医学生物化学 (1)
医学生物化学各章节知识点及习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1. .盐析沉淀蛋白质的原理是( )A. 中和电荷，破坏水化膜B. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2. 关于肽键与肽，正确的是( )A. 肽键具有部分双键性质B. 是核酸分子中的基本结构键C. 含三个肽键的肽称为三肽D. 多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E. 蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3. 蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )A. 分子中氢键B. 分子中次级键C. 氨基酸组成和顺序D. 分子内部疏水键E. 分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4. 分子病主要是哪种结构异常（）A. 一级结构B. 二级结构C. 三级结构D. 四级结构E. 空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5. 维持蛋白质三级结构的主要键是( )A. 肽键B. 共轭双键C. R基团排斥力D. 3￠，5￠-磷酸二酯键E. 次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，主要研究生物体内的生物大分子结构和功能、代谢途径以及相关的调控机制。
本文将介绍一些医学生物化学中常见的知识点，帮助读者更好地理解这门学科的重要内容。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着各种重要的功能，如结构支持、酶催化、免疫调节等。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，通过这些结构可以确定蛋白质的功能和作用机制。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也是细胞膜的主要组成成分。
碳水化合物包括单糖、双糖和多糖三种类型，通过糖酵解和糖异生途径可以转化为ATP分子，为生命活动提供能量。
3. 脂质脂质是生物体内的重要结构物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等多种类型。
脂质在细胞膜的组成中发挥重要作用，同时还参与能量存储和细胞信号传导等生物过程。
4. 核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递的大分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA携带着细胞的遗传信息，通过遗传密码决定生物体的生长发育和功能表现；而RNA则参与蛋白质的合成和调控过程，是蛋白质合成的重要组成部分。
5. 酶酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂，具有高度选择性和效率。
酶通过调节化学反应的活化能，加速生物体内代谢过程，参与碳水化合物、脂质、蛋白质等生物分子的合成和分解过程。
总结：医学生物化学知识点涉及到生物体内的各种组织和大分子的结构、功能、代谢途径和调控机制。
通过学习这些知识点，可以更好地理解生命的本质和机理，为医学研究和诊断治疗提供理论基础和实践指导。
希望本文所介绍的医学生物化学知识点对读者有所启发和帮助。
医学生物化学
组成生物体的重要物质 生命现象的物质基础 运送营养物质和代谢废物 具有催化和调节作用 防御病原微生物侵害 11. 含有腺苷酸的辅酶有（ ） NAD＋ NADP＋ FAD FMN 12. 蛋白质变性后（ ） 空间结构改变 生物学活性改变
1. 盐析沉淀蛋白质的原理是( )
中和电荷，破坏水化膜
2. 关于肽键与肽，正确的是( )
3. 有关ATP的叙述正确的是（ ） ATP含有3个磷酸酯键 是体内贮能的一种方式 ATP含有2个高能磷酯键 ATP可以游离存在
4. 关于辅酶的叙述正确的是（ ）
与酶蛋白结合的比较疏松 常作为酶的活性中心的组成部分 很多B族维生素参与构成辅酶 5. 关于酶的特点描述正确的是（ ） 由活细胞合成的蛋白质 易受温度、pH等外界因素影响 催化效率高 具有高度特异性 酶活性具有可调节性 6. 影响酶促反应的因素有（ ） 温度、pH值 作用物浓度 激动剂 酶本身浓度 7. 蛋白质的电泳速度取决于（ ） 蛋白质分子量大小 所带电荷多少 电场强度 8. 蛋白质与氨基酸相似的性质有（ ） 两性电离 等电点 9. 属于脂溶性的维生素有（ ） 维生素A 维生素D 维生素E 10. 蛋白质在生物体的重要性表现在（ ）
9. 影响酶促反应的因素有（ ） 温度、pH值 作用物浓度 激动剂 酶本身浓度
10. 属于脂溶性的维生素有（ ） 维生素A 维生素D 维生素E
11. 蛋白质变性后（ ） 空间结构改变 生物学活性改变
12. 含有腺苷酸的辅酶有（ ）
NAD＋ NADP＋ FAD FMN
1. 参加DNA复制的是( )
DNA指导的DNA聚合酶
磷
14. 酶原所以没有活性是因为( )
活性中心未形成或未暴露
15. 关于生物氧化的特点描述中错误的是( ) B. 能量骤然释放，以热能的形式散发
《医学生物化学》形成性考核册参考答案教学文稿
《医学生物化学》形成性考核册参考答案《医学生物化学》形成性考核册参考答案第一篇医学生物化学作业11、一般测定蛋白质含量时都用含氮量乘以6.25，这一数值是如何得来的？答：①动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质，其它含氮物质极少。
因此，测定生物样品的蛋白质含量时，只要测出它的含氮量，就能推算出蛋白质的含量。
②由于蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25g（100÷16%）蛋白质，所以测定蛋白质含量时只要用含氮量乘以6.25。
2、简述蛋白质的结构与功能的关系。
答：①一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原与酶②一级结构近似的蛋白质，功能也相近。
如同源蛋白质（指不同机体中具有同一功能的蛋白质）的一级结构相似，且亲缘关系越接近者，差异越小。
如胰岛素、细胞色素C。
③来源于同种生物体的蛋白质，如其一级结构有微细差异，往往是分子病的基础。
如HbA和HbS。
④蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切。
如蛋白质变性作用、变构蛋白和变构酶也证明，蛋白质的构象改变，功能将发生改变。
3、简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理。
答：①电泳法的基本原理：在同一pH溶液中，由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同，分子量大小不同，因此它们在同一电场中移动的速率不同，利用这一性质可将不同蛋白质从混合物中分离开来。
②透析法的基本原理：蛋白质胶体的颗粒很大，不能透过半透膜。
利用这一特性，可将混杂有低分子物质的蛋白质溶液放于半透膜袋内，以除去低分子物质、纯化蛋白质。
③超速离心法的基本原理：不同蛋白质分子量大小不同，分子形状不同，在一定的离心力场作用下沉降速率不同，故可利用此特性分离不同的蛋白质。
④盐析法的基本原理：各种蛋白质的亲水性及所带电荷均有差别，因此不同蛋白质盐析时所需盐类浓度不同。
利用此—特性，逐步增加中性盐浓度使蛋白质从溶液中分段析出而分离。
4、简述Watson-Crick DNA双螺旋结构模型要点。
医学生物化学试题及答案
医学生物化学试题及答案1. 选择题：1）生物化学所研究的是（）。
A. 物体中的化学成分及其相互关系B. 生物体中各种代谢活动C. 物体中的有机化合物D. 生物体形态结构2）DNA的主要功能是（）。
A. 储存和传递遗传信息B. 控制细胞的新陈代谢C. 合成蛋白质D. 去除细胞中的废物3）以下哪种酶主要参与糖代谢过程中的水解反应（）。
A. 淀粉酶B. 脂肪酶C. 葡萄糖酶D. 过氧化酶4）以下哪种物质是构成生物体的主要成分（）。
A. 糖类B. 蛋白质C. 脂类D. 酸类5）生物体内酶的催化作用主要体现在（）。
A. 速率的提高B. 反应物的生成C. 温度的升高D. 反应物的分解答案：1）A2）A3）C4）B5）A2. 填空题：1）当葡萄糖代谢为无氧呼吸时，一个葡萄糖分子最终可以转化为（）个乳酸分子。
答：22）DNA中的碱基对是由（）种氢键相互连接形成的。
答：两3）维生素C是人体必需的营养物质，其化学名称为（）。
答：抗坏血酸4）生物体内的重要酶群之一是（）酶。
答：蛋白酶5）生物体中的氨基酸是由（）布朗斯特地链连接而形成的。
答：肽3. 简答题：1）请简要说明糖元是如何构成淀粉和纤维素的。
答：糖元是由多个葡萄糖分子通过α-1,4-糖苷键连接而成的。
淀粉是由α-淀粉和β-淀粉两种形式存在，其中α-淀粉由直链糖元组成，β-淀粉则由分支糖元组成。
纤维素则是由β-糖元通过β-1,4-糖苷键连接而成的。
2）简要描述DNA的双螺旋结构及其重要性。
答：DNA的双螺旋结构是由两股互相缠绕形成的。
每个DNA螺旋由磷酸骨架和碱基对组成。
碱基对之间通过氢键连接，A碱基与T碱基之间形成两个氢键，而G碱基与C碱基之间形成三个氢键。
DNA的双螺旋结构使得遗传信息的复制和传递变得可能，维持了生命的连续性。
3）简要说明酶的作用及其在生物体内的重要性。
答：酶是生物催化剂，可以加速化学反应的速率而不被消耗。
酶在生物体内参与了代谢、转化、合成等各种生化过程。
医学生物化学各章节知识点习题详解
医学生物化学各章节知识点习题详解单项选择题第一章蛋白质化学1.盐析沉淀蛋白质的原理是(A)A.中和电荷，破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点提示：天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，这是由于蛋白质颗粒表面存在水化膜和表面电荷……。
具体参见教材17页三、蛋白质的沉淀。
2.关于肽键与肽，正确的是(D)A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含三个肽键的肽称为三肽D.多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E.蛋白质的肽键也称为寡肽链提示：一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸借肽键联结成多肽链。
……。
具体参见教材10页蛋白质的二级结构。
3.蛋白质的一级结构和空间结构决定于(C) A.分子中氢键B.分子中次级键C.氨基酸组成和顺序D.分子内部疏水键E.分子中二硫键的数量提示：多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
蛋白质多肽链中氨基酸按一定排列顺序以肽键相连形成蛋白质的一级结构。
……。
具体参见教材20页小结。
4.分子病主要是哪种结构异常（A）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构提示：分子病由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
蛋白质分子是由基因编码的，即由脱氧核糖核酸（DNA）分子上的碱基顺序决定的……。
具体参见教材15页。
5.维持蛋白质三级结构的主要键是(E)A.肽键B.共轭双键C.R基团排斥力D.3¢，5¢-磷酸二酯键E.次级键提示：蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
蛋白质的三级结构是……。
具体参见教材12页蛋白质的三级结构。
6.芳香族氨基酸是(A)A.苯丙氨酸B.羟酪氨酸C.赖氨酸D.脯氨酸E.组氨酸提示：含有芳香环的氨基酸被分类为芳香族氨基酸代表物质酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、氨基酸氨基酸是既含氨基（－NH2）又含羧基（-COOH）的有机化合物。
2020年医学生物化学综合练习(一)参照模板
医学生物化学综合练习（一）一、名词解释1．蛋白质的变性：2．蛋白质的二级结构：3．蛋白质的三级结构：4．蛋白质的四级结构：5．变构效应（或变构调节）：6．等电点：7．蛋白质的变性：8．DNA的一级结构：9．DNA的二级结构：10．DNA的三级结构：11．DNA的变性和复性：12．Tm值：13．核酸的分子杂交：14．同工酶：15．限速酶：16．酶的特异性（专一性）：17．酶的活性中心：18．糖酵解：19．糖的有氧氧化：20．糖异生作用：21．必需脂肪酸：22．血脂：23．载脂蛋白：24．脂肪动员：25．生物氧化：26．呼吸链：27．腐败作用：28．一碳单位：29．酶的化学修饰：二、填空题1．稳定蛋白质亲水胶体的因素是_____和_____。
2．写出下列核苷酸的中文名称：CTP 和dATP_____。
3．FAD含维生素_____，NAD＋含维生素_____。
4．糖酵解中催化作用物水平磷酸化的两个酶是_____和。
5．体内ATP的产生有两种方式，它们是_____和_____。
6．非线粒体氧化体系，其特点是在氧化过程中不伴有_____，也不能生成_____。
7．核苷酸抗代谢物中，常见的嘌呤类似物有_____，常见的嘧啶类似物有_____。
8．蛋白质合成的原料是_____，细胞中合成蛋白质的场所是_____。
9． 6-磷酸葡萄糖脱氢酶是_____，琥珀酸脱氢酶的辅酶是_____。
10．某些酸类沉淀蛋白质时，沉淀的条件是溶液pH值应 ______pI，而重金属盐沉淀蛋白质时，其沉淀的条件是______ pI。
11．写出中文名称：ATP ，cAMP_____，CTP 。
12．以生物素作为辅酶的酶有_____和_____。
13．催化糖异生作用中丙酮酸羧化支路的两个酶是_____和_____。
14．LDL的生理功用是_____，高密度脂蛋白的生理功用是_____。
15．苯丙酮尿症患者是因为缺乏______ 酶，白化病患者缺乏_____酶。
医学生物化学知识点
医学生物化学知识点医学生物化学是一门研究生物体内分子结构、功能和代谢过程的学科。
它是医学生物学和生物化学的交叉学科，对医学发展和临床实践具有重要的意义。
本文将介绍一些医学生物化学的基础知识点，包括蛋白质、核酸、糖类和代谢等方面。
一、蛋白质1.1 蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，氨基酸分为20种常见氨基酸和一些稀有氨基酸。
其中，20种常见氨基酸可以分为两类，一类是疏水性氨基酸，一类是亲水性氨基酸。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的局部空间排布方式，包括α螺旋和β折叠等形式，三级结构是指蛋白质整体的三维结构，四级结构是指由多个多肽链组合而成的复合物。
1.3 蛋白质的功能蛋白质是细胞的重要组成部分，具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。
例如，肌动蛋白和微管蛋白是细胞骨架的主要组成部分，DNA聚合酶是参与DNA复制的关键酶。
二、核酸2.1 核酸的组成核酸是由核苷酸组成，核苷酸由碱基、糖和磷酸组成。
核酸可分为DNA和RNA两类，其中DNA是遗传信息的携带者，RNA参与蛋白质合成等生物过程。
2.2 核酸的结构DNA的结构是双螺旋结构，由两个互补链通过碱基配对而形成。
碱基配对规则是腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
2.3 核酸的功能核酸具有储存、传递和表达遗传信息的功能。
DNA通过遗传物质的复制和遗传物质的转录过程，将遗传信息传递给下一代细胞。
RNA参与蛋白质合成的过程，是信息的中间传递者。
三、糖类3.1 糖类的分类糖类可以分为单糖、双糖和多糖三类。
单糖是最基本的糖单元，双糖由两个单糖分子通过糖苷键连接而成，多糖是由多个单糖分子组成。
3.2 糖类的功能糖类是细胞的重要能量来源，参与细胞的代谢过程。
此外，糖类还具有结构支持和细胞识别的功能。
例如，葡萄糖是主要的能量供应物质，胰岛素是调节血糖水平的重要激素。
医学生物化学-名词解释
生物化学名词解释第一章氨基酸和蛋白质氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。
医学生物化学 第一章到第九章简答 医学生必看
碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）；核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）；核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。
第三章：
(1)酶与一般催化剂比较有哪些特点?
(1)酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，又具有本身的特点。
(3)RNA和DNA有何异同点?
化学组成：DNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成，RNA由腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、D-2-脱氧核糖和磷酸组成。结构上： DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，RNA是单链结构。功能上：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。RNA主要与遗传信息的传递和表达有关
(5)糖有氧氧化的生理意义？
答：糖的有氧氧化是机体产生能量最主要的途径，它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高，简言之，即“供能“。
（6)肌糖原能否直接补充血糖？若能是怎样转变成血糖的？
肌糖原不能直接补充血糖，因为肌肉缺乏葡萄糖-6-磷酸酶。肌糖原分解出6-磷酸葡萄糖后，经糖酵解途径产生乳酸，乳酸进入血液循环到肝脏，以乳酸为原料经糖异生途径转变为葡萄糖并释放入血补充二级,三级和四级结构.
蛋白质分子的一级结构指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
蛋白质分子的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子的局部空间排列。
多肽链在二结构的基础上进一步卷曲折叠，形成具有一定规律性的三维空间结构，即为蛋白质的三级结构。
第四章：
(1)血糖有哪些来源与去路?血糖浓度为什么能保持动态平衡?
《医学生物化学》PPT课件
磷酸戊糖途径
葡萄糖在磷酸戊糖途径中生成磷酸核糖和NADPH，关键酶包括6磷酸葡萄糖脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶等。
糖异生过程及其生理意义
糖异生定义
非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生主要器官
酶抑制剂的分类与作用机制
02
竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂等。
酶激活剂的研究与应用
03
提高酶活性，增强生物体代谢功能；在生物工程领域的应用。
04
糖代谢与糖异生作用
糖代谢途径及关键酶介绍
糖酵解途径
葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程，关键酶包括己糖激酶、 磷酸果糖激酶等。
糖有氧氧化途径
疾病诊断
利用表观遗传学标记物进行疾病早期诊断和预后评估。
药物研发
针对表观遗传学靶点开发新的药物，提高治疗效果和降低副作用。
个性化医疗
根据患者的表观遗传学特征制定个性化治疗方案，提高治疗效果。
基因诊断技术发展现状与挑战
发展现状
基因诊断技术不断发展和完善， 包括基因突变筛查、单基因遗传 病诊断、肿瘤基因检测等。
挑战
基因诊断技术的敏感性和特异性 仍需提高，同时面临着伦理、法 律和社会等方面的挑战。
精准医疗时代下个性化治疗方案设计
基因突变与疾病关系解析
个性化药物选择
根据患者的基因型信息，选择最适合的药物进行治 疗，提高治疗效果和降低副作用。
通过分析患者的基因突变与疾病发生发展的 关系，为个性化治疗方案提供依据。
饮食调整
减少饱和脂肪酸和胆固 醇的摄入，增加不饱和 脂肪酸、膳食纤维等的
【医学ppt课件】生物化学(Biochemistry)
1999年版。
10
物质代谢变化与生理机能的关系——机能生物化学。
5
（三） 基因表达及其调控
转录
翻译
DNA
RNA
Pr
基因： 携带一定遗传信息的特定DNA片断以及相关的 调控序列；
（四） 专题生化
肝胆生化、水盐代谢和酸碱平衡等。
6
四. 生 物 化 学 与 医 药 学 的 关 系
与医学关系 2. 与药学关系 3. 与其他学科关系
【医学ppt课件】生物化学 (Biochemistry)
第一章 绪 论 （introduction)
2
一. 生物化学
主要是运用化学的理论和方法，从分子水平研究生 物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化规律 的一门学科，从而揭示生命现象的化学本质。
又称生命的化学(chemistry of life)。
3
二. 研 究 对 象
（主要针对组成生物体的六大营养素）： 糖、脂、蛋白质、核酸、水和无机盐等
4
三. 主要内容
（一）生物体的物质组成及其结构和功能
蛋白质、核酸和多糖 —— 生物大分子 / 生物信息分子 物质的组成、结构与化学性质等 —— 静态生物化学；
（二） 物质代谢及其代谢调节
物质在体内的代谢变化规律、能量代谢及其代谢调节是生 物化学的中心内容——动态生物化学；
7
五. 学 习 生 化 的 目 的
1. 了解生物体内物质的化学变化过程； 2. 从分子水平阐明疾病发生、发展的机制； 3. 更科学、有效地诊断与防治疾病，并帮助阐明中医
药的作用机理； 4. 指导新药的研制、提高对重大疾病的防治水平； 5. 为其他医药学基础课及临床医学打下扎实的基础。
国开形成性考核01785《医学生物化学》试题及答案形考任务(1-4)
国开形成性考核01785《医学生物化学》试题及答案形考任务(1-4)
1. 试题形考任务
1.1 任务概述
本次形成性考核任务是关于国开《医学生物化学》的试题及答案形考任务，共包含4个部分。
1.2 任务内容
1. 第一部分：试题1
2. 第二部分：试题2
3. 第三部分：试题3
4. 第四部分：试题4
2. 试题及答案概述
2.1 试题1
- 题目：请简要描述细胞膜的结构和功能。
- 参考答案：细胞膜是由磷脂双分子层组成的，具有选择性通
透性和保护细胞内环境的功能。
2.2 试题2
- 题目：解释DNA复制的过程。
- 参考答案：DNA复制是指将DNA分子的两条链分离后，在
每条链上合成新的互补链的过程。
2.3 试题3
- 题目：描述蛋白质的结构和功能。
- 参考答案：蛋白质是由氨基酸组成的，具有多种结构和功能，包括酶活性、结构支持和信号传导等。
2.4 试题4
- 题目：什么是酶？
- 参考答案：酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内化学反
应的进行，而不被反应消耗。
以上为国开形成性考核《医学生物化学》试题及答案形考任务
的概述。
详细试题及答案请参考附件文档。
医学生物化学
蛋白质与氨基酸
核酸的结构与分类
DNA和RNA的结构特点，以及它们的组成和功能。
基因表达的调控
转录、翻译等基因表达过程，以及各种调控机制。
核酸与基因表达
酶的分类与性质
酶的命名、分类，以及酶的化学本质和催化机制。
维生素的分类与功能
各种维生素的分类、名称和功能，以及维生素缺乏的影响。
酶与维生素
03
医学生物化学实验技术
预警潜在疾病
某些生物化学指标异常可能预示着潜在疾病的发生，如高胆固醇水平可能与心血管疾病有关。
指导药物治疗
01
通过对患者生物化学指标的监测，医生可以调整药物剂量或更换药物，以获得最佳治疗效果。
疾病治疗与预防
营养支持
02
根据患者的生化指标，医生可以为其提供适当的营养建议和饮食指导，以辅助治疗或预防疾病。
医学检验技术改进
医学科学研究的重要领域
05
医学生物化学的未来发展趋势
随着蛋白质组学的发展，对蛋白质表达、蛋白质修饰和蛋白质相互作用的研究将更加深入，揭示更多的生命活动机制。
蛋白质组学研究
新兴技术的开发与应用
高通量测序和质谱技术将进一步推动医学生物化学领域的发展，为疾病诊断和治疗提供更精确的数据。
预防并发症
03
通过监测生物化学指标，医生可以及时发现潜在并发症的风险，并采取相应措施进行预防。
医学生物化学是药物研发的关键领域之一，通过研究药物在体内的代谢、作用机制等，为新药的研发提供理论支持。
新药研发
医学生物化学可以深入探讨疾病的发病机制，为疾病的预防和治疗提供新的思路和方法。
疾病机制研究
医学生物化学领域的不断发展，推动着医学检验技术的不断改进和完善，提高诊断和治疗的准确性。
医学生物化学名词解释
医学生物化学名词解释医学生物化学是一门研究人体内化学反应和分子过程的学科，它深入研究了细胞和生物大分子的结构、功能以及调控机制。
以下是一些医学生物化学的重要名词解释：1. 氨基酸：氨基酸是生物体内蛋白质的结构单元，它们由一个氨基基团、一个羧基和一个侧链组成。
氨基酸是身体构建蛋白质所必需的，它们还参与其他生化过程，如合成激素和神经递质。
2. 蛋白质：蛋白质是生物体内最基本的大分子，它们由氨基酸组成。
蛋白质在身体中扮演着结构支撑、运输物质、催化化学反应等重要角色。
不同的氨基酸序列决定了蛋白质的三维结构和功能。
3. 核酸：核酸是存储生物体遗传信息的分子，它们包括DNA （脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）。
DNA存储着大部分细胞的遗传信息，而RNA则参与了转录和翻译过程，将DNA信息转化为蛋白质。
4. 酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
酶能够降低反应的活化能，加速化学反应的进行。
酶催化的反应在人体内起着至关重要的作用，如消化食物、合成代谢产物等。
5. 代谢：代谢是指生物体内发生的化学反应，其中包括合成新分子和分解分子的过程。
代谢过程为维持生命所需的能量和物质提供了基础，包括葡萄糖代谢、脂肪酸代谢和氨基酸代谢等。
6. 糖代谢：糖代谢是指人体对碳水化合物的利用过程，其中包括糖的降解和合成过程。
糖代谢的主要目的是产生能量，并保持血糖水平的稳定。
7. 脂质代谢：脂质代谢包括脂质的合成、分解和转运等过程。
脂质在人体内担负着能量存储、细胞膜组成和信号传导等重要功能。
8. 蛋白质合成：蛋白质合成是指将氨基酸按照基因指导的顺序连接起来，形成具有特定结构和功能的蛋白质的过程。
蛋白质合成发生在细胞内的核糖体中，通过转录和翻译完成。
9. 信号转导：信号转导是指细胞间和细胞内信息传递的过程。
信号分子在细胞表面或内部与受体结合，触发一系列分子反应，最终导致细胞内的特定功能或转录反应发生。
10. 免疫系统：免疫系统是人体的防御系统，能够识别和消灭入侵的病原体。
医学生物化学重点知识总结
医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。
以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。
- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。
- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。
- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。
2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。
- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。
3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。
- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。
- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。
- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。
- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。
4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。
- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。
- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。
- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。
5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。
- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。
- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。
以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。
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开放大学医学生物化学-形考一(参考笔记)
1.天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有（D）。
A.8种B.61种C.12种D.20种E.64种2.测定100g生物样品中氮含量是2g，该样品蛋白质含量大约为（B）。
A.6.25%B.12.5%C.1%D.2%E.10%3.蛋白质的基本组成单位是（D）。
A.肽键平面B.核苷酸C.肽D.氨基酸E.碱基4.蛋白质分子中的肽键（A）。
A.是一个氨基酸的a-氨基和另一个氨基酸的a-羧基形成的B.是由谷氨酸的y-羧基与另一个氨基酸的a-氨基形成的C.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D.是由赖氨酸的t-氨基与另一分子氨基酸的a-羧基形成的E.以上都不是5.维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是（E）。
A.盐键B.氢键C.疏水键D.二硫键E.肽键变性后的蛋白质，其主要特点是（E）。
A.分子量降低B.溶解度增加C.一级结构破坏D.不易被蛋白酶水解E.生物学活性丧失7.蛋白质的一级结构是指（D）。
A.氨基酸种类的数量B.分子中的各种化学键C.多肽链的形态和大小D.氨基酸残基的排列顺序E.分子中的共价键8.蛋白质在电场中移动的方向取决于（C）。
A.蛋白质的分子量和它的等电点B.所在溶液的pH值和离子强度C.蛋白质的P I和所在溶液的pH值D.蛋白质的分子量和所在溶液的p阻值E.蛋白质的P I和所在溶液的离子强度蛋白质变性是由于（D）。
A.肽键断裂，一级结构遭到破坏B.蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C.体蛋白质分子沉淀D.次级键断裂，天然构象解E.多肽链的净电荷等于零10.蛋白质水化膜破坏时出现（E）。
A.构象改变B.亚基聚合C.肽键断裂D.二硫键形成E.蛋白质聚集11.同工酶（A）A.催化的化学反应相同B.催化不同的反应而理化性质相同C.结构相同，而存在部位不同D.由同一基因编码翻译后的加工修饰不同E.催化相同的化学反应，理化性质也相同关于酶性质的叙述下列哪项是正确的（D）A.酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基B.酶使化学反应的平衡向加速反应的方向进行C.酶能提高反应所需的活化能D.酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质,能够加快化学反应达到平衡的速度E.酶能改变反应的平衡点13.关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的（E）A.所有酶的活性中心都有金属离子B.所有的抑制剂都作用于酶的活性中心C.所有的必需基团都位于酶的活性中心D.所有酶的活性中心都含有辅酶E.所有的酶都有活性中心14.酶加速化学反应的根本原因是（C）A.升高反应温度B.增加反应物碰撞频率C.降低催化反应的活化能D.增加底物浓度E.降低产物的自由能关于辅酶的叙述正确的是（A）A.在催化反应中传递电子、原子或化学基团B.与酶蛋白紧密结合C.金属离子是体内最重要的辅酶D.在催化反应中不与酶活性中心结合E.体内辅酶种类很多，其数量与酶相当16.含LDH，丰富的组织是（B）A.骨骼肌B.心肌C.脑组织D.肾组织E.肝组织17.关于结合酶的论述正确的是（C）A.酶蛋白与辅酶共价结合B.酶蛋白具有催化活C.酶蛋白决定酶的专一性D.辅酶与酶蛋白结合紧密E.辅酶能稳定酶的分子构象当底物浓度达到饱和后，如再增加底物浓度，则（A）A.酶的活性中心全部被占据，反应速度不再增加B.反应速度随底物的增加而加快C.形成的酶一底物复合物增多D.随着底物浓度的增加，酶失去活性E.增加抑制剂，反应速度反而加快19.Km值是指（A）A.反应速度等于最大速度的50%时的底物浓度B.反应速度等于最大速度的50%时酶的浓度C.反应速度等于最大速度时的底物浓度D.反应速度等于最大速度时酶的浓度E.反应速度等于最大速度时的温度20.下列关于变构调节的论述不正确的是（E）A.变构效应剂结合于酶的变构部位B.变构效应剂与酶以非共价键结合C.变构酶活性中心可结合底物D.变构酶动力学曲线呈S型E.变构调节属于一种慢调节有关激素描述正确的是（E）A.激素仅作用于细胞膜表面的受体B.激素一定要通过cGMP起作用C.与受体共价结合D.全部由内分泌腺细胞分泌E.激素与受体的结合是可逆的22.下列哪类激素主要与细胞内受体结合并起作用（E）A.儿茶酚胺类激素B.前列腺素C.肽类激素D.蛋白类激素E.性激素23.以下激素中作为胞内受体之配体的是（B）A.肾上腺素B.雌激激素C.抗利尿激素D.干扰素E.胰岛素甲状腺素是一种含碘的（B）A.核苷酸B.氨基酸衍生物C.多肽D.糖类物质25.胰岛素对代谢的调节不包括（A）A.促进糖原分解B.促进蛋白质合成C.促进脂肪合成D.促进糖原合成26.在胰岛素生理浓度条件下，下列哪种代谢过程是增强的?（E）A.尿生成作用B.蛋白水解作用C.生酮作用D.糖原分解作用E.蛋白质合成作用在饥饿状态下，下列物质除哪一个以外都会在血液或组织中的含量升高？（A）A.糖原B.胰高血糖素C.酮体D.肾上腺素E.去甲肾上腺素28.以下激素除了哪一种例外，都是糖蛋白？（E）A.FSHB.LHC.HCGD.TSHE.LPH29.某人身材矮小，但智力正常，病因是幼年某种激素分泌过少，缺少的激素和所患疾病是：（C）A.甲状腺激素、呆小症B.甲状腺激素、侏儒症C.生长激素、侏儒症D.生长激素、呆小症下列关于人体内激素的叙述，错误的是（B）A.肾上腺素由肾上腺髓质分泌，发挥作用后被灭活B.体内失水过多时抗利尿激素释放减少C.激素调节过程中存在反馈调节D.人体内激素主要有蛋白质类、氨基酸衍生物和固醇类，前两类激素的受体一般在膜外，固醇类激素的受体一般在膜内31.人类维生素D的主要来源是（A）A.紫外线照射皮肤产生维生素D3B.猪肝提供维生素DC.蛋类提供维生素D3D.植物类提供维生素D3E.以上都不是32.临床治疗习惯性流产、先兆流产应选用（B）A.维生素B1B.维生素EC.维生素B12D.维生素B6E.维生素A对钙磷代谢及小儿骨骼生长有重要影响的是（B）A.维生素CB.维生素DC.维生素AD.维生素B1E.维生素B234.关于脂溶性维生素的描述错误的是（E）A.溶于脂肪和脂溶剂B.不溶于水C.在肠道中与脂肪共同吸收D.长期摄入过多可引起相应的中毒症E.可随尿排出体外35.下列关于维生素的叙述错误的是（C）A.摄入过量维生素可引起中毒B.是一类小分子有机化合物C.都是构成辅酶的成分D.脂溶性维生素不参与辅酶的组成E.在体内不能合成或合成量不足维生素D3的活性形式是（B）A.1,24-(OH)x-D1B.1,25-(OH)2-D3C.24,25-(OH)2-D3D.25-(OH)-D3E.24-(OH)-D37.长期服用异烟肼时，应注意补充下列哪种维生素（D）A.维生素CB.维生素B1C.维生素B2D.维生素PPE.维生素D38.维生素B2是下列哪种辅酶或辅基的组成成分（D）A.NAD+B.CoA-SHC.TPPD.FMNE.NADP+构成不需氧脱氢酶的辅酶NAD+的维生素是（B）A.维生素B2B.维生素PPC.维生素B1D.生物素E.维生素B1240.临床上常用于治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐的维生素是（E）A.维生素PPB.维生素B12C.维生素B2D.维生素B1E.维生素B6。
国家开放大学电大专科《医学生物化学》形考任务1试题及答案
国家开放大学电大专科《医学生物化学》形考任务1试题及答案形考任务1一、单项选择题（每题5分，共100分）题目1盐析沉淀蛋白质的原理是( )选择一项：A. 使蛋白质溶液的pH值等于蛋白质等电点B. 中和电荷，破坏水化膜C. 降低蛋白质溶液的介电常数D. 调节蛋白质溶液的等电点E. 与蛋白质结合成不溶性蛋白盐题目2蛋白质的一级结构和空间结构决定于( )选择一项：A. 分子中二硫键的数量B. 分子内部疏水键C. 分子中次级键D. 分子中氢键E. 氨基酸组成和顺序题目3患有口腔炎应服用( )选择一项：A. 维生素B2B. 维生素DC. 维生素CD. 维生素PPE. 维生素B1题目4分子病主要是哪种结构异常（）选择一项：A. 二级结构B. 四级结构C. 一级结构D. 空间结构E. 三级结构题目5蛋白质分子中主要的化学键是( )选择一项：A. 肽键B. 盐键C. 氢键D. 二硫键E. 酯键题目6蛋白质的等电点是指( )选择一项：A. 蛋白质溶液的pH值等于7．4时溶液的pH值B. 蛋白质分子的正电荷与负电荷相等时溶液的pH值C. 蛋白质溶液的pH值等于7时溶液的pH值D. 蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH值E. 蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pH值题目7苯丙酮酸尿症是缺乏( )选择一项：A. 苯丙氨酸羟化酶B. 谷胱甘肽过氧化物酶C. 酪氨酸酶D. 酪氨酸羟化酶E. 6-磷酸葡萄糖酶题目8关于酶的叙述正确的是( )选择一项：A. 所有酶的本质都是蛋白质B. 都只能在体内起催化作用C. 都能增大化学反应的平衡常数加速反应的进行D. 所有的酶都含有辅酶或辅基E. 都具有立体异构专一性题目9以下辅酶或辅基含维生素PP的是（）选择一项：A. NAD+和FADB. TPP 和 CoAC. FH4和TPPD. FAD和FMNE. NAD+和NADP+题目10同功酶的特点是（）选择一项：A. 催化的反应相同B. 分子结构相同C. 免疫学性质相同D. Km值相同E. 理化性质相同题目11关于酶与温度的关系，错误的论述是（）选择一项：A. 最适温度不是酶的特征性常数B. 酶的最适温度与反应时间有关C. 从生物组织中提取酶时应在低温下操作D. 酶制剂应在低温下保存E. 酶是蛋白质，即使反应的时间很短也不能提高反应温度题目12酶原所以没有活性是因为( )选择一项：A. 是已经变性的蛋白质B. 酶蛋白肽链合成不完全C. 酶原是一般蛋白质D. 活性中心未形成或未暴露E. 缺乏辅酶或辅基题目13酶的活性中心是指( )选择一项：A. 是非竞争性抑制剂结合的区域B. 是重金属盐沉淀酶的结合区域C. 是指结合底物但不参与反应的区域D. 由必需基团组成的具有一定空间构象的区域E. 是变构剂直接作用的区域题目14在核酸中占9%-11%，且可用于计算核酸含量的元素是( ) 选择一项：A. 氮B. 氧C. 碳D. 磷E. 氢题目15关于碱基配对，下列描述错误的是( )选择一项：A. 嘌呤与嘧啶相配对，比值相等B. A与T（U）、G与C相配对C. A-G，C-T相配对D. G与C之间有三个氢键E. A与T之间有两个氢键题目16逆转录时碱基的配对原则是( )选择一项：A. G－AB. A－CC. U－TD. U－AE. C－U题目17下列属于蛋白质变性和DNA变性的共同点是( ) 选择一项：A. 易溶于水B. 结构紧密C. 形成超螺旋结构D. 生物学活性丧失E. 易回复天然状态题目18下列属于芳香族氨基酸的是（）。
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医学生物化学蛋白质的营养价值
一、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
n氮平衡：指每日氮的摄入量(食物中的蛋白质)与排出量(粪便和尿液中的含氮化合物)之间的关系。
n氮平衡的意义：反映体内蛋白质代谢的概况。
氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇、恢复期病人）
氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、烧伤、消耗性疾病患者等）
n 蛋白质的生理需要量：根据氮平衡的实验计算，成人每日蛋白质最低生理需要量为30g-50g。
n我国营养学会推荐成人每日蛋白质摄入量为80g。
二、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值
n营养必需氨基酸 (essential amino acids)
指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有9种：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、组氨酸。
（缬亮异亮苏氨酸、赖色苯丙甲硫组）。
*其余11种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需氨基酸。
n蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的种类和比例。
n蛋白质的互补作用
指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
赖氨酸含量少色氨酸含量多赖氨酸含量多色氨酸含量少
豆类
谷类。