生物化学复习资料
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1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸
2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键
3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm
4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失
5、核酸的基本组成单位是核苷酸
6、tRNA的二级结构为三叶草形
7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂
8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键
9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能
10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变
11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强
12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化
13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定
14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起
15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA
16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL
17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏
18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素
19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ
20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化
21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例
22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛
23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素
24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸
25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA
26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白
27、体内胆红素主要来源是血红蛋白
28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸
29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸
基础生物化学复习资料
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生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、化学反应和
化学过程。在生物学的学习中，生物化学是一个重要的组成部分，它帮助我们
理解生命的基本原理和机制。在这篇文章中，我们将回顾一些基础的生物化学
知识，帮助大家复习和巩固这些重要的概念。
1. 生物大分子
生物体内存在着许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。蛋白质
是生物体内功能最为多样的大分子，它们参与了几乎所有的生物过程，包括酶
催化、信号传导和结构支持。核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA，
它们在细胞中担任着重要的角色。多糖是由许多单糖分子组成的聚合物，它们
在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的，它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。
2. 生物化学反应
生物体内存在着许多重要的生物化学反应，包括氧化还原反应、酶催化反应和
代谢反应。氧化还原反应是生物体内能量转化的基础，它涉及电子的转移和能
量的释放。酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段，酶是生物体内的
催化剂，能够降低反应的活化能。代谢反应是生物体内物质转化的过程，包括
合成代谢和分解代谢，它们共同维持了生物体内的稳态。
3. 生物体内的能量转化
生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。生物体通过食物摄取获得能量，其中最重要的是葡萄糖。葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。
糖酵解是在缺氧条件下进行的，产生少量的ATP和乳酸。细胞呼吸是在氧气存
在的条件下进行的，产生大量的ATP和二氧化碳。能量转化的最终产物是ATP，它是细胞内的能量货币，提供细胞内各种生物过程所需的能量。
《生物化学》期末考试复习题及参考答案
生物化学复习题
(课程代码252419)
一判断题
1、同种生物体不同组织中的DNA，其碱基组成也不同。
2、胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成。
3、功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。
4、实验证实，无论溶液状态还是固体状态下的氨基酸均以离子形式存在。
5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。
6、蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词。
7、细胞色素C和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质，它们必定具有相似的三级结构。
8、最适温度是酶特征的物理常数，它与作用时间长短有关。
9、测定酶活力时，底物的浓度不必大于酶的浓度。
10、端粒酶是一种反转录酶。
11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet，真核细胞新生肽链N端为Met。
12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板，以半保留方式进行，最后形成链状产物。
13、在非竟争性抑制剂存在下，加入足够量的底物，酶促反应能够达到正常的V max。
14、蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。
15、磷酸肌酸是高能磷酸化合物的贮存形式，可随时转化为ATP供机体利用。
16、在高等植物体内蔗糖酶即可催化蔗糖的合成，又催化蔗糖的分解。
17、三羧酸循环提供大量能量是因为经底物水平磷酸化直接生成ATP。
18、多核苷酸链内共价键的断裂叫变性。
19、脂肪酸的从头合成需要柠檬酸裂解提供乙酰-CoA。
20、限制性内切酶切割的片段都具有粘性末端。
21、胰蛋白酶专一性水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键。
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1。氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）
碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）
芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸
3。氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.
等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.
4。试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基
5。简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？
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第六章⽣物氧化与氧化磷酸化
（⼀）名词解释
1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题
1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？
①见名词解释“⽣物氧化”；
②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；
③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；
④⽅式：通常为三种氧化⽅式
A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧
NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+
H2O -2H
B：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH
|
OH
-2H
直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOH
C：脱电⼦：-e
生物化学复习提纲
生物化学基础
复习提纲
生物化学专业复习提纲
第一章糖类
本章节包括以下几个知识点
1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】
糖的定义和分类：
定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮
分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些
【例题1】琼脂和琼脂糖（09）
A、主要成分相同,属同多糖
生物化学期末复习知识点
第一章蛋白质练习题
1．组成蛋白质的20种氨基酸中，哪些是极性的7哪些是非极性的？哪一种不能参与形成真正的肽键？为什么？
在组成蛋白质的20种氨基酸中，根据氨基酸侧链基团的极性可分为三种：（1）带有非极性侧链基团的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。，Th。trp．Met 和Pro。
（2）带有极性但不解离侧链基团的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。
这些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理条件下不能解离但显示极性。Gly的H+因受α一碳原子的影响，显示极弱的极性。
（3）带有解离侧链基团的氨基酸：在pH7的生理条件下解离，带正电荷的有Arg，Lys和HiS；带负电荷的有：Asp和Glu。在组成蛋白质的20种氨基酸中，Pro不能参与形成真正的肽键，因为Pro是亚氨基酸，没有游离的氨基。
2．什么是蛋白质的等电点（pl）？为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低？
蛋白质分子所带净电荷为零时，溶液的pH值为该蛋白质的等电点。处于等电点状态的蛋白质分子外层的水化层被破坏，分子之间相互聚集形成较大的颗粒而沉淀下来
3．蛋白质分子中哪些氨基酸可以与金属紧密地结合？请举例说明。
在蛋白质分子中带电荷的氨基酸侧链部可以与金属离子以离子键的方式结合。例如血红蛋白分子中血红素带有的铁离子，凌肽酶A分子中的锌离子以及其它蛋白质分子中的铜、镁离子。体内常见的与金属离子结合的氨基酸His、Glu和Cys等。
4．将固体氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．内的pH大于7，有的小于7，这种现象说明什么；
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点
⽣物化学复习重点
第⼀章蛋⽩质
1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%
公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）
2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：
（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷
（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸
（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸
（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺
4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/2
5.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收
6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：
多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列⽅式
蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓
全新第八版生物化学每章重点总结与单元测试题和复习资料
第一章蛋白质的结构及功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸: 脯氨酸: 唯一一个亚氨基酸甘氨酸: 分子量最小, α-C原子不是手性C原子, 无旋光性.
4.色氨酸: 分子量最大
5.酸性氨基酸: 天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸: 赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环: 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸
7.含有—OH的氨基酸: 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸: 蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸: 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基及另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面: 肽键的特点是N原子上的孤对电子及碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转, 因此。将C.H、O、N原子及两个相邻的α-C原子固定在同一平面上, 这一平面称为肽键平面
12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点: 氨基都接在及羧基相邻的α—原子上
13.是天然氨基酸组成的是: 羟脯氨酸、羟赖氨酸, 但两者都不是编码氨基酸
14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位, α—C为转轴, 形成右手螺旋, 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈, 螺径为0.54nm, 维持α-螺旋的主要作用力是氢键
15.举例说明蛋白质结构及功能的关系
①蛋白质的一级结构决定它的高级结构
生物化学期末复习题------答案
生物化学期末复习题------答案
生物化学（一）复习思考题
一、名词解释
核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使; α－磷酸甘油穿梭; 底物水平磷酸化；呼吸链蛋白；波尔效应（）；葡萄糖异生；可立氏循环（）
1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须
由食物提供的一类低分子有机化合物。
3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。
4.中心法则：是指遗传信息从传递给，再从传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录
和翻译的过程。
5.结构域：又称（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折
叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
6.锌指蛋白：结合蛋白中2个,2 个结合一个.
7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内
部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
8.α -磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α- 磷酸甘油与
磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着的磷酸化形成.
10.呼吸链：电子从到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。
11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成.
12.波尔效应:增加2的浓度，降低能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋
生物化学复习题及答案
生物化学复习题及答案
《生物化学》复习
一、术语解释：
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合
氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的
球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的
溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次
配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的
温度。8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；
9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。有时，它还使用每克酶制剂
或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷
生物化学知识点总结 复习
• 57、环状结构的己醛糖的异构体数目为（） • A. 4 B. 3 C. 32 D. 16
• 58、加入下列哪种试剂不会导致蛋白质变 性（）
• A.尿素 B.盐酸胍 C. SDS D.硫酸铵
• 59、六肽Lys-Gln-Cys-Asp-Glu-Ile在pH7时 的静电荷是（）
• 20、α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的 个数是：( )
• A.4.8 B. 10 C.3.6 D. 3.0 E.2.5
• 21、三羧酸循环一周，有几次脱氢反应 （）
• A. 1次 B. 2次 C. 3次 • D. 4次 E. 5次
• 22、NADH氧化呼吸链的组分不包括（ ）
• A .NAD B. FMN C. FAD D. CoQ E. Cytc
wk.baidu.comD、两性性质
• 7、热变性后的DNA A、形成三股螺旋 B、紫外吸收增强
• C、磷酸二酯键断裂 D、碱基组成发生变化
• 8、血液凝固的过程是凝血酶原和血纤蛋白 原（）
• A、变性的过程
B、激活的过程
• C、变构的过程
D、重新组合的过程
• 9、识别转录起始点的是 • A. σ因子 B. 核心酶 • C. RNA聚合酶的β因子 • D. RNA聚合酶的γ亚基 • E. RNA聚合酶的ε亚基
大学生生物化学期末复习资料
第一章绪论
一、生物化学的定义
生物化学就是研究生命有机体的化学，维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学，即研究生命活动本质的科学。
二、生物体的化学组成
生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素，激素等。
三、生物化学发展经历了哪些阶段
生物化学发展经历的三个阶段：1）叙述生物化学阶段，2）动态生物化学阶段，3）机能生物化学阶段。
四、我国现代生化学家最突出的贡献
我国近代生物化学主要研究成果：人工合成蛋白质方面
1965年，人工合成具有生物活性的蛋白质：结晶牛胰岛素。
1972年，用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。
1979年12月27日，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。
1981年，人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。
第二章蛋白质
一、必需氨基酸和非必需氨基酸
必需氨基酸：参与组成蛋白质的氨基酸，称为必需氨基酸。
非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸，称为非必需氨基酸。
二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。
中性氨基酸：包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸，共15种。
酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。解离后，分子带负电荷。
碱性氨基酸：即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。解离后，分子携带正电荷。
三、氨基酸的等电点及其实际意义（用途）
两性解离：即在同一氨基酸分子中，带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基，而羧基放出的质子，能被其氨基所接受，成为带双重电荷的两性离子。
等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时，则氨基酸所带净电荷为0，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点，即pI值。
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⽣物化学考试复习资料
⼀、名词解释
1、蛋⽩质的⼀级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
2、蛋⽩质的凝固：蛋⽩质经强酸、强碱作⽤发⽣变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若
将pH调⾄等电点，则蛋⽩质⽴即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可
溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成⽐较坚固的凝块，此
凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋⽩质的凝固作⽤。
3、变构调节：体内⼀些代谢物与酶分⼦活性中⼼外的调节部位可逆地结合，使酶发⽣构
象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节⽅式称为变构调节。
4、酶的化学修饰：酶蛋⽩肽链上的⼀些基团可与某种化学基团发⽣可逆的共价结合，从
⽽改变酶的活性，以调节代谢途径，这⼀过程称为酶的化学修饰。
5、维⽣素：是⼀类维持机体正常⽣理功能所必需，⼈体内不能合成或合成数量不能满⾜
机体需求，必须由⾷物提供的有机化合物。
6、维⽣素需要量：指能保持⼈体健康、达到机体应有的发育⽔平和能充分发挥效率地完
成各项体⼒和脑⼒活动的所需要的维⽣素的必需量。
7、⽣物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称⽣物氧化
8、呼吸链：位于线粒体内膜上起⽣物氧化作⽤的⼀系列酶（递氢体或递电⼦体），它们按⼀定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化
磷酸化。
10、底物⽔平磷酸化：底物分⼦内部原⼦重排，使能量集中⽽产⽣⾼能键，然后将⾼能磷酸键转给ADP⽣成ATP的过程。
11、乳酸循环：肌糖原分解产⽣乳酸，经⾎液循环运送⾄肝，经糖异⽣作⽤转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放⼊⾎后⼜被肌⾁组织摄取⽤以合成肌糖原
生物化学复习
=-=生化汇总一．是非题
1.脂肪酸活化为脂酰CoA时，需消耗2个高能磷酸键√
2.哺乳动物在无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。×
3.在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。√
4. 1 mol 葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2 mol ATP。√
5.在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。√
6.脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。√
7.在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3’端向5’端进得翻译的。-
8.葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。×
9.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。×
10.真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。×
11.核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。√
12.PCR技术体外扩增DNA的程序包括DNA变性、退火、和链的延伸三个步骤。√
13.原核生物转录终止时一定要ρ因子参与。×
14.RNA的转录合成和DNA合成一样，在起始合成前变需要有RNA引物参加。×
15.醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。×
（04~05年）
1.脂肪的氧化中，脂酰CoA在肉毒碱的携带下从线粒体进入胞浆中氧化。×
2.UDP-葡萄糖是糖原合成时的糖基体的供体形式。√
3.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的反应是葡萄糖在有氧条件下进入柠檬酸循环的关键步骤。×
4.酮体在肝细胞内生成而在肝外组织被利用，这是脂肪氧化供能的另一种形式。√
5.鱼藤酮能阻断琥珀酸脱氢的电子传递，也能阻断α-酮戊二酸脱氢的电子传递。√
生物化学复习资料
第一章绪论
生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；
物质代谢及其调节（动态生化）；
生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学
一、糖的定义及分类
糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）
单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。Eg:半乳糖
寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。Eg:乳糖
多糖：由许多单糖分子缩合而成。如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖
1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。单糖构型的确定以甘油醛为标准。距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。如：D-Glu与L-Glu
3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）
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第二章糖类化学
1.糖的概念：糖类物质是多羟基的醇类或醛累化合物及其他们的衍生物或聚合
物。
2.糖的种类可以分为：单糖寡糖多糖结合唐糖的衍生物。
3.根据旋光性分类，可以将自然界中的糖分为D型和L型。规定，已距醛基或
酮基最远的的不对称性碳原子为准，羟基在右的为D型，羟基在左的为L型.
4.还原性二糖：由一分子糖的的半缩醛羟基与另一分子的糖的醇羟基缩合而
成。
5.非还原性二糖：由二分子糖的半缩醛羟基脱水而成。
6.淀粉、糖原、和纤维素的基本结构单元是葡萄糖。
7.凡是能被费林试剂还原的糖都称为还原糖。
8.糖类的生物学功能：提供能量，细胞间的碳骨架，细胞间的的骨架，细胞间
识别和生物分子识别。
第三章蛋白质
1.蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
2.大多数蛋白质的含氮量接近16%
3.蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序。
4.氨基酸：分子中含有氨基的羧酸称为氨基酸。
5.氨基酸为两性电解质，当PH等于PI时，氨基酸为兼性离子。
6.肽键是蛋白质中的主要共价键，也称为主键。
7.必需氨基酸：人体中不能合成的，必须从食物中摄取的氨基酸称为必须氨基
酸。
8.必需氨基酸包括：赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、
色氨酸、苯丙氨酸。
9.极中性氨基酸包括：丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、半胱氨酸、天冬
酰胺。
10.酸性氨基酸包括：天冬氨酸、谷氨酸
11.碱性氨基酸包括：组氨酸、赖氨酸、精氨酸
12.氨基酸的等电点（PI）：在一定PH值得溶液中，氨基酸所带的正负电荷相等，
净电荷为零，此时溶液的PH值称为氨基酸的等电点。（当PH＞PI,氨基酸带净负电荷，在电场中向正极移动；当PH＜PI，氨基酸带净正电荷，在电场中
向负极移动。）
13.蛋白质的二级结构主要靠氢键维持其稳定性。
14.蛋白质的三级结构主要靠次级键维持其稳定性。次级键包括：氢键，离子键，
疏水作用，二硫键。
15.蛋白质颗粒表面的电荷和水化膜是维持蛋白质胶体的重要因素。
16.蛋白质的重要功能：催化调控作用、协调运转作用、在运输及储存中作用、
在识别、防御、神经传导中作用。
第四章酶
1.根据酶的组成情况，刻意将酶分为单纯酶与结合酶。（单纯酶只含多肽
链，是单纯蛋白质，结合酶则是由蛋白质和非蛋白质部分组成）
2.决定酶反应的特异性的是酶蛋白，辅助因子则是决定反应种类和性质。
3.酶催化的特点：酶具有极高的催化效率、酶的催化具有高度的底物专一性、
酶催化作用的可调节性、酶的高度不稳定性。
4.影响酶促反应速率的因素有：底物浓度、PH值温度、酶的浓度、激活剂、抑
制剂、
5.米-曼氏方程：在酶促反应中，反应底物浓度[S]与和反应速率(V)的关系式，
称为米曼式方程,如下：
6.其中，Km值为米氏常数，意义如下：
Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
Km值可近似表示酶对底物的亲和度（值越小，表示酶与底物的亲和度越大；
值越大，则反应没与底物的亲和度越低）
Km值是酶的特征常数之一，不同的酶具有不同的Km值。
第五章核酸
1.核酸的分类：脱氧核糖核酸（DNA）与核糖核酸(RNA)
2.DNA主要分布在细胞核内，线粒体内也含有少量DNA;RNA主要分布在细
胞质，细胞核，线粒体。
3.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由磷酸、戊糖、碱基构成。
4.核苷酸是由核苷与磷酸净脱水缩合后生成的磷酸脂类化合物。包括核糖
核苷酸与脱氧核糖核苷酸两大类。
5.多核苷酸链中各种单核苷酸的排列顺序，称为核酸的一级结构；核酸是
由许多核苷酸通过3、5磷酸二脂键链接起来的，具有5-端和3-端，及
5-端到3-端的方向性。
6.DAN的二级结构是双螺旋结构，两条链呈反向平行走向。
7.增色校应（高色效应）：核酸变性后，260nm处的紫外吸收值明显增加的
现象。
8.减色效应：核酸变性后，260nm处的紫外吸收值明显减少的现象。
9.核酸是两性电解质，含有酸性的磷酰基和碱性的碱基。
10.Tm值：DNA变性时，紫外吸收光度值达到最大值的50%的温度，称为DNA
的解链温度，用Tm表示。（Tm值的大小与碱基组成有关）
11.DNA双螺旋结构的稳定性主要依赖疏水堆砌力与氢键。
12.DNA的热变性主要是由于加热引起双螺旋结构的解离。
第六章维生素
1.维生素的概念：维生素意指维持生命的要素，是维持人体生命必须的一类有
机物，也是保持人体健康的重要活性物质。
2.水溶性的维生素主要有：维生素C与B族维生素。
3.脂溶性维生素包括：维生素A,维生素D、维生素E、维生素K。
4.填维生素缺乏症：VB1 脚气病，VB2 口角炎，VC 坏血病，叶酸巨幼红
细胞贫血
5.缺乏维生素A时会导致视力下降，夜盲症，红细胞功能失调，免疫功能下降。
6.缺乏维生素D时会导致佝偻病，软骨病。
7.缺乏维生素E时会导致生殖障碍，不孕，神经功能系统失调。
8.缺乏维生素K时会导致凝血因子减少，凝血时间延长。
第七章生物氧化
1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化称为生物氧化。
2、生物氧化与体外氧化的相同点：
（1）生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、是、失电子，遵循氧化还原的基本规律；
（2）物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2,H2O)和释放能量均相同。
3、电子传递链的定义:定位于线粒体内膜上的一组递氢体和递电子体按一定顺序排列组成的连续酶促反应体系，由于该体系与细胞呼吸有关，故又称呼吸链。
4、体内重要的两条呼吸链：NADH氧化呼吸链与琥珀酸（FADH2）氧化呼吸链