生物化学课件-酶3

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生物化学I 第三章酶学

根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶）酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类氧化还原酶第一亚类 —CHOH被氧化第一亚亚类氢受体为NAD+ 排序顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”，其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香）（硷性）
羧肽酶羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、范德华力和疏水相互作用。（7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。

生物化学第三章酶(共65张PPT)

概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分泌时,不具有酶活性的形式
酶原切除片段酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity）后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity）后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax

生物化学第3章酶

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

酶(生物化学)PPT课件

详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬中酶的活性，延缓成熟和腐烂过程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等，降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中，如抗生素、激素和蛋白质药物等，通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键作用，如基因疗法和细胞疗法中，酶可促进特定基因的表达或改变细胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作用，如淀粉的改性、蛋白质的水解和油脂的加工等，可改善食品的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合，如量子化学计算和分子动力学模拟，可进一步提高酶优化效率。

生物化学与分子生物学第3章-酶需要修改颜色黄变红,红变其他

B族维生素
辅酶形式
主要作用
尼克酰胺 (PP)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD+) 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
氢原子转移氢原子转移
吡哆素(B6) 生物素(H) 叶酸
磷酸吡哆醛生物素四氢叶酸
钴胺素 (B12)
11/6/2019
5-甲基钴铵素 5-脱氧腺苷钴铵素
氨基酸代谢羧化作用 “一碳基团”转移
2、核酶（ribozyme）和脱氧核酶（deoxyribozyme）具有高效、特异催化作用的RNA和DNA，主要作用于核酸，参与核酸的剪接。
11/6/2019
3、酶的功能：催化反应进行，加快反应速度。
11/6/2019
4、底物(substrate)与产物(product)
在酶的催化下，化学结构或状态发生改变的物质称为底物(substrate，S) 底物被酶作用后生成的具有不同结构的物质称为产物(product，P)
11/6/2019
B族维生素及其辅酶形式
B族维生素
辅酶形式
主要作用
硫胺素(B1) 硫胺素焦磷酸酯(TPP)
α-酮酸氧化脱羧酮基转换作用
硫辛酸
6,8-二硫辛酸
泛酸
辅酶A(CoA)
黄素单核苷酸(FMN) 核黄素(B2) 黄素腺嘌呤二核苷酸
(FAD)
11/6/2019
α-酮酸氧化脱羧
酰基转换作用
氢原子转移氢原子转移
11/6/2019
3、维生素与辅酶
（1）维生素Vitamin A．概念：是维持细胞正常功能所必需，但需要量极小，许多动物体内不能合成，必须由食物提供给的一组有机化合物。
11/6/2019

生物化学第三章酶化学

通式：AH2+B→BH2+A
系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类： (1)脱氢酶：受体为NAD或NADP，不需氧。
(2)氧化酶：以分子氧为受体，产物可为水或H2O2，常需黄素辅基。
(3)过氧化物酶：以H2O2为受体，常以黄素、血红素为辅基。 (4)氧合酶（加氧酶）：催化氧原子掺入有机分子，又称羟化酶。按
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
3 活性中心的研究方法 1.酶分子侧链基团修饰法 (1)非共价特异修饰法： (2)特异性共价修饰法 (3)亲和标记法
2.动力学参数测定方法 3.X－射线晶体结构分析法 4.定点诱变法
二酶原及酶原的激活没有催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。
V max 初速度 v c b 1/2 V max
a
0
Km
[S]
图5-14 底物浓度对酶促反应速度的影响
酶促反应速度V与底物浓度[S]的关系
（二）Michaelis-Menten方程和米氏常数
米氏方程式推导来源于中间产物学说解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理的
学说是中间产物学说。该学说认为酶促反应形成酶－

通式： AB→A+B

包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。共7个亚类。
5、异构酶类催化同分异构体之间的相互转化。

通式：A→B
其中：A、B为同分异构

包括消旋酶、异构酶、变位酶等。共6个亚类。
6、合成酶类催化由两种物质合成一种物质，必须与ATP 分解相偶联。也叫连接酶，如DNA连接酶。
通式：A+B+ATP→AB+ADP+Pi 或 A+B→AB+AMP+PPi

生物化学：第三章酶学

为Tyr 248 为Arg 145
Zn
为Glu 270 为底物
R
R R
A.非差示标记
差示标记法图解
B. 差示标记
(底物)
R
R
R
Hale Waihona Puke R*RR*
亲和标记法
根据酶与底物特异结合的性质，设计或合成一种含有反应基团的底物类似
物作为活性部位基团的标记试剂。这种试剂象底物一样进入活性部位，接
近结合位点，并以其活泼的化学基团与活性部位的某一基团共价结合，而指示出酶活性部位的特征。
“锁钥学说”
(lock and key thoery)：
Fischer， (1890）：酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。
诱导嵌合学说 (induced-fit hypothesis)： Koshland，(1958）：酶活性中心的结构有一定的柔性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。
当ΔG＜0，反应能自发进行。活化能：分子由常态转变为活化状态所需的能量。是指在一定温度下，1mol 反应物全部进入活化状态所需的自由能。
化学反应要能够发生，关键的是反应体系中的分子必须分子处于活化状态，活化分子比一般分子多含的能量就称为活化能。反应体系中活化分子越多，反应就越快。增加反应体系的活化分子数有两条途径:一是向反应体系中加入能量，另一途径是降低反应活化能。酶的作用就在于降低化学反应活化能。
活酶的专一性研究酶分子的化学修饰：差示标记法，亲和标记法 X-射线衍射法

基础生物化学-酶

3.1.2 酶催化作用的特点
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应;缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点;酶作为催化剂在化学反应的前后没有质和量的改变;微量的酶就能发挥较大的催化作用。
E + S ＝ES E + P
由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又具有其特性。
3.1.2.1 催化效率高
酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂活性高107~1013倍。
化学反应：
过氧化氢酶
2H 2O 2
2H 2O+ 2 O
活化能：无催化剂胶态钯（铂）过氧化氢酶
18000cal/mol 11700cal/mol
1700cal/mol
3.1.2.2 酶的高度专一性(specificity)
3.1.2.4 酶活力受多种因素的调节和控制
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶活力的调控方式很多，包括酶的生物合成的诱导和阻遏，抑制剂调控、共价修饰调控、反馈调控、酶原激活及激素调控等。这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其适当的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。
3.1.2.5 酶的催化活性与辅因子有关
有些酶是复合蛋白，由酶蛋白和非蛋白小分子物质——辅助因子组成，只有二者结合酶才有活性。
3.1.3 酶的化学本质 3.1.3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质，有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。
3.1.3.2 酶的组成分类
⑵立体异构专一性(stereospecificity)
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可分为旋光异构专一性和几何异构专一性

大学生物化学酶ppt课件

S
C H 2 S H
E A sC HC H C l+C HS H
S
C H 2 O H
二巯基丙醇
S H
C H 2 S A sC HC H C l
E +C HS
S H C H 2 O H
45
有机磷中毒以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的一类酶，
羟基易磷酸化，酶活性被抑制
胆碱酯酶上的羟基被有机磷农药磷酸化后活性被抑制，不能水解乙酰胆碱，造成乙酰胆碱积蓄，引起副交感神经兴奋，呈现中毒症状
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
54
特点：
（1）抑制剂与底物结构不相似，两者没有竞争作用（2）抑制剂结合在活性中心以外的部位，引起酶活
性的抑制 (3）抑制剂浓度增加，使反应体系中E、ES下降，
造成整个酶促反应速度降低，v下降。（4）底物浓度的增加，不能解除抑制。
55
思考题：
46
解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。
47
二）可逆抑制
抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活性抑制或丧失。结合疏松，可逆。
一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活性。
48
• 竞争性抑制（抑制剂与酶结合位点与底物结合位点相同）
EI
49
特点
I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比
四）酶催化作用的可调节性体内有各种因素都可调节酶的催化能力
10
思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？什么叫做辅基、辅酶酶催化作用的特点是什么？

生物化学3(酶,辅酶,生物氧化)

酶的活性中心与酶促反应的专一性酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。活性中心由结合基团和催化基团组成。前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，负责底物旧键的断裂和产物新键的形成，决定酶的催化能力。但也可能有某些基团两者兼而有之。
（3）多酶体系
• 由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 • 它有利于一系列反应的连续进行。
• 这类多酶复合体分子量很高，一般在几百万以上。 • 如：脂肪酸合成酶系
2、按结构分类
（1）单纯酶：仅含蛋白质的酶为单纯酶如：（2)结合酶（缀合酶）：除了蛋白质以外，还结合某些对热稳定的非蛋白质小分子或金属离子，它们统称为辅助因子。
双倒数作图法
酶抑制剂作用的动力学
酶抑制剂的类型 ① 可逆性抑制剂。以次级键与酶可逆结合，使用透析或超滤就可去除它们，让酶恢复活性；
② 不可逆性抑制剂。也被称为酶灭活剂，以强的化学键（通常是共价键）与酶不可逆结合，可导致酶有效浓度的降低，因此一旦失活就不可逆转。如果想恢复酶的活性，唯一的手段只能是补充新酶。
EIS
Km 不变 vmax 降低
1/v
(1+[I]/KI)/Vmax
+抑制剂
斜率=Km/vmax
斜率= Km(1+[I]/KI)/vmax
[S]
-1/Km
1/vmax
1/[S]
反竞争性抑制剂
ES
Km 降低 vmax 降低
k1 k-1
ES
I
KI’
k2
EP
EIS
1/v
(1+ /(1+[I]/KI)/Vmax

《生物化学》第三章

不少代谢性疾病是先天性某种酶的缺乏，如白化病因缺乏酪氨酸羟化酶，糖原贮积病、脂质贮积病苯丙酮酸尿症等也是酶缺陷所致。有机磷（如敌敌畏）等农药可抑制胆碱酯酶的活性，故有毒性。疾病时常有血清酶的改变，可用此作为诊断的依据。常用于诊断的血清酶有20多种。如肝脏疾病时可测定血清谷丙转氨酶。许多酶可应用于治疗，各类水解酶，如淀粉酶、胃蛋白酶可口服以帮助消化。尿激酶、链激酶可以激活纤溶酶原，用以溶解血栓、疏通血管、治疗各类栓塞，如心肌梗死和脑栓塞。
- 14 -
第一节酶的结构与功能
三、酶的特性与作用机制
4．表面效应
酶的活性中心多由氨基酸残基的疏水基团组成，构成相对稳定的疏水环境。底物与酶在酶活性中心内部的疏水环境中结合，可防止底物与酶之间形成水化膜，有利于两者之间的接触反应。
- 15 -
第一节酶的结构与功能
四、酶活性的调节
酶原与酶原激活
现已发现有数种同工酶，如6-磷酸葡萄糖脱氢酶、乳酸脱氢酶、肌酸磷酸激酶、核糖核酸酶等。其中乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH）是最早发现的同工酶。不同类型的LDH同工酶在不同组织中的比例不同，心肌中以 LDH1及LDH2较为丰富，骨骼肌及肝中含LDH4及LDH5较多，这种分布与各器官的生理功能相关。LDH同工酶相对含量的改变在一定程度上更敏感地反映了某些脏器的功能状况。
一、酶的分子组成
现知大多数维生素是组成许多酶的辅酶或辅基的成分（详见第十五章）。体内酶的种类很多，而辅酶（基）的种类却较少，通常一种酶蛋白只能与一种辅酶结合，成为一种特异的酶，但一种辅酶往往能与不同的酶蛋白结合构成许多种特异性酶。
-6-
第一节酶的结构与功能
二、酶的活性中心

生物化学——第三章酶

2）高度专一性
• 酶的专一性（Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。
结构专一性键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶与中间产物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）

生物化学酶化学3

Mechanism and regulationEnzymeChemistry 3To teach is not to fill a vase but to light a fireSer195HHChymotrypsin 顺序式催化反应A1N CCN[HOOC ]HOC C NC C[NH 2]CO一、酶的活性部位（一）酶的活性部位酶的活性部位是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。

酶的结构必需基团其它部分活性部位活性部位以外的必需基团结合部位催化部位有七种a.a在酶活性中心出现的频率最高，它们是Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。

活性中心的a.a残基往往分散在相互较远的a.a顺序中，有的甚至分散在不同的肽链上，如α-胰凝乳蛋白酶活性中心的几个a.a残基，分别位于B、C两个肽链上，靠分子空间结构的形成，集中在酶分子特定区域，成为具有催化功能的活性中心。

一些酶活性中心的基团（二）判断和研究活性中心的主要方法（1）通过酶的专一性（2）酶的化学修饰法（3）亲合标记法（4）X射线晶体衍射法二、酶催化反应的独特性质（略）三、影响酶催化效率的有关因素（一）底物与酶的邻近效应（Proximity Effect ）与定向效应酶把底物分子（一种或两种）从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。

在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。

1. 邻近效应HNNC －O || O－－NO 2HN NC －O －|| OHO －－NO 2＋＋H ＋11min 839-=k －－NO 2HNNO ||H 3C －C －O ＋O ||H 3C －C －O －HO －－NO 2＋＋H ＋112min 35--=M k 咪唑催化乙酸对硝基苯酯的（分子间）反应慢；变为分子内反应后要快24倍。

第生物化学酶_PPT幻灯片

第1节概述
一、酶的概念酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类
酶、核酶（脱氧核酶）
酶(E)所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶作用的物质称为底物(S)，生成的物质称为产物(P)。酶所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能力称为酶失活。
E+S→ES→E+P
六、抑制剂
抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用
竞争性抑制 2.可逆抑制作用：非竞争性抑制
反竞争性抑制
1.不可逆抑制作用
* 概念
抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
* 举例有机磷化合物使羟基酶失活
解毒物质————解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物使巯基酶失活
必需基团
活性中心的必需基团
活性中心以外的必需基团
活性中心
结合基团（与底物结合，决定专一性）
催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力）
活性中心以外的必需基团
结合基团
底物催化基团活性中心
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。
E + S ES E + P
酶与底物结合的诱导契合学说示意图
2．邻近效应与定向排列
①邻近效应与定向排列
指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、 E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E 活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加快的效应。
由于将分子间反应变为分子内反应，而使[S] 有效浓度增加了，反应速度也加大了。
4.酶促反应的可调节性