习题-2蛋白质

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第二章蛋白质化学习题

第二章蛋白质化学一、名词解释1.蛋白质组学：在大规模水平上研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平，翻译后的修饰、蛋白质与蛋白质的相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代谢等过程的正题而全面的认识。

2.单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的蛋白质。

3.结合蛋白质：除氨基酸组成之外，还含有非蛋白质的辅基构成的蛋白质。

4.氨基酸的等电点（pI）：将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当的调节，使羧基与氨基的电离程度相等，即氨基酸带有的正负电荷数恰好相同，静电荷为零，此时的pH称为氨基酸的等电点。

5.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的数量、排列顺序及其共价连接，又称共价结构或基本结构。

是蛋白质作用的特异性、空间结构和生物学功能多样性的基础。

6.肽：氨基酸通过肽键相连的化合物。

7.肽键：蛋白质分子中基本的化学键，由一分子氨基酸的α﹣羧基与另一分子氨基酸的α﹣氨基缩合脱水而成，也称酰胺键。

8.生物活性肽：蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物，其在代谢调节、神经传导方面起着重要作用9.肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个α﹣碳原子所组成的基团，又称肽基。

10.基序：相邻的二级结构彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体，又称模体或模序。

11.结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元，其通常是几个基序结构单元的组合。

在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的基序结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体。

12.亚基：一般由一条多肽链组成，本身具有一、二、三级结构，又称亚单位，有人称为原聚体或单体、13.蛋白质的变构效应（别构效应）：一些蛋白质由于受到某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的变化。

14.蛋白质的变性作用：某些物理的或化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。

食品化学习题-蛋白质

食品化学习题－蛋白质一、选择题1、乳蛋白中的蛋白质为（）。

A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白2、在强烈的加热条件下，赖AA的ε－NH2易与（）发生反应，形成新的酰胺键。

A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺3、胶原分子是由（）多肽链相互缠绕在一起形成的螺旋。

A、4条B、3条C、2条D、5条4、清蛋白（白蛋白）能溶于（）A、水B、稀酸溶液C、稀碱溶液D、稀盐溶液5、加热时可发生凝固的Pro类有（）。

A、清蛋白B、动物球蛋白C、植物球蛋白D、醇溶谷蛋白6、Pro的功能特性主要受到以下几方面影响（）。

A、Pro本身固有的属性B、与Pro相互作用的食物组分C、温度、PH值等环境D、催化剂作用*7、分离提纯Pro常采用的方法有（）。

A、溶解度分离法B、分子大小分离法C、亲和层析法D、带电性分离法8、大豆水溶蛋白液所含有的组分有（）A、2SB、7SC、11SD、15S*9、区分AA与其他非胺物质可采用反应（）。

A、茚三酮反应B、DNFBC、DNS－ClD、双缩脲反应*10、酪氨酸及其残基可用（）来进行定性A、黄色反应B、米伦反应C、Hopkin-ColeD、Ehrlich反应11、色AA及其残基可用（）定性A、黄色反应B、米伦反应C、Hopkin-ColeD、Ehrlich反应12、下列AA中，哪些不是必需AA（）。

A、LysB、Met C 、Ala D、Val*13、油脂种籽中常见的结合蛋白有（）。

A、脂蛋白B、糖蛋白C、核蛋白D、磷蛋白14、可引起P RO变化的物理因素有（）。

A、热B、静水压C、剪切D、辐照15、PH值为（）时，ＰＲＯ显示最低的水合作用。

Ａ、ＰＩＢ、大于ＰＩＣ、小于ＰＩＤ、ＰＨ９～１０16、属于高疏水性的蛋白质有（）。

Ａ、清蛋白Ｂ、球蛋白Ｃ、谷蛋白Ｄ、醇溶谷蛋白１７、作为有效的起泡剂，ＰＲＯ必须满足的基本条件为（）Ａ、能快速地吸附在汽－水界面Ｂ、易于在界面上展开和重排Ｃ、通过分子间相互作用力形成粘合性膜Ｄ、能与低分子量的表面活性剂共同作用１８、ＰＲＯ与风味物结合的相互作用可以是（）。

生物化学蛋白质的结构与功能习题

11.下列关于蛋白质结构叙述中，不正确的是 A.一级结构决定二、三级结构 B.二、三级结构决定四级结构 C.三级结构即具有空间构象 D.无规卷曲是在一级结构上形成的 E.α螺旋又称为二级结构
12.可以裂解肽链中蛋氨酸残基末端的试剂有 A.羟胺 B.溴化氰 C.胃蛋白酶 D.中等强度的酸 E.胰蛋白酶
在蛋白质合成后或合成过程中经过化学修饰而成的。故它在生物体内没有相应的遗传密码。
31.C 评析：离子交换剂是通过化学反应将带电基
团引入到隋性支持物上形成的，如果带电基团带负电，能结合阳离子，称阳离子交换剂，如果带电基团带正电，能结合阴离子，称阴离子交换剂。在 pH 6条件下，Asp带负电荷，Lys和Arg 带正荷，Val为兼性离子，阳离子交换剂能吸咐带正电荷的Lys和 Arg，排斥带负电荷的Asp，故Asp第一个被洗脱下来。
24.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是
A.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 B.天然蛋白质分子均有这种结构 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系 D.亲水基团多聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基
25. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是
A.马肝过氧化氢酶(相对分子质量247500) B.肌红蛋白(相对分子质量16900) C.人血清清蛋白(相对分子质量68500) D.牛β乳球蛋白(相对分子质量35000) E.牛胰岛素(相对分子质量5733)
A.盐键 B.二硫键 C.肽键 D.疏水键 E. 3‘,5’-磷酸二酯键 47.连接蛋白质一级结构的键为 48.连接核酸一级结构的键为 49.在蛋白质分子中谷氨酸和精氨酸侧
链之间可形成
A.β-巯基乙醇 B.盐酸胍 C.碘乙酸

蛋白质习题2

蛋白质习题2一、选择题1.某蛋白质pI为7.5，在pH6.0的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为：（C）A原点不动B向正极泳动C向负极泳动D向正负极扩散2.形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽链中的四个原子以及相邻的两个α-碳原子处于：（A）A同一平面B不断绕动状态C可以相对自由旋转D随不同外界环境而变化（四川农业大学期末试题）3.下列（D）方法可得到蛋白质的“指纹图谱”。

A、酸水解，然后凝胶过滤B、彻底碱水解并用离子交换层析测定氨基酸组成C、用氨肽酶水解并测定被释放的氨基酸组成D、用胰蛋白酶降解，然后进行纸层析或纸电泳（四川农业大学期末试题）4.下列何种变化不是蛋白质变质引起的：（E）A.氢键断裂B.疏水作用的破坏C.亚基解聚D.生物学性质丧失E.相对分子质量变小（生物化习题集，科学出版社）5.“分子病”首先是蛋白质什么基础层次结构的改变：(A)A．一级B．二级C．三级D．四级（新编生物化学辅导及习题集，机械工业出版社）6.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（B）A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸7.下列关于蛋白质结构的叙述错误的（D）A.二硫键对稳定蛋白质的构象起重要作用B.球状蛋白质在水溶液中，带电荷的氨基酸侧链趋向于排列在分子的外面C.蛋白质的一级结构决定高级结构D.氨基酸的疏水侧链很少埋在蛋白质分子的内部8.关于蛋白质变性的叙述中正确的是（C）A.蛋白质变性是由于特定的肽键断裂B.变性的蛋白质一定会沉淀C.蛋白质变性是由于非共价键断裂引起的D.沉淀的蛋白质一定会变性(以上均为06-07年试题）9.能使蛋白质从溶液中析出，又不使蛋白质变性的方法是（A）A.加饱和硫酸钠溶液B.加福尔马林C.加75%的酒精D.加氯化钡溶液(复旦医学院tet1）二、判断题1.变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。

（）2.天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子。

蛋白质练习题

蛋白质练习题一、选择题1.蛋白质是由以下哪一种分子组成？A. 葡萄糖B. 脂肪C. 氨基酸D. 纤维素2.下列哪一项不是蛋白质的功能之一？A. 维持细胞结构B. 转运物质C. 储存能量D. 催化化学反应3.蛋白质的消化和吸收主要发生在哪个器官？A. 肺B. 肝脏C. 胃D. 小肠4.以下哪种蛋白质是动物性蛋白质？A. 大豆蛋白B. 鱼肉蛋白C. 大米蛋白D. 黄豆蛋白5.蛋白质的缺乏会导致哪种营养不良疾病？A. 脚气病B. 佝偻病C. 贫血D. 家族性高胆固醇血症二、填空题1. 蛋白质由______个氨基酸残基通过肽键连接而成。

2. 蛋白质的消化酶主要分泌在______中。

3. ______是一种重要的蛋白质质量评价指标。

4. 乳制品是优质的______来源。

5. ______是人体内重要的酶类蛋白质。

三、判断题1. 对于大部分健康成年人来说，每日建议的蛋白质摄入量为1克/公斤体重。

2. 动物性蛋白质一般含有较高比例的不饱和脂肪酸。

3. 蛋白质的摄入不足会导致免疫力下降。

4. 高温处理会对蛋白质的结构和功能产生影响。

5. 植物性蛋白质比动物性蛋白质更容易被人体吸收利用。

四、简答题1. 请简要介绍蛋白质的结构组成。

2. 根据食物的来源和氨基酸的组成，蛋白质可以分为哪两大类？3. 蛋白质与肌肉生长和修复之间的关系是什么？4. 请列举三种优质蛋白质的食物来源。

5. 除了食物，还有哪些因素会影响蛋白质的消化和吸收？五、综合题近年来，蛋白质饮食成为健身人士和运动员关注的热点话题。

请你从以下几个方面分别阐述蛋白质在饮食中的重要性以及运动后蛋白质摄入的建议。

1. 蛋白质在饮食中的重要性2. 运动后蛋白质摄入的建议六、附加题请你根据自己所喜欢的一种运动或健身方式，编写一份蛋白质丰富的饮食计划，并说明每餐的蛋白质摄入量和食物来源。

（文章已按照题目要求整洁美观排版，语句通顺，无网址链接）。

蛋白质练习题与答案

蛋白质练习题与答案一、选择题1、以下哪个元素是蛋白质的基本组成单位？A.碳B.氢C.氮D.氧答案：C.氮2、蛋白质的分子式中，哪个是必需氨基酸？A.甘氨酸B.丙氨酸C.缬氨酸D.赖氨酸答案：D.赖氨酸3、下列哪个酶与蛋白质的水解有关？A.淀粉酶B.脂肪酶C.蛋白酶D.核酸酶答案：C.蛋白酶二、简答题4.简述蛋白质的结构及其生物学意义。

答案：蛋白质的结构是由多个氨基酸通过肽键连接而成的线性多肽。

蛋白质的结构决定了它的生物学功能，例如催化、运输、调节和结构支撑等。

不同的蛋白质具有不同的结构和功能，因此蛋白质的结构与功能是相适应的。

5.请简述蛋白质的分类及其特点。

答案：蛋白质可以根据其来源、组成、结构和功能进行分类。

按来源分为胞内蛋白质、分泌蛋白质和膜蛋白质；按组成分为单纯蛋白质和缀合蛋白质；按结构分为一级、二级、三级和四级结构；按功能分为结构蛋白、调节蛋白和运输蛋白等。

不同种类的蛋白质具有不同的特点和功能，在生物体内发挥着重要的作用。

6.请简述蛋白质合成的步骤。

答案：蛋白质的合成包括转录和翻译两个步骤。

转录是指以DNA为模板合成RNA的过程，翻译是指以mRNA为模板合成蛋白质的过程。

在翻译过程中，多个氨基酸按照一定的顺序连接成多肽链，并通过修饰和加工形成具有特定结构和功能的蛋白质。

定语从句练习题与答案定语从句是英语语法中重要的一部分，它用来修饰名词或代词，帮助我们更准确地表达意思。

以下是一些定语从句的练习题及其答案，供大家参考。

1、请从下列选项中选择正确的答案来填充这个句子：I like the book ___________ author is from China.A. whichB. whoC. of whichD. whose答案：D. whose2、请从下列选项中选择正确的答案来填充这个句子：I still remember the day ___________ we spent in the old house.A. on whichB. whenC. in whichD. which答案：D. which3、请从下列选项中选择正确的答案来填充这个句子：The reason ___________ he didn’t come to school yesterday is ___________ he had a headache.A. why…thatB. that…whyC. for thatD. for why答案：A. why…that4、请从下列选项中选择正确的答案来填充这个句子：He referred to a painting ___________ was hanging over the fireplace.A. whichB. thatC. whoseD. where答案：A. which5、请从下列选项中选择正确的答案来填充这个句子：Can you lend me the book ___________ you talked yesterday?A. whichB. thatC. whoseD. where答案：B. that物联网练习题与答案一、选择题1、以下哪个不是物联网的基本概念？A.万物相连B.互联网基础上的延伸和扩展C.第四次信息革命D.动态化、智能化网络环境答案：C.第四次信息革命。

蛋白质习题(有答案和解析)

第二节生命活动的主要承担者——蛋白质（满分100分，90分钟）一．单项选择题（每小题2分，共64分）1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11NO2，那么该氨基酸的R基是( )A．—C7H7O B．—C7H7C．—C7H7N D．—C7H5NO2．同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的产生，取决于( )A．两者R基团组成的不同 B．两者的结构完全不同C．酪氨酸的氨基多 D．精氨酸的羧基多3．三鹿奶粉的三聚氰胺事件后，2010年在甘肃、青海、吉林竟然再现三聚氰胺超标奶粉。

三聚氰胺的化学式：C3H6N6，其结构如右图，俗称密胺、蛋白精，正是因为它含有氮元素，才让唯利是图的人拿它来冒充蛋白质。

下列有关它的说法，不正确的是( ) A．组成细胞的有机物中含量最多的是蛋白质B．高温使蛋白质变性，肽键断裂，变性后的蛋白质易消化C．核糖体合成蛋白质的方式都为脱水缩合D．蛋白质能与双缩脲试剂发生紫色反应，而三聚氰胺不能4下面是三种组成蛋白质的氨基酸的结构式，据图分析下列叙述不正确的是 ( )A．以上这三种氨基酸的R基依次是—H、—CH3、—CH2OHB．将这三种氨基酸(足量)置于适宜条件下，经脱水缩合可形成三肽化合物最多有27种C．甲是最简单的氨基酸D．从上式可看出，只要含有一个氨基和一个羧基的化合物就是组成蛋白质的氨基酸5．甘氨酸( C2H5O2N)和X氨基酸反应生成二肽的分子式为C7H12O5N2，则X氨基酸是( )6．下图是有关蛋白质分子的简要概念图，对图示分析正确的是( )A．a肯定含有P元素 B．①过程有水生成C．多肽中b的数目等于c的数目 D．d表示氨基酸种类的多样性7．下列依次为丙氨酸、丝氨酸和天门冬氨酸的结构式：由这三个氨基酸脱水缩合成的化合物中，含有的氨基、羧基和肽键的数目是( )A．1,1,3 B．3,3,2 C．1,1,2 D．1,2,28.下列关于人体内蛋白质的叙述中，正确的是( )A．蛋白质具有多样性，是由于氨基酸的种类、数目、排列顺序和空间结构不同B．指导蛋白质合成的基因中的碱基有C、G、A、T、UC．人体内的酶都是蛋白质，激素不一定是蛋白质D．蛋白酶也是蛋白质，能够把蛋白质分解为氨基酸9.下列关于氨基酸和蛋白质的叙述，错误的是 ( )A．甲硫氨酸的R基是—CH2—CH2—S—CH3，则它的分子式是C5H11O2NSB．酪氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异是由R基的不同引起的C．n个氨基酸共有m个氨基，则这些氨基酸缩合成的一个多肽中的氨基数必为m－nD．甜味肽的分子式为C13H16O5N2，则甜味肽一定是一种二肽10.2008年8月底，在市场上出售的某些品牌的婴幼儿配方奶粉及液态奶中被检测出三聚氰胺，这是一些不法商家为了提高奶粉及液态奶中的含氮量而添加的。

蛋白质习题

蛋白质习题蛋白质是生物体中非常重要的有机化合物，它在细胞结构、代谢调节、免疫功能、体内运输等方面起着关键作用。

为了更好地理解和掌握蛋白质的结构和功能，下面将为大家提供一些蛋白质的习题。

习题一：蛋白质的基本组成单位是什么？它有哪些主要的结构特点？答案：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

氨基酸由氨基、羧基、一侧链等部分组成，侧链决定了氨基酸的性质。

蛋白质的主要结构特点有四级结构，即一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（空间构象）和四级结构（蛋白质复合物的组装）。

习题二：什么是蛋白质的折叠？答案：蛋白质的折叠指的是蛋白质链在特定的生理条件下通过自发性的过程从无规则的状态变为特定的三维空间结构。

蛋白质的折叠是由氨基酸残基之间的相互作用力所驱动的，包括氢键、范德华力、疏水效应和离子键等。

习题三：请解释一下蛋白质的功能多样性。

答案：蛋白质的功能多样性是指蛋白质在生物体内不同的细胞和组织中，通过不同的结构和功能来完成不同的生理功能。

蛋白质能够通过其不同的结构域和活性位点与其他分子发生特定的相互作用，从而实现不同的生物学功能，如酶催化、结构支持、运输传递、信号传导等。

习题四：蛋白质的结构和功能受什么因素影响？答案：蛋白质的结构和功能受多种因素影响，包括温度、pH值、离子浓度、溶剂条件等环境因素。

这些因素能够影响蛋白质的氢键、离子键和疏水效应等作用力，从而改变蛋白质的空间构象和功能。

习题五：请解释一下蛋白质的变性和失活。

答案：蛋白质的变性是指在一定条件下，蛋白质的结构发生异常改变，失去正常的结构和功能。

变性可以由高温、酸碱条件、有机溶剂等因素引起。

失活是指蛋白质在变性后无法恢复正常的结构和功能，从而不能正常发挥生物学功能。

习题六：蛋白质的序列确定方法有哪些？答案：蛋白质的序列确定方法主要包括质谱法、核磁共振法、X射线晶体学和基因测序法等。

其中，质谱法和核磁共振法可以直接测定蛋白质的氨基酸序列，X射线晶体学可以确定蛋白质的三维结构，基因测序法可以通过分析DNA序列来推测蛋白质的氨基酸序列。

蛋白质习题及答案

蛋白质习题及答案一、蛋白质习题及答案蛋白质是生命体中的重要组成部分，具有多种生理功能。

了解蛋白质的性质、结构和功能对于深入理解生物学、生物化学等领域具有重要意义。

下面是几个蛋白质方面的习题，供大家练习并给出答案。

习题一：蛋白质的定义及特点1. 请简要解释蛋白质的定义。

2. 蛋白质具有哪些特点？答案：1. 蛋白质是由氨基酸经肽键连接而成的高分子有机化合物，是生物体内最基本的构造材料之一。

它们经过折叠形成特定的三维结构，扮演着生物体内众多生理功能的重要角色。

2. 蛋白质的特点包括：- 组成多样性：蛋白质由20种常见氨基酸以不同的序列和数量组成，因此具有非常丰富的结构多样性。

- 生理功能多样性：不同蛋白质分担着不同的功能，比如结构蛋白用于细胞骨架的构建，酶蛋白催化化学反应，激素蛋白调节生物体内的信号传递等。

- 高度可变性：蛋白质结构的可变性决定了它在适应环境变化和执行多样化生理功能方面的重要性。

- 可调节性：蛋白质的结构和功能可受到其他分子的调节，例如酶的活性可以被调节蛋白激酶或磷酸酶修饰等。

习题二：蛋白质的结构和功能1. 简述蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构、四级结构，并解释它们之间的关系。

2. 请列举一些常见的蛋白质功能和与之相关的结构特征。

答案：1. 蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

它们之间的关系如下：- 一级结构：蛋白质的一级结构是指由氨基酸以特定的顺序连接而成的多肽链。

这个顺序由基因组中的DNA序列决定。

- 二级结构：蛋白质的二级结构是指在一级结构上，多肽链由氢键作用形成α-螺旋、β-折叠等规则结构。

- 三级结构：蛋白质的三级结构是指在二级结构的基础上，通过氢键、离子键、疏水性相互作用等力促使蛋白质的折叠成特定的三维结构。

- 四级结构：蛋白质的四级结构是指由多个多肽链相互作用而组成的复合物。

这些多肽链可以是相同的或不同的。

2. 常见的蛋白质功能及其结构特征包括：- 酶蛋白：包括活性位点和底物结合位点，结构特征常包含特定的氨基酸残基、辅因子等。

生物化学--蛋白质部分习题及答案

生物化学--蛋白质部分习题及答案(共17页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--第四章蛋白质化学一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳 B．含大量的糖C．含少量的硫 D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/LC．31/L D．45g/LE．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸A．亮氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸 B．丙氨酸C．脯氨酸 D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸 B．苏氨酸C．酪氨酸 D．谷氨酸E．赖氨酸6．在的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸 B．精氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在时，哪种氨基酸带正电荷？A．精氨酸 B．亮氨酸C．谷氨酸 D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸 B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸 D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种 B．15种C．20种 D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型 C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链 E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸 B．蛋氨酸C．丝氨酸 D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子 B．非极性分子C．负离子 D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应 B．茚三酮反应C．酚试剂反应 D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键 B．二硫键C．疏水键 D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构 B．二级结构C．三级结构 D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键 B．离子键C．氢键 D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？A． B．C． D．E．19．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋 B．螺距为C．每圈包含10个氨基酸残基 D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角 B．β片层C．α螺旋 D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构 B．超二级结构C．三级结构 D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键 B．氢键C．二硫键 D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键 B．盐键C．二硫键 D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环 B．半胱氨酸的巯基C．肽键 D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是和的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A． B．C． D．E．30．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏 B．蛋白质水解C．肽键断裂 D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降 B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷 B．去掉水化膜C．蛋白质变性 D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A． 8 B．＞8C．＜8 D．≤8E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸 D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？A．电泳 B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析 D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500） B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500） D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（） B．精氨酸（）C．赖氨酸（） D．酪氨酸（）E．天冬氨酸（）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键 B．疏水键C．盐键 D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成 B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸 D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？A．丝氨酸 B．谷氨酸C．苏氨酸 D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸 B．色氨酸C．酪氨酸 D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋 B．β片层C．β转角 D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？A．分子的大小和形状 B．溶解度不同C．电荷不同 D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸 B．苏氨酸C．组氨酸 D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸 B．蛋氨素C．精氨酸 D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸 B．酪氨酸C．色氨酸 D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？A．是一种伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定 D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为的蛋白质 B．pI为的蛋白质C．pI为的蛋白质 D．pI为7的蛋白质E．pI为的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质 B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质 D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固 B．沉淀C．溶解度显著下降 D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型 B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应 D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？A．Folin酚试剂法 B．双缩脲法C．紫外吸收法 D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？A．亲水基团及可解离基团位于表面 B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部 D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。

蛋白质习题(含答案)

第一章蛋白质化学一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两羧基的氨基酸是：A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．色氨酸E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：A．盐键B．疏水键C．肽键D．氢键E．二硫键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7.4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于：A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．=8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D赖氨酸3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。

蛋白质练习题

蛋白质练习题一、选择题1. 蛋白质的基本组成单位是：A. 氨基酸B. 核苷酸C. 脂肪酸D. 单糖2. 以下哪个不是蛋白质的四级结构？A. α-螺旋B. β-折叠C. 多肽链D. 球状结构3. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的线性排列B. 氨基酸的空间排列C. 氨基酸的化学修饰D. 蛋白质的三维结构4. 以下哪种酶不参与蛋白质的合成：A. 核糖体B. 肽酰转移酶C. 蛋白酶D. 氨酰tRNA合成酶5. 蛋白质的三级结构是由以下哪种力维持的？A. 氢键B. 疏水作用C. 离子键D. 所有以上二、填空题1. 蛋白质的生物合成过程发生在______中，该过程称为______。

2. 蛋白质的氨基酸残基通过______键连接，形成多肽链。

3. 蛋白质的四级结构是指由______条多肽链组成的蛋白质的三维结构。

4. 蛋白质的变性是指蛋白质分子的______结构被破坏，导致其失去生物活性。

5. 蛋白质的功能多样性与其______结构的多样性密切相关。

三、判断题1. 蛋白质的一级结构决定了其高级结构和功能。

（对/错）2. 所有的氨基酸都具有一个羧基和一个氨基。

（对/错）3. 蛋白质的二级结构仅由α-螺旋和β-折叠构成。

（对/错）4. 蛋白质的三级结构可以通过X射线晶体学来确定。

（对/错）5. 蛋白质的四级结构是蛋白质分子的最终形态。

（对/错）四、简答题1. 描述蛋白质的四级结构，并举例说明。

2. 解释为什么蛋白质的一级结构对其功能至关重要。

3. 蛋白质的降解过程是如何进行的？简述主要的蛋白质降解途径。

4. 蛋白质的修饰过程有哪些？请列举至少三种，并简述其对蛋白质功能的影响。

5. 蛋白质的折叠是如何实现的？请简述蛋白质折叠的基本原理和影响因素。

五、计算题1. 假设一个蛋白质由100个氨基酸残基组成，该蛋白质的分子量大约是多少？（假设每个氨基酸的平均分子量为120）2. 如果一个蛋白质的三级结构中包含10个α-螺旋和5个β-折叠，每个α-螺旋平均包含10个氨基酸残基，每个β-折叠平均包含20个氨基酸残基，计算该蛋白质的总氨基酸残基数。

蛋白质练习题

蛋白质练习题蛋白质练习题蛋白质是构成人体细胞的重要组成部分，也是许多生物体内的关键分子。

它们在许多生物过程中起着重要的作用，包括代谢调节、信号传导、结构支持等。

了解蛋白质的结构和功能对于我们理解生命的基本原理至关重要。

下面我将给大家提供一些蛋白质练习题，帮助大家巩固对蛋白质的了解。

练习题一：蛋白质的组成1. 蛋白质由哪些元素组成？2. 蛋白质的基本结构单位是什么？3. 蛋白质的结构可以分为几个层次？分别是什么？练习题二：蛋白质的结构1. 请简要描述蛋白质的一级结构是什么？2. 请简要描述蛋白质的二级结构是什么？举例说明。

3. 请简要描述蛋白质的三级结构是什么？举例说明。

4. 请简要描述蛋白质的四级结构是什么？举例说明。

练习题三：蛋白质的功能1. 蛋白质在细胞中的主要功能是什么？2. 请举例说明蛋白质在代谢调节中的作用。

3. 请举例说明蛋白质在信号传导中的作用。

4. 请举例说明蛋白质在结构支持中的作用。

练习题四：蛋白质的折叠1. 请简要解释蛋白质的折叠是什么意思？2. 蛋白质的折叠是由什么驱动的？3. 请简要解释蛋白质的折叠错误会导致什么后果？练习题五：蛋白质的变性1. 请简要解释蛋白质的变性是什么意思？2. 蛋白质的变性是由什么引起的？3. 请简要解释蛋白质变性的影响。

练习题六：蛋白质的鉴定1. 请简要解释蛋白质的鉴定方法有哪些？2. 请简要解释SDS-PAGE是如何用于蛋白质鉴定的？3. 请简要解释质谱分析是如何用于蛋白质鉴定的？以上是一些关于蛋白质的练习题，希望能够帮助大家对蛋白质有更深入的了解。

通过练习题的回答，可以巩固对蛋白质的基本知识和概念的理解，同时也能够加深对蛋白质结构和功能的认识。

蛋白质作为生命的基本组成单元之一，对于我们的健康和生活起着重要的作用，因此深入了解蛋白质的特性和功能对于我们的生活和科学研究都具有重要意义。

希望大家能够通过这些练习题，加深对蛋白质的理解，并将这些知识应用到实际生活和研究中。

高三生物蛋白质练习题

高三生物蛋白质练习题蛋白质是生物体内重要的有机化合物，具有多种功能，包括结构支持、代谢调控和信号传递等。

对于高三生物学学习的同学们来说，理解和掌握蛋白质的相关知识和概念是非常重要的。

以下是一些蛋白质的练习题，希望能够帮助大家更好地理解和记忆相关内容。

1. 请简要解释什么是蛋白质？蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，是构成生物体结构的基础。

它们是生命活动所必需的，可通过食物摄取或自身合成。

2. 蛋白质的主要功能有哪些？蛋白质具有多种功能，包括结构支持、代谢调控、酶催化、运输、免疫防御和信号传递等。

不同的蛋白质承担不同的功能，是生物体正常运行的关键。

3. 请解释蛋白质的组成单位是什么？蛋白质由氨基酸作为组成单位。

氨基酸是一类含有羧基（COOH）和氨基（NH2）的有机酸，通过共价键连接形成肽链，最终形成蛋白质的三维结构。

4. 蛋白质的结构层次有哪些？蛋白质的结构层次包括四个级别：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）、四级结构（多个多肽链的组装）。

5. 请解释蛋白质的 denaturation（变性）是什么意思？蛋白质的变性是指蛋白质在受到高温、酸碱度改变、盐浓度等外界条件的影响下，失去其原有的生物活性和三维结构的过程。

变性会导致蛋白质的功能丧失。

6. 请解释蛋白质的合成过程。

蛋白质的合成过程包括转录和翻译两个阶段。

转录是DNA模板上的基因信息通过RNA聚合酶酶的作用，转录成RNA分子。

翻译是RNA分子在核糖体上与转移RNA（tRNA）配对，通过氨基酸的连接，形成多肽链，最终形成蛋白质。

7. 请简述蛋白质的降解途径。

蛋白质在细胞内可以通过两种途径进行降解：泛素依赖性降解和自噬降解。

泛素依赖性降解是将蛋白质附着到泛素标记上，然后由蛋白酶体降解。

自噬降解是将蛋白质包裹在自噬体内，然后被溶酶体降解。

8. 蛋白质的结构与功能之间有何关联？蛋白质的结构决定了其功能。

蛋白质化学(习题附答案)

一、名词解释1 电泳答案: 带电粒子在电场中向所带电荷相反的电极移动的现象。

2 蛋白质的一级构造答案: 构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。

3 蛋白质的等电点答案: 使蛋白质分子所带正、负电荷相等，即净电荷为零时的溶液pH值。

4 变构效应答案: 蛋白质分子因与某种小分子物质〔变构调节剂〕相互作用，使构象发生轻度改变，生物学活性发生显著改变的现象。

5 蛋白质变性答案: 蛋白质分子在某些理化因素作用下，特定的空间构造破坏，导致生物学活性丧失及理化性质改变的现象。

6 肽键答案: 是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。

7 蛋白质的二级构造答案: 指多肽链主链骨架中假设干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠所形成的有规那么的主链构象。

8 蛋白质的三级构造答案: 多肽链在二级构造的根底上，氨基酸残基侧链基团的相互作用，使多肽链进一步盘旋和折叠整个分子形成很不规那么的特定构象。

9 蛋白质的四级构造答案: 由两个或两个以上具有独立三级构造的多肽链〔亚基〕借次级键聚集而成的复杂构造。

10 亚基答案: 蛋白质分子四级构造中每条具有独立三级构造的多肽链。

又称亚单位或单体。

11 蛋白质复性答案: 变性蛋白在除去变性因素后，能恢复天然构造和功能的现象。

12 蛋白质沉淀答案: 蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象。

13 盐析答案: 当盐浓度较高时，蛋白质的溶解度降低，从溶液中沉淀析出的现象。

14 盐溶答案: 当盐浓度低时，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度增高的现象。

15 抗原答案: 能刺激机体免疫系统发生反响，使机体产生抗体或形成致敏淋巴细胞，并能和这些抗体或致敏淋巴细胞发生特异性反响的物质。

16 抗体答案: 抗原刺激机体，通过特异性体液免疫反响产生的蛋白质，又称免疫球蛋白。

二、填空题1 当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带__电；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带__电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带__电。

生物化学习题-2

第1部分蛋白质一、填空题1.除半胱氨酸和胱氨酸外,含硫的氨基酸还有________,除苏氨酸和酪氨酸外,含羟基的氨基酸还有_________,在蛋白质中常见的20种氨基酸中,_________是一种亚氨基酸,_________不含手性碳原子.2.氨基酸在等电点时,主要以__________离子形式存在,在pH＞pI的溶液中,大部分以________离子形式存在,在pH ＜pI的溶液中,大部分以________离子形式存在.3.组氨酸的pK1<α-COOH>值是1.82,pK2 <咪唑基>值是6.00, pK3<α-NH3+>值是9.17,其等电点是________.4.Asp的pK1=2.09,pK2= 3.86,pK3=9.82,其pI等于________.5.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有_______、_______和_______.其中______的摩尔吸光系数最大.6 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______,故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______.7.蛋白质的氨基酸残基是由_______键连接成链状结构的,其氨基酸残基的______称蛋白质的一级结构.8.在α螺旋中C=O和N—H之间形成的氢键与_______基本平行,每圈螺旋包含_____个氨基酸残基,高度为_______,每个氨基酸残基使螺旋轴上升______,并沿轴旋转______度.9.β-折叠片结构的维持主要依靠两条肽键之间的肽键形成________来维持.10.用凝胶过滤法分离蛋白质,相对分子质量较小的蛋白质在柱中滞留的时间较_______,因此最先流出凝胶柱的蛋白质,其相对分子质量最_______.11.血红蛋白的辅基是________,当其中的1个亚基与氧结合后,其余亚基与氧的亲合力______,这种现象称________.当CO2或H+浓度增高时,血红蛋白与氧的亲合力_______,这种现象称_________.12.稳定蛋白质胶体溶液的因素是________和________.13 .一般说来,球状蛋白质在其分子内部含有________性氨基酸残基,而在分子外表面含________性氨基酸残基.14蛋白质变性时空间结构________,而一级结构_________.变性后,蛋白质的溶解度一般会_________,生物学功能________.15.胰蛋白酶专一性地切断________和________的羧基端肽键.二、选择题〔在备选答案中选出1个正确答案〕1.一个生物样品的含氮量为5%,它的蛋白质含量为A .12.50% B. 16.00% C. 38.00% D. 31.25%2.下列蛋白质组分中,哪一种在280nm具有最大的光吸收？A. 色氨酸的吲哚环B. 酪氨酸的酚环C. 苯丙氨酸的苯环D. 半胱氨酸的硫原子3.关于氨基酸的叙述哪一项是错误的？A. 酪氨酸和丝氨酸含羟基B.酪氨酸和苯丙氨酸含苯环C. 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基D.赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸4.在pH7时,其R基带有电荷的氨基酸是A. 缬氨酸B. 甘氨酸C. 半胱氨酸D. 赖氨酸5.用6mol/L HCl水解某种蛋白质时能检出的氨基酸种类是A. 20种B. 19种C. 18种D. 17种或更少6.每个蛋白质分子必定具有的结构是什么A. α-螺旋B. β-折叠C. 三级结构D. 四级结构7.下列哪一种氨基酸侧链基团的pKa值最接近于生理pH值？A. 半胱氨酸B. 谷氨酸C. 谷氨酰胺D. 组氨酸8. Arg的pK1=2.17,pK2=9.04, pK3=12.48 其pI等于A .5.613 B. 7.332 C. 7.903 D. 10.769.典型的α螺旋是A. 2.610B. 310C. 3.613D. 4.41610.维持蛋白质分子中的α螺旋主要靠A. 盐键B. X德华键C. 共价键D. 氢键11.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A．盐键 B.二硫键 C.氢键 D.疏水作用力12.血红蛋白质的氧合曲线是A.双曲线B.抛物线C. S形曲线D.钟罩形13.维持蛋白质二级结构的主要化学键是A.肽键B.二硫键C.氢键D.疏水键14.关于蛋白质三级结构的描述错误的是A.有三级结构的蛋白质均有酶活性B.球蛋白均有三级结构C.三级结构的稳定性由多种次级键维系D.亲水基团多分布在三级结构的表面15.某蛋白质的等电点为7.5,在pH6.0的条件下进行电泳,它的泳动方向是A.在原点不动B.向正极移动C.向负极移动D.无法预测16.用凝胶过滤层析柱分离蛋白质时,下列哪项是正确的A.分子体积最大的蛋白质最先洗脱下来B.分子体积最小的蛋白质最先洗脱下来C.不带电荷的蛋白质最先洗脱来来D.带电荷的蛋白质最先洗脱来来17.有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换柱层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是A. Val〔pI为5.96〕B. Lys〔pI为9.74〕C. Asp〔pI为2.77〕D. Arg 〔pI为10.76〕18.为获得不变性的蛋白质,常用的方法有A.用三氯醋酸沉淀B.用苦味酸沉淀C.用重金属盐沉淀D.低温盐析19.SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质A.pI的差异B.分子大小的差异C.分子极性的差异D.溶解度的差异20.如果要测定一个小肽的氨基酸顺序,下列试剂中你认为最合适使用哪一个A .茚三酮 Br C.胰蛋白酶 D.异硫氰酸苯酯三、判断题1.当溶液的pH等于某一可解离基团的pKa时,该基团一半被解离.2.氨基酸为氨基取代的羧酸,可直接用酸碱滴定法进行定量测定.3.当溶液的pH小于某蛋白质的pI时,该蛋白质在电场中向阳极移动.4.溴化氰可以断裂甲硫氨酸的氨基参与形成的肽键.5.在α-螺旋中,每3.6个氨基酸绕一圈,并形成1个氢键.6.体内肽链合成方向是从N端向C端,而在体外固相肽的化学法合成时,通常是从C端向N端合成.7.核磁共振可以研究溶液中的蛋白质三维结构,并能提供有关的动态信息.8.在水溶液中,蛋白质折叠形成疏水核心,会使水的熵增加.9.球蛋白的三维折叠多采取亲水侧基在外,疏水侧基藏于分子内部的结构模式.10.胶原蛋白的原胶原分子是3股右手螺旋扭曲成的左手螺旋.11.血红蛋白与氧的结合能力随pH降低而增高.12.胎儿血红蛋白与2,3-二磷酸甘油〔2,3—DPG〕的结合力较弱.13.测定别构酶的相对分子质量可以用SDS-PAGE.14.用凝胶过滤分离蛋白质,小分子蛋白由于所受的阻力小首先被洗脱出来.15.若蛋白质与阴离子交换剂结合较牢,可用增加NaCI浓度或降低pH的方法将其从层析柱洗脱出来.四、名词解释1.兼性离子〔zwitterion〕；2.等电点〔isoelectric point,pI〕；3.构象<conformation〕；4.盐溶与盐析<salting in and salting out〕；5.Edman 降解法；6.超二级结构<super-secondary structure〕；7.结构域〔domain〕；8.蛋白质的三级结构；9.Bohr 效应〔Bohr effect〕； 10.蛋白质的变性作用五、分析和计算题1.试述蛋白质二级结构的三种基本类型.2.在下述pH条件下,下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？人血清蛋白〔pI=4.64〕：pH5.5,pH3.5；血红蛋白〔pI=7.07〕：pH7.07,pH9.0.3.简述蛋白质溶液的稳定因素以与实验室沉淀蛋白质的常用方法.4.已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%〔按质量计〕,色氨酸相对分子质量为204.〔1〕计算牛血清白蛋白的最低相对分子质量〔2〕用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万,问牛血清白蛋白分子中含几个色氨酸残基？5.简要叙述蛋白质形成寡聚体的生物学意义.6.蛋白质变性后,其性质有哪些变化？7.在体外,用下列方法处理,对血红蛋白与氧的亲和力有何影响？〔1〕pH值从7.0增加到7.4；<2> CO2分压从1000 Pa增加到4 000 Pa；<3> O2分压从6000 Pa下降到2000 Pa； <4>2,3-二磷酸甘油酸的浓度从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L；〔5〕α2β2解聚成单个亚基.8.胎儿血红蛋白〔Hb F〕在相当于成年人血红蛋白〔Hb A〕β链143残基位置含有Ser,而成年人β链的这个位置是具阳离子的His残基.残基143面向β亚基之间的中央空隙.〔1〕为什么2,3-二磷酸甘油酸〔2,3-BPG〕同脱氧Hb A的结合比同脱氧Hb F更牢固？〔2〕Hb F对2,3-BPG低亲和力如何影响到Hb F对氧的亲和力？这种差别对于氧从母体血液向胎儿血液的运输有何意义.9.凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶,按照分子大小分离蛋白质的,为什么凝胶过滤时,蛋白质分子越小,洗脱速度越慢,而在SDS-PAGE中,蛋白质分子越小,迁移速度越快？参考答案一、填空题1. 甲硫氨酸,丝氨酸,脯氨酸,甘氨酸2. 两性,负,正3. 7.594. 2.975. 苯丙氨酸,酪氨酸,色氨酸,色氨酸6. 16%,6.257. 肽,排列顺序8. 螺旋轴,3.6,0.54,0.15,1009. 氢键10. 长,大11. 血红素,增加,正协同效应,下降,Bohr效应12.水化层,双电层13. 疏水,亲水14. 破坏,不变,下降,丧失15. 赖氨酸,精氨酸二、选择题1. <D>2.〔A〕3.〔C〕4.〔D〕5. <D>6.〔C〕7.〔D〕8.〔D〕9.〔C〕 10.〔D〕11.〔D〕 12.〔C〕 13.〔C〕 14.〔A〕 15.〔C〕16.〔A〕 17.〔C> 18.〔D〕 19.〔B〕 20. <D>三、判断题1.对.2.错.不能用酸碱滴定法直接进行滴定,只能用甲醛滴定法滴定氨基.3.错.当溶液的pH小于某蛋白质的pI时,该蛋白质带净正电荷,向阴极移动.4.错.溴化氰断裂甲硫氨酸的羧基参与形成的肽键.5.错.α-螺旋每3.6个氨基酸绕一圈,但螺旋一端的4个-NH和另一端的4个-C=0不参与形成氢键.6.对.7.对.8.对.9.对.10.错.原胶原分子是由3股左手螺旋扭曲成的右手螺旋.11.错.随着pH的降低,血红蛋白与氧的结合力降低,这有利于血红蛋白在CO2含量较高的组织释放氧.12.对.13.错.别构酶一般由多个亚基构成,SDS-PAGE只能测定亚基的相对分子质量.14.错.用凝胶过滤法分离蛋白质时,相对分子质量大的蛋白质先流出层析柱.15.对.四、名词解释1．氨基酸、蛋白质等分子在某一pH水溶液中,酸性基团脱去质子带负电荷,碱性基团结合质子带正电荷,这种既带负电荷,又带正电荷的离子称兼性离子或两性离子.2.调节两性离子溶液的pH,使该两性离子所带的净电荷为零,在电场中既不向正极、也不向负极移动,此时,溶液的pH称该两性离子的等电点〔pI〕.不同结构的两性离子有不同的pI值.3.具有相同构型的分子在空间里可能的多种形态,构象形态间的改变不涉与共价键的破裂.一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象,但在生理条件下,只有一种或很少几种在能量上是有利的.4.低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度,这种现象称为盐溶.盐溶作用是由于蛋白质分子吸附某种盐类离子后,带电层使蛋白质分子彼此排斥,因而溶解度增高.当离子强度增加到足够高时,蛋白质从溶液中沉淀出来,这种现象称为盐析.盐析作用是由于大量中性盐的加入使水的活度降低,原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转变为盐离子的结合水.5.为肽链氨基酸测序的方法.苯异硫氰酸酯与肽段N-末端的游离α-氨基作用,生成苯异硫氰酸酯衍生物,并从肽链上脱落下来,用层析的方法可鉴定为何种氨基酸衍生物.残留的肽链可继续与苯异硫氰酸酯作用,逐个鉴定出氨基酸的排列顺序.6.在蛋白质中,若干相邻的二级结构单元组合在一起,形成有规则、在空间上能辩认的二级结构组合体,充当三级结构的构件,称为超二级结构.常见的超二级结构有αα,βαβ,β-发夹,β-曲折等.7.在二级或超二级结构基础上进一步盘旋、折叠,形成较为紧密的球状实体,称为结构域.8.在二级结构、超二级结构或结构域〔对分子较大,由多个结构域的蛋白质而言〕基础上形成的完整空间结构,一个三级结构单位通常由一条肽链组成,但也有一些三级结构单位是由二硫键连接的多条肽链组成的,如胰岛素就是由两条肽链折叠成的1个三级结构单位.9.H+和CO2浓度增加,会降低氧和血红蛋白的亲和力,使得血红蛋白的氧合曲线向右移动,提高了O2从血红蛋白的释放量,这种作用称作Bohy效应.10.天然蛋白质因受物理或化学因素影响,其空间结构发生变化,致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变,但并不导致蛋白质一级结构的破坏,这种现象称变性作用.五、分析、计算题1.〔1〕α-螺旋：多肽主链围绕一中心轴形成的右手螺旋, 3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距0.54nm；一个氨基酸残基的羰基氧与其后第四个氨基酸残基的亚氨基形成氢键,氢键与螺旋轴基本平行,氢键封闭的原子为13个,称作3.613.〔2〕β-折叠：两条或以上几乎完全伸展的多肽链平行或反平行排列而成,各肽键平面之间折叠成锯齿状,侧链R基团交错位于锯齿状结构的上下方；靠肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键维系.<3〕β-转角：在球状蛋白质分子中,多肽主链常常会出现180º回折,回折部分成为β转角,在β转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键,使β转角成为比较稳定的结构.2.人血清蛋白的pI=4.64,在pH5.5的电场中带负电荷,向阳极移动；在pH3.5的电场中带正电荷,向负极移动.血红蛋白的pI=7.07,在pH7.07不带净电荷,在电场中不移动；在pH9.0时带负电荷,向阳极移动.3.维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：〔1〕水化膜：蛋白质颗粒表面的亲水基团吸引水分子,使表面形成水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的聚集,防止蛋白质沉淀.〔2〕同种电荷：在pH≠pI的溶液中,蛋白质带有同种电荷.同种电荷相互排斥,阻止蛋白质颗粒相互聚集而发生沉淀.常用的沉淀蛋白质方法有：〔1〕盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐,去除蛋白质的水化膜,中和蛋白质表面的电荷,使蛋白质颗粒相互聚集,发生沉淀.用不同浓度的盐可以沉淀不同的蛋白质,称分段盐析.〔2〕有机溶剂沉淀法：使用丙酮沉淀时,必须在0～4℃低温下进行,丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液的体积,蛋白质被丙酮沉淀时,应立即分离,否则蛋白质会变性.除了丙酮以外,也可用乙醇沉淀.此外,还可用重金属盐、某些有机酸等方法将样品中的蛋白质变性沉淀.4.〔1〕设最低相对分子质量为X,根据题意可列出：或〔2〕用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为SDS-PAGE 的两倍,说明该蛋白质含有2个色氨酸残基,若色氨酸百分含量的测定值准确,则牛血清蛋白较准确的相对分子质量为3517×2＝703445.〔1〕能提高蛋白质的稳定性.亚基结合可以减少蛋白质的表面积/体积比,使蛋白质的稳定性增高.〔2〕提高遗传物质的经济性和有效性.编码一个能装配成同聚体的单位所需的基因长度比编码一个与同聚体相同相对分子质量的超长肽链所需的基因长度要小得多.〔3〕形成功能部位.不少寡聚蛋白的单体相互聚集可以形成新的功能部位.〔4〕形成协同效应.寡聚蛋白与配体相互作用时,有可能形成类似血红蛋白或别构酶那样的协同效应,使其功能更加完善.有些寡聚蛋白的不同亚基可以执行不同的功能,如一些酶的亚基可分为催化亚基和调节亚基.6.蛋白质变性后,氢键等次级键被破坏,蛋白质分子就从原来有秩序的紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构.即二、三级以上的高级结构发生改变或破坏,但一级结构没有破坏.变性后,蛋白质的溶解度降低,是由于高级结构受到破坏,使分子表面结构发生变化,亲水基团相对减少,容易引起分子间相互碰撞发生聚集沉淀,蛋白质的生物学功能丧失,由于一些化学键的外露,使蛋白质的分解更加容易.7.〔1〕pH 值增加,Hb 与氧的亲和力增加.〔2〕CO 2分压增加,Hb 与氧的亲和力下降.〔3〕O 2分压下降,Hb 与氧的亲和力下降.〔4〕2,3-BPG 浓度下降,Hb 与氧的亲和力增加.〔5〕α2β2解聚成单个亚基,Hb 与氧的亲和力增加.8.〔1〕由于2,3-BPG 是与脱氧Hb A 中心空隙带正电荷的侧链结合,而脱氧Hb F 缺少带正电荷的侧链〔β链143位的His 残基〕,因此2,3-BPG 同脱氧Hb A 的结合比同脱氧Hb F 的结合更紧.〔2〕2,3-BPG 稳定血红蛋白的脱氧形式,降低血红蛋白的氧饱和度.由于Hb F 与 2,3-BPG 亲和力比Hb A 低,HbF 受血液中2,3-BPG 影响小,因此Hb F 在任何氧分压下对氧的亲和力都比Hb A 大.亲和力的这种差别允许氧从母亲血向胎儿有效转移.9.凝胶过滤时,凝胶颗粒排阻Mr 较大的蛋白质,仅允许Mr 较小的蛋白质进入颗粒内部,所以Mr 较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过,可以先从层析柱中洗脱出来,而Mr 小的蛋白质后从层析柱中洗脱出来.SDS- PAGE 分离蛋白质时,所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过,蛋白质的相对分子质量越小,受到的阻力也越小,移动速度就越快. 第2部分酶和辅酶一、填空题1.酶催化反应的实质在于降低反应的______,使底物分子在较低的能量状态下达到______态,从而使反应速度______.2.对于符合米氏方程的酶,v-[S]曲线的双倒数作图得到的直线,在横轴的截距为___________,纵轴上的截距为____________.3.若同一种酶有n 个底物就有________个K m 值,其中K m 值最________的底物,一般为该酶的最适底物.4.当底物浓度等于0.25K m 时,反应速率与最大反应速率的比值是_________.5.别构酶除活性中心外还有___________.当以v 对[S]作图时,它表现出______型曲线,而不是典型的米氏酶所具有的_______曲线.6.蛋白质磷酸化时,需要__________酶,而蛋白质去磷酸化需要____________酶.7.___________抑制剂不改变酶促反应V max ,___________抑制剂不改变酶促反应K m .8.含有腺苷酸的辅酶主要有、和.9.维生素A 缺乏可引起症；儿童缺乏维生素D 引起；成人缺乏维生素D 引起；维生素C 缺乏引起；维生素PP 缺乏引起；脚气病是由于缺乏引起的；口角炎是由于缺乏引起的；维生素B 12缺乏引起；叶酸缺乏引起.10.维生素B 1的活性形式是,维生素B 2的活性形式是和.维生素PP 可形成和两种辅酶.维生素B 6是以和形式作为转氨酶的辅酶.叶酸的活性形式是.生物素在体内是的辅酶.泛酸的活性形式有和.二、选择题〔在备选答案中选出1个正确答案〕1.酶催化作用对能量的影响在于=58.0100204X 3517258.0204100≈⨯=XA．增加产物能量水平 B．降低活化能 C．降低反应物能量水平 D．降低反应的自由能2.米氏方程在推导过程中引入了哪项假设A. 酶浓度为底物浓度一半B. 由于酶浓度很大,所以[E]基本不变C. 由于P→0,所以不考虑反应E+P→ES的存在D. 忽略反应ES→E+S的存在3.酶原激活的实质是A. 激活剂与酶结合使酶激活B. 酶蛋白的变构效应C. 酶原分子一级结构发生改变从而形成或暴露出酶的活性中心D. 酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变4.乳酸脱氢酶是一个由两种不同的亚基组成的四聚体.假定这些亚基随机结合成四聚体,这种酶有多少种同工酶？A. 六种B. 三种C. 四种D. 五种5.同工酶的特点是A. 催化相同的反应,但分子结构和理化性质不同的一类酶B. 催化相同反应,分子组成相同,但辅酶不同的一类酶C. 催化同一底物起不同反应的酶的总称D. 催化作用,分子组成与理化性质相同,但组织分布不同的酶6.酶的比活力是指A. 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D. 一种酶与另一种酶的活力比7.下列哪一项叙述是正确的?A.所有的辅酶都是维生素B.所有的水溶性维生素都可作为辅酶或辅酶的前体C.所有的辅酶都含有维生素D.前列腺素是由脂溶性维生素衍生而来三、判断题1.当[S]>>K m时,v趋向于V max,此时只有通过增加[E]来增加v.2.酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间愈长,则最适温度愈高.3.在酶的催化反应中,组氨酸残基的咪唑基既可以起碱化作用,也可以起酸化作用.4.别构酶的速度-底物关系曲线均呈S形曲线.5.测定酶活力时,底物浓度不必大于酶浓度.6.酶的过渡态底物类似物与底物类似物相比较,是更有效的竞争性抑制剂.7.维生素对人体有益,所以摄入的越多越好.8.摄入的维生素C越多,在体内储存的维生素C就越多.9.能催化蛋白质磷酸化反应的酶,称为磷酸化酶.四、名词解释1．米氏常数； 2．活性中心〔active center〕；3. 酶活力〔enzyme activity〕； 4．别构酶〔allosteric enzyme〕；5. 酶原的激活； 6．同工酶〔isozyme〕；7. 抗体酶〔abzyme〕； 8. 不可逆抑制作用〔irreversible inhibition〕；9. 可逆抑制作用； 10.竞争性抑制作用〔competitive inhibition〕；11. 反竞争性抑制作用； 12. 共价修饰调节〔covalent modification regulation〕五、分析和计算题1.何谓酶的专一性？酶的专一性有哪几类？如何解释酶作用的专一性？2.影响酶反应效率的因素有哪些?它们是如何起作用的?3.试述研究酶活性中心的方法.4.称取25mg蛋白酶配成25mL溶液,取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg,另取0.1mL溶液测酶活力,结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸,假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量,请计算：〔1〕酶溶液的蛋白浓度与比活.〔2〕每克纯酶制剂的总蛋白含量与总活力.5.哪些因素影响酶的活性？酶制剂宜如何保存？参考答案一、填空题1. 活化能, 活化, 加快2. -1/K m, 1/V max3. n, 小4. 1:55.别构中心, S, 直角双6. 蛋白激；蛋白磷酸酯7. 竞争性, 非竞争性8. FAD, NAD+, NADP+9. 夜盲,佝偻病,软骨病,坏血病,糙皮病,维生素B1,维生素B2,恶性贫血,巨幼红细胞性贫血10. TPP,FMN,FAD,NAD+,NADP+,磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺,四氢叶酸,羧化酶的辅酶,ACP,CoA二、选择题1.〔B〕2.〔C〕3.〔C〕4.〔D〕5.〔A〕6.〔B〕7.〔B〕三、判断题1.对.2.错.酶最适温度与酶的作用时间有关,作用时间越长,则最适温度低.3.对.4.错.别构酶的速度-底物关系曲线不一定均呈S形曲线,负协同效应为平坦的双曲线形式.5.错.底物应该过量才能更准确的测定酶的活力.6.对.7.错.8.错.9.错.能催化蛋白质磷酸化反应的酶称为蛋白激酶.四、名词解释1.米氏常数〔K m值〕：是米氏酶的一个重要参数.Ｋm值是酶反应速率〔v〕达到最大反应速率〔V max〕一半时底物的浓度.米氏常数是酶的特征常数,只与酶的性质有关,不受底物浓度和酶浓度的影响.2.活性中心：酶分子中由若干个在一级结构上相距很远,但在空间上彼此靠近的氨基酸残基集中在一起形成的区域,可直接与底物结合,并催化底物发生反应.对于结合酶来说,辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分.3.酶活力：酶催化一定化学反应的能力,可用在一定条件下它所催化的某一化学反应的速率表示.单位：浓度/单位时间.4.别构酶：或称变别构酶,一般具有多个亚基,除具有活性中心外,还具有可结合调节物的别构中心,活性中心负责酶对底物的结合与催化,别构中心负责调节酶反应速率.5.酶原的激活：有些酶在细胞内合成和初分泌时,并不表现出催化活性,这种无活性的酶的前身物称为酶原.在一定条件下,酶原分子的结构发生改变,无活性的酶原转化成有活性的酶称为酶原的激活.6.同工酶：催化同一种化学反应,但其酶蛋白本身的分子结构、组成与理化性质却不同的一组酶.7.抗体酶：也叫催化性抗体,是抗体的高度选择性和酶的催化能力相结合的产物,本质上是一类具有催化能力的免疫球蛋白,在其可变区赋予了酶的属性.8.不可逆抑制作用：某些抑制剂以共价键与酶蛋白中的必需基团结合从而使酶失活,且不能用透析、超滤等物理方法除去,由这种不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用.9.可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶蛋白中的必需基团结合,可用透析等物理方法除去抑制剂而使酶重新恢复活性.10.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂具有与底物相似的结构,通常与正常的底物或配体竞争酶的结合部位.这种抑制使K m增大,而V max不变.通过增加底物浓度可逆转竞争性抑制.11.反竞争性抑制作用：抑制剂与酶-底物复合物结合,而不与游离酶结合的一种抑制作用.这种抑制作用使得V max和K m都变小,但V max/K m比值不变.12.共价修饰调节：可在其他酶的作用下对某种酶的结构通过共价修饰〔如磷酸化、腺苷酰化〕,使该酶在活性形式与非活性形式之间相互转变,这种调节称为共价修饰调节.五、分析和计算题1.酶的专一性是指酶选择性地催化一种或一类物质发生某种类型的化学反应.根据对底物的选择性,酶的专一性可以分为结构专一性和立体异构专一性.结构专一性指酶对底物的化学键或功能团等有选择,例如肽酶只能水解肽键, 酯酶只作用酯键.立体异构专一性指酶对底物的构型有选择.例如只作用于L构型或只作用于顺式构型.根据过渡态互补假说,酶的专一性实质上是酶与底物分子在结构上互补.2. 影响酶催化效率的有关因素包括：〔1〕邻近效应与定向效应.邻近效应是指酶与底物结合后,使底物和底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近而使有效浓度得以升高,从而使反应速率加快的一种效应；定向效应是指反应物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取向产生的效应.〔2〕底物形变和诱导契合.当酶遇到底物时,可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低,产生"电子X力〞,使底物分子发生形变比较接近它的过渡态,降低了反应活化能,使反应易于发生.〔3〕酸碱催化.酸碱催化是通过瞬时向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态,加速反应的一类催化机制.〔4〕共价催化.在催化时,亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或接受电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心,迅速形成不稳定的共价中间复合物,降低反应活化能,使反应加速.〔5〕微环境的作用.酶的活性部位形成的微环境通常是疏水的,由于介电常数较低,可以加强有关基团之间的静电相互作用,加快酶促反应的速率.在同一个酶促反应中,通常会有上述的3个左右的因素同时起作用,称作多元催化.3.酶的活力中心通常包括两部分：与底物结合的部位称为结合中心,决定酶的专一性；促进底物发生化学反应的部位称为催化中心,它决定酶所催化反应的性质以与催化的效率.有些酶的结合中心与催化中心是同一部分.对ES和EI的X-射线晶体分析、NMR分析、对特定基团的化学修饰、使用特异性的抑制剂和对酶作用的动力学研究等方法可用于研究酶的活性中心.4.〔1〕蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；〔2〕比活力=〔1500/60×1ml/0.1mL〕÷0.625mg/mL=400U/mg；〔3〕总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg；〔4〕总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U.5.底物浓度、酶含量、温度、pH、产物等均影响酶的活性,激活剂或抑制剂也会强烈影响酶的活性.酶在细胞或组织中是受到细胞调控的.细胞对酶活性的控制主要是通过代谢反馈、可逆的共价修饰、细胞区室化和酶原激活等控制.制备酶制剂时,要尽量避免高温、极端pH、抑制剂等的影响,酶制剂应尽可能制成固体,并在低温下保存.无法制成固体的酶,可在液态低温保存,但要注意某些液态酶在冰冻时会失去活性.第3部分核酸一、填空题1．核酸完全的水解产物是________、_________和含氮碱.其中含氮碱又可分为________碱和__________碱. 2．mRNA在细胞内的种类多,但只占RNA总量的____,它是以_____为模板合成的,又是_______合成的模板.3．嘌呤环上的第________位氮原子与戊糖的第________位碳原子相连形成________键,通过这种键相连而成的化合物叫_________.4．体内两种主要的环核苷酸是_________和_________.5．写出下列核苷酸符号的中文名称：ATP__________,dCDP________.6．核酸的基本结构单位是_____.7．tRNA的三叶草型结构中有________环,________环,________环与________环,还有________.8．tRNA的三叶草型结构中,其中氨基酸臂的功能是_________,反密码环的功能是___________.9．真核细胞的mRNA帽子由___组成,其尾部由___组成,他们的功能分别是______,_______.10．DNA热变性之后,如果将溶液迅速冷却,则DNA保持____状态；若使溶液缓慢冷却,则DNA重新形成___.11．脱氧核糖核酸在糖环______位置不带羟基.。

蛋白质补充习题及标准答案

蛋白质补充习题及标准答案第二章蛋白质一、填空题1. 组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。

酸性氨基酸有________________和________________。

2. 在下列空格中填入合适的氨基酸名称。

(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。

(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。

(3)________________是含硫的极性氨基酸。

(4)________________或________________是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。

(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。

3. 氨基酸的等电点(pI)是指________________。

4. 脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生________________色的物质。

5. 实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定________________上放出的________________。

6.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________________、________________和________________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。

7. 在α-螺旋中C＝O和N-H基之间形成的氢键最稳定，因为这三个原子以________________排列。

8. 维持蛋白质构象的化学键有________________、________________、________________、________________、________________和________________。

第2节生命活动的主要承担着――蛋白质习题

第2节生命活动的主要承担着――蛋白质习题蛋白质是生命活动中不可或缺的基础分子，它们承担着许多重要的功能。

通过解答以下习题，我们可以更好地理解蛋白质的重要性和其在生命活动中的各种角色。

1. 什么是蛋白质？蛋白质是由氨基酸构成的生物大分子。

它们在生物体内广泛存在，并在细胞结构、酶催化、运输、免疫、信号传导等方面发挥关键作用。

2. 蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

•一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。

例如，葡萄糖激酶蛋白质的氨基酸序列为：Met-Gly-Arg-Leu-Asn-Thr-His-Ala-Leu-Lys-…•二级结构是指蛋白质中氨基酸之间的氢键和静电作用所形成的局部结构，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。

•三级结构是指蛋白质整体的立体结构，由多个二级结构组成。

它是由氨基酸侧链之间的相互作用所决定的，如范德华力、电离作用、疏水作用等。

•四级结构是只存在于多聚体蛋白质中，指由多个蛋白质链组合而成的整体结构。

例如，血红蛋白就是由4个亚基组成的四级结构。

3. 蛋白质的功能蛋白质在生物体内承担着许多重要的功能，例如：•结构功能：蛋白质是生物体结构的重要组成部分。

例如，肌纤维蛋白质在肌肉中起到结构支撑的作用。

•酶功能：蛋白质可以作为酶催化反应，加速生物体内化学反应的进行。

例如，葡萄糖激酶催化葡萄糖的代谢。

•运输功能：蛋白质可以结合物质并在生物体内进行运输。

例如，血红蛋白可以结合氧气并在血液中将其输送到组织。

•免疫功能：蛋白质可以作为抗体参与免疫反应。

抗体是一类特殊的蛋白质，可以识别和结合入侵生物体的外来物质。

•信号传导功能：蛋白质可以传递和接收信号，在细胞内外调节各种生物过程。

例如，蛋白激酶可以通过磷酸化来调控细胞的生理功能。

4. 蛋白质的合成蛋白质的合成从基因开始，通过转录和翻译的过程进行。

•转录是指在细胞核中DNA的信息被转录成mRNA的过程。

•翻译是指mRNA的信息被翻译成蛋白质的氨基酸序列的过程。

习题-2蛋白质

第二章 蛋白质化学习题

食品化学习题-蛋白质

生物化学 蛋白质的结构与功能习题

蛋白质习题2

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第二章蛋白质化学习题

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