氨基酸和蛋白质
蛋白质与氨基酸
氨基酸除了作为蛋白质合成的基本单位外，还参与多种代谢和生理过程， 如生酮、生糖、氧化等。
蛋白质与氨基酸在营养学中的应用
营养强化
01
在食品中添加适量的蛋白质和氨基酸，可以提高食品的营养价
值，满足特定人群的营养需求。
疾病治疗
02
对于一些疾病，如创伤、烧伤、感染等，需要额外补充蛋白质
和氨基酸以满足高代谢状态下的营养需求。
氨基酸活化
在蛋白质生物合成中，首先需要 将氨基酸活化成对应的氨基酰-
tRNA，这一过程由氨基酰tRNA合成酶催化完成。
肽链合成
活化的氨基酸在核糖体上通过肽 键连接形成肽链，这一过程需要 mRNA作为模板，tRNA作为氨 基酸供体，以及多种酶和蛋白因
子的参与。
肽链加工与折叠
新合成的肽链经过一系列的加工 和折叠，形成具有特定空间结构
根据侧链基团的化学性质，氨基酸可分为中性氨基酸（如甘 氨酸、丙氨酸等）、酸性氨基酸（如谷氨酸、天冬氨酸等） 和碱性氨基酸（如赖氨酸、精氨酸等）。
03
蛋白质与氨基酸的关系
蛋白质由氨基酸组成
蛋白质是生物体的基本组成单位， 由20种不同的氨基酸通过肽键
连接而成。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位， 通过肽键连接形成多肽链，进而 形成具有特定空间结构的蛋白质。
和功能的蛋白质。
氨基酸的生物合成
必需氨基酸的合成
必需氨基酸不能由机体自身合成，只 能从食物中获得。
非必需氨基酸的合成
非必需氨基酸可由必需氨基酸转化而 来，或由其他有机物质通过一系列生 化反应合成。
蛋白质与氨基酸生物合成的关系
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，蛋白质的合成需要氨基酸作为原料。
《氨基酸和蛋白质》课件
欢迎来到《氨基酸和蛋白质》课程，本课件将详细介绍关于氨基酸和蛋白质 的知识，让我们一起探索吧！
氨基酸
• 概述：氨基酸的定义和种类 • 氨基酸的结构：氨基、羧基、侧链 • 氨基酸的性质：酸碱性、光学异构体、等电点
蛋白质
• 概述：蛋白质的定义和组成 • 蛋白质的级别：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构 • 蛋白质的功能：结构、酶、运输、抗体等 • 蛋白质的合成和折叠：翻译、修饰、折叠 • 蛋白质的失活：变性、超过氧化物酶、热失活
氨基酸和蛋白质的应用
• 保健品：氨基酸的补充和蛋白质的营养品 • 医药：蛋白质药物的研发和应用 • 工业：氨基酸和蛋白质在工业生产中的应用
总结
• 氨基酸和蛋白质的重要性Fra bibliotek应用前景 • 知识点回顾
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。
同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。
畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。
例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至 1.2 % 。
另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。
一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4 个百分点。
二、氨基酸间的相互关系组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。
蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。
因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。
半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。
苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。
由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。
最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。
饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。
当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。
亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。
亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。
此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
氨基酸与蛋白质的结构和功能
氨基酸与蛋白质的结构和功能氨基酸和蛋白质是生命体中重要的化学成分。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，蛋白质则是生命体中尤其重要的大分子有机化合物。
蛋白质在人体中扮演着各种关键的生物学功能。
例如，蛋白质可以作为酶、信号传递者、携带氧气或其它物质的运输者、重要的基因调控元件、建立细胞骨架和肌肉纤维等。
此篇文章即将深入探讨氨基酸和蛋白质的结构和生物学功能。
氨基酸的结构和分类氨基酸是一种有机化合物，它包含有一个氨基和一个羧基。
氨基酸的结构是相当标致的，并且可以使用化学公式来表示。
总之，每一种氨基酸都具有一种氨基和一种羧基，另外还具有一种特别分子。
这个分子被称为“侧链”，其作用是不同氨基酸之间的区分和分类。
这个侧链结构决定了氨基酸的生物学性质和特征。
因此，在分类氨基酸时，通常会参考它们侧链的结构来确定它们所属的类别。
从总体上看，氨基酸能够分为两大类：非极性氨基酸和极性氨基酸。
非极性氨基酸的结构一般比较简单，由于它们的侧链结构具有不同程度的疏水性和亲油性，因此通常都藏于蛋白质的内部。
极性氨基酸则具有更加复杂的侧链结构，它们更容易与环境联系，或者与其他分子发生相互作用，从而与生物学功能相关。
蛋白质的结构和功能蛋白质以特定的三维构形形态存在，这种结构有助于蛋白质发挥它的生物学功能。
蛋白质的结构可以分为四个级别：原生结构、次级结构、三级结构和四级结构。
原生结构：原生结构代表着蛋白质刚刚突然保存时的折叠状态。
它代表了一个弯曲的线性结构，能够保障蛋白质分子的稳定性。
原生结构是由不可逆的剪切作用形成的，例如，高温或极端酸碱环境会破坏蛋白质分子的原生结构，这通常称为蛋白质的变性。
次级结构：次级结构主要基于氢键，是由多个氨基酸残基的序列形成的。
这种结构通常有着两个最基本的形式：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种形态较为紧凑的形式，而β-折叠则形成一组平行或反平行的空间结构。
三级结构：三级结构是指由许多次级结构单元组成的多肽链。
氨基酸和蛋白质
氨基酸和蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们在生物体内具有重要的功能和作用。
蛋白质是生命体中最重要的宏大分子，不仅构成了细胞的主要结构基础，还参与了细胞内的信号传导、酶催化以及抗体免疫等重要生物学过程。
本文将探讨氨基酸和蛋白质的相关知识，并简要介绍它们在生物体内的作用。
一、氨基酸的分类氨基酸是由氨基（-NH2）和羧基（-COOH）以及一个特殊的侧链组成的有机化合物。
根据侧链的不同，氨基酸可以分为20种常见的氨基酸，它们具有不同的结构和特性。
其中，8种是人体无法自行合成的必需氨基酸，只能通过食物摄入。
这些必需氨基酸包括赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、酪氨酸、缬氨酸和色氨酸。
二、蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的聚合物。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：指氨基酸在蛋白质中的线性排列顺序。
通过肽键将氨基酸连接在一起形成多肽链。
2. 二级结构：是指多肽链在空间中的局部折叠模式，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
3. 三级结构：是指多肽链在整个空间中的立体结构，由二级结构经过进一步的立体构型形成。
4. 四级结构：是指由两个或多个多肽链相互作用形成的完整功能蛋白质的结构。
三、蛋白质的功能蛋白质在生物体内扮演着重要的角色，具有多种功能。
1. 结构功能：蛋白质是构成细胞和组织的主要成分，如细胞膜蛋白、胶原蛋白等，能维持细胞和组织的形态结构。
2. 酶催化功能：蛋白质能够作为酶催化生物化学反应，调节代谢物的转化速率。
3. 运输功能：血红蛋白是一种重要的蛋白质，它能够结合氧气并将其运输到身体各器官，起到供氧的作用。
4. 免疫功能：抗体是身体抵抗外界侵害的重要蛋白质，能够与病原体结合并消灭它们。
5. 调节功能：激素是一类重要的蛋白质，它们能够通过与相应的受体结合来调节体内的生理过程。
四、氨基酸和蛋白质的摄入人体无法合成必需氨基酸，因此需要通过食物摄入。
蛋白质和氨基酸
那我们必须先熟悉 禽流感病毒电子图片 流感病毒的性质！ 流感病毒的性质！
蛋白质的性质
1.溶解性 溶解性 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清； 有的蛋白质溶于水，如鸡蛋清；有的蛋白质难溶 与水，如丝、毛等。 与水，如丝、毛等。蛋白质溶于水或其他溶剂形 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大， 成的溶液是高分子溶液，它的分子较大，已经接 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象 丁达尔现象。 近或等于胶粒的大小，故有丁达尔现象。 2.具有两性 具有两性 蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此它与氨 蛋白质分子中存在着氨基和羧基， 基酸一样，具有两性。 基酸一样，具有两性。
实验1-2 实验
鸡 蛋 清 溶 液
加入
降低了蛋白质的溶解度 现象： 现象：
饱和Na 饱和 2SO4溶液
沉淀析出 沉淀溶
： 向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐溶液 向蛋白质溶液中加入某些浓 （ Na2SO4 (NH4)2SO4 后，可以使蛋 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析 盐析。 白质凝聚而从溶液中析出的作用叫盐析。
以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 以鸡蛋为例探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质： 列举其它例子探讨蛋白质性质：
(1)科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的，但 科学分析表明，蛋黄是富含脂肪的， 科学分析表明 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感, 是我们吃鸡蛋时，一般感觉不到油腻感 但腌制成咸蛋后,煮熟蛋黄里却有油 煮熟蛋黄里却有油. 但腌制成咸蛋后 煮熟蛋黄里却有油 (2)煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 煎蛋时,生鸡蛋受热会凝结 煎蛋时 生鸡蛋受热会凝结。 (3)家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌。 家用消毒碗柜用紫外线来杀死细菌 (4)做实验时不小心手沾到弄 做实验时不小心手沾到弄HNO3,皮肤会 做实验时不小心手沾到弄 皮肤会 变黄. 变黄 (5)误食 误食CuSO4溶液会使人中毒。 溶液会使人中毒。 误食
氨基酸和蛋白质的性质
实验步骤
1、氨基酸的性质
项目 氨基酸的 氨基酸的 茚三酮鉴别反应 茚三酮鉴别反应 鉴别 氨基酸的 氨基酸的 亚硝酸实验 硝酸实验 操作 现象及 现象及解释
实验步骤
2、蛋白质的性质
项目 蛋白质的显色反应 茚三酮反应 黄色反应 缩二脲反应 蛋白质的盐析 蛋白质的沉淀反应 用乙醇沉淀 用有机酸沉淀 用重金属沉淀 加热沉淀 操作 现象及解释
实验十 氨基酸和蛋白质的性质
实验目的
1、掌握氨基酸和蛋白质的化学性质 、 2、掌握氨基酸和蛋白质的鉴别方法
实验原理
氨基酸是一类既含有氨基又含 氨基酸是一类白质的基本单位。 酸是组成蛋白质的基本单位。
H H2N R COOH
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，可生成蓝紫 氨基酸与水合茚三酮溶液共热， 色化合物（罗曼紫）。 色化合物（罗曼紫）。
O O OH OH O O N O HO
2
+
H2N CH COOH R
氨基酸中含有伯氨基，可与亚硝酸反应生成α 氨基酸中含有伯氨基，可与亚硝酸反应生成α羟基酸并放出氮气。 羟基酸并放出氮气。 H2N CH COOH + HNO HO CH COOH + N + H O
实验仪器与试剂
仪器： 常备性质实验仪器、离心机。 仪器： 常备性质实验仪器、离心机。 试剂： 试剂：
丙氨酸溶液（ ）、茚三酮溶液 茚三酮溶液（ 丙氨酸溶液（2 g·L-1）、茚三酮溶液（2 g·L-1）、 盐酸（ ）、亚硝酸钠溶液 亚硝酸钠溶液（ ）、浓 盐酸（100 g·L-1）、亚硝酸钠溶液（50 g·L-1）、浓 硝酸、氢氧化钠溶液（ ）、硫酸铜溶液 硫酸铜溶液（ 硝酸、氢氧化钠溶液（50 g·L-1）、硫酸铜溶液（ ）、氯化汞溶液 氯化汞溶液（ 30 g·L-1）、氯化汞溶液（30 g·L-1） 、醋酸铅溶液 ）、硝酸银溶液 硝酸银溶液（ ）、硫酸铵粉 （30 g·L-1）、硝酸银溶液（30 g·L-1）、硫酸铵粉 饱和硫酸铵溶液、 乙醇、 末、饱和硫酸铵溶液、95%乙醇、三氯乙酸（100 乙醇 三氯乙酸（ g·L-1）、苦味酸、蛋白质溶液。 ）、苦味酸 蛋白质溶液。 苦味酸、
蛋白质和氨基酸
蛋白质生物学价值
蛋白质吸收后在体内被利用的程度。它的 高低取决于必需氨基酸的含量和比值。食 物蛋白质的必需氨基酸比值与人体组织蛋 白质中氨基酸的比值越接近该食物蛋白质 生物学价值越高。一般动物性食物比植物 性食物的蛋白质生物学价值要高。
几种常见食物蛋白质的生物价值
蛋白质 生物价 蛋白质 生物价 蛋白质 生物价
3.9
2.4 2.5 2.8 1.7 2.7 2.4
6.3
6.1 6.0 4.9 6.4 5.1 5.8
2.7
2.7 3.5 3.0 2.7 1.8 2.3
4.0
3.5 3.9 3.2 3.5 2.7 3.4
1.0
1.0 1.0 1.0 1.0 1.0 1.0
限制氨基酸(1imiting amino acid)：是 指食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸相 对含量较低，导致其它的必需氨基酸在体 内不能被充分利用而浪费，造成其蛋白质 营养价值降低，这些含量相对较低的必需 氨基酸，称为限制氨基酸。
常见食物胆固醇含量(mg/100g)
食物名称 猪肉 牛肉 鸭蛋 草鱼 鸡肉 牛奶 奶油 羊肝 鸡肝 鲫鱼
含量 107 194 634 81 117 13 168 323 429 93
食物名称 猪肝 羊肉 鸡蛋 鲤鱼 鸭肉 牛油 猪油 牛肝
鸡蛋黄 带鱼
含量 368 173 680 83 101 89 85 257 1705 97
三、蛋白质在体内的消化、吸 收和代谢
摄入的蛋白质在体内经酶的水解 最终成为各种氨基酸，但实际上人体 的血浆中存在两种氨基酸的来源：即 从体外摄入蛋白质和体内蛋白质分解 后被机体吸收再利用的氨基酸。
食物中蛋白质
分
肠解 道
AA
蛋白质及氨基酸分析
② 蒸馏：在消化完全的样品溶液中加入浓 氢氧化钠使呈碱性，加热蒸馏，即可释放 出氨气，反应方程式如下： 2NaOH＋ (NH4)2SO4＝ 2NH3↓＋ Na2SO4 ＋ 2H2O
③ 吸收与滴定：加热蒸馏所放出的氨，可用 硼酸溶液进行吸收，待吸收完全后，再用 盐酸标准溶液滴定，因硼酸呈微弱酸性（k ＝5.8×10-10），用酸滴定不影响指示剂 的变色反应，但它有吸收氨的作用，吸收 及滴定的反应方程式如下： 2NH3 + 4H3BO3=(NH4)2B4O7+5H2O (NH4)2B4O7+2HCl+5H2O=2NH4Cl+4H30ml离心管→加 1mlClC4→混合→加50ml酒石酸钾钠稳定 剂→盖上盖子离心10min（4000转/分）→ 放置1小时→吸混合液15ml→于20ml离心 管中→离心到完全透明→取上清夜5ml于 →10ml容量瓶→加水定容→于560nm处测 定吸光度，从标准曲线上查出蛋白质含量。
1.蛋白质分析的重要性 (1)生物活性测定 一些蛋白质包括酶或酶抑制因 子和食品科学与营养有关，例如肉类嫩化中的蛋 白酶、水果成熟中的果胶酶以及豆类中的胰蛋白 酶抑制因子都是蛋白质。 (2)功能性质调查 不同种类食品中的蛋白质都有 其独特的食品功能性质，例如小麦面粉中的麦醇 溶蛋白和麦谷蛋白具有成面团性，牛乳中的酪蛋 白在干酪制作中具有凝结作用，而鸡蛋卵清蛋白 具有起泡能力。
二蛋白质的含量测定凯氏定氮法凯氏定氮法是测定总有机氮量较为准确操作较为简单的方法之一可用于所有动植物食品的分析及各种加工食品的分析可同时测定多个样品故国内外应用较为普遍是个经典分析方法至今仍被作为标准检验方法样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化使蛋白质分解其中碳和氢被氧化为二氧化碳和水逸出而样品中的有机氮转化为氨与硫酸结合成硫酸铵
各种氨基酸和蛋白质含量对比
各种氨基酸和蛋白质含量对比本文将对各种氨基酸和蛋白质的含量进行比较分析。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，蛋白质是人体所需的重要营养物质之一。
通过了解不同氨基酸和蛋白质的含量，可以帮助我们更好地了解它们在人体内的功能和作用。
首先，我们来探讨各种氨基酸的含量对比。
氨基酸是构成蛋白质的一种有机化合物，有20种常见的氨基酸。
它们分别是丝氨酸、谷氨酸、赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸等。
不同氨基酸的含量也有所不同，我们可以通过对比它们在不同食物中的含量来了解它们在我们的饮食中的摄入情况。
进一步地，我们还可以比较不同蛋白质的含量。
蛋白质是由多个氨基酸组成的大分子，在人体中扮演着重要的角色。
不同食物中的蛋白质含量也有所不同，比如肉类、禽类、鱼类、豆类等。
通过比较它们的蛋白质含量，我们可以选择更适合自己需求的食物来摄入更多的蛋白质。
当然，了解氨基酸和蛋白质的含量只是我们认识它们的第一步。
在日常饮食中，我们还需要注意搭配不同食物，以确保摄入各种氨基酸和蛋白质。
例如，吃素的人士可以通过食用不同种类的植物蛋白来满足身体的需求。
而运动员则需要更多的蛋白质来补充体力消耗。
综上所述，通过比较各种氨基酸和蛋白质的含量，我们可以更好地了解它们在人体中的作用和摄入途径。
对于我们的饮食选择和营养搭配也有一定的指导意义。
因此，合理地选择含有多种氨基酸和蛋白质的食物，以及均衡的饮食结构对于维持人体健康非常重要。
17氨基酸和蛋白质
三、氨基酸的化学性质
（一）、两性和等电点
1、氨基酸的羧基、氨基与强碱、 强酸反应生成盐
H Cl
CH3CHCOOH NH3Cl
CH3CHCOOH NH2
NaOH
CH3CHCOONa NH2
三、氨基酸的化学性质
2、偶极离子或两性离子：氨基酸本
身的氨基和羧基可反应生成内盐。 氨基酸在固态时主要以偶极离子形式 存在，因此氨基酸有较高的熔点。
(三）蛋白质的性质
⑤乙醛酸反应：加入乙醛酸，并沿器壁慢 慢加入浓硫酸会在两液面产生紫色环--鉴别色氨酸及含色氨酸的蛋白质。 ⑥酚试剂（福林试剂）反应：酪氨酸及含 酪氨酸的蛋白质中的酚基将酚试剂中的磷 钼酸及磷钨酸还原成蓝色化合物（钼蓝和 钨蓝的混合物）。 ⑦坂口反应：在NaOH溶液中精氨酸分子的 胍基能与次氯酸钠及α-萘酚产生红色物 质---鉴别精氨酸和含精氨酸的蛋白质。
名 称 英文三 字母 英文单字 中文缩 母 写 结构式（偶极离子） pI
非极性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 Gly Ala G A 甘 丙
H3C H3C
NH3
+ -
H CH CO2
NH3 CH3
+
5.97 6.02
CH CO2
-
亮氨酸
Leu
L
亮
NH3
+ -
CH CH2 CH CO2
H3C NH3 CH CH
(三）蛋白质的性质
6、蛋白质的水解
在酸、碱或酶作用下，蛋白质可水解， 彻底水解产物是各种α -氨基酸。 蛋白质 -- 眎 --胨-- 小肽-- α -氨基酸
四、蛋白质的性质
1、蛋白质的胶体性质：
①蛋白质水溶液是胶体，具有胶体 的性质：吸附能力强、布朗运动、丁 达尔现象等. ②生理活性的蛋白质都以胶体状态 存在，若胶体形态被破坏，蛋白质就 丧失生理活性.
蛋白质和氨基酸
1.动物蛋白 1.动物蛋白
2.植物蛋白 2.植物蛋白
黑 大 豆 植 物 蛋 白 粉
SARS病毒的电子图片 病毒的电子图片
• 非典型性肺炎的凶手 非典型性肺炎的凶手— 冠状病毒， 冠状病毒，究竟有多可 其实，冠状病毒是 怕？其实，冠状病毒是 引起人类上呼吸道感染 的常见病原之一， 的常见病原之一，可引 起成人的普通感冒， 起成人的普通感冒，占 成人呼吸道感染的10%成人呼吸道感染的 24%，主要发生在冬季 ， 和春季。 和春季。
氨 基 酸
1.定义： 氨基酸是羧酸分子中的烃基上的氢 原子被氨基取代生成的化合物。 原子被氨基取代生成的化合物。
例
2.化学性质：
了解,不记方程 不记方程) （1）两性 ( 了解 不记方程 ）
(氨基：NH3去掉一个 原子剩下的部分 氨基： 去掉一个H原子剩下的部分 氨基 表示: 有碱性！ 表示 —NH2，有碱性！)
3盐析 盐析 向蛋白质溶液中加入浓的无机盐溶液，能够破坏 向蛋白质溶液中加入浓的无机盐溶液， 蛋白质溶解的胶体结构而降低蛋白质的溶解性， 蛋白质溶解的胶体结构而降低蛋白质的溶解性， 使蛋白质变为沉淀而析出。（ 。（注 使蛋白质变为沉淀而析出。（注：稀的无机盐溶 液增大蛋白质的溶解度。） 液增大蛋白质的溶解度。） 析出的蛋白质仍然有 原来的活性，加水后仍能溶解， 原来的活性，加水后仍能溶解，所以说盐析是个 可逆的过程， 物理变化。 可逆的过程，是物理变化。
酶的特点
1．条件温和、不需加热。在接近体温和接近 ．条件温和、不需加热。 中性的条件下，酶就可以起作用。 中性的条件下，酶就可以起作用。在30℃～ ℃ 50℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时， ℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时， 酶将逐渐丧失活性。 酶将逐渐丧失活性。 2．具有专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质 ．具有专一性。 的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用， 的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用， 如同一把钥匙开一把锁那样。 如同一把钥匙开一把锁那样。 3．具有高效性。酶催化的化学反应速率，比 ．具有高效性。酶催化的化学反应速率， 普通催化剂高107～1013倍。 普通催化剂高
蛋白质与氨基酸的关系
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
饲粮中缺乏任何一种氨基酸，即使其他必需氨基酸含量充足, 体蛋白质合成也不能正常进行。
同样，体蛋白合成潜力越大的动物（如高瘦肉型猪），对氨基酸的需求量就越高。
畜禽饲粮中必需氨基酸的需要量取决于饲粮中的粗蛋白水平。
例如, 仔猪饲粮中蛋白质含量由10%增至22%时, 饲粮赖氨酸的需要量则从0.6 % 增至1.2 % 。
另一方面，饲粮粗蛋白质需要量取决于氨基酸的平衡状况。
一般而言，依次平衡第一至第四限制性氨基酸后，饲粮的粗蛋白质需要量可降低2-4个百分点。
二、氨基酸间的相互关系组成蛋白质的各种氨基酸在机体代谢过程中, 亦存在协同、转化、替代和拮抗等关系。
蛋氨酸可转化为胱氨酸,也可能转化为半胱氨酸, 但其逆反应均不能进行。
因此, 蛋氨酸能满足总含硫氨基酸的需要, 但是蛋氨酸本身的需要量只能由蛋氨酸满足。
半胱氨酸和胱氨酸间则可以互变。
苯丙氨酸能满足酪氨酸的需要, 因为它能转化为酪氨酸, 但酪氨酸不能转化为苯丙氨酸。
由于上述关系,在考虑必需氨基酸的需要时, 可将蛋氨酸与胱氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸合并计算。
氨基酸间的拮抗作用发生在结构相似的氨基酸间, 因为它们在吸收过程中共用同一转移系统, 存在相互竞争。
最典型的具有拮抗作用的氨基酸是赖氨酸和精氨酸。
饲粮中赖氨酸过量会增加精氨酸的需要量。
当雏鸡饲粮中赖氨酸过量时, 添加精氨酸可缓解由于赖氨酸过量所引起的失衡现象。
亮氨酸与异亮氨酸因化学结构相似, 也有拮抗作用。
亮氨酸过多可降低异亮氨酸的吸收率, 使尿中异亮氨酸排出量增加。
此外, 精氨酸和甘氨酸可消除由于其他氨基酸过量所造成的有害作用, 这种作用可能与它们参加尿酸的形成有关。
一、蛋白质与氨基酸的关系一般认为，动物蛋白质的营养实质上是氨基酸的营养。
只有当组成蛋白质的各种氨基酸同时存在且按需求比例供给时，动物才能有效地合成蛋白质。
氨基酸与蛋白质的PI名词解释
氨基酸与蛋白质的PI名词解释在生物化学中，氨基酸和蛋白质是两个关键的概念。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，而蛋白质则是生命体内许多重要功能的关键机制。
在研究这些概念时，PI（等电点）是一个重要的指标，用于描述氨基酸和蛋白质的电离性质。
本文将介绍氨基酸和蛋白质的基本概念，并解释PI的含义和应用。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元。
它是一种有机化合物，包含一个氨基基团（NH2）和一个羧基基团（COOH），以及一个侧链。
氨基酸分为20种常见的氨基酸，它们的侧链结构不同，使得每种氨基酸都有独特的性质和功能。
在细胞内，氨基酸通过肽键连接起来，形成多肽链，从而构成蛋白质的基本结构。
蛋白质是生物体内多种功能的重要机制之一。
它们参与细胞结构的建立和维持，调节代谢途径，催化生化反应，传递信号以及执行许多其他重要功能。
蛋白质可以作为酶、激素、抗体、结构蛋白、转运蛋白等。
不同的蛋白质通过其特定序列和3D结构来实现其功能。
氨基酸序列的组合和空间排列方式决定了蛋白质的特性和功能。
PI（等电点）是描述氨基酸和蛋白质电离性质的一个重要参数。
它定义为溶液中氨基酸或蛋白质的pH值，使得其带电量为零。
具体而言，PI是使蛋白质带正电荷的极端酸性溶液的pH值，或者使其带负电荷的极端碱性溶液的pH值。
对于氨基酸来说，它有两个离子化的基团，即氨基基团和羧基基团。
这两个基团的电离在不同的pH条件下会发生变化。
在酸性条件下，氨基基团会带正电荷，而羧基基团会带负电荷。
在碱性条件下，这种情况将发生变化。
当溶液的pH与氨基酸的PI相等时，它的正电荷和负电荷对等，氨基酸带零电荷。
蛋白质的PI是由其所包含的氨基酸的PI确定的。
当蛋白质中的氨基酸带正电荷时，蛋白质会带正电荷，并且在pH高于其PI的条件下带负电荷。
相反，当氨基酸带负电荷时，蛋白质会带负电荷，并且在pH低于其PI的条件下带正电荷。
根据蛋白质的PI，其在不同pH条件下的电离状态可以被预测和控制。
了解蛋白质的PI对于许多生物化学和生物学实验至关重要。
氨基酸和蛋白质是什么关系
氨基酸和蛋白质是什么关系蛋白质是一切生命的物质基础，是细胞组成部分中含量最丰富、功能最多的高分子有机物质。
成人体重的16%～19%为蛋白质，即一位体重60kg的成年男子有9.6～11.4kg的蛋白质。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸（Aminoacid）按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
氨基酸和蛋白质是什么关系？氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它按不同的顺序和构型而组成不同的蛋白质。
食物蛋白质的质量也是由它所含的必需氨基酸的数量来决定的。
如果把蛋白质比作一堵墙，氨基酸就是砌墙的砖瓦。
组成蛋白质的氨基酸有20种，而人体和食物蛋白质的20余种氨基酸中只有一部分可以在体内合成，被称为“非必需氨基酸”；不能在体内合成或是合成比较慢的氨基酸，必须由食物来提供，被称为“必需氨基酸”。
非必需氨基酸并非体内不需要，而是可以在体内自身合成，食物中缺少也没有关系。
但饮食中缺少任何一种必需氨基酸都会使人体的蛋白质受到限制，会导致生理功能异常，影响机体代谢正常进行，最后导致疾病（如：皮肤、关节老化；免疫力下降；儿童生长发育异常等等）。
食入的蛋白质在体内经过消化被水解成氨基酸被吸收后，合成人体所需蛋白质，同时新的蛋白质又在不断代谢与分解，时刻处于动态平衡中。
因此，食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例，关系到人体蛋白质合成的量，尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿，都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系。
构成蛋白质的氨基酸来源途径：(1)体内合成。
此类氨基酸可通过代谢活动由其它营养物质转变而来。
(2)食物提供。
此类氨基酸则是食物中的蛋白质经胃肠消化后分解为氨基酸，吸收入血后参与体内蛋白质的合成。
在氨基酸中有8种氨基酸因它们在体内不能直接合成蛋白质或合成速度远不能满足机体需要，故必须从食物中获取。
此类氨基酸称为必需氨基酸即：亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
氨基酸和蛋白质的共同反应
氨基酸和蛋白质的共同反应蛋白质是生命体内最重要的大分子有机化合物之一，它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。
蛋白质由氨基酸组成，因此氨基酸和蛋白质之间存在着密切的关系。
本文将探讨氨基酸和蛋白质的共同反应。
我们来了解一下氨基酸的结构和性质。
氨基酸是一类含有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机化合物。
它们是构成蛋白质的基本单元，共有20种常见的氨基酸。
这些氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链，最终折叠成特定的三维结构形成蛋白质。
蛋白质的合成过程中，氨基酸起着非常重要的作用。
首先，在细胞内，氨基酸通过一系列的生物化学反应被合成出来。
这些反应涉及到多种酶的参与，以及能量和营养物质的供应。
然后，通过核糖体的作用，氨基酸被连接成多肽链。
最后，蛋白质的折叠和修饰使其得以形成特定的结构和功能。
氨基酸和蛋白质的共同反应主要包括两个方面：水解和氧化。
水解是指蛋白质分子中的肽键被水分子断裂，从而将蛋白质分解成氨基酸。
这种反应在生物体内由酶催化，在胃液和肠液中也会发生。
水解是蛋白质消化和吸收的关键步骤。
通过水解反应，蛋白质中的氨基酸可以被人体有效吸收和利用。
氧化是指氨基酸中的氨基（NH2）和羧基（COOH）被氧化剂氧气氧化的反应。
这种反应主要发生在细胞呼吸过程中，产生能量和二氧化碳。
氧化还可以导致氨基酸的氨基和羧基被氧化成亚硝基、羟基、胺基等官能团，从而改变氨基酸的性质。
除了水解和氧化反应，氨基酸和蛋白质还可以参与其他多种反应。
例如，氨基酸可以与糖类发生糖基化反应，形成糖基化蛋白质。
这种反应在糖尿病等疾病中起着重要的作用。
此外，氨基酸还可以与其他化合物结合，形成特定的功能性分子，如酶、激素和抗体等。
氨基酸和蛋白质之间存在着密切的关系和共同的反应。
氨基酸是蛋白质的基本单元，通过一系列的反应，氨基酸可以合成蛋白质，也可以从蛋白质中水解出来。
此外，氨基酸还可以参与氧化、糖基化和其他多种反应，形成具有不同功能的分子。
深入了解氨基酸和蛋白质的共同反应对于揭示生命活动的机制和研究相关疾病具有重要意义。
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O
C 6 H 5 C H 2 O H + C O C l2 C 6 H 5 C H 2 OCC l+ H C l
R2
②碳端分析：羧肽酶法
N H C H C ON H C H C O O H羧 H 肽 2 O 酶
R n -1
R n
N H C H C O O H+N H 2C H C O O H
R n-1
R n
❖羧肽酶A能水解不是精氨酸(Arg)和赖氨酸(Lys)的 碳端氨基酸，羧肽酶B则只能水解碳端为精氨酸和赖 氨酸的多肽。
③肽链的选择性水解
❖部分水解法常用的蛋白酶： 胰蛋白酶，只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键； 糜蛋白酶，水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨
酸的肽键。 溴化氰，只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。
❖最后，把选择性水解得到的各个肽段的分析结果，用 重叠法得出整条肽链的氨基酸顺序。3 多肽的合成来自(1) 保护氨基或羧基
缬氨酸
O
肽键
H2NCH C NH CHCOOH
R1
R2
N-端
氨基酸残基
C-端
O
O
O
H2NCHC NHCHC NHCHC NHCHCOOH
R1
R2
R3
R4
❖肽链的氨基酸顺序与命名
N H 2 C H C ON H C H C O… … … … N H C H C O O H
R 1
氮端
R 2
R n
碳端
R
R
O2N
F+H2NCHCOOH
NO2
R
O2N
HNCHCOOH
NO2 R
黄色
用于测定氨基酸在蛋白质中的排列次序。
(6) 酰化反应：
R 'CC l+ H 2 N C H C O O HR 'CH N C H C O O H + H C l
OR
OR
CH 2O C Cl+H 2N CH CO O H
O
R
2 氨基酸的性质
(1) 物理性质： ❖组成蛋白质的20种α-氨基酸，除甘氨酸外都具有旋 光性。
❖α-氨基酸都是高熔点固体，多数在熔化时分解。 甘氨酸：262℃(分解) 酪氨酸：310℃(分解)
(2) 两性和等电点： ❖氨基酸既能和酸反应生成铵盐，也能和碱反应生成羧 酸盐，是两性化合物。 ❖氨基酸在溶液中存在下列平衡：
氨基酸分析仪
(2) 氨基酸的顺序分析 ①氮端分析：Edman降解法
C 6 H 5 NCS + N H 2 C H C ON H C H C O
S R 1
R 2
C 6H 5N H C N H C H C ON H C H C O
S R 1
R 2
HCl
C6H5 C N NH + NH2CHCO
O C CH R1
N +H 3
N +H 3C l－
在合成蛋白质时常用于保护羧基。
(8) 茚三酮反应：
O
O H +R C H C O O H
O H
O
N H 2
水合茚三酮
OO
N
+R C H O
O O H
紫色
可以用于氨基酸的比色测定和纸上层析的显色。
(9) 络合性能：
❖氨基酸的羧基可以和金属成盐，成盐后氨基上的未共 用电子对可以和金属离子形成配位键，从而形成稳定的 络合物。
C H 2O C N H C H C O O H OR
用于在人工合成蛋白质时保护氨基。
(7) 羧基的反应：
❖氨基酸的羧基，也具有羧基的一般性质，能发生酯 化、成酐、成酰胺等反应。
C 6H 5C H 2C H C O O － C H 3O Δ H ,H C l C 6H 5C H 2C H C O O C H 3
N H 2C H C ON H C H C ON H C H C O O H
C H 3
H
C H 3
丙氨酰甘氨酰丙氨酸
Ala—Gly—Ala
丙—甘—丙
2 多肽结构的测定
❖测定多肽的结构，是走向合成蛋白质的第一步，要弄 清一个多肽的结构，必须要知道： ①它是由哪些氨基酸组成的， ②这些氨基酸是按什么次序结合的。
H2
R
NO
O
Cu
O
ON
R
H2
15-2 多肽
1 肽和肽键
❖一分子α-氨基酸中的羧基和另一分子α-氨基酸的氨基， 通过失水形成酰胺键而连结成的化合物叫做肽。
❖肽分子中的酰胺键称为肽键。 ❖根据肽分子中氨基酸的数目，称作二肽、三肽……
O C6H5CH2C NH
半胱氨酸
O
S N
青霉素G
CH3 CH3
COOH
❖多肽分子中氨基酸的排列情况非常复杂，例如由8种氨 基酸组成定的八肽就有8! = 40320种排列方式。
(1) 氨基酸组分分析
❖目的是确定组成多肽的氨基酸的种类和数目。
❖将多肽在6mol·l-1的HCl中，加热至100℃，维持24 小时，使多肽完全水解，然后使水解后获得的氨基酸混 合液通过离子交换柱，不同的氨基酸因通过离子交换柱 的速度不同而分离，用自动检测仪器鉴定和记录。
H +
H +
N H 3 +
N H 3 +
N H 3
丙氨酸
pK1=2.34
pK2=9.69
pI=2.34+ 29.69=6.02
❖在等电点时，氨基酸几乎全部以两性离子形式存在。 溶液的pH<pI时，氨基酸以正离子形式存在； 溶液的pH>pI时，氨基酸以负离子形式存在。
❖处于等电点的氨基酸溶解度最小。 ❖分子结构不同的氨基酸，等电点各不相同。
K1
K2
R
CH
OH－
COOH H + R
CH
COO－O H － R
H+
CH
COO－
NH3+
NH3+
NH2
低pH
高pH
❖氨基酸的等电点用pI表示：
氨基酸所带的正电荷数目与负电荷数目正好相等时的pH值。
❖关系式：pI = (pK1 + pK2)／2
C H 3 C H C O O HO H － C H 3 C H C O O － O H － C H 3 C H C O O －
中性氨基酸：pI=6.2~6.8； 酸性氨基酸：pI=2.8~3.2； 碱性氨基酸：pI=7.6~10.8。
可以通过测定氨基酸的等电点来鉴别氨基酸。
(3) 和亚硝酸反应：Van slyke氨基测定法
RC HC O O H + H N O 2 RC HC O O H + N 2 + H 2 O
N H 2
O H
❖根据放出氮气的量，算出样品中氨基的含量。
(4) 和甲醛反应：
C H 2 O
RC HC O O H RC HC O O HRC HC O O H
N H 2
N HC H 2 O H NC H 2
❖反应产物不能再生成两性离子，因此可以用标准碱 溶液来滴定，进行氨基酸的分析。
(5) 烃基化反应：
R 'X + H 2 N C H C O O H R ' H N C H C O O H +H X