14 蛋白质的结构与功能1

Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-
＋H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
关于肽键和肽键平面
1. 由于C=O双键中的π电子云与N原子上 的未共用电子对发生“电子共振”，使肽 键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面 结构，称为肽单元或肽键平面。但由于 α-碳原子与其他原子之间均形成单键， 因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
• 肽键平面——由于肽键具有部分双
调控功能：
参与物质代谢调控：蛋白激酶A,蛋白激酶C,磷酸化酶a, 钙调蛋白,G蛋白,腺苷酸环化酶等。 参与生理功能调控： 多种生长因子，如表皮生长因子等 蛋白质类激素，如胰岛素等。 参与基因调控： 组蛋白、非组蛋白、阻遏蛋白、
基因激活蛋白等。
运输功能：
血红蛋白： 运输氧 血浆脂蛋白：运输各种脂类 运铁蛋白： 运输铁离子 2+ 清 蛋 白： 与多种微溶物质结合形成 复合物后运输
短杆菌肽S(环十肽)
• 细菌分泌的多肽，含有D-Phe和鸟氨酸（Ornithine, 缩写为 Orn）。
α-促黑素(α-MSH）
分泌：腺垂体 本质：13 肽
生理功能：
能促进皮肤黑色素的合成 在两栖类和某些鱼类还 可使黑色素细胞内聚集的黑色素 分散布满细胞及其突 起，使皮肤变深。
3.神经肽
神经肽：在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。 脑啡肽、-内啡肽、强啡肽、孤啡肽
1.氨基和羧基的位置: 分为α-、β-氨基酸等. 2.连接在手性碳原子上各原子或基团在空间分布 分为L-氨基酸或D-氨基酸. 3.氨基的不同, 分为氨基酸和亚氨基酸 4.是否有密码：编码和非编码氨基酸
5.根据侧链的结构与理化性质分为四类：
1.非极性疏水性AA：Gly，Ala，Val，Leu，Ile， Pro，Phe。 2.极性中性AA：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn、 Gln，Met，Trp； 3.酸性AA——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中 解离后带负电荷的氨基酸。 4.碱性AA——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶 液中解离后带正电荷的氨基酸。
2.氨基酸的紫外吸收
Trp
大多数蛋白质均含 有Tyr、Trp和Phe残基， 因其结构上含有共轭双 键苯环，在 280nm处有 最大吸收峰。利用紫外 分光光度法，可测定蛋 白质含量。
光 密 度
Tyr
Phe
0 240 250 260 270 280 290 300 310
芳香族氨基酸的紫外吸收
3.茚三酮反应
主要包括：
雌激素，肾上腺素，雄酮，黄体酮，T3、T4，胆红 素，尿酸，抗坏血酸，乙酰胆碱，胆碱酯酶，腺苷，脂 肪酸，组胺，金霉素，青霉素，氯霉素，链霉素，巴比 妥类，毛地黄皂苷，阿的平，水杨酸，对-氨基水扬酸， 磺胺类等等。
§1.蛋白质的分子组成
元素组成：
Pr分子主要的元素组成是：C、H、O、N、 S等。其中N元素的含量相对稳定，约为 16% ， 故 每 克 氮 相 当 于 6.25 克 蛋 白 质 （6.25称为Pr系数）。
（二）、食品工业上的应用
1.营养强化剂（复合氨基酸口服液、注射液）； 2.谷氨酸钠－味精； 3.天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并 使香味浓厚爽口； 4.天冬氨酰苯丙氨酸甲酯： ——甜味素APM
二、肽
(peptide)
（一）肽键与肽链：
肽链：氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起 来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的羧基 与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件 下经脱水缩合即生成肽。
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
肽键
四肽的结构
指出：
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的 化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
570nm吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨 量成正比，可作为氨基酸定量分析方法。
氨基酸的用途简介
（一）、在医学上的应用
1.精氨酸：能降低肝脏机能严重障碍所致的高氨血 症，对预防和推迟肝昏迷的到来有一定效果； 2.天冬氨酸：钾镁盐可用于恢复疲劳；治疗低钾症 心脏病、肝病、糖尿病等。 3.半胱氨酸：能促进毛发的生长，可用于治疗脱发； 甲酯盐酸盐可用于治疗支气管炎等； 4.组氨酸：可扩张血管，降低血压，用于心绞痛， 心功能不全等疾病的治疗。
组成Pr的基本单位 是氨基酸。如将天 然的Pr完全水解， 最后都可得到约二 十种不同的氨基酸。 除 Pro 和 Gly 外 ， 其 余均属于L-α-氨基 酸。
COOH │ H2N — C — H │ R CH3 丙氨酸 H 甘氨酸
L-α-AA的结构通式
基本知识
种类：自然界氨基酸：约300种. 分类与依据：
Cys Tyr ILe Gln Asn Cys Pro Leu Gly NH2 牛催产素 S S
Cys Tyr Phe Gln Asn Cys Pro Arg Gly NH2 牛加压素 S S
• 抗菌肽 • • • • • •
L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val L-Orn L-Orn L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu
键的性质，使参与肽键构成的六个 原子被束缚在同一平面上，这一平
面称为肽键平面或肽单元。
肽的命名：
按参与的AA残基：N端起 ×× 酰×× 酰… ××酸
按其功能： 如:催产素（9肽）、抗利尿激素（9肽）
按其来源：胰岛素；环状短杆菌肽
按来源加功能：胰高血糖素（23肽）
三字母缩写：H Ala • cys • val • OH
非极性疏水性氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
苯丙氨酸
脯氨酸
极性中性氨基酸
碱性氨基酸
酸性氨基酸
编码氨基酸（20种）
定义：组成蛋白质的氨基酸称编码氨基酸
(标准氨基酸)
特点：
是组成蛋白质的构件；均有各自的遗传密 码 ；无种属特异性 。
非编码氨基酸：天然氨基酸的衍生物, 如：脯氨酸——羟脯氨酸（Pro-Hyp), 赖氨酸——羟赖氨酸 (Lys-Hyl)， 谷氨酸——焦谷氨酸 [Glu-(Pyro-GLu)] 半胱氨酸——胱氨酸 等
* 肽链中的氨基酸
* 多肽链(polypeptide chain):是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 *多肽链骨架：NCC NCC NCC…
*多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端 •凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定 空间结构的肽称蛋白质；凡氨基酸残基数目在 50个以下，且无特定空间结构者称多肽。
蛋白质： Pr(Protein)是以氨基酸为组成单位的经肽键连接 而成的结构复杂的生物高分子。
2.蛋白体？
“生命是蛋白体的存在方式，这种存在 方式本质上就在于这些蛋白体的化学组 成部分的不断地自我更新”。 恩格斯《反杜林论》
∴蛋白体≈核酸＋Pr （结合蛋白质:核蛋白）
3. 为什么说：蛋白质是生命的物质基础？
肽键
γ- 羧基
肽键
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
2.促甲状腺素释放激素(TRH)
合成部位：下丘脑 化学本质：三肽（见下页图） 生理功能：
a.促进腺垂体分泌促甲状腺素，后者促进甲状 腺细胞增生、合成并分泌甲状腺激素 b.可促进生乳素、催产素和降压素的分泌 c.可影响大脑的机能，如抗抑郁、改变睡眠觉 醒和行为
20种氨基酸的名称及缩写代号
改
N
N H
介绍一个实用的氨基酸轮 《第一军医大学学报》1996年第16卷第3期P235
(二）氨基酸的理化性质
1.两性解离及等电点
氨基酸是一种两性电解质。通过改变溶液的 pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。 氨基酸分子所带正、负电荷相等时，溶液的 pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
含量多：
湿重：约占体重的17－22% ； 干重：约占细胞干重45%
种类多：一个大肠杆菌：＞3000种
一个真核细胞：数千种 人体内蛋白质：＞ 10万种 生物界： 约1百亿种
功能多：
主要表现在： 参与构成各种细胞及组织 参与体内的物质代谢、细胞信号的转导 及生理功能的调节控制 特殊功能: 催化、运输、储存、凝血与 纤溶、识别、免疫等等 氧化供能: 17.15kJ/g蛋白质
Structure and Function of Protein
蛋白质的结构与功能
主讲教师： 方振伟 副教授
讲解内容
§1.蛋白质的分子组成 §2.蛋白质的分子结构 §3.蛋白质结构与功能的关系 §4.蛋白质的理化性质及其纯化
1.蛋白质？
Protein： A word coined by Jons J. Berzelius in 1838 to emphasize the importance of this class molecules. Derived from the Greek word proteios,which means “of the first rank.”
应用：微量凯氏定氮法
计算：100克样品中Pr含量＝每克样 品含氮克数×6.25×100
• 举例：用生理盐水稀释血浆50倍，取其 1.0ml测得其含氮量为188µg,请计算原血 浆中Pr的含量（g/L)? • 答案：58.75 g/L