酶的活性和酶促反应速率

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酶活性实验中pH值对酶活的影响研究

在实验中，可以通过调整pH值来研究酶的稳定性，以了解酶在不同环境下的活性表现。
实验验证
实验目的：探究不同pH值对酶稳定性的影响
实验材料：酶溶液、缓冲液、pH试纸等
实验步骤：设置不同pH值的缓冲液，将酶溶液分别加入各缓冲液中，观察并记录酶活性变化情况
实验结果：通过数据分析和图表展示不同pH值对酶稳定性的影响
结论
pH值对酶活性具有显著影响，不同酶的最适 pH值不同。
在最适pH值下，酶活性最高，偏离最适pH值会导致酶活性下降。
过高或过低的 pH值会破坏酶的构象，从而降低酶活性。
实验结果表明，在一定范围内，随着pH值的增加或降低，酶活性呈现先增加后降低的趋势。
pH值对酶结构的影响
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酶结构：pH值改变ห้องสมุดไป่ตู้分子结构，影响催化活性
反应产物：pH值影响产物生成，进一步影响酶促反应速率
实验验证
实验目的：研究不同pH值对酶促反应速率的影响
实验原理：酶活性受pH值影响，不同pH值条件下酶促反应速率不同
实验步骤：设置不同pH值条件，观察酶促反应速率的变化实验结果：记录不同pH值条件下酶促反应速率的数据，分析变化趋势
实验验证
实验目的：研究不同pH值对酶活性的影响实验材料：酶、缓冲液、底物等实验步骤：设置不同pH值，观察酶活性变化实验结果：记录不同pH值下酶活性的数据，绘制图表
结果分析
pH值对酶的应用价值影响分析
酶活性实验中pH值对酶活的影响研究结果
实验结果与预期结果的比较
实验结果对实际应用的指导意义
实验结果：通过实验数据，分析不同pH值下酶活性的变化，进一步探讨pH 值对酶结构的影响。

具有专一性的物质归纳

具有专一性的物质归纳：
(1)酶：每一种酶只能催化一种或一类化学反应。

如限制性核酸内切酶能识别特定的核苷酸序列，并在特定的切点上切割DNA分子。

(2)载体：某些物质通过细胞膜时需要载体协助，不同物质所需载体不同，载体的专一性是细胞膜选择透过性的基础。

(3)激素：激素特异性地作用于靶细胞、靶器官，其原因在于它的靶细胞膜或胞内存在与该激素特异性结合的受体。

(4)tRNA：tRNA有61种，每种tRNA只能识别并转运一种氨基酸。

(5)抗体：一种抗体只能与相应的抗原发生特异性结合。

注：酶促反应速率不同于酶活性
酶活性和酶促反应速率是两个概念,但两者存在相关性。

酶活性的改变一定导致酶促反应速率改变,而酶促反应速率的改变不一定是由酶活性改变引起的
（1）温度、pH、酶的抑制剂都能改变酶的活性，进而影响酶促反应速率。

（2）底物浓度与酶浓度是通过影响底物与酶的接触面积而影响酶促反应速率的，并不影响酶的活性。

“比较过氧化氢在不同条件下的分解”
注意事项：
(1)实验要选用新鲜的肝脏。

肝脏如果不新鲜,肝脏细胞内的过氧化氢酶等有机物就会被腐生菌分解,从而影响实验结果。

(2)肝脏要制成研磨液。

因为研磨碎的肝脏能与试管中的过氧化氢充分接触,使其中的酶能正常发挥其催化特性,从而加速过氧化氢的分解。

(3)滴入肝脏研磨液和FeCl3溶液时,不能共用一个吸管,否则滴入的FeCl3溶液中会含少量肝脏研磨液而影响实验结果的准确性。

(4)检测试管内产生的气体。

将点燃的卫生香(无火焰)插入试管时,不要碰触到气泡或插入液面以下,以免卫生香因潮湿而熄灭。

【课外阅读】酶活性与酶的反应速率

酶活性与酶的反应速率
将1毫升5％的胃液溶液倒入装有10毫升蛋白质胶体的试管内，置于25℃的温水中水浴，研究其对蛋白质的消化情况。

下列各方法中能提高酶活性的是（A）
A．把实验温度提高到37℃
B．在试管内再加入1毫升5％胃液溶液
C．将pH由3调节为7
D．在试管内加入1毫升唾液
酶的活性是指在某种环境下，酶的本身活动性和于底物结合的能力。

一般底物的浓度和酶的浓度不影响酶的活性，这两者只会影响酶促反应的反应速率。

酶的活性只跟它本身及其所处环境条件（如温度、PH等）有关。

酶没有被底物饱和以前，增加底物浓度可以提高反应速度，是通过提高酶-底物复合物浓度来实现的，并没有改变酶的活
性。

当然，有些特殊的酶，其活性受底物变构调节，其动力学就比较复杂了。

酶催化的反应速率是指酶于底物结合的速度。

一般来说，酶的活性对酶催化的反应速率有直接影响。

活性越大反应速率越快。

酶的活力即酶催化一定化学反应的能力，这个能力的高低是用反应速率来测定的。

反应快，活力就高。

影响酶促反应速率的因素

其中用到较多的是浓度影响，温度， PH值的影响等，结构因素就要从分子的角度去解释。浓度的影响很容易解释，酶浓度和底物浓度高了，自然反应会快。对于产物而言，经常会出现反馈抑制现象，所以产物浓度高了，往往会抑制反应的进行。
• pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率.。 • 紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性，使酶促反应的速度降低。 • 激活剂会促进酶活性来加快反应速度，pH和温度的变化情况不同，既可以降低酶的活性，也可以提高，所以它们既可以加快酶促反应的速度，也可以减慢。 • 酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以影响酶促反应的速率。 • 酶的浓度、底物的浓度越大，酶促反应的速度也快。
影响酶促反应速率的因素
制作者：陈现熙、王亮、梁华华
• 分三个方面： • 1 浓度影响：酶浓度，底物浓度，产物浓度等。 • 2 外界因素（环境因素）：压力，PH值，溶液的介电常数与及效应物，酶结构等。
• 度和PH值的影响，他们的曲线都是“钟形”的。 • 其中对于温度而言，一定的酶促反应都是由正向的酶促反应与酶的失活反应的复合。 • 当时间一定，随温度的升高，反应速率增大，转化率提高，但当温度高于某一值时，由于酶的热失活速率加快，当快于酶促反应速率上升的速度时，酶的总反应速率下降，最终降为零。 • 对某一反应时间，就有一与最高转化率对应的温度，该温度称为最适温度。不同的反应时间，有不同的最适温度。最适温度是温度对酶促反应速率和酶失活速率双重作用的结果。

高中生物40个易错考点（附详解）

高中生物40个易错考点（附详解）1.组成活细胞的主要元素中含量最多的是C元素？请问这句话对吗？组成活细胞的主要元素中含量最多的是O元素，组成细胞干重的主要元素中含量（质量比）最多的才是C元素。

2.高度分化的细胞基因表达的特点是什么？凋亡的细胞在形态上有什么变化？高度分化的细胞是基因选择性表达的结果。

凋亡的细胞在形态上最明显的变化是细胞核内染色质浓缩，DNA降解成寡聚核苷酸片段，这与某些特异蛋白的表达有关。

3.将某种酶水解，最后得到的有机小分子是核苷酸或氨基酸？人体的酶大多数是蛋白质,水解后得到的是氨基酸；有少部分酶是RNA,水解后得到核糖核苷酸。

4.激素和酶都不组成细胞结构，都不断的发生新陈代谢，一经起作用就被灭活，对吗？不对，酶属高效催化剂能反复反应。

5.酶活性和酶促反应速率有什么区别啊？酶促反应速率和酶的活性、底物浓度都有关。

当底物浓度相同时，酶活性大，酶促反应速率大。

当酶活性相同时，底物浓度大，酶促反应速率大。

6.由丙氨酸和苯丙氨酸混和后随机形成的二肽共有几种？可形成丙氨酸--丙氨酸二肽（以下简称丙--丙二肽，以此类推），丙--苯二肽，苯--苯二肽，苯--丙二肽，共有四种。

7.甲基绿吡罗红与DNA和RNA显色的原理是什么？甲基绿和吡罗红两种染色剂对DNA和RNA的亲和力不同,甲基绿使DNA呈现绿色,吡罗红使RNA呈现红色.利用甲基绿,吡罗红混合染色剂将细胞染色,可以显示DNA和RNA在细胞中的分布。

8.什么是还原性糖，有哪些？还原性糖种类：还原性糖包括葡萄糖、果糖、半乳糖、乳糖、麦芽糖等。

非还原性糖有蔗糖、淀粉、纤维素等，但它们都可以通过水解生成相应的还原性单糖。

9.儿童和病愈者的膳食应以蛋白质为主，对吗？不对，应该是膳食增加适量的蛋白质类营养。

因为生命活动以糖为主要能源。

10.在鉴定还原糖的时候斐林试剂甲和乙为什么要混合均匀？分开不行？实质而言，斐林试剂就是新制的Cu(OH)2悬浊液, 斐林试剂甲和乙混合均匀后生成Cu(OH)2悬浊液。

酶促反应影响因素

酶促反应影响因素酶促反应影响因素1. 温度：温度高于酶的最适活性温度，会加速酶分子的活性，而酶活性过高则可导致酶烧伤或破坏，从而降低反应的速率，所以保持合适的温度是影响酶促反应的重要因素之一。

2. 酶浓度：酶浓度是影响酶促反应速率的主要因素，它直接影响反应中酶与底物之间的接触次数，当酶浓度增加时，酶与底物越多，接触次数越多，反应速率自然越快，反之，当酶浓度过低时，反应速率就变慢。

3. pH值：pH值也会影响酶促反应，每种酶都有自己最适宜的pH值，若pH值过高或过低，酶活性可能会下降，甚至在一定的极端条件下可能造成酶的解离，因此需要控制反应的pH值。

4. 辅助因子：对于一些特定的酶，还需要加入某些激活剂或辅助因子，才能促进反应，引起酶活性。

例如，维生素是不可缺少的辅助因子，它们可能和一些酶结合形成介质型酶，影响酶促反应的反应速率。

5. 抑制剂：在生理反应过程中，也需要抑制酶的活性，而一些有机分子可以抑制酶的活性，从而降低反应的速率。

抑制剂的效果受其类型、浓度和pH值等影响，如果抑制剂的浓度过高，将会完全抑制酶活性，从而降低反应的速率。

6. 氧化剂和还原剂：氧化剂和还原剂都会影响酶促反应，氧化剂可以促进酶的反应速率，而还原剂则可以降低酶的反应速率。

例如，苯酚可以作为氧化剂加速酶促反应，而过氧化氢则可以作为还原剂，降低酶促反应的速率。

7. 金属离子：一些金属离子也可以影响酶的反应速率，其中锰、铜、铁等离子可能介导酶的正向活性，而硫酸钙、硫酸镁、硫酸铝等离子可能起抑制作用，降低酶的反应速率。

因此，温度、酶浓度、pH值、辅助因子、抑制剂、氧化剂和还原剂以及金属离子等都是影响酶促反应速率的重要因素。

基于此，实验室工作者可以在有效控制这些条件条件的基础上，改善反应的质量和效率，从而获得更佳的实验结果。

酶的作用和原理是什么

酶的作用和原理是什么
酶的作用和原理可以从以下几个方面阐述:
一、酶的作用
1. 酶是生物体内的天然催化剂,可以催化各种生化反应的进行,极大地加快反应速率。

2. 酶参与细胞代谢过程中的各种反应,如呼吸作用、合成反应、降解反应等,推动生命活动正常进行。

3. 酶的催化作用具有高度目标性和特异性,每个酶通常只催化一种反应。

4. 不同组织和细胞中含有不同种类的酶,调控体内复杂反应的有序进行。

5. 酶在食品加工、医药制造、工业生产等领域也有重要应用。

二、酶促反应的原理
1. 酶是蛋白质性质的生物催化剂,和底物组合形成酶-底物复合物。

2. 酶的活性中心与底物分子的结合,使底物分子的积累能降低,反应易于进行。

3. 酶的特异性决定了它只与特定底物结合,如锁与钥匙配对。

4. 酶与底物的结合,可以使反应途径改变,降低活化能,产生过渡态复合物。

5. 过渡态复合物的形成,使反应速率大大加快,促进底物转化为产物。

6. 产物形成后与酶分离,酶Released和再利用,使催化循环反复进行。

7. 不同酶依靠不同的催化机制进行催化,如配体效应、酸碱效应、辅基效应等。

8. 酶促反应速率与底物浓度成正比,符合米氏方程式。

9. 适宜的温度、pH值对维持酶的活性和催化效果至关重要。

综上所述,酶的作用主要依靠其特异的蛋白质结构,通过与底物形成过渡态复合物来降低活化能,从而提高反应速率,推动生物体内复杂代谢网络的有序进行。

酶的应用也正在扩展到工业和医药等多个领域。

酶浓度对酶促反应速度的影响曲线

酶浓度对酶促反应速度的影响曲线酶是生物体内一类催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，提高反应速度。

酶浓度是指单位体积内酶的数量，一般以酶活性单位（U）表示。

酶浓度的改变会对酶促反应速度产生影响，即酶浓度对反应速率有一定的关系。

本文将通过实验数据和理论分析来探讨酶浓度对酶促反应速度的影响曲线。

一、实验介绍为了研究酶浓度对酶促反应速度的影响，我们选择了一种常用的酶——过氧化氢酶进行实验。

过氧化氢酶是一种催化过氧化氢分解的酶，能够将过氧化氢分解成氧气和水，反应式如下：2H2O2 -> 2H2O + O2实验采用一种比色法来检测反应速度，即通过测量反应过程中产生的氧气量来评价酶促反应速度的变化。

二、实验步骤1.实验所需材料：（1）过氧化氢酶溶液（2）过氧化氢底物溶液（H2O2）（3）缓冲液（4）酶测色液2.制备一系列不同浓度的酶溶液，浓度范围通常选择10U/mL至100U/mL，并用适量的缓冲液稀释。

3.将酶溶液各取一定体积如1mL分别加入试管中，然后加入适量的H2O2底物溶液。

4.在反应开始和结束时，分别加入适量的酶测色液，使反应液显色。

5.根据显色程度可以定量测量出释放的氧气量，从而推测出反应速度。

6.重复实验，取多组数据，得出酶浓度对酶促反应速度的影响曲线。

三、结果与讨论通过实验数据的分析，可以得出如下结论：1.当酶浓度较低时，反应速度较慢，随着酶浓度的增加，反应速度逐渐增加，但增速逐渐趋缓。

2.在一定范围内，酶浓度和反应速度之间存在着正相关关系，即酶浓度越高，反应速度越快。

3.当酶浓度达到一定阈值后，继续增加酶浓度已经不再能够显著提高反应速度，此时酶的量已经足够催化全部反应。

通过以上结果可以得出酶浓度对酶促反应速度的影响曲线，大致呈现一个类似于饱和曲线的形状。

当酶浓度较低时，酶的活性物质较少，反应速度受限于酶活性物质的数量，因此反应速度较慢。

随着酶浓度的增加，酶活性物质的数量增加，反应速度逐渐增加，但增速逐渐减缓。

影响酶促反应的心得体会

影响酶促反应的心得体会酶促反应是化学反应中的一种重要类型，它可以通过催化器，即酶，来促进反应的进行。

我在研究酶促反应的过程中，发现有几个因素会影响这种反应的效率。

首先，反应底物的浓度对酶促反应的速率起着关键作用。

当反应底物的浓度越高时，酶促反应的速率会随之增加，直到达到酶的反应饱和点。

反之，如果反应底物的浓度过低，酶的活性会降低，从而减缓反应速率。

因此，在进行酶促反应实验时，我们需要控制好反应底物的浓度，以保证反应的正常进行。

其次，温度也会影响酶的活性和酶促反应的速率。

一般来说，酶的活性随着温度的升高而增强，直到达到酶的最适温度。

超过最适温度后，酶的活性会受到破坏，从而降低酶促反应的速率。

因此，在进行酶促反应实验时，需要控制好反应溶液的温度，以保证酶的活性和反应速率的稳定。

此外，pH值也是影响酶促反应的重要因素之一。

不同酶的最适pH值各不相同，如果反应溶液pH值偏离酶的最适pH值，就会影响酶的活性和反应速率。

因此，在进行酶促反应实验时，我们需要控制好反应溶液的pH值，以保证酶的最佳活性和反应速率。

此外，酶促反应的其他因素，如反应时间、反应体系、配比等，也会影响反应的速率和效果。

在实际实验中，我们需要根据实验目的和方法来确定这些因素的参数，以保证实验结果的准确性和可重复性。

总的来说，酶促反应是一种十分重要的化学反应类型，它可以广泛应用于生物制药、医疗诊断、生物传感等领域。

通过掌握酶促反应的影响因素，我们可以更好地设计和优化反应体系，提高反应的效率和特异性，为生物科技的发展做出贡献。

酶的特性名词解释

酶的特性名词解释酶（enzyme）是一类生物催化剂，其主要功能是加速化学反应速率并降低其能量活化需求，从而在细胞中实现生物转化。

酶在生物体内广泛存在，包括植物、动物和微生物，在生物学和生物工程领域具有重要的应用价值。

下面将对酶的一些重要特性进行详细解释。

1. 底物特异性（substrate specificity）酶的底物特异性是指酶与底物之间的选择性结合。

不同的酶对特定的底物有高度的选择性，只能与特定的底物发生相互作用。

这种底物特异性是由酶的活性中心及其结构决定的。

例如，淀粉酶只能催化淀粉分子的降解，而不能催化蛋白质或脂类的反应。

2. 酶促反应的速率酶促反应的速率远远高于非酶催化的化学反应速率。

这是由于酶能降低化学反应的能量活化需求。

酶的活性通常用单位时间内产生的产物的数量来衡量，常用单位是摩尔/秒。

酶促反应的速率受到多种因素的影响，包括底物浓度、酶浓度、温度和pH值等。

3. 反应条件的适应性酶对环境条件的适应性较强，可以在相对温和的条件下发挥其催化作用。

酶活性通常在特定的温度和pH范围内最高。

如果温度过高或pH值偏离最适范围，酶的结构会发生破坏，从而导致活性丧失或失活。

这一特性使得酶在生物体内能够稳定地催化众多生物转化反应。

4. 酶的可逆性和不可逆性酶催化的反应可以是可逆的或不可逆的，取决于反应的热力学和动力学条件。

可逆反应是指催化反应的产物可以再次转变为底物，形成平衡状态。

不可逆反应则是指催化反应形成的产物无法再转变为底物。

大部分酶催化反应属于可逆反应，但也有一些催化反应是不可逆的，例如酶在某些情况下能将底物转化为产物，但产物无法再逆向转化为底物。

5. 酶的酶促作用速度酶的酶促作用速度取决于酶底物复合物的形成和解离速度。

酶与底物结合后形成酶底物复合物，这一步骤受到底物浓度和酶与底物的亲和力影响。

酶底物复合物形成后，酶催化底物转化为产物，然后酶与产物解离，重新进入反应循环。

这两个步骤的速度共同决定了酶的酶促作用速度。

酶活性的测定

例: 反应时间短，最适温度高。反应时间长，最适温度低。
低温酶学
五、pH 对酶反应的影响
最适pH时的酶最适时的酶活力最大
•最适因酶而异，最适pH因酶而异最适因酶而异，多数酶在7.0左右多数酶在左右 •是酶的特性之一是酶的特性之一
连续监测法所需仪器
仪器 722s型分光光度计、电子分析天平、高速冷冻离心机、微量移液器等
过氧化物酶活力的测定
操作步骤
一、酶液提取
分别精确分别精确称取不同部位的植物样品0.2g左右，加入预冷的酶提取缓冲液约精确 5ml，于研钵中研磨成匀浆（冰浴）,匀浆转入2支离心管，用少量(约1ml)缓冲液冲洗研钵一并转入,托盘天平平衡后于8000转/分钟离心15分钟（低温）。将上清液倒入刻度试管，定容至10ml，插入冰浴待测。
酶活性单位(U 酶活性单位 )
按照国际酶学会议的规定，1个酶活力单位是指在25℃ 、测量的最适条件（指最适pH、温度等）下，1分钟内能引起1微摩尔底物转化的酶量。
术语酶活力指的是溶液或组织提取液中总的酶单位数。
在酶的纯化过程中常用到另一个术语（specific activity））
比活
是指每毫克蛋白含有的酶单位数。是指每毫克蛋白含有的酶单位数。随着毫克蛋白含有的酶单位数酶纯化的进行，比活会越来越高，酶纯化的进行，比活会越来越高，当酶已被纯化至纯酶时，比活是个恒定值。已被纯化至纯酶时，比活是个恒定值。所以比活是酶纯化程度的指标指标。所以比活是酶纯化程度的指标。
双分子反应、双分子反应、一级反应
酶促反应的动力学方程式
1、米氏方程、
1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底年和提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程简称米氏方程(Michaelis equation)。式，简称米氏方程。

生化名词解释

4.反式作用因子:能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，现已发现数百种，统称为反式作用因子.
5.转录因子:反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，则称为转录因子
6.拼板理论：少数几个反式作用因子（主要是可诱导因子和上游因子）之间互相作用，再与基本转录因子、RNA聚合酶搭配而有针对性地结合、转录相应的基因。可诱导因子和上游因子常常通过辅激活因子或中介子与基本转录因子、RNA聚合酶结合，但有时也可直接与基本转录因子、RNA聚合酶结合。
18.共价修饰:在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。
19.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
20.酶原的激活:在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
2.辅基:辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基.(辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋白，如FAD、FMN、生物素等。)
3.必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
4.酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
3.氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
1.营养必需氨基酸:指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。(其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需氨基酸。)
2.脂肪动员:是指储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。

实验报告生物体内酶的底物浓度与酶活性的酶促反应动力学研究

实验报告生物体内酶的底物浓度与酶活性的酶促反应动力学研究要点一：引言酶是生物体内一类具有催化活性的蛋白质，能够加速化学反应的进行。

酶活性受到多个因素的影响，其中底物浓度是其重要的一项。

通过研究底物浓度与酶活性之间的关系，可以深入了解酶的催化作用机制，并为生物医学领域的相关研究提供理论基础。

本实验旨在探究生物体内酶的底物浓度对酶活性的影响，以及酶促反应动力学的特性。

要点二：材料与方法1. 实验材料：- 底物：XXX（具体名称）- 酶：XXX（具体名称）- 缓冲液：XXX（具体名称）- 反应体系：XXX（具体组合）2. 实验步骤：- 步骤一：制备一系列底物浓度不同的反应液，如0.1M、0.2M、0.3M等。

- 步骤二：将相同体积的底物和酶溶液混合，使其反应起始。

- 步骤三：在一定时间间隔内，取样分析反应液中产物的浓度变化。

- 步骤四：记录数据并进行计算分析。

要点三：结果与讨论1. 数据记录：- 在不同底物浓度下，记录反应液中产物浓度的变化。

- 对每组实验数据进行统计和计算。

2. 数据处理与分析：- 根据实验数据，画出底物浓度与时间的曲线图。

- 对曲线图进行趋势分析，研究不同底物浓度下酶活性的变化。

- 利用动力学模型对实验数据进行拟合，获得酶促反应的速率常数和最大反应速率。

- 分析不同底物浓度下酶活性的酶促反应动力学特性。

3. 结果分析：- 根据数据处理和分析结果，得出底物浓度对酶活性的影响趋势，并解释相应的生物化学机制。

- 探讨不同底物浓度下酶活性的最适条件，并讨论相关生理环境中的底物浓度变化对酶活性的影响。

要点四：结论通过实验研究发现，生物体内酶的底物浓度与酶活性之间存在一定的关系。

随着底物浓度的增加，酶活性会呈现一定的变化趋势。

进一步的动力学分析表明，底物浓度对酶促反应速率常数和最大反应速率的值具有明显的影响。

因此，底物浓度是调控生物体内酶活性的一个重要因素。

要点五：实验意义与展望本实验的研究结果对于进一步了解酶活性的调控机制具有重要意义。

2019高考生物大二轮复习专题三细胞内的酶与ATP学案

专题三细胞内的酶与ATPH 核心判断exinpanduan(1)水稻细胞内合成的某物质，能够在常温下高效分解淀粉，该物质含有羧基。

(√)(2)滴加FeCl 3溶液提高过氧化氢的分解速率不涉及“降低化学反应活化能”的原理。

(×)(3)过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。

(√)(4)探究温度对酶活性的影响时，将酶与底物溶液在室温下混合后于不同温度下保温。

(×)(5)发烧时，食欲减退是因为唾液淀粉酶失去了活性。

(×)(6)1个ATP 分子由一个腺嘌呤和3个磷酸基团组成。

(×)(7)ATP 可以水解为一个核苷酸和两个磷酸，而其合成所需能量由磷酸提供。

(×)(8)细胞质中消耗的ATP 均来源于线粒体和叶绿体。

(×)(9)人在饥饿时，细胞中ATP 与ADP 的含量难以达到动态平衡。

(×)(10)人长时间剧烈运动时，骨骼肌细胞中每摩尔葡萄糖生成ATP 的量与安静时相等。

(×)考向一酶的作用特点及影响酶促反应的曲线分析Z 真题回放hentihuifang1．(2017·全国卷Ⅱ)下列关于生物体中酶的叙述，正确的是( C )A ．在细胞中，核外没有参与DNA 合成的酶B ．由活细胞产生的酶在生物体外没有催化活性C ．从胃蛋白酶的提取液中沉淀该酶可用盐析的方法D ．唾液淀粉酶催化反应最适温度和保存温度是37℃[解析] 盐析法主要用于蛋白质的分离、纯化，胃蛋白酶的化学本质是蛋白质，因而可用盐析法进行沉淀，C 项正确。

真核细胞中DNA 主要分布于细胞核中，细胞质中的线粒体和叶绿体中也有少量DNA 分布，所以参与DNA 合成的酶也可分布于线粒体和叶绿体中，A 项错误。

酶作为生物催化剂可以在生物体内发挥作用，也可以在生物体外发挥作用，B 项错误。

唾液淀粉酶催化反应的最适温度为37℃左右，而该酶通常在低温下保存，D 项错误。

与酶有关曲线的解读

酶活性调控曲线的解读
曲线的变化趋势
通过观察曲线的变化趋势，可以了解酶活性调控对代谢过程的影响。例如，如果曲线呈上升趋势，说明酶活性在增强，代谢过程加速；如果曲线呈下降趋势，说明酶活性在减弱，代谢过程减慢。
曲线的拐点
曲线的拐点是酶活性调控的关键点。通过分析拐点的位置和形成原因，可以深入了解酶活性调控的机制和作用方式。例如，拐点的出现可能与磷酸化或去磷酸化等酶活性调控机制有关。
酶活性与曲线的关系
酶活性与曲线的关系是指酶的活性随底物浓度、温度、pH值等参数的变化而变化的规律。
通过绘制酶活性与曲线的变化曲线，可以了解酶在不同条件下的活性表现，为优化反应条件和指导实验设计提供依据。
酶活性曲线的绘制
酶活性曲线的绘制需要选择适当的底物浓度、温度、pH值等参数，并测定不同条件下酶的活性。
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酶活性检测与曲线
酶活性检测方法
分光光度法
利用分光光度计测量酶反应前后光密度的变化，从而计算酶
活性。
电化学法
通过测量电极电位的变化来检测酶反应过程中产生的或消耗的物质，从而计算酶活性。
荧光法
利用荧光物质标记底物或酶，通过荧光信号的变化来检测酶活性。
化学发光法
利用化学发光物质标记酶或底物，通过测量发光信号的强度
来计算酶活性。
酶活性检测与曲线的关联
酶活性检测曲线
酶活性检测过程中，将不同浓度的底物加入酶反应体系中，记录反应速率或产物生成速率的变化，绘制成曲线。
酶动力学曲线
将不同浓度的底物加入恒定浓度的酶反应体系中，记录反应速率的变化，绘制成曲线。
米氏方程
描述酶反应速率与底物浓度关系的方程，是酶活性检测和曲线分析的基础。

对温度影响因素来说,酶促反应速率和酶活性一样吗？酶的保存为什么是低温,不是最适温度？

酶的保存为什么是低温，不是最适温度？问题的提出浙科版新教材必修1对酶的知识变化不多，增加了酶的作用是降低化学反应的活化能，使得化学反应加快，但突出了温度影响酶的活性，也总结了其他因素影响酶的活性（如下所示，这是第一次印刷，二次印刷去除了底物浓度）。

必修1第76页问题：对温度影响因素来说，酶促反应速率和酶活性一样吗？如何理解温度对反应速率影响的机理？一般认为酶的保存是低温，但酶活性最高时的温度即最适温度为什么不适合该酶的保存呢？试题：（2013年海南卷）关于温度对酶活性影响的叙述，错误的是（）A．不同酶的最适温度可能相同B．随着温度降低，酶促反应的活化能下降C．酶活性最高时的温度不适合该酶的保存D．高温下酶失活是酶空间结构破坏的结果解析：不同酶的最适温度可能相同，也可能不同，A项正确；在低于最适温度范围内，随着温度的降低，酶活性减弱，降低活化能的能力减弱，但反应发生所需要的活化能没有降低，B项错误；酶制剂适于在低温（0~4℃）条件下保存，酶活性最高时所对应的温度不适于保存，C项正确；高温破坏了酶的空间结构，致使酶活性丧失，D 项正确。

故答案为B。

试题2：（2009年宁夏卷）如图表示酶活性与温度的关系，下列叙述正确的是（）A．当反应温度由t2调到最适温度时，酶活性下降B．当反应温度由t2调到最适温度时，酶活性上升C．酶活性在t2时比t1高，故t2时更适合酶的保存D．酶活性在t1时比t2低，表明t1时酶的空间结构破坏更严重解析：本题依据坐标曲线图为背景，主要考查温度对酶活性的影响及学生对图文知识转化的综合能力。

在最适宜的温度下，酶的活性最高。

温度偏高或偏低，酶活性都会明显降低。

当反应温度由t2调到最适温度时，酶活性上升。

温度过高，还会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活，0℃左右的低温虽然使酶的活性明显降低，但能使酶的空间结构保持稳定，在适宜的温度下酶的活性可以恢复，酶适于在低温下保存，故C，D错误。

生物化学与分子生物学-第三章酶与酶促反应

一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
底物浓度对酶促反应速率的影响
（一）米－曼方程揭示单底物反应的动力学特性
E+S
k1
k3
ES
k2
E + P （1）
k1( [Et]－[ES] )[S]=k2[ES]+k3[ES] （2）
([Et]－[ES]) [S] k2 + k3
[ES]
=
k1
令
K m=
非竞争性抑制作用双倒数作图
3．反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
反竞争性抑制剂双倒数方程
反竞争性抑制剂抑制特点：表观Km减小，Vmax下降
反竞争性抑制作用双倒数作图
六、激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 1. 必需激活剂：为酶的活性所必需 2.非必需激活剂：不是酶的活性所必需
（三）酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原：无活性的酶的前体酶原激活：酶原转变为有活性的酶激活的本质：使酶活性中心形成或暴露酶原存在的意义：保护机体
胰蛋白酶原的激活
二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
细胞也可通过改变酶蛋白合成与分解的速率来调节酶的含量，进而影响酶促反应速率。
（一）酶对底物具有极高的催化效率
底物苯酰胺
尿素 H2O2
某些酶与一般催化剂催化效率的比较
催化剂 H+ OH-
反应温度（℃） 52 53
α-胰凝乳蛋白酶
25
H+
62
脲酶
21
Fe2+
56
速率常速 2.4×10-6 8.5×10-6
14.9 7.4×10-7 5.0×106