第三章生化简明教程章节习题集

合集下载

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案第一章蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

【精品】生化习题及答案

【精品】生化习题及答案

第一章:蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象2.构型3.氨基酸的等电点4.二面角5.肽单位6.蛋白质一级结构7.蛋白质二级结构8.蛋白质三级结构9.蛋白质四级结构10.超二级结构11.结构域12.蛋白质的等电点13.盐溶14.蛋白质的变性作用15.蛋白质的复性16.盐析17.蛋白质的变构效应18.沉降系数19.电泳20.偶极离子二、填空题1。

肽链的N末端可以用()法、()法、()法和()法测定,而()法和()法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。

2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有()、()和()。

3。

确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用(),然后用()技术分离水解后的混合肽段.4。

因为(),()和()等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力,所以在()nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有()氨基酸与()氨基酸两类,其中前者包括()、()后者包括()、()、()。

6.在蛋白质元素组成中,氮的含量相当恒定,平均为()%。

7。

当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以()离子形成存在;当pH>pI时,氨基酸以()离子形式存在。

8。

氨基酸具有两性解离特性,因此它既可被()滴定,又可被()滴定。

丙氨酸的PKα—COOH =2。

34,PKα-NH3+=9.69,其pI=(),在pH=7时,在电场中向()极方向移动。

9.有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N—末端,用SDS电泳显示两条带,说明此蛋白质含有()个()亚基;另一蛋白质用巯基乙醇处理后,SDS电泳显示一条带,则该蛋白质的结构特点是()。

10。

我国科学家于1965年首次用()方法人工合成了()蛋白质。

11.蛋白质中存在()种氨基酸,除了()氨基酸外,其余氨基酸的α—碳原子上都有一个自由的()基及一个自由的()基。

12。

α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与()平行。

氢键是由每个氨基酸的()与前面隔三个氨基酸的()形成的,它允许所有的()都能参与氢键的形成。

第三章生化简明教程章节习题集

第三章生化简明教程章节习题集

一、练习题目(一)名词解释1全酶 2.别构酶 3.别构效应 4.单体酶 5.寡聚酶 6.诱导酶 7.固定化酶 8.酶原 9.酶原激活 10.序变模型 11.齐变模型 12.同I 酶 13.酶的最适pH 14.共价调节酶 15.酶的辅助因子 16.酶的活性中心 17.酶的抑制作用 18.酶的最适底物 19.多酶体系 20.邻近效应 21.定向效应 22.竞争性抑制作用 23.非竞争性抑制作用 24.反竞争性抑制作用 25.核糖酶 26.细胞外酶 27.细胞内酶 28.酶活力 29.酶的活力单位 30.酶的比活力 31.酶的转换系数 32.酶工程 33.生物酶工程 34.维生素(二)问答题1简述酶和一般催化剂的共性及特性2.以胰凝乳蛋白酶为例,说明酶作用的机理。

3.简述酶促反应速度的影响因素。

4.米氏方程 ][][max S m K S V V += 的推导过程。

5.简述米氏常数Km 值的物理意义。

6.简述酶的分离、提纯的步骤。

7.遵循米氏方程式的酶催化反应中,求(1)当V=0.1V max 时底物浓度 (2)当V=0.9V max 时底物浓度。

8.过氧化氢酶的Km 值为2.5×10-2M ,当底物过氧化氢浓度为l00mM 时,求过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。

9.已知无抑制剂时:Km=1.1×10-5M ,V max =50μ m /min ,有抑制剂时Km=3.1×10-5M , V max =50μm /min ,试确定抑制剂类型。

10.某酶Km 为4.7×10-5M ,V max 是22μm /min ,在2×10-4M 底物和下述抑制剂存在的情况下反应速度为多少?:①5×10-4M 竞争性抑制剂;②5×10-4M 非竞争性抑制剂;以上两种情况的 K i 都是3×10-4M 。

1l .称取25mg 蛋白酶粉配制成25ml 酶溶液,从中取出0.1ml 酶液,以酪蛋白为底物,用 Folin 一酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500μg 酪氨酸。

生物化学简明教程课后习题答案

生物化学简明教程课后习题答案

1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。

2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。

3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。

碳、氢、氧、氮、磷、硫等6 种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。

碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4 个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。

碳与被键合原子形成4 个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。

特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。

氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(C )、羧基(—COOH)、巯O基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。

这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。

生物大分子在结构上也有着共同的规律性。

生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。

构成蛋白质的构件是20 种基本氨基酸。

氨基酸之间通过肽键相连。

肽链具有方向性(N 端→C 端),蛋白质主链骨架呈―肽单位‖重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5 ′、→3′ ),核酸的主链骨架呈―磷酸-核糖(或脱氧核糖)‖重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

生化第三版课后习题答案(3至13章)

生化第三版课后习题答案(3至13章)

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。

蛋白质中的氨基酸都是L型的。

但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。

参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。

此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。

除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ-氨基酸,有些是D型氨基酸。

氨基酸是两性电解质。

当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化。

在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI 表示。

所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。

α-NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α-NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应)。

胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。

半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。

这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。

除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性。

比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

生化习题集-修改版

生化习题集-修改版

⽣化习题集-修改版⽬录第⼀章蛋⽩质的结构与功能 (2)第⼆章核酸的结构与功能 (16)第三章酶 (25)第四章糖代谢 (35)第五章脂类代谢 (48)第六章⽣物氧化 (61)第七章氨基酸代谢 (70)第⼋章核苷酸代谢 (79)第九章物质代谢的联系与调节 (85)第⼗章 DNA⽣物合成 ---- 复制 (92)第⼗⼀章 RNA的⽣物合成----转录 (102)第⼗⼆章蛋⽩质的⽣物合成---- 翻译 (109)第⼗三章基因表达调控 (118)第⼗四章基因重组与基因⼯程 (127)第⼗五章细胞信息转导 (135)第⼗六章肝的⽣物化学 (150)第⼗七章维⽣素与微量元素 (161)第⼗⼋章常⽤分⼦⽣物学技术的原理及其应⽤ (165)第⼗九章⽔和电解质代谢 (170)第⼆⼗章酸碱平衡 (174)第⼀章蛋⽩质的结构与功能⼀. 单项选择题1. 下列不含有⼿性碳原⼦的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. PheE. Val2. 那⼀类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分⽀氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳⾹族氨基酸3. ⼀个酸性氨基酸,其pHa1=2.19,pHR=4.25,pHa2=9.67,请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋⽩质组分中,那⼀种在280nm具有最⼤的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. ⼆硫键E. ⾊氨酸的吲哚环5. 测定⼩肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-⼆硝基氟苯法B. ⼆甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有⼏个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6D. 4.0E. 4.47. 每分⼦⾎红蛋⽩所含铁离⼦数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. ⾎红蛋⽩的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋⽩质⼀级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋⽩质,功能⼀定不同B. ⼀级结构相近的蛋⽩质,其功能类似可能性越⼤C. ⼀级结构中任何氨基酸的改变,其⽣物活性即消失D. 不同⽣物来源的同种蛋⽩质,其⼀级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下,HbS与HbA相⽐,HbS的静电荷是A. 减少+2B. 增加+2C. 增加+1D. 减少+1E. 不变11. ⼀个蛋⽩质的相对分⼦量为11000,完全是α-螺旋构成的,其分⼦的长度是多少nmA. 11B. 110C. 30D. 15E. 110012. 下⾯不是空间构象病的是A. ⼈⽂状体脊髓变性病B. ⽼年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯⽜病E. 禽流感13. ⾕胱⽢肽发挥功能时,是在什么样的结构层次上进⾏的A. ⼀级结构B. ⼆级结构E. 以上都不对14. 测得某⼀蛋⽩质样品的含氮量为0.40g,此样品约含蛋⽩质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. ⾕氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋⽩质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. ⽠氨酸17. 多肽链中主链⾻架的组成是A. -NCCNNCCNNCCN-B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中,哪种氨基酸没有⼿性碳原⼦A. ⾕氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.⽢氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋⽩质⽽不变性A. 硫酸D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋⽩质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋⽩酶⽔解D. ⽣物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋⽩质沉淀、变性和凝固的关系的叙述,哪项是正确的A. 变性的蛋⽩质⼀定要凝固B. 变性的蛋⽩质⼀定要沉淀C. 沉淀的蛋⽩质必然变性D. 凝固的蛋⽩质⼀定变性E. 沉淀的蛋⽩质⼀定凝固22. 蛋⽩质溶液的稳定因素是A. 蛋⽩质溶液有分⼦扩散现象B. 蛋⽩质溶液有“布朗运动”C. 蛋⽩质分⼦表⾯带有⽔化膜和同种电荷D. 蛋⽩质的粘度⼤E. 蛋⽩质分⼦带有电荷23. 镰⼑型贫⾎症患者,Hb中氨基酸的替换及位置是A. α-链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋⽩质通过凝胶过滤层析柱时,最先被洗脱的是A.⽜β乳球蛋⽩(分⼦量35000)B. 肌红蛋⽩(分⼦量16900)C. ⽜胰岛素(分⼦量5700)D. ⾎清清蛋⽩(分⼦量68500)E. 超氧化物歧化酶(分⼦量32000)25.下列哪⼀种物质不属于⽣物活性肽C. 促肾上腺⽪质激素D. ⾎红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋⽩质的是A.核蛋⽩B. 糖蛋⽩C. 脂蛋⽩D. 清蛋⽩E.⾊蛋⽩27. 可⽤于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基⼄醇E. 丹磺酰氯⼆. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋⽩质的组分A. HisB. TrpC. ⽠氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分⽀的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在⽣理pH值情况下,下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. ⽐双键键长长,⽐单键键长短D.⽐双键键长短,⽐单键键长长5. 对⾕胱⽢肽叙述正确的是A. 有⼀个γ-肽键B. 有⼀个功能性的基团-巯基C. 分别由⾕氨酸胱氨酸和⽢氨酸组成D. 对⽣物膜具有保护作⽤6. 下⾯那些是结合蛋⽩质A. ⾎红蛋⽩B. ⽜胰核糖核酸酶C. 肌红蛋⽩D. 胰岛素7. 下列那些蛋⽩质具有四级结构A. ⾎红蛋⽩B. ⽜胰核糖核酸酶C. 肌红蛋⽩D. 蛋⽩激酶A8. 含有卟啉环的蛋⽩质是A. ⾎红蛋⽩B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋⽩D. 细胞⾊素9. 下列那些蛋⽩质含有铁离⼦A. ⾎红蛋⽩B. ⽜胰核糖核酸酶C. 肌红蛋⽩D. 胰岛素10. 蛋⽩质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏⽔化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰⼑型红细胞贫⾎症患者⾎红蛋⽩β-链上第六位的⾕氨酸被缬氨酸所取代后,将产⽣那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常⾎红蛋⽩向阳极移动的速度B.导致异常脱氧⾎红蛋⽩的聚合作⽤C.增加了异常⾎红蛋⽩的溶解度D.⼀级结构发⽣改变12. 下⾯有哪些蛋⽩质或酶能协助蛋⽩质正确折叠A. 分⼦伴侣B. ⽜胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分⼦⼀级组成极相近,⽽且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺⽪质激素14. 下⾯对氨基酸与蛋⽩质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋⽩质也⼀定具有B. 有些氨基酸的性质蛋⽩质也具有C.有些蛋⽩质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平⾯中能够旋转的键有A. C=OB. C-NC. Cα-N D. Cα-C16. 对⾎红蛋⽩的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是⼀种结合蛋⽩质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋⽩质的碱性氨基酸有、和。

生物化学简明教程各章习题

生物化学简明教程各章习题

生物化学简明教程习题第一章蛋白质1 简述蛋白质的主要生物学功能。

2 组成蛋白质的20种氨基酸的名称和分类。

3 简要叙述氨基酸的主要物理和化学性质。

4 说明等电点(pI)定义和氨基酸等电点的计算方法。

5 说明蛋白质一级、二级、三级和四级结构的特点。

6 蛋白质α-螺旋和β-片层结构的基本特点。

7 简要叙述蛋白质结构与功能的关系。

8 蛋白质的基本性质及其主要的分离方法。

9 根据蛋白质等电点,指出下列蛋白质在所指的pH条件下,电泳时泳动的方向。

(1)胃蛋白酶(pI 1.0)pH 5.0 条件下电泳;(2)血清清蛋白(pI 4.9)pH 6.0 条件下电泳;(3)α-脂蛋白(pI 5.8)pH 5.0 和pH 9.0条件下电泳;10 什么是超二级结构和结构域?第三章糖类1 糖的化学含义是什么?2 简要叙述糖的生物学功能。

3 解释下列名词(1)镜像异构体(对映体)(2)表异构体(差向异构体)(3)异头碳,异头物(4)糖苷键(5)糖胺聚糖(粘多糖)(6)糖蛋白和蛋白多糖(粘蛋白)4 说明淀粉、糖原和纤维素的结构与性质的主要区别。

第四章脂质与生物膜1 脂类物质的共同特点是什么?2 简要说明三酰甘油酯、磷脂和鞘磷脂的化学组成。

3 简要说明生物膜的结构与功能。

第五章酶1 酶的化学本质是什么?简要说明酶的催化特性。

2 六大酶类的名称和催化特点是什么?3 辅酶和辅基的主要区别是什么?4 什么是米氏常数?米氏常数的意义是什么?5 影响酶具有高效催化性的因素。

6 用下列数据求该酶促反应的Vmax 和Km。

[S](mol.L-1) 速度(μmol.L-1.min-1)0.3×10-5 10.40.5×10-5 14.51.0×10-5 22.53.0×10-5 33.89.0×10-5 40.57 解释下列名词:(1)最适温度(2)最适pH(3)竞争性抑制和非竞争性抑制(4)酶的别构(变构)效应(5)酶活力(酶活性)(6)同工酶(7)核酶(8)多酶体系和多酶复合物8 什么是酶的活性部位和必需基团以及两者的关系。

生物化学简明教程课后习题答案完整版

生物化学简明教程课后习题答案完整版

生物化学简明教程课后习题答案HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】1绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。

2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。

3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。

碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。

碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。

碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。

特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。

氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基(CO)、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。

这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。

生物大分子在结构上也有着共同的规律性。

生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。

构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。

氨基酸之间通过肽键相连。

肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

生物化学简明教程课后习题答案

生物化学简明教程课后习题答案

1 绪论1.生物化学研究的对象和内容是什么?解答:生物化学主要研究:(1)生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能;(2)生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化;(3)生物遗传信息的储存、传递和表达;(4)生物体新陈代谢的调节与控制。

2.你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示:生物化学是生命科学的基础学科,注意从不同的角度,去理解并运用生物化学的知识。

3.说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答:生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。

碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。

碳原子具有特殊的成键性质,即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键,碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。

碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。

特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。

氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基(—NH2)、羟基(—OH)、羰基()、羧基(—COOH)、巯基(—SH)、磷酸基(—PO4 )等功能基团。

这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。

生物大分子在结构上也有着共同的规律性。

生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状,其主链骨架呈现周期性重复。

构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。

氨基酸之间通过肽键相连。

肽链具有方向性(N 端→C端),蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复;核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连,核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖(或脱氧核糖)”重复;构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱,其非极性烃长链也是一种重复结构;构成多糖的构件是单糖,单糖间通过糖苷键相连,淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

2 蛋白质化学1.用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?基本原理是什么?解答:(1) N-末端测定法:常采用―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。

生化各章补充习题

生化各章补充习题

习题1:根据Glu的数据:pK1α-COOH=2.19,pK2α-NH3+=9.67,pK R-COOH=4.25,pI =3.22①绘出滴定曲线②指出Glu-和Glu2-各一半时的pH值③指出Glu总是带正电荷的pH范围习题2:由下列信息求八肽的序列。

(a)酸水解得Ala,Arg,Leu,Met,Phe,Thr,2Val(b)Sanger试剂处理得DNP-Ala。

(c)胰蛋白酶处理得Ala,Arg,Thr和Leu,Met,Phe,2 Val;当以Sanger 试剂处理时分别得到DNP-Ala和DNP-Val。

(d)溴化氰处理得Ala、Arg、高丝氨酸内酯、Thr、2 Val和Leu、Phe;当用Sanger试剂处理时,分别得DNP-Ala和DNP-Leu。

第4章酶习题1:(1)对于一个遵循米氏动力学的酶而言,当[S] = K m时,若υ= 35umol/min,V max是多少umol/min?(2)当[S] = 2×10-5mol/L,υ= 40umol/min,这个酶的K m是多少?(3)若I表示竞争性抑制剂,K I=4×10-5mol/L,当[S] =3×10-2mol/L和[I]= 3×10-5mol/L时,υ是多少?习题2:称取25mg蛋白酶粉配制成25mL酶溶液,从中取出0.1mL酶液,以酪蛋白为底物,用Folin-酚比色法测定酶活力,得各每小时产生1500ug酪氨酸。

另取2mL酶液,用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。

若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1个活力单位计算,根据以上数据,求出:(1)1mL酶液中所含蛋白质量及活力单位;(2)比活力;(3)1g酶制剂的总蛋白量。

习题1:一个16寡聚核苷酸,经RNaseT1水解得到:Gp、UpCpCpA、ApCpUpCpGp 和ApUpUpCpCpGp。

用RNaseA酶水解得到1A、5Cp、2Up、ApUp和GpGpApCp。

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案第一章蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

普化原理第三章同步练习、思考题及习题答案

普化原理第三章同步练习、思考题及习题答案

第三章 酸碱平衡同步练习P711.已知某成人胃液中,0.032H =+)(c mol·dm -3,)(-OH c =? 解:1314w103.10.032101.0)(H )(OH --+-⨯=⨯==c K c2.据表3−1计算,100℃时,纯水中)(+H c 和)(-OH c 分别是多少?解:714w 102.3105.474)H )OH --+-⨯=⨯===K c c ((P721.某葡萄酒样品的pH=3.70,计算该葡萄酒中H 3O +之浓度。

解:pH= −lg )(+H c 3.70= –lg c (H +) c (H +)=2.0×10-4(mol/L) 2.一漂白剂溶液,0.036OH =-)(c mol·dm -3,计算该漂白剂的pH 值。

解:pOH= −lg )(O -H c=–lg0.036=1.4 pH=14–pOH=14–1.4=12.6 3.pH 值的适用范围是多少? 答:1~144.人体温度为37℃时,其 w K =14104.2-⨯,若此时,血液的pH 值为7.4,计算此时血液中)(+H c 、)(-OH c 。

解:pH= −lg )(+H c 7.4= –lg c (H +) c (H +)=3.9×10-8(mol/L) ∵ c (H +)×c (OH −)=w K∴ 78-14w106.0103.9102.4)H )OH --+-⨯=⨯⨯==((c K cP751.判断正误,并说明理由。

(1)麻黄素(C 10H 15NO )是一种一元弱碱,常用作充血药物,室温时其 b K =4104.1-⨯,所以,其碱性强于氨水。

答:正确。

(2)因为氢氟酸的解离度大于醋酸的解离度,因此,氢氟酸的酸性强于醋酸。

答:错误。

因为解离度同时受T 、c 影响,因此不能在未知T 、c 时,仅据解离度大小比较弱电解质相对强弱。

2.解离度与解离平衡常数有何异同,关系如何?解离平衡常数 解离度 同 均可比较弱电解质相对强弱,且值越大,弱电解质相对越强。

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案

生化各章题目及答案生化各章题目及答案第一章蛋白质第二章核酸(一)名词解释1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA的熔解温度(melting temperature Tm)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)(二)填空题1.DNA双螺旋结构模型是_________于____年提出的。

2.核酸的基本结构单位是_____。

3.脱氧核糖核酸在糖环______位置不带羟基。

4.两类核酸在细胞中的分布不同,DNA主要位于____中,RNA主要位于____中。

5.核酸分子中的糖苷键均为_____型糖苷键。

糖环与碱基之间的连键为_____键。

核苷与核苷之间通过_____键连接成多聚体。

6.核酸的特征元素____。

7.碱基与戊糖间是C-C连接的是______核苷。

8.DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。

9.DNA中的____嘧啶碱与RNA中的_____嘧啶碱的氢键结合性质是相似的。

10.DNA双螺旋的两股链的顺序是______关系。

11.给动物食用3H标记的_______,可使DNA带有放射性,而RNA不带放射性。

12.B型DNA双螺旋的螺距为___,每匝螺旋有___对碱基,每对碱基的转角是___。

生化习题及答案

生化习题及答案

第一章:蛋白质的结构与功能一、名词解释1.构象 2.构型 3.氨基酸的等电点 4.二面角 5.肽单位 6.蛋白质一级结构 7.蛋白质二级结构 8.蛋白质三级结构 9.蛋白质四级结构10.超二级结构 11.结构域 12.蛋白质的等电点 13.盐溶 14.蛋白质的变性作用 15.蛋白质的复性 16.盐析 17.蛋白质的变构效应 18.沉降系数 19.电泳 20. 偶极离子二、填空题1.肽链的N末端可以用()法、()法、()法和()法测定,而()法和()法则是测定C末端氨基酸最常用的方法。

2.已知蛋白质的超二级结构的基本组成方式有()、()和()。

3.确定蛋白质中二硫键的位置,一般先采用(),然后用()技术分离水解后的混合肽段。

4.因为(),()和()等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力,所以在()nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质5.带电氨基酸有()氨基酸与()氨基酸两类,其中前者包括()、()后者包括()、()、()。

6.在蛋白质元素组成中,氮的含量相当恒定,平均为()%。

7.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以()离子形成存在;当pH>pI时,氨基酸以()离子形式存在。

8.氨基酸具有两性解离特性,因此它既可被()滴定,又可被()滴定。

丙氨酸的PKα-COOH=2.34,PKα-NH3+=9.69,其pI=(),在pH=7时,在电场中向()极方向移动。

9.有两种蛋白质,一种经末端分析得知含两个N-末端,用SDS电泳显示两条带,说明此蛋白质含有()个()亚基;另一蛋白质用巯基乙醇处理后,SDS电泳显示一条带,则该蛋白质的结构特点是()。

10.我国科学家于1965年首次用()方法人工合成了()蛋白质。

11.蛋白质中存在()种氨基酸,除了()氨基酸外,其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的()基及一个自由的()基。

12.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键,氢键取向几乎与()平行。

《生物化学简明教程》附带的习题答案zq整理版

《生物化学简明教程》附带的习题答案zq整理版

《生物化学简明教程》附带的习题答案(一)用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些?解答:(1)N-末端测定法:常采用2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。

(2)C―末端测定法:常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。

(二)何谓蛋白质的变性与沉淀?二者在本质上有何区别?解答:蛋白质的变性:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后,使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变的作用。

变性的本质:分子中各种次级键断裂,使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态,一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现:①生物学活性消失②理化性质改变:溶解度下降,黏度增加,紫外吸收增加,侧链反应增强,对酶的作用敏感,易被水解。

蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。

如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷,则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。

沉淀机理:破坏蛋白质的水化膜,中和表面的净电荷。

蛋白质的沉淀可以分为两类:(1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质。

(2)不可逆沉淀:蛋白质分子内部结构发生重大改变,蛋白质变性而沉淀,不再能溶于原溶剂。

蛋白质变性后,有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在,并不析出。

因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀,而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

(三)一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中有多少圈螺旋?计算该α-螺旋片段的轴长。

解答:180/3.6=50圈,50×0.54=27nm,该片段中含有50圈螺旋,其轴长为27nm。

(五)如果人体有1014个细胞,每个体细胞的DNA含量为6.4 × 109个碱基对。

试计算人体DNA 的总长度是多少?是太阳―地球之间距离(2.2 × 109 km)的多少倍?已知双链DNA每1000个核苷酸重1 ×10-18g,求人体DNA的总质量。

  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

一、练习题目(一)名词解释1全酶 2.别构酶 3.别构效应 4.单体酶 5.寡聚酶 6.诱导酶 7.固定化酶 8.酶原 9.酶原激活 10.序变模型 11.齐变模型 12.同I 酶 13.酶的最适pH 14.共价调节酶 15.酶的辅助因子 16.酶的活性中心 17.酶的抑制作用 18.酶的最适底物 19.多酶体系 20.邻近效应 21.定向效应 22.竞争性抑制作用 23.非竞争性抑制作用 24.反竞争性抑制作用 25.核糖酶 26.细胞外酶 27.细胞内酶 28.酶活力 29.酶的活力单位 30.酶的比活力 31.酶的转换系数 32.酶工程 33.生物酶工程 34.维生素(二)问答题1简述酶和一般催化剂的共性及特性2.以胰凝乳蛋白酶为例,说明酶作用的机理。

3.简述酶促反应速度的影响因素。

4.米氏方程 ][][max S m K S V V += 的推导过程。

5.简述米氏常数Km 值的物理意义。

6.简述酶的分离、提纯的步骤。

7.遵循米氏方程式的酶催化反应中,求(1)当V=0.1V max 时底物浓度 (2)当V=0.9V max 时底物浓度。

8.过氧化氢酶的Km 值为2.5×10-2M ,当底物过氧化氢浓度为l00mM 时,求过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。

9.已知无抑制剂时:Km=1.1×10-5M ,V max =50μ m /min ,有抑制剂时Km=3.1×10-5M , V max =50μm /min ,试确定抑制剂类型。

10.某酶Km 为4.7×10-5M ,V max 是22μm /min ,在2×10-4M 底物和下述抑制剂存在的情况下反应速度为多少?:①5×10-4M 竞争性抑制剂;②5×10-4M 非竞争性抑制剂;以上两种情况的 K i 都是3×10-4M 。

1l .称取25mg 蛋白酶粉配制成25ml 酶溶液,从中取出0.1ml 酶液,以酪蛋白为底物,用 Folin 一酚比色法测定酶活力,得知每小时产生1500μg 酪氨酸。

另取2ml 酶液,测得蛋白氮为0.2mg ,若以每分种产生1μg 酪氨酸的酶量为1个活力单位计算,求出:①每ml 酶液中所含蛋白质量及活力单位;②比活力;③l 克酶制剂的总蛋白及总活力。

12.写出各种水溶性维生素的辅酶(辅基)形式、中文名称、英文代号、生化功能。

13.进行酶活力测定时应注意什么?为什么测定酶活力时以测初速度为宜?14.为什么酶反应的酸碱催化主要不是依靠H +和OH -?酶反应中有哪些常见的亲核基团和亲电子基团?酶蛋白中既能作为质子供体又能作为质子受体的最有效又最活泼的催化基团是什么?活性中心是疏水区有何意义?15.有一克淀粉酶制剂,用水溶解成1000毫升,从中取出1毫升测定淀粉酶活力,测知每5分钟分解0.25克淀粉,计算每克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数?(已知淀粉酶活力单位的定义为:在最适条件下每小时分解l 克淀粉的酶量称为1个活力单位。

)16.怎样区别不可逆抑制剂和可逆抑制剂?(三)填空1.酶是生物细胞产生的以____________为主要成分的生物催化剂。

2.根据酶的组成可分为__________和__________两类。

3.组成酶的蛋白质叫_____________,其酶蛋白与辅助因子结合后所形成的复合物称为4.国际系统分类中分类的原则是将所有的酶促反应按反应性质分为__________大类,分别为_________ ________ _______ _______ _________ __________。

5.酶的活性中心有两个功能部位,即__________部位和__________部位。

6.酶的结构专一性包括__________ __________ __________,酶的立体异构专一性分为______________ ________________专一性。

7.酶分子中具有催化功能的亲核基团主要有:组氨酸的__________基,丝氨酸的__________基及半胱氨酸的__________基。

8.胰凝乳蛋白酶在动物小肠中催化蛋白质的水解,它裂解由__________族氨基酸羧基端形成的肽键,即由__________,__________及__________形成的肽键。

9.胰凝乳蛋白酶的活性中心由_________ __________ __________组成,它的电荷转接系统中 ____________________的共振是这个系统的有效性的关键。

10.胰凝乳蛋白酶为一丝氨酸蛋白酶,在其活性部位上有一个异乎寻常的亲核的__________原子。

11.在一定酶浓度下,如将反应速度v 对底物浓度[S]作图,二者关系曲线是一条__________。

当底物浓度较低时,反应速度与底物浓度的关系呈正比,表现为__________反应,随底物增加反应速度不再按正比升高,反应表现为__________反应,如果再继续加大底物浓度,曲线表现为__________反应。

12.米氏方程的表达式为__________。

13.降低酶促反应活化能,提高酶催化效率的重要因素是__________、__________、__________、 __________。

14.Koshland 提出关于酶促作用专—性的__________学说。

15.一条多肽链Asn —Lys —Cys —Asp —Phe —Glu —11e —Arg —Glu —Tyr —Gly —Arg ,胰蛋白酶水解可得到__________个肽。

16.脲酶具有__________专一性。

17.丙二酸是__________酶的__________性抑制剂。

碘乙酸对__________酶产生__________逆抑制。

18.变构酶的特点是由__________组成,除结合底物的活性中心外,还有结合__________的 中心,动力学上不符合一般的__________,当以v 对[s]作图时,它表现出__________型曲线,而非__________曲线,它是__________ 酶。

19.米氏常数的求法有__________和__________方法,其中最常用的方法是__________。

20.1/km 可近似地表示酶与底物__________的大小,Km 越大,表明__________。

21.某酶对A 、B 、C 三种底物的米氏常数分别为C mB m A mC m B m A m K K K K K K >>且、、,,此酶的最适底物为______________。

22.合成酶类所催化反应的代表方程式是______________。

23.维生素B 2又叫__________,做为某些酶的辅基形式为_________、_________两种。

24.泛酸在生物体内主要作为________ 的组成成分存在,其组成物的功能基因是 __________,可传递_____________。

25.NAD 、FAD 、COA 的相同之处在于三者均有________________作为其成分。

26.BCCP 的中文名称为______________。

27.生物素是由噻吩环与尿素结合成的一个___________化合物,它是____________辅酶,它的生化作用是______________。

28.维生索B6在生物体内的功能形式是________________和___________,它可做为_______酶的辅酶。

29.叶酸以________作辅酶,有_________和___________两种形式,生化功能是__________。

30.硫辛酸的6—8位上有______________键,缩写为___________,它的生化功能是__________。

3l .维生素通常根据它们的溶解性质分为____________、___________两大类,水溶性维生素主要是一 __________族。

包括_____________、_________________、_______________、_____________、__________、_____________、________________、____________,另外还有维生素________________,脂溶性维生素有__________、_________, __________和______________。

32.人类若缺乏维生素______________,即产生脚气病。

(三)填空1.蛋白质 2.单成份酶、双成分酶3.酶蛋白、全酶4.六、氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类5.结合部位、催化部位6.键专一性、基团专一性、绝对专一性、旋光异构专一性、几何异构专一性7.咪唑、羟基、巯基8.芳香、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸9.Asp l02、His 57、Ser l95、氢键10.氧11.双曲线、一级反应、混合级反应、零级反应12.][][max S Km S V V += 13.邻近定向效应、诱导契合、共价催化、酸碱催化、微环境影响14.诱导契合15.3 16.绝对17.琥珀酸脱氢酶、竞争、巯基、不可18.多个亚基、调节物、别构、米氏方程、S 、双、寡聚酶19.双倒数作图法、V 对V/(S)作图法、双倒数作图法20.亲合力、亲合力越小21.C22.A+B+ATP →ATP 十ADP+Pi23.核黄素、FMN 、FAD24.CoA 、ACP 、一SH 、酰基25.AMP26.生物素羧基载体蛋白27.双环、羧化酶、固定C02。

28.磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺、转氨29.还原型产物、DHF 、THF 、转移一碳基团 SH 30.二硫、L 、传递氢和酰基作用SH31.水溶性维生素、脂溶性维生素、B 、B 1(硫胺素)、B 2(核黄素)、烟酸和烟酰胺、B 6(吡哆素)、泛酸、生物素、叶酸、B 12(钴胺素)、C 、A 、D 、E 、K32.B 1(四)选择题1.酶在催化反应时将产生下列哪种能量效应( )。

①提高反应物能量②降低反应物能量③降低反应活化能④降低了自由能2.淀粉酶是( )。

①合成酶类②水解酶类③裂解酶类④氧化还原酶类3.延胡索酸酶对延胡索酸的专一性为( )。

①绝对专一②相对专一③立体专一④基团专一4.关于米氏常数(Km)下列说法哪一项是正确的( )。

①酶促反应达到最大反应速度时的底物浓度。

②Km随底物浓度的增大而增大。

③它是酶促反应的特征性常数。

④随酶浓度的增大而减少。

5.酶催化反应的最适温度( )。

①与反应时间长短无关②随反应时间的延长而提高③随反应时间的延长而降低。

相关文档
最新文档