生化教学大纲-学生用
《生物化学(一)》课程教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲授课专业：食品科学与工程、生物工程学时数：72 学分：4一、课程的性质和目的生物化学是食品科学与工程、生物工程专业本科生的一门重要的学科基础课。
本课程在无机化学、分析化学、有机化学、物理化学等基础学科之后开设，其作用是为有关的专业基础课和专业课提供必要的生物化学理论知识，该课程在食品科学与工程、生物工程专业中起到承上启下的重要作用。
通过本大纲内容的讲授，要求学生重点掌握生物化学中糖、脂、蛋白质、酶和核酸的化学结构与性质以及这些生化物质在体内的代谢途径及其相互关系；同时使学生掌握它们与食品科学与工程、生物工程行业的联系及初步掌握它们的开发利用与前景。
二、课程教学内容第一章绪论（2学时）掌握生物化学的涵义及它所研究的内容；了解生物化学的发生发展的历史及其发展的趋势与前景；理解生物化学在食品科学与工程、生物工程行业中的地位和作用。
第二章糖类的化学（0.5学时）自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第三章脂类和生物膜化学(0.5学时)自学，结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第四章蛋白质化学(9学时)内容及要求：了解蛋白质的化学组成、分类和生物学意义；深刻理解氨基酸的结构通式，了解氨基酸的分类；深刻理解蛋白质的各级结构，熟练掌握氨基酸和蛋白质的重要理化性质及其实践意义；了解蛋白质和氨基酸分离纯化的基本原则、步骤和方法以及分析测定的常用方法。
重点：内容及要求中需要掌握的一般是重点内容（以下类同）难点：蛋白质分子的空间结构及蛋白质的一些重要理化性质（如胶体性质、变性作用、沉淀作用）。
作业：5种题型12小题左右。
第五章酶(8学时)要求掌握酶的化学本质及催化特性；了解酶的组成及命名和分类；在理解酶催化反应机制的基础上掌握酶活性中心等重要概念；掌握常见理化因素对酶促反应速度的影响情况及有关的基本概念；掌握酶活力单位的概念及正确测定酶活力的方法；了解酶制备纯化的一般原则及方法；了解固定化酶的概念及常用的固定化技术；了解酶在工业上的应用。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲生物化学教学大纲一、课程基本概况课程名称：生物化学课程名称（英文）：Biochemistry课程编号：B16015课程总学时：理论54学时实验40学时课程学分：4.5课程分类：必修课开设学期：第3、4学期适用专业：生物科学、生物技术本科先行课：《植物学》、《动物学》、《分析化学》、《有机化学》等后续课程：《植物生理学》、《分子生物学》、《基因工程》等二、课程性质、目的和任务生物化学课是生物科学专业必修的一门主干专业课，其先行课为物理学、化学、植物学、动物学、微生物学。
本课程的作用是为后续各专业课的学习打下理论基础，并提供实验技术和方法。
其任务是掌握植物生物化学的基本概念，认识和掌握植物细胞的基本物质组成及其结构、性质和功能，了解和掌握有机物代谢的途径和基本条件，了解代谢调控的方式、过程及意义。
三、主要内容、重点及难点绪论（一）目的要求掌握生物化学的定义、内容和任务，了解生物化学的发展和现状，了解生物化学与其它学科的关系。
（二）主要内容1.生物化学的定义2.生物化学的内容4.生物化学的发展及现状（三）重点生物化学的定义、内容和任务（四）难点生物化学与其它学科的关系第一章氨基酸（一）目的要求掌握蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点、性质。
（二）主要内容第一节氨基酸的结构与分类第二节氨基酸的性质（三）重点氨基酸的结构特点和性质（四）难点氨基酸性质第二章蛋白质（一）目的要求掌握蛋白质的结构、性质和功能，理解蛋白质的结构与功能的关系。
（二）主要内容第一节概述第二节蛋白质的结构一级结构；蛋白质分子中的非共价键；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构；蛋白质结构和功能的关系第三节蛋白质的性质蛋白质的理化性质；两性性质及等电点；胶体性质；蛋白质的沉淀；蛋白质的变性；蛋白质的颜色反应；蛋白质的分离与纯化。
（三）重点蛋白质的结构和性质（四）难点蛋白质的结构；蛋白质结构与功能的关系。
生化教学大纲
生化教学大纲绪论【教学内容】一、生物化学的研究内容二、分子生物学与现代生物医学发展三、生物化学与现代医学【教学要求】1．熟悉:“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。
2．了解:生物化学发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与现代医学的关系。
第一章蛋白质的结构与功能【教学内容】第一节蛋白质的分子组成一、氨基酸二、肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、蛋白质的三级结构四、蛋白质的四级结构五、蛋白质的分类（自学）第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系二、蛋白质空间结构与功能的关系第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质二、蛋白质的分离和纯化三、多肽链中氨基酸序列分析（自学）四、蛋白质空间结构测定（自学）【教学要求】掌握：1、蛋白质元素组成的特点及其应用。
氨基酸的结构及分类。
氨基酸的理化性质。
2、蛋白质一、二、三、四级结构的概念、维系键；蛋白质二级结构的主要构象形式；亚基的概念。
3、蛋白质等电点的概念。
蛋白质胶体性质的两个稳定因素。
蛋白质变性概念、变性因素及变性原理。
蛋白质紫外吸收波长（A）。
280熟悉：1、肽、肽键、肽平面；谷胱甘肽和多肽类激素。
2、模序、结构域的概念；α-螺旋、β-折叠的结构要点。
3、盐析、电泳的概念。
了解：1、一级结构与功能的直接关系，HbS分子病。
2、Mb和Hb分子结构特点与功能；别构效应。
3、蛋白质呈色反应的原理及临床应用。
分离纯化蛋白质的方法。
4、氨基酸序列分析常用方法。
【重点】掌握和熟悉部分。
【难点】肽平面、模序、结构域。
Hb的构象改变对其结合氧的功能影响。
第二章核酸的结构与功能【教学内容】第一节核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸的结构二、核酸的一级结构第二节 DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构——双螺旋结构模型二、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装三、DNA的功能第三节 RNA的结构与功能一、信使RNA的结构与功能二、转运RNA的结构与功能三、核蛋白体RNA的结构与功能四、其他小分子RNA的结构与功能第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用一、核酸的一般理化性质二、DNA的变性三、DNA的复性与分子杂交第五节核酸酶【教学要求】掌握：1、核酸的分类及名称。
《生物化学》教学大纲
信号传导的级联放大效应
通过磷酸化级联反应、酶促级联反应等方 式实现信号的放大和传递。
受体介导的细胞内吞作用和外排作用
受体介导的细胞内吞作用
01
包括网格蛋白依赖性和非网格蛋白依赖性的内吞作用，涉及膜
受体的聚集、内陷和分离等过程。
受体介导的细胞外排作用
02
包括ABC转运蛋白家族介导的外排作用，涉及药物、代谢废物
生物化学技术在基因治疗和细胞治疗中应用
基因治疗载体设计 利用生物化学方法设计和构建基因治疗载体，如病毒载体 和非病毒载体，以实现目的基因的高效传递和表达。
细胞治疗技术研发 应用生物化学技术培养、扩增和改造细胞，如CAR-T细胞 疗法中T细胞的体外培养和基因修饰。
疗效评价与安全性研究 通过生物化学方法检测基因或细胞治疗产品的生物活性、 纯度和安全性等指标，以确保其临床应用的有效性和安全 性。
和毒性物质的排出。
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布，影响细胞对信号的响应和传递。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制，导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等，神经元内信号传导通路的异常导致神经
阐述氮平衡的概念、影响因素和生理意义， 以及蛋白质营养在维持氮平衡中的作用。
04
基因表达调控与蛋白质组 学
基因表达调控机制
转录水平调控
通过转录因子和启动子 的相互作用，控制基因
转录的起始和速率。
转录后水平调控
包括RNA剪接、修饰和 转运等过程，影响
mRNA的稳定性和翻译 效率。
生化教学大纲学生用
生物化学——教学大纲及思考题绪论【教学目标】1. 掌握生物化学的含义。
2. 熟悉生物化学研究的主要内容。
3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。
1.思考题1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。
第一章蛋白质的结构与功能【教学目标】1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。
2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。
（区内生源作熟悉内容）3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。
1.思考题1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。
1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。
1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。
1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量;1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?1.6何为氨基酸的等电点？1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\二级结构\三级结构\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应第二章核酸的结构与功能【教学目标】1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。
2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA热变性、复性及分子杂交等重要概念。
（区内生源作熟悉内容）3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。
2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
通过基因工程技术，将正常基因导入患者体内，以纠正或补偿缺陷 基因引起的疾病。
细胞治疗
应用生物化学技术培养、改造细胞，用于替代或修复受损组织和器 官。
25
生物化学技术在预防保健中应用
营养与健康
研究食物中的营养成分及其对人体健康的影响，指导合理饮食和 营养补充。
疾病预防
通过检测生物标志物等手段，预测疾病风险，制定个性化预防措施 。
核苷酸代谢
介绍核苷酸的合成、分解及在遗传信息表达和调 控中的作用。
14
04
基因表达调控与疾病关系
15
基因表达调控基本概念
基因表达调控是指生物体内基因在特定时间和空 间上表达的调节控制机制。
基因表达调控涉及转录水平、转录后水平、翻译 水平和翻译后水平等多个层面。
基因表达调控对于维持生物体正常生理功能以及 适应环境变化具有重要意义。
《生物化学》教学大纲(中西 医结合临床医学专业)
1
目 录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与疾病关系 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 实验教学内容及要求 • 课程考核方式与成绩评定标准
2
01
课程介绍与教学目标
16
基因表达异常与疾病发生发展关系
基因表达异常可导致 细胞功能异常，进而 引发疾病。
通过研究基因表达异 常，可以深入了解疾 病发生发展的分子机 制。
不同疾病状态下，基 因表达谱存在显著差 异。
17
中西医结合治疗策略在基因表达调控中应用
中西医结合治疗可针对基因表达异常，从多个层面进行 调节。
针灸等中医治疗方法可通过调节神经-内分泌-免疫网络 ，影响基因表达。
《生物化学》课程实验教学大纲
《生物化学》课程实验教学大纲课程名称：生物化学课程编号：437007总学时：82 总学分： 4.5开设时间：第三学期适用专业：生物技术、食品科学与工程主撰人：审核人：一、实验性质、目的与任务1、生物化学实验是以生物为研究对象，利用生物化学的原理和方法，阐明生物生长，发育，遗传变异机制，揭示生命现象和本质，并为人类服务的一门实验科学，是农学、食品科学与工程专业、生物技术学科相关专业本科生及与中学生物学教师及科技人员重要的专业基础技术。
2、本课程是在植物生物学、动物生物学、微生物学等普通生物学实验有比较全面了解及一定基础训练基础上而开设的实验技术实验，是生物技术、农学、食品科学与工程专业的专业基础课，是深入学习上述三个专业专业知识的必备课程。
3、掌握层析技术、核酸的分离及组分鉴定、酶的特性、透析技术、等电点分离蛋白质等生物化学技术。
二、教学基本要求：1、掌握还原糖与非还原糖的鉴别方法；2、掌握测定酶的最适pH、最适温度等的方法；3、掌握蛋白质与糖的透析技术；4、掌握层析原理、蛋白质层析方法；5、掌握等电点纯化蛋白质的方法；6、掌握核酸组分鉴定的方法；7、掌握滴定法测定Vit C的方法（还原型Vit C的测定方法）。
三、实验项目与类型：四、实验教学内容及学时分配：实验一糖类的颜色反应4学时1、实验目的了解糖类颜色反应的原理；学习应用糖类颜色反应鉴别还原糖与非还原糖的方法。
2、方法原理（1）Molish（莫氏）反应糖与强酸的作用形成糠醛及其衍生物。
糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖（多羟、醛基）。
Molish反应非常灵敏，0.001%葡萄糖和0.0001%蔗糖即能呈现阳性反应。
因此，不可使碎纸屑或滤纸毛混入样品中。
过浓的糖溶液，由于硫酸对它的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈紫色。
需稀释糖溶液后重做。
生物化学和分子生物学课程教学大纲
《生物化学》和《分子生物学》课程实验教学大纲
课程名称：生物化学与分子生物学实验技术
英文名称：Experiment Technology of Biochemistry and Molecular Biology
课程编号：实验课性质：必修
课程负责人：崔行开放实验项目数：3
一、学时、学分
课程总学时：70 课程总学分：
二、适用专业及年级
本大纲适用于医疗、公共卫生、口腔、护理、预防医学七年制学生。
三、实验教学目的与基本要求
掌握人体生命的物质基础，生物大分子的结构和功能。
掌握各种生物物质能
量的正常代谢过程，代谢调节，代谢障碍和临床疾病的关系。
通过实验掌握基本
的生物化学实验技术及验证部分课堂理论知识。
在实验教学中，要求学生掌握电泳技术、层析技术、分光光度法、离心技术、
蛋白质及分子生物学等技术。
掌握蛋白质、核酸、酶类的提取、测定，学习血液
成分生化测定，以及部分生物化学理论知识的验证。
掌握紫外—可见分光光度计、
高速离心机、PCR仪、层析系统、电泳仪系统、电热恒温水浴箱、凝胶扫描仪、
电动匀浆器等仪器的使用，了解其性能、适用范围及注意事项。
四、主要仪器设备
紫外—可见分光光度计、高速离心机、PCR仪、层析系统、电热恒温水浴箱、
凝胶扫描仪、电泳仪、电动匀浆器等。
《生化工程》课程教学大纲
《生化工程》课程教学大纲课程名称：生化工程英文名称：Biochemical Engineering总学时：36理论学时：36实验学时：0总学分：2一、课程的性质、目的及任务生物化学工程，简称生化工程。
它是运用化学工程的原理与方法将生物技术的实验室成果进行工业开发的一门学科。
它即可视为化学工程的一个分支，又可认为是生物技术的一个重要组成部分。
生化工程是化学工程和生物技术研究的前沿领域之一。
本课程的教学目的是为生物工程专业的学生在学习了生物化学、微生物、物理化学和化工原理等课程的基础上，学会将化学工程的基本原理合理地与生物技术研究相结合，力图突出应用化学工程的原理与方法解决生化反应过程开发、放大等工程技术问题的特点，让学生确实掌握有关的基本理论与方法，培养其分析和解决问题的能力。
二、课程教学基本要求在生物化学、微生物、物理化学和化工原理等先修课程的基础上，学习生化工程的基础内容和基本理论，掌握将化学工程基本原理应用到生化反应过程中的基本原则及方法。
三、课程教学基本内容1、绪论和课程教学方法2、均相酶催化反应动力学(1)酶反应的特征(2)可逆酶反应的动力学(3)影响酶反应的因素3、固定化酶反应动力学(1)酶的固定化方法(2)固定化酶的性质(3)固定化酶反应动力学4、细胞反应过程动力学(1)细胞反应的化学计量学(2)Monod方程(3)底物消耗动力学与产物生成动力学(4)动力学参数的测定和估算(5)固定化细胞反应动力学5、理想流动生化反应器(1)分批操作的搅拌罐反应器(2)连续操作的全混流理想反应器(3)连续操作的活塞流理想反应器(4)补料分批操作反应器6、传递过程(1)氧传递的双膜理论(2)影响氧传质的因素(3)搅拌反应器的结构与计算7、反应器放大与设计(1)反应器放大设计的依据和方法(2)工业反应器放大设计实例(3)生化工程设计与工程计算讨论8、新型反应器与生化工程进展四、学时分配表五、教材及教学参考书教材：《生化工程》，伦世仪堵国成主编，中国轻工业出版社，2009。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支，研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。
本课程通过系统化学的方法，介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制，帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。
二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能；2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理；3. 理解酶的作用机制和调节方式；4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施；5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。
三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质：结构、功能、合成和降解1.2 核酸：DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类：单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢：糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢：脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢：氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢：核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病：糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病：遗传代谢病4.3 免疫性疾病：自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课：讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联；2. 实验教学：进行生物化学相关实验，培养学生的实验操作技能；3. 论文研讨：组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论；4. 多媒体辅助教学：利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。
六、考核评价1. 平时表现：出勤、作业完成情况；2. 实验报告：实验过程、结果记录及分析；3. 期中考试：理论知识问答和简答题；4. 期末考试：综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。
七、教学资源1. 教材：《生物化学》（上、下册）2. 参考书：《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材：pH计、分光光度计等4. 实验物质：氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础，通过本课程的学习，学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制，为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。
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生化教学大纲-学生用生物化学——教学大纲及思考题绪论【教学目标】1. 掌握生物化学的含义。
2. 熟悉生物化学研究的主要内容。
3. 了解生物化学的发展简史及生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用，生物化学的学科特点和学习方法。
1.思考题1.1 简述生物化学在基础医学和临床医学中的地位和作用。
第一章蛋白质的结构与功能【教学目标】1. 掌握蛋白质的元素组成和分子组成特点；掌握20种氨基酸缩写符号、结构式及主要特点（区内生源不要求）。
2. 掌握氨基酸主要的理化性质；掌握蛋白质在生命活动中的重要性及蛋白质的主要理化性质。
（区内生源作熟悉内容）3.了解蛋白质分子结构与功能的关系，以及体内重要的恬性肽。
1.思考题1.1 简述谷胱甘肽的结构特点和功能。
1.2 简述血红蛋白结构与功能的关系。
1.3 简述蛋白质一级结构与空间结构改变与疾病的关系（如镰刀形红细胞贫血；疯牛病等）。
1.4为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量; 1.5蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 1.6何为氨基酸的等电点？1.7蛋白质的二级结构主要有哪几种？各有何结构特征？ 1.8蛋白质变性和沉淀的关系如何？2.名词解释构象与构型、蛋白质的一级结构、蛋白质的变性作用、亚基、肽单元、肽键、蛋白质变性、模体、锌指结构、α-螺旋、β-折叠、分子伴侣、蛋白质的一级结构\\二级结构\\三级结构\\四级结构、结构域、蛋白质的等电点、蛋白质的变构效应第二章核酸的结构与功能【教学目标】1.掌握核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；掌握核酸元素组成特点，并结合碱基、核苷和核苷酸的化学结构，熟记它们的中文名称及相应的缩写符号；掌握两类核酸（DNA、RNA）分子组成异同及体内重要的环化核苷酸。
2.掌握单核苷酸之间的连接方式；描述DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律；掌握核酸的性质、DNA热变性、复性及分子杂交等重要概念。
（区内生源作熟悉内容）3.熟悉tRNA二级结构要点及核酸的高级结构形式。
（区内生源作了解内容）4.了解核酸序列分析的方法的名称。
5. 了解核酸的分类，分布和体内几种重要单核苷酸的结构特点和生理功能。
1.思考题1.1 细胞内有哪几类主要RNA？其主要功能是什么？ 1.2 tRNA的结构特点。
1.3 B型DNA的结构要点。
1.4简述真核生物mRNA的结构特点. 1.5简述核酸的理化性质1.6 Chargaff规则（区外生要求掌握；区内生了解）2.名词解释 Tm值、DNA变性、核酸分子杂交、核酶、核酸酶、基因组、核小体第三章酶【教学目标】1. 掌握酶、酶的活性中心、酶原和同工酶、别构酶等重要概念。
2. 掌握酶的组成、作用特点及影响酶促反应的因素。
3. 结合结构与功能的关系，掌握酶原激活的化学本质。
（区内生源作熟悉内容）4.了解酶的催化作用机理、酶与医学关系和酶的命名与分类原则。
1.思考题1.1 何谓酶的化学修饰？有哪些特点？ 1.2 酶的变构调节特点。
1.3 比较三种可逆性抑制作用的特点。
1.4试述温度对酶促反应速度的影响及其实际应用 1.5简述变构酶的变构效应1.6试述酶与一般催化剂相比有哪些异同点 1.7测定酶活性时应注意哪些事项 1.8简述酶的临床实践应用价值2.名词解释化学修饰、Km、变构调节、酶的活性中心、同工酶、酶原和酶原的激活、酶的特异性、最适温度、酶的化学修饰、不可逆性抑制作用、第四章糖代谢【教学目标】1. 掌握血糖、糖在体内的主要代谢途径、部位、关键酶及其生理意义。
2. 掌握糖的生理功能、血糖正常值、血糖的来源、去路以及血糖浓度的调节。
（区内生源作熟悉内容）3. 了解糖的消化吸收、糖代谢紊乱，以及其它单糖的代谢。
1.思考题1.1 简述磷酸戊糖途径的生理意义。
1.2 比较糖的有氧氧化与无氧酵解的特点。
1.3 简述6－磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的作用。
1.4.简述糖酵解的生理意义; 1.5糖的有氧氧化包括哪几个阶段?1.6试述乳酸氧化供能的主要反应及其酶 1.7简述三羧酸循环的要点及生理意义1.8试列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位\\反应条件\\关键酶\\产物\\能量生成及生理意义 1.9机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径 1.10简述乳酸异生为葡萄糖的主要反应过程及其酶 1.11简述糖异生的生理意义1.12 糖异生过程是否为糖酵解的逆反应?为什么? 1.13简述乳酸循环形成的原因及其生理意义 1.14简述肝糖原合成代谢的直接途径和间接途径 1.15.机体如何糖原的合成与分解使其有条不紊的进行 1.16简述血糖的来源与去路1.17.概述肾上腺素对血糖水平调节的分子机制 1.19简述常见于儿童的蚕豆病的发病机制1.20在百米短跑时,肌肉收缩产生大量的乳酸,试述该乳酸的主要代谢去向1.21.概述糖尿病时出现高血糖与糖尿\\酮血症与酮尿症以及代谢性酸中毒的生理机制1.22试从营养物质代谢的角度,解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量?(写出有关的代谢途径及其细胞定位\\主要反应\\关键酶)1.23 试从营养代谢的角度，解释为什么减肥者要减少糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、主要反应、关键酶）2.名词解释糖酵解、糖异生、三羧酸循环、乳糖循环、有氧氧化Glycolysis; glycolytic pathway; tricarboxylic acid cycle(TAC); pasteur effect; pentose phosphatepathway(PPP); glycogen; glycogenesis; glyconeogenesis; substrate cycle; lactic acid cycle; blood sugar; 三碳途径; 糖原分解;糖有氧氧化; 糖异生途径; 糖原累积症; 活性葡萄糖;（区外生要求认识英文名词解释，用中文回答问题；区内生不需要掌握英文名，但必须掌握英文简写）第五章脂类代谢【教学目标】1. 掌握脂肪动员、激素敏感性脂肪酶、必需脂肪酸等重要概念。
2. 掌握酮体的定义及酮体代谢的生理意义，熟悉酮症产生机理（区内生源作了解内容）。
3. 掌握血浆脂蛋白的分类、组成及其生理功能，熟悉血浆脂蛋白的代谢，甘油磷脂的代谢和胆固醇的合成原料（区内生源作了解内容）。
4. 掌握甘油三酯水解过程及限速酶。
5. 了解脂类的生理作用，消化吸收和脂类代谢紊乱。
1.思考题1.1CO2与脂酸合成有关系吗?为什么? 1.2.简述暖磷脂合成与饮食的关系1.3.至少说出三条乙酰辅酶A的来源与去路1.4.以HMGCoA为中间产物的代谢途径有哪些?简单说明其过程（区内生了解）1.5.试述磷脂酸的合成在脂类代谢过程中的作用 1.6.糖和脂肪能相互转变吗?1.7.眩晕症患者,主诉不能进食,乏力,眩晕,恶心呕吐,经检查血酮体明显升高,尿中酮体强阳性,诊断为酮症酸中毒,试分析其酮症产生的机制1.8.什么是血浆脂蛋白?按照琼脂糖电泳和密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类?两类分类法之间的关系如何?简述他们的主要作用（区内生了解）1.9.简述甘油氧化分解的过程1.10.试述机体利用脂库中储存的脂肪氧化功能过程(写出主要反应过程和关键酶) 1.11.胆固醇能转变成哪些物质?1.12. 1分子16碳软脂酸彻底氧化分解成CO2和H2O时,需经多少次β-氧化?净生成多少分子ATP?(要求写出主要反应过程和关键酶)（区内生了解）1.13 血浆脂蛋白的分类、来源及主要功能。
1.14 乙酰CoA 在脂质代谢中的作用。
2.名词解释必需脂肪酸、脂肪动员、激素敏感性脂肪酶、酮体、酰基载体蛋白、载脂蛋白、乳糜微粒、LDL受体、脂蛋白、脂蛋白酯酶、脂肪酸β-氧化、磷脂、甘油三酯、固醇类第六章生物氧化【教学目标】1. 掌握生物氧化的概念与特点。
掌握呼吸链的概念、组成成分及两条主要呼吸链的传递顺序。
2. 熟悉线粒体外生物氧化体系、氧化磷酸化的作用机制。
熟悉体内生理、生化活动用能和储能形式。
熟悉体内CO2生成的主要方式。
（区内生源作了解内容）3.了解非线粒体氧化体系的类型、特点、组成和功能。
1.思考题1.1.简述物质在体内氧化和体外氧化的主要异同点 1.2.说明机体调节氧化磷酸化作用的因素及其机制 1.3.简述机体抗氧化酶体系的保护作用 1.4.说明氧化磷酸化抑制剂的种类和作用机制1.5.试述体内能量的生成\\储存和利用规律 1.6.简述细胞色素类的结构\\特征及作用特点1.7 NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链的电子传递顺序如何？ 1.8 简述胞液中的还原当量（2H）的两种穿梭途径。
2.名词解释呼吸链、生物氧化、底物水平磷酸化、电子传递链、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、p/o值、α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭（后两个区内生了解）第七章氨基酸代谢【教学目标】1. 掌握氮平衡、必需氨基酸、蛋白质营养价值的基本概念和氨基酸的一般代谢。
2. 掌握蛋白质的腐败作用、一碳单位代谢和个别氨基酸的特殊代谢。
（区内生源作熟悉内容）3. 了解蛋白质的消化与吸收。
1.思考题1.1.简述血氨的来源与去路1.2.简述体内氨基酸的的来源和主要去路1.3. 简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2与水的主要代谢途径 1.4.简述天冬氨酸在体内转变成葡萄糖的主要代谢途径 1.5.试述叶酸\\维生素B12缺乏引起巨幼红细胞贫血的机制 1.6.试述高血氨症导致昏迷的机制 1.7.试述苯丙酮酸尿症与白化症的生化机制 1.8.B族维生素中有哪些成员参与氨基酸的代谢? 1.9.试述丙氨酸-葡萄糖循环的过程及其生理意义1.10.为什么对高血氨症患者禁用碱性肥皂水灌肠和不宜用碱性利尿剂?1.11 试述鸟氨酸循环。
2.名词解释腐败作用、生糖兼生酮氨基酸、必需氨基酸、一碳单位、联合脱氨基作用、转氨基作用、鸟氨酸循环、生糖兼生酮氨基酸、一碳单位、丙氨酸-葡萄糖循环、甲硫氨酸循环（后两个区内生了解）第八章核苷酸代谢【教学目标】1. 掌握核苷酸从头合成代谢的成环原料、基本阶段及特点；嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸分解代谢的主要特点及主要产物；嘌呤核苷酸分解代谢产物的临床意义。
2. 掌握抗代谢物的基本概念及核苷酸抗代谢物的作用机制。
（区内生源作了解内容）3. 了解核酸的消化吸收，以及核苷酸合成代谢和分解代谢的过程。
1.思考题1.1讨论核苷酸在体内的主要生理功能。
1.2讨论PRPP(磷酸核糖焦磷酸)在核苷酸代谢中的重要性。
1.3 比较嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同。
1.4试述痛风症的生化机制简述痛风的发生机理。
1.5.试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用2.名词解释从头合成途径、补救合成途径、De novo synthesis of purine nucleotide、嘧啶核苷酸的补救合成、核苷酸合成的抗代谢物、feed-back regulation of nucleotide synthesis（区内生不要求英语）第九章物质代谢调节与细胞信号传导【教学目标】1. 掌握三大物质代谢的相互关系、细胞水平代谢调节的概念和酶的结构调节特点。