生物化学上复习可以
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生化复习资料ygl
生物化学复习资料一、生化复习中常见名词总结：1.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要由肽键维持。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
主要由氢键维持。
3.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.蛋白质四级结构：数个具有三级结构的多肽链在三维空间的特定排布，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.肽键：一个氨基酸的α¬羧基与另一个氨基酸的α¬氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键7.蛋白质的两性解离：由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与—OH结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。
8.碱基互补规律：在DNA 双链结构中两条链的碱基之间以氢键相连，产生了固有的配对方式，即腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶配对存在，这种配对方式称为碱基互补。
9.DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
10.增色效应：在DNA解链过程中，由于更多的共扼双键得以暴露，DNA在紫外线区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应。
11.Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。
在Tm时，DNA分子内50％的双链结构被解开。
Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。
12.酶：是由活细胞合成的，对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学复习提要
生物化学复习提要糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构七、计算比旋计算，注意单位。
脂类提要一、概念脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂三、单纯脂1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位2.油脂的结构和化学性质(1)水解和皂化值 (2)加成反应碘值 (3)酸败3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）（一）甘油磷脂类（二）鞘氨醇磷脂五、非皂化脂（一）萜类是异戊二烯的衍生物（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构固醇类：主要有动物固醇、植物固醇、酵母固醇固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒、性激素和维生素D（三）前列腺素六、结合脂1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：蛋白质提要一、概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶二、氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三、蛋白质的结构1.一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶2.二级结构四种结构特点、数据、超二级结构3.三级结构主要靠疏水键维持4.四级结构变构现象5.结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四、蛋白质的性质五、分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应酶学一、概念辅因子、全酶、活力、活力单位、比活、转化数、活性中心、同工酶、米氏常数、激活剂、抑制剂、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、别构酶、正协同效应、Hill系数、诱导酶、多酶体系二、酶的命名与分类：6大类三、酶的活力：定义、换算四、酶的动力学及影响因素：米氏方程、米氏常数的意义及作图方法、Bi-Bi反应机制、pH、温度、激活剂、抑制剂、三种可逆抑制的特点五、酶的作用机制：酶与底物的结合、降低活化能的因素六、酶的调节：活性调节（变构调节、共价修饰、酶原激活）和数量调节核酸一、概念核苷酸、核苷、超螺旋、发夹结构、帽子结构、DNA的变性、退火、分子杂交、限制性内切酶二、核苷酸：碱基、核苷、核苷酸的结构、命名、核苷酸的功能三、DNA：DNA一级结构与书写、二级结构种类、B-DNA结构要点、超螺旋与其功能四、RNA：与DNA的区别、分类、tRNA的二、三级结构、mRNA的结构、rRNA的种类与核糖体五、性质：紫外吸收用途、变性与杂交、密度大小维生素一、概念维生素、抗坏血酸二、分类、特点三、脂溶性维生素：A、D、E、K，名称、功能、缺乏后果四、水溶性维生素：B族、V-C，名称、功能、与辅酶关系、缺乏后果激素一、概念激素、内分泌、激素受体、细胞内受体、第二信使、级联放大二、分类与特点三、作用机制：四类，第二信使的产生与功能四、重要激素：肾上腺素（五步级联放大）、与血糖有关的四种激素（肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、胰岛素）对血糖的调节、其他各类激素的代表抗生素一、概念：抗生素、耐药性、β-内酰胺、半合成抗生素二、作用机制：5种，各种的具体机制及代表三、重要抗生素：β-内酰胺类抗生素机制及用途、其他各类的代表。
生物化学复习参考
生物化学复习参考生物化学复习参考名词解释（10*3）5、增色效应：核酸变性后，双螺旋解体，碱基堆积不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性前明显升高，这种现象称为增色效应。
6、减色效应：变性的核酸复性后，其溶液的A260值减小，最多可减小至变性前的A260值，这种现象程减色效应7、分子杂交：热变性的DNA单链，在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这样形成的新分子为杂交DNA分子。
9、酸碱催化：狭义的酸碱催化就是H+离子或OH-离子对化学反应速度表现出的催化作用。
在生物体内进行的酶促反应，H+和OH-直接作用相当弱。
广义酸碱催化是指在酶促反应中组成酶活性中心的极性基因，可作为酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子，相互作用而形成过渡态复合物，使活化能降低，加速反应进行。
11、亲核催化：指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团攻击底物分子中具有部分正电性的原子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低。
13、变构酶：也称别构酶，指某些酶分子表面除活性中心外，还有和底物以外的某种或某些物质特异结合的调节中心，当调节物结合到此中心时，引起酶分子构象变化，导致酶活性改变，这类酶称为变构酶。
15、诱导酶：指细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，含量在诱导物存在下显著提高，这种诱导物往往是酶的底物或底物类似物。
18、转录：是遗传信息从DNA流向RNA的过程。
即以双链DNA 中的确定的一条链为模板，以A TP、CTP、GTP、UTP四种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
19、逆转录：指在RNA模板上合成出与其碱基顺序相对应的DNA的过程。
22、半不连续复制：DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
25、反密码子：指tRNA反密码子环中的三个核苷酸的序列，在蛋白质合成过程中通过碱基配对，识别并结合到mRNA的特殊密码上。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
生物化学知识点范文
生物化学知识点范文生物化学是研究生命体内各种生物分子及其相互作用的科学。
在生物化学中，我们可以学习到许多重要的知识点。
以下是一些生物化学的知识点介绍。
1.氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元。
氨基酸由胺基（NH2）、羧基（COOH）和侧链组成。
人体内有20种常见的氨基酸，其中8种被称为必需氨基酸，意味着我们的身体无法合成它们，只能通过食物摄入。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，也是组成细胞的主要成分之一、蛋白质在生物体内具有很多功能，如催化反应、结构支持、运输物质等。
3.酶：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，能够催化化学反应的进程。
酶可以降低活化能，加速反应速率。
酶催化的反应遵循特定的酶动力学规律，如米氏方程和酶抑制等。
4.代谢与能量：生物体的代谢是指所有化学反应的总和。
分解代谢（有氧呼吸）和合成代谢（光合作用）是生物体维持生命所需要的核心反应。
生物体利用化学能将营养物质转化为能量，并用此能量进行各种生命活动。
5.核酸：核酸是生物体内储存和传递遗传信息的分子。
DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种最重要的核酸。
DNA位于细胞核中，负责存储遗传信息，而RNA则参与基因的转录和翻译过程。
6.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸和光合作用等。
糖酵解是一种分解代谢途径，将葡萄糖分解为三个碳分子产生能量。
有氧呼吸则是一种氧化代谢途径，将葡萄糖氧化为二氧化碳和水，释放更多的能量。
光合作用则是一种合成代谢途径，将二氧化碳和水转化为有机物和氧气，其中光能被光合色素捕获。
7.脂质：脂质是生物体内重要的能源储存和结构组分之一、常见的脂质包括甘油三酯、磷脂和胆固醇等。
脂质在细胞膜结构、维持细胞功能和提供能量方面起着重要作用。
8.细胞膜：细胞膜是细胞的外表面，由磷脂双层构成。
细胞膜是半透性膜，能够控制物质的进出。
膜上还有许多蛋白质、糖和胆固醇等分子，参与细胞信号传导和识别。
9.遗传密码学：遗传密码学研究基因组中的密码子与氨基酸之间的对应关系。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学复习知识要点一、绪论欢迎走进生物化学的奇妙世界！在开始我们这次的生物化学复习之旅前，先来梳理一下整个学习过程中的关键要点，理解生物化学的基础知识和核心概念，有助于我们更好地掌握这门学科的精髓。
别担心生物化学虽然听起来有点复杂，但其实它与我们日常生活息息相关，从食物消化到身体的新陈代谢，都离不开生物化学的知识。
那么接下来让我们一起回顾并加深我们对生物化学的学习记忆吧！让我们一起将知识点串联起来，巩固基础迎接新的挑战！1. 生物化学概述生物化学听起来好像是一个很高大上的学科，但其实它与我们日常生活息息相关。
你想知道食物是如何被身体消化吸收的？为什么有时候我们会感到疲劳，休息后又能够恢复活力？这些日常生活中的小问题，都是生物化学研究的范畴。
简单来说生物化学是研究生物体内化学过程和化学反应的学科。
就像在家里做饭一样，生物体内的各种“食材”（比如蛋白质、糖类、脂肪等）需要通过一系列的“烹饪”过程（也就是化学反应）来转化为身体能够利用的能量。
在这个过程中，还有许多“调料”（比如酶）起着关键的作用。
了解这些基础知识，不仅能帮助我们更好地理解生命的本质，还能指导我们如何更好地照顾自己。
接下来我们就一起来深入了解一下生物化学的主要知识点吧！2. 生物化学在医学领域的重要性接下来我们来谈谈生物化学在医学领域的重要性，生物化学不仅仅是医学的一个分支，它更像是打开人体奥秘的一把钥匙。
有了生物化学的知识，我们能够更深入地理解我们的身体是如何运作的。
让我们更详细地看看这个神奇的世界。
首先大家都知道，身体健康是一切美好生活的基础。
想要维护身体健康，就需要了解身体的内部运作机制。
生物化学就像是解读身体语言的专家，帮助我们理解身体发出的每一个信号。
在医学领域，生物化学的作用更是不可忽视。
无论是疾病的预防、诊断还是治疗，都离不开生物化学的帮助。
其次在疾病诊断方面，生物化学提供了许多检测手段。
比如通过检测血液中的生化指标，我们可以了解身体的健康状况，及时发现潜在的问题。
生物化学复习题及问题详解
《生物化学》复习一、名词解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6. 退火：加热变性DNA溶液缓慢冷却到适当的低温，则两条互补链可重新配对而恢复到原来的双螺旋结构的现象。
7．DNA的熔解温度：DNA加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，DNA双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9．减色效应：复性DNA由于双螺旋的重新形成，在260nm处的紫外吸收值降低的现象。
10．增色效应：变性DNA由于碱基对失去重叠，在260nm处的紫外吸收值增加的现象11.米氏常数（Km值）:酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
12.活性中心: 酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活力：是指每毫克酶蛋白所含的活力单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升所有的活力单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：是代物质氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水，同时伴有ATP磷酸化生成ATP的过程。
16. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示17.呼吸链:代物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：底物在脱氢脱水的过程中是分子化学能重新分布和排列生成高能化合物，高能化合物与ADP磷酸化想偶联生成ATP的方式。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生物化学复习要点
“第六章 酶”复习要点： 一、酶是生物催化剂
酶作为生物催化剂的特点；酶作用专一性的类型；酶的分类与命名。 二、酶的化学本质与结构 酶的化学本质与分子组成；酶蛋白的结构（酶的活性中心、必需基 团）；酶的辅助因子与功能；酶的结构与功能。 三、酶的作用机制 活化能；中间复合物学说；过渡态；酶作用高效率的机制。 四、酶促反应动力学 米氏方程；米氏常数（Km）的意义；酶促反应速度的影响因素及其原 理（pH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂）；抑制剂的作用特点；抑 制剂的类型及其异同；不可逆抑制的类型及实例；可逆抑制的类型及其 动力学特点与实例；过渡态类似物与自杀底物。 五、酶的分离、提纯及活性测定 酶的抽提方法；、酶的纯化方法；比活力；回收率；纯化倍数；产率； 酶活力测定；酶活力；酶活力国际单位；酶的转换数或催化常数 （Kcat）。 六、重要的酶类 寡聚酶；同工酶；诱导酶；调节酶；共价调节酶；变构酶分类及特点； 核酶；抗体酶。 复习题：
复习题： 一、名词解释 半保留复制 复制叉 冈崎片段 反转录 端粒 切除修复 点突变 缺 失 插入 重排 单核苷酸多态性 二、问答题 1、为什么说DNA的复制是半保留半不连续复制？试讨论之。 2、什么是端粒？端粒酶是如何起作用的？ 3、简述DNA损伤的类型及修复合成方式。
“第十五章 RNA生物合成”复习要点： 一、转录（真核生物与原核生物） 转录的模板；RNA聚合酶、启动子、转录过程。 二、转录后加工（真核与原核生物） mRNA的加工、tRNA和rRNA的加工。 三、基因转录调控
生物化学(上)重点题目及答案
生化（上）复习提纲一、糖类（多羟基醛、多羟基酮或其衍生物类物质）1、同多糖：水解后只产生一种单糖或单糖衍生物，称为同多糖2、构型：一个有机分子中手型碳原子上的四个不同的原子或基团在空间上特有的排列。
3、构象：一个有机物分子中，仅因单键旋转而产生的不同的空间排列。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新形成，也没有光学活性的变化，4、差向异构：仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
（D-葡萄糖和D-甘露糖）5、对映体：两个互为镜象而不能重合的立体异构体，称为对映异构体，简称对映体。
非对映体:不是对映体的旋光异构体称为非对映体6、糖苷键：糖苷分子中提供半缩醛或半缩酮羟基的糖部分称为糖基，与之缩合的部分称为配体，这两部分之间的连接键称为糖苷键7、肽聚糖：又称黏肽、氨基糖肽或胞壁质。
它是由N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
8、变旋：葡萄糖主要以环状结构存在，当链式结构转化为环状半缩醛时，不仅生成α-D-（+）-葡萄糖，也能生成β-D-（+）-葡萄糖。
这样的转变过程中，比旋随之变化，这种变化称为变旋9、糖脎：许多还原性糖能与苯肼发生反应生成含有两个苯腙基的衍生物，称为糖的苯肼或脎，即糖脎。
不同还原糖生成的脎，晶型与熔点各不相同。
10、糖脂：是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物，可分为鞘糖脂、甘油糖脂以及由类固醇衍生的糖脂。
11.异头碳:一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
12.异头物:是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。
D-glucose的α-和β-型即是一对异头物.它们是非对映异构体.（α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖）13.杂多糖:水解以后产生一种以上的单糖或单糖衍生物，称为杂多糖14.肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁质酸交替连接而成15、糖苷键类型纤维素：β-1,4糖苷键乳糖：β-1,4糖苷键蔗糖：β-1,2糖苷键麦芽糖：α-1,4糖苷键异麦芽糖：α-1,6糖苷键直链淀粉：α-1,4糖苷键16.多糖无甜味，也无还原性17.直链淀粉遇碘液呈蓝色，支链淀粉遇碘液呈紫红色二、脂质1、脂质：一类不溶于水或难溶于水、而易溶于非极性溶剂的生物有机分子。
生物化学高考必考知识点归纳总结
生物化学高考必考知识点归纳总结生物化学是高考生物学中的重点内容，也是考生必须掌握的知识点之一。
在高考中，对于生物化学的了解和掌握程度将直接影响考生的成绩。
因此，本文将对生物化学的高考必考知识点进行归纳总结，以便考生能够有针对性地进行复习和备考。
1. 生物元素和生物大分子生物体的主要组成元素有碳、氢、氧、氮、磷和硫。
其中，碳是构成有机物的基础元素，氢和氧主要以水分子形式存在。
生物大分子包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
这些生物大分子在生物体内起着重要的结构和功能作用。
2. 碳水化合物碳水化合物是生物体内最主要的能量来源。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖。
单糖包括葡萄糖、果糖等，双糖包括蔗糖、乳糖等，多糖包括淀粉、纤维素等。
高考中常涉及的碳水化合物问题包括：碳水化合物的分解和合成途径、酶的作用以及与人体疾病的关系等。
3. 脂质脂质是生物体内最重要的能量储存物质，同时也是生物膜的主要组成成分。
常见的脂质有甘油三酯和磷脂。
在高考中，考生需要了解脂质的结构和功能，包括脂肪酸的分类及饱和度对健康的影响。
4. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最多的大分子物质，对于维持生命活动起着重要的作用。
高考中常见的蛋白质问题包括：氨基酸的组成和分类、蛋白质的合成和降解途径、酶的特性和功能等。
5. 核酸核酸是生物体内存储和传递遗传信息的重要分子。
常见的核酸有脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
在高考中，考生需要了解DNA的结构和功能、DNA的复制过程以及遗传信息的传递等。
6. 酶的作用和调节酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，对于维持生命活动至关重要。
高考中，涉及酶的问题包括：酶的特点和作用机理、酶的影响因素以及酶的调节等。
7. 糖原和脂肪的代谢糖原和脂肪是生物体内常见的能量储存形式。
在高考中，考生需了解糖原和脂肪的合成与分解途径，以及相关代谢过程的调节机制。
8. 光合作用和呼吸作用光合作用是植物利用光能合成有机物质的重要过程。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
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第1章生物分子导论偏振光：只在某一平面上振动的光叫做平面偏振光，简称偏振光。
旋光性：物质能使偏振光的振动平面发生旋转的性质。
旋光性物质：具有旋光性的物质叫做旋光性物质。
旋光度：当偏振光通过某一旋光性物质时，其振动平面会向着某一方向旋转一定的角度，这一角度叫做旋光度，通常用“α”表示。
左旋体/右旋体：在盛液管中放入旋光性物质后，偏振光将发生偏转。
使偏振光振动平面按逆时针方向旋转的物质称左旋体，用“－”表示；使偏振光振动平面按顺时针方向旋转的物质称右旋体，用“＋”表示。
比旋光度：在一定条件下,某物质的旋光性为一常数,称为比旋光度。
手性碳原子：与四个不同的原子或基团相连的碳原子称为手性碳原子，也称为不对称碳原子，用C*表示。
手性分子：化合物分子中的一个碳原子与四个不同的原子相连时，这个化合物在空间有两种不同排列，相互不能重叠,像人的两只手。
手性分子：左、右手对映而不能重合，这种实物和镜像不能重合的现象称为—“手性”。
具有手性的分子叫手性分子。
对映体：互为实物和镜像关系的异构体叫做对映异构体，简称对映体。
立体异构体：具有相同的结构式，但原子在空间的排列方向不同而引起的异构体。
顺反异构体：由于分子中存在双键或环，使原子或基团不能绕键轴自由旋转所产生的立体异构体。
旋光异构体（也叫光学异构体）：由于手性碳原子的存在，绕手性碳原子的取代基团以特定的顺序排列形成的立体异构体。
构型：指立体异构体分子中, 各原子或基团在空间的相对分布或排列称为分子的构型。
构型的改变必须有共价键的断裂。
顺式异构体：两个相同原子或基团在双键同一侧的为顺式异构体，也用 cis- 来表示。
反式异构体：两个相同原子或基团分别在双键两侧的为反式异构体，也用 trans- 来表示。
D,L标记法：人为规定：以甘油醛为标准，分子中的不对称碳原子（即第二个碳原子）上的羟基有两种安排，羟基在右面的指定其构型为Ｄ型。
若分子中离羰基碳最远的那个手性碳原子的构型与D-甘油醛相同，则为D型。
第2章蛋白质的构件-氨基酸酸水解：H2SO4或HCI能使蛋白质完全水解；不引起消旋作用，但色氨酸完全被破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基；碱水解：NaOH能使蛋白质完全水解；色氨酸稳定，但大多数氨基酸遭破坏并引起消旋现象；酶水解：部分水解；不产生消旋，不破坏氨基酸；主要用于蛋白质一级结构分析，如：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等。
等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。
茚三酮反应：茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基酸的氧化脱氨、脱羧反应，最后，茚三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应，生成紫色物质。
蛋白质的化学修饰：在温和条件下，以可控制的方式使蛋白质与某种试剂发生特异反应，引起蛋白质中个别氨基酸侧链或功能团发生共价化学改变。
外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。
层析法的基本原理层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异（如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配系数等），使各组分在两相（一相为固定的，称为固定相；另一相流过固定相，称为流动相）中的分布程度不同，从而使各组分以不同的速度移动而达到分离的目的。
分配层析法原理：主要根据被分析的样品（如aa混合物）在两种互不相溶的溶剂中分配系数的不同而达到分离的目的柱层析：将固定相装于柱内，使样品沿一个方向移动而达到分离。
纸层析：用滤纸做液体的载体，点样后，用流动相展开，以达到分离鉴定的目的。
薄层层析：将适当粒度的吸附剂铺成薄层，以纸层析类似的方法进行物质的分离和鉴定。
离子交换层析：是以离子交换剂为固定相，以特定的含离子的溶液为流动相，利用离子交换剂对需要分离第3章蛋白质的通性、纯化和表征等电点：对某一种蛋白质来说，在某一pH，它所带的正电荷和负电荷恰好相等，也即净电荷为零，这一pH称为蛋白质的等电点。
盐溶：是指在适当浓度的中性盐溶液中，蛋白质溶解度会提高的现象，称盐溶。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量中性盐（高盐浓度）时，会破坏蛋白质分子表面的水化层（即破坏了蛋白质在水溶液的稳定性因素）导致蛋白质的溶解度降低发生沉淀析出，称盐析。
电泳：在电场的作用下，带电荷的蛋白质或核酸分子将向与其电荷符号相反的电极方向移动的现象称为电泳。
沉降系数（sedimentation coefficient) ：单位离心场沉降分子的沉降速度。
s= v /ω2xSDS--聚丙烯酰胺凝胶电泳基本原理：以聚丙烯酰胺凝胶为支持物，根据被分离物质在电场的作用下产生不同的移动速度而分离的方法。
聚丙烯酰胺凝胶由单体—丙烯酰胺和交联剂—甲叉双丙烯酰胺在催化剂的作用下聚合而成。
网状的大小决定于丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺的浓度及两者的比例。
若在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入SDS，SDS是一种阴离子表面活性剂，几乎能破坏蛋白质中所有的非共价键，从而使多亚基蛋白质解聚，并使多肽链呈伸展状态，消除了蛋白质形状对迁移率的影响；SDS带有很多负电荷，与蛋白质结合以后，使变性蛋白质带上大量的净负电荷，远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，蛋白质分子原有的电荷就变得无足轻重了，因而掩盖了不同蛋白质间原有的电荷差别，所以在同一电泳条件下，分子量成为决定蛋白质移动速度的唯一因素。
分子量越大，受到阻力越大，泳动越慢。
SDS可将蛋白质解离成亚基，所以测出的分子量是亚基的分子量。
稳定蛋白质胶体溶液的主要因素：(1)蛋白质表面的亲水基团形成的水化层将蛋白质颗粒彼此隔开，不会互相碰撞凝聚而沉淀；(2)两性电解质非等电状态时，带同种电荷，互相排斥不致聚集沉淀透析法：将样品装在透析袋里，半透膜阻留pr分子，以达到除去蛋白质溶液中小分子（盐、低分子酸等）。
超过滤法：施以一定的压力强迫小分子物质通过半透膜，而按半透膜的筛孔大小截留相应的蛋白质分子。
等电聚焦原理：根据蛋白质分子的等电点进行分离。
利用这种技术分离蛋白质混合物是在具有pH梯度的介质中进行，在外加电场作用下，各种蛋白质将移向并聚集（停留）在等于其等电点的pH梯度处，并形成一个很窄的区带。
层析原理：利用被分离物质的电荷与层析载体电荷的相互作用达到分离纯化。
亲和层析：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的一种有效的纯化方法。
第4章蛋白质的共价结构单体蛋白质：蛋白质仅由一条多肽链组成。
肽：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
双缩脲反应：是指蛋白质和多肽分子与CuSO4碱性溶液反应生成紫红色或蓝紫色的复合物的反应。
是肽和蛋白质所特有的。
游离氨基酸无此反应。
肽键的结构特点：(1)肽键即-C－NH-这种结构是蛋白质分子中的主要共价键，其中C-N键具有约40%的部分双键性质，故不能自由旋转。
(2)组成肽键的4个原子和它相邻的两个α-碳原子（Cα）都处于同一个平面内，此平面称为肽平面（或酰胺平面）。
(3)在肽平面内，两个Cα原子及其氨基酸的侧链R互相远离形成反式构型，肽链中的肽键一般是反式构型，反式构型比顺式稳定。
蛋白质测序的策略(1)确定蛋白质分子中多肽链的数目(2)多肽链的拆分(3)断开多肽链内的二硫键(4)分析每条多肽链的氨基酸组成(5)鉴定多肽链的N－末端和C－末端残基(6)裂解多肽链成较小片段(7)测定各肽段的氨基酸序列(8)重建完整多肽链的一级结构（氨基酸序列）(9)确定原多肽链中二硫键的位置肽的命名在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的a-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的a-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
N-末端氨基酸测定：二硝基氟苯（DNFB）法Sanger法：2,4-二硝基氟苯（Sanger试剂）在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物。
在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。
该产物能够用乙醚抽提分离。
不同的DNP-氨基酸可以用层析法进行鉴定。
N-末端氨基酸测定：丹磺酰氯（DNS）法在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯）可以与N-端氨基发生酰基化作用，得到丹磺酰-氨基酸。
此法的优点是丹磺酰-氨基酸有强烈的荧光基团，检测灵敏度比DNFB法高100倍。
C-末端氨基酸测定：羧肽酶法羧肽酶是一种肽链外切酶，它能从多肽链的C-端逐个水解。
根据不同的反应时间测出酶水解所释放出的氨基酸种类和数量，按反应时间和氨基酸残基释放量作动力学曲线，从而推断蛋白质的C-末端残基。
Edman反应（Edman化学降解法）：（苯异硫氰酸酯，PITC法）是测定蛋白质一级结构的方法，主要是从蛋白质或多肽氨基末端进行分析，能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
第5章蛋白质的三维结构二级结构：指蛋白质多肽主链本身折叠形成的由氢键维系的局部构象，包括α螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α螺旋（α-helix）：α螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件，肽链主链骨架围绕螺旋轴盘绕成螺旋状称为α螺旋。
β-折叠（β-pleated sheet）：两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的N－H和C=O之间形成氢键，这样的多肽构象就是β-折叠片。
β-转角（β-turn）：非重复性结构，球状蛋白质分子中出现的180°回折。
无规则卷曲（random coil）：指尚没有确定规律性的多肽链主链骨架构象。
经常构成酶活性部位和蛋白质的特异功能部位，往往与生物活性有关。
超二级结构：由两个以上的二级结构元件（主要是α-螺旋和β-折叠）组合在一起，彼此相互作用，相互聚集形成的有规则的、在空间上能够辨认的二级结构组合体，有3种基本组合形式：αα、βαβ和ββ。
三级结构(Tertiary Structure) ：是指多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，进一步地盘绕、折叠，形成的特定的整个空间结构。
三级结构是多肽链中所有原子和基团的构象。
结构域：在二级结构和超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成的相对独立的球状实体。
是介于二级和三级结构之间的另一种结构层次。
α螺旋的结构特征：(1)蛋白质多肽链象螺旋状盘曲，每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，每上升一圈沿螺旋轴方向上升0.54nm（螺距），即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基绕螺旋轴旋转100°；(2)α螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧；螺旋的直径约为0.5nm；(3)α螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的。
相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行；从N-末端出发，氢键是由每个肽键上的C=O氧与它前面第3个肽键上的N-H氢间形成的；肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此α螺旋相当稳定。