蛋白质氨基酸制剂部分
氨基酸、多肽及蛋白质类药物
氨基酸、多肽及蛋白质类药物山东药品食品职业学院张慧婧第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识一、蛋白质基本知识蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。
无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。
蛋白质占人体重量的16%～20%，约达人体固体总量的45%，肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较高，如大豆中蛋白含量约为38%，而黄豆中高达40%；微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%～80%，干酵母中蛋白质含量也高达46．6%，病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。
这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的体现。
1．生物催化作用作为生命体新陈代谢的催化剂——酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。
生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。
正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。
2．结构功能第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。
在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白，α-角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结构蛋白。
丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。
膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。
3.运动收缩功能另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。
肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的两种主要成分。
细菌的鞭毛或纤毛蛋白同样可以驱动细胞作相应的运动。
4.运输功能有些蛋白质具有运输功能，属于运载蛋白，它们能够结合并且运输特殊的分子。
如脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物的血蓝蛋白起运输氧的功能，血液中的血清蛋白运输脂肪酸，β-脂蛋白运输脂类。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命体中最重要的类别之一，也是细胞的基本组成部分之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，对于理解蛋白质的重要性以及其功能的多样性具有重要意义。
本文将就蛋白质的结构与功能进行详细阐述。
一、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸的多肽链组成的，而氨基酸是蛋白质的构成单元。
不同的氨基酸组合形成了不同的氨基酸序列，从而赋予了蛋白质不同的结构和功能。
蛋白质的结构包括了四个层次，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
每个氨基酸都与相邻的两个氨基酸通过肽键相连，形成一个多肽链。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链的局部折叠方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种螺旋状的结构，其中氨基酸通过氢键相互连接。
β-折叠是一种折叠的结构，其中多肽链在平面上折叠成β片。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个空间结构的折叠方式。
蛋白质的三级结构是由一段多肽链的不同区域折叠而成。
三级结构的形成通常受到氢键、离子键、范德华力等相互作用的影响。
4. 四级结构：四级结构是指两个或多个多肽链之间的空间排列方式。
多肽链之间通过非共价键相互连接，形成一个完整的蛋白质分子。
多肽链之间的相互作用包括氢键、离子键、范德华力等。
二、蛋白质的功能蛋白质具有多种不同的功能，这取决于其结构和氨基酸序列的不同。
1. 结构功能：蛋白质作为细胞的基本组成部分，可以提供细胞的结构支持。
例如，肌肉组织中的肌动蛋白负责肌肉的收缩，细胞膜上的蛋白质起到维持细胞形态和细胞信号传递的作用。
2. 酶功能：蛋白质中的酶可以催化化学反应。
酶可以加速化学反应的速率，使得细胞内的代谢过程能够正常进行。
例如，消化系统中的酶可以加速食物的消化过程。
3. 运输功能：蛋白质可以通过细胞膜或血液循环，将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血液中的血红蛋白可以运输氧气到身体各个器官。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序氨基酸的排列是蛋白质分子结构和功能的基础，它也被称为基因定序，又称为氨基酸序列。
每一种蛋白质分子都由多种氨基酸组成，这些氨基酸按照一定的顺序排列在一起，构成蛋白质分子的不同部分。
1. 精氨酸（arginine）：它是一种双酰胺型氨基酸，由两个氨基和一个苯酰基构成，它在特定的pH范围内具有正电荷，能提高蛋白质的敏感性。
2. 色氨酸（tryptophan）：它是一种双芳香基氨基酸，以其高度类似芳香集团的复合态形式存在于蛋白质分子中，能帮助维持蛋白质结构的稳定性。
3. 氨基丁酸（threonine）：它是一种双胺型氨基酸，由三个氨基和一个基团构成，能够参与多种蛋白质的生物学功能。
4. 组氨酸（cysteine）：它是一种硫酸盐型氨基酸，它包含有硫键，可以用来改变蛋白质分子的结构和功能，从而影响蛋白质的生物学行为。
5. 苏氨酸（methionine）：它是一种硫酰胺型氨基酸，包含有硫键，能够维持蛋白质的结构稳定性，具有保护蛋白质分子的功能。
6. 丙氨酸（alanine）：它是一种简单的氨基酸，由三个氨基及一个基团构成，能够参与许多生物化学反应，如水解反应。
7. 谷氨酸（glutamic acid）：它是一种双胺型氨基酸，由三个氨基和一个酸基组成，能参与酶的活性位点，促进特定的蛋白质反应。
8. 酪氨酸（tyrosine）：它是一种双芳香基氨基酸，具有一个酸基，可以参与细胞内的酶反应，能够促进多种关键的蛋白质反应。
9. 苯丙氨酸（phenylalanine）：它是一种单芳香基氨基酸，以其独特的盐型形式存在于蛋白质分子中，具有催化和抑制等功能。
10. 缬氨酸（valine）：它是一种羧基胺型氨基酸，由三个氨基和一个羧基组成，可以增加蛋白质分子的稳定性，并促进蛋白质分子的生物学功能。
氨基酸、多肽及蛋白质类药物
氨基酸、多肽及蛋白质类药物山东药品食品职业学院张慧婧第一部分氨基酸、多肽及蛋白质基本知识一、蛋白质基本知识蛋白质是一切生命的物质基础，是生物体的重要组成成分之一。
无论是病毒、细菌、寄生虫等简单的低等生物，还是植物、动物等复杂的高等生物，均含有蛋白质。
蛋白质占人体重量的16%～20%，约达人体固体总量的45%，肌肉、血液、毛发、韧带和内脏等都以蛋白质为主要成分的形式存在；植物体内蛋白质含量较动物偏低，但在植物细胞的原生质和种子中蛋白质含量较高，如大豆中蛋白含量约为38%，而黄豆中高达40%；微生物中蛋白质含量也很高，细菌中的蛋白质含量一般为50%～80%，干酵母中蛋白质含量也高达46．6%，病毒除少量核酸外几乎都由蛋白质组成，疯牛病的病原体——朊病毒仅由蛋白质组成。
这些不同种类的蛋白质，具有独特的生物学功能，几乎参与了所有的生命现象和生理过程，可以说一切生命现象都是蛋白质功能的表达。
1．生物催化作用作为生命体新陈代谢的催化剂——酶，是被认识最早和研究最多的一大类蛋白质，它的特点是催化生物体内的几乎所有的化学反应。
生物催化作用是蛋白质最重要的生物功能之一。
正是这些酶类决定了生物的代谢类型，从而才有可能表现出不同的各种生命现象。
2．结构功能第二大类蛋白质是结构蛋白，它们构成动、植物机体的组织和细胞。
在高等动物中，纤维状胶原蛋白是结缔组织及骨骼的结构蛋白，α-角蛋白是组成毛发、羽毛、角质、皮肤的结构蛋白。
丝心蛋白是蚕丝纤维和蜘蛛网的主要组成成分。
膜蛋白是细胞各种生物膜的重要成分，它与带极性的脂类组成膜结构。
3.运动收缩功能另一类蛋白质在生物的运动和收缩系统中执行重要功能。
肌动蛋白和肌球蛋白是肌肉收缩系统的两种主要成分。
细菌的鞭毛或纤毛蛋白同样可以驱动细胞作相应的运动。
4.运输功能有些蛋白质具有运输功能，属于运载蛋白，它们能够结合并且运输特殊的分子。
如脊椎动物红细胞中的血红蛋白和无脊椎动物的血蓝蛋白起运输氧的功能，血液中的血清蛋白运输脂肪酸，β-脂蛋白运输脂类。
非全营养特殊医学用途配方食品
非全营养特殊医学用途配方食品一、概述（一）定义非全营养配方食品是可满足目标人群部分营养需求的特殊医学用途配方食品，不适用于作为单一营养来源满足目标人群的全部营养需求。
该类产品应在医生或临床营养师的指导下，按照患者个体的特殊医学状况要求,与其他食品配合食用。
其他食品包括日常普通食品，也包括其他类的特殊医学用途配方食品。
（二）国内外现状和发展趋势特殊医学用途配方食品作为一种为疾病或特殊医学状况人群提供营养支持的食品，在国外已经有很长的使用过程，并且取得了很好的临床效果。
目前国际上很多国家和地区都制定了特殊医学用途配方食品的标准和法规，如国际食品法典委员会（CAC）、欧盟、美国、澳大利亚、新西兰、日本等。
在我国，特殊医学用途配方食品也就是常说的“肠内营养制剂” (enteral nutrition, EN)，一直作为药品管理。
上市的 EN 产品主要以国外产品为主，包括Nutricia、Abott、Nestle Nutrition、Ross Laboratories 等，国内产品相对较少，随着对肠内营养作用的不断认识，肠内营养制剂也就是特殊医学用途配方食品的使用量上升，临床需求增加。
目前我国现有的产品类型和数量与患者的需求存在着较大的不平衡。
为解决我国特殊医学用途配方食品缺乏的情况，保障特殊医学用途配方食品的安全，促进其在国内的健康发展，满足临床需求，国家卫生和计划生育委员会制定了 GB 25596-2010《食品安全国家标准特殊医学用途婴儿配方食品通则》（2010 年 12 月发布， 2012 年 1 月正式实施）、 GB 29922-2013《食品安全国家标准特殊医学用途配方食品通则》（2013 年 12 月发布， 2014 年 7 月 1 日正式实施） 2 项产品标准和 GB 29923-2013《食品安全国家标准特殊医学用途配方食品良好生产规范》（2013 年 12 月发布， 201 5 年 1 月 1 日实施）l 项生产规范标准。
氨基酸注射液说明书
氨基酸注射液说明书氨基酸注射液说明书一、产品简介氨基酸注射液是一种含有氨基酸的药物制剂，主要用于治疗因机体代谢障碍或营养不良导致的蛋白质缺乏症。
它含有多种氨基酸，可以为机体提供必需的氨基酸，促进蛋白质合成，改善营养状态，促进身体恢复健康。
二、适应症氨基酸注射液适用于以下情况：1. 蛋白质缺乏引起的消瘦、进行性贫血和低蛋白血症2. 严重烧伤、外伤、手术后和急性感染等引起的高氮负平衡3. 脂肪肝、肝硬化等疾病引起的蛋白质代谢异常4. 消化系统疾病、恶性肿瘤等引起的营养不良三、使用方法1. 注射途径氨基酸注射液是静脉注射用药，应采用完全无菌的操作。
2. 剂量和使用频率剂量和使用频率应根据患者的具体情况和临床医生的建议来确定。
常见于成人的剂量为每日40～100g，分2～3次静脉注射。
3. 溶液制备将氨基酸注射液与生理盐水或葡萄糖注射液等溶剂按比例混合，制备成透明的溶液，注意严格控制溶液浓度和pH值。
4. 注意事项- 氨基酸注射液仅供静脉注射，禁止肌肉注射或其他途径使用。
- 使用前应检查药品的包装是否完好，如发现包装破损或药液出现浑浊、沉淀或颜色变化等异常情况，禁止使用。
- 对本品过敏者禁用，使用时应特别注意过敏反应的发生。
- 在使用过程中，应密切观察患者的临床反应，如出现过敏反应、感染等不良反应，应立即停止使用并采取适当的措施。
- 孕妇、哺乳期妇女和儿童应在医生的指导下使用。
四、不良反应氨基酸注射液在使用过程中，可能会出现以下不良反应：1. 过敏反应：如皮肤发红、皮疹、荨麻疹等。
2. 感染：注射过程中可能导致细菌感染。
3. 静脉刺激：注射时可能会引起静脉刺激症状，如疼痛、红肿等。
五、贮藏条件与有效期- 贮藏条件：氨基酸注射液应贮存在干燥、阴凉处，避免阳光直射。
- 有效期：氨基酸注射液一般有效期为24个月。
过期后禁止使用。
六、注意事项- 本品只能在医生的指导下使用。
- 使用前请仔细阅读说明书，按照医生的建议和剂量使用。
氨基酸制剂的选用
氨基酸制剂的选用多年来，临床医师使用氨基酸时有滥用现象的发生，如肝炎、外科术后、小儿科患者普遍应用普通复方氨基酸；尿毒症患者亦有选用普通氨基酸的事例；癌症患者也大量使用普通氨基酸以补充营养。
但是，能否合理选用氨基酸直接关系到临床治疗效果。
复方氨基酸注射液根据其作用及用途分为营养型与治疗性，治疗型复方氨基酸根据其特殊配方及临床用途又分为肝病用氨基酸、肾病用氨基酸、创伤用氨基酸等剂型。
目前我们医院的氨基酸制剂有：复方氨基酸注射液（18AA-Ⅴ）（非PVC软袋）；复方氨基酸注射液（18AA-Ⅴ）（玻璃瓶）；复方氨基酸注射液（20AA）；5%复方氨基酸注射液（18AA）；复方氨基酸注射液（3AA）；小儿用氨基酸注射液（18AA-Ⅱ）。
现将本院各品种氨基酸制剂介绍如下：第1 页第2 页第3 页第4 页第5 页第6 页第7 页第8 页不同疾病对氨基酸的需求是不同的，如创伤状态下谷氨酰胺的需要量明显增加，肝病则应增加支链氨基酸，肾功能不良则以提供必须氨基酸为主。
胃肠道疾病患者：该病患者引起的消化吸收功能障碍造成的低蛋白血症及其病后康复适用普通营养型氨第9 页基酸。
肝炎患者：该疾病患者血浆中的氨基酸水平异常，支链3A氨基酸是独有能在肝脏外代谢的氨基酸，代谢后能产生高能量ATP补充机体能量的需求，增加肝炎患者血清中支链氨基酸的浓度，降低芳香族氨基酸的浓度，改善体内氨基酸的代谢失调，有利于肝细胞的修复。
复方氨基酸注射液（20AA）可预防与治疗肝性脑病；肝病或肝性脑病急性期的静脉营养。
复方氨基酸注射液（3AA）用与各种原因引起的肝性脑病、重症肝炎以及肝硬化、慢性活动性肝炎。
亦可用于肝胆外科手术前后。
肾脏患者：该类患者宜选用支链氨基酸。
因为其中所含的氨基酸中有亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸有特殊的抗代谢作用，并通过促进胰岛素的分泌，使蛋白质合成增加，并且三支链氨基酸有降低血氨的作用，适用于非中末期慢性肾衰或者肾病综合征的患者。
构成蛋白质的20种氨基酸
构成蛋白质的20种氨基酸蛋白质是生物体内最基本的组成部分之一，它们在细胞中扮演着重要的角色。
构成蛋白质的基本单位是氨基酸。
目前已知有20种氨基酸参与蛋白质合成，它们分别是丙氨酸、丝氨酸、脯氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、苏氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、酪氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、酪氨酸、赖氨酸、缬氨酸、苏氨酸、甘氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。
1. 丙氨酸：丙氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增强结构稳定性的作用。
2. 丝氨酸：丝氨酸是一种极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
3. 脯氨酸：脯氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
4. 天冬氨酸：天冬氨酸是一种极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
5. 谷氨酸：谷氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
6. 苏氨酸：苏氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
7. 甘氨酸：甘氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
8. 异亮氨酸：异亮氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
9. 亮氨酸：亮氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
10. 酪氨酸：酪氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
11. 赖氨酸：赖氨酸是一种极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
12. 缬氨酸：缬氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
13. 异亮氨酸：异亮氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
14. 亮氨酸：亮氨酸是一种非极性氨基酸，它在蛋白质中起到了增加溶解度和稳定蛋白质结构的作用。
有机化学基础知识点整理氨基酸和蛋白质
有机化学基础知识点整理氨基酸和蛋白质有机化学基础知识点整理—氨基酸和蛋白质氨基酸和蛋白质是有机化学中非常重要的两个概念。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，而蛋白质则是生物体内非常重要的大分子聚合物。
本文将整理氨基酸和蛋白质相关的基础知识点。
一、氨基酸的定义和结构氨基酸是由α-氨基酸核心结构和与其相连的侧链组成。
α-氨基酸核心结构包括一个氨基（-NH2）和一个羧基（-COOH），它们连接在一个碳原子上。
侧链则是连接在碳原子上的一种有机基团，根据侧链的不同，氨基酸可以分为基础型、酸性型和中性型。
常见的氨基酸有20种，它们的侧链结构和氨基酸的名称如下：1. 甘氨酸 (Gly)2. 丝氨酸 (Ser)3. 苏氨酸 (Thr)4. 赖氨酸 (Lys)5. 缬氨酸 (Arg)6. 酪氨酸 (Tyr)7. 苯丙氨酸 (Phe)8. 缬氨酸 (Leu)9. 缬氨酸 (Ile)10. 苏氨酸 (Val)11. 缬氨酸 (Met)12. 缬氨酸 (Trp)13. 苯丙氨酸 (His)14. 苯丙氨酸 (Cys)15. 苯丙氨酸 (Asn)16. 苯丙氨酸 (Gln)17. 苯丙氨酸 (Asp)18. 苏氨酸 (Glu)19. 苯丙氨酸 (Pro)20. 缬氨酸 (Gly)这些氨基酸在生物体内起着不同的功能和作用。
二、蛋白质的结构蛋白质是生物体内最重要的大分子聚合物之一，由多个氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
不同的氨基酸组成了不同的氨基酸序列，从而决定了蛋白质的功能和特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质立体构型的整体排列方式。
蛋白质通过静电作用、氢键和疏水作用力使得其形成相对稳定的三维结构。
4. 四级结构：四级结构指的是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合蛋白质。
组成蛋白质的氨基酸结构通式
组成蛋白质的氨基酸结构通式蛋白质是生命体内最基本的分子之一，它们以各种形式存在于生命体内，并参与着生命体内的各种生化过程。
蛋白质的功能和结构都与其组成的氨基酸密切相关。
因此，深入了解氨基酸结构通式对于理解蛋白质的组成和功能具有重要意义。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们通过肽键连接起来形成多肽链，再进一步折叠成具有特定结构和功能的蛋白质。
氨基酸的通式为NH2-CHR-COOH，其中NH2代表氨基，CHR代表碳链，COOH代表羧基。
氨基酸的结构通式可以分为四个部分：氨基、碳链、羧基和侧链。
第一部分：氨基氨基是氨基酸分子中的一部分，它是由一个氢原子和一个氨基组成的。
氨基酸分子中的氨基是通过共价键连接到碳原子上的。
氨基酸的氨基可以接受质子，形成氨基离子，也可以接受电子，形成自由基。
第二部分：碳链碳链是氨基酸分子中最长的部分，它是由一系列碳原子连接在一起形成的。
碳链的长度和结构决定了氨基酸的性质和功能。
碳链中的每个碳原子都与一个氢原子和一个羧基或侧链连接在一起。
第三部分：羧基羧基是氨基酸分子中的另一部分，它是由一个碳原子和两个氧原子组成的。
羧基与氨基一样，也是通过共价键连接到碳原子上的。
羧基可以失去质子，形成羧离子，也可以接受电子，形成自由基。
第四部分：侧链侧链是氨基酸分子中的最后一部分，它是由不同的原子和分子组成的。
侧链的结构和性质决定了氨基酸的种类和功能。
侧链可以是极性的，也可以是非极性的。
极性侧链可以与水分子相互作用，形成氢键，而非极性侧链则不能与水分子相互作用。
总的来说，氨基酸的结构通式可以用NH2-CHR-COOH来表示。
其中，NH2代表氨基，CHR代表碳链，COOH代表羧基。
氨基酸的侧链决定了其种类和功能，不同的侧链可以使氨基酸具有不同的性质和功能。
了解氨基酸结构通式对于理解蛋白质的组成和功能具有重要意义，也有助于探索生命体内的各种生化过程。
蛋白质与l氨基酸之间形成肽键
蛋白质与l氨基酸之间形成肽键蛋白质与氨基酸是生物体内重要的生物分子，肽键是它们之间的关键结合方式。
下面我将详细介绍蛋白质与氨基酸的相关知识，内容分为以下几个部分：一、蛋白质的基本概念和特点1. 蛋白质是生命体内的重要组成部分，参与了许多生命活动。
它们可以作为结构蛋白质维持细胞的形态稳定，还可以担任酶的角色催化各种生化反应。
2. 蛋白质由氨基酸组成，氨基酸是一类有机化合物，含有氨基（NH2）和羧基（COOH）。
目前已知的氨基酸有20种，它们的结构和性质各不相同。
二、氨基酸的结构和分类1. 氨基酸的结构可分为α-氨基酸和β-氨基酸，α-氨基酸是最常见的一类，其中有19种天然氨基酸，还有一种半胱氨酸是半胱氨酸酶中的组成部分。
2. α-氨基酸由一个氨基、一个羧基、一个侧链和一个碳原子组成，该碳原子被称为α-碳原子，它与氨基和羧基相连。
3. 氨基酸根据侧链的性质可分为两类：极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸的侧链带有带电荷的官能团，可以与其他极性氨基酸或其他物质形成氢键或离子键。
非极性氨基酸的侧链不带电荷，通常是疏水的。
三、蛋白质的合成和折叠1. 蛋白质的合成发生在细胞内，通过指导RNA（mRNA）上的密码子，合成相应的氨基酸序列。
2. 蛋白质的合成过程涉及到转录和翻译。
转录是将DNA上的基因信息转录成mRNA，翻译是根据mRNA上的密码子合成氨基酸。
3. 蛋白质的折叠是指氨基酸链在合成后通过一系列复杂的空间构象转变过程，得到具有特定结构和功能的蛋白质。
折叠过程中形成了氨基酸之间的肽键，使得氨基酸链中的氨基和羧基相互连接。
四、肽键的形成和特点1. 肽键是将氨基酸连接成蛋白质的化学键，是在两个氨基酸分子中的羧基与氨基之间的化学键。
2. 肽键的形成是一种酰胺键形成的过程。
它是通过羧基中的羰基（碳氧双键）与氨基中的氨基反应而形成。
3. 肽键的形成是个能量消耗大的过程，需要消耗一分子水来使反应发生，所以是一个脱水缩合反应。
复方氨基酸制剂对运动恢复的帮助作用研究
复方氨基酸制剂对运动恢复的帮助作用研究运动是人们日常生活中非常重要的一部分，它不仅有助于身体健康，还能改善心理状态。
但是，长时间的运动可能会导致肌肉疲劳和运动后的身体不适感。
为了提高运动后的恢复效果，许多人选择使用复方氨基酸制剂作为辅助剂，以帮助恢复身体。
本文将探讨复方氨基酸制剂对运动恢复的帮助作用，并阐述其有效性和安全性。
复方氨基酸制剂是一种含有多种氨基酸的营养补充剂，广泛应用于体育运动和健身领域。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，对肌肉修复和增长至关重要。
复方氨基酸制剂通常含有必需氨基酸（人体无法自行合成而必须通过饮食中摄入的氨基酸）和支链氨基酸（一类特殊的氨基酸，被认为对肌肉合成和恢复具有重要作用）。
首先，复方氨基酸制剂能够加速运动后肌肉的恢复和修复过程。
运动会导致肌肉疲劳和微损伤，而复方氨基酸制剂中的氨基酸可以提供足够的营养物质，帮助肌肉修复受损的组织。
一项研究发现，摄入复方氨基酸制剂可以提高运动后的蛋白质合成速率，促进肌肉的恢复和增长。
此外，复方氨基酸制剂中的支链氨基酸还可以帮助减少运动后肌肉蛋白质分解的程度，从而更好地保护肌肉。
其次，复方氨基酸制剂可以减轻运动后的身体不适感。
长时间的运动会导致身体疲劳和不适感，如乏力、肌肉疼痛和恶心等。
复方氨基酸制剂中的氨基酸可以改善身体疲劳感，提供能量支持，从而减轻不适感。
一项研究表明，在剧烈运动后摄入复方氨基酸制剂可以显著减轻肌肉酸痛和乏力感。
此外，复方氨基酸制剂还可以提高运动表现和增强身体适应能力。
复方氨基酸制剂中的氨基酸可以为肌肉提供充足的能量和营养，提高肌肉耐力和力量，从而改善运动表现。
一项研究发现，在长时间耐力运动中，摄入复方氨基酸制剂可以延缓疲劳时间，延长运动持续时间。
另外，复方氨基酸制剂还可以促进心肺功能的提升和氧化代谢的增强，提高身体的适应能力。
需要注意的是，复方氨基酸制剂在正确使用的前提下是安全的。
然而，过量摄入氨基酸可能会导致消化不良和肾脏负担增加等问题。
生物发酵和氨基酸部分名词解释
生物发酵和氨基酸部分名词解释科普知识：生物发酵和氨基酸部分名词解释1、发酵：是指利用微生物的代谢作用，将微生物可利用的物质，如糖等转变为所需的目的产物的过程。
2、发酵工程：发酵工程，指采用现代工程技术手段，将发酵过程转化为可控的生产过程。
发酵工程研究的主要内容是微生物的代谢、调控、以及为了达到微生物正常生长和产生所需目的产物而采用的设备、工程控制等技术。
发酵工程是现代生物制药、食品、生物材料、生物制造的重要组成部分。
3、氨基酸：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是分子内同时含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
人体需要的氨基酸有20种，分为必需氨基酸、半必需氨基酸、非必需氨基酸。
生命过程所需的氨基酸均是L-氨基酸，发酵过程生产的氨基酸都是L-氨基酸。
化学法合成的是DL-氨基酸，必须经过专门处理，才能得到可被生物利用的L-氨基酸。
必需氨基酸――指人或动物体内不能合成,必须从食物或其他外界来源中获得的氨基酸。
有以下8种：(1) 赖氨酸赖氨酸是碱性必需氨基酸，它能够帮助其它营养物质被人体充分吸收利用，人体只有补充了足够的L-赖氨酸才能提高食物蛋白质的吸收，达到均衡营养，促进生长发育。
(2) 苏氨酸苏氨酸主要用于医药、化学试剂、食品强化剂、饲料添加剂等方面。
在饲料中加入L-苏氨酸，可以改善禽畜肉质、提高饲料的营养价值、降低饲料原料成本。
(3) 色氨酸色氨酸是哺乳动物的必需氨基酸和生糖氨基酸，是植物体内合成生长素的重要物质。
它是继蛋氨酸、赖氨酸之后的第三代饲料添加剂，使用效果是赖氨酸的3―4 倍。
(4) 异亮氨酸异亮氨酸是三种支链氨基酸之一，因其特殊的结构和功能，在生命代谢中占有重要地位。
L-异亮氨酸主要用于配制复合氨基酸制剂,特别是应用于高支链氨基酸输液及口服液等。
(5) 缬氨酸缬氨酸是哺乳动物的必需氨基酸和生糖氨基酸。
有形成肌肉、强化肝功能、减轻肌肉疲劳等作用，缬氨酸作为一种运动营养补充剂，被广泛应用于运动功能性饮料配方中。
蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式
上的6个原子构成了所谓的肽单
元 (peptide unit) 。
蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
（二） -螺旋
目 录
-螺旋的基本要点
第一章 蛋白质
(Proteins)
内容
•蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式 • 蛋白质的一级、二级、三级、四级结构，模体、结构 域 • 蛋白质一级结构与空间结构和功能的关系
• 蛋白质的理化性质及其提取、纯化的原理
• 蛋白质组和蛋白质组学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids) 通过肽键 (peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
组成蛋白质的元素
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
蛋白质的分类
根据蛋白质组成成分
单纯蛋白质
结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质 球状蛋白质 每克样品中所含蛋白质的克数 = 每克样品中的含氮量（克）× 6.25Leabharlann R CH COOH NH2
+OH+OH -
R CH COOH + + +H NH3
R CH COO NH3+
R CH COONH2
+H+
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
组成人体蛋白质的21种氨基酸
组成人体蛋白质的21种氨基酸蛋白质是构成人体细胞的基本组成部分，具有多种重要的生物功能。
而蛋白质的结构由氨基酸组成，人体内共有21种氨基酸参与蛋白质的合成。
本文将逐一介绍这21种氨基酸的特点和作用。
1. 丙氨酸（Alanine）丙氨酸是一种非极性氨基酸，对人体蛋白质的稳定性和结构具有重要作用。
它还参与葡萄糖和能量代谢。
2. 缬氨酸（Valine）缬氨酸是一种支链氨基酸，能够促进肌肉生长和修复，对维持肌肉组织的健康至关重要。
3. 丙氨酸（Leucine）丙氨酸也是一种支链氨基酸，具有促进肌肉生长和修复的作用。
此外，丙氨酸还参与调节蛋白质的合成和代谢过程。
4. 异亮氨酸（Isoleucine）异亮氨酸是支链氨基酸中的一种，与丙氨酸和缬氨酸一起，对肌肉的健康和修复起着重要作用。
5. 丝氨酸（Serine）丝氨酸是一种极性氨基酸，参与多种生物化学反应，包括蛋白质合成、DNA合成和细胞信号传导等。
6. 脯氨酸（Proline）脯氨酸是一种非极性氨基酸，具有维持蛋白质结构稳定性的功能，常在蛋白质的结构域中起到重要的支撑作用。
7. 苏氨酸（Threonine）苏氨酸是一种含有羟基的氨基酸，对维持蛋白质结构和功能至关重要。
它还参与抗体和酶的合成。
8. 苯丙氨酸（Phenylalanine）苯丙氨酸是一种芳香族氨基酸，对蛋白质合成和神经递质的合成具有重要作用。
9. 色氨酸（Tryptophan）色氨酸是一种含有吲哚环的氨基酸，在蛋白质合成和组织生长中起到重要作用。
它还是血清素的前体。
10. 赖氨酸（Lysine）赖氨酸是一种基础性氨基酸，对维持蛋白质稳定性和DNA修复具有重要作用。
此外，赖氨酸还参与体内代谢反应。
11. 缬氨酸（Histidine）缬氨酸是一种含有咪唑环的氨基酸，对维持蛋白质结构和酶的催化活性具有重要作用。
12. 苏氨酸（Methionine）苏氨酸是一种含有硫氧化物的氨基酸，对蛋白质合成和组织修复至关重要。
组成蛋白质的氨基酸的学名
组成蛋白质的氨基酸的学名一、谷氨酸（Glutamic Acid）谷氨酸是一种非必需氨基酸，也是人体内含量最丰富的氨基酸之一。
它是神经递质谷氨酸的前体，对于神经系统的正常运作至关重要。
此外，谷氨酸还可以通过转氨酶酶促反应转化为天冬氨酸，参与体内的氨基酸代谢。
二、缬氨酸（Valine）缬氨酸是一种必需氨基酸，人体无法自行合成，需要通过饮食摄入。
它在体内参与蛋白质的合成，是肌肉组织的重要组成部分。
此外，缬氨酸还在体内转化为丙氨酸，参与体内的能量代谢。
三、异亮氨酸（Isoleucine）异亮氨酸是一种必需氨基酸，与缬氨酸类似，也是人体无法自行合成的氨基酸。
它参与蛋白质的合成，是肌肉组织的重要组成部分。
此外，异亮氨酸还在体内转化为丙氨酸，参与体内的能量代谢。
四、亮氨酸（Leucine）亮氨酸是一种必需氨基酸，也是人体内含量较高的氨基酸之一。
它在体内参与蛋白质的合成，是肌肉组织的重要组成部分。
亮氨酸还在体内转化为酮体和胆固醇，参与体内的能量代谢和脂肪合成。
五、苏氨酸（Serine）苏氨酸是一种非必需氨基酸，人体内可以通过合成来获得。
它参与蛋白质的合成，是重要的代谢中间产物。
此外，苏氨酸还可以通过转化为甘氨酸，参与体内的能量代谢。
六、丝氨酸（Threonine）丝氨酸是一种必需氨基酸，人体无法自行合成。
它参与蛋白质的合成，是重要的组成部分。
此外，丝氨酸还可以通过转化为丙氨酸，参与体内的能量代谢。
七、天冬氨酸（Aspartic Acid）天冬氨酸是一种非必需氨基酸，人体内可以通过合成来获得。
它参与蛋白质的合成，是重要的代谢中间产物。
此外，天冬氨酸还可以通过转化为丙氨酸，参与体内的能量代谢。
八、赖氨酸（Lysine）赖氨酸是一种必需氨基酸，人体无法自行合成。
它参与蛋白质的合成，是重要的组成部分。
此外，赖氨酸还参与体内DNA的合成和修复，对于维持正常的生长和发育具有重要作用。
九、苯丙氨酸（Phenylalanine）苯丙氨酸是一种必需氨基酸，人体无法自行合成。
组成蛋白质的氨基酸的学名
组成蛋白质的氨基酸的学名蛋白质是构成生物体的重要组成部分，也是生物体内功能多样的分子。
蛋白质由20种不同的氨基酸组成，每一种氨基酸都有其独特的学名和特性。
在本文中，我们将详细介绍这20种氨基酸及其在蛋白质中的作用。
1. 丙氨酸（Alanine）：丙氨酸是一种非极性氨基酸，参与能量代谢和肌肉组织的合成。
2. 缬氨酸（Valine）：缬氨酸是一种支链氨基酸，参与合成肌肉组织和调节血糖水平。
3. 亮氨酸（Leucine）：亮氨酸是一种支链氨基酸，参与合成肌肉组织和调节蛋白质合成。
4. 异亮氨酸（Isoleucine）：异亮氨酸是一种支链氨基酸，参与合成肌肉组织和调节血糖水平。
5. 赖氨酸（Lysine）：赖氨酸是一种碱性氨基酸，参与合成肌肉组织、产生抗体和调节骨骼生长。
6. 苏氨酸（Threonine）：苏氨酸是一种必需氨基酸，参与合成肌肉组织和维持神经系统功能。
7. 谷氨酸（Glutamic acid）：谷氨酸是一种极性氨基酸，参与神经递质的合成和酸碱平衡调节。
8. 苯丙氨酸（Phenylalanine）：苯丙氨酸是一种芳香氨基酸，参与蛋白质合成和产生重要物质如酪氨酸和肾上腺素。
9. 色氨酸（Tryptophan）：色氨酸是一种含氮芳香族氨基酸，参与蛋白质合成和产生重要物质如血清素和褪黑激素。
10. 苏氨酸（Methionine）：苏氨酸是一种含硫氨基酸，参与蛋白质合成和维持肝脏功能。
11. 组氨酸（Histidine）：组氨酸是一种含氮芳香族氨基酸，参与产生组胺和调节酸碱平衡。
12. 脯氨酸（Proline）：脯氨酸是一种非极性氨基酸，参与蛋白质的结构稳定和胶原蛋白的合成。
13. 芳氨酸（Tyrosine）：芳氨酸是一种含氮芳香族氨基酸，参与蛋白质合成和产生重要物质如酪氨酸和甲状腺素。
14. 天冬氨酸（Aspartic acid）：天冬氨酸是一种非极性氨基酸，参与神经递质的合成和酸碱平衡调节。
15. 谷氨酰胺（Glutamine）：谷氨酰胺是一种非极性氨基酸，参与能量代谢和免疫功能的调节。
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蛋白质、氨基酸制剂
蛋白质是生命的物质基础，占人体重量的16%～20%，除含有碳、氢、氧、氮元素外，还含有磷、硫、铁、锌、铜等。
其中氮的含量在各种蛋白质中相对恒定，约占16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸以不同数量、不同种类及不同空间连结组成。
因此蛋白质的代谢就是氨基酸代谢过程。
氨基酸制剂的发展共经历了以下四个阶段：第一代氨基酸：20世纪40年代美国生产纤维蛋白水解液和酪蛋白水解物。
如水解蛋白注射液。
第二代氨基酸：20世纪50年代日本生产的由8种必需氨基酸（EAA)再加入精氨酸、组氨酸和甘氨酸制剂。
如：11氨基酸注射液-833、复方结晶氨基酸注射液（氨复命，11S注射液）等。
第三代氨基酸：20世纪60年代研制的增加非必需氨基酸种类，提高其所占比例的营养型（或平衡些）复方氨基酸液，所含氨基酸品种增加到14～20种。
第四代氨基酸：20世纪70年代末，根据年龄、生理情况及各种疾病状态时的氨基酸代谢特点和机体对其需要量而设计的适用于婴幼儿肝病、和肾病、烧伤、创伤、及肿瘤等各种疾病的氨基酸输液，但其疗效有的仍存在疑问。
目前临床常用的氨基酸制剂包括两大类：平衡型与非平衡型氨基酸溶液（也称疾病适用型），按含氨基酸种类分有3种、6种、9种、14种、15种、17种、18种、20种等；按含总氨基酸的浓度可分为3％～12％不等。
一、平衡型氨基酸
平衡氨基酸采用近似人乳—全蛋模式优质蛋白质作为配制氨基酸液的模式。
此类氨基酸制剂所提供的总氮量能够满足机体的需要。
其中EAA:NEAA的比例为1：1～1：3。
部分制剂中加入葡萄糖、山梨醇、木糖醇作为能源，可确保提高氨基酸在蛋白质合成中的利用率。
一般情况下推荐的非蛋白热卡和氮之比为120-150:1。
常用平衡型氨基酸制剂及特点见表1。
表1平衡型氨基酸制剂及特点
二、疾病适用型氨基酸制剂
1.肝病用氨基酸：肝功能不全的患者常存在氨基酸代谢紊乱，其特点是血浆中支链氨基酸（BCAA，包括亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）含量下降。
芳香族氨基酸（AAA，包括苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸）含量增高，血浆中BCAA/AAA比值明显降低（正常人约为3～3.5）。
基于假性神经递质学说、血浆胰岛素失衡学说、门体脑病学说，发展了肝病用氨基酸制剂，即提高BCAA，并降低AAA和蛋氨酸、甘氨酸的含量，用于纠正患者血浆氨基酸谱的失调，使BCAA/AAA比值接近正常，用于改善肝性脑病患者的精神症状。
2.肾病用氨基酸：慢性肾衰竭时，患者体内氨基酸代谢失调，血浆EAA浓度下降，NEAA浓度正常或升高。
肾功能衰竭时苯丙氨酸氧化产生的酪氨酸减少，患者体内酪氨酸含量下降，因此肾病用氨基酸制剂，含有EAA及酪氨酸。
肾病用氨基酸制
剂主要用于急、慢性肾功能不全患者的肠道外支持、急性和慢性肾功能衰竭。
3.婴幼儿用氨基酸：婴幼儿用氨基酸制剂，要求氨基酸量大、种类齐全，EAA比值高（40%）。
婴幼儿体内的酶系统尚未完全成熟，由苯丙氨酸转化为酪氨酸的苯丙酸羟化酶及由甲硫氨酸转化为胱氨酸的硫醚酶的活性较低，甘氨酸含量高，会出现血氨过高。
因此，婴幼儿用氨基酸制剂应降低苯丙、甲硫氨酸、甘氨酸的用量,增加半胱、酪氨酸用量,这样才能使血浆氨基酸谱保持正常。
另外，早产儿相对缺乏牛磺酸储备，对于早产儿及新生儿来说，牛磺酸也是一种EAA。
4.创伤、感染等应激用氨基酸：在严重创伤、感染等应激情况下，体内的分解代谢激素增加，肌肉蛋白质分解代谢加速，大量肌肉蛋白质分解成氨基酸并转移至肝脏以合成机体急需的急性相蛋白，作为糖异生的底物，BCAA的浓度下降明显。
补充外源性BCAA可减少肌肉蛋白分解，促进脏器的蛋白质合成，纠正创伤后负氮平衡。
5.肿瘤用氨基酸：肿瘤患者发生营养不良的原因是多方面的，常规营养支持手段往往很难纠正，选择性地限制某些氨基酸的供给量可对肿瘤有一定的抑制作用。
由于肿瘤的病因及发病机制非常复杂，目前体外实验及动物研究结果设计的配方制剂还需要大样本的临床研究来支持。
常见疾病适用型氨基酸制剂见表2。
表2疾病适用型氨基酸制剂及特点
第三节其他相关类药物
二、特殊氨基酸制剂
谷氨酰胺
谷氨酰胺是一种条件必需氨基酸，它具有维持体内酸碱平衡，保持小肠粘膜正常的结构和功能，维持组织中抗氧化剂的贮备，增强免疫反应等作用。
但由于谷氨酰胺水溶解度低，在水溶液中不稳定，加热灭菌的条件下会生成有毒的焦谷氨酸和氨。
所以商品复方氨基酸溶液中都不含谷氨酰胺，临床使用的多是双肽制剂。
使用前必须按1:5比例与可配伍的氨基酸溶液或含有氨基酸的输液相混合，然后与载体溶液一起输注。
混合液中本品的最大浓度不应超过3.5%。
说明书推荐剂量：0.3～0.4g/(kg·d)双肽。
对于危重症患者欧洲指南推荐使用剂量为0.3～0.6g/(kg·d)双肽。
临床常用制剂见表3。
五、α-酮酸制剂
对于慢性肾功能不全患者，当饮食中的蛋白总量小于每天的最小需要量
[0．6g/(kg·d)]时，为满足CKD患者的营养需要就必须补充必需氨基酸或酮酸。
α-酮酸本身不含有氨基，可利用体内非必需氨基酸的氮转化为氨基酸，从而为机体提供必需氨基酸。
低蛋白饮食加复方酮酸制剂治疗有如下优点：(1)减轻氮质血症，改善代谢性酸中毒：(2)补充机体所缺必需氨基酸，改善蛋白质代谢；
(3)减轻胰岛素抵抗，改善糖代谢；(4)提高脂酶活性，改善脂代谢；(5)降低高血磷，改善低血钙，减轻继发性甲状旁腺功能亢进：(6)减少蛋白尿排泄，延缓CKD进展。
参考资料：
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[5]Singer P, Berger MM, Van den BergheG, et al. ESPEN guidelines on parenteralnutrition: intensive care. Clin Nutr 2009;28:387-400.
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