四类。
3．组成人体蛋白质的氨基酸均属于__________，除_________外。
4．在______nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有__________和__________。
5．许多氨基酸通过________键，逐一连接而成__________。
6．多肽链中氨基酸的________称为一级结构，主要化学键为__________。
7．谷胱甘肽的第一个肽键由________羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团为________。
8．蛋白质二级结构是指________的相对空间位置，并_________氨基酸残基侧链的构象。
9．体内有生物活性的蛋白质至少具备__________结构，有的还有__________结构。
10．由于肽单元上_________原子所连的二个单键的__________，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
11．α-螺旋的主链绕_______作有规律的螺旋式上升，走向为________方向，即所谓的_________螺旋。
12. 蛋白质变性主要是其_________结构遭到破坏，而其_________结构仍可完好无损。
13．蛋白质空间构象的正确形成，除_________为决定因素外，还需一类称为________的蛋白质参与。
14．血红蛋白是含有_________辅基的蛋白质，其中的________离子可结合1分子O2。
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第2章蛋白质结构一、名词解释1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）25．标准折叠单位26．模体二、填空1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。
3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
5．精氨酸的pI值为10.76,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。
6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。
7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。
8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。
天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。
9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。
10．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。
11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物，而________与茚三酮反应生成黄色化合物。
12．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括________、________、________和_________.13．稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。
14．GSH的中文名称是____________，它的活性基团是__________，它的生化功能是____________________。
15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______并__________,这种现象称为_______,蛋白质的这种性质常用于_____________。
16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。
17．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。
18．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有__________和_______________。
19．测定蛋白质分子量的方法有_________、____________和__________________。
20．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲_______，乙_______，丙________。
21．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以_______离子形式存在。
22．谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19, pK2 (α-NH+3 ) = 9.67, pKR(R基)= 4.25,谷氨酸的等电点为__________。
23．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_____键的形成，因此构象相当稳定。
24．将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，它们被洗脱下来的先后顺序是_____________。
25．肌红蛋白的含铁量为0.34%，其最小分子量是______.血红蛋白的含铁量也是0.34%，但每分子含有4个铁原子，血红蛋白的分子量是________.26．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_____圈螺旋，该α-螺旋片段的轴长为_____.27．蛋白质多亚基形式的优点是、、。
28．蛋白质折叠机制首先成核理论的主要内容包括、、。
三、选择题1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．异亮氨酸2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸E．苏氨酸3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键 D．苯丙氨酸4．下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链？A．脯氨酸B．苯丙氨酸C．异亮氨酸D．赖氨酸5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？A．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？A．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val9．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法10．下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基形成的肽键？A．糜蛋白酶B．羧肽酶C．氨肽酶D．胰蛋白酶11．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确12．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D．白质的空间结构主要靠次级键维持13．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在E．以上各项都是14．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态B．的结构是借助于链内氢键稳定的C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的D．基酸之间的轴距为0.35nm15．持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是：A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键16．维持蛋白质三级结构稳定的因素是：A．肽键B．二硫键C．离子键D．氢键E．次级键17．凝胶过滤法分离蛋白质时，从层析柱上先被洗脱下来的是：A．分子量大的B．分子量小的C．电荷多的D．带电荷少的18. 下列哪项与蛋白质的变性无关？A. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏 D．疏水键被破坏19．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键C．链内及链间的二硫键D．温度及pH20．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？A．胶体性质B．两性性质C．沉淀反应D．变性性质E．双缩脲反应21．氨基酸在等电点时具有的特点是：A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和B D．溶解度最大E．在电场中不泳动22．蛋白质的一级结构是指：A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C四、是非判断题( ) 1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
( ) 2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。
( ) 3．所有的蛋白质都有酶活性。
( ) 4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。
( ) 5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。
( ) 6．所有氨基酸都具有旋光性。
( ) 7．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
( ) 8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。
( ) 9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2 的解离度相同。
( ) 10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。
( ) 11．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。
( ) 12．血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体，前者是一个典型的变构蛋白，在与氧结合过程中呈现变构效应，而后者却不是。
( ) 13.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。
( ) 14．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。
( ) 15．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。