生物化学_第一章_蛋白质
生物化学 01-第一章 蛋白质的结构与功能(一)
34
谢谢
3、氧化供能
5
元素组成 The composition of chemical elements
碳 (C, Carbon) 50-55％ 氢 (H, Hydrogen) 6-8％ 氧 (O, Oxygen) 20-23％ 氮 (N, Nitrogen) 15-17％ 硫 (S, Sulfate) 0-3％ 其他微量
23
R CH COOH NH2
R CH COOH
NH3 +
+H+
+OH-
R CH COONH3 +
R CH COONH2
pH<pI
pH=pI
pH>pI
阳离子
氨基酸的兼性离子
zwitterion
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阴离子
氨基酸的等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环境中，氨 基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相基酸所处环境 的pH值称为该氨基酸的等电点。
含有苯环、酚基、吲哚基 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
15
16
4. 酸性氨基酸(2)
水溶解度较好，带有负电荷，侧链有羧基 天冬氨酸、谷氨酸
17
18
5. 碱性氨基酸（3）
水溶解度较好，带有正电荷，侧链有氨基、 胍基、咪唑基 精氨酸、赖氨酸、组氨酸
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20
脯氨酸（亚氨基酸）
21
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
生物化学第一章蛋白质的结构与功能
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成 的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
四、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的维系键： 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键：
氢键
蛋 白 质 立 体 结 构 原 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上的未共用电子对发生 则 “电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
（一）肽单元
肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使 参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，
如：糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、金属蛋白等
* 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质：多为结构蛋白，难溶于水 球状蛋白质：多数具有生理活性，多数可溶
如酶、免疫球蛋白等等
分类 脂蛋白
糖蛋白 核蛋白 磷蛋白
结合蛋白质及其辅基 辅基 举例 脂类 血浆脂蛋白（VLDL、 LDL、HDL等） 糖基或糖链 胶原蛋白、纤连蛋白等 核酸 磷酸基团 核糖体 酪蛋白（casein）
王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
生物化学——蛋白质
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1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。
研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则 是液态。 这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的 离子晶格） ，而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
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丙氨酸 精氨酸 天冬酰胺 天冬氨酸 半胱氨酸 谷氨酰胺 谷氨酸 甘氨酸 组氨酸 异亮氨酸 亮氨酸 赖氨酸 甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 丝氨酸 苏氨酸 色氨酸 酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与 异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基 硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与 酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲 （PTH-氨基酸)。
一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg
生物化学123
⽣物化学123第⼀章蛋⽩质⼀、名词解释氨基酸的等电点（p I）?氨基酸分⼦是⼀种两性电解质。
氨基酸分⼦带有相等正、负电荷时，溶液pH值称为该氨基酸的等电点（p I）。
N端和C端？通常在多肽链的⼀端含有⼀个游离的α-氨基，称为氨基端或N-端(H)；在另⼀端含有⼀个游离的α-羧基，称为羧基端或C-端(OH)。
氨基酸残基？组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
蛋⽩质变构效应？这种由于蛋⽩质分⼦构象改变⽽导致蛋⽩质分⼦功能发⽣改变的现象称为变构效应（别构现象）分⼦病？由于基因突变导致蛋⽩质⼀级结构发⽣变异，使蛋⽩质的⽣物学功能减退或丧失，甚⾄造成⽣理功能的变化⽽引起的疾病蛋⽩质的变性？蛋⽩质的性质与它们的结构密切相关。
某些物理或化学因素，能够破坏蛋⽩质的结构状态，引起蛋⽩质理化性质改变并导致其⽣理活性丧失。
这种现象称为蛋⽩质的变性(denaturation)。
必需氨基酸？凡⼈体⾃⾝不能合成，必须从⾷物中摄取的氨基酸半必需氨基酸？在⼈体内合成速度很低，特别是新⽣⼉或患病期，但⼜需要给予补充的氨基酸⼆、简答题1、为什么说蛋⽩质是⽣命活动最重要的物质基础？答：有些蛋⽩质是⽣物体的结构物质，有些蛋⽩质是⽣物体的功能物质。
近年来的研究还指出蛋⽩质在遗传信息的控制，细胞膜的通透性以及⾼等动物的记忆等⽅⾯起了重要作⽤总⽽⾔之，⼀切重要的⽣理活动都离不开蛋⽩质，蛋⽩质是⽣命现象的最基本的物质基础。
2、组成⽣物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？答：存在⾃然界中的氨基酸有300余种，但组成⼈体蛋⽩质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（⽢氨酸除外），除脯氨酸（亚氨基酸）外，均为α-氨基酸。
氨基酸等电点的计算:侧链不含离解基团的中性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’2 )/2酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/23、氨基酸根据R集团的解离性质如何分类？并举例根据R侧链基团解离性质的不同，可将氨基酸进⾏分类：1.酸性氨基酸——⾕氨酸(Glu)，天冬氨酸(Asp)；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
基础生物化学
第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
（五）问答题5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
特征：两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚，通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键， 形成锯齿状片层 结构，即β－折 叠片。
• 类别： • 平行：N端在同一方向。 • Φ=-119°，ψ=+113° • 反平行：N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°，ψ=+135°
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β－转角（β-turn）
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质 中，由若干相邻的二级结构单元（即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互 作用组合在一起，，形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体，充当三级结 构的构件单元，称超二级结构。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
生物化学
第一章蛋白质的结构与功能名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
3.模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
4.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
5．电泳：指带电荷的溶质或粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的现象。
问答题1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。
说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。
如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。
如镰刀型血红蛋白贫血病。
2.蛋白质的α—螺旋结构有何特点？①以肽键平面为单位,右手螺旋；②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。
4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
第二章核酸的结构与功能名词解释1 、DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA 的变性。
生物化学第一章 蛋白质——结构与功能的关系
Arg
缩，有催产及排乳功能，并促进遗
Gly NH2
忘； 加压素：使血管平滑肌收缩，增加
牛加压素
血压，减少排尿，故又叫抗利尿素； 并增强记忆
（3）、神经肽
➢·脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-
➢·Leo脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
➢·有镇痛麻醉作用。
（2）. 多肽类激素：
•种类较多，生理功能各异。主要见于 下丘脑及垂体分泌的激素。
Cys Tyr ILe Gln Asn Cys Pro Leu Gly
S S
NH2
牛催产素
Cys Tyr Phe Gln Asn Cys Pro Arg Gly
S S
NH2
牛加压素
催产素和加压素
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
第三节 肽
1. 肽的概念
一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基脱水缩合而 成的化合物称为肽。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。
肽键:肽分子中，一个氨基酸分子的α-羧基与另一个 氨基酸分子的α-氨基经脱水形成的键（-CO-NH），又 称为酰胺键（肽键）。
H2N
R1 O CC
OH
+
HN
R2 C
COOH
- H2O
4. 肽的物理和化学性质
• 短肽在晶体和水溶液中以偶极离子形式存在，酸碱性 质决定于末端的氨基和羧基以及可解离的侧链基团。
• 许多化学反应与氨基酸相似，与茚三酮发生呈色反应； 能发生双缩脲反应，形成紫红色或蓝紫色反应（氨基酸 不能） Pr特有的反应。
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
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蛋白质的分子组成
经酸、碱和酶处理蛋白质，使其彻底水解得 到产物为氨基酸，组成蛋白质的常见20种氨基 酸中除脯氨酸外，均为-氨基酸：
COOH H2N C R H
不变部分
可变部分
二、 蛋白质的分类
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
球状蛋白质（globular protein） *纤维状蛋白质（fibrous protein）
Phe Pro Trp Met
(2)极性不带电荷R基团氨基酸：7种—Gly Ser Thr
Tyr Asn Gln Cys
(3)带负电荷R基团氨基酸：2种—Asp Glu (4)带正电荷R基团氨基酸：3种—Lys Arg His
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine
O H2N CH C CH3
球状蛋白质（globular protein） ：
外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，细胞中的 大多数可溶性蛋白质如胞质酶类，属于此类。
*纤维状蛋白质（fibrous protein） ：
分子类似纤维或细棒。 大都是结构蛋白，如胶原 蛋白，角蛋白等。 可分为可溶性纤维状蛋 白质（如肌肉中的肌球蛋 白）和不溶性纤维状蛋白 质（如胶原蛋白，角蛋白 等）。
2、重点掌握蛋白质的结构、性质以及结构
和功能的相互关系，蛋白质的分离纯化方
法、技术。
第一节 蛋白质的元素组成、 分类及生物学功能
一、蛋白质的元素组成
二、蛋白质的分类
三、蛋白质的生物学功能
一、 蛋白质的元素组成
蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧 外，还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些 元素，主要是磷、铁、碘、钼、锌和铜等。这些元素 在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—3％ 其他 微 量
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 Alanine Valine Leucine
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 Alanine Valine Leucine
H2N O CH C CH2 OH
异亮氨酸 Ileucine
苯丙氨酸 Phenylalanine
第二章 蛋白质
第一节 蛋白质的元素组成、分类及生物学功能
第二节 氨基酸 第三节 肽 第四节 蛋白质的分子结构 第五节 蛋白质结构与功能的关系
第六节 蛋白质的理化性质
第七节 蛋白质的分离纯化与鉴定
第八节蛋白质组学简介
本章学习重点
1、掌握基本氨基酸的结构、分类、性质以
及肽的概念特点，分离纯化的基本方法。
(2) 极性不带电荷R基团氨基酸
甘氨酸 丝氨酸 Glycine Serine
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
苏氨酸
酪氨酸
Threonine
Tyrosine
天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine
(2) 极性不带电荷R基团氨基酸
甘氨酸 Glycine
完全水解 不完全水解 氨基酸混合物 大小不等的肽和氨基酸
根据水解方法
酸水解：多数氨基酸稳定，不引起消旋作用；Trp完全被破
坏，羟基氨基酸部分分解，Gln和Asn的酰胺基被水解下来。 碱水解： Trp稳定；多数氨基酸被不同程度破坏，且产生 消旋现象，Arg脱氨。 酶水解：不产生消旋作用，也不破坏氨基酸，但需多种酶
H2 N O CH C CH2 OH
亮氨酸
Leucine
异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 色氨酸 Proline Tryptophan
HN
-氨基--吲哚基丙酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine
缬氨酸
亮氨酸
Valine
Leucine
H2 N CH2 CH2 S CH3
H2N O CH C CH2 CH2 OH
谷氨酸
Glutamate (E)
在生理条件下, 侧链羧基完全解 离，带负电荷。
C OH
O
-氨基戊二酸
为酸性氨基酸。
(4)带正电荷R基团氨基酸
赖氨酸 Lysine
蛋白质是生命活动的物质基础，它参与了几乎所有 的生命活动过程。
第一节 蛋白质的元素组成、 分类及生物学功能 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质的分类 三、蛋白质的生物学功能
小 结
第二节 氨 基 酸（amino acid）
一、氨基酸的分类 二、氨基酸的理化性质 三、氨基酸的分离分析
蛋白质的水解
根据水解程度
丝氨酸
苏氨酸 酪氨酸
Serine
Threonine Tyrosine
O H2N CH C CH2 SH OH
天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine(Q)
半胱氨酸 Cysteine
-氨基--巯基丙酸
特点：这类氨基酸侧链含极性基团，但在生理条件下不解离， 易溶于水，R侧链能与水形成氢键。
结合蛋白
除氨基酸外，还含有其它化学成分（辅因 子），如： *色蛋白：含色素物质，如血红蛋白、细胞色素 等。 *糖蛋白：含糖类物质，如细胞膜中的糖蛋白等。 *脂蛋白：含脂类。，如血清-，-脂蛋白等。 *核蛋白：含核酸结合而成，如核糖体。
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA
编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。
结构通式（脯氨酸除外）
COOH H2N C R H
不变部分
可变部分
共同特点：L-型，羧基相连的α碳上连接-NH2，所以都是L-α-氨基酸。
1、蛋白质中常见氨基酸的结构 根据R基团极性20种常见氨基酸又分为 (1)非极性R基团氨基酸：8种—Ala Val Leu Ile
特点：不易溶于水
Pro是唯一的一种α-亚氨基酸，它在蛋白 质空间结构中具有极重要的作用，一般出现 在两段α-螺旋之间的拐角处。
H N C OH O
(2) 极性不带电荷R基团氨基酸
甘氨酸
OH
(2) 极性不带电荷R基团氨基酸
甘氨酸 Glycine
O H2N CH C CH2 OH OH
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
简单蛋白(simple protein) 结合蛋白(conjugated protein)
简单蛋白
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质仅由氨基酸 组成，不含其它化学成分。
*清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动 物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于 稀酸中。 *谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白， 不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％ 乙醇中。 *精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 *硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中， 分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
Cys中R含巯基（-SH），两个Cys的巯基 氧化生成二硫键，生成胱氨酸。 二硫键在蛋白质的结构中具有重要意义。
(3)带负电荷R基团氨基酸
天冬氨酸 Aspartate
H2 N O CH C CH2 C OH O OH
-氨基丁二酸
(3)带负电荷R基团氨基酸
天冬氨酸 Aspartate(D)
蛋白质的含氮量
蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白质 元素组成的一个特点，也是凯氏 （Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的计 算基础。所以，可以根据生物样品中的 含氮量来计算蛋白质的大概含量： 蛋白质含量=蛋白氮 6.25 6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的蛋 白质量（克数）
三聚氰胺粉末
1、据分子形状分
2、据分子组成分
3、据溶解度分
4、据生物功能分
酶、结构蛋白、运输蛋 白、营养和储存蛋白、 收缩蛋白和运动蛋白、 防御蛋白、调节蛋白
三、蛋白质的生物学功能
1、催化功能— 酶类 2、结构功能（胶原蛋白；韧带中的弹性蛋白；头发、指甲 和皮肤中的不溶性角蛋白；蚕丝、蛛网） 3、营养和储存功能（卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白） 4、运输功能（血红蛋白、肌红蛋白） 5、收缩或运动功能（骨骼肌收缩——肌动蛋白和肌球蛋白相 对滑动的结果） 6、激素功能（胰岛素） 7、保护和防御功能（蛋白质抗体和免疫球蛋白） 8、接受和传递信息功能（受体蛋白） 9、调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表达功能（组 蛋白、阻遏蛋白）
丝氨酸 Serine
-氨基--羟基丙酸
(2) 极性不带电荷R基团氨基酸
甘氨酸 Glycine 丝氨酸 Serine
O H2N CH C CH OH CH3
-氨基--羟基丁酸
苏氨酸 Threonine
OH
(2) 极性不带电荷R基团氨基酸
甘氨酸 Glycine
H2N O CH C CH2 OH
-氨基--苯基丙酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 Alanine Valine Leucine
H N C OH
-吡咯烷基--羧酸
异亮氨酸 Ileucine
O
苯丙氨酸 Phenylalanine
脯氨酸 Proline
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 缬氨酸 Alanine Valine
清蛋白、球蛋白、 谷蛋白、醇溶蛋白等
根据溶解度： 清蛋白：又称白蛋白。溶于水。如乳清蛋白、血清 清蛋白 球蛋白：微溶于水，溶于稀中性盐溶液。如大豆球 蛋白 谷蛋白：不溶于水、醇及中性盐溶液。但溶于稀酸、 稀碱。如米、麦蛋白 醇溶蛋白：不溶于水、溶于70-80%的乙醇。如玉米 蛋白 另外还有精蛋白、组蛋白、硬蛋白等