4蛋白质化学6下资料
生化复习资料ygl
生物化学复习资料一、生化复习中常见名词总结：1.蛋白质一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要由肽键维持。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。
主要由氢键维持。
3.蛋白质三级结构：蛋白质三级结构是指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也即整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.蛋白质四级结构：数个具有三级结构的多肽链在三维空间的特定排布，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
6.肽键：一个氨基酸的α¬羧基与另一个氨基酸的α¬氨基脱水缩合形成的酰胺键称为肽键7.蛋白质的两性解离：由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与—OH结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。
8.碱基互补规律：在DNA 双链结构中两条链的碱基之间以氢键相连，产生了固有的配对方式，即腺嘌呤与胸腺嘧啶、鸟嘌呤与胞嘧啶配对存在，这种配对方式称为碱基互补。
9.DNA的变性: 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
10.增色效应：在DNA解链过程中，由于更多的共扼双键得以暴露，DNA在紫外线区260nm处的吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，这种关系称为DNA的增色效应。
11.Tm值：DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。
在Tm时，DNA分子内50％的双链结构被解开。
Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。
12.酶：是由活细胞合成的，对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。
第四章蛋白质化学第六节蛋白质及氨基酸分离纯化与测定
一、一般原则及基本步骤
材料的预处理及细胞破碎 蛋白质的抽提
蛋白质的粗分级
等电点沉淀法 盐析法 有机溶剂沉淀法
蛋白质的细分级
凝胶层析法 离子交换层析法 亲和层析
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二、蛋白质的分离纯化方法
◇（一）根据分子大小不同的纯化方法 ◇（二）利用溶解度差别的纯化方法 ◇（三）根据电荷不同的纯化方法 ◇（四）利用选择性吸附的纯化方法 ◇（五）利用配体的特异性亲和力的纯化方法
磷酸基
SE-纤维素（强弱酸型）
磺乙基
SP-纤维素（强弱酸型）
磺丙基
常用的阴离子交换剂
离子交换剂
可电离基团
可电离基团结构
AE-纤维素（弱减型）
氨基乙基
PAB-纤维素（弱减型） 对氨基苯甲酸
DEAE-纤维素 （中弱减型）
DEAE -Sephadex （中弱减型）
二乙基氨基乙基 二乙基氨基乙基
DEAE -纤维素（强减型） 二乙基氨基乙基
（3）有分级分离现象 （4）要求对有机溶剂低温预冷。
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4.温度对蛋白质溶解度的影响
• 在一定温度范围内，约0-40℃之间，大部分球状 蛋白质的溶解度随温度升高而增加，但也有例外， 例如人的血红蛋白从0到25℃，溶解度随温度上升 而降低。
• 在40-50℃以上开始变性，一般在中性pH介质中即 失去溶解力。
⑴蛋白质周围的水化层（hydration shell)，保护了 蛋白质粒子，避免了相互碰撞，使蛋白质形成稳定 的胶体溶液。
⑵蛋白质两性电解质，分子间静电排斥作用。（存在 双电层）蛋白质粒子在水溶液中是带电的，带电的 原因主要是吸附溶液中的离子或自身基团的电离。 蛋白质表面的电荷与溶液中反离子的电荷构成双电 层。
人教版高中化学《蛋白质》优质课件1
广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质， 如肌肉、皮肤、发、角、蹄、酶、激素、抗体、病 毒；在植物中也很丰富，比如大豆、花生、谷物。
蚕丝、血红蛋白、细菌、阿胶中也含有蛋白质。 蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。
在豆在类奶、和薯奶类的、制小品麦中和谷类中
。。。SARS病毒的电子图片
它们分别是：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨 酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
1、定义
一.氨基酸
羧基 氨基
3、几种常见的氨基酸 (1) 甘氨酸
（α-氨基乙酸） (2) 丙氨酸
(3) 谷氨酸
（2-氨基-1,5-戊二酸） (4) 苯丙氨酸
（α-氨基丙酸）
（α-氨基-β-苯基丙酸）
思考：1.哪些氨基酸有对映异构？ 除甘氨酸外，氨基酸均含有手性碳，有对映异构。
注意（1）肽中因肽键的存在, 可以水解。
（2）成肽反应是分子间脱水反应，属于取代反应。分子内脱 水或分子间交叉脱水可形成环状。
。。。知识小结
1、氨基酸的结构特点： 含有-NH2 及-COOH
2、氨基酸的性质： （1）具有两性：碱性和酸性 （2）成肽（缩合）反应
。。。蛋白质的形成
多种氨基酸分子按不同的排列顺序以肽键相互结合， 可以形成千百万种具有不同的理化性质和生理活性 的多肽链。相对分子量在10000以上的，并具有一 定空间结构的多肽，称为蛋白质。
思考：2.氨基酸具有什么性质？ 物理性质：教材86页最后一段。 Βιβλιοθήκη 学性质：具有两性，能发生缩聚反应。
4、氨基酸的化学性质
(1) 两性：能与酸碱反应 甘氨酸与稀盐酸的反应方程式：
+ HCl
NH3 + HCl = NH4Cl 甘氨酸与氢氧化钠溶液的反应方程式：
基础生物化学重点
基础生物化学重点一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质(如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
生化课后练习答案
《生物化学》复习资料第二章核酸化学2、试从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNADNA由两条互补的脱氧核糖核甘酸亚单元的链组成的双螺旋结构，RNA 仅是比DNA小得多的核糖核苷酸亚单元单链结构；DNA中有胸腺嘧啶（T）,但无尿嘧啶（U），但RNA则相反，DNA主要生物的遗传信息的载体，指导蛋白质的合成等，而RNA则在于遗传信息的转录，翻译与蛋白质的合成等，有时也可以作为一种催化剂在生物的生命活动起一定的作用.DNA主要存在于细胞核与线粒体，RNA主要存在细胞质基质中。
3. 试从结构和功能上比较tRNA,rRNA,mRNA.1. mRNA勺结构与功能：mRN是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA大多数真核成熟的mRN分子具有典型的5'-端的7- 甲基鸟苷三磷酸（m7GTP帽子结构和3'-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。
mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。
mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传密码（coden）。
2. tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNAtRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为五个部分：①氨基酸臂：由tRNA的5'-端和3'-端构成的局部双螺旋，3'-端都带有-CCA-OH顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。
②DHU臂:含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰tRNA合成酶的结合有关。
③反密码臂：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNAt相应的密码，故称为反密码(anticoden )。
④T®C臂：含保守的T®C 顺序，可以识别核蛋白体上的rRNA促使tRNA与核蛋白体结合。
⑤ 可变臂：位于T®C臂和反密码臂之间，功能不详。
生物化学讲义
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学;因此生物化学又称为生命的化学简称：生化,是研究生命分子基础的学科;生物化学是一门医学基础理论课;二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能; 蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节;研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容;3．遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点;三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用;本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程;五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用;2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望;3．每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习;4．学习后及时做好复习,整理好笔记;5．学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力;6．实验实训课是完成本课程的重要环节;亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告;第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成一蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S;特征元素：N元素含量比较恒定约为16%故所测样品中若含1克N,即可折算成克蛋白质;实例应用二组成蛋白质的基本单位——氨基酸AA一编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种二氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸甘氨酸除外三氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸羧基、碱性氨基酸氨基及其衍生基团和极性的中性氨基酸羟基、巯基和酚羟基;二、蛋白质的结构与功能一蛋白质的基本结构1．肽键和肽1肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键;2肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽;3生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构;意义：是空间结构及其功能的基础;实例分析：胰岛素、分子病等二蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象;维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部;有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性;3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响;蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点pI;1蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,2蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,3蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出;临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳electrophoresis;电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一;2．蛋白质的亲水胶体性质临床应用：盐析salt precipitaion、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1盐析法2有机溶剂沉淀法3生物碱试剂法4重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程;引起蛋白质变形的因素：举例：物理因素、化学因素和生物因素变性的本质：非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态;蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量;二蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能一组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U二组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构一核酸分子的一级结构二核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构,其主要特点是：1两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧;2碱基在螺旋内侧并配对存在,A与T配对的G与C配对,A与T之间二个氢键相连A-T,G与C之间三个氢键相链G-C;3螺旋直径2nm,二个碱基对平面距,10bp为一螺距,距离为;4稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力;DNA的二级结构的生物学意义：1提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形,有三环四臂;第三章酶一、酶的概述一酶的概念1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用;2．酶促反应、底物和作用物二酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍;2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性,从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性：1对专一性：一种E只能催化一种S 脲酶2相对专一性：一种E只能催化一类S 一种化学键/水解酶类3立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型LDH --- 乳酸脱氢酶3．高度的不稳定性易受变性因素影响而失活二、酶的结构与功能一酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶;2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子结合成全酶才有活性1酶蛋白：决定催化反应的特异性选择E催化的S2辅助因子：决定催化反应的类型递电子、氢或一些基团主要有金属离子和有机小分子辅基/辅酶参与组成二酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域构象,由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团酶发挥催化作用所需要基团,一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等;功能：在活性中心内活性中心的组份——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定三酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时,只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活;酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成或暴露;3．意义：在特定条件下被激活,可调节代谢、保护自体避免细胞自身消化,保持血流畅通许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工;实例：胰蛋白酶原激活四同工酶1．概念：催化功能相同,但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中;b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同或相似;c. 往往是四级结构的酶类;d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质;发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶;临床测定同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断;2．组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体,共有5种分型;LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑,肺梗塞：LDH3↑,肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等;必需采用测定反应初速度的条件;一底物浓度的影响——矩形双曲线二酶浓度的影响在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比;三pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH;大多数酶最适pH值在7左右,亦有偏酸和偏碱的例外;四温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度;五激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂activator;2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子;六抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂;根据抑制剂与酶结合的方式不同,抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类;1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶如胆碱酯酶的抑制作用; 2．可逆抑制：1竞争性抑制：重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用;2非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用;四、酶与医学的关系一酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病白化病/ 蚕豆黄二酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病主要是血浆中的细胞酶类三酶与疾病治疗多酶片：治疗消化不良尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶：治疗老慢支、清创溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物,在体内不能合成或合成不足,必需由食物提供,一旦缺乏会导致缺乏症;维生素分为脂溶性和水溶性两种;脂溶性维生素包括A、D、K、E;缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病;维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成;水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类;缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA 是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体,维生素B12是甲基转移酶辅酶,缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血;维生素C是羟化酶辅酶,参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应,缺乏维生素C导致坏血病;维生素、辅酶与相关酶之间的关系维生素活性形式辅助因子形式相关酶B1焦磷酸硫胺素TPPα-酮酸脱氢酶复合体B2黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD黄素酶PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+不需氧脱氢酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶AHSCoA酰基转移酶生物素生物素羧化酶叶酸四氢叶酸FH4一碳单位转移酶B12甲基B12CH3- B12甲基转移酶C L-抗坏血酸羟化酶第四章糖代谢一、糖的分解代谢一糖的酵解1．糖酵解的概念：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下,分解成乳酸的过程;因其反应过程与酵母的生酵发酵相似,故又称糖酵解;反应部位：在细胞浆内进行,因酵解过程中所有的酶均存于胞浆;2．反应过程：可分二个阶段：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程第二阶段：丙酮酸还原成乳酸3．糖无氧氧化的生理意义1糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式;2有些组织细胞,如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等,即使氧供充足,也主要依靠糖无氧氧化获得能量;3成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量,所需能量的90%——95%来自于糖酵解;二糖的有氧氧化1．糖的有氧氧化的概念：在有氧情况下,葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程;是糖氧化产能的主要方式;2．糖有氧氧化的过程：分为三个阶段：3．糖有氧氧化的生理意义 1在有氧条件下,人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量 1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38或36分子ATP,是无氧氧化的19或18倍 2三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径3三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽; 三磷酸戊糖途径二、糖原合成与分解一糖原的合成由单糖合成糖原的过程称为糖原合成; 二糖原的分解由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解,习惯上指肝糖原的分解;三、 糖异生作用糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程; 一糖异生途径糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程, 二糖异生的生理意义1．维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2．有利于乳酸的利用 3．调节酸碱平衡;四、 血糖一血糖的来源与去路1．血糖：血液中的葡萄糖;空腹血糖浓度为～L 葡萄糖氧化酶法2．血糖恒定的意义：血糖浓度的相对稳定对保证组织器官,特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义; 二血糖浓度的调节1．组织器官的调节 肝 2．激素的调节调节血糖的激素有两大类,一类是降低血糖的激素,即胰岛素；另一类是升高血糖的激素,有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等; 三高血糖和低血糖 1．高血糖和糖尿临床上将空腹血糖浓度高于L 称为高血糖;当血糖浓度超过肾糖阈～L 时,一部分葡萄糖从尿中排出,称之为糖尿;引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种; 2．低血糖空腹血糖浓度低于L 称为低血糖;低血糖影响脑组织的功能,会出现头晕、心悸、倦怠无力等,严重时血糖浓度低于L 出现昏迷,称为低血糖休克;如不及时给病人静脉补充葡萄糖,可导致死亡;CO 2+H 2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A胞液 线粒体第一阶段第二阶段引起低血糖的病因有：①胰性胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等；②肝性肝癌、糖原累积病等；③内分泌异常垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等；④肿瘤胃癌等；⑤饥饿或不能进食者等;第六章脂类代谢脂类包括三脂酰甘油甘油三酯及类脂;一、概述一脂类的分布与含量二脂类的生理功能必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;二、甘油三脂的中间代谢一三脂酰甘油的分解代谢1．三脂酰甘油动员2．脂肪酸的氧化产物：二氧化碳和水3．酮体的生成和利用：酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸1．酮体的生成：生成部位：肝脏2．酮体的利用：利用部位：肝外组织意义：当糖供应不足时,酮体是脑组织的主要能源;饥饿、糖尿病等情况下,脂肪动员增加,肝内生酮增加,血中酮体增加,可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒;二甘油三脂的合成代谢三、类脂代谢一甘油磷脂代谢二胆固醇代谢1. 胆固醇的合成合成部位肝脏合成原料乙酰辅酶A合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成2．胆固醇的转化与排泄转化为：胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为维生素D3四、血脂与血浆脂蛋白一血脂的组成与含量血浆中的脂质,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸;二血浆脂蛋白1．血浆脂蛋白的分类1电脉分类法α－脂蛋白、前β－脂蛋白、β－脂蛋白、乳糜微粒2超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒2．血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6－2三高脂血症又称高脂蛋白血症;标准：空腹12-14小时血甘油三酯>2;26mmol/L200mg/dl,血胆固醇>6;21mmol/L240mg/dl为标准;第七章氨基酸分解代谢一、蛋白质的营养作用一蛋白质的生理功能1．维持组织细胞的生长、更新和修复2．参与体内各种生理活动3．氧化供能二蛋白质的需要量1．氮平衡 16%2．蛋白质的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代谢一氨基酸代谢概况血中氨基酸的来源和去路来源1食物蛋白质消化吸收2组织蛋白质降解3体内合成的非必需氨基酸去路：1合成组织蛋白质此为蛋白质的主要生理功能2分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量;3转变成其它含氮化合物;二氨基酸的脱氨基作用1．转氨基作用重要的转氨酶：谷丙转氨酶/ALT肝脏活性最强和谷草转氨酶/ASP心肌细胞活性最强,这两种酶均为细胞内酶,借此用于临床疾病的诊断;2．氧化脱氨基作用3．联合脱氨基作用——主要方式联合脱氨基作用是指转氨基作用由转氨酶催化和谷氨酸的氧化脱氨基作用由谷氨酸脱氢酶催化偶联的过程;这是体内主要的脱氨基方式;三氨的代谢1．体内氨的来源氨对机体有毒,因此机体必需及时消除氨的毒性作用;氨的来源有三：1氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源,2肠道NH3的吸收,此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生,酸性的肠道环境可减少NH3的吸收；3肾脏产NH3,部分可吸收入血;2．氨的主要去路——合成尿素尿素生成部位：肝脏生成过程：鸟氨酸循环;尿素合成的意义：NH3有毒,尿素是中性无毒高度溶解的化合物,可随血由肾排出,故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式,是NH3的主要去路;四α–酮酸的代谢1．合成非必需氨基酸2．转化为糖和脂质3．氧化供能三、个别氨基酸代谢一氨基酸脱羧基作用1．组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压,促进胃液分泌等作用2．GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质3．5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关二一碳单位的代谢：1．概念：指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团如：-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等;2．转运载体：四氢叶酸FH4;3．生理功用：参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成;三芳香族氨基酸的代谢1．苯丙氨酸代谢先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶,引起苯丙酮酸尿症;2．酷氨酸代谢先天性缺乏酪氨酸酶,可导致白化病;肝脏生化肝是人体内最大的实质器官,成人约1500克,占体重的%左右;肝有“物质代谢中枢”之称,不仅影响食物的消化、吸收,而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用;溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的鉴别指标正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸 血清总胆红素浓度 <1mg/dl >1mg/dl>1mg/dl >1mg/dl 结合胆红素 极少 ↑ ↑↑ 未结合胆红素 0～dl ↑↑ ↑ 尿三胆尿胆红素 - - ++ ++ 尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓ 尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓ 粪胆素原 40～280mg/24h↑ ↓或正常 ↓或-粪便颜色正常 深变浅或正常完全梗阻时白陶土色肝胆生化。
生化期末复习资料
第一章、蛋白质的结构与功能1、主要元素:C、H、O、N、S（P7）2、定氮法:样品中含蛋白质克数＝样品的含氮克数×6.253、肽键:肽键是由一个氨基酸α-羟基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩全面行成的化学键，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
（P11）4、肽:肽是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
10个以下氨基酸组成成寡肽，10个以上氨基酸组成称多肽。
（P11）5、多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
具有特殊的生理功能的肽称为活性肽。
（P11）6、蛋白质一级结构:指多肽链中氨基酸（残基）从N端到C端的排列顺序，即氨基酸序列。
主要化学键为肽键。
（P12）7、蛋白质二级结构:指多肽链中相邻氨基酸残基的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
主要化学键为氢键。
（P13）8、蛋白质三级结构:指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括主链和侧链在内所形成的空间结构。
主要化学键为疏水键。
（P15）9、结构域:分子量大的蛋白质分子由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成多个相对独特并承担不同生物学功能的超三级结构。
（P16）10、蛋白质四级结构:指各具独立三级结构多肽链以各种特定形式接触排布后，结集在此蛋白质最高层次空间结构。
在此空间结构中，各具独立三级结构的多肽链称亚基。
主要化学键为疏水键，氢键，离子键。
（P16）第三章、酶1、同工酶:指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫化学特性不同的一组酶。
亚基:骨骼肌形和心肌形。
组成的五种同工酶:LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M4）、LDH4（HM3）、LDH5（M5）。
（P40）2、酶促反应的特点:催化性、特异性、不稳定性、调节性。
（P41）第五章、糖代谢1、糖酵解反应的特点:在无氧条件下发生的不完全的氧化分解反应，整个过程均在胞质中完成，无需氧的参与，终产物是乳酸；反应中适放能量较少，一分子葡萄糖可净生成二分子ATP。
高中化学_蛋白质教学设计学情分析教材分析课后反思
⑴盐析—可逆过程—可分离提纯蛋白质
⑵变性—可逆过程
⑶颜色反应—可鉴别蛋白质
⑷灼烧时有烧焦羽毛的气味—可鉴别蛋白质
【过渡】由于蛋白质在一定条件下能发生变性，丧失生理活性，因此在现实生活中对这一性质的运用也是很多的。
【课件】1、禽蛋孵化要控制适宜的温度，为什么？
2、冬季是流感爆发的季节，人们常常在室内熬醋预防感冒，为什么？
【教师】常见的三种氨基酸为：甘氨酸、丙氨酸、谷氨酸。
【学生】背过三种氨基酸的结构简式。时间是一分钟。
【过渡】蛋白质既然如此重要，同学们想不想小组合作探究它的性质呢？
【学生】异口同声的回答：想。
【学生分组实验和教师指导相结合】
【实验1】向盛有2ml鸡蛋清溶液的试管中滴加饱和（NH4）2SO4溶液，纪录实验现象；再加适量的蒸馏水，继续观察现象并纪录。
【学生】纪录如下：开始产生白色沉淀，再加蒸馏水后白色沉淀溶解。
【实验2】向三支试管中各加入3ml鸡蛋清溶液分别操作如下：
1试管：加热
2试管：加入CuSO4液
3试管：加入酒精溶液
观察并纪录现象，在3支试管中加入蒸馏水，再观察纪录现象。
【学生】3支试管中出现白色沉淀，再加蒸馏水后沉淀也不溶解。
【实验3】向盛有3ml鸡蛋清溶液的试管中加入几滴浓硝酸，观察纪录现象。
在必修2《蛋白质》这一课时教材的处理如下：知道蛋白质一类结构复杂、相对分子质量很大的有机化合物，有碳氢氧氮等元素组成，属于天然有机高分子化合物；知道蛋白质是由氨基酸组成的，蛋白质会分解生成各种氨基酸，知道蛋白质的性质。能够利用学过的蛋白质的性质解释和解决生活常见的问题。在选修模块《有机基础》将继续介绍氨基酸的结构特点和氨基酸的性质，蛋白质的空间结构，酶的性质。
生物化学试题及标准答案(蛋白质化学部分)
大学生物化学试题库三蛋白质化学一、填空题1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。
其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。
碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。
2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。
3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是。
这三种氨基酸三字母代表符号分别是4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。
5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、、、；次级键中属于共价键的是键。
6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。
8．蛋白质二级结构的基本类型有、、和。
其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为键。
此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、有关。
而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会。
9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是和。
10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。
11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。
这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。
其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。
而8M脲可使键破坏。
当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。
生物化学判断题资料
第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
T2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。
F3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。
F4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的构造域。
F5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。
F6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。
T7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。
T8、蛋白质都有一、二、三、四级构造。
F9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。
T10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。
T11、蛋白质的四级构造可认为是亚基的聚合体。
T12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。
F第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。
F2、假设双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，那么另一条链的碱基顺序为GACCTG。
F3、在一样条件下测定种属A和种属B的T m值，假设种属A的DNA T m 值低于种属B，那么种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。
T4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。
F5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。
F6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。
F7、基因表达的最终产物都是蛋白质。
F8、核酸变性或降解时，出现减色效应。
F9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。
T10、毫无例外，从构造基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。
F11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。
T12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。
T13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。
F14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。
T15、组成核酸的根本单位叫做核苷酸残基。
T16、RNA和DNA都易于被碱水解。
F17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。
T第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
食品化学复习资料
绪论1：食品化学：是一门研究食品中的化学变化与食品质量相关性的科学。
2：食品质量属性（特征指标）：色、香、味、质构、营养、安全。
第一章：水一：名词解释1：AW：指食品中水分存在的状态，即水分与食品结合程度（游离程度）。
AW=f/fo (f,fo 分别为食品中水的逸度、相同条件下纯水的逸度。
)2：相对平衡湿度（ERH）: 不会导致湿气交换的周围大气中的相对湿度。
3：过冷现象：由于无晶核存在，液体水温度降到冰点以下仍不析出固体。
4：异相成核：指高分子被吸附在固体杂质表面或溶体中存在的未破坏的晶种表面而形成晶核的过程（在过冷溶液中加入晶核，在这些晶核的周围逐渐形成长大的结晶，这种现象称为异相成核。
）5：吸湿等温线（MSI）：在一定温度条件下用来联系食品的含水量（用每单位干物质的含水量表示）与其水活度的图6：解吸等温线：指在一定温度下溶质分子在两相界面上进行的吸附过程达到平衡时它们在两相中浓度之间的关系曲线。
7：单层值（BET）：单分子层水，量为BET，一般食品（尤为干燥食品）的水分百分含量接近BET时，有最大稳定性，确定某种食品的BET对保藏很重要。
8：滞后环：是退汞曲线和重新注入汞曲线所形成的圈闭线。
它反映了孔隙介质的润湿及结构特性。
9：滞后现象：MSI的制作有两种方法，即采用回吸或解吸的方法绘制的MSI，同一食品按这两种方法制作的MSI图形并不一致，不互相重叠，这种现象称为滞后现象。
二：简述题1：食品中水划分的依据、类型和特点。
答：以水和食品中非水成分的作用情况来划分，分为游离水（滞化水、毛细管水和自由流动水）和结合水【化合水和吸附水（单层水+多层水）】。
结合水：流动性差，在-40℃不会结冰，不能作为溶剂。
游离水：流动性强，在-40℃可结冰，能作为溶剂。
2：冰与水结构的区别答：水：由两个氢原子的s的轨道与一个氧原子的两个sp3杂化轨道形成两个σ共价键。
冰：由水分子构成的非常“疏松”的大而长的刚性结构，相比液态水则是一种短而有序的结构。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳与D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；与L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu与L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖与甘露糖；葡萄糖与半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基与决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学学习通题目
第一章糖类化学一.单选题（共5题,分）1、有关淀粉的说法不正确的是（）。
A、淀粉是植物细胞的贮存多糖，有直链淀粉和支链淀粉之分B、淀粉因为有还原端，所以有还原性C、直链淀粉和支链淀粉的相同之处在于其构建分子均为D-葡萄糖，并都含有a-1，4-糖苷键D、直链淀粉与碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色正确答案： B》2、蔗糖水解产生的产物是（）A、只有葡萄糖B、果糖+葡萄糖C、半乳糖+葡萄糖D、甘露糖+葡萄糖正确答案： B3、与直链淀粉不同的是，支链淀粉含有（）糖苷键。
A、a-1,2糖苷键)B、a-1,3糖苷键C、a-1,5糖苷键D、a-1,6糖苷键正确答案： D4、关于多糖的叙述，错误的是（）A、复合多糖是糖和非糖物质共价结合而成B、糖蛋白和蛋白聚糖不是同一种多糖C、糖原和碘溶液作用呈蓝色，直链淀粉呈棕红色-D、糯米淀粉多数为支链淀粉，豆类淀粉直链淀粉含量多正确答案： C5、关于糖类的叙述，错误的是（）A、生物的能源物质和生物体的结构物质B、作为各种生物分子合成的碳源C、糖蛋白、糖脂等具有细胞识别、免疫活性等多种生理功能D、纤维素由β-葡萄糖合成，半纤维素由a-和β-葡萄糖合成正确答案： D#二.判断题（共12题,分）1、所有单糖均有还原性。
正确答案：√2、醛式葡萄糖变成环状后无还原性。
正确答案：×3、一切有旋光性的糖都有变旋现象。
正确答案：×4、由于酮类无还原性，所以酮糖亦无还原性。
\正确答案：×5、同一种单糖的α-型和β-型是对映体。
正确答案：×6、糖的变旋现象是由于糖在溶液中起了化学作用。
正确答案：×7、多糖是相对分子质量不均一的生物高分子。
正确答案：√8、一切有旋光性的糖都有变旋现象。
|正确答案：×9、D-葡萄糖、D-甘露糖和D-果糖生成同一种糖脎。
正确答案：√10、脂多糖、糖脂、糖蛋白和蛋白聚糖都是复合糖。
正确答案：√11、.淀粉、糖原和纤维素分子中都有一个还原端，所以它们都有还原性。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
第四讲蛋白质的化学修饰(共94张PPT)
二、确定修饰程度和修饰部位
通过对被修饰蛋白质的降解和氨基酸分析后鉴定修饰部 位。
通过纯化被修饰蛋白质的氨基酸及其衍生物，测定其同位素标 记量或光谱强度或顺磁共振谱或荧光标记量等来确定反应程度 。
一般认为：测定被修饰的氨基酸，要比测定氨基酸的减少 量更准确。
三、化学修饰数据的分析
⒈化学修饰的时间进程曲线 以修饰时间对蛋白质活性作图
蛋白质构象改变会导致微区极性的局部改变，这 种改变对
Trp，Met和Cys的反应性影响最小; 对氨基和咪唑基的反应性影响较大; 而对Tyr，Hcys和COOH的反应性影响最大
。此外，极性的变化也影响到反应类型。
⑵氢键效应
氢键对维持天然蛋白质及其离子稳定性有重要影响， 氢键的变化也可能导致pK发生改变。
S er O H
O H O C C H 2 C H 2
N O 2
⑸局部环境的极性
溶剂极性可能与反应速度有关，如下表：
反应类型
降低极性对速度的影响
⒈RSR+ICH2CONH2
[R2S+CH2CONH2]I- 适当或大大降低
⒉RSR+H2O2
R2SO+H2O
没有影响
⒊RS-+ ICH2CONH2
⒈试剂选择
不同实验，对修饰的专一性要求也不同，因此选择试剂在很大程 度上要依赖修饰目的。
例如，对氨基的修饰，仅修饰氨基；仅修饰α-氨基；修饰暴露的 或反应性高的氨基。
一般通过选择试剂和反应条件来控制修饰的部位和程度
•如果希望改变蛋白质的带电状态或溶解性，应该选择能引入最大
电荷量的试剂。
•例如用顺丁烯二酸酐可将中性的巯基和酸性条件下带正电荷的氨基转变成
高中化学复习-蛋白质
灰料的配方是：生石灰50g、纯碱3g、草木灰1g、食盐2g、水20g、 茶叶微量。
2．灰料调制
按照灰料配方的要求，将所需灰料放人容器中（一个大烧杯即可）， 用70-80C的温水调制。生石灰首先遇水反应生成熟石灰，然后熟石灰又分 别与纯碱及草木炭中的主要成分碳酸钾发生复分解反应，生成氢氧化钠和 氢氧化钾。反应的化学方程式表示如下：
杀菌消毒
性质5: 颜色反应 ●实验：鸡蛋白溶液 浓硝酸 变成黄色 ●结论：蛋白质可以跟许多试剂发生特殊的颜色
反应。如含有苯基蛋白质跟浓硝酸作用会产生 黄色，称“黄蛋白反应”
●应用：用于鉴别蛋白质的存在
性质6:燃烧产生烧焦羽毛气味
●用于区别合成纤维与蛋白质(如真丝、 蚕丝、纯毛、毛线等)
●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在
在这10天的变化过程中，鸡蛋内部也不像一潭深水那样平静。灰料中的强 碱（NaOH、KOH）经蛋壳渗入到蛋清和蛋黄中，与其中的蛋白质作用，致使蛋 白质分解、凝固并放出少量的硫化氢（H2S）气体。同时渗入的碱还会与蛋白质 分解出的氨基酸进一步发生中和反应，生成的盐的晶体沉积在凝胶肽的皮蛋蛋清 中，便出现了朵朵白色的“松花”（这也是松花蛋得名的原因）。而硫化氢气体 则与蛋清和蛋黄中的矿物质作用生成各种硫化物，于是蛋清和蛋黄的颜色发生了 变化，蛋清呈特殊的茶褐色、蛋黄则呈墨绿色。食盐则可使皮蛋收缩离壳、增加 口味。而茶叶中的单宁和芳香油，能给凝固的蛋白质上色，并且能增加皮蛋的风 味。
●结论：
1、蛋白质溶液中加浓的无机盐溶液〔如Na2SO4、 (NH4)2SO4等〕,可使蛋白质的溶解度减小, 而从溶 液中析出----盐析
2、盐析是一个可逆的过程，故不影响蛋白质的性质
●应用：利用多次盐析的方法分离、提纯蛋白质。
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（2）一级结构与分子病
一级结构相同，功能相同，一级结构的细小变化导致功 能完全不同。
A、分子病的概念：由于遗传基因的突变导致蛋白质分 子结构的改变或某种蛋白质缺乏引起的疾病。
例如：镰刀性贫血病
举例：分子病——镰刀型红细胞贫血症
1910年发现于非洲，40年后搞清病因，一种遗传病。 症状：红细胞在缺氧时呈镰刀状，Hb与O2的亲和力改变， 红细 胞易破裂发生溶血，运氧功能障碍，头昏、胸闷等贫血症状。
六、四级结构
分子量大的蛋白质由几条多肽链组成，肽链间 没有共价键连接，这种肽链称为亚基
四级结构指亚基的相互关系、空间排布和特定 构象。
维持四级结构的作用力主要为疏水作用，其次 为氢键、离子键、范德华力；
马血红蛋白
英国剑桥大学Max Perutz经23年研究于1959年 提出
七、蛋白质分子中的化学键
病因：血液中血红蛋白异常（HbS），正常： HbA 血红蛋白：两条α链和两条β链组成四聚体α2β2 ，
α链含141AA×2，β链含146个AA×2， 总共574个AA。
β－折叠
要点： l 肽链几乎是完全伸展的，整个肽链成折叠形式。 l 两条或多条链相互平行，按层排列，相邻的肽链之 间形成肽 间的氢键，氢键由主链的-C=O与-NH之间形 成氢键，所有的肽键都参与氢键的形成，氢键取向与 肽链的长轴接近垂直。 l β-折叠两种类型： 平行式：所有肽链的N端都在同一端。 反平行式：相邻的两条肽链方向相反。
2、蛋白质高级结构与功能的关系 （ 1）蛋白质变构与功能的关系 （2）蛋白质变性与功能的关系
3、蛋白质的激活
蛋白质一级结构与功能的关系
（1）一级结构与生物进化
同源蛋白质的研究：也叫同功能蛋白质，有助于研究生物进化。 A、同源蛋白质的概念： 是指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质。它的一级结构
中有许多位置的aa对所有种属来说都是相同的，称为不变残基。 其他位置的aa差异较大，称为可变残基。这种aa顺序中的相似 性称为顺序同源现象。
多结构域的酶分子的活性部位通常分布在结构域之 间的“铰链区”上，有利于结构域发生相对运动， 与底物结合
五、三级结构
由于侧链基团相互作用，多肽链进一步折叠或 者卷曲构成复杂的空间结构，整个分子成为球 状或者颗粒状
多肽链上所有原子（包括主链和残基侧链）在 三维空间的分布
维持三级结构的主要作用力为疏水作用，其次 为氢键、离子键、范德华力
+
NH CH C NH CH C
H2O
CH2 CH2 O NH CH C O
高丝氨酸内酯
+ H3N+
RO CH C
2）羟胺法
羟胺能专一地裂解 Asn-Gly的肽键
蛋白质序列分析原则
5、分离短肽混合物---获得单一的短肽 6、测定所有短肽的的氨基酸序列
7、将所获得的所有序列进行拼凑,确定蛋白质 序列
8.测定二硫键位置，测出全部一级结构
二、二级结构
蛋白质多肽链自身的折叠和盘绕方式 肽链骨架原子的相对空间位置，不涉及侧链 维持二级结构的力：氢键
肽平面
肽平面各个原子所构成的键长、键角在蛋白质构 象中恒定不变
二级结构的种类
α-螺旋 β－折叠 β－转角 自由回转
1）溴化氰法
断开甲硫氨酸羧基参与的肽键 由于蛋白质中含有很少的甲硫氨酸，因此可以得
到较大的片断
CH3 S：
CH2
CH2 O
RO
Br-
NH CH C NH CH C
+ Br C+ N
CH3 S+ C N
CH2
CH2 O
RO
NH CH C NH CH C
CH2
CH3 S C N CH2 O
RO
复习
1、含有杂环的亚氨基酸是_____。 脯氨酸
2、组成蛋白质的氨基酸除____外均含有不对称碳原子，所以具有 _____。 甘氨酸，旋光性
3、异亮氨酸属于哪一类氨基酸（ ） A 支链 B 芳香族 C 杂环 D 碱性 A 4、下列属于必需氨基酸的是（ ） A 天冬酰胺 B谷氨酰胺 C酪氨酸 D赖氨酸 D
研究蛋白质结构和功能的关系 人类血红蛋白变种有300多种,有些变种严重 影响分子的携氧的能力，进行序列分析有助 于说明血红蛋白的结构与功能差异
寻找基因 根据蛋白质序列可以反推DNA序列，有助于 确定基因和克隆基因
蛋白质序列分析原则
1、确定多肽链的数目，肽链拆分----获得单一多 肽链
1、α-螺旋
绝大多数为右手螺旋 α-角蛋白：全部由α-螺旋构成 结构要点
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一 圈
每圈向上移动0.54nm 氨基酸残基侧链伸向外侧，相
邻螺圈间形成氢键，氢键基本 与中心轴平行
SN：3.613
α-螺旋
完成一个螺旋需 3.6个氨基酸残基， 螺旋每上升一圈，螺 距为0.54nm，相邻 两个氨基酸残基之间 的轴心距为0.15nm
二、胶原蛋白
皮肤、软骨的主要成分 各肽链为左手螺旋 三条肽链缠绕为右手大螺
旋 含有其它蛋白质中少见的
羟脯氨酸（9％）、羟赖氨 酸
三、血红蛋白
珠蛋白和血红素 血红素的第六个配位
键在无氧时与水分子 结合生成去氧血红蛋 白Hb，在有氧时则 与氧结合生成氧合血 红蛋白HbO2
第九节 蛋白质结构与功能的关系
α-螺旋
l 维持螺旋的作用力是氢键，相邻螺圈之间 形成链内H键，H键的取向几乎与轴平行。 H键位置：由每个残基的C＝O基与其相 邻的第四个残基的 －NH－的形成H键， 所有肽键的NH和CO都参与氢键的形成， 故α-螺旋很稳定。
2、β－折叠
由两条或两条以上几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链 间氢键交联而成。肽链的主链成锯齿状折叠构象。
氢键、范德华力、疏水作用力、盐键，均为次级键 氢键、范德华力虽然键能小，但数量大 二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋 白质分子构象越稳定
第八节 典型蛋白质的结构
一、角蛋白
α-角蛋白
毛、发、羽毛、指甲 湿热和外力拉直 含丰富的胱氨酸，二硫键
β-角蛋白
蜘蛛丝、蚕丝
3、酯键
苏氨酸、丝氨酸的羟基 与磷酸形成磷酸酯 与氨基酸的羧基成酯
4、离子键（盐键）
具有相反电荷的两个基团之间的库仑作用 谷氨酸、天冬氨酸的羧基 精氨酸、赖氨酸的氨基 高浓度的盐、过高或者过低的pH均可破坏离子键
，从而使蛋白质变性
5、配位键
两个原子之间形成共价 键，共用电子对由其中 一个原子提供
稳定蛋白质三级结构的主要作用力
金属离子 配位作用
疏水 相互作用
链间 氢键
二硫键
侧链 之间 氢键
鲸肌红蛋白
英国剑桥大学的John Kendrew等人 153个残基分成8段长度为7～24个氨基酸残基
组成的α螺旋区，各区之间通过1～8个松散的 残基相连 内部疏水，外部亲水
3）二硫苏糖醇法
加入二硫苏糖醇或者二硫赤蘚糖醇还原二硫键
蛋白质序列分析原则
2、蛋白质多肽链的组成分析---确定每条肽链的 氨基酸的种类和数量（需要蛋白质完全水解）
蛋白质序列分析原则
3、蛋白质多肽链的末端分析---确定末端氨基 酸 N末端测定 C末端测定
1）N-末端测定
DNFB法 PITC法 DNS法 氨肽酶法
β-转角
β-折叠
α-螺旋
无规卷曲
三、超二级结构
二级结构和三级结构的过渡态 若干相邻的二级结构彼此相互作用，形成有规则
的二级结构组合体； 不具有功能； 组合方式：、、
超二级结构（ 转角 ）
超二级结构（ ）
超二级结构（ 曲折 ）
四、结构域
多肽链在超二级结构基础上进一步缠绕折叠形成紧 密的近似球状的结构
肽键 二硫键 酯键 离子键 配位键 氢键 范德华力 疏水作用
1、肽键
肽键C-N具有双键的性质，不能自由转动，因 此四个原子处于同一平面，H和O呈反式排列
C=O双键具有单键性质
2、二硫键
半胱氨酸 稳定肽链空间结构 二硫键越多，蛋白质稳定性越强 例如角蛋白不溶于稀碱溶液
肼解法
多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上 解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物
肼化物能够与苯甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端 氨基酸分离
RO H2N CH C
R n-1 O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N -端 氨 基 酸
C-端 氨 基 酸
H+
RO
Rn O
NH2NH2 H2N CH C NHNH2 +H2N CH C OH
一、一级结构（序列）
多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称为蛋白质 的序列或蛋白质的化学结构。
左N右C
什么是序列分析？
根据完全水解所获得的氨基酸组成知识，按照 预先设计好的策略，对多肽进行部分水解、末 端测定、短序列分离和完全水解等，从而得出 蛋白质多肽链的完整的氨基酸序列。
蛋白质序列分析的意义
牛、猪、羊、人等在中属上差异很大，但它们的胰岛素在一级结构上几乎 一致，仅在A链的第8，9，10位上的3个氨基酸有差异。
B、分子进化
细胞色素c是一种广泛存在于生物体内，具有铁卟啉的色蛋白 （含有104个氨基酸残基），在生物氧化中起传递电子的作用。 120个物种，28个aa位置不变，是维持构象上发挥功能的必要 部位。可变残基随进化而变异，亲缘关系越近，aa差异越小。
金属离子和蛋白质的连 接
螯合剂可除去金属离子 导致金属蛋白变性失活