生化重点
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生化重点
1.属于人体必需氨基酸的是（苏氨酸）。
2.不属于蛋白质二级结构的是（亚基）。
3.测得某一蛋白质样品的氮含量为（0.40）克，此样品约含蛋白质（2.50）克。
4.（疯牛病）是蛋白质构象疾病。
5.蛋白质空间构象特征取决于（氨基酸的排列顺序）。
6.在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布，相互作用形成的空间结构称之为（四级结构）。
7.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pi分别为4.6，5.0, 5.3, 6.7, 7.3电泳时欲使所有蛋白质泳向正极，缓冲液的pH应该是（8.0）。
8.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3,5-磷酸二酯键）。
9.蛋白质的特征性紫外吸收峰的波长是（280nm）。
10.蛋白质空间构象的基本单位是（肽键平面）。
11.关于蛋白质四级结构的描述正确的是（亚基间通过非共价键连接）。
12.能量代谢的中心是（ATP）。
13.DNA变性时其结构变化表现为（对应碱基氢键断裂）。
14.DNA 分子中的碱基组成是（A+C=G+T）。
15.关于核酸的描述错误的是（多核苷酸的3端为磷）。
16.蛋白质生物合成的直接模板是（mRNA）。
17.含有反密码子的结构是（tRNA）。
18.5'-CGGTA-3'顺序的单琏DNA能与5'-UACCG-3'杂交。
19.体内一碳单位代谢的载体是（FH4）。
20.原核生物的60'SrRNA是由（30S小亚基和50S大亚基）。
21.临床上最容易出现中毒的维生素是(VA和VD)。
22.具有抗氧化性的维生素是(维生素D)。
23.唯一一个含金属元素的维生素是(维生素B12)。
24.促进肝脏合成凝血因子的是(维生素K)。
25.坏血病是和（胶原蛋白）的合成有关。
26.临床上用到的能量组剂含有（辅酶A）。
27.酶具有高度的催化效率是因为酶（能降低反应的活化能）。
28.含LDH1最多的组织是（心肌）。
29.辅酶在酶促反应中的作用是（转运电子或者基团，起运载体的作用）。
生化重点
1.蛋白质的一级结构（氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构）：蛋白质一级结构是理解蛋白质结构、作用机制以及生理功能的必要基础。
在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质一级结构中的主要化学键是肽键；此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构的范畴。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
2.蛋白质的二级结构（多肽链的局部主链构想为蛋白质的二级结构）：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
所谓肽链主链骨架原子即N（氨基氮）、Cɑ(α-碳原子）、Co(羰基碳）3个原子依次重复排列。
蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
3.蛋白质的三级结构（多肽链在二级结构基础上进一步折叠形成三级结构）蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
4.膜体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
（其中一类就是具有特殊功能的超二级结构）5.结构域（是三级结构层次上的独立功能区）：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
6.核酸分子杂交：具有互补碱基序列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构，包括DNA与DNA双链，RNA与RNA双链或DNA与RNA双链。
7.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
（由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。
）8.增色效应:变性后的DNA溶液的紫外线吸收作用增强的效应。
9.减色效应10.酶原子11.酶：酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
12.酶原：有些酶在细胞内合成或分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性状态，这种无活性的酶前体称作酶原。
生化重点
名词解释1. 谷胱甘肽：谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
2. 蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
3. 蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4. 模体：两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
5. 蛋白质三级结构：蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6. 协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
7. 别构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的别构效应。
8. 等电点（pI ）：在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。
9. 蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性。
10. 双缩尿反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩尿反应。
11. 3’，5’-磷酸二脂键：一个脱氧核苷酸3’羟基与另一个核苷酸5’α-磷酸基团缩合形成磷酸二脂键。
12. 碱基堆积力：相邻的两个碱基对平面在旋进过程中彼此重叠，两者之间产生的疏水性的力。
13. 核小体：由DNA 和H1和H2、H2A ，H2B ，H3和H4等五种组蛋白共同构成，是染色质的基本组成单位。
14. 5’-帽结构：大部分真核细胞mRNA 的5’-端有一反式的7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷（m Gppp ），被称为5’-帽结构。
生化常考的150个重点知识
生化常考的150个重点知识1. 构成蛋白质的基本结构是L-α-氨基酸2. 牛胰岛素分子中有3个S-S键（1个链内、2个链间键）3. 用硫酸铵沉淀蛋白质不会导致变性（重金属盐会导致变性）4. 蛋白质的紫外线吸收波是280nm，核酸是260nm。
5. 蛋白质的主键是氢键，核酸是磷酸二酯键6. 缺乏VB1会患脚气病。
7. 1分子葡萄糖彻底氧化可净生成32ATP，1分子草酰乙酸12.5ATP，1分子乙酰辅酶A（乙酰CoA）10ATP8. 酮体包括乙酰乙酸，β-羟基丁酸和丙酮。
9. 哺乳动物体内合成尿素的反应过程是鸟氨酸循环。
10. 原核细胞DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶Ⅲ。
11. 人体内嘌呤分解的终产物是尿酸。
12. 终止密码子有UAG,UGA,UAA三种13. 正协同效应的别构酶，动力学曲线是S型曲线14. 蛋白质的二级结构有α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲四种形式。
15. tRNA的二级结构为三叶草型，一般由四臂四环组成，其中连接氨基酸的臂称为氨基酸臂16. 既是抗体又具有催化功能的蛋白质称为抗体酶，有催化活性的RNA称为核酶17. 根据酶促反应性质，将酶分为六大类：氧化还原酶类，裂合酶类，转移酶类，水解酶类，异构酶类，连接酶类18. 糖酵解的三个限速酶是己糖激酶，磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。
19. 胆固醇在肝脏中可转化为胆汁酸，在性腺中可转化为性激素，在肾上腺皮质中可转化为皮质酮。
20. 肝脏中活性最高的转氨酶是谷丙转氨酶（GPT）心肌中活性最高的是谷草转氨酶（GOT）21. 动物体内的α-酮酸有三条去路：合成氨基酸，转变成糖或脂肪，氧化分解为CO2和H2O。
22. 原核细胞RNA聚合酶的全酶形式是α2ββ'δ，核心酶形式是α2ββ'23. 有催化活性的RNA是核酶24. 三羧酸循环中有4次脱氢反应，2次脱羧反应。
25. 真核生物DNA复制中起主要作用的是DNA聚合酶-δ，合成引物的是DNA聚合酶-α。
生化重点
一．名词解释1.肽键/肽单元：一个氨基酸的a—羧基与另外一个氨基酸的a—氨基脱去一份子水缩合形成的键。
其化学本质是共价键，是蛋白质分子中最主要的化学键。
由于组成肽键的C—N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此肽键上的4个原子和相邻的两个a 碳原子处于同一平面上，这个平面就叫做肽键平面，或肽单元，是蛋白质空间结构的基本单位。
2.蛋白质等电点：蛋白质是两性电解质，在某一溶液pH条件下，它的酸性基团和碱性基团解离程度相等，所带净电荷为零，就把这一pH值称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性作用：在某些理化因素下蛋白质分子内次级键断裂，空间结构改变，使蛋白质原有的理化性质改变、生物活性丧失。
4.3’，5’—磷酸二酯键：是多核苷酸分子中的主键。
由同一个磷酸集团通过二个酯键的形成，把前一个核苷酸的3’位和后一个核苷酸的5’位相互连接起来，具有方向性（3’—5’），其化学本质是共价键。
5.核小体：是真核细胞染色质的基本单位。
由组蛋白H2A、H2B、H3及H4各两分子组成的八聚体，外绕双链DNA形成核心颗粒，还有连接各核心颗粒的一小段DNA和组蛋白H1称为连接区。
一个完整的核小体即由核心颗粒和连接区两部分组成。
各个核小体可沿纵轴排列形成串珠状的重复结构，可进一步卷曲折叠成染色体。
6.酶的活性中心：在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近的必须基团，聚集在一起形成特定空间结构的区域，该区域能够特异性的与底物结合并将底物转化为产物。
7.竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，两者共同竞争酶的活性中心。
抑制剂与酶结合后不能再与底物结合，从而降低了底物和酶结合的机率，使酶促反应速度减慢，抑制程度取决于【I】/【S】的比值，可以用增加【S】的方法减弱或消除该抑制剂的抑制作用。
动力学特征Km增加、Vm不变。
8.变构调节：体内的一些代谢物能与酶分子活性中心以外的某一部位（变构部位），以非共价键形式可逆性结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性，以此实现对代谢的快速调节。
生化各章重点内容
第一章蛋白质化学氨基酸/蛋白质的等电点蛋白质各级结构以及结构和功能之间的关系，举例（大题）维持蛋白质各级结构稳定性的主要因素生物活性肽：谷胱甘肽第二章核酸化学DNA双螺旋结构的结构要点（常考）核酸变性与复性（常考）维持核酸结构稳定性的因素（常考）碱基堆积力、DNA熔解温度（Tm）、增色效应和减色效应的概念tRNA的二级结构和三级结构第三章酶酶的化学本质、特点及结构（活性中心、辅酶、辅基、脱辅酶分别是什么）影响酶活力的主要因素及对酶促反应速率的影响米氏常数的生物学意义（常考）竞争性抑制、反竞争性抑制和非竞争性抑制的概念及特点（Km 及V max的变化）第四章新陈代谢与生物氧化生物氧化的概念及特点呼吸链的组成、分类及对应的能量生成（NADH 2.5 ATP；FADH21.5 ATP）氧化磷酸化的概念、分类及对应的三种学说胞液中NADH的两种跨膜运转方式（磷酸甘油和苹果酸）第五章糖代谢三羧酸循环的关键调控步骤及其生理意义 P243-244 （常考）糖异生、糖酵解及磷酸戊糖途径的概念糖异生与糖酵解途径中的关键酶 P237、257-258第六章脂类代谢ACP 酰基载体蛋白的生物功能酮体有哪些脂肪酸的β-氧化与软脂酸合成过程及异同点（习题指导问答题第2题）第七章氨基酸代谢尿素生成的主要阶段一碳单位生酮氨基酸转氨基作用第八章核苷酸代谢核苷酸的从头合成及补救合成概念嘌呤核苷酸及嘧啶核苷酸从头合成途径的区别第九章核酸的生物合成以原核生物大肠杆菌DNA复制为例说明参加复制过程的蛋白质主要有哪些？（大题）生物细胞DNA复制机制的基本特点？（大题）DNA的半保留复制DNA的半不连续复制冈崎片段mRNA后加工的主要过程第十章蛋白质的生物合成大肠杆菌蛋白质合成体系由哪些物质组成？各起什么作用？蛋白质合成的5个阶段，合成过程中肽链延长的主要过程遗传密码的特点及终止密码和起始密码有哪些？第十一章代谢调节习题指导问答题1、2。
生化重点整理
生化：是研究生物体的化学组成，生物的化学变化规律。
静态生化：又称叙述生化，主要研究生命物质的组成和性质，如研究生物体各种组织的化学组成，奠定了生化的基础。
动态生化：由于代谢是一个动态过程，称为。
机能生化：研究生物分子，细胞器，细胞，组织和器官的结构与功能的关系，即从生物整体的角度研究生命。
糖类：是多羟基醛，多羟基酮及其衍生物，缩聚物。
糖类是生命体的重要结构成分，主要供能物质，在各种生物体内含量丰富。
直链淀粉：由50-5000个葡萄糖以α-1,4-糖苷键连接而成，占总淀粉量的20%。
支链淀粉：比直链淀粉打，由上万个葡萄糖以α-1,4-糖苷键连接而成，不过每隔24-30隔阂葡萄糖就形成一个分支，分支点的葡萄糖以α-1,6-糖苷键连接。
蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都由一定数量的氨基酸按一定顺序以肽键连接形成。
各种蛋白质的含氮量接近，平均值16%。
样品蛋白质含量=样品含氮量×6.25蛋白质的结构单位是氨基酸.用于合成蛋白质的氨基酸只有20种,称为标准氨基酸.20种标准氨基酸中只有脯氨酸是α-亚基氨基酸,其他都是α-氨基酸。
除甘氨酸外其他的α-碳原子都结合了4个不同原子或基团，所以是手性碳原子，具有L-构型，甘氨酸不是手性分子没有构型。
甘氨酸是结构最简单的，它的R基太小，是一个氢原子。
带正电的的氨基酸：赖氨酸，组氨酸，精氨酸。
带负电的氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸。
氨基酸的特性：紫外吸收特性：色氨酸和酪氨酸在280nm波长附近存在吸收峰。
茚三酮反应：氨基酸与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570nm附近存在吸收峰。
等电点：氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存大，且净电荷为零，此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的辅基：是指蛋白质所含的非氨基酸成分。
蛋白质可根据组成分为单纯蛋白质和缀合蛋白质：单纯蛋白质：完全由氨基酸构成，如胰岛素。
生化重点
1. 在某一pH 值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点（pI ）。
2. 蛋白质的一级结构通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。
蛋白质的一级结构反映蛋白质的共价键结构。
肽键是连接氨基酸的主要共价键。
3. 蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列是连续的，主链构象通常是规则的。
蛋白质的二级结构是靠稳定的氢键连接的。
包括α螺旋、β折叠（主链呈锯齿状伸展开，结合有同向平行和反向平行，氢键是维持β折叠稳定性的主要作用力）、β转角、无规卷曲。
4. 蛋白质的三级结构的稳定力主要来自在一级结构中相隔较远的一些氨基酸R 基的相互作用。
包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量的共价键。
5. 蛋白质的四级结构的稳定力主要来自不同亚基上的一些氨基酸的相互作用，包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键。
6. 在一定条件下，蛋白质稀溶液对280nm 紫外线的吸光度与浓度成正比，常用于蛋白质定量分析。
7. 蛋白质的呈色反应：①茚三酮反应：蛋白质分子中含有的游离氨基，所以与水合茚三酮反应呈蓝紫色。
②双缩脲反应：两分子尿素脱氨缩合成双缩脲，在碱性条件下双缩脲与Cu 2+螯合呈紫红色，蛋白质分子中的肽键也能发生双缩脲反应。
③酚试剂反应：呈蓝紫色，酚试剂反应的灵敏度比双缩脲反应高100倍。
8. 如果溶液pH<pl ，则蛋白质带正电，在电场向负极移动；如果溶液pH>pl ，则蛋白质带负电，在电场向正极移动。
9. 蛋白质变性的本质：受环境因素的影响，破坏了形成与稳定蛋白质分子空间构象的次级键，从而导致蛋白质分子空间构象的改变或破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂。
10. 球状蛋白质分子表面有较多的亲水基团，可以与水结合，使蛋白质分子表面被水分子包裹，形成水化膜。
生化实验重点
1.凝胶过滤层析试验中，检测硫酸铵是否被除尽的试剂：奈氏试剂。
2.胰蛋白酶可以水解低分子底物BAPNA，使之释放出黄色产物：对硝基苯胺。
3.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的三种效应分别是：电荷效应、凝胶的浓缩效应、分子筛效应。
4.制作SDS-聚丙烯酰胺凝胶时使用的催化剂是：10%过硫酸铵，加速剂是：TEMED。
5.小鼠肝脏中提取的DNA试验中使用SDS的目的是：是蛋白质变性以分开DNA和蛋白质；使用冰无水乙醇的目的是：使DNA析出。
6.使用紫外可见光分光光度计检查DNA浓度时，如果A260/A280<1.8，说明样本中含有蛋白质，如果A260/A280>1.8，说明样本中含有RNA。
7.DNA片段琼脂糖凝胶电泳实验中组成终止液的成分是：溴酚蓝1%，SDS1%，EDTA2%，甘油50%。
8.盐析法中将硫酸铵假如蛋白质溶液中，使蛋白质表面电荷被中和，水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中稳定性去除而沉淀。
9.胰蛋白酶可以水解低分子底物苯甲酰精氨酸对硝基苯胺（BAPNA），使之释放出黄色产物对硝基苯胺。
10.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳样品的缓冲液的成分是：1%SDS、13.5mol/L二巯基乙醇、甘油、0.05%溴酚蓝、Tris-盐酸pH=6.8）。
11.制作SDS-聚丙烯酰胺凝胶是，10%过硫酸铵的作用是：催化剂，TEMED 的作用是：加速剂。
12.小鼠肝脏中提取DNA试验中使用氯仿-异丙醇的目的是：将蛋白质除去。
13.DNA片段琼脂糖凝胶电泳试验中，DNA经DNA Green进行染色，成绿色荧光。
14.II型限制性内切酶识别的DNA序列是回文结构，识别位点的核苷酸序列呈二元旋转对称。
生化重点
生化重点生化重点1．糖：又称为碳水化合物，是一类化学本质为多羟基醛或多羟基酮及其衍生物的有机化合物。
2.必需脂肪酸：在多不饱和脂肪酸中，亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，需由食物提供，称为必需脂肪酸。
3．等电点：当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。
4．肽键：一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
5．肽键平面：由于肽键具有部分双键的性质，使得与肽键相连的6个原子（CCONHC）构成一个刚性的平面。
6．蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成和排列顺序7．蛋白质的二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象8．蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上，成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或称活性部位17．不可逆抑制作用：凡抑制剂与酶的必需基因以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤或凝胶过滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的，称为不可逆抑制作用。
18．可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶活性降低或丧失，采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性。
因此这类抑制是可逆的，被称为可逆性抑制作用。
19．竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以干扰酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这类作用被称为竞争性抑制作用。
20．非竞争性抑制作用:抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性，称为非竞争性抑制作用。
21．同工酶：是指能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶。
22.糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程。
2.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H20并释放大量能量的过程。
生化重点
所谓的生化重点名词解释篇（1~5章）名词解释一1.结构域：蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密,各行其功能，称为结构域。
2.蛋白质的等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质分子解离成的正电荷和负电荷相符，其净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
3.辅基：结合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共份健与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。
4.a—螺旋：a—螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在。
—螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时针方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，氨基酸残基的侧链伸向螺旋的外侧。
—螺旋的稳定依靠上下肽键之间所形成的氢键维系。
5.变构效应：蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。
以血红蛋白为例，一分子O2与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引进相邻亚基构象变化，更易与O2结合。
6.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
7.肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基脱去1分子H2O，所形成的酰胺键称为肽键。
肽键的键长为0.132nm，具有一定程度的双键性质。
参与肽键的6个原子位于同一平面。
二1.核小体:核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子共有5种，分别称为H1,H2A，H2B，H3和H4。
各2分子的H2A，H2B，H3和H4共同构成了核小体的核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上构成了核小体。
2.碱基互补：在DNA双链结构中，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
由于碱基结构不同造成了其形成氢键的能力不同，因此产生了固有的配对方式。
即腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(G=C)。
这种配对方式称为碱基互补。
生化各章重点
第一章糖类化学１、单糖的链式、Ｆｉｓｈｅｒ式、Ｈａｗｏｒｔｈ式２、糖的变旋，氧化，还原，成苷，成脎，检验3、重要的单糖：D-糖如葡萄糖，半乳糖，果糖，甘露糖，核糖4、双糖：麦芽糖，蔗糖，乳糖的结构、性质第二章脂类化学１.脂肪的本质及生物学功能２.脂肪酸的简写方法３.脂肪的化学性质：皂化值、碘值、酸值、乙酰值４.常见磷脂的结构特点４.类固醇的基本单位第三章蛋白质化学1、二十种常见AA的结构、代号及分类2、AA的两性解离和等电点计算3、AA重要的化学性质4、蛋白质一级结构的测定方法5、蛋白质二级结构的种类和特点6、蛋白质的重要性质7、蛋白质一级及三维结构与功能的关系8、蛋白质分离纯化及鉴定的方法和原理第四章核酸化学1、核苷酸及其重要衍生物的结构2、DNA双螺旋结构的特点3、mRNA，tRNA，rRNA一级结构的特点4、tRNA二级结构和三级结构的特点5、核酸的变性、复性和杂交6、核酸的分离纯化、鉴定和含量测定方法第五章酶化学１.酶的分类及典型作用２.化学本质、结构和特性３.酶活力的概念和测定方法４.酶的作用动力方程，Ｋｍ的意义５.作用机理６.別构酶、共价调节酶、同工酶的概念和性质第六章维生素化学１.维Ａ、Ｄ、Ｅ、Ｋ的功能和缺乏症２.维Ｂ和辅酶的关系第七章激素化学１.激素的概念及动物激素分类２.激素的作用机制第八章生物膜与细胞器1、生物膜的组成及功能。
2、流动镶嵌学说。
3、主动运输和被动运输的特点。
第十章糖代谢1、糖酵解途径的各步反应、关键酶及其调节2、三羧酸循环的各步反应、关键酶及其调节3、磷酸戊糖途径的生理意义4、糖酵解和糖异生不可逆步骤的差异第十一章脂质代谢1.脂酸β-氧化2.酮体的生成3.脂酸的合成4.脂酸合成和脂酸降解的差异第十二章蛋白质的降解和氨基酸代谢1.氨基酸的五种脱氨方式2.尿素循环3.氨基酸的排泄方式4.氨基酸代谢与糖代谢的关系5.机体中的ＮＨ３从何处来又到哪里去第十三章核酸的降解与核苷酸代谢１.不同生物嘌呤分解代谢有何差异２.嘧啶环的组成来源３.生物体内嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的生物合成及调节４.痛风是怎样形成的？如何治疗？第十四章生物氧化1、生物氧化和氧化磷酸化的概念2、电子传递链3、氧化磷酸化偶联的机理（化学渗透学说）第十五章物质代谢的相互联系和调节控制１.糖、脂、蛋白质、核酸代谢的相互关系２.酶调控代谢的机制３.激素调控代谢的机制第十六章DNA的生物合成1、DNA的半保留复制和半不连续复制2、DNA的复制过程及参与的酶3、DNA的5种修复方式4、哪些机制保证了DNA复制的忠实性第十七章RNA的生物合成１.转录、启动子、终止子２.原核生物与真核生物RNA聚合酶异同３.原核生物与真核生物启动子的特点４．终止子的类型及特点５.真核生物mRNA加工６.原核生物rRNA、tRNA加工第十八章蛋白质的生物合成１.遗传密码的基本特点２.原核生物和真核生物的核糖体的差别３.蛋白质合成的过程及所需能量４.蛋白质合成后的加工有哪些第十九章基因表达的调控１.用乳糖操纵子模型说明酶合成的诱导和阻遏作用２.色氨酸操纵子学说３.真核生物和原核生物的基因表达调控有哪些不同？。
生化重点
一、名词解析：1、蛋白质的盐析：在含有蛋白质的水溶液中，加入高浓度中性盐，使蛋白质析出的过程。
2、脂肪动员：贮存的脂肪被组织细胞内的脂肪酶逐步水解，释放出脂肪酸和甘油，供给其他组织氧化利用的过程。
3、糖异生：由非糖物质转变成葡萄糖的过程。
4、血糖：血液中的葡萄糖5、复制：亲代DNA或RNA在一系列酶的作用下合成与亲代相同的DNA或RNA的过程。
6、.同工酶：能催化同一化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质都不同的一组酶。
7、.酮体：脂肪酸在肝脏氧化分解的特有中间产物。
8、蛋白质的变性：在理化因素的作用下，蛋白质的一级结构不变，空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。
9．酶的活性中心：必须基团形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称…10、.呼吸链：代谢物脱下的成对的H，通过一些辅基或辅酶的催化作用，最终于O结合，生成水的过程，次过程与细胞呼吸有关，故称为……11、.等点电：在某一PH值的水溶液中，加入某种氨基酸，该氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势相等，变成兼性离子，次PH值称…12.腐败：肠道未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸，在肠道细菌作用下进行的氧化分解的反应过程，产生一系列对人体有害的物质，称…二．填空题21.组成蛋白质的基本单位是（_氨基酸。
）22.组成人体蛋白质的氨基酸共有_（_20种.）23.蛋白质的平均氮含量是（16%），其最大紫外线吸收峰在（280）nm。
24.蛋白质的特征性元素是（N）。
25.属于芳香族氨基酸的是(_苯丙氨酸)，(色氨酸)，（酪氨酸）_。
26.根据酶的专一性程度不同，酶的专一(特异性)性可以分为（绝对特异性）、（相对特异性）和（立体异构特异性）。
27.葡萄糖在体内主要分解代谢途径有（糖酵解）、（糖的有氧氧化）、（磷酸戊糖途径）28.脂肪酸的β-氧化在细胞的（线粒体）内进行，它包括_脂肪酸的活化、脂肪酰CoA进入线粒体、β-氧化过程、酮体的生成和利用四个连续反应步骤。
生化简答重点版
生生化化简简答答1.酮体生成和利用的生理意义:(1)酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种形式.(2)酮体是肌肉尤其是脑的重要能源 ,酮体分子量小,可通过血脑屏障.血糖降低时,大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体是脑的主要能源物质.2. 试述乙酰 CoA 在脂质代谢中的作用:在机体脂质代谢中,乙酰 CoA 主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解;乙酰CoA 在肝中可被转化为酮体像肝外运输,也可作为脂肪酸生物合成和细胞胆固醇合成的基本原料.3.试述人体胆固醇的来源和去路:来源:(1)机体细胞自身的合成(2) 食物来源的消化吸收.去路(1)在肝脏内合成胆汁酸(2)在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素(3)在皮肤可以转化为维生素D3 (4)用于构成细胞膜 (5)酯化成胆固醇zhi, 储存在细胞液中 (6)经胆汁直接排出,随粪便排出体外4.酶的催化作用有何特点:(1)酶具有极高的催化效率,即高效性,(2)酶具有高度特异性,酶对其所催化的底物具有严格的选择性,包括绝对特异性,相对特异性,和立体异构特异性.(3)酶促反应具有可调节性,酶促反应受多种因素调节,以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要.5. 举例说明酶的三种特异性(定义,分类,举例):一种酶只对一种或者一类化合物,或者一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象叫做酶的特异性.根据选择底物的不同分为三类.(1)绝对特异性,指的是酶只作用于一种专一的化学反应,生成一种特定的化学产物.比如脲酶能催化尿素分解成CO2和氨气.(2)相对特异性,指的是酶作用于一种特定的化学键,对底物的选择不太严格.比如多种水解酶.(3)立体异构特异性:指的是对底物的立体构型有要求,作用于不对称碳原子的立体异构,或只作用于某种旋光异构体.比如乳酸脱氢酶只作用于 L-型乳酸脱氢.6. 简述 Km 和 Vm 的意义: Km=Vm/2时的[ s ].Km 的意义(1)Km 是酶的一种特征性常数,代表酶对底物的催化效率. 在[ s ]一定时,Km 越大, Vm 越小.(2) Km 表示酶对底物的亲和力.Km越大,亲和力越小,Km 越小,亲和力越大.(3)Km 可用于判断酶的天然底物.Km 最小者可作为该酶的天然底物.Vm 指的是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶的浓度成正比.7. 温度对酶促反应有何影响 温度升高对酶促反应速率有双重影响(1)与一般反应一样,温度升高,分子碰撞机会增大,反应速率升高(2)温度升高可导致酶蛋白变性失活,反应速率降低.温度对速率影响的表现(1)温度较低时,温度越高,速率越大(2)达到某一温度时, V 达到最大.是酶促反应速率达到最大是的反应温度称为酶的最适反应温度.(3)反应温度达到或超过最适反应温度时,随着温度升高,酶蛋白变性,速率降低.8.竞争性抑制作用的特点:(1)竞争性抑制剂和底物的结构相似(2)竞争抑制剂和底物竞争与酶活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,抑制作用越大.(4)当增大底物浓度时,抑制剂作用会减小甚至消除(5)动力学参数: Km 越大, Vm 不变.9.说明酶原与酶原激活的意义:有些酶在细胞内合成或初分泌时,是没有活性的.这种没有活性的酶的前身物称为酶原.酶原激活指的是酶原在一定条件下被激活成有活性的酶的过程.酶原激活的机制:酶原分子内肽链一处或多处的断裂,去除多余的肽段,构想发生改变,形成活性中心,从而使酶原激活.酶原激活的意义:(1)消化道蛋白酶以酶原形式分泌,保护消化器官自身不收酶的水解,从而使酶在特定部位或环境发挥催化作用.(2)酶原可以视作酶的储存形式.一旦需要转化为诱惑性的酶,发挥其对机体的保护作用.10.什么叫同工酶.有何临床意义同工酶指的是催化的化学反应相同,但是酶蛋白分子结构,理化性质和免疫学性质不同的一组酶.临床意义(1)属于同工酶的几种酶由于催化活性的差异,和体内分布的不同,有利于体内代谢的协调.(2)同工酶的检测有助于某些疾病的诊断和鉴别诊断.当某些组织病变是,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高.比如肝细胞受损的患者, LDH3含量较高.11. 何为质粒,为什么质粒可作为基因克隆的载体:质粒就是存在于细胞染色体外的小型环状DNA分子.质粒作为载体的原因(1)自身具有复制能力,在寄宿细胞里能独立自主的复制(2)细胞分裂时保持稳定的遗传.(3)携带某些遗传基因,使寄宿细胞具有某些遗传性状.12.说明高氨血症导致昏迷的生化基础.:高氨血症时,氨进入脑组织.与α-酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与谷氨酸进一步生成谷氨酰酸.脑中氨的增加,导致α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环减弱, ATP 产生减少,引起大脑功能障碍,严重时发生昏迷. 13.血氨的来源和去路:血氨的来源(1)氨基酸脱氨基和其他含氮物质(2)由肠道吸收(3)肾脏谷氨酰酸的分解血氨的去路(1)合成含氮物质(2)合成氨基酸(3)在肝中转变为尿素(4)以NH4＋直接排出体外14.概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路:来源(1)食物蛋白质的消化吸收(2)组织蛋白质的分解(3)体内合成的非必需氨基酸氨基酸的去路(1)合成蛋白质(2)合成其他含氮物质(3)脱氨基作用产生氨和α-酮酸(4)脱羧基作用生成CO2和胺类物质15.为什么测定血清中的转氨酶活性可以做肝.心组织受损的参考指标:正常情况下,多种转氨酶主要存在于组织细胞中,血清中含量少.如,谷丙转氨酶在干细胞中活性最高,谷草转氨酶在心肌细胞中活性最高.若干细胞或者心肌细胞受损,上述转氨酶会释放入血,在血清中的含量增高.16. 细胞内有哪些主要的RNA, 其主要功能是什么17.DNA双螺旋结构的特点:(1)反相平行,右向螺旋(2)碱基在螺旋内侧,磷酸核糖的骨架位于外侧(3)碱基互补配对A=T C≡G (4)螺旋的稳定因素是氢键和碱基的堆彻力(5)10bp\ 螺旋,螺距是3.4nm, 半径2nm.(6)有大沟有小沟18. tRNA 的二级结构的基本特点:三叶草结构(1)有四个环: DHU 环反密码环Tψ 环可变环(2)四臂: DHU 臂反密码臂Tψ 臂氨基酸臂(3)—末端:3`—CCA—OH 末端19.饥饿48小时后体内糖/脂/蛋白质代谢的特点:饥饿48小时属于短期借,此时血糖趋于降低,引起胰岛分泌减少,胰高血糖素分泌增加.糖代谢:糖原基本耗尽,糖异生作用增强,组织对葡萄糖额氧化利用降低,大脑仍以葡萄糖为主要能源物质脂代谢:脂肪动员加强,酮体生成增加,肌肉以脂酸分解方式功能. 蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强.20.糖酵解的生理意义:(1)在无氧或缺氧的条件下,作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件瞎,作为某些组织细胞主要的供能途径,成熟红细胞(没有线粒体,不能进行有氧氧化),神经白细胞等在有氧供应充足时人主要靠糖酵解供能.21.简述糖异生的生理意义:(1)在饥饿情况下,维持血糖浓度的相对稳定(2)补充和恢复肝糖原(3)维持酸碱平衡,肾的糖异生有利于酸性物质的排泄(4)回收乳酸分子的能量(乳酸循环)22.血糖的去路和来源:血糖的来源(1)食物糖类物质的消化吸收(2)肝糖原的分解(3)非糖物质异生而成血糖的去路(1)合成某些糖原(2)氧化分解的功能(3)合成其他糖类物质(4)合成脂肪和氨基酸23. 血浆脂蛋白的分类,来源和生理功能24. 糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入那些代谢循环25. 三羧酸循环的要点及生理意义26. DNA 聚合酶的种类及功能27. 草酰一算在物质代谢中的作用28. 何为目的基因,其主要来源29. 乙酰CoA在物质代谢中的作用30. 蛋白质的二级结构,只要有哪些形式,各有何特征。
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化重点内容
1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来）谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）、半胱氨酸(Cys)、天冬酰胺(Asn)、天冬氨酸（Asp）（估租半天）精氨酸（Arg）、丝氨酸(Ser)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）、酪氨酸(Tyr)（精细铺干冰咯）除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸3．蛋白质中氨基酸的连接方式：肽键、肽谷胱甘肽有游离的SH基，才有保护作用4．蛋白质的分子结构：一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键（1）二级结构形成的结构基础：肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：肽键与周围原子相连处于一个平面上（2）二级结构的种类：α-螺旋、β-折叠片、β-转角、无规卷曲α-螺旋特点：①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定α-螺旋结构④侧面基团R都位于螺旋外侧β-折叠片特点：①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反②从侧面观察，形成锯齿状③相并排的肽平面形成氢键，以稳定β-折叠结构④侧面基团R位于结构外侧β-转角特点：①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使β-转角成为比较稳定的结构②允许蛋白质倒转肽链方向三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等（1）三级结构的结构特点：①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构）③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外⑤表面有一空穴(裂沟,凹槽或口袋)，这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用（2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
生化课本知识点总结归纳
生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。
在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。
2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。
在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。
此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。
3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。
在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。
4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。
在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。
5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。
在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。
6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。
在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。
综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。
通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。
生化知识点重点章节总结
生化知识点重点章节总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的类大分子，其主要功能有结构支持、运输、储存、运动、免疫、酶和激素等。
蛋白质由氨基酸组成，具有20种氨基酸，其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。
蛋白质结构包括初级、二级、三级和四级结构，其中三级结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸核酸是生物体内负责遗传信息传递和蛋白质合成的分子，包括DNA和RNA两种类型。
DNA是遗传物质的主要携带者，其分子结构是由磷酸、脱氧核糖和四种碱基组成的双螺旋结构。
RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA三种类型，分别参与基因转录、翻译和蛋白合成。
3.多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物，包括淀粉、糖原、纤维素和果胶等。
多糖在生物体内具有储存能量、结构支持、细胞识别和免疫等重要功能。
4.脂质脂质是生物体内最常见的生物大分子，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的组成和结构中发挥重要作用，同时也是储存和传递能量的重要物质。
二、酶学1.酶的作用机理酶是生物体内的生物催化剂，能够加速生物反应的速率。
酶与底物之间形成酶底物复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
酶的活性受到温度、pH值、离子强度和底物浓度等影响。
2.酶的分类根据酶的催化反应和底物类型，酶可以分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶和同化酶等。
不同类型的酶对底物的选择性和催化效率有所差异。
3.酶的调控酶的活性可以受到底物浓度、反馈抑制、蛋白激酶和蛋白酶等多种因素的调控。
此外，酶的合成和降解也会对其活性产生影响。
三、代谢途径1.糖代谢糖代谢是生物体内糖类物质参与能量产生和生物合成的过程，包括糖解和糖异生两个方面。
在糖解过程中，葡萄糖通过糖酵解或线粒体氧化途径分解产生ATP，而在糖异生过程中，非糖类物质通过逆糖解途径合成葡萄糖。
2.脂肪酸代谢脂肪酸代谢包括脂质的降解和合成两个过程。
脂肪酸通过β氧化途径在线粒体内被分解成辅酶A和乙酰辅酶A，再进入三羧酸循环产生ATP。
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第四节葡萄糖的其他代谢途径磷酸戊糖途径的生理意义、限速酶。
第五节糖原的合成与分解糖原合成与分解的限速酶、肝糖原与肌糖原分解的特点、糖原的合成与分解的过程及调节、糖原累积症。
第六节糖异生糖异生概念、原料、生理意义及关键酶、乳酸循环（Cori循环）
说明：划“”为掌握内容；划“”为熟悉内容；其余为了解内容。
第七节其他单糖的代谢
第八节血糖及其调节血糖的来源和去路、血糖水平调节、血糖水平异常
第五章脂类代谢
第一节不饱和脂酸的命名及分类脂类的概念、必需脂肪酸、脂酸的命名和分类。
第二节脂类的消化与吸收脂类的消化与吸收。
第三节甘油三酯代谢脂肪动员概念及限速酶、脂酸β-氧化过程、限速酶、能量的生成；酮体的概念、生成和利用部位、酮体的生理意义、酮体生成的调节；脂酸合成的原料、部位和限速酶；甘油三酯的合成部位、甘油三酯的合成过程。
第三节生长因子
第二十一章常用分子生物学技术的原理及其应用
第一节分子杂交与印迹技术印迹技术的种类
第二节PCR技术的原理与应用PCR技术的基本原理
第三节核酸序列分析第三节基因第四节生物芯片技术第五节生物大分子相互作用研究技术
第六节遗传修饰动物模型的建立及应用
第七节疾病相关基因的克隆与鉴定
第九节基因诊断与基因治疗基因诊断、基因治疗概念
第一节生成ATP的氧化磷酸化体系概念：生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比值；两条呼吸链的组成成分和排列顺序、氧化磷酸化的偶联部位、胞液中NADH的氧化（两个穿梭系统、存在部位、生成的ATP数）影响氧化磷酸化的因素、高能磷酸化合物、ATP的利用。
第二节其他不生成ATP的氧化体系
第七章氨基酸代谢
第二节基因表达调控的基本原理(自学)
第三节原核基因表达调节乳糖操纵子的组成及其功能
第四节真核基因表达调节顺式作用元件、反式作用因子、转录因子概念；顺式作用元件分类、反式作用因子的结构特点
第十四章基因重组和基因工程
第一节自然界DNA重组和基因转移是经常发生的接合作用、转化作用、转导作用
第二节重组DNA技术又称DNA克隆或分子克隆基本概念：DNA克隆、载体、目的基因、限制性核酸内切酶概念；限制性核酸内切酶识别DNA的特点、切割得到的末端；重组DNA技术操作步骤。
第五节个别氨基酸的代谢氨基酸脱羧基生成胺类的生理功能，One carbon unit概念、生理功能，SAM、PAPS的生理意义，甲硫氨酸循环的生理意义；芳香族氨基酸代谢酶缺乏对应的疾病。
第八章核苷酸代谢
第一节嘌呤核苷酸的合成与分解代谢嘌呤核苷酸从头合成原料、部位、特点、嘌呤核苷酸分解代谢产物、脱氧核糖核苷酸的生成方式；嘌呤核苷酸的补救合成、抗代谢物；嘌呤核苷酸从头合成途径调节，嘌呤核苷酸的互相转变。
第四节代谢调节方式细胞水平的代谢调节：变构调节概念、酶的化学修饰调节概念及主要方式，激素水平的代谢调节及整体调节
第三篇基因信息的传递
第十章DNA生物合成
第一节复制的基本规律半保留复制概念、复制方向
第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化参与复制的酶及其功能
第三节复制的过程过程
第四节逆转录和其他复制方式逆转录及其酶的功能
第一节蛋白质的营养作用蛋白质重要功能、营养必需氨基酸、蛋白质的互补作用、蛋白质的需要量、氮平衡。
第二节蛋白质的消化、吸式及主要方式、转氨酶及其辅酶、α-酮酸的代谢去路、氨基酸代谢概况。
第四节氨的代谢体内氨的来源和去路、尿素合成的原料、部位、限速酶；氨的转运；鸟氨酸循环学说、高血氨症和氨中毒。
第四节磷脂代谢磷脂的生理功能、磷脂酰胆碱和磷脂酰乙醇胺的活性形式、甘油磷脂的合成、降解及临床意义、鞘磷脂的代谢。
第五节胆固醇代谢胆固醇合成部位、原料、限速酶及转化产物、胆固醇合成调节。
第六节血浆脂蛋白代谢血浆脂蛋白分类及功能；血浆脂蛋白的结构、载脂蛋白及功能；血浆脂蛋白的代谢、高脂血症。
第六章生物氧化
第二节嘧啶核苷酸的合成与分解代谢嘧啶核苷酸从头合成原料、部位、特点，嘧啶核苷酸分解代谢产物；嘧啶核苷酸的补救合成、抗代谢物；嘧啶核苷酸从头合成途径调节。
第九章物质代谢的联系与调节
第一节物质代谢的特点
第二节物质代谢的相互联系糖、脂、蛋白质之间的相互联系
第三节体内重要组织、器官的代谢特点及联系组织、器官的代谢特点及联系
第三节胆汁与胆汁酸的代谢胆汁酸的功能、胆汁酸的代谢及肠肝循环
第四节胆色素的代谢与黄疸胆红素的生成与转运、胆红素在肝中的转变
第十八章维生素与无机物
Vitamin的概念
第一节脂溶性维生素脂溶性维生素的活性形式、生理功能、缺乏病、化学本质。
第二节水溶性维生素水溶性维生素的辅酶或辅基形式、生理功能、缺乏病和化学本质。
第四节蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、蛋白质的变性
第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析蛋白质的分离、纯化的方法
第二章核酸的结构与功能
第一节核酸的化学组成及一级结构核酸的基本组成单位、一级结构元素组成特点
第二节DNA的空间结构与功能DNA双螺旋结构模型要点超螺旋结构
第三节RNA的结构与功能mRNA、tRNA、rRNA结构与功能密码子
第四节核酸的理化性质DNA变性、增色效应、TmDNA复性与分子杂交
核酸酶
第三章酶
第一节酶的分子结构与功能酶的化学本质、核酶、结合酶的分子组成、酶的活性中心、同工酶
第二节酶的工作原理酶促反应特点、酶促反应机制、活化能
第三节酶促反应动力学Km的意义、影响酶促反应速度的因素、可逆性抑制作用
的分类及各类动力学特点、竞争性抑制作用机理及其临床应用
第四节酶的调节变构调节、共价修饰、酶原及酶原激活的概念、酶原激活实
质、酶的诱导与阻遏
第五节酶的分类与命名分类命名
第六节酶与医学的关系白化病苯丙酮尿症
第二篇物质代谢及其调节
第四章糖代谢
第一节概述糖的生理功能、糖的消化吸收、糖代谢的概况。
第二节糖的无氧氧化糖酵解部位、主要反应过程、限速酶；
糖酵解的生理意义
第三节重组DNA技术与医学的关系非常密切并前景远大基因诊断与基因治疗概念
第四篇专题篇
第十五章细胞信息转导
第一节细胞信号转导概述受体的概念、分类、
第二节细胞内信号转导相关分子第二信使的种类、受体的一般结构及功能
第三节各种受体介导的基本信号转导通路G蛋白偶联的膜受体介导的信号转导、细胞内受体介导的信号转导、单跨膜受体介导的信号转导
第十二章蛋白质生物合成
第一节蛋白质合成体系三种RNA在蛋白质合成中的作用
第二节氨基酸的活化氨基酸活化形式、氨基酰-tRNA合成酶特点
第三节肽链的生物合成过程
第四节蛋白质合成后修饰和靶向输送一级和高级结构的修饰
第五节蛋白质生物合成的干扰和抑制
第十三章基因表达调控
第一节基因表达调控的基本概念基因表达方式
第五节DNA损伤（突变）与修复突变概念、类型、修复方式
第十一章RNA生物合成
第一节原核生物转录的模板和酶
模板链、RNA聚合酶亚基组成及其功能、酶和模板的辨认结合
第二节原核生物转录过程过程
第三节真核生物RNA的生物合成顺式作用元件、反式作用因子、转录因子
第四节真核生物RNA的加工mRNA、tRNA加工修饰、断裂基因概念
第一篇生物大分子的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质的分子组成蛋白质的基本组成单位、元素组成特点、氨基酸的结构与分类、peptide bond概念多肽链的结构特点、氨基酸的理化性质
第二节蛋白质的分子结构肽单元、蛋白质一、二、三、四级结构、亚基的概念及
主要化学键二级结构的主要形式
第三节蛋白质结构与功能的关系
第三节钙、磷代谢
第四节微量元素
第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质（自学）
第一节糖蛋白糖蛋白聚糖的分类及糖基化位点
第二节蛋白聚糖
第三节细胞外基质
第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子
第一节癌基因病毒癌基因、cellular oncogene概念、癌基因活化机制
第二节抑癌基因抑癌抑癌基因概念、常见的抑癌基因种类
第四节细胞信号转导与医学
第十六章血液的生物化学
第一节血浆蛋白是维持体内代谢的重要物质血浆蛋白质的分类和性质、血浆蛋白质的功能
第二节血液凝固是凝血与抗凝血因子的动态调节（自学）
第三节血细胞物质代谢特点是维持血液生物功能的基础RBC的代谢特点
第十七章肝的生物化学
第一节肝在物质代谢中的作用
第二节肝的生物转化作用生物转化概念、生物转化反应的类型、影响生物转化作用的因素