常用蛋白酶切割位点

蛋白酶酶切位点

蛋白酶酶切位点木瓜蛋白酶巯基蛋白酶具有广泛特异性TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α-巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性胃蛋白酶抑制素胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶在K或R之后TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白人体20种氨基酸及其英文缩写名称三字符号单字符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬氨酸Asp D半胱氨酸Cys C谷氨酰胺Gln Q谷氨酸Glu/Gln E组氨酸His H异亮氨酸Ile I甘氨酸Gly G天冬酰胺Asn N亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T色氨酸Trp W酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V【生化】特异性蛋白酶的酶切位点胰蛋白酶arg、lys，得到以arg、lys为C末端残基的肽段。

胰凝乳蛋白酶phe、trp、tyr 等疏水aa。

胃蛋白酶phe、trp、tyr等疏水aa。

木瓜蛋白酶arg、lys。

葡萄球菌蛋白酶，磷酸缓冲液ph7.8时断裂glu、asp。

碳酸氢铵缓冲液ph7.8或醋酸铵缓冲液ph4.0时断裂glu。

梭菌蛋白酶arg，用于不溶性蛋白的长时间裂解。

CNBr断裂Met。

羟胺断裂asn—gly间的肽键。

二硫键可以用巯基化合物还原法或者过甲酸氧化法断裂.。

木瓜蛋白酶（Papain），又称木瓜酶，是一种蛋白水解酶。

木瓜蛋白酶是番木瓜（Carieapapaya）中含有的一种低特异性蛋白水解酶，广泛地存在于番木瓜的根、茎、叶和果实内，其中在未成熟的乳汁中含量最丰富。

木瓜蛋白酶的活性中心含半胱氨酸，属于巯基蛋白酶，它具有酶活高、热稳定性好、天然卫生安全等特点，因此在食品、医药、饲料、日化、皮革及纺织等行业得到广泛应用。

木瓜蛋白酶是一种蛋白水解酶，分子量为23406，由一种单肽链组成，含有212个氨基酸残基。

至少有三个氨基酸残基存在于酶的活性中心部位，他们分别是Cys25、His159和Asp158，另外六个半胱氨酸残基形成了三对二硫键,且都不在活性部位。

蛋白酶的分类及酶切位点

蛋白酶的分类及酶切位点氨基酸0.ppt氨基酸的名称与符号alanine 丙氨酸Ala Aarginine 精氨酸Arg Rasparagine 天冬酰氨Asn Asx Naspartic acid 天冬氨酸Asp Asx Dcysteine 半胱氨酸Cys Cglutamine 谷氨酰胺Gln Glx Qglutamic acid 谷氨酸Glu Glx Eglycine 甘氨酸Gly Ghistidine 组氨酸His Hisoleucine 异亮氨酸Ile Ileucine 亮氨酸Leu Llysine 赖氨酸Lys Kmethionine 甲硫氨酸Met Mphenylalanine 苯丙氨酸Phe Fproline 脯氨酸Pro Pserine 丝氨酸Ser Sthreonine 苏氨酸Thr Ttryptophan 色氨酸Trp Wtyrosine 酪氨酸Tyr Yvaline 缬氨酸Val V血清终止胰酶消化的原理血清终止的原理其实是竞争抑制。

就是用过量的牛血清中含有的蛋白来和胰酶结合。

不给胰酶消化细胞蛋白的机会。

细胞传代时，血清为什么能终止胰酶消化？胰蛋白酶的酶切位点是肽链的Lys和Arg两个残疾的羧基端肽键，血清的加入可使酶饱和，严格上说不是竞争性抑制，因为血清蛋白不是抑制剂，还是底物！什么样的细胞不能用胰酶-EDTA消化植物细胞不能用胰酶-EDTA消化，要用纤维素酶消化。

应该是肿瘤细胞吧。

正常的细胞，貌似都需要用胰酶或者胶原酶消化。

EDTA-胰酶，只不过是在胰酶里加入了EDTA而已。

EDTA是乙二胺四乙酸，一种金属螯合剂。

一般和胰蛋白酶配合使用。

原因在于，钙，镁等金属离子会降低胰酶活力，故在使用胰酶消化液时要配合加入EDTA。

它可以螯合这些离子，消除对胰酶的抑制。

干细胞饲养层制作中，胰酶—EDTA消化成纤维细胞（MEF）时，EDTA的作用是什么？应该是胰酶分散细胞，EDTA鳌合金属离子使金属酶失活《军医进修学院学报》1992年02期加入收藏投稿正常人血浆蛋白酶解产物对胃癌细胞肺转移抑制作用的研究焦顺昌赵东海黄昌霞王洪海【摘要】：本文采用胰凝乳蛋白酶和胃蛋白酶联合消化方法得到正常人血浆(NHP)有限蛋白酶解产物(NHP-EP)。

蛋白酶酶切位点

蛋白酶酶切位点木瓜蛋白酶巯基蛋白酶具有广泛特异性TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α-巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性胃蛋白酶抑制素胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶在K或R之后TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白名称三字符号单字符号Ala AArg RAsp DCys CGln QGlu/Gln EHis HIle IGly GAsn NLeu LLys KMet MPhe FPro PSer SThr TTrp WTyr YVal V胰蛋白酶arg、lys，得到以arg、lys为C末端残基的肽段。

胰凝乳蛋白酶phe、trp、tyr 等疏水aa。

胃蛋白酶phe、trp、tyr等疏水aa。

木瓜蛋白酶arg、lys。

葡萄球菌蛋白酶，磷酸缓冲液ph7.8时断裂glu、asp。

碳酸氢铵缓冲液ph7.8或醋酸铵缓冲液ph4.0时断裂glu。

梭菌蛋白酶arg，用于不溶性蛋白的长时间裂解。

CNBr断裂Met。

羟胺断裂asn—gly间的肽键。

二硫键可以用巯基化合物还原法或者过甲酸氧化法断裂.。

木瓜蛋白酶是番木瓜（Carieapapaya）中含有的一种低特异性蛋白水解酶，广泛地存在于番木瓜的根、茎、叶和果实内，其中在未成熟的乳汁中含量最丰富。

木瓜蛋白酶的活性中心含半胱氨酸，属于巯基蛋白酶，它具有酶活高、热稳定性好、天然卫生安全等特点，因此在食品、医药、饲料、日化、皮革及纺织等行业得到广泛应用。

木瓜蛋白酶是一种蛋白水解酶，分子量为23406，由一种单肽链组成，含有212个氨基酸残基。

至少有三个氨基酸残基存在于酶的活性中心部位，他们分别是Cys25、His159和Asp158，另外六个半胱氨酸残基形成了三对二硫键,且都不在活性部位。

纯木瓜蛋白酶制品可含有：（1）木瓜蛋白酶，分子量21000，约占可溶性蛋白质的10%；（2）木瓜凝乳蛋白酶，分子量26000，约占可溶性蛋白质的45%；（3）溶菌酶，分子量25000，约占可溶性蛋白质的20%；及纤维素酶等不同的酶。

常用蛋白酶切割位点

Novagen, Roche
Trypsin Inhibitor-Agarose
TEV protease（烟草蚀纹病毒蛋白酶）
Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln▼Gly
E-N-L-Y–F-Q▼G
Invitrogen – Life Technologies
Ni-NTA (6His recomb. TEV)
KEX2对arg的专一性高，要求最重要。
Arg前为lys效率最高，不切-Arg-lys，Pro影响KEX2切割
羧肽酶
羧肽酶B可以切割C端的Lys或Arg；羧肽酶A可以切割C端除了Lys、Arg、Pro的氨基酸，但如果倒数第二个氨基酸为Pro两种羧肽酶均不能作用
1.胰蛋白酶属肽链内切酶，能把多肽链中Lys和Arg残基中的羧基侧切断。
Qiagen
Ni-NTA (6His recomb. enzyme)
Intein Site（内含肽）
dithiothreitol cleavage（二硫苏糖醇清除）
New England Biolabs
DTT elimination by dialysis（透析）
HRV 3C Protease（3c蛋白酶）
2.胰凝乳蛋白酶（亦称糜蛋白酶）属肽链内切酶，主要切断多肽链中的芳香族氨基酸（Phe、Trp、Tyr）残基的羧基一侧。
3.羧肽酶（分A和B型），一般的题目中没有特别指明的话就是两种类型的功能都具备，可以从羧基端切除氨基酸（若羧基端的第1个或第2个氨基酸为Pro的则不能切除）。
4.溴化氰处理，专一性的切割甲硫氨酸羧基端的肽键。
常用融合蛋白切割位点
PROTEASE
COMPANY
Protease Capture

蛋白酶切位点

.
Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa,
AminopeptidaseA,or angiotensinase,or glutamyl-aminopeptidase
.
Glu-|-Xaa>>Asp-|-Xaa,
Dipeptidyl-peptidaseI,or cathepsin(组织蛋白酶)C or J
.
Plasma kallikrein (血浆激肽释放酶)
.
Arg-|-Xaa, Lys-|-Xaa,including
Arg-|-Ser,Lys-|-Arg,
Leukocyteelastase(白细胞弹性蛋白酶),orneutrophilelastase(中性白细胞弹性蛋白酶),orlysosomalelastase(溶酶体弹性蛋白酶)
≠AlaorVal
脑啡肽酶),or enkephalinase(脑啡肽酶),or neutralendopeptidase
.
Xaa-|-Tyr,Xaa-|-Phe, Xaa-|-Trp,and
Xaa-|-Leu,
Thimet oligopeptidase(甲拌磷寡肽酶),or endo-oligopeptidase A,or endopeptidase(肽链内切酶),or pz-peptidease(肠促胰酶素)
.
Xaa-Yaa-|-Zaa,if Xaa≠ArgorLys,or
Yaa ≠Pro,orZaa≠Pro
Dipeptidyl-peptidase IV
.
Preferentially Xaa-Pro-|-Zaa,(but also Xaa-Ala-|-Yaa)withYaa ≠Pro or Hyp
Prolyl tripeptyl-peptidase

常用蛋白酶酶切位点

Invitrogen – Life Technologies, LifeSensors
Ni-NTA (6His recomb. enzyme)
Amersham-Biosciences
GSTrap for GST fusion enzyme
TAGZyme
His-tag removal by Exoproteolytic Digestion
Qiagen
Ni-NTA (6His recomb. enzyme)
Intein Site
dithiothreitol cleavage
Factor Xa
Ile-Glu/Asp-Gly-Arg��
Amersham-Biosciences, New England Biolabs,
Roche
Benzamidine-Agarose
Enterokinase
Asp-Asp-Asp-Asp-Lys��
New England Biolabs,
vagen, Roche
Cleavage Sites Table for Fusion Proteins：
PROTEASE
COMPANY
Protease Capture
Thrombin
Leu-Val-Pro-Arg��Gly-Ser
Amersham-Biosciences, Novagen,
SIGMA, Roche
Benzamidine-Agarose
Trypsin Inhibitor-Agarose
TEV protease
Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln��Gly
Invitrogen – Life Technologies

蛋白酶的分类及酶切位点

蛋白酶的分类及酶切位点氨基酸0.ppt氨基酸的名称与符号alanine 丙氨酸Ala Aarginine 精氨酸Arg Rasparagine 天冬酰氨Asn Asx Naspartic acid 天冬氨酸Asp Asx Dcysteine 半胱氨酸Cys Cglutamine 谷氨酰胺Gln Glx Qglutamic acid 谷氨酸Glu Glx Eglycine 甘氨酸Gly Ghistidine 组氨酸His Hisoleucine 异亮氨酸Ile Ileucine 亮氨酸Leu Llysine 赖氨酸Lys Kmethionine 甲硫氨酸Met Mphenylalanine 苯丙氨酸Phe Fproline 脯氨酸Pro Pserine 丝氨酸Ser Sthreonine 苏氨酸Thr Ttryptophan 色氨酸Trp Wtyrosine 酪氨酸Tyr Yvaline 缬氨酸Val V血清终止胰酶消化的原理血清终止的原理其实是竞争抑制。

就是用过量的牛血清中含有的蛋白来和胰酶结合。

不给胰酶消化细胞蛋白的机会。

细胞传代时，血清为什么能终止胰酶消化？胰蛋白酶的酶切位点是肽链的Lys和Arg两个残疾的羧基端肽键，血清的加入可使酶饱和，严格上说不是竞争性抑制，因为血清蛋白不是抑制剂，还是底物！什么样的细胞不能用胰酶-EDTA消化植物细胞不能用胰酶-EDTA消化，要用纤维素酶消化。

应该是肿瘤细胞吧。

正常的细胞，貌似都需要用胰酶或者胶原酶消化。

EDTA-胰酶，只不过是在胰酶里加入了EDTA而已。

EDTA是乙二胺四乙酸，一种金属螯合剂。

一般和胰蛋白酶配合使用。

原因在于，钙，镁等金属离子会降低胰酶活力，故在使用胰酶消化液时要配合加入EDTA。

它可以螯合这些离子，消除对胰酶的抑制。

干细胞饲养层制作中，胰酶—EDTA消化成纤维细胞（MEF）时，EDTA的作用是什么？应该是胰酶分散细胞，EDTA鳌合金属离子使金属酶失活《军医进修学院学报》1992年02期加入收藏投稿正常人血浆蛋白酶解产物对胃癌细胞肺转移抑制作用的研究焦顺昌赵东海黄昌霞王洪海【摘要】：本文采用胰凝乳蛋白酶和胃蛋白酶联合消化方法得到正常人血浆(NHP)有限蛋白酶解产物(NHP-EP)。

蛋白酶酶切位点

蛋白酶酶切位点蛋白酶的分类及作用位点蛋白酶分类作用位点已知抑制物,,氨基肽酶金属蛋白酶带有自由氨基的L-氨基酸氨基末端,22双吡啶,1,1()-菲咯啉不分解由X-Pro、D或Q组成的肽键菠萝蛋白酶巯基蛋白酶无特异性α2巨球蛋白,TPCK,TLCK,烷化羧肽酶A 锌金属蛋白酶带有自由氨基酸的L-氨基酸羧基端,EDTA,EGTA不能分解R、P或羟脯氨酸羧肽酶B 锌金属蛋白酶 K- Lys,R- Arg羧基端 EDTA,EGTA,碱性氨基酸羧肽酶Y 丝氨酸羧肽酶氨基酸羧基端 PMSF组织蛋白酶C 琉基蛋白酶氨基端双肽,可通过K,R或P氨基醋酸碘, 甲醛端作为第二或第三个氨基酸封闭胰凝乳蛋白酶丝氨酸蛋白酶在F- Phe,T- Thr或Y- Tyr之后抑肽酶,PMSF,TPCK,α-巨球蛋白胶原酶金属蛋白酶在P-X-G-P肽链中X之后EDTA,EGTA,还原剂,但无血清存在2+dispase 金属蛋白酶无特异性 EDTA,EGTA,Hg,重金属内肽酶Arg-C 丝氨酸蛋白酶在R- Arg之后α巨球蛋白,TLCK 内肽酶Asp-N 金属蛋白酶在D- Asp和C-Cys半胱氨酸之前EDTA,α菲咯啉内肽酶Glu-C 丝氨酸蛋白酶在E- Glu/Gln 或D- Asp之后α巨球蛋白,TLCK 内肽酶Lys-C 丝氨酸蛋白酶在K- Lys之后TLCK,抑肽酶,抑蛋白酶醛肽肠激酶丝氨酸蛋白酶在D-D-D-D-K-肽链中K之后Xa因子丝氨酸蛋白酶在R- Arg之后 PMSF,APMS,大豆胰蛋白酶抑制物无花果蛋白酶琉基蛋白酶无特异性TPCK,TLCK,α-巨球蛋白激肽释放酶丝氨酸蛋白酶在一些R- Arg之后抑肽酶,抑蛋白酶醛肽木瓜蛋白酶巯基蛋白酶长期孵育时具有广泛特异性arg、lys TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α—、gly、L-Citrulline 巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性phe、trp、tyr等疏水aa 胃蛋白酶抑制素纤溶酶丝氨酸蛋白酶在K- Lys或R- Arg之后 PMSF,TLCK,抑肽酶,α-巨球蛋白链霉蛋白酶混合型无特异性 B,M,完整药片蛋白酶K 丝氨酸蛋白酶广泛特异性 PMSF,PefablocSc 枯草杆菌蛋白酶丝氨酸蛋白酶无特异性PMSF,α巨球蛋白,苯甲脒热溶素锌金属蛋白酶在非极性残基之前 EDTA凝血酶丝氨酸蛋白酶在K- Lys之后 TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白,苯甲脒胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶在K- Lys或R -Arg之后arg、lys TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白蛋白酶分类作用位点已知抑制物木瓜蛋白酶巯基蛋白酶具有广泛特异性 TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α-巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性胃蛋白酶抑制素胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶在K或R之后 TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白人体20种氨基酸及其英文缩写1名称三字符号单字符号丙氨酸 Ala A精氨酸 Arg R天冬氨酸 Asp D半胱氨酸 Cys C谷氨酰胺 Gln Q谷氨酸 Glu/Gln E组氨酸 His H异亮氨酸 Ile I甘氨酸 Gly G天冬酰胺 Asn N亮氨酸 Leu L赖氨酸 Lys K甲硫氨酸 Met M苯丙氨酸 Phe F脯氨酸 Pro P丝氨酸 Ser S苏氨酸 Thr T色氨酸 Trp W酪氨酸 Tyr Y缬氨酸 Val V【生化】特异性蛋白酶的酶切位点胰蛋白酶arg、lys,得到以arg、lys为C末端残基的肽段。

常用蛋白酶切割位点

4.溴化氰处理，专一性的切割甲硫氨酸羧基端的肽键。
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His-tag removal by Exoproteolytic DigestБайду номын сангаасon
Qiagen
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Intein Site
argxlysargargarg前为lys效率最高不切arglyspro影响kex2切割羧肽酶b可以切割c端的lys或arg羧肽酶羧肽酶a可以切割c端除了lysargpro的氨基酸但如果倒数第二个氨基为pro两种羧肽酶均不能作用胰蛋白酶属肽链内切酶能把多肽链中lys和arg残基中的羧基侧切断
常用融合蛋白切割位点
Trypsin Inhibitor-Agarose
TEV protease
Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln▼Gly
E-N-L-Y–F-Q▼G
Invitrogen – Life Technologies
Ni-NTA (6His recomb. TEV)
PreScission
Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln▼Gly-Pro
PROTEASE
COMPANY
Protease Capture
Thrombin
Leu-Val-Pro-Arg▼Gly-Ser
L-V-P-R▼G-S
Amersham-Biosciences, Novagen,
SIGMA, Roche
Benzamidine-Agarose
Factor Xa

常用蛋白酶切割位点

常用融合蛋白切割位点
1.胰蛋白酶属肽链内切酶，能把多肽链中Lys和Arg残基中的羧基侧切断。

2.胰凝乳蛋白酶（亦称糜蛋白酶）属肽链内切酶，主要切断多肽链中的芳香族氨基酸（Phe、Trp、Tyr）残基的羧基一侧。

3.羧肽酶（分A和B型），一般的题目中没有特别指明的话就是两种类型的功能都具备，可以从羧基端切除氨基酸（若羧基端的第1个或第2个氨基酸为Pro的则不能切除）。

4.溴化氰处理，专一性的切割甲硫氨酸羧基端的肽键。

如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！。

常用蛋白酶切割位点讲课讲稿

L-E-V-L-F-Q▼G-P
Novagen
Ni-NTA (6His recomb. enzyme)
SUMO Protease
recognize the tertiary structure of the ubiquitin-like (UBL) protein, SUMO
Invitrogen – Life Technologies,
Novagen, Roche
Trypsin Inhibitor-Agarose
TEV protease
Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln▼Gly
E-N-L-Y–F-Q▼G
Invitrogen – Life Technologies
Ni-NTA (6His recomb. TEV)
PreScission
LifeSensors
Ni-NTA (6His recomb. enzyme)
Kex-2
-Arg-X-Lys/Arg-Arg▼
Invitrogen – Life Technologies,
Ni-NTA (6His recomb. enzyme)
KEX2对arg的专一性高，要求最重要。
Arg前为lys效率最高，不切-Arg-lys，Pro影响KEX2切割
Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln▼Gly-Pro
L-E-V-L-F-Q▼G-P
Amersham-Biosciences
GSTrap for GST fusion enzyme
TAGZyme
His-tag removal by Exoproteolytic Digestion
Qiagen
Factor Xa
Ile-Glu/Asp-Gly-Arg▼

蛋白酶酶切位点

蛋白酶酶切位点蛋白酶的分类及作用位点蛋白酶分类作用位点已知抑制物,,氨基肽酶金属蛋白酶带有自由氨基的L-氨基酸氨基末端,22双吡啶,1,1()-菲咯啉不分解由X-Pro、D或Q组成的肽键菠萝蛋白酶巯基蛋白酶无特异性α2巨球蛋白,TPCK,TLCK,烷化羧肽酶A 锌金属蛋白酶带有自由氨基酸的L-氨基酸羧基端,EDTA,EGTA不能分解R、P或羟脯氨酸羧肽酶B 锌金属蛋白酶 K- Lys,R- Arg羧基端 EDTA,EGTA,碱性氨基酸羧肽酶Y 丝氨酸羧肽酶氨基酸羧基端 PMSF组织蛋白酶C 琉基蛋白酶氨基端双肽,可通过K,R或P氨基醋酸碘, 甲醛端作为第二或第三个氨基酸封闭胰凝乳蛋白酶丝氨酸蛋白酶在F- Phe,T- Thr或Y- Tyr之后抑肽酶,PMSF,TPCK,α-巨球蛋白胶原酶金属蛋白酶在P-X-G-P肽链中X之后EDTA,EGTA,还原剂,但无血清存在2+dispase 金属蛋白酶无特异性 EDTA,EGTA,Hg,重金属内肽酶Arg-C 丝氨酸蛋白酶在R- Arg之后α巨球蛋白,TLCK 内肽酶Asp-N 金属蛋白酶在D- Asp和C-Cys半胱氨酸之前EDTA,α菲咯啉内肽酶Glu-C 丝氨酸蛋白酶在E- Glu/Gln 或D- Asp之后α巨球蛋白,TLCK 内肽酶Lys-C 丝氨酸蛋白酶在K- Lys之后TLCK,抑肽酶,抑蛋白酶醛肽肠激酶丝氨酸蛋白酶在D-D-D-D-K-肽链中K之后Xa因子丝氨酸蛋白酶在R- Arg之后 PMSF,APMS,大豆胰蛋白酶抑制物无花果蛋白酶琉基蛋白酶无特异性TPCK,TLCK,α-巨球蛋白激肽释放酶丝氨酸蛋白酶在一些R- Arg之后抑肽酶,抑蛋白酶醛肽木瓜蛋白酶巯基蛋白酶长期孵育时具有广泛特异性arg、lys TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α—、gly、L-Citrulline 巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性phe、trp、tyr等疏水aa 胃蛋白酶抑制素纤溶酶丝氨酸蛋白酶在K- Lys或R- Arg之后 PMSF,TLCK,抑肽酶,α-巨球蛋白链霉蛋白酶混合型无特异性 B,M,完整药片蛋白酶K 丝氨酸蛋白酶广泛特异性 PMSF,PefablocSc 枯草杆菌蛋白酶丝氨酸蛋白酶无特异性PMSF,α巨球蛋白,苯甲脒热溶素锌金属蛋白酶在非极性残基之前 EDTA凝血酶丝氨酸蛋白酶在K- Lys之后 TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白,苯甲脒胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶在K- Lys或R -Arg之后arg、lys TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白蛋白酶分类作用位点已知抑制物木瓜蛋白酶巯基蛋白酶具有广泛特异性 TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛肽α-巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性胃蛋白酶抑制素胰蛋白酶丝氨酸蛋白酶在K或R之后 TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛肽抑肽酶,α巨球蛋白人体20种氨基酸及其英文缩写1名称三字符号单字符号丙氨酸 Ala A精氨酸 Arg R天冬氨酸 Asp D半胱氨酸 Cys C谷氨酰胺 Gln Q谷氨酸 Glu/Gln E组氨酸 His H异亮氨酸 Ile I甘氨酸 Gly G天冬酰胺 Asn N亮氨酸 Leu L赖氨酸 Lys K甲硫氨酸 Met M苯丙氨酸 Phe F脯氨酸 Pro P丝氨酸 Ser S苏氨酸 Thr T色氨酸 Trp W酪氨酸 Tyr Y缬氨酸 Val V【生化】特异性蛋白酶的酶切位点胰蛋白酶arg、lys,得到以arg、lys为C末端残基的肽段。

furin蛋白酶切位点

furin蛋白酶切位点
Furin蛋白酶切位点是指Furin蛋白酶在水解底物时识别和剪切的特定氨基酸序列。

Furin蛋白酶是一种负责剪切和激活其他蛋白质的酶，特别是那些在内质网和高尔基体合成的蛋白质前体。

Furin蛋白酶切位点通常由Arg-Xaa-(Lys/Arg)-Arg或Arg-Xaa-Xaa-Arg的序列组成，其中“Xaa”表示任意氨基酸。

Furin蛋白酶切割的底物包括许多生物活性物质、细胞因子、生长因子、肽类激素、病毒蛋白等。

由于Furin蛋白酶切割后的蛋白质具有更强的生物活性，因此Furin蛋白酶在许多生理和病理过程中发挥着重要作用。

Furin蛋白酶切位点的研究对于深入理解其生物学功能和探索其在疾病治疗中的应用具有重要意义。

近年来，基于Furin蛋白酶切位点的治疗策略已成为一种新兴的治疗手段，值得进一步研究和探索。

tev蛋白酶切位点的dna序列

tev蛋白酶切位点的dna序列
Tev蛋白酶切位点的DNA序列是指Tev蛋白酶可以识别并切割的DNA序列，也被称为Tev切割位点。

Tev蛋白酶是一种常用的内切酶，具有高度特异性和高效性。

Tev蛋白酶的切割位点为5'-G|TATAC-3'，其中“|”所示的位置为切割位点。

因此，Tev蛋白酶切割位点的DNA序列为5'-GTTAAC-3'。

Tev蛋白酶的切割位点的序列具有较高的特异性和保守性，因此在进行基因克隆和重组DNA技术时，Tev蛋白酶切割位点的选择非常重要。

在进行DNA片段连接时，通过在DNA的末端引入Tev蛋白酶切割位点，可以使用Tev蛋白酶将DNA 片段剪切开，并通过该切口将不同的DNA片段连接起来。

需要注意的是，Tev蛋白酶切割位点的DNA序列只是其中一种常用的切割位点序列，不同种类的内切酶所识别的切割位点序列也是不同的。

因此，在进行基因克隆和重组DNA技术时，需要选择适合特定目的的内切酶切割位点序列。

3c蛋白酶酶切位点

3c蛋白酶酶切位点
1. 什么是3C蛋白酶？
3C蛋白酶是一种重要的酶，属于半胱氨酸蛋白酶家族，能够特异性地水解多种蛋白质。

它在许多生物学过程中都起着重要的作用，如病毒复制、细胞凋亡、细胞周期调控等。

2. 3C蛋白酶的酶切位点有哪些？
3C蛋白酶的酶切位点为“Q-G/S-X-X-D/E”，其中Q表示谷氨酰氨基酸，G/S表示甘氨酰氨基酸或丝氨酰氨基酸，X表示任意氨基酸，D/E表示天冬氨酸或谷氨酸。

在这个位点上，3C蛋白酶能够特异性地水解蛋白质，从而发挥其生物学功能。

3. 3C蛋白酶酶切位点的应用
由于3C蛋白酶能够特异性地水解蛋白质，因此它被广泛应用于生物学研究中。

例如，在病毒复制研究中，研究人员常常使用3C蛋白酶来裂解病毒蛋白，以便研究病毒复制的机制。

此外，在蛋白质相互作用研究中，研究人员也常常使用3C蛋白酶来切割蛋白质，以便研究蛋白质相互作用的机制。

4. 3C蛋白酶酶切位点的注意事项
在使用3C蛋白酶进行酶切时，需要注意以下几点。

首先，酶切位点需要严格控制，以免对目标蛋白产生不必要的影响。

其次，酶切时间和温度也需要严格控制，以免过度水解或过度热失活。

最后，需要注意酶切产物的纯度和活性，以便后续实验的进行。

5. 结论
3C蛋白酶是一种重要的酶，在生物学研究中有着广泛的应用。

其酶切位点为“Q-G/S-X-X-D/E”，需要严格控制酶切条件和产物的纯度和活性。

gpi蛋白酶切位点

gpi蛋白酶切位点
GPI蛋白酶切位点是指一种特定的蛋白酶切割位点，它与GPI
锚点蛋白的后修饰有关。

GPI锚点蛋白是一类通过糖脂酰肌醇糖脂
锚定到细胞膜表面的蛋白质。

在这类蛋白质的合成过程中，它们的
C末端会发生GPI锚点的后修饰。

这种后修饰是通过GPI蛋白酶酶
解C末端的信号肽，然后将GPI锚点脂质连接到蛋白质上。

GPI蛋白酶切位点通常是一个特定的氨基酸序列，包括丝氨酸、脯氨酸和甘氨酸残基。

这个序列通常被描述为(S/T)N，其中S代表
丝氨酸，T代表脯氨酸，N代表甘氨酸。

当蛋白质合成到达细胞膜上时，GPI蛋白酶会识别这个特定的序列，并切割蛋白质，使其可以
与GPI锚点脂质连接。

另外，GPI蛋白酶切位点的识别和切割还可能受到其他细胞因
子或信号通路的调控。

这些调控因子可能会影响GPI蛋白酶的活性
或与其结合的亚基，进而影响GPI锚点蛋白的后修饰过程。

总的来说，GPI蛋白酶切位点是与GPI锚点蛋白后修饰相关的
特定氨基酸序列，它在蛋白质合成过程中起着重要的作用。

对于这
一过程的深入理解有助于揭示细胞膜蛋白的合成和功能调控机制。

蛋白酶切位点

蛋白酶酶切位点

蛋白酶酶切‎位点木瓜蛋白酶‎巯基蛋白酶‎具有广泛特‎异性TPCK,TLCK,抑蛋白酶醛‎肽α-巨球蛋白,烷化剂胃蛋白酶酸蛋白酶广泛特异性‎胃蛋白酶抑‎制素胰蛋白酶丝氨酸蛋白‎酶在K或R之‎后TLCK,PMSF,抑蛋白酶醛‎肽抑肽酶,α巨球蛋白‎人体20种‎氨基酸及其‎英文缩写名称三字符号单字符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬氨酸Asp D半胱氨酸Cys C谷氨酰胺Gln Q谷氨酸Glu/Gln E组氨酸His H异亮氨酸Ile I甘氨酸Gly G天冬酰胺Asn N亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T色氨酸Trp W酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V【生化】特异性蛋白‎酶的酶切位‎点胰蛋白酶a‎r g、lys，得到以ar‎g、lys为C‎末端残基的‎肽段。

胰凝乳蛋白‎酶phe、trp、tyr 等疏‎水aa。

胃蛋白酶p‎h e、trp、tyr等疏‎水aa。

木瓜蛋白酶‎a rg、lys。

葡萄球菌蛋‎白酶，磷酸缓冲液‎p h7.8时断裂g‎l u、asp。

碳酸氢铵缓‎冲液ph7‎.8或醋酸铵‎缓冲液ph‎4.0时断裂g‎l u。

梭菌蛋白酶‎a rg，用于不溶性‎蛋白的长时‎间裂解。

CNBr断‎裂Met。

羟胺断裂a‎s n—gly间的‎肽键。

二硫键可以‎用巯基化合‎物还原法或‎者过甲酸氧‎化法断裂.。

木瓜蛋白酶‎（Papai‎n），又称木瓜酶‎，是一种蛋白‎水解酶。

木瓜蛋白酶‎是番木瓜（Carie‎a papa‎y a）中含有的一‎种低特异性‎蛋白水解酶‎，广泛地存在‎于番木瓜的‎根、茎、叶和果实内‎，其中在未成‎熟的乳汁中‎含量最丰富‎。

木瓜蛋白酶‎的活性中心‎含半胱氨酸‎，属于巯基蛋‎白酶，它具有酶活‎高、热稳定性好‎、天然卫生安‎全等特点，因此在食品‎、医药、饲料、日化、皮革及纺织‎等行业得到‎广泛应用。

木瓜蛋白酶‎是一种蛋白‎水解酶，分子量为2‎3406，由一种单肽‎链组成，含有212‎个氨基酸残‎基。

sumo 蛋白酶切割序列

sumo 蛋白酶切割序列
SUMO（Small Ubiquitin-like Modifier）是一种与泛素结构相似的蛋白质修饰标记，可通过共价连接到目标蛋白上。

SUMO修饰在细胞的许多生物学过程中都起着关键作用，包括基因表达、细胞周期、DNA修复等。

SUMO修饰通常是可逆的，即可以通过蛋白酶切割SUMO与底物蛋白之间的结合来去除SUMO标记。

SUMO蛋白酶（SUMO protease）负责这一切割过程。

SUMO蛋白酶的底物是被SUMO修饰的蛋白，通过切割可以将SUMO从底物上剥离。

SUMO蛋白酶识别SUMO标记的特定序列，这个序列通常被称为SUMO切割位点。

SUMO切割位点的一般序列为：
ψ-K-x-E
其中：
ψ代表一个大疏水性氨基酸（通常是亮氨酸，Leu），
K 代表SUMO修饰的赖氨酸（Lysine），
x 代表任意氨基酸，
E 代表谷氨酸酸（Glu）。

这个序列指明了SUMO蛋白酶在SUMO修饰的蛋白上切割的位置。

通过这样的切割，SUMO可以被有效地去除，从而影响底物蛋白的功能。

SUMO切割是调节细胞内SUMO修饰水平的一个重要机制。

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蛋白酶k切割位点

蛋白酶k切割位点
蛋白酶K切割位点是指蛋白酶K能够识别并切割的特定氨基酸序列。

蛋白酶K是一种丝氨酸蛋白酶，它能够切割蛋白质中的丝氨酸残基和苏氨酸残基。

蛋白酶K切割位点的研究对于理解蛋白质的结构和功能具有重要意义。

蛋白酶K切割位点的研究始于20世纪60年代。

当时，科学家们发现蛋白酶K能够切割一些特定的蛋白质，但并不清楚它是如何选择切割位点的。

随着技术的进步，科学家们逐渐发现了蛋白酶K切割位点的规律。

蛋白酶K切割位点通常是由一段特定的氨基酸序列组成。

这段序列通常包含一个丝氨酸残基或苏氨酸残基，以及一些特定的氨基酸。

蛋白酶K能够识别这段序列，并在丝氨酸或苏氨酸残基的侧链上切割。

蛋白酶K切割位点的序列通常被表示为“P1-P1'”，其中P1表示丝氨酸或苏氨酸残基，P1'表示切割位点的下一个氨基酸。

蛋白酶K切割位点的研究对于许多领域都具有重要意义。

例如，在生物技术领域，研究蛋白酶K切割位点可以帮助科学家设计更好的蛋白质表达系统。

在医学领域，研究蛋白酶K切割位点可以帮助科学家理解一些疾病的发生机制，从而开发更有效的治疗方法。

蛋白酶K切割位点是蛋白酶K能够识别并切割的特定氨基酸序列。

研究蛋白酶K切割位点对于理解蛋白质的结构和功能具有重要意义，
也有着广泛的应用前景。