生物化学重点提要
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学考试知识点提要
Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。
主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。
肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。
Ramachandran图：φ和ψ角。
α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。
Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。
//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。
β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。
所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。
不规则二级结构：转角及环。
规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。
氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)；超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。
酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。
结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。
三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体；胃：胃蛋白酶。
胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。
蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。
胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。
水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。
很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶）有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。
溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。
生物化学复习提要
生物化学复习提要糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构七、计算比旋计算，注意单位。
脂类提要一、概念脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂三、单纯脂1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位2.油脂的结构和化学性质(1)水解和皂化值 (2)加成反应碘值 (3)酸败3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）（一）甘油磷脂类（二）鞘氨醇磷脂五、非皂化脂（一）萜类是异戊二烯的衍生物（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构固醇类：主要有动物固醇、植物固醇、酵母固醇固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒、性激素和维生素D（三）前列腺素六、结合脂1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：蛋白质提要一、概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶二、氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三、蛋白质的结构1.一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶2.二级结构四种结构特点、数据、超二级结构3.三级结构主要靠疏水键维持4.四级结构变构现象5.结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四、蛋白质的性质五、分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应酶学一、概念辅因子、全酶、活力、活力单位、比活、转化数、活性中心、同工酶、米氏常数、激活剂、抑制剂、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、别构酶、正协同效应、Hill系数、诱导酶、多酶体系二、酶的命名与分类：6大类三、酶的活力：定义、换算四、酶的动力学及影响因素：米氏方程、米氏常数的意义及作图方法、Bi-Bi反应机制、pH、温度、激活剂、抑制剂、三种可逆抑制的特点五、酶的作用机制：酶与底物的结合、降低活化能的因素六、酶的调节：活性调节（变构调节、共价修饰、酶原激活）和数量调节核酸一、概念核苷酸、核苷、超螺旋、发夹结构、帽子结构、DNA的变性、退火、分子杂交、限制性内切酶二、核苷酸：碱基、核苷、核苷酸的结构、命名、核苷酸的功能三、DNA：DNA一级结构与书写、二级结构种类、B-DNA结构要点、超螺旋与其功能四、RNA：与DNA的区别、分类、tRNA的二、三级结构、mRNA的结构、rRNA的种类与核糖体五、性质：紫外吸收用途、变性与杂交、密度大小维生素一、概念维生素、抗坏血酸二、分类、特点三、脂溶性维生素：A、D、E、K，名称、功能、缺乏后果四、水溶性维生素：B族、V-C，名称、功能、与辅酶关系、缺乏后果激素一、概念激素、内分泌、激素受体、细胞内受体、第二信使、级联放大二、分类与特点三、作用机制：四类，第二信使的产生与功能四、重要激素：肾上腺素（五步级联放大）、与血糖有关的四种激素（肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、胰岛素）对血糖的调节、其他各类激素的代表抗生素一、概念：抗生素、耐药性、β-内酰胺、半合成抗生素二、作用机制：5种，各种的具体机制及代表三、重要抗生素：β-内酰胺类抗生素机制及用途、其他各类的代表。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及开发新的药物和治疗方法都具有重要意义。
以下是生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
1、蛋白质的结构一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，通过肽键连接。
二级结构：常见的有α螺旋、β折叠、β转角等，依靠氢键维持。
三级结构：是整条多肽链的三维空间结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基聚合而成。
2、蛋白质的性质两性解离：在不同 pH 条件下可带正电荷或负电荷。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失生物活性；在一定条件下，变性的蛋白质可以复性。
3、蛋白质的分离纯化盐析：利用不同蛋白质在不同盐浓度下的溶解度差异进行分离。
层析：如凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
1、 DNA 的结构双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成。
碱基互补配对：A 与 T 配对，G 与 C 配对。
2、 RNA 的类型与功能mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA：转运氨基酸到核糖体。
rRNA：参与核糖体的组成。
3、核酸的性质酸碱性：核酸分子中含有磷酸基团，呈酸性。
紫外吸收：在 260nm 处有特征吸收峰。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点高效性：能极大地加快反应速率。
专一性：对底物有严格的选择性。
可调节性：其活性可以受到多种因素的调节。
2、酶的催化机制降低反应的活化能，使反应更容易进行。
3、影响酶活性的因素温度：有最适温度，过高或过低都会影响酶活性。
pH：每种酶都有其最适 pH。
抑制剂：分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。
根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。
蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。
肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。
维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。
二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。
四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。
蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。
基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。
等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。
蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。
若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。
碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。
生物化学专业知识要点整理
生物化学专业知识要点整理生物化学是研究生物体内分子结构、组成、代谢和功能的一门学科，它涉及到生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能等方面的内容。
本文将对生物化学专业的一些重要知识要点进行整理，以帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，它具有多种功能，包括酶催化、结构支持、运输传递、免疫防御等。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多个蛋白质亚基的组装）。
2. 核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA两类。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA的功能是存储和传递遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也参与到细胞识别和信号传导等过程中。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖，如葡萄糖、蔗糖和淀粉等。
4. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的形成和维持、能量代谢等方面发挥重要作用。
二、酶的性质和功能1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和效率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
2. 酶的功能：酶在生物体内参与几乎所有的代谢过程，包括消化、呼吸、光合作用等。
常见的酶包括氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等。
三、能量代谢1. ATP：三磷酸腺苷是生物体内最重要的能量储存和释放分子，其通过磷酸键的形成和断裂实现能量的转换。
2. 糖酵解：糖酵解是生物体内糖类分子的分解过程，通过一系列的反应将葡萄糖转化为乳酸或乙醇释放能量。
3. 女性酸循环：女性酸循环是生物体内氧化葡萄糖、脂肪和氨基酸产生能量的过程，其产生的还原剂NADH和FADH2通过呼吸链参与ATP的合成。
4. 光合作用：光合作用是植物和一些细菌利用光能将二氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程，它是地球上最重要的能量来源。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
检验师生物化学知识点
检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。
了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。
2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。
了解酶的命名法和国际系统分类法。
掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。
3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。
掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。
熟悉糖异生和血糖调节的机制。
4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。
了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。
5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。
掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。
6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。
熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。
7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。
掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。
8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。
以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。
这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。
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第一章糖类§1.糖的概念一.糖的种类和功能1.糖的定义2.糖的功能：能源结构信息传递3.糖的种类：单糖：定义醛糖酮糖丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合，重要单糖的举例寡糖：定义举例多糖：定义同多糖杂多糖举例结合糖：定义举例4.碳水化合物：carbohydrate二.糖的构型1.几个概念：同分异构体结构异构立体异构几何异构旋光异构差向异构2.糖的构型不对称碳原子旋光异构体的性质甘油醛的构型（D\L）意义葡萄糖的构型§2.单糖的结构和性质单糖举例一.葡萄糖的结构1.链式结构：条件结构式构型旋光异构体和自然选择简化结构式2.环状结构：条件吡喃型和呋喃型及自然选择α型和β型异头物3.投影式（Haworth式）链式与环式的互变规则4.变旋现象：现象本质5.葡萄糖的构象：船式和椅式6.几种重要单糖的结构式（默认为D-型）：甘油醛二羟丙酮核糖！脱氧核糖！葡萄糖甘露糖半乳糖果糖！链式和环式都要，请大家自己在书上将其找到。
二.单糖的性质1.物理性质：旋光性（特例）甜度：标准以及顺序（果糖＞蔗糖＞葡萄糖）溶解性2.化学性质<1>.与强酸的作用：形成糠醛及其衍生物反应式及其原理：糖的鉴定：Molish反应：糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖。
（多羟、醛基）Seliwanoff反应：同样的原理，将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应，若是酮糖就显鲜红色，若是醛糖就显淡红色，由此可鉴别酮糖和醛糖。
<2>.形成糖苷：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。
举例：麦芽糖的结构式：葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷，α-葡萄糖出半缩醛羟基，另一葡萄糖（α、β可互变）出4位上的羟基。
反应部位主体、配体、糖苷键的键型（半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置，另一羟基的位置）全名：配体半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷<3>.糖的还原性费林反应（Fehling）：费林试剂反应式定量法与铁氰化钾的反应：将葡萄糖与铁氰化钾（K3Fe（CN）6）溶液共热时，铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾（K4Fe（CN）6）。
反应式：K3Fe（CN）6 + 葡萄糖→ K4Fe（CN）6 + 葡萄糖酸<4>.形成糖脎糖与三分子苯肼的反应反应式：用途：鉴定单糖的种类：糖脎为黄色的不溶于水的晶体，不同的糖脎其晶型和熔点均不同，由此可鉴别单糖的种类。
思考题：葡萄糖、果糖、半乳糖、甘露糖哪几种可被糖脎反应所鉴别，哪些不能？其余的反应如酯化作用、对碱的作用、糖的氧化性等，请大家自己看看。
§3.寡糖定义结构单位：环状的糖糖苷键主体和配体寡糖（以及淀粉）中的单糖叫残基一.几种重要的二糖1.麦芽糖：葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷：是直链淀粉的形成方式2.异麦芽糖：葡萄糖α-1,6-葡萄糖苷：是枝链淀粉分支处的的形成方式3.蔗糖：α-葡萄糖β-2,1果糖苷/β-果糖α-1,2葡萄糖苷4.乳糖：葡萄糖β-1,4-半乳糖苷5.纤维二糖: 葡萄糖β-1,4-葡萄糖苷：是纤维素的形成方式。
§4.多糖定义一.同多糖即均一多糖：定义1.淀粉结构单位：α-D-葡萄糖（在淀粉和寡糖中叫做葡萄糖残基）连接方式（即糖苷键型）：直链淀粉：α-1,4糖苷键，枝链淀粉α-1,6糖苷键（仅出现在分支处）和α-1,4糖苷键（除了分支处以外的地方）直链淀粉的结构：还原端和非还原端各一枝链淀粉的结构：还原端一个，非还原端多个淀粉的二级结构（空间结构）：右手螺旋（像个弹簧），每一圈含有6个葡萄糖残基碘显色机理：钻圈，圈越多（分子量越大即葡萄糖残基越多）色越深淀粉水解碘显色的变化：淀粉（蓝色或紫色）→红色糊精→无色糊精→寡糖→葡萄糖性质：与葡萄糖相比，它没有还原性、有旋光性但无变旋现象、溶解度降低2.糖原：结构上完全同枝链淀粉，只是分子量要大得多3.纤维素：结构单位：β-D-葡萄糖连接方式：β-1,4糖苷键分子量：上万个葡萄糖残基二级结构：锯齿带状，交织在一起，强度很大。
4.其余多糖：半纤维素和几丁质等，请大家自己回去看看。
二级结构：锯齿的链状，由于它们互相缠绕和交织，因此，强度很大。
性质：不溶于水，仅能被高温的强酸和少数几种纤维素酶所水解二.杂多糖通常与蛋白质形成具有粘性的物质，故称粘多糖，在体内起润滑作用（胃部以及关节处的粘夜，鼻涕等）例如：透明质酸、硫酸软骨素和肝素等三.结合糖：糖脂、糖蛋白、蛋白多糖等，自己看。
布置作业：重要单糖的结构，糖脎反应的思考题。
抽查第三章脂类§1.概述定义：由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类，这是一类一般不溶于水而溶于脂溶性溶剂的化合物。
一.脂类的类别1.单纯脂：定义：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物蜡：高级脂肪酸与高级一元醇，幼植物体表覆盖物，叶面，动物体表覆盖物，蜂蜡。
甘油脂：高级脂肪酸与甘油，最多的脂类。
2.复合脂：定义：单纯脂加上磷酸等基团产生的衍生物磷脂：甘油磷脂（卵、脑磷脂）、鞘磷脂（神经细胞丰富）3.脂的前体及衍生物高级脂肪酸甘油固醇萜类前列腺素4.结合脂：定义：脂与其它生物分子形成的复合物糖脂：糖与脂类以糖苷键连接起来的化合物（共价键），如霍乱毒素脂蛋白：脂类与蛋白质非共价结合的产物如血中的几种脂蛋白，VLDL、LDL、HDL、VHDL是脂类的运输方式。
二.脂类的功能1.最佳的能量储存方式体内的两种能源物质比较单位重量的供能：糖4.1千卡/克，脂9.3千卡/克。
储存体积：1糖元或淀粉：2水，脂则是纯的，体积小得多。
动用先后：糖优先，关于减肥和辟谷2.生物膜的骨架：细胞膜的液态镶嵌模型：磷脂双酯层，胆固醇，蛋白质。
见HP343.电与热的绝缘体电绝缘：神经细胞的鞘细胞，电线的包皮，神经短路热绝缘：冬天保暖，企鹅、北极熊4.信号传递：固醇类激素5.酶的激活剂：卵磷脂激活β-羟丁酸脱氢酶6.糖基载体：合成糖蛋白时，磷酸多萜醇作为羰基的载体§2.甘油脂定义：高级脂肪酸与甘油，其中甘油三脂就是油脂。
一.脂肪酸：结合态、游离态（FFA）1.性质偶数顺式双键的位置9、12、15溶点与结构的关系：链长（长-高），饱不饱和（饱-高）2.简单表达式：简单结构式：波浪形，注意双键的构型简单表达式：链长：双键数△双键位置举例：油酸18：1△93.常见脂肪酸和必需脂肪酸常见：软脂酸16：0，硬脂酸18：0必须脂肪酸：（Vf）：人和哺乳动物不可缺少但又不能合成的脂肪酸，必须从食物（尤其是植物）中摄取。
包括：亚油酸18：2△9，12α-亚麻酸18：3△9，12，15γ-亚麻酸18：3△6，9，12素油比荤油营养价值大二.甘油脂（脂酰甘油）甘油的写法和性质：P33甘油脂的通式：MG、DG、TG：P33油脂：油（植物）+脂肪（动物），脂肪酸的饱和性决定了它们的状态1.油脂的物理性质<1>.溶解度：不溶于水，而溶于乙醇、乙醚、氯仿、表面活性剂（双亲性物质）等，对比MG和DG<2>.溶点：植物的油与动物的脂肪的溶点，由脂肪酸的饱和性决定<3>.旋光性：前题，书写方式（L）与构型无关，这是规定，P33。
2.化学性质<1>.皂化与皂化值定义：油脂与碱共热时，产生甘油和脂肪酸盐（肥皂），实际上是碱催化的水解反应反应式：P36皂化值：加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的量（摩尔数）<2>.酸败与酸值油脂长期搁置时会产生酸臭味就是酸败原因是油脂受空气和光照作用，部分发生分解，不饱和脂肪酸被氧化成为醛或酮以及羧酸，产生酸臭味。
P37桐油的应用酸值：不加热，KOH（mg）/油脂（g），可以反映油脂的新鲜程度。
<3>.加成反应与碘值油脂中的不饱和双键可以与H2、I2、HCl、Cl2等发生加成反应卤化作用：P36碘值：I2（g）/油脂（百克）反映油脂的不饱和程度§3.磷脂复合脂中最重要的一族组成基团：脂肪酸、醇（甘油、鞘氨醇等）、磷酸根、X（醇类）一.甘油磷脂（磷脂酰甘油）1.结构通式：P39命名：磷脂酰XX为其它的醇类，通过磷酸二酯键与甘油连接。
天然磷脂均为L型构型2.几种重要的磷脂X 胆碱乙醇胺（胆胺）丝氨酸肌醇H结构式P40 P40 P41 P41名称磷脂酰胆碱（卵磷脂）生物膜、卵黄中的重要成分，良性的脂溶性溶剂，常用于治疗心脑血管疾病P40 磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）P40 磷脂酰丝氨酸P41 磷脂酰肌醇P41 磷脂酸3.几种重要的磷脂酶及其作用特点：PLA1、PLA2（PLB）、PLC、PLD作用位点：P397或P39+溶血磷脂蛇毒与磷脂酶二.神经鞘磷脂：神经鞘氨醇P42、脂肪酸、磷酸、胆碱神经鞘氨醇P42（+脂肪酸）-神经酰胺P42（+磷酸+胆碱）-神经鞘磷脂P42三.磷脂的特性1.溶解性：表面活性剂，双亲化合物（亲油亲水）氯仿+甲醇是提取磷脂的有效溶剂2.解离：两性电解质，解离后磷酸基团带负电，X基团带正电（见X的结构）3.水解反应：碱解（皂化）、酶解§4.其它脂类一.结合脂1.糖脂<1>.甘油糖脂：甘油磷脂的磷酸X被糖所取代的产物，即第三个羟基与糖的半缩醛羟基脱水缩合的产物（P39），因此，也属于糖苷。
<2>.糖鞘脂：鞘磷脂的磷酸+胆碱被糖所取代的产物，糖也是出的半缩醛羟基，也属于糖苷。
例如：脑苷脂和神经节苷脂P47（霍乱毒素受体GMI）等。
2.脂蛋白：血液中的四种脂蛋白。
二.固醇类：环戊烷多氢菲的衍生物P42。
编号功过是非：癌症（黄曲霉素），心血管疾病（高血压），结石；脑细胞、胆汁酸、激素、VD。
固醇（甾醇）：环戊烷多氢菲上3位接-OH，10、13位上接-CH3，17位上接一烷链P42。
<1>.胆固醇：固醇上的17位上接一异辛烷P43。
游离胆固醇和胆固醇脂均不溶于水。
胆固醇在紫外线的作用下可以转化成VD，VD的作用，婴儿晒太阳。
<2>.胆汁酸：胆固醇衍生的一类固醇酸。
胆酸：P43略三.萜类：异戊二烯的衍生物P45，衍生方式为异戊二烯首尾相连或尾尾相连P45+。
单萜（2个异戊二烯单位）、倍半萜（3个异戊二烯单位），β-胡罗卜素为4萜，天然橡胶为上千萜。
霍乱病：病征：上吐下泻，全是水，若不补充水，一天之内即死亡病理：肠内大量失水，水压过高，排泄物中有大量的霍乱弧菌。
分子基础：小肠上皮细胞的外表面结构如图（讲义稿P5），具有霍乱毒素的受体，霍乱毒素的结构是个七聚体蛋白，与受体结合后解离，穿过细胞膜，刺激腺苷酸环化酶，提高cAMP，使钠/水泵失调，向肠内排水，又向周围组织以及血管中抽水。