酶性质——最适pH选择
实验三酶的基本性质
二、原理 （三）酶的激活和抑制
酶的活性常受某些物质的影响。 有些物质能使酶的活性增加，称为酶的激活剂； 有些物质能使酶的活性降低，称为酶的抑制剂。
例如，氯化钠为唾液淀粉酶的激活剂，硫酸铜为其抑 制剂。
很少量的激活剂或抑制剂就会影响酶的活性，而且常具有 特异性。
激活剂和抑制剂不是绝对的，有些物质在低浓度时为某种 酶的激活剂，而在高浓度时则为该酶的抑制剂。 例如，氯化钠达到1/3饱和度时就可抑制唾液淀粉酶的 活性。
实验三 酶的基本性质
（P85）
1
酶的定义： 是生物细胞产生的、以蛋白质为主要成分的生
物催化剂。生物体内的化学反应基本上都是在酶 催化下进行的。 酶的特点：
酶具有高效性、专一性、活性可调节控制等特 性。 温度、pH值、激活剂、抑制剂可影响酶的活性。
2
一、目的
通过检验不同温度下唾液淀粉酶的活性，了解温 度对酶活性的影响，明确最适温度的概念；
反应10min 冷却3min 碘液（滴）
管号
1
2
3
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
2
2
2
1
1
1
0℃
37℃ 100℃
流动水冷却
1
1
1
9
四、实验方法
（二）pH值对酶活性的影响
操作项目
管号
1
2
3
pH5.0缓冲液（mL）
3
/
/
pH7.0缓冲液（mL）
/
3
/
pH8.0缓冲液（mL）
/
/
3
1%淀粉液（含0.3%NaCl）（mL） 1
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90
实验1 酶的特性
实验1 酶的特性一、实验目的1、了解pH、温度对酶活力的影响。
2、加深对酶性质的认识二、实验原理酶的特点之一对环境酸碱度敏感，酶表现最大活力时的pH值称为酶的最适pH值，一般酶的最适pH值在4～8之间；酶的催化作用受温度的影响很大，反应速度达到最大值时的温度称为酶的最适温度。
大多数动物酶的最适温度为37～40℃，大多数植物酶的最适温度为50～60℃，有些酶的干燥制剂，虽加热到100℃其活性无明显变化，但在100℃的溶液中却很快的完全失活；低温能降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
淀粉与各级糊精遇碘呈现不同的颜色。
在不同pH、温度以及激活剂、抑制剂存在下，唾液淀粉酶对淀粉水解活力的高低可通过水解混合物遇碘呈现颜色的不同来判断。
三、器材及试剂1、器材：恒温水浴锅、pH试纸等2、试剂：新配制的溶于0.3％NaCl的0.5％淀粉溶液；0.2mol／L Na2HPO4溶液、0.1mol／L柠檬酸溶液KI－碘溶液：将碘化钾20克及碘10克溶于100ml蒸馏水中，使用前稀释10倍；3、材料：唾液淀粉酶溶液：用矿泉水漱口清除食物残渣，再含一口矿泉水，半分钟后流入量筒并稀释200倍（稀释倍数可调节），混匀备用。
四、实验步骤1. 温度对酶活力的影响——最适温度测定温度对淀粉酶活力的影响：取试管5支，编号后按下表加入试剂：摇匀，将2号试管放入37℃恒温水浴中，1号试管放入冰水中,3号管放入沸水浴。
用KI－碘溶液检验各管内淀粉被水解的程度。
记录水解时间。
2.pH值对酶活力的影响（1）反应时间的确定取一支试管加入2ml 0.5%淀粉液（0.3%氯化钠）和2滴KI-I溶液，加入1ml唾液淀粉酶，37℃保温，记录颜色褪去的时间。
然后按下表所列的次序操作：摇匀后放入37℃恒温水浴锅中保温,检测淀粉水解程度,并测定淀粉完全水解所需的时间。
按照第（1）步试管的保温时间保温后将各管迅速取出，并立即加入KI－碘溶液1滴。
观察各管呈现的颜色，观察pH对唾液淀粉酶活力的影响，并确定其最适pH。
唾液淀粉酶最适pH的测定
唾液淀粉酶最适pH的测定【摘要】酶是具有高效催化能力的生物大分子物质,底物浓度相同时,酶的催化活性主要受温度、pH值等因素影响。
温度一定时,酶活力最高时的pH值为该酶在该温度的最适pH。
在不同pH值下,通过测定淀粉酶水解底物的程度,测定唾液淀粉酶的最适pH值。
在不同pH条件下,淀粉被唾液淀粉酶水解,与碘液反应呈现颜色反应,通过对颜色的观察和分光光度计测量产物吸光值的大小,可知底物的反应程度,从而可以判断出唾液淀粉酶的最适pH。
Enzymes are highly efficient catalytic ability of biological macromolecular material, phase at the same time, initial concentration of enzyme catalytic activity was mainly affected by factors such as temperature, pH value. At a certain temperature, the highest enzyme activity of enzyme in the pH value of the temperature of the optimum pH.Under different pH, by measuring the degree of hydrolysis enzyme substrates, determination of salivary amylase optimum pH value. Under the condition of different pH, starch is saliva amylase hydrolysis, and iodine liquid reaction to colors, through the observation of the color and the size of the spectrophotometer absorbance value measurement products, shows the reaction degree of substrates, which can determine the optimal pH of salivary amylase.【关键词】唾液淀粉酶、最适pH、碘-淀粉比色法【引言】新陈代谢是生命活动的基础。
酶的种类以及相关性质
一、氧化还原酶1、乙醇脱氢酶：系统名：乙醇：辅酶I氧化还原酶，英文名：Alcohol dehydrogenase，ADH 底物：乙醇产物：乙醛最适温度：37℃（30-40℃时酶活力较稳定，超过45℃后酶活力急剧下降）最适pH：7.0~10.0，在pH=8.0时酶活力最大Km：0.013mol/L作用：与乙醛脱氢酶构成了乙醇脱氢酶系,参与体内乙醇代谢，是人和动物体内重要的代谢酶。
作为生物体内主要短链醇代谢的关键酶，它在很多生理过程中起着重要作用。
相关病症：乙醇脱氢酶异常会使人更易酒精中毒2、乙醛脱氢酶：英文名：acetaldehyde dehydrogenase，ALDH底物：乙醛产物：乙酸最适温度：37℃左右最适pH：7.0~7.5作用：氧化乙醛为乙酸，可用于预防喝酒脸红相关病症：患有某种遗传病的人，体内无法分泌乙醇脱氢酶，酒精在肝脏处无法分解，乙醛会到达全身，喝醉即是死亡。
例如：阿什美人。
3、黄嘌呤氧化酶：英文名：xanthine oxidase底物：次黄嘌呤，黄嘌呤产物：尿酸最适温度：37℃左右最适pH：8.2Km：0.043mmol/L作用：既能催化次黄嘌呤生成黄嘌呤，进而生成尿酸，又能直接催化黄嘌呤生成尿酸。
相关病症：最近研究发现，黄嘌呤氧化酶活动异常可诱发冠心病，而且其活动异常也会导致肝病发生。
4、葡萄糖氧化酶：英文名：glucose oxidase底物：D-葡萄糖产物：D-葡糖酸最适温度：37℃，在30℃~40℃范围内较稳定最适pH：5.6，在5~7范围内较稳定Km：0.001mol/L级别作用：催化氧化D-葡萄糖为D-葡糖酸和过氧化氢5、氨基酸氧化酶：英文名：amino-acid oxidase底物：氨基酸产物：酮酸最适温度：37℃左右最适pH：7左右Km：0.0033mol/L作用：D-氨基酸氧化酶和L-氨基酸氧化酶分别催化氧化D-氨基酸和L-氨基酸为酮酸6、过氧化氢酶：英文名：catalase底物：过氧化氢产物：氧气和水最适温度：30℃~40℃最适pH：7左右Km：0.025mol/L作用：存在于红细胞及某些组织内的过氧化体中，能催化H2O2分解为H2O 与O2，使得H2O2不至于与O2在铁螯合物作用下反应生成非常有害的-OH二、转移酶1、天冬氨酸转氨基酶：英文名：aspartateaminotransferase，AST底物：天冬氨酸最适温度：37℃左右最适pH：7左右作用：是体内重要的转氨酶，在体内各组织中广泛存在，AST以心脏活性最高，正常人血清中含量甚微。
唾液淀粉酶最适pH值的测定实验 参考
唾液淀粉酶最适pH值的测定实验实验目的：1、掌握用碘-淀粉比色法的方法精测唾液淀粉酶最适pH值。
2、学会常用的缓冲溶液配制的方法。
3、进一步熟悉分光光度计的使用。
一、实验原理：1、酶催化活性最高时反应体系的pH值称为酶的最适pH值。
人体正常唾液pH值为6.6～7.1，吸光度值在6.0～8.0范围内并且随着pH的增大先减小后增大。
2、在不同pH条件下，淀粉经淀粉酶水解后不同程度的水解产物能与碘液反应呈现不同颜色，可用分光光度计测量出反应后各溶液在660nm 处的吸光度A，由朗伯－比尔定律可知，吸光度A值越大，其相应的酶活力越低，从而可间接得出唾液淀粉酶的最适pH值。
三、仪器材料和试剂：仪器材料：1. 白瓷板、中试管、试管架、毛刷、吸耳球、玻璃笔、烧杯、漱口水2. 37 C恒温水浴箱、分光光度计、沸水浴3.1ml吸量管、5ml吸量管，胶头滴管、100ul移液器实验试剂：0.02％淀粉溶液、 0.2mol/L磷酸二氢钠溶液、0.2mol/L磷酸氢二钠溶液、碘液、蒸馏水四、实验步骤：1、试剂的配制：0.02％淀粉溶液—取2.5g/L的淀粉溶液4ml，置于50ml容量瓶中，加蒸馏水稀释到50mL。
0.2mol/L磷酸二氢钠溶液—准确称取14.200g，加入20ml蒸馏水溶解在烧杯，然后置于500ml容量瓶中稀释至刻度备用。
0.2mol/L磷酸氢二钠溶液—准确称取12.000g，加入20ml蒸馏水溶解在烧杯，然后置于500ml容量瓶中稀释至刻度备用。
根据下表，混合溶液至50.00ml后用蒸馏水稀释到100.00ml.pH 值 0.2mol/LNa2HPO4(ml)（丁） 0.2mol/LNaH2PO4 (ml)（霞）5.8 4.00 46.006.0 6.15 43.856.2 9.25 40.756.4 13.25 36.756.6 18.75 31.256.8 24.50 25.507.0 30.50 19.507.2 36.00 14.507.4 40.50 9.507.6 43.50 6.507.8 45.75 4.258.0 47.35 2.652、唾液的获取：（1）蒸馏水漱口,然后用舌尖抵住上额或下额齿根后,微低头.轻启双唇，将下嘴唇搁在烧杯边缘，让唾液自然流入试管中.（2）唾液的稀释：取10支试管，分别编上号铭1～10。
纤维素酶的最适ph-概述说明以及解释
纤维素酶的最适ph-概述说明以及解释1.引言1.1 概述纤维素酶是一类重要的酶，在许多生物体的生理过程中扮演着关键的角色。
这些酶能够催化纤维素降解的反应，将纤维素分解为可被利用的简单糖分子。
由于纤维素是植物细胞壁的主要组成部分，它们的降解在许多领域都具有巨大的潜力和应用前景，如生物质能源转化、生物质废物处理和生物医药等。
因此，研究纤维素酶的特性与最适条件对于提高降解效率和开发新型应用具有重要意义。
本文将着重探讨纤维素酶的最适pH，即最适反应酸碱环境。
pH是指溶液酸碱性的指标，反映了氢离子的浓度。
纤维素酶的最适pH是指酶在具有最高催化活性的酸碱条件。
了解纤维素酶最适pH的特点和调控因素，可以为纤维素酶的生产、应用和工程改造提供重要的理论指导和科学依据。
在接下来的章节中，我们将介绍纤维素酶的定义和作用，深入了解纤维素酶的工作机制以及纤维素酶最适pH的研究进展。
随后，我们将讨论纤维素酶最适pH的重要性、影响因素以及应用前景。
通过对纤维素酶最适pH的研究和应用展望，我们可以更好地理解纤维素酶的功能和应用潜力，为相关领域的研究和应用提供有益的启示和指导。
文章结构部分的内容应该包括对整篇文章的组织和各个章节内容的简要介绍。
下面是对文章结构的一种可能描述：1.2 文章结构本文共分为三个主要部分：引言、正文和结论。
引言部分将提供对纤维素酶的背景和重要性的概述，以及本文撰写的目的。
正文部分将分为三个小节，分别讨论纤维素酶的定义和作用、纤维素酶的工作机制，以及本文的重点——纤维素酶的最适pH。
每个小节将深入探讨相关的研究成果、理论模型和实验数据，为读者提供详尽的了解。
结论部分将总结纤维素酶最适pH的重要性，并探讨影响纤维素酶最适pH的因素。
此外，该部分还将探讨应用纤维素酶最适pH的未来展望，以期为相关领域的研究和应用提供一些建议。
通过以上的文章结构，读者将能够清晰地了解整个文章的组织和各个章节的内容安排。
接下来的正文部分将进一步展开对纤维素酶最适pH的讨论，以满足读者对这一话题的兴趣和需求。
酶性质——最适pH选择
酶性质—最适pH选择高熹 168615140001一、实验原理：酶的催化活性与环境pH有密切关系，通常各种酶只在一定pH范围内才有活性，酶活性最高时的pH，称为酶的最适pH。
高于或低于此pH时酶的活性逐渐降低。
值得指出的是，不同的酶最适pH也不同，如胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，胰蛋白酶的最适pH为8。
酶的最适pH不是一个特征性的物理常数，对于同一个酶，其最适pH因缓冲液和底物的性质不同而有差异。
如唾液淀粉酶最适pH为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适pH为6.4~6.6，而在乙酸缓冲液中则为5.6。
二、实验试剂：1、0.3%氯化钠0.5%淀粉溶液；2、用0.2mol/L磷酸氢二钠溶液和0.1mol/L柠檬酸溶液配制pH分别为5.4，6.0，6.4，6.8，7.2，7.6，8.0的缓冲液。
各pH值的缓冲液所需两种溶液配比三、实验仪器：1、恒温水浴锅2、试管若干3、移液管4、量筒5、胶头滴管6、烧杯7、容量瓶四、实验操作：保温时间指从加入酶液开始到从水浴中取出试管加入碘液的一段时间。
摸准保温时间是实验的关键步骤之一。
取一支试管，加入0.3%氯化钠0.5%淀粉溶液2ml，加入pH6.8磷酸氢二钠—柠檬酸钠缓冲液3ml，及稀释100~300倍的唾液2ml。
充分摇匀后，放入37℃水浴中保温并记时，每隔1min用滴管取1滴混合液，至于点滴板上，加1滴碘液，检验淀粉水解程度，待呈橙黄色时，为进一步确定保温时间，应加1滴碘液至试管中，若为橙黄色表示反应完全，记录所需保温时间。
若2~3min内，取出的保温液与碘液作用呈橙黄色，则说明酶活力太高，应再稀释唾液淀粉酶，记录稀释倍数，若保温时间超过15min，说明酶活力太低，要提高酶的浓度。
最佳保温时间8~12min以内，因此要掌握好唾液淀粉酶的稀释倍数，确定准确的保温时间才能进行下步实验。
取7支试管按下表操作，保温时间参考以上操作：pH值。
五、实验结果：各试管显色情况（pH由高到低试管颜色分别为蓝紫、黄褐、黄、淡黄、黄褐、淡紫、蓝紫）根据实验结果，可以得出，唾液淀粉酶的最适pH在6.8左右，低于或高于这个pH都会影响其活性。
纤维素酶酶学特性测试--最适PH的选择
纤维素酶酶学特性测试一————最适PH的选择一、实验基本流程①：各PH缓冲液的配制、CMC-Na溶液的配制、酶液的稀释；②：水浴37℃反应30min；③：沸水浴10min；④：540nm处测吸光度；⑤：绘制PH-酶活力曲线，求出纤维素酶最适PH；二、实验原理PH对酶活力的影响极为显著。
酶表现其最高活性时所处的PH即酶的最适PH。
通常各种酶只有在一定PH范围内才表现它的活性，一种酶在不同PH条件下所表现出来的活性不同。
在保持其它反应条件恒定，而在一系列变化的PH下测定酶活力，以PH为横坐标，OD540值为纵坐标作图，可得到一条PH-酶活力曲线，从中可求得最适PH。
三、实验材料仪器：紫外分光光度计、电子天平、比色皿（2个）、PH计、恒温水浴锅、洗瓶（1个）、25ml纳氏比色管（9支）、试管架（1个）、1ml移液管（1根）、10ml移液管（1根）、温度计（1根）、玻璃棒（1根）、100ml烧杯（12个）、1000ml烧杯（1个）、500ml烧杯（9个）、1000ml容量瓶（1个）、500ml容量瓶（2个）、电炉（1台）、洗耳球（1个）、石棉网、标签（若干）、滤纸（若干）、擦镜纸（若干）；试剂：柠檬酸、柠檬酸三钠、CMC-Na、2mol/l盐酸或氢氧化钠、DNS试剂、6.86和4.00的缓冲液；四、实验步骤①0.05mol/L柠檬酸准确称取5.25g柠檬酸完全溶于400ml的蒸馏水中，定容至500ml。
② 0.05mol/L柠檬酸三钠准确称取7.35g柠檬酸三钠完全溶于400ml的蒸馏水中，定容至500ml。
③根据下表，配制系列PH的缓冲溶液（PH分别为3.0、3.5、4.0、4.5、5.0、5.5、6.0、6.5）；0.05mol/L柠檬酸体积/ml 82 71 59 47 35 23 11.5 4 0.05mol/L柠檬酸三钠体积/ml 18 29 41 53 65 77 88.5 96 PH 3.0 3.5 4.0 4.5 5.0 5.5 6.0 6.5④CMC-Na溶液称取2gCMC-Na,精确至1mg,缓缓加入相应的缓冲液约200ml,并加热到80～90 ℃,边加热边搅拌,直到全部溶解.冷却后用相应的缓冲液稀释到300ml,用2mol/l盐酸或氢氧化钠分别调节PH到3.0、3.5、4.0、4.5、5.0、5.5、6.0、6.5(PH计)，定容到300ml。
pH对酶活性的影响
试管及试管架、2ml和5 ml吸量管、恒温水浴锅、 滴定管、50 ml锥形瓶
三、方法和步骤
1、取8个50毫升锥形瓶，编号。 按下表中的比例，用吸量管加入0.2M磷酸氢
二钠溶液和0.1M柠檬酸溶液，制备 pH 5.0～8.0 的8种缓冲溶液。
3、5分钟后（视酶的活性而定，一般5～10分钟）， 每隔1分钟由第5号试管之一吸取1滴混合液，置于 白磁板上，加一小滴碘化钾—碘溶液，检查淀粉 的水解程度，使实验结果成为橙黄色时，向所有 试管依次添加1～2滴碘化钾-碘溶液，充分混匀。 加碘化钾溶液时间间隔，由第一管起，也均为1分 钟，摇匀，观察各试管内容物的颜色。
四、实验结果
根据各试管内容物呈现的颜色，可以看出pH对唾液 淀粉酶活性的影响。指出其最适pH值。
注意事项 掌握第5号试管的水解程度是本实验成败的关键。
五、思考题
1.pH对酶活性有何影响？ 2.如何测定一个酶的最适pH?
本实验使用唾液淀粉酶(salivary amylase )来 说明pH对酶活性的影响。唾液淀粉酶的最适pH为 6.8，有人发现该酶在磷酸缓冲液中，其最适pH为 6.4～6.6。
二、实验用品
1、材料 新鲜并稀释200倍的唾液
2、试剂 （1）0.5%淀粉溶液:称取0.5g淀粉溶于0.3%NaCl溶
液中。 （2）0.2M磷酸氢二钠溶液 （3）0.1M柠檬酸溶液 （4）碘化钾—碘液:将KI 20g及碘10gቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ溶于100ml
pH对酶活性的影响
一、实验原理
酶的活性，受环境pH的影响极为显著，通常只 在一定的pH范围内，酶才表现出活性，当酶活性达 到最高时的pH值称为该酶的最适pH(optimum pH )， 低于或高于最适pH时，酶的活性依次降低，酶的最 适pH受底物性质和缓冲液性质的影响。
实验三酶的特性(精)
实验器材及试剂
器材： (1)恒温水浴 (2)试管及试管架
试剂： (1) 0.1％淀扮溶液 (2)稀释50倍的新鲜唾液 (3)1％氯化钠溶液 (4)1％硫酸铜镕液 (5)1%硫酸钠溶液 (6)碘化钾—碘溶液
实验流程
管号
0.1% 淀 粉 溶 液 （ml） 稀释唾液（ml）
1% 硫 酸 铜 溶 液 （ml） 1% 氯 化 钠 溶 液 （ml） 1% 硫 酸 钠 溶 液 （ml） 蒸 馏水 （ 升ml ））
1 碘液 淀粉酶
将标号为2、3、4、5的试管淀粉溶液保持4℃、 40℃、60℃、80℃水浴恒温，加入唾液淀粉酶，摇
匀加入碘液，观察其呈色反应。
℃ ℃ ℃ ℃
4 2
40 3
60 4
80 5
预期结果
最合适淀粉酶的温度为40℃
反 映 速 度
温度℃
（二）PH对酶活力的影响
实验原理
酶活性受环境pH的影响极为显著。通常各种酶只有 在一定的pH范围内才表现它的活性，一种酶表现其 活性最高时的pH值，称为该酶的最适pH。低于或高 于最适pH时，酶的活性逐渐降低。不同酶的最适pH 不同。本实验观察pH对唾液淀粉酶活性的影响，唾 液淀粉酶的最适pH约为6.8。酶的活性同时还受底物 性质和缓冲液性质的影响。例如，唾液淀粉酶的最 适pH约为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适pH为 6.4～6.6，在醋酸缓冲液中则为5.6。
试剂：
0.3%氯化钠的0.5%淀粉溶液（新鲜配制） 稀释200倍的新鲜唾液 0.2M磷酸氢二钠溶液 0.1M柠檬酸溶液 碘化钾-碘溶液
器材：
试管与试管架 移液枪（1000微升） 锥形瓶（50毫升）×8 烧杯（100毫升） 白瓷板 恒温水浴锅 滴管 秒表
实验七 酶的性质影响因素实验
实验七酶的性质影响因素实验一、目的要求了解酶的活性影响酶促反应与pH、温度、抑制剂和活化剂对酶活性的重要影响。
二、原理影响酶活性的因素比较多，如温度、pH、活化剂、抑制剂等，本实验就这些因素对酶活性的影响进行试验。
酶活性对pH极为敏感，每种酶通常只能在一定pH范围内表现活力，并且有一个表现为具有最高活性的pH，偏离最适pH较远，酶的活性越低，甚至消失，不同酶有不同的最适pH，如胃蛋白酶的最适pH为1.9，而胰蛋白酶的最适pH 为8.1。
人的唾液淀粉酶在pH3.8～9.4之间表现其活性，最适pH约为6.8。
不同酶的最适pH值不同。
然而，酶的最适pH受底物性质和缓冲液性质的影响。
例如，在磷酸缓冲液中，其最适pH为6.4-6.6，在醋酸缓冲液中则为5.6。
酶的活性受温度的影响也很大。
一般说来，在一定温度范围内，酶活性随温度升高，活性增大，并且有一个使活性达到最大值的最适温度，偏离最适温度越远，酶的活性越小，甚至丧失（一种酶的最适温度，并非完全固定，它可受作用时间的长短，pH的变化等因素影响，一般作用时间长，最适温度低，而作用时间短，则最适温度高。
但一般来说，偏离值不会很大）。
人的唾液淀粉酶活性随着温度的升高而升高，直到37℃左右，温度更高时酶的活性则下降。
有些酶促反应需要加入某种物质，反应速度才加快，如唾液淀粉酶遇Cl-时，活性增高，这种增高酶活性的物质，称为活化剂，其它的阴离子，如Br-、NO3-和I-对该酶也有激活作用，但较微弱；相反，在酶促反应中，有些物质能足以阻抑酶促反应速度，这种物质称为抑制剂，如Cu2+就是唾液淀粉酶的抑制剂。
激活剂和抑制剂影响酶活性的剂量是很少的，并且常具有特异性。
所以，酶的活性有时还受其它一些物质的影响。
在本实验中，以稀释的唾液作为淀粉酶液。
唾液内的淀粉酶可将淀粉逐步水解成各种不同大小的糊精分子，最终产物为麦芽糖和少量的葡萄糖。
它们遇碘呈不同的颜色。
直链淀粉（即可溶性淀粉）遇碘呈蓝色；糊精按分子从大到小的顺序，遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色或橙黄色，最小的糊精和麦芽糖遇碘不显颜色：由于在不同温度，不同pH，或者在有激活剂或抑制剂存在的条件下唾液淀粉酶的活性高低不同，则淀粉被水解的程度不同，所以，可由酶反应混合物遇碘所呈现的颜色来判断，从而可了解上述诸因素对酶活性的影响。
酶性质——最适pH值测定
酶性质——最适pH选择姓名：俞华军班级：09级生科3班学号：200900140157 时间：2011/04/11一．实验目的1.了解掌握测定酶最适pH的实验原理和方法2.了解酶的一般特性和性质二．实验原理酶的催化活性与环境PH有密切关系，通常各种酶只在一定PH范围内才有活性，酶活性最高时的PH，称为酶的最适PH。
高于或低于此PH时酶的活性逐渐降低。
值得指出的是，不同的酶最适PH也不同，如胃蛋白酶的最适PH为1.5—2.5，胰蛋白酶的最适PH为8。
酶的最适PH不是一个特征性的物理常数，对于同一个酶，其最适PH因缓冲液和底物的性质不同而有差异。
如唾液淀粉酶最适PH为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适PH为6.4—6.6，而在乙酸缓冲液中则为5.6。
三．实验器材1. 试剂：氯化钠、柠檬酸、磷酸氢二钠、淀粉试剂（A.R）、碘液；2. 仪器：8支试管（15x15）、电磁搅拌器、水浴锅、电磁加热炉、沸水浴、玻璃棒、锥形瓶（x9）、100ml容量瓶（x2）、吸管2ml（x2）、10ml（x2）、3ml（x3）、液枪0.5ml（x2）、1.0ml（x2）、点样板、吸管（x2）、烧杯200ml（x2）、洗耳球、冰水浴；3. 材料：人口腔唾液淀粉酶。
四．实验步骤1．配制溶液A：配制0.2mol/L的磷酸氢二钠溶液200ml，称取14.3256g磷酸氢二钠标准试剂于300ml锥形瓶中，加入200ml蒸馏水充分溶解；B：配制0.1mol/L的柠檬酸溶液100ml；称取2.1g柠檬酸于200ml锥形瓶中，加入100ml水充分溶解；C：配制0.3%氯化钠0.5%淀粉溶液，称取0.3g氯化钠于200ml烧杯中，充分溶解后，取出约20ml到100ml烧杯中，剩余的溶液放到电磁加热炉上加热至沸，然后称取0.5g淀粉加入到有20ml左右的少量氯化钠溶液中，用玻璃棒搅成糊状后，加入到已煮沸的大量氯化钠溶液中，充分搅拌，使淀粉完全溶解；D：配制唾液淀粉酶液，漱口后在嘴里含100ml蒸馏水30s—1min后，倒于200ml烧杯中，并置于冰水浴中保藏；E：用0.2mol/L磷酸氢二钠溶液和0.1mol/L柠檬酸溶液配制PH为5.4，6.0，6.4，6.8，7.2，7.6，8.0的缓冲液，分别置于锥形瓶中并贴上标签：表一配制不同pH缓冲液所加试剂量表2.测定保温时间（1）取一支试管,加入0.3%氯化钠0.5%淀粉溶液2毫升，加入pH6.8磷酸氢二钠—柠檬酸钠缓冲液3毫升，放入37℃水浴锅中保温5min，随后加入稀释100—300倍的唾液2毫升，并开始计时。
唾液淀粉酶最适pH值的测定
唾液淀粉酶最适pH值的测定作者：唐睿谦来源：《广西教育·B版》2015年第02期【摘要】酶是具有高效催化能力的生物大分子物质，底物浓度相同时，酶的催化活性主要受温度、pH值等因素影响。
温度一定时，酶活力最高时的pH值为该酶在该温度的最适pH。
在不同pH值下，通过测定淀粉酶水解底物的程度，测定唾液淀粉酶的最适pH值。
在不同pH条件下，淀粉被唾液淀粉酶水解，与碘液反应呈现颜色反应，通过对颜色的观察和分光光度计测量产物吸光值的大小，可知底物的反应程度，从而可以判断出唾液淀粉酶的最适pH。
【关键词】唾液淀粉酶 ;最适pH ;吸光值【中图分类号】 G 【文献标识码】 A【文章编号】0450-9889（2015）02B-0117-02酶是由生物体内活细胞产生的一种生物催化剂，细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
酶催化化学反应的能力称为酶活性。
酶的化学本质是蛋白质，它具有两性电解质的性质，在一定溶液中可以发生解离作用。
酶无论在生活中还是在医学领域都具研究意义，酶的各种特性被广泛应用于各个领域。
影响酶反应活力的因素很多，主要包括pH、温度、酶浓度、金属离子浓度、抑制剂等。
酶在水溶液环境中的解离状态和行为，都受到H+的影响，酶活性中心功能基团解离状态将直接影响到酶的活化以及酶与底物的亲和力，其会随着溶液pH的改变而改变。
所以，溶液pH对酶催化反应的速度有明显的影响。
在某一pH值时，酶活性达到最大，这一数值称为酶的最适pH。
不同的酶的最适pH不相同。
淀粉经唾液中的淀粉酶水解，生成糊精和麦芽糖，在底物过量的条件下，反应后加入碘液与未被水解的淀粉结合生成蓝色复合物，其颜色的深浅与空白管颜色的差值和淀粉酶的活力成正比。
用单位时间剩余淀粉量与碘反应产生的蓝色在660 nm处的吸光度值来表示淀粉酶的活性。
在温度、酶浓度相同的情况下，酶活力在最适pH的情况下达到最大。
一、实验过程（一）不同pH缓冲液的配制按下表配置不同pH的缓冲液。
酶的最适ph
酶的最适ph
酶活性的PH值的适宜区间是有一定范围的，各种酶在不同环境PH值下，其
活性是不同的。
一般来说，只有在适当的PH值下，生物催化剂的活性才是最高的。
因此，针对不同的酶而言，它们的最适PH值也不尽相同，下面我们就来一一具体地介绍它们的最适PH值：
1. 酪氨酸激酶：9.6
这种酶可以产生用于胆碱、氨基酸代谢，以及其它细胞活动的一类重要的生物物质，其最适PH值则为9.6。
2. 谷胱甘肽过氧化物酶：5.5-9.5
它是细胞膜脂质过氧化反应中的一种关键酶，在5.5-9.5 PH值下其最适激活。
3. 细胞色素P450：6-7
它是人体内生物体内最重要的酶之一，有着许多重要的生理功能，其最适特定的
PH值在6-7之间。
4. 脂肪酶：7-8
脂肪酶是常见的脂肪分解酶之一，它可以分解植物和动物源食物中的脂质，其最
适环境比较偏碱性，PH值在7-8之间。
5. 磷酸肌醇酶：7.0–8.3
磷酸肌醇酶是有可能影响心肌梗死的一种酶，其最适的PH值一般在7.0–8.3之间。
6. 酒石酸脱氢酶：
7.4-7.8
这是一类既能把酒石酸转变为乙酸又能把乙酸转化成氯乙酸的重要的酶，其最适
的PH值在7.4-7.8之间。
7. 叶绿素合成酶：7.6-9.8
叶绿素合成酶是一类可以促进草本植物绿色植物叶绿素合成重要酶，其活性最适PH值为7.6-9.8。
8. 糖原合成酶：7.0-7.3
糖原合成酶是一类能促进皮质醇和乳糖合成重要酶，其活性在PH值在7.0-7.3时是最适的。
总结起来，不同酶之间的最适PH值是有差异的，选择最适宜的环境才能激活酶的活性，达到最佳的结果。
名词解释 酶的最适PH
名词解释酶的最适PH酶的最适pH是指酶活性最高的pH值。
酶是一种生物催化剂，能够加快化学反应速度而不被消耗。
而酶的活性受到物理化学条件的影响，其中pH值是其中一个重要的因素。
一、酶的基本概念和分类酶是由蛋白质组成的大分子催化剂，它们在生物体内起着调节和促进代谢反应的作用。
酶可以催化各种化学反应，包括分解、合成和转移等反应。
根据其催化作用的方式，酶可以分为氧化还原酶、水解酶、连接酶、异构酶、脱羧酶等多种类型。
二、酶的最适pH的意义和测定方法酶的结构和功能高度相关，而结构的稳定性受到环境条件的影响，其中一个重要的环境条件就是pH值。
酶的最适pH是指能够使酶的活性达到最高的pH值。
在最适pH条件下，酶分子的构象较稳定，其活性中心和底物之间的相互作用较好，从而能够有效地催化底物的转化。
测定酶的最适pH可以采用多种方法，常用的包括比色法、滴定法和荧光法等。
这些方法都是基于酶活性与底物转化速率的关系进行的。
通过在不同pH条件下测定酶活性，并比较不同条件下的酶活性大小，可以确定酶的最适pH值。
三、酶活性的pH依赖性和机制酶活性对pH值的依赖性是由于酶的结构和功能之间的相互关系。
在酶的活性中心存在许多离子化基团，其质子化或去质子化状态会直接影响酶催化底物的速率。
当pH值与酶的最适pH相差较远时，酶分子的构象发生改变，使得酶活性降低。
这是因为酶活性中心与底物之间的相互作用力发生改变，导致催化复合物的形成速率减慢。
不同酶对pH的依赖性有所不同，一些酶对pH的依赖性较强，即在最适pH值附近有较高的活性，而在pH偏离最适pH值时，活性急剧下降。
而另一些酶对pH 依赖性较低，其活性变化相对平缓。
这是由于酶的结构和反应机制的差异所致。
四、酶的最适pH在实际应用中的重要性酶的最适pH在许多实际应用中具有重要的意义。
例如，在食品工业中，酶被广泛应用于面包和啤酒等食品的加工过程中。
在这些过程中，酶的最适pH对于酶活性的保持和底物转化速率的控制至关重要。
酶最适ph实验报告
酶最适ph实验报告1. 引言酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应，并在催化过程中保持自身不发生变化。
酶的活性和稳定性受多种因素的影响，其中pH是酶活性和稳定性的重要因素之一。
pH指的是溶液的酸碱度，是用来描述溶液中氢离子（H+）的浓度的一个指标。
不同酶对pH的要求不同，每个酶都有一个最适pH值，即酶活性最高的pH值。
本实验旨在确定某一酶的最适pH值。
2. 实验材料和方法2.1 实验材料- 实验酶：X酶- 缓冲液：pH 3、5、7、9、11的缓冲液各一个- 反应底物：底物A和底物B- 试管：5个- 移液器：5个2.2 实验方法1. 准备5个试管，标记为试管1至试管5。
2. 在试管1中加入1ml pH 3缓冲液，试管2中加入1ml pH 5缓冲液，以此类推，试管3至试管5分别加入1ml pH 7、9、11缓冲液。
3. 将试管1至试管5分别放入不同的恒温水浴中，使其温度保持一致。
4. 在试管1中加入1ml X酶和1ml 底物A，立即开始计时。
5. 在反应开始后每30秒取出试管1，向其中加入1ml底物B，再迅速放回水浴中。
6. 重复步骤4和步骤5，记录下每次添加底物B的时间和测得的吸光值。
7. 在试管2至试管5中重复步骤4至步骤6，分别使用对应pH的缓冲液、X 酶、底物A和底物B。
8. 将所得结果整理并绘制曲线图。
3. 实验结果及分析将得到的实验数据整理如下表：时间（s）pH 3 pH 5 pH 7 pH 9 pH 110 0.1 0.1 0.1 0.1 0.130 0.2 0.15 0.25 0.08 0.0560 0.4 0.2 0.3 0.06 0.0290 0.6 0.18 0.35 0.05 0.01120 0.8 0.15 0.4 0.04 0.01150 0.9 0.12 0.45 0.03 0.01根据上表中测得的吸光值数据绘制曲线图，横轴表示时间（s），纵轴表示吸光值。
人体内酶的最适ph值人体内酶的最适pH值酶是一种生物催化剂，它们在人体内发挥着极为重要的作用。
人体内酶的最适pH值是指在哪个pH值下，酶活性最高，反应速率最快。
本文将介绍人体内常见酶的最适pH值及其相关知识。
1. 蛋白酶蛋白酶是一类能够水解蛋白质的酶，包括胰蛋白酶、胃蛋白酶等。
它们的最适pH值在不同的酶中略有不同，但一般在8-9之间。
这是因为蛋白酶的活性部位中含有大量的组氨酸、精氨酸等碱性氨基酸，而在弱碱性环境下，它们的离子化程度较低，更易于发挥催化作用。
2. 淀粉酶淀粉酶是一类能够水解淀粉、糖类等多糖的酶，包括唾液淀粉酶、胰淀粉酶等。
它们的最适pH值一般在6-7之间。
这是因为在弱酸性环境下，淀粉酶的活性部位中含有大量的谷氨酸、天冬氨酸等酸性氨基酸，而在弱酸性环境下，它们的离子化程度较高，更易于发挥催化作用。
3. 脂肪酶脂肪酶是一类能够水解脂肪的酶，包括胆固醇酯酶、甘油三酯酶等。
它们的最适pH值一般在7-8之间。
这是因为在中性或弱碱性环境下，脂肪酶的活性部位中含有大量的酪氨酸、色氨酸等中性氨基酸，而在这种环境下，它们的离子化程度较低，更易于发挥催化作用。
4. 糖酶糖酶是一类能够水解糖类的酶，包括葡萄糖酶、果糖酶等。
它们的最适pH值一般在6-7之间。
这是因为在弱酸性环境下，糖酶的活性部位中含有大量的酪氨酸、色氨酸等中性氨基酸，而在这种环境下，它们的离子化程度较高，更易于发挥催化作用。
人体内酶的最适pH值是与酶的种类及其活性部位中氨基酸的性质有关的。
了解不同酶的最适pH值，有助于我们更好地理解人体内生化反应的机理，也对临床医学及药物研发有一定的指导意义。
酶的最适ph名词解释
酶的最适ph名词解释酶是生物体中一类特殊的蛋白质，它在生物体内起着催化化学反应的作用。
酶的活性受到很多因素的影响，其中最适pH是酶活性的一个重要参数。
最适pH指的是酶活性最高的pH值，也就是酶在该pH值下能够发挥最好的催化效果。
最适pH对酶的结构和功能至关重要，它能够影响酶与底物之间的结合、产生反应产物的速率，以及酶在细胞内的正常功能。
首先，最适pH与酶的酸碱性质有关。
酶分为酸性酶、中性酶和碱性酶，每种酶对应的最适pH也不同。
对于酸性酶来说，其最适pH通常在酸性条件下，pH值低于7；中性酶的最适pH在中性条件下，pH值约为7；碱性酶的最适pH在碱性条件下，pH值高于7。
这是因为酶的活性依赖于其所处的酸碱环境，不同酶能够在不同pH范围内保持较好的活性。
其次，最适pH与酶的分子结构有关。
酶的分子结构包括原发结构、二级结构和三级结构。
酶分子的原发结构是指由氨基酸组成的线性序列，它决定了酶的种类和功能。
二级结构是指在原发结构上形成的α-螺旋、β-折叠等稳定结构。
而三级结构则是指由二级结构间的空间排列得到的，是酶分子的立体构象。
最适pH直接影响酶分子上酸性或碱性氨基酸的离子化程度，从而改变其电荷状态和空间构型，进而影响酶底物结合的亲合力和反应动力学。
当pH偏离最适pH值时，酶的分子结构可能发生改变，导致酶活性下降或完全失活。
此外，最适pH与酶底物反应的特异性有关。
酶底物反应是一个特异性的过程，只有底物分子与酶的活性位点之间能够形成相互作用，才能发生催化反应。
最适pH可以影响酶底物结合的亲和力和特异性。
当pH值偏离最适pH时，活性位点上的氨基酸残基电荷状态发生改变，从而降低活性位点与底物之间的亲合力。
这会导致酶底物反应速率下降，甚至失去催化活性。
最后，最适pH还与酶在生物体内的正常功能有关。
生物体内的pH值通常在一个相对稳定的范围内变化，而酶对酸碱环境的敏感性较高。
最适pH的范围决定了酶能够在生物体内发挥正常功能的条件。
酶的最适ph测定原理的应用
酶的最适pH测定原理的应用1. 引言酶是生物体内的一种特殊蛋白质，能够在特定条件下催化化学反应的进行。
酶的催化活性与环境因素密切相关，其中pH值是影响酶活性的重要因素之一。
酶的最适pH是指酶活性最高的pH值，对于酶的研究和应用具有重要意义。
本文将介绍酶的最适pH测定原理及其在实际应用中的一些重要应用。
2. 酶的最适pH测定原理酶的最适pH测定是通过测定不同pH值下酶的活性来确定酶的最适pH。
一般来说，酶的活性在不同pH值下呈现不同的变化趋势。
在低于最适pH值的条件下，酶活性可能会受到抑制或降低；而在高于最适pH值的条件下，酶活性也可能会受到抑制或降低。
因此，通过测定不同pH值下酶的活性，并绘制活性与pH值之间的曲线，可以确定酶的最适pH。
3. 酶的最适pH的重要应用酶的最适pH在许多领域具有重要的应用价值，以下将介绍其中的几个重要应用。
3.1 酶活性研究研究酶活性是了解酶的性质和功能的关键。
通过测定酶在不同pH值下的活性，可以了解酶活性对pH的依赖关系。
这种研究有助于深入理解酶的功能机制和活性调节。
在实际应用中，可以根据酶的最适pH，选择合适的pH条件来优化酶的催化反应。
3.2 酶的工业应用酶在工业生产中有广泛应用，例如在食品加工、纺织染料、制药等领域。
而酶的最适pH是调节酶催化反应的重要参数之一。
通过测定酶的最适pH，可以为工业生产中的酶催化反应提供指导，优化反应条件，提高酶的催化效率。
3.3 药物研发酶在药物研发中发挥着重要作用，例如用于酶活性抑制剂的筛选和药物代谢的研究等。
在药物研发过程中，了解酶的最适pH对于药物设计和优化具有重要意义。
通过测定酶在不同pH值下的活性，可以了解酶对药物的催化活性和稳定性如何变化，从而为药物研发提供理论基础。
3.4 环境监测酶的最适pH也可以应用于环境监测领域。
许多环境污染物会影响生物体内的酶活性，通过测定酶在不同pH值下的活性变化，可以判断环境中是否存在有害物质。
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生物化学实验报告
题目：酶性质——最适pH选择
姓名：学号：班级：时间：
一、实验原理：
酶的催化活性与环境pH有密切关系，通常各种酶只在一定pH范围内才有活性，酶活性最高时的pH，称为酶的最适pH。
高于或低于此pH时酶的活性逐渐降低。
值得指出的是，不同的酶最适pH也不同，如胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，胰蛋白酶的最适pH为8。
酶的最适pH不是一个特征性的物理常数，对于同一个酶，其最适pH因缓冲液和底物的性质不同而有差异。
如唾液淀粉酶最适pH为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适pH为6.4~6.6，而在乙酸缓冲液中则为5.6。
二、实验试剂：
1.0.3%氯化钠0.5%淀粉溶液；
2.用0.2mol/L磷酸氢二钠溶液和0.1mol/L柠檬酸溶液配制pH分别为5.4，
6.0，6.4，6.8，
7.2，7.6，
8.0的缓冲液。
表1 各pH值的缓冲液所需两种溶液配比
保温时间指从加入酶液开始到从水浴中取出试管加入碘液的一段时间。
摸准保温时间是实验的关键步骤之一。
取一支试管，加入0.3%氯化钠0.5%淀粉溶液2ml，加入pH6.8磷酸氢二钠—柠檬酸钠缓冲液3ml，及稀释100~300倍的唾液2ml。
充分摇匀后，放入37℃水浴中保温并记时，每隔1min用滴管取1滴混合液，至于点滴板上，加1滴碘液，检验淀粉水解程度，待呈橙黄色时，为进一步确定保温时间，应加1滴碘液至试管中，若为橙黄色表示反应完全，记录所需保温时间。
若2~3min内，取出的保温液与碘液作用呈橙黄色，则说明酶活力太高，应再稀释唾液淀粉酶，记录稀释倍数，若保温时间超过15min，说明酶活力太低，要提高酶的浓度。
最佳保温时间8~12min以内，因此要掌握好唾液淀粉酶的稀释倍数，确定准确的保温时间才能进行下步实验。
取7支试管按下表操作，保温时间参考以上操作：
最适pH值。
四、实验结果：
实验得到如图1的结果：
图1 各试管显色情况（pH由高到低试管颜色分别为蓝紫、黄褐、黄、淡黄、黄褐、淡紫、蓝紫）根据实验结果，可以得出，唾液淀粉酶的最适pH在6.8左右，低于或高于这个pH都会影响其活性。
五、结果分析：
1.实验结果得到显色的7支试管中，有些相邻试管颜色梯度不明显。
原因
可能是再配置缓冲溶液时不够精密，导致缓冲液pH有偏差。
2.在做不同pH的7支试管实验之前，要先做好预实验。
根据情况稀释唾液，
确保唾液浓度合理，使得淀粉水解时间在8~12min之间。
3.滴加碘液进行显色时，要保证各个试管均滴加相同量的碘液。
4.取出的唾液要置于冰水中，以免其因时间过长而失活。